生物化学与分子生物学课程标准
《生物化学与分子生物学》教学大纲 (2)全文
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲《生物化学与分子生物学》I 前言生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。
由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。
生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息转导，血液的生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，常用分子生物学技术的原理及其应用，基因组学与医学）。
本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第1版（刘新光主编）。
二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。
其中，考试内容中“掌握”占70%左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。
“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。
三总教学参考学时为125学时，理论与实验比值约为2:1，即讲授理论学时为85学时（第一部分为生物化学部分，48学时；第二部分为分子生物学部分，37学时），实验学时为40学时。
II 正文第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。
合班五年制本科《生物化学》课程标准
《生物化学》课程标准一、课程概述（一）课程性质、地位生物化学是临床医学、高原医学、核医学和病理诊断专业的主干课程和医学基础课；生物化学是预防医学、医学检验和医学影像专业的医学基础课。
生物化学是用化学、遗传学及细胞生物学等学科的方法和手段研究生物体的科学。
生物化学在分子水平探索生命的本质，即研究生物体的化学组成、分子结构及其功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
近二十年来分子生物学迅猛发展，极大提高了人们对生命本质的认识，同时也大大促进了其他学科的发展，当今生物化学成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。
本课程要探讨的是最基础、最深入、最微观和最前沿的知识，主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息的传递及其在生命活动中的作用。
生物化学已成为学习其它基础医学和临床医学课程的基础，是学习基础医学、临床医学和军事医学的必修课程，在医学人才培养中具有重要作用。
（二）课程基本理念生物化学课程教学应遵循的指导思想是适应于社会和军队国防建设发展需求，符合第三军医大学临床医学、预防医学、医学检验、医学影像、核医学、高原医学和病理诊断五年制人才培养方案的要求，将素质教育、创新教育思想贯穿于教学过程中，在教学过程中尊重学员的主体地位，发挥学员的自觉性、主动性、创造性，不断提高学员的主体意识和创造力。
生物化学是一门年轻的学科，同时也是一门实践性较强的学科。
学员在掌握基本理论时，应注重实践环节。
根据生物化学课程特点，注意把握如下原则：一是优化、精选教学内容，生物化学名词多，概念多，学员学习时注意把握；二强调课程的实践性，合理安排理论课和实验课的比例，以培养学员的动手能力；三讲授基本理论的基础上，适当介绍本领域的研究进展，以激发学员学习本门课程的热情和兴趣。
（三）课程设计思路生物化学课程设计方案的制定，主要依据总参军训部印发的《军队院校制定课程标准的基本要求》和《第三军医大学人才培养方案》，结合教研室多年来的教学实践经验，同时参考国内其它医学院校生物化学课程的教学模式。
《生物化学》课程标准.doc
理论教学部分绪论[教学目标]了解：1.生物化学与分子生物学的发展简史。
2.学好生物化学的基本策略。
理解：1.生物化学与分子生物学研究的主要内容。
2.能联系一些日常实际说明生物化学与分子生物学的重要性。
掌握：1.生物化学与分子生物学的概念。
2.英文名词：Biochemistry, Molecular Biology.[重点难点]重点：1. 生物化学与分子生物学的概念。
难点：1. 生物化学与分子生物学的重要性（即在现代医学发展中的地位和作用）。
[学时分配] 2学时[实施方法]采用多媒体讲授为主，结合互动式、启发式及问题引导式教学方法，结合生物化学与分子生物学在日常生活、医学实践和科学研究中的重要性进行讲授，联系生物化学与分子生物学发展的现状和未来趋势，重在激发学员学习生物化学与分子生物学的兴趣。
[学习策略] 学员能理顺生物化学与分子生物学之间的关系，记住这两个重要概念；结合生物化学与分子生物学发展中的重要里程碑事件，初步了解其奥妙和重要性，树立起学好生物化学与分子生物学的信心；弄清学好生物化学与分子生物学的方法和技巧。
第一章蛋白质的结构与功能[教学目标]了解：1.蛋白质的生理功能，蛋白质是生命活动的物质基础。
2.蛋白质的分类。
3.一级结构与进化的关系及分子伴侣的作用。
4.多肽链中氨基酸序列分析（自学）。
5.蛋白质空间结构的测定（自学）。
理解：1.组成人体20种主要氨基酸的三字母、一字母英文缩写符号和结构式及人体内几种常见的重要生物活性肽。
2.肽、多肽链和生物活性肽的概念、多肽链的书写规则。
3.通过蛋白质结构与功能关系的理论，解释一些临床疾病现象（如镰刀状红细胞贫血、疯牛病、老年痴呆症等）。
4.通过蛋白质理化性质的学习加深对一些生活和临床、科研现象的理解。
掌握：1.名词：等电点、肽键、肽平面、蛋白质一级结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、二级结构、模体、结构域、三级结构、亚基和四级结构。
2.英文名词：protein, amino acid, peptide, isoelectric point, domain, motif.3.蛋白质元素组成特点、氨基酸的结构通式、主要特点及分类（自学）。
【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
临床医学、麻醉学专业《生物化学与分子生物学》教学大纲.doc
临床医学、麻醉学专业《生物化学与分子生物学》教学大纲一、大纲说明生物化学(biochemistry)是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是高等医药院校五年制临床医学与麻醉学专业的必修课之一。
本课程的教学目的和要求:本课程主要向学生传授生物大分子的化学纽•成、结构及功能; 物质代谢及英调控；遗传信息的贮存、传递与表达；细胞间信息传递；血液、肝的生物化学; 钙、磷代谢与微•量元素等生命科学内容,为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
本课程以全国高等医药院校五年制临床医学专业新世纪课程教材中的第六版《生物化学》为教材，以生物大分子、物质代谢和基因信息传递等作为基本内容和重点，概要地介绍细胞信息传递及其途径，与临床教学及应用密切相关的内容，包括血液生化、肝胆生化等几章，为避免与后期课程重复，只简要介绍基础理论知识。
在教学中采用理论与实践相结合、大班讲授与小班讨论相结合的方法。
教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强冇观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。
本课程学习的基本方法为：理论教学与实验教学穿插进行，理论讲授采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，突出重点和难点；实验教学以学生独立操作为主，并通过多媒体手段下载有关生化实验的报新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。
二、教学内容本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个等级。
绪论教学目的与要求【掌握】生物化学的概念。
【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
【了解】生物化学的发展史。
教学内容绪论第一节心物化学发展简史第二节为代生物化学研究的工耍内容第三节心物化学与医洋第四节本书纲耍第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能教学目的与要求【掌握】1.蛋白质的元素纽成特点，氨基酸的结构通式。
生物化学与分子生物学教案
生物化学与分子生物学教案标题：生物化学与分子生物学教案一、课程简介生物化学和分子生物学是生命科学领域的重要学科，它们从分子水平研究生命的现象和本质。
本教案旨在帮助学生理解生物化学和分子生物学的概念、技术和方法，掌握生命体系内化学反应的原理和机制。
二、课程目标1、理解生物化学和分子生物学的基本概念，掌握生命体系内的重要化学反应。
2、理解基因、蛋白质等生物大分子的结构与功能，掌握基因表达的调控机制。
3、掌握生物大分子的分离、分析、鉴定技术，了解生物学研究的实验设计和方法。
4、培养学生的科学素养，提高其分析问题、解决问题的能力。
三、课程内容1、生物化学基础：介绍生命体系内的化学反应、能量转换、物质代谢等基本概念和过程。
2、分子生物学：介绍基因、DNA、RNA、蛋白质的结构与功能，基因表达的调控机制等。
3、生物大分子的分离与分析：介绍生物大分子的分离、纯化、分析、鉴定技术，如蛋白质分离纯化、氨基酸序列分析、DNA测序等。
4、实验技术：介绍生物化学和分子生物学实验的基本技术和方法，如基因克隆、DNA重组、基因敲除等。
5、实验设计：培养学生根据研究问题设计实验、分析实验结果的能力。
四、教学方法1、课堂讲解：教师讲解基本概念、理论和实验技术。
2、案例分析：通过具体案例分析，帮助学生理解生物化学和分子生物学的应用。
3、实验室实践：学生在教师指导下进行实验操作，掌握实验技能。
4、小组讨论：学生分组讨论，培养团队协作和沟通能力。
5、问题解答：鼓励学生提问，教师解答学生的疑问。
五、评估方式1、课堂表现：学生的课堂参与度、小组讨论表现等。
2、作业：学生完成课后作业，检验学习成果。
3、实验报告：学生在实验后提交实验报告，包括实验目的、过程、结果和分析。
4、期末考试：全面考察学生对课程内容的掌握情况。
六、教学资源1、教材：选用优秀的生物化学和分子生物学教材，如《生物化学原理》、《分子生物学》等。
2、参考书：推荐相关领域的参考书，帮助学生深入学习。
《生物化学与分子生物学》教学大纲
《生物化学与分子生物学》教学大纲课程编号：120601B3课程名称：生物化学与分子生物学（Biochemistry and Molecular Biology）学分：8.5学分总学时：153理论学时：93实验（见习）学时：60先修课程要求：有机化学、组织胚胎学、细胞生物学。
适应专业：临床医学五年制、麻醉学五年制、口腔医学五年制、影像学五年制、预防医学、精神卫生五年制。
参考教材：1、王镜岩《生物化学》高等教育出版社第三版20022、査锡良《生物化学与分子生物学》人民卫生出版社第八版2013.33、 David L.Nelson and Michael M.Cox 《Lehninger Principles of Biochemistry》6th: Freeman, W. H. & Company.2012.一、课程在培养方案中的地位、目的和任务生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命学科，从分子水平探讨生命现象的本质。
分子生物学是研究生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的学科，是生物化学的的重要组成部分。
生物化学与分子生物学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干课程。
通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。
二、课程基本要求：（一）课程理论与基本知识：1、生物分子的结构与功能（1）掌握核酸、蛋白质、聚糖等重要生物大分子的结构、性质和功能；（2）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。
2、物质代谢及其调节（1）掌握糖、脂质、氨基酸、核苷酸代谢的主要途径及其特点；（2）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；（3）熟悉非营养物质代谢特点；（4）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制。
生物化学与分子生物学-教学大纲(中西医)
《生物化学与分子生物学》课程教学大纲(Biochemistry and Molecular Biology)一、课程基本信息课程编号：14232051课程性质：学科专业基础课适用专业：中西医学分：4学分总学时：72学时其中：讲授56学时，实验16学时先修课程：解剖学、组织胚胎、有机化学、医学生物学后续课程：生理学、病理生理学、药理学等临床专业课程授课学期：第2学期选用教材：生物化学与分子生物学[M].北京：科学出版社，2016生物化学实验指导 2016年( 自编教材)必读书目：[1] 周爱儒，生物化学（第八版）[M]. 北京：人民卫生出版社，2013年[2] 陈诗书，医学生物化学（第八版）[M].北京：科学出版社，2009[3] 药立波，医学分子生物学（第八版）[M]. 北京：人民卫生出版社，2014年二、课程教学目标：通过本课程的学习，使学生获得生物大分子的化学组成、结构及其功能等相关知识，在此基础上进一步掌握其代谢过程及其调节规律等生化及分子生物学的基本理论和基本技能，为学习其它后继基础医学和临床医学课程，在分子水平上探讨疾病发生机理，为中西医结合诊断疾病、制定预防和治疗措施等奠定基础。
作为一名医学院校的学生，只有具备扎实的以生物化学为立足点的医学基础知识，才能学好医学相关的专业技能和知识，才能更深入理解生理学、病理学等学科的内容。
总之，通过本门课程的学习，学生应能全面、系统地领会和掌握生物化学与分子生物学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习其它基础医学课程和临床医学课程奠定基础。
三、理论教学课时安排、课程内容与基本要求教学内容与学时安排第一章绪论1、教学目的与基本要求(1)掌握：生物化学与分子生物学的概念。
(2)熟悉：生物化学与分子生物学研究的主要内容及其与医药学的关系。
(3)了解：生物化学与分子生物学的发展史。
2、教学内容（1学时）(1)生物化学与分子生物学发展简史(2)当代生物化学与分子生物学研究的主要内容：重点阐述当代生物化学的概念，生物化学与分子生物学研究的主要内容。
生物化学与分子生物学教学大纲
生物化学与分子生物学教学大纲刘曼西、周炜一、课程名称：生物化学与分子生物学Biochemistry and Molecular Biology二、课程编码：0703081三、学时与学分：88/5.5四、先修课程数理基础：物理学、高等数学化学基础：无机化学与分析化学、有机化学生物基础：一般生物学（含细胞生物学和遗传学）五、课程教学目标介绍生物化学与分子生物学差不多原理和研究方法，使学生明白得生物分子专门是生物大分子的结构、性质与功能及其在生物体的变化的差不多规律，了解差不多的生物化学技术与分子生物学技术的原理与应用。
六、适用学科专业生物医学工程、生物信息技术七、差不多教学内容与学时安排●前言（2学时）生物化学和分子生物学概述生物分子概述细胞水和溶液●糖与脂（2学时）单糖寡糖和多糖脂肪酸储脂和膜脂●氨基酸（2学时）20种差不多氨基酸氨基酸的理化性质氨基酸的分析●肽（2学时）肽键肽的理化性质多肽序列测定●蛋白质通论（2学时）蛋白质组成蛋白质进化蛋白质分类●蛋白质构像（2学时）蛋白质立体化学原则蛋白质多肽链的折叠几种重要的构像单元及其组合样式蛋白质构像的稳固性●蛋白质的性质和蛋白质的分离纯化（2学时）蛋白质的性质蛋白质分离纯化的一样原理蛋白质的分析●DNA的结构与性质（2学时）核苷酸DNA的性质DNA的构像DNA的序列测定DNA 的分离纯化与纯度含量测定●RNA的结构与性质（2学时）RNA与DNA的异同RNA的构像小分子RNA●酶是生物催化剂（2学时）酶催化的特点酶催化的反应与酶的分类酶的活力的测定●酶的结构特点（2学时）有催化功能的蛋白质酶的诱导楔合酶的活性部位酶调剂的结构基础●酶的催化机制（2学时）丝氨酸蛋白酶类溶菌酶●酶动力学（2学时）底物对酶催化速度的阻碍抑制剂对酶催化速度的阻碍酶动力学研究的意义●酶的调剂（2学时）酶的共价调剂酶的别构调剂天冬氨酸转氨甲酰酶●代谢总论（2学时）代谢的意义细胞代谢总貌代谢研究方法●生物能学（2学时）电子传递蛋白和氧化还原辅酶细胞还原力的中间载体细胞能量的中间载体-ATP能学●糖酵解和糖异生（2学时）糖酵解途径糖异生途径和羧化支路●磷酸戊糖途径和糖元合成（2学时）磷酸戊糖途径糖元的合成与分解●柠檬酸循环（2学时）柠檬酸循环途径柠檬酸循环的馈入途径柠檬酸循环的意义●脂肪酸β-氧化和脂肪酸的生物合成（2学时）脂肪酸β-氧化脂肪酸的生物合成●电子传递和氧化磷酸化（2学时）呼吸链电子传递途径呼吸链氧化磷酸化●代谢途径的联系与调剂（2学时）三大物质能量代谢的联系生糖氨基酸和生酮氨基酸氮的排泄和尿素合成血糖的调剂●胆固醇的生物合成（2学时）胆固醇生物合成的意义和问题胆固醇的生物合成途径胆固醇的生物转化●氨基酸的生物合成（1）（2学时）氨基酸生物合成的意义和问题生物固氮一碳单位●氨基酸的生物合成（2）（2学时）氨基酸生物合成示例氨基酸的生物转化●核苷酸的生物合成（2学时）嘧啶核苷酸的生物合成嘌呤核苷酸的生物合成●DNA复制（2学时）DNA复制机理DNA复制叉DNA聚合酶和拓扑异构酶●DNA修复（2学时）DNA的损害和修复DNA损害机理DNA修复机理与DNA修复有关的酶●RNA转录（2学时）RNA转录机理RNA聚合酶转录调控●RNA加工（2学时）转录后加工转录后加工方式RNA的自我催化及其意义三类RNA的加工●蛋白质的翻译（2学时）三类RNA读码机理启动机理延伸机理转位机理终止机理●蛋白质的翻译后加工（2学时）一样加工方式信号肽与信号肽学说糖基化机理●细胞信号（cellular signs）（2学时）激素和激素作用机理细胞因子神经递质●操纵子模型（2学时）操纵子学说乳糖操纵子结构乳糖操纵子的操纵模型●启动子和终止子的调控（2学时）半乳糖操纵子的启动子的操纵色氨酸操纵子的弱化机制●λ-噬菌体的基因表达调控和大肠杆菌σ因子的调控（2学时）λ-噬菌体的基因表达调控大肠杆菌σ因子对基因表达的调控●真核基因组（2学时）重复序列基因家族真核基因结构●真核基因表达操纵的机制（1）（2学时）DNA操纵区转录因子●真核基因表达操纵的机制（2）（2学时）转录起始前的调控转录起始的调控转录后的操纵●蛋白质的分离纯化与鉴定（2学时）蛋白质分离纯化一样流程离心技术和层析技术蛋白质物理化学性质的分析蛋白质的生物学功能分析●核酸的分离纯化与鉴定（2学时）核酸分离纯化的一样流程核酸物理化学性质的分析核酸的生物学功能分析●可转移的遗传因子（2学时）质粒转座子病毒●DNA重组（2学时）同源重组位置特异性重组转座重组●DNA重组技术（2学时）重组DNA的构建与鉴定转化细胞克隆选择八、教材及参考书（1）生物化学（第三版），王镜岩等，高等教育出版社，2002（2）分子生物学技术，魏群，高等教育出版社，2002（3）生物化学学习指导与题解，刘曼西，华中科技大学出版社，2003.10 （4）自编图文讲义（5）Mathews, van Holde, and Ahern : Biochemistry (3ed)Electronic Study Guide of BiochemistryWeb site at :// awlonline /mathews（6）David L.Nelson，Michael M.Cox Lehninger Principles of Biochemistry,3 ed九、考试方式：笔试十、其他说明开课时刻安排在一年（春季和秋季）生物化学与分子生物学教学大纲（实验课部分）一、课程名称：生物化学与分子生物学实验（Experiments on Biochemistry and Molecular Biology ）二、课程编码：三、学时与学分：48/3四、先修课程：无机及分析化学实验、有机化学实验五、课程教学目标（1）学习和把握生化和分子生物学差不多实验原理和方法，培养培养学生严谨细致的工作作风。
《分子生物学》课程标准
《分子生物学》课程标准一、课程基本信息《分子生物学》是生物科学领域的重要课程，旨在帮助学生了解生物体内分子生物学的原理和知识，为进一步学习生命科学相关领域奠定基础。
本课程共32学时，每周4学时，共计8周。
课程目标是通过学习，学生应能够掌握分子生物学的基本概念、原理和方法，具备分析和解决实际问题的能力。
二、课程目标1. 掌握分子生物学的基本概念、原理和方法；2. 了解生物体内重要分子的结构和功能；3. 能够运用分子生物学知识分析实际问题；4. 培养学生的创新意识和实践能力。
三、教学内容与要求1. 基因组与基因表达：要求学生掌握基因组结构和功能、基因表达调控的机制；2. 遗传信息传递：了解DNA复制、转录和翻译过程，掌握遗传信息传递的途径和规律；3. 细胞信号传导：了解细胞信号传导途径和机制，掌握信号传导在细胞生长、分化和凋亡中的作用；4. 蛋白质合成与降解：了解蛋白质合成和降解的过程和机制，掌握蛋白质在生命活动中的作用和调节；5. 教学内容要求：学生应能够理解和掌握上述教学内容，能够运用分子生物学知识分析实际问题，具备初步的实验技能。
四、教学方法与手段1. 采用多媒体教学，结合实物展示和图片展示，帮助学生更好地理解分子生物学的概念和原理；2. 组织学生进行小组讨论，鼓励学生积极参与讨论，培养学生的合作精神和创新能力；3. 结合案例教学，引导学生运用所学知识分析和解决实际问题；4. 定期进行课堂测验和作业批改，及时掌握学生的学习情况，调整教学进度和方法。
五、考核方式与标准1. 考试成绩：占总成绩的70%，包括选择题、简答题和论述题等题型；2. 平时成绩：占总成绩的30%，包括出勤率、作业完成情况、课堂表现等。
六、教学支持与保障1. 提供分子生物学相关实验器材和试剂，供学生进行实验操作；2. 提供相关网络资源和学习平台，方便学生自主学习；3. 定期组织学生参加学术讲座和交流活动，拓宽学生的知识面和视野；4. 建立师生交流平台，及时解答学生疑问，提供学习支持和帮助。
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《生物化学与分子生物学》课程标准二、课程性质、地位和目标（一）课程性质、地位《生物化学与分子生物学》是我校医学生必修的基础医学课程，近二十多年来分子生物学迅速崛起，极大的提高了人们对生命本质的认识，也大大促进了其他学科的发展，本课程要探讨的是最深入、最微观、最基础和最前沿的知识，主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用，为学习其它基础医学和临床医学课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础，是学习基础医学、临床医学和军事医学课程的必备课程，在医学人才培养中具有不可代替的作用。
（二）课程目标通过本课程的学习，使学员掌握人体的化学组成、重要生命物质的结构和物质代谢的基本规律，以及物质结构、代谢与生命活动的联系；掌握基因信息的传递、表达，了解其调控及基因诊断、基因治疗和基因工程等领域的基本理论和基本技术，为其它后续课程的学习及今后的发展提高打好基础。
三、内容标准绪论[教学目标]了解：生物化学与分子生物学的发展简史。
理解：1. 解释生物化学与分子生物学的概念，阐述生物化学与分子生物学基本内容。
2. 比较生物化学与分子生物学与其他生命学科的关系，说明其在现代医学发展中的地位和作用。
应用：能使用生物化学与分子生物学的学习方法。
[重点难点]重点：生物化学与分子生物学的概念及基本内容。
难点：在现代医学发展中的地位和作用。
[学时分配] 1学时第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能[教学目标]了解：1. 描述肽单元和分子伴侣。
2. 举例几种重要的生物活性肽。
3. 描述多肽链中氨基酸序列分析的原理（自学）。
4. 描述蛋白质空间结构预测的原理和意义（自学）。
5. 描述蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超滤和超速离心。
6. 说出蛋白质的分类。
理解：1. 说明蛋白质的元素组成特点，解释氨基酸的结构通式和氨基酸的分类，熟记氨基酸三字和一字英文缩写符号。
2. 解释肽、肽键与肽链和生物活性肽的概念，说明多肽链的书写规则。
3. 解释蛋白质一级结构的概念和化学键。
4. 解释蛋白质的二级结构的概念和化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。
5. 解释超二级结构、模序、锌指结构、结构域。
6. 解释蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。
解释亚基的概念。
7. 解释蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。
8. 阐述蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。
解释分子病和构象病。
9. 解释蛋白质理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。
应用：1. 使用蛋白质化学知识解释多种遗传病和神经退行性疾病的分子机理，能阅读蛋白质研究的论文。
能深刻理解蛋白质是生命活动“执行者”的含义。
[重点难点]重点：蛋白质组成、结构、功能和理化性质。
难点：蛋白质空间结构、结构与功能关系。
[学时分配] 8学时第二章核酸的结构与功能[教学目标]了解：1. 举例snmRNA的种类和功能。
2. 复述解链曲线与Tm。
3. 说出核酸分子杂交原理。
4. 识别核酶和核酸酶。
理解：1. 比较DNA和RNA的分子组成。
2. 说明核酸分子中核苷酸的连接方式、方向性，核酸的一级结构及其表示法。
3. 阐述DNA的二级结构，原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。
DNA的生物学功能。
4. 解释信使RNA和转运RNA的结构特点。
RNA的种类与功能。
5. 说明DNA的变性和复性概念和特点。
应用：能进一步理解遗传的分子机理和RNA在生命进化中的地位，总结分子生物技术的原理[重点难点]重点：核酸的结构与功能，核酸理化性质。
难点：核酸分子的空间结构、分子杂交原理，核酶催化机理。
[学时分配] 6学时第三章酶[教学目标]了解：1．描述酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应、定向排列、多元催化、表面效应。
2．说出酶与医学的关系，酶的命名与分类原则（自学）。
理解：1. 解释酶的概念。
2. 说明酶的分子组成，比较单纯酶和全酶。
3. 解释酶的活性中心、必需基团及其作用。
4. 说明酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。
5. 解释酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响，解释米一曼氏方程，Km与Vmax 值的意义，测定与计算Km与Vmax值。
6. 解释抑制剂对酶促反应的影响，比较不可逆抑制的作用和可逆性抑制，区别竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征，说明其生理学意义。
7. 解释酶原、酶原激活与生理意义。
8. 解释变构酶和变构调节机理和动力学特征。
解释酶的共价修饰和作用特点。
9. 解释同工酶，说明同工酶的生理意义。
10. 说明酶活性测定原理，计算酶活性单位。
应用：使用酶学理论解释疾病、中毒和药物等机理。
[重点难点]重点：1. 酶组成、结构、酶催化特点。
2. 酶促反应动力学，米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义。
3. 抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。
4. 酶活性调节。
难点：1．酶催化作用的机理。
2．酶动力学、抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。
3．酶活性调节。
[学时分配] 8学时第二篇物质代谢及其调节第四章糖代谢[教学目标]了解：1. 描述糖酵解调节。
2. 描述糖的有氧氧化的调节。
3. 说出巴斯德效应的概念。
4. 描述磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。
5. 描述肝糖原合成与分解的调节。
6. 描述糖异生途径的调节。
7. 说出乳酸循环及其生理意义。
8. 说出糖的重要功能及其在体内的消化、吸收（自学）9. 举例说明高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病（自学）。
理解：1. 解释糖酵解的概念，说明糖酵解途径的基本反应过程、部位、限速酶、ATP生成、阐述生理意义。
2. 解释糖的有氧氧化概念，说明糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位，阐述生理意义。
3. 阐述磷酸戊糖途径的生理意义，概括NADPH的功能。
4. 比较肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。
5. 解释糖异生的概念，说明限速酶及其催化的反应，阐述其生理意义。
6. 归纳正常人血糖的来源与去路。
说明激素（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素）对血糖水平的调节作用。
应用：使用糖代谢理论解释糖尿病机理。
[重点难点]重点：糖的分解代谢基本途径、细胞定位、限速酶和生理意义。
难点：糖代谢途径的调节，糖代谢紊乱与疾病的关系。
[学时分配] 9学时第五章脂类代谢[教学目标]了解：1. 说出脂类的消化吸收（自学）。
2. 说出脂肪酸的命名、分类和生理功能。
3. 描述酮体生成的调节。
4. 说出脂肪酸合成酶的特点，阐述激素对脂酸合成的调节。
5. 描述甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。
6. 描述甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解部位及水解产物。
7. 说出鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。
8. 说出胆固醇合成的主要步骤和调节。
9. 描述脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。
10. 说出多不饱和脂酸的重要衍生物。
11. 描述血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。
12. 描述血浆脂蛋白的代谢。
13. 说出血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症（自学）。
理解：1. 解释脂肪动员的概念和调节。
2. 解释脂肪酸的β—氧化。
说明脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，计算脂肪酸氧化过程中能量变化。
3. 说明脂肪酸的合成原料、部位和限速酶。
4. 说明甘油三酯的合成原料、部位和合成过程。
5. 解释酮体的概念，说明酮体生成和利用的部位，阐述酮体生成的生理意义。
6. 说明磷脂的种类和组成。
7. 说明胆固醇部位、合成原料、限速酶和胆固醇的转化产物。
8. 解释血脂的概念。
说明血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。
应用：使用脂类代谢理论阐明理解饮食与血脂、肥胖的关系，总结脂代谢与糖代谢的关系。
[重点难点]重点：1. 脂动员过程、调节和意义。
2. 脂肪酸的氧化分解过程、定位、限速酶及意义。
3. 酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。
4. 脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，激素对脂酸合成的调节。
5. 胆固醇的合成原料和转化。
6. 磷脂的分类和合成原料。
7. 血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。
难点：脂肪酸的氧化分解、酮体生成、脂肪酸的合成和血浆脂蛋白代谢。
[学时分配] 6学时第六章生物氧化[教学目标]了解：1. 复述化学渗透假说基本内容。
2. 说出ATP合酶的结构组成，描述ATP合成的机制。
3. 说出高能磷酸化合物的类型，A TP生成和利用。
4. 描述胞液中NADH氧化的两种转运机制：α—磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。
5. 说出线粒体内膜转运载体，描述线粒体蛋白质的跨膜转运。
6. 描述其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶（自学）。
理解：1. 解释生物氧化的概念，说明其生理意义。
2. 解释呼吸链的概念。
比较线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。
3. 解释氧化磷酸化的概念和氧化磷酸化的偶联部位。
4. 归纳影响氧化磷酸化的因素。
应用：使用线粒体氧化磷酸化理论阐明生物界的能量转换与体外氧化燃烧关系，和解释缺氧、毒物内窒息中毒机理。
[重点难点]重点：1. 生物氧化的概念及生理意义。
2. 呼吸链的概念。
线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。
3. 氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。
4. 影响氧化磷酸化的因素。
难点：1．呼吸链电子传递机制和能量释放。
2．氧化磷酸化的偶联机制―――化学渗透假说。
[学时分配] 6学时第七章氨基酸代谢[教学目标]了解：1. 解释蛋白质营养价值作用：氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸（自学）。
2. 描述蛋白质在小肠消化、吸收和腐败过程（自学）。
3. 描述氨基酸的脱羧基作用。
说出谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。
4. 描述α-酮酸的代谢去路。
5. 举例生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸。
6. 描述尿素合成的调节。
7. 说出个别氨基酸代谢。
8. 说明高血氨症和氨中毒。
理解：1. 解释转氨基作用的概念、说明体内氨基酸的四种脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。
解释转氨基作用的机制。
2. 概括氨的来源与去路。
说明氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 说明尿素合成：部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。