基础生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学基础知识点
生物化学基础知识点生物化学是研究生物体内化学过程及其分子基础的学科，它涉及广泛的知识点，从分子结构到代谢途径，都是生物化学的研究范畴。
以下是一些重要的生物化学基础知识点。
1. 氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种主要氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构形成蛋白质。
蛋白质在细胞中担任许多重要功能，如酶催化、结构支持和信号传导等。
2. 核酸和遗传信息核酸是构成遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
DNA是遗传物质的主要组成部分，通过遗传密码储存了生物体的遗传信息。
RNA在遗传信息的转录和翻译过程中起着重要的作用。
3. 酶和催化酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的速率。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调节反应过渡态的能量，降低反应的活化能。
酶的活性受到许多因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
4. 代谢途径代谢途径是生物体内分子合成和降解的途径，包括糖酵解、脂肪酸合成、三羧酸循环等。
这些代谢途径是维持生物体生命活动的重要过程，通过产生能量和合成细胞组分等方式维持生物体正常功能。
5. 能量转化与ATPATP是细胞内能量的主要储存和传递形式，通过其磷酸键的水解释放化学能，供细胞进行各种生物化学反应。
细胞内能量转化主要通过糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程进行。
6. 细胞膜与传递细胞膜是细胞内外分隔的界面，它具有选择性通透性，能够调控物质的进出。
细胞膜上的受体和信号分子相互作用，通过信号传导途径传递信息，影响细胞的生理功能。
7. 免疫与抗体免疫是生物体对抗外来病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫两个部分。
抗体是获得性免疫的主要效应分子，能够抑制病原体的生长和中和外来毒素。
8. 细胞信号传导细胞内外的信号分子通过受体与细胞表面结合，触发一系列的信号传导路径，改变细胞内的生物化学反应。
常见的信号传导路径包括细胞膜受体介导的信号传导和细胞核内的转录信号传导。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
大二基础生物化学知识点
大二基础生物化学知识点在大二基础生物化学学科中，我们将学习各种与生物和化学相关的基本概念和知识。
这些知识点是理解生物体内化学过程和生命现象的基础。
下面是一些大二基础生物化学的核心知识点。
1. 生物分子的组成生物体内存在着许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，并在细胞中担任多种功能。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的多聚体，如葡萄糖和淀粉。
脂质则是由甘油和脂肪酸组成的。
2. 酶和酶动力学酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质，可以降低活化能，加速反应速率。
酶动力学研究了酶催化反应的速率、底物浓度、酶浓度和温度等因素对反应速率的影响。
3. 代谢途径代谢是生物体内的化学反应网络，包括合成和分解化学反应。
大二生物化学中研究了糖酵解、细胞呼吸和光合作用等重要的代谢途径。
糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醇，并产生能量。
细胞呼吸是将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放出大量能量。
光合作用则是将二氧化碳和水转化为有机物质，并释放出氧气。
4. 基因表达与调控基因表达是指基因的转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
转录是将DNA序列转录成RNA分子，然后通过翻译将RNA转化为蛋白质。
在这个过程中，还会有基因调控机制的参与，包括转录因子的结合和DNA甲基化等。
5. 酸碱平衡与缓冲系统生物体内的酶活性和代谢需要一个特定的酸碱平衡状态。
细胞会通过酸碱离子在细胞内外之间的平衡来维持正常的生理状态。
缓冲系统则是对酸碱变化进行调节的机制，包括碳酸氢盐/碳酸盐缓冲系统和磷酸盐缓冲系统等。
6. 氧化还原反应氧化还原反应是生物体内许多重要生化过程的基础，如细胞呼吸和光合作用。
在氧化还原反应中，电子从还原剂转移到氧化剂，同时伴随着能量的转移。
7. 生物膜和细胞信号转导细胞膜是细胞的保护层，同时也参与了细胞内外物质交换和信号传导等生命活动。
细胞膜内含有各种脂质、蛋白质和糖类，在细胞信号转导中扮演重要角色。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
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4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
16.5’帽子结构：m 7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。
利用260nm 与280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。
纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。
21. DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。
（1）Tm 值与DNA 分子中G-C 含量成正比。
（2）G-C 含量高的DNA ，Tm 值也高。
（3）（G-C ）%=(Tm-69.3)×2.4423.蛋白质中N 的平均含量为16%，即1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。
凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N 量×6.25。
24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。
25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala ）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val ）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）、苯丙氨酸（Phe ）、色氨酸（Trp ）、甲硫氨酸（Met ）。
极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly ）：H-、丝氨酸（Ser ）：HO-CH2、苏氨酸（Thr ）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys ）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr ）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn ）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln ）H2N-CO-CH2-CH2-（2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）、组氨酸（His ）（3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ）计算题：极性氨基酸等电点计算。
26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH 称作：等电点。
酸性氨基酸 pI=21（pK1’+pKR ’）两小数之和； 碱性氨基酸 pI=21（pK2’+pKR ’）两大数之和。
27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。
脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或FDNB ）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger 用于测定肽链N 端氨基酸，被称为Sanger 反应。
28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。
29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到C 端的排列顺序。
30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。
是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm 。
Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子）32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。
凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。
34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。
35. 论述蛋白质结构与功能的关系。
1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等）3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH<pI ；在碱性环境中，蛋白质带负电荷，pH>pI 。
蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq 中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq 的pH 称为蛋白质的等电点pI ，pH=pI 。
蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。
4）酶的催化活性受到调节控制（5）有些酶的催化活性与辅因子有关。
41.全酶⇋酶因子+辅因子 辅酶：把与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可除去的小分子有机物叫做辅酶。
辅基：把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质叫做辅基。
42.酶的专一性分类：（1）结构专一性（2）立体异构专一性43.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
44.影响酶催化效率因素：（1）底物与酶的邻近效应和定向效应（2）张力和变形（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的影响45.胰蛋白酶专一水解：赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）胰凝乳蛋白酶专一水解：苯丙氨酸（Phe ）、酪氨酸（Tyr ）、色氨酸（Trp ）和大而疏水的氨基酸形成的肽键。
弹性蛋白酶专一水解：丙氨酸（Ala ）46.底物浓度对酶促反应v 的影响：当浓度较低时，符合一级反应特征，反应速度与底物浓度近乎正比。
][][s k dt P d =；当浓度较高时符合零级反应特征，再增加底物浓度反应速度几乎不变。
47.米氏方程的推导：假设1.测定的速度为反应的初速度。
2.底物浓度[S]显著超过[E]3.络合物[ES]最初增高，最后达到平衡状态。
E + S 11K K -ES 2K−−→E+P [Et]- [ES] [S] [ES]酶与底物结合生成络合物[ES]的速度V1=K1([Et]- [ES])·[S]络合物[ES]分解的速度V2=K-1[ES]+K2[ES] 当达到稳态时V1=V2,令121m K K K K -+=则[][][][]t m E S ES K S =+（1） 由于酶促反应速度由络合物浓度[ES]决定，V=K2[ES]（2），所以（2）代入（1）得到2[][][]t m K E S VK S =+(3), 当所有酶都是以络合物[ES]存在时[Et]=[ES]此时V 为最大反应速度Vmax 即Vmax=K2[Et] (4),将（4）代入（3）即可得到米氏方程v=max [][]m v S K S +或v=max 1/[]m v K S + 米氏常数Km 的意义：（1）Km 值是反应v 为最大v 一半时的底物浓度（2）测定Km 数值，可鉴定酶（3）用来表示酶与底物的亲和力大小，Km 越大，亲和力越弱（4）可以计算任意[S]时的v 。
可逆抑制作用：分为竞争性抑制（Km 增大，Vmax 不变）和非竞争性抑制（Km 不变，Vmax 减少）49.别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应。
50.酶的比活力：每单位质量样品中的酶活力。
即每mg 蛋白质中所含的酶活力单位（U ）数。
比活力=活力U/mg 蛋白。
51.饱和脂肪酸：软脂酸：16：0；硬脂酸：18：0。
52.论述糖类分解代谢的过程：糖代谢一般有三条途径:1.无氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，然后经乳酸发酵生成乳酸(植物经乙醇发酵生成乙醇);2.有氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在线粒体内生成乙酰辅酶A ，乙酰辅酶A 再经过TCA 循环(或乙醛酸循环，只有植物有)最终生成二氧化碳和水;3.也可以经磷酸戊糖途径，最终生二氧化碳和水。
53.淀粉/糖原的两种降解途径：水解、磷酸解。
54.α-淀粉酶耐高温不耐酸，β-淀粉酶耐酸不耐高温。
55.糖酵解在细胞质中进行，限速酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶。
糖酵解的三个步骤：（1）己糖的磷酸化（2）磷酸己糖的裂解（3）A TP 和丙酮酸的生成。
糖酵解的生理意义：（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径，是葡萄糖进行有氧或者无氧分解的共同代谢途径，通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP ，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式（2）糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（为氨基酸、脂类合成提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物 （3）为糖异生作用提供基本途径。
计算糖酵解的化学计量：C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD +→2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H ++2H2O 在起始阶段消耗两分子A TP ，后又生成4分子A TP ，所以净产生了2分子A TP ，又因为生成的NADH 可产生3个或2个ATP ，所以共产生8或6个A TP 。