氨基酸结构与性质 PPT

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有机化学ppt-氨基酸蛋白质

有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液,主要有两方面的原因: 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件,破坏蛋白质的稳定因素,就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法:在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等],由于盐既是电解又是亲水性的物质,它能破坏蛋白 质的水化膜,因此当加入的盐达到一定的浓度时,蛋白质就会从 溶液中沉淀析出,盐浓度变稀时蛋白质溶解,为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸,与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
(2)按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法: 氨基酸的命名可以采用系统命名法,与羟基酸的命名相似 ,即以羧酸为母体,氨基为取代基,称为“氨基某酸”。 氨基的位置,习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示,并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法: 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名,有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸,中文缩写为“甘”, 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名,中文缩写“天”, 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时,主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ (Ⅰ) 正离子
OH- R CH COO- OH-

氨基酸分析PPT课件

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人体必需的氨基酸:人体内不能合成,只 有靠食物供给的氨基酸。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
(一)分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸















5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
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它们发生分子内酸碱反应:
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知,氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
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H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
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要使氨基酸达到等电状态:
中性氨基酸: pI < pH 7 酸性氨基酸: pI < pH 7 碱性氨基酸: pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
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(二)与HNO2的反应
除脯氨酸外,其它氨基酸都具有 - NH2,可与 HNO2反应,定量放出氮气( N2 )。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。

大学化学《有机化学-氨基酸》课件

大学化学《有机化学-氨基酸》课件

去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC,通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基,在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护,视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
(甘-丙-亮)(Gly-Ala-Leu)
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按R基的极性性质分类:
1、非极性R基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
2、不带电荷的极性R基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的R基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的R基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基:强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体,吸附在滤纸上,将样品点在纸上,用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+,Fe2+,Co2+或Mn2+时,易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的(也有D型的,但很少)。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸;按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟,单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬.氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种,20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物,并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问:大 多 数 氨 基 酸 在 中 性(pH=7) 时, 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y

蛋白质氨基酸PPT课件

蛋白质氨基酸PPT课件

凝固作用分两个阶段: 首先是变性; 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
33
蛋白质变性的应用
理论上:
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分;
生产生活中有利的一面:
食品加工,消毒灭菌等; 非蛋白生物物质提取纯化,终止酶促反应;
生产生活中不利的一面:
活性蛋白制品(酶、抗体)的分离提取和保存;
第二十四章
氨基酸和蛋白质
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1
2021
2
2021
3
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4
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5
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6
2021
7
【观察与思考】
【思 考】:从结构上看,其共同点是什么?
2021
8
氨基酸分子中均含有羧基(-COOH)和 氨基(-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水,而形成 多肽(多肽是螺旋状的长链),再构成蛋白质。
系统命名法 a-氨基乙酸
a-氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a-氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a-氨基β-苯基丙酸
2021
12
3.物理性质

4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基-NH2:能接受H+,显碱性
羧基-COOH:能提供H+,显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2

有机化学氨基酸PPT课件

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第21页/共45页
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上,多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用, 在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级
结构。
蛋白质的三级结构 是其他次级键,如 -S-S-(二硫 键)、离子键、氢 键、疏水键、支链 等,共同作用的结 果。
第22页/共45页
第4页/共45页
2、茚三酮反应 用途:鉴别α-氨基酸
O
OH
2
OH
O
水合茚三酮
+ RCHCOOH
NH2
α-氨基酸
O
O
N
O
O
兰紫色
第5页/共45页
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H2 O S C CHC OH
NH2
O SS
S OH
蒜素
现代抗生素问世之前,大蒜制剂被用来治疗霍乱, 痢疾,肺结核等疾病,大蒜制剂还能降低胆固醇, 阻止血小板聚集,对心血管有利,并有一定的抗 菌作用。副作用:味道大
第13页/共45页
2、分类 二肽 三肽 多肽
3、命名 以含有完整羧基的氨基酸为母体,将以羧基
参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次 加在母体前面
O
NH2CH2 C NHCH2COOH 甘氨酰甘氨酸 或甘·甘
CH3 O
O
O
CH2OH
NH2CH C NH CH C NH CH2C NH CHCOOH
第17页/共45页
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程和血栓形成的中心 酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维 蛋白相互作用会进一步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白原识别部位结合,拮 抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N末端核心结构域通过和凝血酶的活性部 位结合而抑制它的催化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝素。因此被认为是 2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。全球约有20亿美元市场销售量。

第一章、氨基酸的结构及性质PPT

第一章、氨基酸的结构及性质PPT
18
3)半胱氨酸(Cys) 它的个性不仅表现在其侧链 有一定的大小和具有高度的化学反应活性,还 在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫(桥)键 的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内,也可以 在肽链间存在。更有甚者,同样的一对二硫键 能具有不同的空间取向。
Page 19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
苯丙氨酸 (Phe,F)
Page 11
酪氨酸 (Tyr,Y)
色氨酸 (Trp,W)
3、杂环氨基酸
Page 12
组氨酸 (His, H)
脯氨酸 (Pro, P)
说明:关于杂环氨基酸和杂环亚氨基酸
色氨酸 (Trg,W)
芳香族氨基酸
组氨酸 ( His, H)
Page 13
杂环氨基酸
脯氨酸 ( Pro, P)
脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中, 且 二者极易溶于水而潮解。
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2. 氨基酸的旋光性
●除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性-碳原子, 都具有旋光性。 ●比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据。
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氨基酸的构型-都有 D-型和 L-型 2 种立体异构体
L-(-)甘油醛
氨基酸与水合茚三酮共热,发生氧化脱氨反应,生成NH3与酮酸。 水合茚三酮变为还原型茚三酮。 加热过程中酮酸裂解,放出CO2,自身变为少一个碳的醛。水合 茚三酮变为还原型茚三酮。 NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合,生成蓝紫色化合物。
Page 47
反应要点 A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂 C.该反应非常灵敏,可在570nm测定吸光值 D. 测定范围:0.5~50µg/ml E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质(不释放
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3.熔点:氨基酸的熔点一般都比较高,一般都大于200℃, 超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。
4..旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
5.光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外 区含苯环氨基酸有光的吸收。
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(二)化学性质
1.氨基酸的两性电离及等电点: ➢ 氨基酸既含有氨基,可接受H+,又含有羧基,可电离 出H+,所以氨基酸具有酸碱两性性质。通常情况下,氨 基酸以两性离子的形式存在,如下图所示:
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2、按侧基R基的结构特点分:
(1)脂肪族氨基酸 (2)芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 (3)杂环氨基酸:脯氨酸、组氨酸
3、按侧基R基与水的关系分:
(1)非极性氨基酸:有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨 酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、 脯氨酸。 (2)极性不带电氨基酸:甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 丝氨酸、苏氨酸。 (3)极性带电氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨 酸、组氨酸。
含量% : 50~55 6~7 20~23 15~17 0.3~3 微量或无
蛋白质中N是特征元素,且含量恒定,为16%左右 ,即16克 氮/100克蛋白质,故可以用定氮法测量蛋白质含量,即:每 100克蛋白质含氮16克,100/16=6.25克蛋白质含氮1克。所 以,每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量(克 %)有。些蛋白质含有其他微量元素:P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Co、Mo、I 等。
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(四)蛋白质中不常见的氨基酸
羟-脯氨酸、羟-赖氨酸、γ-羧基谷氨酸、6-氮-甲基赖氨酸
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(五)非蛋白氨基酸
鸟氨酸、胍氨酸、高半胱氨酸、高丝氨酸、β-丙氨酸、 γ-氨基丁酸等
21
三.氨基酸的理化性质
(一)物理性质
1.形态:均为白色结晶或粉末,不同氨基酸的晶型结构 不同。
2.溶解性:一般都溶于水,不溶或微溶于醇,不溶于丙 酮,在稀酸和稀碱中溶解性好。
➢缺点:产生消旋产物,破坏的氨基酸多,一般很少使用。
3. 蛋白酶水解
➢条件:蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶,常温37~40℃, pH值5~8 。 ➢优点:氨基酸不被破坏,不发生消旋现象。 ➢缺点:水解不完全,中间产物多。
蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析,而酶水解
用于制备蛋白质水解产物。
5
二、蛋白质分子的基本组成单位——Fra bibliotek基酸11
4、按氨基酸是否能在人体内合成分:
(1)必需氨基酸:指人体内不能合成的氨基酸,必须从食物 中摄取,有八种:赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。 (2)非必需氨基酸:指人体内可以合成的氨基酸。有十种。 (3)半必需氨基酸:指人体内可以合成但合成量不能满足人 体需要(特别是婴幼儿时期)的氨基酸,有两种:组氨酸、 精氨酸。
(一)氨基酸的结构通式:
从氨基酸的结构通式可 以看出: ➢ 1、构成蛋白质的氨 基酸均为L-α-氨基酸。 ➢ 2、除R为H(甘氨 酸)外,其余氨基酸均 具有旋光性。 ➢ 3、各种氨基酸的区 别在于侧基R基上。
6
(二)氨基酸的构型:
构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外,均含 有α-碳原子,在空间各原子有两种排列方 式:L-构型与D-构型,它们的关系就像左 右手的关系,互为镜像关系,下图以丙氨 酸为例:
27
通过氨基酸的滴定曲线,可用下列 HendersonHasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数 (pK’):
26
➢左图是甘氨酸的电离酸 碱滴定曲线,从左向右是 用NaOH滴定的曲线,溶 液的pH由小到大逐渐升 高;从右向左是用盐酸滴 定的曲线,溶液的pH由 大到小逐渐降低。曲线中 从左向右第一个拐点是氨 基酸羧基解离50%的状态, 第二个拐点是氨基酸的等 电点,第三个拐点是氨基 酸氨基解离50%的状态。
12
二十种氨基酸的名称和结构如图所示:
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18
注:二十种氨基酸的结构特点
➢支链氨基酸:缬氨酸、亮氨酸,异亮氨酸 ➢含羟基的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸 ➢含硫的氨基酸:半胱氨酸(含巯基)、
甲硫氨酸(含硫甲基) ➢含苯环的氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 ➢含胍基的氨基酸:精氨酸 ➢含咪唑基的氨基酸:组氨酸 ➢亚氨基酸:脯氨酸 ➢含酰胺的氨基酸:天冬酰胺、谷氨酰胺 ➢含吲哚基的氨基酸:色氨酸 ➢含ε-氨基的氨基酸:赖氨酸
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从上图可知:氨基酸在酸性环境中,主要以阳离子的形式 存在,在碱性环境中,主要以阴离子的形式存在。在某一 pH环境下,以两性离子(兼性离子)的形式存在。该pH称 为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为:氨 基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
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➢ 氨基酸的水溶液既可被酸滴定,又可被 碱滴定,应该具有两性电离的性质,现以 甘氨酸为例来说明氨基酸两性电离的特点。
7
8
大家有疑问的,可以询问和交流
可以互相讨论下,但要小声点
9
(三)氨基酸的结构与分类
1、按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分:
(1)酸性氨基酸:一氨基二羧基氨基酸,有:天冬氨酸、 谷氨酸、
(2)碱性氨基酸:二氨基一羧基氨基酸 ,有:赖氨酸、 精氨酸、组氨酸
(3)中性氨基酸:一氨基一羧基氨基酸,有:甘氨酸、 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸 、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 胺、丝氨酸、苏氨酸。
1
目的与要求
1.掌握蛋白质的基本构成单体:氨基酸的结构 特点,从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸 的分类。
2.掌握氨基酸的理化性质,重点掌握两性电离 与等电点含义。
3 氨基酸的化学性质及其应用
2
蛋白质的元素组成
蛋白质是有机化合物,离不开C、H、O三种元素,还含 有N、P、S、金属元素等。
元素组成 : C H O N S 其它
3
一 蛋白质的水解
1.酸水解
➢ 条件:5~10倍的20%的盐酸煮沸回流16~24小 时,或加压于120℃水解2小时。
➢ 优点:可蒸发除去盐酸,水解彻底,终产物为 L-α-氨基酸,产物单一,无消旋现象。
➢ 缺点:色氨酸破坏,并产生一种黑色的物质:腐
黑质,水解液呈黑色。
4
2. 碱水解
➢条件:4mol/L Ba(OH)2或6mol/L NaOH煮沸6小时。 ➢优点:水解彻底,色氨酸不被破坏,水解液清亮。
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