酶反应动力学
酶反应动力学的理论与模型
酶反应动力学的理论与模型酶反应动力学是研究酶催化反应速率与底物浓度、酶浓度、温度、pH等因素之间的关系的科学。
它不仅在生物化学、食品工业、化妆品、医药和环境保护等众多领域中有着广泛的应用，而且也成为了化学和生物学交叉学科的重要内容。
本文将介绍酶反应动力学的理论与模型，以及它在实际应用中的价值。
一、酶反应动力学的理论酶反应动力学包括反应速率、反应速率常数、酶底物复合物等方面的研究。
其中，反应速率是衡量反应速度的指标，表示单位时间内反应物消失的数量。
反应速率常数是反应速率与底物浓度之间的比例系数，它可以描述反应速度与底物浓度的敏感度。
酶底物复合物是酶与底物发生反应的中间体，它对反应速率有重要影响。
酶反应动力学的理论有两个重要假设：酶底物复合物的形成和解离速率相等，酶与底物的结合能力不随反应进行发生改变。
这两个假设为研究酶反应动力学提供了重要的理论基础。
二、酶反应动力学的模型酶反应动力学的模型包括酶底物复合物模型、酶催化模型和酶失活模型等。
酶底物复合物模型是最简单的模型，它描述了酶与底物之间的化学反应，以及底物被转化成产物的速率。
酶催化模型则是一个更加复杂的模型，它考虑了酶与底物之间的作用力，以及酶对底物的选择性和催化效率的影响。
酶失活模型则描述了酶在不同条件下失活的过程。
三、酶反应动力学的应用酶反应动力学在食品工业中具有广泛的应用，常用于蛋白酶降解肉类制品、面包发酵等。
此外，在药物和化妆品制造中，酶反应动力学也是十分重要的理论基础，可以用于控制药物的释放率和品质。
在环境保护中，酶反应动力学则可以用于处理废水和固体废物，保护环境。
总之，酶反应动力学作为一门重要的交叉学科，可以为我们解决实际问题提供理论支持。
未来，随着科学技术的进步和人们对生命科学的兴趣，酶反应动力学的应用领域也将不断扩大和深化。
第五章酶反应动力学
rS rS ,max
当CS＜＜Km时，是一级反应，反应速率与底 物浓度成正比，其反应式：
rS
rS max Km
CS
反应最大速率：
rS ,max, K2 E0 K+2——反应常数。 E0—酶总浓度。
二、反应时间计算 1、间歇操作反应器（BSTR)
对间歇搅拌反应器，可对整个反应器做 反应组分的物料衡算为:
r c c K c max m
S0
S
S0
S
m
S
（1）平推流式反应器（CPFR)
V
0
cS
V
0
(cS
dcS)
r
S
dV
R
dcS
dt
dV
R
连续稳态操作时， dcS 0 ,于是 dt
V 0dcS rS dVR
• 对整个反应器有，有
dc cSf
S VR 1
r dV cS0
对底物的物料衡算式有：
V
0
cS
0
V
0
cS
r
SV
R
dcS
dt
V
R
V 0 ——物料流量
c c、 S0 S
——进料、反应器中的底物浓度
V R ——反应器有效体积
在连续稳态时，dcS 0 ，并由上式可得： dt
V c c R S0 S
V m 0
rS
均相酶反应，符合M-M方程反应：
c c ( )
暂存罐 泵
淀粉糖生产的糖化罐
无菌空气
螺旋板换热器
糖化罐
对产物抑制酶反应，由于在CSTR中维持了比CPFR 中较高的产物浓度，因而在CSTR中产物的抑制作 用较大，此时显然应采用CPFR 更为有利于。
酶催化反应动力学
（2）特点：
① 抑制剂I与底物S在 化学结构上相似，能 与底物S竞争酶E分子 活性中心的结合基团.
例如，丙二酸、苹果酸 及草酰乙酸皆和琥珀酸 的结构相似，是琥珀酸 脱氢酶的竞争性抑制剂。
”
二．抑制程度取决于抑制剂与底 物的浓度比、
〔ES〕和〔EI〕的相对稳定 性；
3. 加大底物浓度，可使抑制作用减 弱甚至消除。
不可逆抑制
根据产生抑制 的机理不同， 可逆抑制分为:
竞争性抑制 反竞争性抑制
非竞争性抑制 混合性抑制
1.竞争性抑制(competitive inhibition) (1)含义和反应式
抑制剂I和底物S结构相似，抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作 用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I
第七章 酶的催 化特性和反应
动力学 7.1 酶的催化
特性
01
能降低反应的活化能， 加快生化反应的速率
02
不改变反应的方向和 平衡关系，即不能改 变反应的平衡常数， 而只能加快反应达到 平衡的速率
目录
CONTENTS
01
1.
较高的催化效率
2.
很强的专一性
3.
具有温和的反应条件
4.
易变性与失活
02
酶的催化特性
移反应
序列反应和乒乓反应的区别
本章重点
01
酶催化的基本特征
03
米氏方程的推导
05
酶反应抑制动力学，几 种抑制的反应式和特点
02
影响酶催化活性的因素
04
米氏常数的意义
反应快速建立平衡：
k1 k1
KM
[E][S] [ES ]
[ES ] [E][S] KM
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学一、引言酶是生物体内自然存在的一类生物催化剂，其作用是加速生物体内的化学反应。
酶的催化效率比非酶催化的反应高出成千上万倍，甚至数十百万倍。
这种高效的催化作用使得酶在生物体内的生命活动中扮演着不可或缺的角色。
酶催化反应动力学是研究酶催化反应速率以及影响反应速率的各种因素的科学。
它是生物化学反应工程、生物制药工程、生物农业工程、生物材料工程等学科的基础，也是生物医学、生物工程、生物安全等领域的热点研究课题。
二、酶催化反应动力学的基础概念1、酶催化反应速率：指单位时间内，单位体积中底物的消耗速率或产物的生成速率。
2、米氏方程：Michaelis-Menten方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的经典方程，它揭示了酶的催化效率与底物浓度的关系。
3、酶的活性中心：酶分子中与底物结合并发生催化反应的部位，通常由多种氨基酸残基组成。
4、底物结合与释放：酶与底物的结合和释放是酶催化反应的重要环节，其速率受底物浓度、竞争性抑制剂、温度、pH等多种因素的影响。
三、影响酶催化反应速率的因素1、底物浓度：底物浓度是影响酶催化反应速率的主要因素之一。
在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而线性增加；当底物浓度达到一定值时，反应速率达到最大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率也不会再增加。
2、温度：温度对酶催化反应速率的影响较大。
在一定范围内，随着温度的升高，酶的活性增强，反应速率增大；但当温度超过一定范围后，高温会导致酶失活，反应速率反而下降。
3、pH：pH对酶催化反应速率的影响也较大。
每种酶都有其最适pH 值，在此pH值下，酶的活性最强，反应速率最大。
当pH值偏离最适范围时，酶的活性降低，反应速率下降。
4、抑制剂：抑制剂是能够降低酶催化反应速率的物质。
竞争性抑制剂通过与底物竞争结合酶的活性中心来降低反应速率；非竞争性抑制剂通过与酶活性中心外的位点结合来降低反应速率；反竞争性抑制剂通过与底物-酶复合物结合来降低反应速率。
酶促反应动力学(有方程推导过程)
酶促反应动力学(kinetics of enzyme- catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。酶促反应的影响因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。
01
酶促反应动力学
02
3.4 酶促反应动力学
酶浓度的影响
在一定温度和pH下，酶促反应在底物浓度大于100 Km时，速度与酶的浓度呈正比。 酶浓度对速度的影响机理：酶浓度增加，[ES]也增加，而V=k3[ES]，故反应速度增加。
，所以
(2)
将（2）代入（1）得：
(3)
当[Et]=[ES]时，
(4)
所以
将（4）代入（3），则：
01
Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底
02
物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓
03
度时相应的反应速度。从米氏方程可知：
04
当底物浓度很低时
05
<< Km,则 V≌Vmax[S]/Km ，反应速度
〔E〕〔S〕
〔ES〕
〔E〕〔I〕
〔EI〕
ki
解方程①②③得： 〔ES〕=
〔E〕t
（1 + ）＋1
Km
〔S〕
〔I〕
Ki
又因vi＝k3〔ES〕,代入上式得： Vi＝
（1 + ）＋〔S〕
Km
〔I〕
Ki
Vmax〔S〕
〔I〕
Ki
很多药物都是酶的竞争性抑制剂。例如磺胺药与对氨基苯甲酸具有类似的结构，而对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少细菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。抗菌增效剂-甲氧苄氨嘧啶(TMP)能特异地抑制细菌的二氢叶酸还原为四氢叶酸，故能增强磺胺药的作用。
酶反应动力学及其生物学应用
酶反应动力学及其生物学应用酶是生物体内一类具有生物催化作用的大分子有机物，能够在生物体内催化化学反应的进行。
酶反应动力学是一门研究酶催化反应的动力学过程的学科。
酶反应动力学主要涉及酶的结构、性质、功能以及其在生物体内的应用。
本文将围绕酶反应动力学及其生物学应用展开讨论。
一、酶的结构与性质酶作为一种生物催化剂，主要有以下特点：高效、选择性强、可控性强以及普遍存在于生物体内等。
酶的效率通常高达105-1010倍，比一般的化学反应催化剂的效率高100倍以上。
这是由于酶具有高度的立体特异性，能够使得底物与催化中心精准、快速地结合，从而加速催化反应的进行。
而且，酶的选择性非常强，只催化特定的底物，不会催化其他分子。
这种选择性能够提高反应的效率，并减少副反应的发生。
酶分子的结构非常复杂，主要可以分为两个部分：蛋白质部分和非蛋白质部分，其中后者称为辅酶，也叫酶辅助因子。
酶的蛋白质部分通常被称为酶本体，它是酶的主要结构基础，占据了酶分子的大部分空间。
而酶的非蛋白质部分主要起到协同作用，对酶的功能发挥有重要作用。
辅酶的种类很多，有的含有金属离子，有的含有化学团等，它们都是酶催化反应所必需的一部分。
二、酶反应动力学酶反应动力学是从宏观上研究酶催化反应的动力学过程，通过分析底物浓度、反应时间、反应温度等因素对反应速率产生的影响，以了解酶催化反应的动力学特征。
酶反应动力学主要包括酶动力学、底物浓度效应、温度效应、pH效应等方面。
酶动力学是指在变量因素不断变化时，观察反应速率的变化，是酶反应动力学研究的重要方面。
酶的反应速率通常可以用麦克斯韦洛-泊肃叶定理来计算。
麦克斯韦洛-泊肃叶定理是描述反应速率与底物浓度、温度等因素之间关系的经典公式。
在应用这个公式时，需要考虑传质限制、酶的浓度和功能等因素，同时也要考虑到这些因素对酶动力学的影响。
底物浓度效应是影响酶反应的另一个重要因素。
底物浓度的提高能够加强酶的活性，促进反应的进行。
酶反应动力学名词解释
酶反应动力学名词解释酶催化反应的速度很快，它可以和一些极微量的外来物质发生化学反应。
一个完整的酶系统包括两部分：催化剂和辅酶（底物）。
底物不能直接作用于催化剂，需要在催化剂的作用下才能参与化学反应。
而催化剂又是由特定的酶构成的，因此，要研究催化反应的机理，就必须了解酶及其辅助因子的结构和功能。
人们把参加某种生物化学反应的、具有催化功能的、并且化学结构已经知道的有关分子称为酶的催化剂或辅酶。
研究酶的催化机理的科学称为酶的化学或酶学。
从生物化学的角度讲，酶的催化过程是由一系列相互关联的酶促反应组成的，酶与底物的结合形式也各不相同。
一般将酶促反应的速度快慢和酶的活性强弱联系起来，称为酶的活性。
在一个酶促反应中，速度最快的是初速度，次快的是末速度。
酶活性随反应条件而变化，低温下酶活性增高，反之则减小，并且多数酶具有一定的专一性。
酶反应动力学是研究酶与底物或辅酶之间的反应机制、反应速率和化学平衡等方面的科学。
简单地说，酶反应动力学是通过测定酶的底物浓度，确定酶促反应的半速率，从而找出酶促反应速度常数K的科学。
酶反应动力学是酶学中的一门分支学科，目前对酶反应动力学还没有统一的概念。
酶的生物催化作用只能在一定条件下进行，这些条件称为限制性反应条件，酶的催化作用的效率和反应速率都随这些条件的改变而改变。
酶反应动力学实验室主要使用三种方法来确定限制性反应条件。
酶反应动力学实验技术除常规的活力测定外，还广泛采用诱导期测定法、最大反应速度法等现代酶反应动力学方法。
1。
活力法2。
时间分析法3。
固定底物法4。
放射性同位素示踪法5。
酶活标记法6。
生物标志物法7。
竞争法8。
数学模型法9。
合成法10。
神经网络法11。
模拟退火法酶活的测定可用于酶本身的鉴定、酶学方法的研究和新酶的创造等。
通过酶活测定可以鉴定所研究的酶是自催化酶还是异催化酶。
在实际工作中，要根据所测定的酶活来调整催化条件。
酶反应动力学与底物浓度、温度、 pH、激活剂、抑制剂等条件密切相关，如何控制酶的反应条件成为酶反应动力学研究的重点。
酶反应动力学
第一节 动力学方程式的推导方法 一、迅速平衡法 迅速平衡法假设条件： 1. 产物P浓度很小，逆反应可忽略。 2. 产物生成是限速反应。（ES——P+E） 3. ES——P+E不影响E+S与ES的平衡状态。 4. S+E —— ES是快过程，迅速达到平衡。
Ks是ES的解离常数。 若ES ——P+E速度较快，ES和E· S间就 不能处于平衡状态。
作 业
用迅速平衡法或稳态法推导米氏公式
二、稳态法 稳态法假设条件： 1. 产物P浓度很小，逆反应可忽略。 2. 产物生成是限速反应。（ES——P+E） 3. ES的生成速度等于消耗速度△[ES]=0。
反应最初,酶浓度较小，即[S]>> [E]：
三、简化稳态法King—Altman法
整理得：
逆反应不计时
代入整理得
三、T—C机制 有序机制中[BAB] 很小。可忽略。
四、乒乓机制
Hale Waihona Puke 五、机制区分 1.双倒数曲线 乒乓机制是平行线 序列机制在横轴左边有交叉点 2. 光谱法区分T-C (无EAB) 3.随机和有序机制的区分用二缺一法 加A不加B测中间物 加B不加A测中间物
第二节 双底物反应动力学
序列机制：随机机制 有序机制 T—C机制 乒乓机制
一、随机机制
迅速平衡法推导得
当[B]—无穷大
二、有序机制
迅速平衡法推导得
简化稳态法推导 1.
2.
酶反应动力学
V c
0
S
V 0 (c S
dc
dt
) S
S
r dV
S
R
dc
dt
S
dV
R
dc 连续稳态操作时，
V
0
,于是
0
dc
S
r dV
S
R
• 对整个反应器有，有
dc c r
c Sf
S0
S
V
R
1 V
0
dV
R
S
P
VR V0
CS 0 C St
dC S rS
对符合M-M方程的反应，积分：
第二章酶反应动力学
第一节 M-M方程
rS rS m a x CS Km CS
rS 酶 对 底 物 反 应 速 率 ， ( g / L .h )。 rS , m ax 酶 的 最 大 反 应 速 率 ， （ g / L .h） 。 C S 底 物 浓 度 ， （ g / L） 。 K m 常 数 ， （ g/h)
XS XS Km Km cs0 ( XS 1 1 X S )
V R ,C S T R V R ,C P F R
cs0 1 X S ln
达到同一转化率时，CSTR所需体积要比
CPFR所需体积大，或需要更多的酶。并且
转化率愈高，两者比值愈大。这表明，转
化率愈高，返混对反应影响程度愈大。
1 1 X S
rS m ax t r c S 0 c S K m ln
CS0 CS
利用以上积分表达式，对符合M-M方程的 酶反应，由最大反应速率和米氏常数，根 据反应初始浓度及终了浓度（或转率）， 就可计算出反应时间。
酶的酶学动力学与酶反应速率
酶的酶学动力学与酶反应速率酶学动力学是研究酶催化反应速率的一门科学，它对了解酶的功能及其在生物体内的重要作用具有极大的意义。
酶反应速率是指单位时间内酶催化反应所进行的化学转化数量，了解酶反应速率的影响因素，可以帮助我们更好地理解和应用酶。
一、酶学动力学的基本概念1. 反应速率（Reaction Rate）：反应速率是指单位时间内发生的化学反应的转化数量，通常用反应物消耗或生成的摩尔数表示。
2. 酶反应速率（Enzyme Reaction Rate）：酶反应速率是指酶催化反应在单位时间内进行的化学转化数量。
3. 酶反应速率常数（Enzyme Reaction Rate Constant）：酶反应速率常数是指酶催化反应速率和底物浓度之间的关系。
它表示单位时间内单位底物浓度所进行的化学转化数量。
4. 酶底物（Enzyme Substrate）：酶催化反应的底物，酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生催化反应。
5. 酶底物复合物（Enzyme-Substrate Complex）：酶与底物结合形成的中间产物，也称为酶底物复合物。
二、酶反应速率的影响因素1. 温度（Temperature）：温度是影响酶反应速率的重要因素。
一般情况下，随着温度的升高，酶反应速率会增加，因为温度升高可以提高酶分子的热运动速率，增加有效碰撞的频率。
但是超过一定温度，酶的构象会发生改变，失去催化活性。
2. pH值：pH值是指溶液的酸碱性，也是酶催化反应速率的重要影响因素。
不同酶对pH值的适应性不同，大部分酶在特定的pH值范围内才能发挥最大催化活性。
改变pH值会影响酶底物结合力、酶的构象和其所需离子的可用性，从而影响酶活性。
3. 底物浓度：底物浓度是影响酶反应速率的重要因素。
一般情况下，随着底物浓度的增加，反应速率也会增加，因为底物浓度的增加会增加有效碰撞的可能性。
但是当底物浓度超过酶的饱和浓度时，反应速率将达到极大值，此时反应速率不再增加。
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Km值的物理意义：即是Km值是 当酶反应速率达到最大反应速率 一半时的底物浓度。(摩尔/升)。 Km是酶的一个特性常数与酶的性 质有关，与酶浓度无关，只是对 一定底物、一定的pH、一定的温 度条件而言。
V
零级反应
混合级反应
一级反应
[S]
中间复合物学说：
第一步: E+S 第二步: ES→E+P
ES V∝[ES]
1913年Michaelis和Menten推导了米氏方程
Vmax [S] v K m [S]
k2 ES E S P E k 1
酶促反应的米氏方程及Km
中间产物学说 第一节单底物酶促动力学 第二节双底物酶促反应动力学 第三节 酶反应影响因素
中间产物学说 酶动力学研究始于1902年，当时，A.Brown用酵母β -呋喃 果糖糖苷酶对蔗糖进行水解。他发现当蔗糖的浓度比酶的浓度 高许多时，反应速度不再取决于蔗糖的浓度，即是说，反应速 度相对于蔗糖来说是零级反应。因此，他提出，蔗糖水解的总 反应是由两个基本反应构成，第一步是底物与酶形成一种复合 物，第二步是这种中间物生成产物并释放出酶: k1 k2 E + S ←→ ES → P + E k-1 这里,E、S、ES和P分别代表酶、底、酶-底物复合物和产物。 中间产物学说认为, 当酶催化某个反应时, 酶和底物先结合形 成一个中间复合物, 然后中间复合物再分解, 生成产物并释放 出酶。一般以产物的生成速度代表整个酶催化反应速度，而产 物的生成取决于中间物的浓度. 因此, 整个酶促反应的速度取 决于中间物的浓度.
* 可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合
力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。
*在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的
v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数表示）
练习题：已知某酶的Km值为0.0பைடு நூலகம்mol.L-1，要使此酶所催化的反
应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？
酶反应速度曲线
二、底物浓度对反应速度的影响
1、单底物酶促反应动力学 （1））米氏方程（Michaelis－Menten equation
V Vmax
v = —————
km + [S]
可以用一个方程来表示 ：是最基本的
Vmax ·[S]
动力学方程。
[S]
V=Vmax[S]/(Km+[S])
酶反应速度与底物浓度的关系曲线 (条件:[E];pH;t等条件固定不变)
Vm k2 Et
(4)
将（4）代入（3），则：
v
Vmax S K m S
2.2.3 米氏常数的意义
•当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位）,即 米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
* 是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的
数值，可鉴别酶。
酶促反应的速度和酶浓度成正比
[S]>>[E] V∝[E]
反 应 速 度
0
酶浓度
[P]
产 物 浓 度
反应速度:用单位时间内、单 位体积中底物(S)的减少量或产 物(P)的增加量来表示。单位： 浓度/单位时间
引起酶反应速度降低的原因： 底物浓度的降低；酶的部分失 活；产物对酶的抑制；产物增 斜率=[P]/ t = V初速度 加引起的逆反应速度的增加 t •研究酶反应速度以酶促反应的 时间 初速度(initial speed)为准
k1 Et ESS k1ES k2 ES
k1 k2 Km k1
Et S ESS k1 k2 ES k1 则： Km ES ESS Et S
(1)
v1 v2
经整理得：
ES
SE
S
Et ES
k1 k 1
ES
ES
k2 P E
[ES]生成速度： v1
k1 Et ESS ，[ES]分解速度： v2 k1ES k2 ES
米 氏 方 程 的 推 导
当酶反应体系处于恒态时： 即： 令：
第一节单底物酶促动力学
单底物酶促动力学 只有初速度才是酶的反应速度，原因： （1） 底物随反应时间的延长减少； （2） 酶随反应时间的延长受速度、pH的影响，酶部 分变性； （3） 随时间延长，产物增加，产物对酶的抑制作用； （4） 产物增加，逆反应速度增加。
因此，只有初速度才是酶的反应速度。
一、酶浓度的影响
原因:中间产物学说解释 E+S ES E+P
在低底物浓度时, 反 应速度与底物浓度成正 比，表现为一级反应特 征;v=k[S] 当底物浓度较高时[S] 增加,反应速度v增加, 但增加幅度较小 当底物浓度达到一定 值，反应速度达到最大 值（Vmax），此时再增 加底物浓度，反应速度 不再增加，表现为零级 反应。v= Vmax
Et S K m S
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 将（2）代入（1）得：
v k2 ES
，所以
ES
Et S v k2 K m S
所以
v
k2 Et S (3) Km S
v k2
(2)
当[Et]=[ES]时，
v Vm
k1
米氏常数:
k 1 k2 Km k1
Vmax S v K m S
米氏方程:
推导原则：从酶被底物饱和的现象出发，按照
“稳态平衡”假说的设想进行推导。
米氏方程讨论
当底物浓度较低时,有[S]Km,代入米氏方程 则有v=Vmax/Km[S],即反应速度与底物浓度呈 正比,符合一级反应 当底物浓度很高时,有[S]Km,代入米氏方程 则有v=Vmax,即反应速度与底物浓度无关,符合 零级反应 当[S]=Km时,v=Vmax/2
2.2.4 米氏常数的测定
基本原则：
将米氏方程变化成相当于 y=ax+b的直线方程，
再用作图法求出Km。
例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）
米氏方程的双倒数形式： 1 Km 1 1 — = —— . — + ——
v Vmax [S] Vmax
酶动力学的双倒数图线
Vmax [S] V＝ Km+[S]