生化问答题及答案(改)

生化问答题及答案(改)

简述蛋白质的各级结构及主要作用力?Ⅰ一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。Ⅱ.二级结构定义:蛋白质分子多肽链骨架中主链原子的局部空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象,①主要的化学键:氢键,②蛋白质二级结构:α螺旋、β-折叠、β-转角、无规則卷曲Ⅲ三級结构定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。①主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等Ⅳ.蛋白质四级结构定义:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。亚基之间的结合主要是氢键和离子键。

2.DNA双螺旋结构模式的要点?1,两条方向相反且平行的②:碱基内侧(A=T,G三C)③:十对碱基(一周)④维持螺旋的力量,氢键,碱基堆积力。⑤表面有大沟和小沟。

3.什么是酶,酶催化作用有哪些特点?酶的定义:由活细胞产生的,具有催化作用的蛋白质。Ⅱ酶的催化作用几个特点:(1)不稳定性,(2)酶的催化率极高,(3)酶催化的反应具有高度的特异性,(4)可调节性。

4.动物细胞内有哪几种主要的RNA?其主要生理功能?RNA的种类有信息mRNA、运输tRNA和核糖体rRNA 。

①mRNA的主要生理功能是将DNA的遗传信息从细胞核带到胞浆核糖体上。mRNA作为合成蛋白质的模板。核小体是构成染色体的基本组成单位。

②tRNA在蛋白质生物合成过程中具有选择性运输氨基酸的作用。

③rRNA与蛋白质构成核糖体,参与蛋白质合成,起着“装配机“的作用。5超速离心法的分类:乳糜微粒(CM)、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)。①乳糜微粒生理功能:运输外源性TG及胆固醇脂。②极低密度脂蛋白生理功能:从肝脏转运内源性甘油三酯到脂肪等肝外组织的主要脂蛋白。③低密度脂蛋白生理功能:转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。④高密度脂蛋白生理功能:HDL能将肝外组织、其他血浆脂蛋白颗粒,以及动脉壁中的胆固醇逆向转运到肝脏代谢和排出体外。

6.酮体是部分乙酰CoA在线粒体中转化为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的物质。同工酶是能摧化同一化学反应,但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质和免疫学性质和电泳行为都不同的一组酶。血糖是通过各种途径进入血液的单糖。脂肪动员是促成的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解,释放出脂肪酸和甘油,共给其他组织氧化利用过程。必需氨基酸是在体内不能合成、必须由食物供给的氨基酸。P/O比值是每消耗一克原子氧所消耗无机磷的克原子数目。呼吸链是递氢体和递电子体系列进行的一系列连锁反应是与细胞提取氧的呼吸过程相关过程。蛋白质的等电点是在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH值。DNA的变性是核酸在变性因子作用下,双螺旋结构解开,氢键断裂成为无规则单链状态。并由此导致黏度急剧下降。增色效应是核酸变性后主要导致紫外吸收值增高。酶的活性中心是必须基团在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域,能与底物特意的结合,并将底物转化成产物。DNA的复性是将DNA变性的温度降低或去除其他因素,回复生理条件,彼此分开的两条连得碱基又会自动互补结合,重新形成原来的双螺旋结构。

7.能量的转移、储存和利用:机体生理活动所需的能量,都是来自功能物质的分解代谢首先转换成ATP形式被利用。atp分解成adp释放的自由能可转换成机械能,化学能,电能热能等各种形式的能量。atp在体内的能量的转移和储存和利用过程起着关键作用。

8,生物氧化与体外的物质氧化的异同点:体外燃烧是有机物碳和氢在高温与空气中的氧直接化和生成CO2和H2O,并释放大量能量,它是一光和热的形式向环境中散发。而生物氧化在酶的催化作用下有机物脱羧产生CO2和H2O,能量是逐步释放的,以热的形式散发

生化问答题资料

生化问答题

1、试述GSH的结构特点和生理功能。 答:⑴GSH的结构特点: GSH即谷胱甘肽,是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽,结构中有两个肽键,第一个肽键与一般不同,是由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基组成。 半胱氨酸残基上的巯基(-SH)是GSH的主要功能基团,具有还原性,在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,能还原细胞内产生的H2O2,使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG,GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下,由NADPH提供H再生成GSH。 ⑵GSH的生理功能: ①解毒功能:-SH基团噬核性,能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合,避免 毒物与DNA、RNA及蛋白质结合,保护机体免遭毒物损害。 ②还原功能:GSH是人体内重要的还原剂,GSH的-SH具有还原性,能保护蛋白质和酶 分子的-SH免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 2、从结构和功能两方面比较血红蛋白和肌红蛋白的异同。 血红蛋白和肌红蛋白都是亲水的球状蛋白质,都是含有血红素辅基的结合蛋白质,血红素辅基都可以与氧可逆结合。肌红蛋白是只有三级结构的单链蛋白质,分子中有A →H8段α-螺旋区,盘曲折叠成球状,中间形成疏水口袋状“空穴”,血红素位于其中。 血红蛋白是由2条α肽链和2条β肽链4个亚基组成的具有四级结构的蛋白质,其各亚基的三级结构与肌红蛋白极为相似,每个亚基结构中间有一个疏水局部,可结合1个血红素并携带1分子氧。血红蛋白的主要功能是运输氧,而肌红蛋白则主要是储存氧。血红蛋白是变构蛋白,其氧解离曲线呈“S”型,而肌红蛋白不是变构蛋白,其氧解离曲线为直角双曲线。 5、试述DNA双螺旋结构模式的要点。 (1)DNA分子有两条以脱氧核糖-磷酸为骨架的多核苷酸链,围绕同一公共轴呈右手螺旋,两股单链走向相反; (2)螺旋是以磷酸和戊糖组成骨架位于外侧,碱基在内侧,按碱基互补形成A=T、G ≡C碱基对,A–T之间2个氢键,G–C之间3个氢键; (3)双螺旋的直径为2nm,每10个核苷酸盘绕一圈,螺距为3.4nm,碱基平面与螺旋轴垂直; (4)维持双螺旋横向稳定的力主要是氢键,纵向稳定的力主要是碱基堆积力。 6、试从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐述DNA和RNA的区别。 (1)从分子组成上看:DNA分子的戊糖为脱氧核糖,碱基为A、T、G、C;RNA分子的戊糖为核糖,碱基为A、U、G、C。 (2)从结构上看:DNA一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构是双螺旋;RNA一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构是以单链为主,也有少量局部双螺旋结构,进而形成发夹结构,tRNA的典型二级结构为三叶草结构。 (3)从功能方面看:DNA为遗传的物质基础,含有大量的遗传信息。RNA分为3种,mRNA为DNA转录的产物,是蛋白质生物合成的直接模板;tRNA的功能是转运氨基酸;rRNA主要是合成蛋白质的场所。 (4)从存在部位看:DNA主要存在于细胞核的染色体,少量存在于线粒体。RNA在细胞核内合成,转移到细胞质中发挥作用。 7、对比mRNA、tRNA及rRNA的结构及功能特点。 mRNA结构及功能特点:

生物化学问答题

1、用复合体的形式分别写出FAD2H氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链的顺序,并分别指出它们有几个氧化磷酸化偶联部位。 答:FAD2H氧化呼吸链:琥珀酸—复合体II—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 NADH氧化呼吸链:NADH—复合体I—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 2、三羧酸循环有什么重要的生理意义? 答:(1)三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路 (2)三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸带些互相联系的枢纽 (3)三羧酸循环在提供生物合成的前体中也起重要作用 3、什么是酶的可逆抑制?可分为哪几种?请分别用双倒数法做出它们的动力学图。 答:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失。分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 4、按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。那么指出两者之间的不同之处,并分别做出两种抑制剂对酶促反应的影响图。 答:不可逆抑制:抑制剂与酶的必须基因以共价键结合而引起酶活性丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力 可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失,可用透析等物理方法除去抑制剂,恢复酶活性 5、简述体内乙酰CoA的来源与去路,以及其在机体内发生的位置。 答:乙酰COA可以通过脂肪酸的β-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解生成,进入三羧酸循环,逆向合成脂肪酸,在肝脏中转化成酮体,合成胆固醇而消耗 6、简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答:(1)为核酸的生物合成提供核酸 (2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 7、酶与一般催化剂的共同点,以及它作为生化催化剂的特点是什么? 答:共同点:酶和一般催化剂一样,仅能催化或加速热力学上可能进行的反应,酶决不能改变反应的平衡常数,酶本身在反应前后不发生变化 特点:○1酶的主要成分是蛋白质○2酶的催化效应非常高○3酶具有高度的专一性○4酶的催化活性是受到调节和控制的○5酶可催化某些特异的化学反应 8、试述三羧酸循环(TAC)的特点及生理意义。 答:特点:○1循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应○2每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成12分子A TP ○3循环的中间产物既不能通过此循环反应生成也不能被此循环反应所消耗○4三羧酸循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2 ○5循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADPH和一分子FADH2 ○6循环中有一次底物水平磷酸化,生成一分子GTP ○7三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶和@-酮戊二酸脱氢酸系 9、用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各类脂蛋白的主要功用。 答:○1乳糜微粒:将食物中的甘油三脂转运至肝和脂肪组织○2极低密度脂蛋白:将肝合成的甘油三脂转运至肝外○3低密度脂蛋白:将胆固醇由肝转运至肝外组织○4高密度脂蛋白:将胆固醇由肝外组织转运至肝(胆固醇的逆向转运) 10、B型双螺旋DNA的结构特点是什么? 答:○1DNA分子由两条脱氧多核苷酸链构成○2磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二脂链相连接,形成DNA的骨架,碱基连接在糖环的内侧,糖环平面与碱基平面相互垂直○3双螺旋的直径为2nm,顺轴方向,每隔0.34nm有一个核苷酸,每圈高度为3.4nm ○4两条链由碱基间的氢链相连,而且碱基间形成氢键有一定规律,腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,

专升本生物化学问答题答案(A4)..

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交 问答题部分:(答案供参考) 1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。 *2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征? 答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键 都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。 β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006 答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。 (变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。) 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。(同26题) 答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板; 转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器; 核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答:1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答:tRNA的一级结构特点:含10~20% 稀有碱基,如DHU;3′末端为—CCA-OH;5′末端大多数为G;具有TψC 。 tRNA的二级结构特点:三叶草形,有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

生化习题及答案

期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分,共10分) 1.Watson-Crick的DNA结构为: B.DNA双链呈反平行排列 2.已知某酶的Km为0.05mol/L,使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80%时的底物浓度是:C. 0.2mol/L 3.tRNA的作用是:B.把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4.下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶:B.FAD 5.若电子通过下列过程传递,释放能量最多的是: A.NADH-->Cytaa3 6.氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是:B.两性性质 7.稀有核苷酸主要存在于:C.tRNA 8.在寡聚蛋白中,亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为:D.别构现象 9.下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸:D.Glu 10.DNA一级结构的连接键是:B. 肽键 11.定位于线粒体内膜上的反应是:D、呼吸链 12.属于解偶联剂的物质是:A.2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确:D.酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是:B.辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过:D.碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的:C.嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是:A.线粒体内膜外侧pH比线粒体

基质中高

18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是:B.T为15% 19.底物水平磷酸化涵义:C.底物分子重排后形成高能磷酸键,经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环,哪条不正确:C.无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题(选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内;)1.属于酸性氨基酸的是:C.天冬E.谷 2.EMP中,发生底物水平磷酸化的反应步骤是:P208 A.甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E.磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3.蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式:P27 A.α-螺旋 B.β-折叠D.β-转角 E.无规则卷曲 4.下列哪些是呼吸链组成成份:P177 A.辅酶Q B.乙酰CoA C.细胞色素类D.铁硫蛋白E.钼铁蛋白5.下列属于高能化合物的是:A.磷酸烯醇式 B.ATP C.柠檬酸 D.磷酸二羟丙酮 E.3-磷酸甘油酸 6.蛋白质变性后: B.次级键断裂 D.天然构象解体 E.生物活性丧失 7.维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A.疏水作用 B.氢键 C.离子键 D.范德华作用力

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

苏州大学生化问答题题库 生物化学 必考

1.简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合;底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能。 2.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机 理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP 的生成,能量以热能形式释放。 3.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 .乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 5.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶;酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1.酮体是如何产生和利用的? 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA),接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2.为什么测定血清中转氨酶活性可以

生物化学试题及答案

第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白(ACP) 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶(LCAT) 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是,电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是,其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是,递氢体是,限速酶是,胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制,促进脂肪动员的激素称,抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤,每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA,脱下的氢由和携带,进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成,并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体,是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是,递氢体是,它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于,内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是,其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中,胆碱可由食物提供,亦可由及在体内合成,胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、,和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是,由、及所构成。

动物生物化学问答题集锦分析

蛋白质 1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些?催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白?经过水解之后,只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。 结合蛋白:由蛋白质和非蛋白质两部分组成,水解时除了产生氨基酸外,还产生非蛋白质组分。 3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点?Gly和Pro的结构有何特殊性? 除脯氨酸以外,其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在& -碳原子上,另外, a -碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团,除甘氨酸外,其余19种氨基 a -碳原子都是不对称的(手性)碳原子。 Gly是脂肪族的电中性,而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚 氨基的氨基酸。 4、组成蛋白质元素有那些?哪一种为蛋白质分子的特征性成分?测定其含量有何用途? 组成元素:C H、O N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn Co Mo I 特征性元素:氮16% 因为各种蛋白质 的含量比较恒定,可通过测定氮的含量,计算生物样品中蛋白质的含量(换算系数为 6.25 ),称为凯氏法定氮, 是蛋白定量的经典方法之一。 5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同,可将氨基发为哪几大类?Phe属于哪一类? 四类,①非极性氨基酸:丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸:甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸:组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电?氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构 基础为所有氨基酸都含有碱性(a -氨基)和酸性(a -羧基)基团。等电点:某一氨基酸解离成阳离子和阴离 子的趋势及程度相等,成为兼性离子,净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。 7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基?肽键:一种氨基酸的a -氨基与另一种氨基酸的a -羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端:在书写多肽结构时,总是把含有a -NH2的氨基酸残基写在多肽 链的左边,称为N-末端。把含有a -COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端。氨基酸残基:肽链中氨 基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元:肽键中C-N的键长较短(0.132nm),具有部分双键性质,不能旋转, 从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内,称为肽单元。 8什么是蛋白质的构象?构象与构型有何不同?蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布, 又称空间结构或三维结构,是由于单键的旋转造成的。因此,与构型不同,构象的改变无需破坏共价键。 9、肽键有何特点?为什么肽单位会形成平面结构(酰胺平面)?①由C H O N四个原子构成②共价键 ③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化,有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结 合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。 10、何谓二面角?为什么说二面角决定多肽链的主链构象?由于?和书这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置,因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构, 每个a -碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此,多肽链的方链骨架构象是由一系列a -碳原 子的成对二面角决定的。二面角改变,则多肽链主链呢架构象发生相应变化。 11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义,维持各级结构的主要作用力有哪些?一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键:肽键(二硫键)二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽 链中全部氨基酸残基(所有原子)的相对空间排布位置。主要化学键:疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键:疏水作用力。 12、a-螺旋的结构特征是什么?如何以通式表示a -系螺旋?①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm,每3.6个氨基酸残基上升一圈,每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢(N-H)与前面第四个肽键的羰基氧(C=O之间形成链内氢键,氢键与螺旋长轴基本平行。 13、什么是B -折叠构象?有何特点?蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的,周期性折叠的构 象。A、锯齿状、充分伸展B侧链位于锯齿结构的上下方C、多条(段)肽链平行排列,走向可相同也可相反D 不同的肽链间(同一肽链的不同肽段间)的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行,而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域?在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起,形成有规则的二级结构集合体,称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域,称结构域。 15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间结构及功能也相似, 不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切:如:胰岛素B链第28-30位 AA (Pro-Lys-Ala )去掉后,活性仅下降10% b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切:如:胰岛素A链第1位AA (Gly)去掉后,活性下降90% 分子病:蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例:镰刀形红细胞贫血

生物化学问答题

苏州大学生化期末复习 1.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP的生成,能量以热能形式释放。 2.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP 不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 4.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列,并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律; ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能;DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力,实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生化问答题58077教学文案

生化问答题58077

1、简述血氨的来源和去路。 (1)血氨来源: ①氨基酸脱氨基作用,是血氨的主要来源; ②肠道产氨,由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨; ③肾脏产氨,主要来自谷氨酰胺的水解; ④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。 (2)血氨去路 ①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素,随尿液排出体外;②合成谷氨酰胺 ③参与合成非必需氨基酸;④合成其它含氮物质 2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段,此代谢途径的生理意义是什么? 磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段 (1)是机体生成NADPH的主要代谢途径:NADPH在体内可用于:,参与体内代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态,还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化,维持红细胞膜的完整性,由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病,表现为溶血性贫血。(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径:体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供,其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。 4、血糖正常值是多少,机体是如何进行调节的。 6、代谢性酸中毒时,机体是如何调节酸碱平衡的。 3。何为酶的竞争性抑制作用?有何特点?试举例说明之。 1)有些抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点,一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合,可用透析或超滤的方式除去,二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例,加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。 4。比较三种可逆性抑制作用的特点。

生化问答题

1什么叫蛋白质的二级结构?有哪几种常见类型?P71 蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。 2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112 (1)DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成,两条链都是右手螺旋,这两条链反向平行。(2)磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二酯链相连接,形成DNA的骨架。(3)双螺旋的直径为2nm。(4)两条链由碱基间的氢键相连,而且碱基间形成氢键有一定的规律:腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,鸟嘌呤与胞嘧啶成对;A和T间形成两个氢键,C和G间形成三个氢键。(5)沿螺旋轴方向观察,配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。 3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的?P113 答:具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”,它们是不定形的,几乎是随机地分散于整个细胞核中,当细胞准备有丝分裂时,染色质凝集,并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体,此时,当细胞被染色后,用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。 4什么是同工酶,有何生理意义?P165 同工酶(isoenzyme)是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。 5.磷酸戊糖途径有什么生理意义?P241可简化 磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。 1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入,可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。 2.提供NADPH,NADPH是体内许多合成代谢的供氢体,还可参与体内羟化反应,此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 6.简述人体血糖的来源与去路。P252 血糖来源:1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖,这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖,这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下,血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路:1氧化供能:葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量,此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质:如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物,如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时,由尿排出。 7什么是脂肪动员,其关键酶是什么?P258 脂库中贮存的脂肪,经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油,这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油,并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366 RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切,参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA,它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板,通过其模板作用传递DNA的遗传信息,并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核

生物化学问答题

1、蛋白质变性后,其性质有哪些变化? 答:蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为:生物活性丧失,其次是理化性质改变,如溶解度降低,结晶能力丧失,易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些? 答:氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些? 答:蛋白质分子在变性因素的作用下,失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素:热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素:强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像?构像与构型有何区别? 答:在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也没有光学活性的变化,构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种,即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径?请列出。 答:①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水,产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖? 答:①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径? 答:(1)在供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,有还原型的辅酶Ⅰ供氢,还原成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下,氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸,在异生成糖。(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A,后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。(5)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入?

关于生物化学问答题附答案

生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g,用水溶解成1000ml酶液,测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明,该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml;其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉,计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活(淀粉酶活力单位规定为:在最适条件下,每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位)。答案要点:①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3(2分)酶总活力单位数是3×1000=3000U(1分)②总蛋白是0.1×1000=100 mg(1分),比活力是3000/100=30(1分)。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。(5分)答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。(各1分) 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分) 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?为什么?答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分) 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。(3分)共消耗1ATP,生成2ATP、5NADH和1FADH,则净生成:-1+2+3×5+2×1=18ATP DNA双螺旋结构有什么基本特点?这些特点能解释哪些最重要的生命现象?答案要点:a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。(2分)b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T配对,之间形成2个氢键,G-C配对,之间形成3个氢键(碱基配对原则,Chargaff定律)。(2分)c. 螺旋直径2nm,相邻碱

生化习题-答案

第一章绪论 略 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1.核苷:是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。 2.核苷酸:核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化,形成核苷酸。 3.核酸:多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸,称为核酸。4.核酸的一级结构:指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。 5.核酸的二级结构:即DNA的双螺旋结构模型。 6.环化核苷酸:即cAMP和cGMP。在细胞的代谢调节中作为激素的第二信使,控制细胞的生长、分化和细胞对激素的效应。 7.增色效应:DNA变性后,在260nm处的紫外吸收显著增高的现象,称增色效应(高色效应)。 8.减色效应:DNA复性后,在260nm处的紫外吸收显著降低的现象,称为减色效应。 9.核酸变性:指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程,并不涉及共价键的断裂。 10.熔解温度:50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度(Tm)或解链温度。11.退火:变性DNA在缓慢冷却时,可以复性,此过程称为退火。 12.核酸复性:变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,这个过程称复性。 13.分子杂交:形成杂交分子的过程称为分子杂交。当两条来源不同的DNA(或RNA链或DNA 链与RNA链之间)存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。 14. 核酸降解:多核苷酸链上共价键(3′,5′-磷酸二酯键)的断裂称为核酸的降解。15.碱基配对:DNA双螺旋内部的碱基按腺嘌呤(A)与胸腺嘧啶(T)结合,鸟嘌呤(G)与胞嘧啶(C)结合,这种配对关系,称为碱基配对。 16.稀有碱基:是指A、G、C、U之外的其他碱基。 17.超螺旋:以DNA双螺旋为骨架,围绕同一中心轴形成的螺旋结构,是在DNA双螺旋基础上的进一步螺旋化。 二、填空 1.260. 2.下降,增大。 3.核糖,脱氧核糖。 4.嘌呤碱,嘧啶碱,260nm。5.大,高。 6.戊糖/核糖。7.核苷酸。 8.反密码子。 9.核苷酸,3′,5′-磷酸二酯键,磷酸,核苷,戊糖,碱基。 10.脱氧核糖核酸(DNA),核糖核酸(RNA),脱氧核糖,A、G、C、T;核糖,A、G、C、U。

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的(说明血糖的来源、去路及调节过程)? 血液中的葡萄糖称为血糖,机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果,也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果(由于血糖的来源与去路保持动态平衡,血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证)。 A.血糖来源(3分) 糖类消化吸收:食物中的糖类经消化吸收入血,这是血糖最主要的来源;肝糖原分解:短期饥饿后,肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液;糖异生作用:在较长时间饥饿后,氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖;其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路(4分) 氧化供能:葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP,为细胞供给能量,此为血糖的主要去路。合成糖原:进食后,肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质:可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪;可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物(戊糖磷酸途径),如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节(2分) 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素,但胰岛素分泌受机体血糖的控制(机体血糖升高胰岛素分泌减少)。胰岛素分泌增加,糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低,糖原分解降低、糖原合成提高,血糖降低。否则相反(胰岛素分泌减少,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高)。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高。否则相反。 老师,丙酮酸被还原为乳酸后,乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括:大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液,在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能;部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 (1)脂肪动员:脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 (2)脂酸氧化:经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 (3)甘油氧化:经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛,3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1.丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答:(1)丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。(2)丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。(3)磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖。1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖,再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

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