蛋白质组学复习题
高考生物复习蛋白质专项练习试卷(带解析)
高考生物复习蛋白质专项练习试卷（带解析）蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的差不多有机物，是生命活动的要紧承担者。
查字典生物网整理了蛋白质专项练习试题，请考生练习。
一、选择题1.下列关于人体内蛋白质的叙述，正确的是()A.蛋白质具有多样性的缘故是氨基酸的种类、数目、排列顺序和空间结构不同B.指导蛋白质合成的基因中的碱基有C、G、A、T、UC.人体内激素不一定差不多上蛋白质D.蛋白酶也是蛋白质，蛋白酶能够水解所有的肽键2.(2021桐乡中学月考)下列有关现代生物技术的操作中，会发生肽键数改变的是()A.纤维素酶处理愈伤组织B.胰岛素基因的克隆C.胰蛋白酶分割早期胚胎D.限制性内切酶切割质粒3.生物体中的某种肽酶可水解肽链末端的肽键，导致()A.蛋白质分解为多肽链B.多肽链分解为若干短肽C.多肽链分解为氨基酸D.氨基酸分解为氨基和碳链化合物4.下列物质中只含有1个CONH的是()A.能与抗原发生特异性结合的抗体B.分子式为C13H16O5N2的甜味肽C.能与乙酰胆碱特异性结合的受体D.具有识别功能的糖被5.(原创题)免疫球蛋白是由两条重链(H链)和两条轻链(L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构，如下图所示。
下列有关叙述不正确的是()A.免疫球蛋白中至少含有4个NH2和4个COOHB.若免疫球蛋白由m个氨基酸形成，则含有m-4个肽键C.免疫球蛋白能特异性识别抗原D.不同免疫球蛋白结构不同的要紧缘故在于肽链的折叠、盘旋方式不同6.(2021舟山中学月考)下列与蛋白质功能无直截了当关系的是()A.细胞分裂间期DNA的复制B.人体肺泡中的O2被运输到肝细胞C.植物细胞质壁分离及复原D.胰岛素降低血糖浓度7.(2021杭十四中月考)右图表示一个由200个氨基酸构成的蛋白质分子。
下列叙述正确的是()A.该分子中含有198个肽键B.这200个氨基酸中至少有200个氨基C.合成该蛋白质时相对分子质量减少了3 582D.该蛋白质中至少含有3个游离的氨基8.朊病毒蛋白(PrP)有两种构象：一种是PrPc，一种是PrPsc，其性质对比如下表：项目PrPc PrPsc 空间结构螺旋为主折叠为主溶解度高低致病性不致病致病肽链氨基酸排列顺序相同由此能够推知操纵合成这两种蛋白质的基因核苷酸排列顺序以及它们表现出不同性质的缘故分别是()A.不相同;溶解度不同B.不相同;氨基酸组成的种类不同C.可能相同;空间结构不同D.可能相同;组成氨基酸的数量不同9.下图为胰岛素的分子示意，其甲、乙两条链是由一个基因编码的。
蛋白质工程复习试题
蛋白质工程复习题一、名词解释结构域：基因突变：融合蛋白：蛋白的表达模式:蛋白质的分子设计：构型：构象：α氨基酸：原核表达：蛋白质的二级结构：蛋白质的三级结构：蛋白质分子的四级结构：蛋白质的分子设计：分子伴侣：启动子：增强子：乳糖操纵子：二、单选题1.下列不属于蛋白质结构测定的技术是（）A X射线晶体衍射技术B 核磁共振波谱技术C 生物信息学预测蛋白质结构D 缺失突变技术2. 下列不属于蛋白质结晶技术的是（）A 悬滴法B 坐滴法C 微量扩散小室法D 插入突变法3. 增加蛋白质分子的热稳定性的常用方法是（）A 提高脯氨酸的含量B 在蛋白质分子中引入二硫键C 增加蛋白质分子的α螺旋D 增加β折叠4. 蛋白质工程的最终目的是( )A 开发新产品B 创造新理论C 制造具有新性能的新蛋白质结构D 研究蛋白质的氨基酸组成5. 抗体属于（）A 基因B 蛋白质C DNAD RNA6、不属于蛋白质空间结构的基本组件的是（）A α螺旋B β层C 环肽链D 结构域7、不属于强烈倾向于形成α螺旋的氨基酸（）A AlaB GluC ProD Met8、蛋白质分子的完全从头设计属于（）A 小改B 中改C 大改D 没改9. 蛋白质工程的基本原理是（）A 中心法则B 热力学第二定律C 中心法则的逆推D 模型对比三、填空题1. 维持蛋白质一级结构的作用力是（）和（）。
2.目的蛋白的表达模式检测的方法有（）和（）3.蛋白质分子设计的目的是（）和（）4．常用的蛋白表达系统有（）、（）和（）。
5. 蛋白质工程的基本原理是（）6．常用的蛋白表达系统有（）、（）和（）。
四、简答题1.简述蛋白质工程研究的基本途径。
2.欲使目的蛋白在大肠杆菌中表达，则表达载体的一般特点是什么？3、简述X射线晶体衍射技术测定蛋白质晶体结构的具体步骤。
4、简述目的蛋白原核表达的基本步骤。
5、简述蛋白质在生物体内的形成的过程.6、蛋白质分子设计的步骤是什么？7. 一个蛋白质由300个氨基酸组成，请简述用搭桥PCR的方法在该蛋白的150个氨基酸处插入GAATCT这6 个碱基的基本步骤。
医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学
第四章蛋白质化学一、选择题A型题1．单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2．蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．各种蛋白质氮含量很接近，平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5．选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6．不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 ．下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8．根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9．关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10．等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11．在生理条件下，带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12．两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多，它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13．在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514．在多肽链中，一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15．人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是17．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键18．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白质分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%22．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸24．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸25．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸26．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸27．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种28．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码29．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键30．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响31．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．PH 3.5 B．pH 4.9 C．pH 5.9 D．pH 6.5 E．pH 8.632．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变33．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀34．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固35．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8 C．＜8D．≤8E．≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是A. Ala，Cys，Lys，AspB. Asp，Cys，Ala，LysC.Asp，Ala，Lys，CysD. Cys，Lys，Ala，AspE. Lys，Ala，Cys，Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述，错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定，一份血清标本的含氮量为10g/L，那么，蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念，正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜，中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸，强碱C. 加热，振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述，正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述，正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中，趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中，主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述，不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A．氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中，常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B的高，所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述，错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后，所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性，破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵，可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8，在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液，所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
蛋白质工程部分期末习题
蛋白质工程期末复习题一、名词解释（每题4分，共20分）1、蛋白质的分子设计：从分子、电子水平上，通过数据库等大量实验数据，结合现代量子化学方法，通过计算机图形学技术等设计新的蛋白质分子。
2、蛋白质的化学修饰：通过各种方法使蛋白质分子的结构发生某些改变，从而改变蛋白质的某些特性和功能的技术过程称为蛋白质的化学修饰。
3、亲和标记：试剂对蛋白质分子中被修饰部位的专一性修饰，为亲和标记或专一性的不可逆抑制作用。
4、折叠病：蛋白质分子的氨基酸序列没有改变，只是其结构或者说构象有所改变引起的疾病。
如老年性痴呆症、帕金森氏症以及某些肿瘤。
5、透析：利用蛋白质等大分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐单糖等分开。
二、单项选择题（每题2分，共30分）1、不属于蛋白质空间结构的基本组件的是（D）A α螺旋B β层C 环肽链D 结构域2、分子遗传学发展了以（B）为中心的基因操作技术，为通过基因修饰改造蛋白质提供了工具。
A PCR技术B 定点诱变C 分子克隆D 盒式突变3、下列不属于蛋白质结构测定的技术是（D）A X射线晶体衍射技术B 核磁共振波谱技术C 生物信息学预测蛋白质结构D缺失突变技术4、蛋白编码基因的定向诱变属于第（B ）代基因工程A 一B二C三D四5、通过增加内氢键数目可以改善蛋白质设计的哪项目标（A ）A 热稳定性B对氧化的稳定性C对重金属的稳定性 D pH稳定性6、蛋白质分子设计的关键是（B）A 建立所研究蛋白质的结构模型B 找出对所要求的性质有重要影响的位置C 预测突变体的结构D 定性或定量计算优化所得到的突变体结构是否具有所要求的性质7、蛋白质工程的最终目的是( C )A 开发新产品B 创造新理论C 制造具有新性能的新蛋白质结构D 研究蛋白质的氨基酸组成8、蛋白质分子的完全从头设计属于（C）A 小改B 中改C 大改D 没改9、TNBS（2，4，6-三硝基苯磺酸）是（B ）的化学修饰常用试剂。
硕士研究生分子生物学复习题答案
硕士研究生分子生物学复习JUJU一、名词解释1. 基因gene：是指核酸分子中贮存遗传信息的遗传单位,是指贮存有功能的蛋白质多肽链或RNA序列信息及表达这些信息所必需的全部核苷酸序列.2. 基因组genome：是指细胞或生物体中,一套完整单倍体的遗传物质的总和.基因组的结构主要指不同的基因功能区域在核酸分子中的分布和排列情况,基因组的功能是储存和表达遗传信息.3. 基因家族gene family：是指核苷酸序列或编码产物的结构具有一定程度同源性的一组基因.同一个家族的基因成员是由同一祖先基因进化而来.4. 假基因pseudogene：在多基因家族中,某些成员并不能表达出有功能的产物,这些基因称为假基因,用ψ表示.假基因与有功能的基因同源,原来也可能是有功能的基因,由于缺失、倒位或点突变等原因失去活性,成为无功能的基因,它们或者不能转录,或者转录后生成无功能的异常多肽.5. 质粒plasmid：是存在于细菌细胞质中的一类独立于染色体的遗传成分,它是由环形双链DNA组成的复制子.质粒DNA分子可以持续稳定的处于染色体外的游离状态,但在一定条件下又会可逆的整合到宿主染色体上,随染色体的复制而复制,并通过细胞分裂传递到后代.6. 基因超家族gene superfamily：是指一组由多基因家族及单基因组成的更大的基因家族.它们的结构有程度不等的同源性,可能是由于基因扩增后又经过结构上的轻微改变,因此它们可能都起源于相同的祖先基因.但是它们的功能并不一定相同,这一点正是与多基因家族的差别.这些基因在进化上也有亲缘关系,但亲缘关系较远.如免疫球蛋白超家族.7. 卫星DNAsatellite DNA：为非编码区串联重复序列.通常存在于内含子和间隔DNA内.重复次数从数次至数百次,甚至几十万次,串联重复单位从最短的2bp 起,长短不等.这类重复顺序组成卫星DNA的基础.可分为三类：大／小／微卫星DNA.8. 基因多态性：是指由于等位基因间在特定位点上DNA序列存在差异造成的,一般发生在基因序列中不编码蛋白质的区域和没有重要调节功能的区域.9. 操纵子operator：是阻遏蛋白识别与结合的一小段DNA序列,转录过程存在阻遏调控机制的基因中均含有这样的序列.操纵子紧接在启动子下游,通常与启动子有部分重叠.10. 顺式作用元件cis-acting elements：是指那些与结构基因表达调控相关、能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的DNA序列.原核生物中主要是启动子、阻遏蛋白结合位点、正调控蛋白结合位点、增强子等.真核生物中包括启动子、上游启动子元件、增强子、加尾信号和一些反应元件等.11. 反式作用因子trans-acting elements：在真核生物中,基因特异性转录因子称为反式作用因子,这些因子通常是通过与增强子或上游启动元件结合而发挥作用.反式作用因子通过与通用转录因子及RNA聚合酶相互作用而刺激转录,这些相互作用促进前起始复合物的形成.12. 增强子enhancer：是一种较短的DNA序列,能够被反式作用因子识别与结合.反式作用因子与增强子元件结合后能够调控通常为增强临近基因的转录.增强子序列通常是数个形成一簇,位于转录起始点上游-100~-300bp处,但在基因之外或某些内含子中也有增强子序列.13. 启动子promoter：是RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列.启动子具有方向性,一般位于结构基因转录起始点的上游,启动子本身并不被转录.也有一些真核生物启动子位于转录起始点下游,且可以被转录14. 载体vector：携带外源DNA进入宿主细胞,并在宿主细胞中进行无性繁殖或表达的小分子DNA. 这种DNA进入受体细胞后,可自主复制,或插入到基因组中,随受体细胞的基因组一起复制.载体上还常带有特定的药物抗性基因,便于筛选.按功能可分为克隆载体和表达载体,按来源可分为质粒、噬菌体、噬菌粒、粘粒、病毒和人工染色体载体等.15. 基因工程gene engineering：将基因进行克隆,并利用克隆的基因表达、制备特定的蛋白或多肽产物,或定向改造细胞乃至生物个体的特性所用的方法及相关的工作统称为基因工程.／是在分子水平上,用人工方法提取或制备DNA, 在体外切割、拼接和重新组合,然后通过载体把重组的DNA分子导入受体细胞,使外源DNA在受体细胞中进行复制与表达,生产出人们所需要的产物,或定向创造生物新性状,并使之稳定地传给下一代.16. PCRpolymerase chain reaction：聚合酶链式反应.是在DNA聚合酶、模版DNA、引物和4种dNTP存在的条件下进行的体外酶促DNA合成反应,是在体外特异性扩增位于两段已知序列之间的DNA区段的一种方法.／其原理是依据细胞中DNA半保留复制机理,DNA在不同温度下变性、复性的特性,人为控制温度高温变性、低温退火、中温延伸循环多次后使目的基因得到扩增.17. RNAiRNA interference：RNA干涉,是指外源性的dsRNA所致的细胞内有效的和特异性的基因封闭.其作用机制是双链RNA被特异的核酸酶降解,产生干扰小RNAsiRNA,这些siRNA与同源的靶RNA互补结合,特异性酶降解靶RNA,从而抑制、下调基因表达.已经发展成为基因治疗、基因结构功能研究的快速而有效的方法.／是指在生物体细胞内,dsRNA引起同源mRNA的特异性降解,因而抑制相应基因表达的过程.是一种转录后水平的基因沉默,在生物体内普遍存在.／指在生物体细胞内,外源性dsRNA酶切产生siRNA引起同源mRNA的特异性降解,因而抑制相应基因表达的过程. 是一种转录后水平的基因沉默,在生物体内普遍存在外源性dsRNA被一种叫DICER的dsRNA内切酶剪切产生siRNA,其可识别靶mRNA分子并使其被相应的核糖核酸酶切割成片段,从而抑制正常基因的表达,正常时生物体内不会有RNAi现象,只有在外源性RNA导入的情况下会发生.18. 分子杂交nucleic acid hybridization：是指具有互补序列的两条核酸单链在一定条件下按碱基酸对原则形成双链的过程.19. 基因诊断gene diagnosis：是以DNA和RNA作为诊断材料,通过检查基因的存在、缺陷或异常表达,对人体状态和疾病作出诊断的方法和过程.其基本原理是检测DNA或RNA的结构变化与否,量的多少及表达功能是否正常,以确定被检查者是否存在基因水平的异常变化,以此作为疾病诊断的依据.20. 基因治疗gene therapy：是应用基因或基因产物,治疗疾病的一种方法.狭义的说,基因治疗是把外界的正常或治疗基因,通过载体转移到人体的靶细胞,进行基因修饰和表达,改善疾病的一种治疗手段.21. miRNAmicroRNA：是真核生物中发现的一类内源性的具有调控功能的非编码RNA,其大小长约20～25nt.成熟的miRNA是由较长的初级转录产物经过一系列核酸酶的剪切加工而产生的,随后组装进RNA诱导的沉默复合体,通过碱基互补配对的方式识别靶mRNA,并根据互补程度的不同指导沉默复合体降解靶mRNA或阻遏靶mRNA的翻译.／长度约20-25个碱基对的非编码单链RNA,通过与 mRNA3'UTR互补的机制结合到mRNA上,抑制其转录或直接导致其降解,从而抑制基因表达.有高等生物基因组编码,在物种进化中相当保守.miRNAs的表达具组织特异性和时序性,在细胞生长和发育过程的调节中起多种作用22. 反义RNAanti-sense RNA：其碱基序列正好与mRNA互补,从而可与mRNA配对结合形成双链,抑制mRNA作为模板进行翻译.23. 转染transfection：指真核细胞主动摄取或被动导入外源DNA片段而获得新的表型的过程.24. 转化transformation：是指将质粒或其他外源DNA导入处于感受态的宿主细胞,并使之获得新的表型的过程.转化现象在自然界普遍存在,是常见的基因转移方式之一.25. 基因表达：是指生物基因组中结构基因所携带的遗传信息经过转录、翻译等一系列过程,合成特定的蛋白质,进而发挥其特定的生物学功能和效应的全过程.但并非所有基因表达过程都产生蛋白质,rRNA、tRNA编码基因转录生成RNA的过程也属于基因表达.26. 限制性核酸内切酶restriction endonuclease：是一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列,并在识别序列内或附近特异切割双链DNA的核酸内切酶. 27. 基因组学genomics：指对所有基因进行基因组作图包括遗传图谱、物理图谱、转录图谱,核酸序列分析,基因定位和基因功能分析的一门科学.包括结构基因组学、功能基因组学、比较基因组学.28. 蛋白质组学proteomics：是对不同时间和空间发挥功能的特定蛋白群体的研究,它是指从整体角度分析细胞内动态变化的蛋白质组成分、表达水平与修饰状态,了解蛋白质之间的相互作用与联系,揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律的一个新的研究领域.蛋白质组学的研究技术体系包括：样品制备,双向聚丙烯酰胺凝胶电泳,蛋白质的染色,凝胶图像分析,蛋白质分析,蛋白质组数据库等.／是指对在一定时间内或某一特定环境条件下,细胞、组织或有机体内所表达的所有蛋白质即蛋白质组进行系统的、总的研究的一门学科.旨在阐明生物体全部蛋白质的表达模式和功能模式,内容包括鉴定蛋白质表达、存在方式、结构、功能的互相作用方式等,它不同于传统的蛋白质学科,是在生物体或其细胞的整体蛋白质水平上进行的,从一个机体或一个细胞的蛋白质整体活动来揭示生命规律.包括表达蛋白质组学和细胞图形功能蛋白质组学.29. 顺反子cistron：编码单条多肽链的一个遗传功能单位,即转录单位.有单顺反子和多顺反子.／即是由结构基因转录出的、并作为模板与核蛋白体结合、指导蛋白质合成的一类RNA分子.在真核细胞中一种mRNA分子只能翻译出一种蛋白质,为单顺反子.在原核细胞中一种mRNA分子可翻译出多种蛋白质,为多顺反子.二、问答题1. 真核生物基因组结构特点. P351结构基因：真核生物的结构基因是不连续的,编码氨基酸的序列被非编码序列打断,因而被成为断裂基因.编码序列之间的序列称为内含子,被隔开的编码序列称为外显子.2顺式调控元件：是指那些与结构基因表达调控相关、能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的DNA序列.包括启动子、上游启动子元件、增强子、加尾信号和一些反应元件等.3基因家族：是指核苷酸序列或编码产物的结构具有一定程度同源性的一组基因.同一个家族的基因成员是由同一祖先基因进化而来.根据基因家族同源性程度的不同可以分为以下几型：①基因序列相同；②基因序列高度同源；③基因序列不同,编码产物具有同源功能区；④基因序列不用,编码产物具有小段保守基序；⑤基因超家族.4假基因：在多基因家族中,某些成员并不能表达出有功能的产物,这些基因称为假基因,用ψ表示.假基因与有功能的基因同源,原来也可能是有功能的基因,由于缺失、倒位或点突变等原因失去活性,成为无功能的基因,它们或者不能转录,或者转录后生成无功能的异常多肽.5重复序列：真核基因组存在大量重复序列,除了编码rRNA、tRNA、组蛋白及免疫球蛋白的结构基因外,大部分重复序列是非编码序列.根据出现频率不同可分为：高度重复序列、中度重复序列、单拷贝序列.6真核生物基因组中的转座子：是一些可以移动的遗传因素.7端粒：真核生物基因组染色体DNA为线性分子,其末端存在一种特殊的结构形式,称为端粒.该结构是一段DNA序列和蛋白质形成的复合体,只存在于真核细胞染色体末端.其在染色体的定位、复制、末端保护以及控制细胞寿命等方面起重要作用.8非编码序列：占基因组90%以上,编码序列小于DNA总量的5%.9为单基因结构,转录产物为单顺反子.10有多复制起点,每个复制起点大小不一.2. 真核生物和原核生物基因组结构的异同点. P35①真核基因组远远大于原核生物的基因组.②真核基因具有许多复制起点,每个复制子大小不一.原核基因只有一个复制起点.每一种真核生物都有一定的染色体数目,除了配子精子和卵子为单倍体外,体细胞一般为双倍体,即含两份同源的基因组,而原核基因组则是单拷贝的.③真核基因都是由一个结构基因与相关的调控区组成,转录产物为单顺反子monocistron,即一分子mRNA只能翻译成一种蛋白质.原核基因具有操纵子结构,即由几个功能相关的结构基因串联在一起,连同它们的调控序列组成一个转录单位.转录产物为多顺反子.④真核生物基因组中含有大量重复顺序,而原核生物基因组除rRNA、tRNA基因外,重复顺序不多.⑤真核生物基因组内非编码的顺序占90%以上.基因中非编码顺序所占的比例是真核生物与细菌、病毒的重要区别,且在一定程度上也是生物进化的标尺.⑥真核基因是断裂基因,即编码序列被非编码序列分隔开来,基因与基因间的非编码序列为间隔DNA,基因内非编码序列为内含子,被内含子隔开的编码序列则为外显子.而原核基因是连续的.⑦功能相关的基因构成各种基因家族,它们可串联在一起,亦可相距很远,但即使串联在一起的成簇的基因也是分别转录的.⑧真核生物基因组中也存在一些可以移动的遗传因素,这些DNA顺序并无明显生物学功能,似乎为自己的目的而组织,故有自私DNA之称,其移动多被RNA介导如哺乳动物及人类基因组中的逆转座子,也有被DNA介导的如果蝇及谷类中的DNA 转座子.1、原核结构基因无重叠现象,即同一部分DNA序列不编码两种蛋白质2、原核具有编码同工酶的基因3、原核DNA分子中有多种功能的识别区域,如复制起始区与终止区、转录启动区与终止区等,这些区域往往具有特殊序列,并含有反向重复序列.3. 人类基因组的组织结构特点.P371人类基因组的重复序列：按组织结构和分布特点分类①反向重复序列：是指两个顺序相同的拷贝在DNA链上呈反向排列.人类基因组中约含5%的反向重复序列,散布于整个基因组中,常见于基因组的调控区内,可能与复制转录的调控有关.②串联重复序列：特点是具有一个固定的重复单位,该重复单位头尾相连形成重复顺序片段,约占人类基因组10%.A.编码区串联重复序列：如组蛋白基因、5sRNA基因等,其意义在于快速大量合成相应基因的mRNA.B.非编码区串联重复序列：其通常存在于间隔DNA和内含子内,是组成卫星DNA的基础.③散在重复序列：除串联重复和反向重复序列之外的所有重复序列,不论重复次数多少,都可归在散在重复序列.根据重复序列的长度可分为短散在核元件和长散在核元件.2人类基因组中的DNA多态性：DNA多态性是指发生在DNA水平的多态性.在人类漫长的进化过程中,由于染色体结构的改变、DNA突变、重组、交换以及转座子的插入等,使得除了单卵双胞得个体外,没有两个个体的DNA组成是完全相同的.人类基因组多态性都是按孟德尔规律遗传的,具有体细胞稳定性和种系稳定性,因此可用它们作为染色体上疾病基因座位的遗传标记.①基因多态性：是由于等位基因间在特定位点上DNA序列存在差异造成的.②限制性片段长度多态性：是指突变、重排、单个核苷酸的插入或缺失可使DNA 顺序发生改变,其中有些可能造成限制酶切位点的增加、缺失或易位,致使DNA分子的限制酶切位点数目、位置发生改变.用限制酶切割不用个体基因组时,所产生的限制性片段的数目和每个片段的长度不同.③串联重复序列多态性：是以相同的核心序列按首尾相连的形式串联排列在一起形成一段特殊的序列的重复次数有较大变化.为DNA序列长度多态性.主要发生在小卫星和微卫星DNA.④单核甘酸多态性：是指基因组内特定核苷酸位置上存在不同的碱基,其中最少的一种在群体中的频率不低于1%.4. 原核生物基因表达调控机制.P78原核生物基因的转录和翻译偶联,mRNA降解快、半衰期短.原核生物基因表达调控主要在转录水平,其次是翻译水平.有两种方式：起始调控启动子调控和终止调控衰减子调控,转录是通过负调控因子和正调控因子进行复合调控的.以大肠杆菌E.coli为例介绍.1）转录起始调控的主要模式：①σ因子控制特定基因的表达：不同的σ因子可以竞争结合RNA聚合酶,RNA聚合酶的核心酶与不同σ因子组成的全酶识别不同基因的启动子.②乳糖操纵子的转录调控：在大肠杆菌的许多操纵子中,基因的转录不是由单一因子调控的,而是通过负调控因子和正调控因子进行复合调控的.细菌通常优先以葡萄糖作为能源,葡萄糖代谢产物能抑制细胞腺苷酸环化酶和激活磷酸二酯酶的活性,结果使细胞内的cAMP水平降低.葡萄糖耗尽时,细胞内cAMP水平升高,即可通过CAP调控其它操纵子的表达.E.coli的乳糖操纵子有Z、Y、A三个结构基因,编码β-半乳糖甘酶、乳糖透酶和半乳糖甘乙酰化酶,结构基因上游有一个启动子P和一个操纵子O.启动子上游有一个CAP蛋白的结合位点.启动子、操纵子和CAP结合位点共同构成乳糖操纵子的调控区.I基因是调节基因,编码产生阻遏蛋白.阻遏蛋白为四聚体,每个亚基相同.在没有乳糖的条件下,阻遏蛋白能与操纵子结合.由于操纵子与启动子有部分重叠,阻遏蛋白与操纵子结合后,抑制结构基因的转录.但是阻遏蛋白的抑制作用并不是绝对的.乳糖存在时,乳糖经透酶作用进入细胞,经β-半乳糖甘酶催化,转变成半乳糖和葡萄糖,同时催化一小部分乳糖转变成异乳糖.异乳糖作为诱导剂与阻遏蛋白结合,使阻遏蛋白构象发生改变,导致阻遏蛋白与操纵基因的解聚,引起结构基因的转录.lac操纵子中的lac启动子是弱启动子,RNA聚合酶与之结合的能力很弱,只有CAP结合到启动子上游的CAP结合位点后,促进RNA聚合酶与启动子的结合,才能有效转录.在这种调控中,CAP起正调控作用.乳糖操纵子的转录起始由CAP和阻遏蛋白两种调控因子来控制,可因葡萄糖和乳糖的存在与否而有4种不同的组合.A.葡萄糖存在、乳糖不存在：此时无诱导剂存在,阻遏蛋白与DNA结合,而且由于葡萄糖的存在,CAP也不能发挥正调控作用,基因处于关闭状态.B.葡萄糖和乳糖都不存在：在没有葡萄糖的情况下,CAP可以发挥正调控作用.但由于没有诱导剂,阻遏蛋白的负调节作用是基因仍然处于关闭状态.C.葡萄糖和乳糖都存在：乳糖的存在对基因的转录产生诱导作用.但由于葡萄糖的存在使细胞cAMP水平降低,cAMP-CAP复合物不能形成,CAP不能结合到CAP 结合位点上,转录仍不能启动,基因处于关闭状态.D.葡萄糖不存在、乳糖存在：此时CAP可以发挥正调控作用,阻遏蛋白由于诱导剂的存在而失去负调控作用,基因被打开,启动转录.1阻遏蛋白的负性调节：在没有乳糖的条件下,阻遏蛋白能与操纵序列O结合,抑制了RNA聚合酶与启动子P的结合,从而抑制酶与启动子的结合,使乳糖操纵子处于阻遏状态.2CAP的正性调节：分解代谢基因激活CAP分子内存在DNA和CAMP结合位点,当没有葡萄糖使,CAMP浓度升高,CAMP与CAP结合,CAMP－CAP复合物结合于CAP结合位点,提高了乳糖操纵子的转录活性.3不同生长条件下的协调调节：是指LAC操纵子阻遏蛋白的负性调节与CAP的正性调节机制协调合作.CAP不能激活被阻遏蛋白封闭的基因转录,反之没有CAP的存在来加强转录活性,即使阻遏蛋白从操纵子上解离,基因仍无转录活性.具体以下4种情况.③阿拉伯糖操纵子的转录调控④色氨酸操纵子的转录调控⑤DNA片段倒位对基因表达的调控转录终止的调控：分为依赖p因子和不依赖p因子的终止调控,核糖体也参与转录终止.2）翻译的可调控性及调控方式：①SD序列对翻译的影响A.SD序列的顺序及位置对翻译的影响不同的SD序列有一定的差异,因而翻译起始效率不一样.SD序列的核心序列是六个嘌呤AGGAGG,SD序列与核糖体小亚基中16S rRNA 3’端的互补序列配对结合,使起始密码子定位于翻译起始部位.SD1、SD2、SD3的序列可以不同,SD1/ORF1,SD2/ORF2,SD3/ORF3的AUG和SD 之间的距离也不同.核糖体以不同的效率结合不同的SD和起始翻译.SD序列位于起始密码子AUG上游8～13个碱基处,不同的开放阅读框上游的SD序列与起始密码子之间的距离是不同的,这使得起始密码子在翻译起始部位定位的精确度不同,因而翻译的起始效率也不相同.此外,某些蛋白质与SD序列的结合也会影响mRNA与核糖体的结合,从而影响蛋白质的翻译.不同的SD序列有一定的差异,因而翻译起始效率不一样.SD序列与起始密码子之间的距离,也影响mRNA翻译效率.核糖体以不同的效率结合不同的SD和起始翻译. 不同的开放阅读框上游的SD序列与起始密码子之间的距离是不同,这使起始密码子在翻译起始部位定位的精确度不同,因而翻译的起始效率也不同. B. mRNA二级结构隐蔽SD序列的作用在某些mRNA分子中,核糖体结合位点在茎环中,使核糖体无法结合,只有破坏茎环结构,核糖体才能结合.红霉素抗性的细菌编码一种红霉素甲基化酶,该酶使核糖体23S mRNA上特定位点的一个腺嘌呤甲基化,阻止红霉素的结合.红霉素通过该位点结合于核糖体,抑制蛋白质合成.②mRNA的稳定性许多细菌mRNA降解速度很快,细菌的生理状态和环境因素都会影响mRNA的降解速度.细菌mRNA的降解是由核酸内、外切酶共同完成的.③翻译产物对翻译的调控：如核糖体蛋白的调控、翻译终止因子RF2调节自身的翻译.1．核糖体蛋白：核糖体蛋白合成的控制主要是在翻译水平.每个操纵子转录的mRNA所编码的蛋白质中都有一种蛋白或两种蛋白形成的一个复合物可以结合到多顺反子上游的一个特定部位,阻止核糖体结合和起始翻译.2．翻译终止因子RF2调节自身的翻译：RF2 识别终止密码 UGA 和 UAA,RF1 识别终止密码 UAG 和 UAA.④小分子RNA的调控作用1．调整基因表达产物的类型2．低水平表达基因的控制5. 真核生物转录水平的基因表达调控机制.P89。
蛋白质化学复习题======1.doc
2. 在各种蛋白质中含量相近的元素是A. CB. HC. 03. 蛋白质的元素组成中氮的平均含量是A. 8%B. 12%C. 16% 4. 组成蛋白质的氨基酸有A. 10 种B. 15 种C. 20 种D.NE. S D.20%E. 24% D. 25 种 E. 30种E. Tyr E. VaiB.氧化供能 D.抵御异物对机体的侵害和蛋白质化学（48题）1. 下列蛋白质的生物学功能中，哪种相对是不重要的？A. 作为物质运输载体C. 作为生物催化剂E.调节物质代谢和控制遗传信息5. 用酸水解蛋白质时，易被破坏的氨基酸是： A. Met B. Trp C. Thr D. Vai 6. 下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。
A. AlaB. GlyC. LeuD. Ser7. 氨基酸的等电点是：A. 溶液ph7. 0时氨基酸所带正负电荷数比值B. 氨基酸琉基和氨基均质子化的溶液PH 值C. 氨基酸水溶液的ph 值D. 氨基酸净电荷等于零时的溶液ph 值E. 氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph 值8. 关于多肽''Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe ”电泳的以下描述，哪项是错崛误的？A. PH3时泳向负极B. ph5时泳向负极C. PH7时泳向负极D. ph9时泳向正极E. PH9时泳向负极9. 含有 Gly 、Asp 、Arg 、Cys 的混合液，其 PI 依次分别是 5. 97、2. 77、崛 10. 76、5. 07, 在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电崛泳区带顺序是A. Gly. Asp. Arg. CysB. Asp. Cys. Gly. ArgC. Arg. Gly. Cys. AspD. Cys. Arg. Gly. AspE.均处于同一位置10. 蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于A. 含硫氨基酸的多少B.脂肪族氨基酸的多少C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少E.亚氨基酸的含量多少11. 哪一种蛋白质组份在280nm 处具有最大光吸收 A. Trp B. Tyr C. Phe D. Cys E.肽键 12. 除脯氨酸外，所有的a-氨基酸都能与前三酮作用是：A.红色反应 B,黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应E.紫红色13. 与前三酮反应呈黄色的氨基酸是A. PheB. TyrC. TrpD. HisE. Pro 14. 蛋白质分子中的主键是A.肽键B.二硫键C.酯键D.盐键E.氢键 15. 关于肽键特点描述的错误是A. 肽键中的C-N 键较N-C 键短B. 肽键中的C-N 键有单，双键双重性C. 肽键有顺反两种构型D.与C-N相连的六个原子处于同一平面E.肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于A.氨基酸的组成，顺序和数目B.氨键、盐键、范德华等力和疏水力C.温度、ph和曷子强度D.肽键间及肽键内的二硫键E.各种氨基酸的形成的肽键17.蛋白质的高级结构取决于A.蛋白质肽链中的氢键B.蛋白质肽链中的肽键C.蛋白质肽链中的肽键平面D.蛋白质肽链中氨基酸组成和顺序E.蛋白质肽链中的肽单位18.蛋白质的一级结构是指A.蛋白质含氨基酸的种类和数目B.蛋白质中氨基酸的排列顺序C.蛋白质分子多肽链的折叠盘曲D.包括A.B.C.E,以上都不是19.关于蛋白质二级结构的描述，其中错误的是A.每种蛋白质分子必须有二级结构形式B.有的蛋白质几乎整个分子都折叠成片层状C.有的蛋白质几乎整个分子都呈a-螺旋状D.几种二级结构形式可用处于同一蛋白质分子中E.大多数蛋白质都有阡回折和三股螺旋结构20.a-螺旋的特点是：A.左手螺旋B.由4. 6个氨基酸残基构成一圈C.由肽键维持稳定D.在脯氨以残基处，螺旋最稳定E,以上都不对21.典型的a-螺旋是A. 2. 6ioB. 3. OioC. 3. 6BD. 4. OisE. 4. 41622.一个含有78个氨基酸的以-螺旋肽链其轴长度为A. 105AB. 117AC. 129AD. 131AE. 143A23.维持蛋白质以-螺旋结构的主要的化学键是A.肽键B.肽键原子间氢键C.侧链间氢键D.盐键E.二硫键24.某蛋白质的多肽链在一其区段为a-螺旋构象，在另一点区段为阡构象，该蛋白质的分子量为240. 000,多肽链外长度为5. 66xlO°Cm。
生物化学蛋白质化学复习题1
第二章蛋白质化学(1)一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．精氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂 D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸 D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸 B．蛋氨酸 C．精氨酸 D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋 B．β-片层 C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键 B．疏水键 C．离子键 D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质 B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质 D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白 D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。
最新蛋白质化学复习题-09
蛋白质化学复习题简述题氨基酸的分类？重要的理化性质？缩写符号。
氨基酸的分离与测定的常用方法？蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？何谓谷胱甘肽？简述谷胱甘肽的结构特点和功能（生物学作用）？多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？什么是构型和构象？它们有何区别？蛋白质的定义及重要生理功能（在生命活动中有何重要意义）？蛋白质的重要性质？哪些因素可导致其沉淀？为什么？蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
简述蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质分离与纯化的方法？方法的依据？蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。
简述蛋白质功能的多样性？蛋白质如何分类，试评述之。
简述蛋白质的一、二、三、四级结构，并举例说明蛋白质结构与功能的关系。
简述蛋白质的二级结构及其维持键.蛋白质是在哪些酶的催化下分解的？这些酶各具什么催化特点？生物体内的氨基酸可以合成哪些生物活性物质？简述凝胶色谱、离子交换色谱及亲和色谱的基本原理，并举例说明其在蛋白质分离纯化中的具体应用。
试列举出三种电泳方法，比较其优缺点和应用范围。
试述聚丙烯酰胺凝胶电泳的主要特点及用途。
按层析过程的机理，层析法分哪四类？按层析操作形式不同又分为哪三类？凝胶过滤分离大分子物质的机理是什么？影响泳动度的主要因素有哪些？区带电泳的操作步骤一般有哪些？如何制备聚丙烯酰胺凝胶？不连续电泳样品压缩成层原理。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。
采用电泳技术如何测定蛋白质分子量？如何测定蛋白质等电点？名词解释氨基酸和蛋白质的PI、简单蛋白质、结合蛋白质，蛋白质的一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构？维系稳定的因素？α-螺旋、β-折叠、β-转角？Sanger反应、Edman反应、茚三酮反应、双缩脲反应、肽平面及两面角、酸性氨基酸、碱性氨基酸、电泳、蛋白质变性与复性、分子病、肽及肽键、蛋白质的亚基、电泳、电渗作用、泳动度、分子筛效应、离子交换色谱、朗伯-比尔定律、摩尔消光系数、超滤法、冷冻真空干燥法、分配系数、阴离子交换树脂、分辨率、Rf值、差速离心法、盐析和盐溶选择题1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键5．关于肽键特点的错误叙述是：A．肽键中的C-N键较C-N单键短B．肽键中的C-N键有部分双键性质C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有这种结构B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7．具有四级结构的蛋白质特征是：A．依赖肽键维系四级结构的稳定性B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．分子中必定含有辅基D．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成E．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys9．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的A．谷氨酸B．色氨酸C．苯丙氨酸D．组氨酸E．赖氨酸11．蛋白质合成A．由mRNA的3′端向5′端进行B．由N端向C端进行C．由C端向N端进行D．由28SrRNA指导E．由4SrRNA指导12．氨基酸是通过下列哪种化学键与tRNA结合的?A．糖苷键B．磷酸酯键C．酯键D．氢键E．酰胺键13．哺乳动物细胞中蛋白质合成的主要部位是A．细胞核B．高尔基复合体C．核仁D．粗面内质网E．溶酶体14．氨基酰-tRNA合成酶的特点是A．存在于细胞核内B．只对氨基酸的识别有专一性C．只对tRNA的识别有专一性D．对氨基酸、tRNA的识别都有专一性E．催化反应需GTP15.区分极性氨基酸和非极性氨基酸是根据A. 所含的羧基和氨基的极性B. 所含氨基和羧基的数目C. 所含R基团的大小D. 脂肪族氨基酸为极性氨基E. 所含的R基团为极性或非极性16.下列氨基酸中哪一种是生糖兼生酮氨基酸A.丝氨酸B.亮氨酸C.异亮氨酸D.精氨酸E.甘氨酸17.下列哪一种氨基酸不属于人体必需氨基酸A.亮氨酸B.异亮氨酸C.苯丙氨酸D.色氨酸E.酪氨酸17-1下列哪一种氨基酸是非必需氨基酸：A.酪氨酸B.苯丙氨酸C.亮氨酸D.异亮氨酸E.赖氨酸18.蛋氨酸不参与下列哪一种物质的生成A.半胱氨酸B.精脒，精胺C.肌酸D.胆酸E.肾上腺素19.有一个肽，用胰蛋白酶水解得：①H-Met-Glu-Leu-Lys-OH②H-Ser-Ala-Arg-OH③H-Gly-Tyr-Oh三组片段，用BrCN处理得：④H-Ser-Ala-Arg-Met-Oh⑤H-Glu-Leu-Lys-Gly-Tyr-OH两组片段，按肽谱重叠法推导出该九肽的序列应为：A. 3+2+1B. 5+4C. 2+1+3D. 2+3+1E. 1+2+320.上述9肽中含有的碱性氨基酸是：A.组氨酸，精氨酸B.精氨酸，赖氨酸C.谷氨酸，赖氨酸D.谷氨酸，丝氨酸E.丝氨酸，酪氨酸21.欲获得不变性的蛋白质制剂，可采用下述哪种分离方法：A. 生物碱试剂沉淀B. 重金属盐沉淀C. 常温乙醇沉淀D. 低温盐析E. 加热。
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蛋白质组：一种细胞、组织或完整的生物体所拥有的全套蛋白质蛋白质组学：应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴学科，即研究细胞在不同生理或病理条件下蛋白质表达的异同，对相关蛋白质进行分类和鉴定。
更重要的是蛋白质组学的研究要分析蛋白质间相互作用和蛋白质的功能F-2D-DIGE荧光差异显示双向凝胶电泳在传统双向凝胶电泳基础上发展起来的定量分析凝胶上蛋白质点的新方法具体操作步骤：首先将待比较的两种样品提取的总蛋白分别与两种不同的荧光标记试剂（Cy2, C y3或Cy5）进行共价标记，然后将不同荧光染料标记的两种待比较的蛋白质样品等量混合，上样进行双向电泳，2D凝胶在成像仪上用两种不同波长激发，并将两种样品的荧光图谱显示成像，用2D分析软件进行定量分析。
将显示有明显差异的蛋白点切下后进行鉴定分析，从而确定差异表达的蛋白质PF-2D:以蛋白质组或复杂的蛋白质混合物为分离对象，通过一维色谱聚焦（即将复杂蛋白质混合物按蛋白质的等电点差异进行分离）和二维无孔硅胶反相HPLC分离色谱（即按蛋白质的疏水性差异进行分离）模式进行分级分离，软件将液相色谱的分离图转换为双向电泳形式，一维为等电聚焦结果，二维为分子量分离结果，为蛋白质组学研究提供了一个创新的技术平台。
从头测序（Do novo sequencing）:不使用来自蛋白质数据库的信息，直接解释串联质谱数据的方法和技术通过20种氨基酸残基的质量等信息以及主要类型离子谱峰间的质荷比（M/Z）差值来构造序列。
这类蛋白质鉴定方法就称为蛋白质的从头测序。
Tandem mass spectrometry串联质谱:由2台质谱仪经1个碰撞室串联而成。
首先利用第一台质谱仪选择特殊离子，在进入第二台质谱仪之前，先进入碰撞室与加入其中的气体（氮气或氦气）产生碰撞形成各种离子，再利用第二台质谱仪依各离子的质核比不同而分离，形成第二次质谱，可作为离子结构判断的依据肽质量指纹图谱（peptide mass fingerprint）PMF:指特定的蛋白酶对蛋白质进行酶解后的质谱分析得到一套多肽质量图谱，这种特性就象指纹一样，每种蛋白都具有特定的质量肽谱。
碰撞诱导解离（CID）:在三级四级杆质谱中，第一级Q1和第三级Q3四级杆是质量过滤器，第二级四级杆Q2仅施加射频电压，充当产生碎片离子的碰撞室，从Q1传送来的肽离子在碰撞室内经惰性气体如Ar和N2的碰撞诱导产生正离子，这一过程称为碰撞诱导解离肽序列标签(Peptide sequence tag, PST)技术 蛋白质由20种氨基酸组成，5～6个氨基酸残基的序列片段在一个蛋白质组成中具有很高的特异性,这个片段称为PST，可用于蛋白质鉴定。
源后衰变(PSD):母离子在源内离子化后，在飞行过程中会产生一系列的亚稳离子，恰这些离子主要是沿多肽骨架断裂形成，产生的这些碎片离子在理论上包含着这一肽段的氨基酸序列信息。
由于这一过程发生在源内离子化之后，所以称为源后衰变。
蛋白质芯片:通过微加工和微电子技术对固相载体进行特殊的化学处理，将大量已知的蛋白质如抗原、抗体、受体、配体等有序的固定在载体上，使其与待检蛋白质分子进行特异性结合或反应，经洗涤和检测信号的强弱判断样品中的靶分子数量和特征，从而实现对蛋白质组分的准确、快速和大信息量的筛检。
蛋白质组样品的全息制备: 就是要求样品制备尽可能获得所有的蛋白质，但由于蛋白质种类多、丰度不一和物理化学特性不同等，要达到真正的全息制备是有难度的.蛋白质组学的主要技术，简述它们的基本原理双向电泳质谱酵母双杂交噬菌体显示技术蛋白质芯片技术荧光差异显示双向电泳同位素亲和标签生物信息学色谱-质谱联用Edman 降解法13、蛋白质样品制备过程中应着重注意哪几方面？1 应保持蛋白质的最大溶解度和可重复性；2 选择合适的表面活性剂和还原剂；3 去除干扰分子和污染；4 防止蛋白质在处理过程中的修饰，使用低温条件制备；5 裂解液应新鲜制备；6 样品应保持新鲜14、双向电泳分析中的样品制备原则？1 应使所有待分析的蛋白样品全部处于溶解状态（包括多数疏水性蛋白），且制备方法应具有可重现性2 防止样品在聚焦时发生蛋白的聚集和沉淀3 防止在样品制备过程中发生样品的抽提后化学修饰（如酶性或化学性降解等）。
4 完全去除样品中的核酸和某些干扰蛋白5 尽量去除起干扰作用的高丰度或无关蛋白，从而保证待研究蛋白的可检测性双向电泳的主要原理、关键步骤、缺陷与面临的挑战以及其衍生技术DIGE的主要原理主要原理双向凝胶电泳(Two-dimensional electrophoresis, 2-DE)：根据蛋白质等电点和分子量的差异，连续进行成垂直方向的两次电泳将其分离。
第一向为等电聚焦(Isoelectric focusing,IEF)电泳，其基本原理是利用蛋白质分子的等电点不同进行蛋白质的分离。
固相pH梯度(Immobilized pH gradients，IPG)IEF，是利用一系列具有弱酸或弱碱性质的丙烯酰胺衍生物形成pH梯度并参与丙烯酰胺的共价聚合，形成固定的、不随环境电场条件变化的pH梯度。
第二向为十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE)，它是按蛋白质分子量的大小进行分离。
2-DE最大的应用是能分离相同分子量的同分异构体以及经过翻译后修饰的蛋白质，蛋白质经过诸如磷酸化后，其电荷数量发生改变。
通常蛋白质的磷酸化形式可以与未磷酸化的对应物分离开，在双向电泳胶上出现一串水平斑点。
关键步骤2-DE胶作为一种平行的分离技术，其局限性最值得关注的是对低丰度蛋白，极疏水蛋白和极碱性蛋白的无能为力。
实验的重复性仍然是个很大的问题。
细胞膜和骨架蛋白质的回收率不稳定，一些蛋白质可能完全被提取，而仍然有高达10%的蛋白质在提取后残留在沉淀颗粒中。
目前还没有一种万能的染色方法，能使胶上的所有蛋白质都被染上或检测到。
而且，现在已经逐渐明确了很多均匀的蛋白点还包含有两个以上的蛋白质。
在早期的MALDI-TOF技术中应用了哪两项技术来提高质谱仪的分辨率，它们的主要原理是什么？Delayed extraction or Time lagged focusing (时间延迟提取或时间延迟聚焦)Reflection(反射模式)6.固相PH梯度双向电泳比传统的2D电泳有哪些优势？利用一系列具有弱酸或弱碱性质的丙烯酰胺的共价聚合，从而形成固定的，不随环境变化的的PH梯度.使用固相PH梯度等电聚焦作为第一向，不但可以检测碱性蛋白，并且可以得到整个PH范围的双向图谱。
PH范围可以在2.5-11，所以几乎在一张双向电泳图谱上可以得到整个细胞产物的分离点。
分辨率也比传统的等电聚焦要更高，可达0.001PH，是目前分辨率最高的电泳方法。
7、基质辅助激光解吸/电离与电喷雾电离的主要原理是什么？MALDI样品与基质混合后送入金属片（靶）上，溶剂在空气中挥发后，形成样品-基质共结晶，然后将靶送入质谱仪的真空室。
在靶上加20-30kV的高电压，同时伴有短的激光脉冲照射在干燥的样品上。
基质晶体吸收特定的激光能量后，又以热的形式将能量释放，引发解吸附，从而使基质晶体升华，进入质谱仪的气相。
通过在气相中实现离子化。
样品经MALDI方式离子化后，离子的质荷比（m/z）由飞行时间质量分析器进行检测。
检测的时间反映了离子的质荷比。
ESI 被分析样品溶液流经一个细进样针，针头上加高电压来产生正离子。
高压导致样品流分散为喷雾状的带高电荷的微小液滴，质谱仪入口端的有孔平板上加有100-1000V的低电压，引导离子通过入口，这一入口是离子源和质谱仪的连接处，离子源处于大气压环境中，而质谱仪处于真空系统内。
当液滴从针尖通往入口时，在定向惰性气体流N2的作用下开始蒸发，使液滴缩小，电荷密度不断增加，直至库仑斥力与液滴表面张力达到雷利极限，最终导致液滴爆炸。
这一过程不断重复，是一个连续离子化的过程。
15、蛋白质组样品裂解的主要方法？温和的裂解方法:渗透溶胞法 冻融裂解 裂解液裂解 酶裂解更强烈的破碎方法:超声破处理 压力杯法 研磨法 机械匀浆法 玻璃珠匀浆法16、影响样品制备的干扰物质？盐增加导电性使得等电聚焦所需时间延长出现电内渗现象(EEO)导致胶内不均匀的水分布.核酸:通过静电作用与蛋白结合,妨碍聚焦过程;可阻碍丙烯酰胺基质孔道.多聚糖:会阻碍丙烯酰胺基质孔道,去除方法: TCA 沉淀法.脂类:通过疏水作用与蛋白结合, 影响等电点及分子量;蛋白－脂类复合物在水溶性溶液中不溶解.离子去污剂(SDS):与蛋白形成带强负电荷的复合物;干扰聚焦过程.酚类复合物(植物):还原状态会通过氢键与蛋白结合,氧化状态(醌)会发生共价结合.不溶物质:阻塞凝胶孔道导致聚焦不好(出现严重的拖尾).9、Describe the differences and relationship between proteomics and genomics.1.基因组:同一性--同一个体的基因组不论是在不同的发育阶段或不同种类的细胞里都是一样的. 蛋白组:多样性--对于不同类型的细胞或同一个细胞在不同的生理状态下，蛋白质组的构成是不同的；2.基因组:有限性蛋白质组:无限性 3.基因组:静态蛋白质组:动态4.基因组:周期性蛋白质组:空间性5.基因组:孤立作用蛋白质组:相互作用6.基因组:单一手段蛋白质组:多种技术4、生物质谱的种类有哪些？MALDI-TOF MS MALDI-TOF/TOF ESI-Q-TRAP ESI-Q-TOF API-TOF or APCI-TOF FI-MS17、蛋白质组学研究的应用价值和前景？由于蛋白质是生命活动的直接执行者，蛋白质组学研究的一大特色，便是从一开始其基础研究就与应用研究呈现齐头并进的趋势。
它的应用目前主要集中在基础研究、农业、疾病研究、药物开发这四个方面。
此外。
在司法鉴定、环境和食品检测等方面，蛋白质组学也有着广泛的应用。
18、蛋白质组学的两种基本研究策略是什么？一为“穷尽法”(或“竭泽法”):即采用高通量的蛋白质组研究技术力图查清生物体内一切蛋白质大规模、系统性的策略较符合蛋白质组学的本质二为“差异法”（也称为“功能法”）:寻找和筛选有意义因素引起不同样本间差异蛋白谱试图揭示细胞对此因素的反应途径、进程与本质同时获得对某些关键蛋白的认识和功能分析技术上具有更高的可实现性12、生物质谱电离方法与质量分析器主要有哪一些，分别写出他们的中英文？MALDI (基质辅助)ESI (电碰雾)FAB（快原子轰击）ISI（离子碰雾）API APCI（大气压下碰撞）EI（电子轰击）CI（化学离子源。