蛋白质的合成词解
分子生物学名词解释1
分子生物学名词解释第二章(主要的:核小体、半保留复制、复制子、单链结合蛋白、岗崎片段、错配修复、DNA的转座、C值矛盾、前导链与后随链。
)1. C值反常现象(C值矛盾C-value paradox):C值是一种生物的单倍体基因组DNA的总量。
真核细胞基因组的最大特点是它含有大量的重复序列，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA所隔开，这就是著名的“C值反常现象”。
C值一般随着生物进化而增加，高等生物的C值一般大于低等生物。
某些两栖动物的C值甚至比哺乳动物还大，而在两栖动物里面，C值变化也很大。
2.DNA的半保留复制:由亲代DNA生成子代DNA时，每个新形成的子代DNA中，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式称半保留复制。
3.DNA聚合酶:●以DNA为模板的DNA合成酶●以四种脱氧核苷酸三磷酸为底物●反应需要有模板的指导●反应需要有3 -OH存在●DNA链的合成方向为5 34.DNA连接酶（1967年发现）：若双链DNA中一条链有切口，一端是3’-OH，另一端是5‘-磷酸基，连接酶可催化这两端形成磷酸二酯键，而使切口连接。
但是它不能将两条游离的DNA单链连接起来DNA连接酶在DNA复制、损伤修复、重组等过程中起重要作用5.DNA 拓扑异构酶(DNA Topisomerase)：拓扑异构酶І：使DNA一条链发生断裂和再连接，作用是松解负超螺旋。
主要集中在活性转录区，同转录有关。
例：大肠杆菌中的ε蛋白拓扑异构酶Π：该酶能暂时性地切断和重新连接双链DNA，作用是将负超螺旋引入DNA分子。
同复制有关。
例：大肠杆菌中的DNA旋转酶6. DNA 解螺旋酶/解链酶（DNA helicase)通过水解ATP获得能量来解开双链DNA。
E.coli中的rep蛋白就是解螺旋酶，还有解螺旋酶I、II、III。
rep蛋白沿3 ’ 5’移动，而解螺旋酶I、II、III沿5 ’ 3’移动。
7. 单链结合蛋白(SSBP-single-strand binding protein)：稳定已被解开的DNA单链，阻止复性和保护单链不被核酸酶降解。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
细胞生物名词解释
A癌基因：是控制细胞生长增殖分化并具有诱导细胞恶性转化潜能的一类基因氨酰-tRNA:B被动运输：指不需要消耗细胞代谢的能量，将物质从浓度高的一侧经细胞膜转运至浓度低的一侧运输方式。
简单扩散，易化扩散，通道扩散半保留复制：在DNA复制时，两条链分开，然后按照碱基配对的方式合成新的子链，每个子链分子的双链DNA 中一条链来自亲代DNA，另一条链是新和成的，这样组成新的DNA分子，这种复制方式称为半保留复制初级溶酶体：指高尔基复合体以出芽方式形成的小体，球形，内不含作用底物，但含多种水解酶，但酶无活性。
次级溶酶体：初级溶酶体与含底物的小泡融合而成的溶酶体，含水解酶和消化物，水解酶有活性。
分为自噬性和异噬性两种超微结构：在电镜下观察到直径小于0.2微米的细微结构残质体：次级溶酶体消化溶解后期，由于水解酶活动性降低，导致一些底物不能完全被消化分解而残留在溶酶体内，这些含残留物质的溶酶体称为残质体。
D端粒:染色体端部的特化结构，由端粒DNA（TEL DNA）和端粒蛋白构成，其生物学作用在于维持染色体稳定，保证染色体DNA的完全复制及参与染色体在核内的空间排布凋亡小体：细胞凋亡过程中产生的一种特殊的结构体，形成过程是核染色质断裂为大小不等的片段，与某些细胞器如线粒体一起聚集，为反折的细胞质膜所包围。
从外观上看，细胞表面产生了许多泡状或芽状突起，以后，逐渐分隔，形成单个的凋亡小体。
凋亡小体逐渐为邻近的细胞所吞噬并消化，不会影响周围的细胞，不会引起炎症反应。
单位膜：1959年罗伯特桑根据透射电镜观察的膜形态以及X线衍射对神经髓鞘的研究，发现细胞呈两明夹一暗的三层夹板结构称为单位膜多聚核糖体：由一种mRNA把若干个核糖体串联在一起，这样的一个功能单位断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码序列和非编码序列互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码序列再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因单体型与单倍体：单体型(Haplotype) 位于一条染色体特定区域的一组相互关联，并倾向于以整体遗传给后代的单核苷酸多态的组合,又称单倍体型或单元型。
蛋白质组学复习资料
蛋白质组学复习资料一、名词解释1、蛋白质组学：蛋白质组学是研究与基因对应的蛋白质组的学科，蛋白质组（proteome）一词，源于蛋白质（protein）与基因组（genome）两个词的杂合，意指“一种基因组所表达的全套蛋白质”,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。
2、二维（双向）电泳原理：根据蛋白质的等电点和相对分子质量的特异性将蛋白质混合物在第一个方向上按照等电点高低进行分离，在第二个方向上按照相对分子质量大小进行分离。
二维电泳分离后的蛋白质点经显色，通过图象扫描存档，最后是呈现出来的是二维方向排列的，呈漫天星状的小原点，每个点代表一个蛋白质。
3、三步纯化策略：第一步:粗提。
纯化粗样快速浓缩 (减少体积) 和稳定样品 (去除蛋白酶)最适用层析技术: 离子交换/疏水层析第二步：中度纯化。
去除大部分杂质最适用层析技术: 离子交换/疏水层析第三步：精细纯化。
达到最终纯度(去除聚合物,结构变异物)最适用层析技术:凝焦过滤/离子交换/疏水层析/反相层析4、高效纯化策略：在三步纯化蛋白质过程中，同时考虑到纯化的速度、载量、回收率及分辨率的纯化策略。
5、离子交换色谱：离子交换色谱中的固定相是一些带电荷的基团，这些带电基团通过静电相互作用与带相反电荷的离子结合。
如果流动相中存在其他带相反电荷的离子，按照质量作用定律，这些离子将与结合在固定相上的反离子进行交换。
固定相基团带正电荷的时候，其可交换离子为阴离子，这种离子交换剂为阴离子交换剂；固定相的带电基团带负电荷，可用来与流动相交换的离子就是阳离子，这种离子交换剂叫做阳离子交换剂。
阴离子交换柱的功能团主要是－NH2，及－NH3 ：阳离子交换剂的功能团主要是－SO3H及－COOH。
其中-NH3 离子交换柱及-SO3H离子交换剂属于强离子交换剂，它们在很广泛的pH范围内都有离子交换能力；-NH2及-COOH 离子交换柱属于弱离子交换剂，只有在一定的pH值范围内，才能有离子交换能力。
蛋白质化学部分名词解释
生物化学：主要利用化学的理论和方法研究生物体的化学组成及其化学变化规律的科学。
主要内容:研究生命现象的化学基础——活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应。
㈠准备和酝酿阶段（18c中期-20c初）研究生物体的化学组成,主要工作为:➢对脂类、糖类和氨基酸的性质进行了较为系统的研究➢发现了核酸➢化学合成了简单的多肽➢酵母发酵过程中“可溶性催化剂(酶)”的发现㈡建立与发展阶段(20c初-20c中叶)重要分子的发现和物质代谢途径的确定➢营养学方面:发现了人类必需氨基酸,必需脂肪酸和多种维生素➢内分泌学方面:发现了多种激素➢酶学方面:酶结晶获得成功➢物质代谢方面:确定了生物体内主要的物质代谢途径㈢深入发展阶段(20c中叶-20c末分子生物学时期➢DNA双螺旋结构模型的建立➢遗传信息传递中心法则的建立➢重组DNA技术的兴起➢人类基因组研究➢单克隆抗体及基因工程抗体的研制成功➢基因表达调控机理的研究➢细胞信号转导机理的研究➢㈣黄金时期（本世纪初—）后基因组时期包括：功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学、结构基因组学、临床基因组学等——生物化学发展的阶段：静态生化、动态生化和机能生化名词解释氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
稀有氨基酸(Rare amino acid)存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们没有对应的遗传密码，都是在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸.必需氨基酸是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
分子生物学名词解释
分子生物学名词解释分子生物学名词解释1. 基因（顺反子）（gene(cistron)）：指能产生一条肽链的DNA 片段。
包括编码区和其上下游区域（引导区和尾部），以及在编码片段间（外显子）的割裂序列（内含子）。
2. DNA聚合酶（DNA polymerase）：合成子代DNA链（在DNA模板的指导下）的酶。
任何独特的酶可在修复或复制（或两者都有）中发挥作用。
3. RNA聚合酶（RNA polymerase）：使用DNA作为模板合成RNA的酶（正式应为DNA依赖性RNA聚合酶）。
4. 反转录酶（reverse transcriptase）：以单链RNA为模板合成双链DNA的酶。
5. A deoxyribonuclease(DNAase)is an enzyme that attacks bonds in DNA. It may cut onlyone strand or both strand.DNA酶：攻击DNA之间化学键的酶。
（第二句自译：它可能仅仅切断单链或双链。
）6. RNA酶（ribonucleases(RNAase)）：底物为RNA的酶，它可对双链或单链RNA特异性作用，它可为核酸内切酶或核酸外切酶。
7. 核酸外切酶（exonuclease）：每次可从核酸链一头切割一个核苷酸的酶，可能特异性切割DNA或者RNA的5‘或者3’端。
8. 核酸内切酶（endonuclease）：切割核酸链内的化学键。
可特异性地切割RNA或者单链或双链DNA。
9. A hotspot is a site in the genome at which the frequencyof mutation (or recombination)is very much increased, usually by at least an order of magnitude relative to neighboring sites.热点：突变或重组频率显著增加的位点。
蛋白质与酶工程名词解释
蛋白质与酶工程名词解释一、名词解释1.蛋白质工程（Protein Engineering）：以蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系为基础，通过有控制的修饰和合成，对现有蛋白质加以定向改造，设计、构建并最终生产出性能比自然界存在的蛋白质更加优良、更加符合人类社会需要的新型蛋白质。
2.蛋白质分子设计（Protein Molecule Design）:从分子、电子水平上，通过数据库等大量实验数据，结合现代量子化学方法，通过计算机图形学技术等设计新的分子。
3.亲和标记/亲和标记试剂（Affinity Labeling /reagent）：试剂对蛋白质分子中被修饰部位的专一性修饰，为亲和标记或专一性的不可抑制作用。
(亲和标记试剂，不仅具有对被作用基团的专一性，而且具有对被作用部位的专一性，即试剂作用于被作用部位的某一基团，而不与被作用部位以外的同类基团发生作用。
这类修饰试剂也被称为位点专一性抑制剂)4.定向进化（Directed Evolution）：在较短时间内完成漫长的自然进化过程（突变、重组和筛选），有效地改造蛋白质，使之适合于人类的需要，这种策略只针对特定的蛋白质的特定性质，因而被称为定向进化。
5.DNA改组技术（DNA Shuffling）：是指DNA分子的体外重组，是基因在分子水平上进行有性重组，通过改变单个基因原有的核苷酸序列，创造新基因，并赋予表达产物以新功能。
DNA家族改组技术（DNA Family Shuffling）：是以来自不同种属的同源基因作为重排对象进行DNA改组操作的技术。
该技术打破不同种、属间的遗传界限，利用同源基因之间的同源序列进行DNA改组6.超滤（Ultrafiltration）：利用压力或离心力使溶液中的小分子物质通过超滤膜，而大分子则被截留，一次实验就可以将蛋白质混合物分为分子大小不同的两部分的分离方法。
7.亲和层析（Affinity Chromatography）：是利用蛋白质与配体专一性识别并结合的特性而分离蛋白质的一种层析方法。
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蛋白质的合成、名词解释1.翻译以mRNA为模板指导的蛋白质生物合成过程。
2.密码子mRNA分子中，每相邻的的三个核苷酸（三联碱基）在蛋白质合成时代表一种氨基酸，称其为氨基酸的密码子，因此mRNA碱基的排列顺序决定了蛋白质的一级结构乃至高级结构。
密码子共有64组，其中AUG即是蛋氨酸密码，也是起始密码；UAG、UGA、UAA是终止密码。
3.反密码子tRNA反密码环中的三联碱基与mRNA中的某密码子反向互补，故称其为反密码子。
4 •密码的摆动性mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辨认，大多数情况是遵从碱基配对规律的。
也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性。
5 .核蛋白体循环蛋白质合成过程中，以活化的氨基酸为原料，进行肽链合成的起始、延长、终止，如此便形成一条多肽链。
这是一个循环过程，故将这三个阶段总称为核蛋白体循环。
狭义的核蛋白体循环是指翻译延长的全过程, 它包括三步连续的循环反应，即进位、成肽和转位，循环反应每进行一次，多肽连上就增加一个氨基酸残基。
6 .移码突变一种突变形式。
由于mRNA链中插入或缺失一个碱基所引起的遗传密码变化。
从mRNA上的异常点开始发生错读，叫移码。
由于移码而造成的突变叫移码突变，移码突变的结果是在肽链合成中插入一段不正确的氨基酸序列。
7 •信号肽是未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。
有碱性N-末端区、疏水核心区及加工区三个区段。
8 . SD序列：原核生物mRNA分子上，翻译起始密码子的上游，有4〜6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列。
这一序列一以AGGA为核心，发现者是Shine-Dalgarn，故称S-D序列。
此序列是结合核蛋白体小亚基的序列，又称核蛋白体结合位点(RBS )。
9 •翻译后加工：蛋白质多肽链合成后，多需经一定的加工修饰、才变的具有一定的生物学活性与功能，这个过程叫做翻译后加工。
它包括剪切与剪接、修饰、结合辅基、亚基聚合等。
10 .多核蛋白体在一条mRNA链上相间贯穿多个核蛋白体, 该复合物称为多核体。
这可在短时间内合成多条相同的多肽链，以提高mRNA利用率, 即提咼蛋白质合成效率。
11 •密码的简并性多个密码子编码同一个氨基酸的现象。
12 .起始者tRNA 携带起始氨基酸的tRNA。
在原核生物是N-甲酰蛋氨酰-tRNA，在(1)(1) 111 .蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用？mRNA 合成蛋白质的模板tRNA 携带转运氨基酸rRNA 与蛋白质结合成的核蛋白体是合成蛋白质的场所原料二十种氨基酸真核生物是蛋氨酰-tRNA 。
13 .干扰素由真核生物细胞感染病毒后分泌的具抗病毒作用的蛋白质。
通过诱导蛋白激酶使elF2磷酸化失活和间接诱导 RNase L 以降解RNA 病毒两方面起作用。
14 .抗生素 能杀灭或抑制细菌的一类药物，抑制细菌代谢过程或基因信息传递特别是翻译过程。
最早的抗生素是在微生物中提取，目前也可按其抑制代谢及信息传递的原理设计和 化学合成。
15 .转肽酶 转肽酶催化来自P 位的氨基酰基或肽酞基的 -CO 与A 位上氨基酰-tRNA 上的氨基酸的-NH2基生成肽键。
转肽酶还有酯酶活性，可把P 位上的肽链与tRNA 分离开, 这种活性在翻译终止时起作用。
16 .转位酶转位酶催化已生成的肽酰 -tRNA 从A 位移至P 位，转位酶即是延长因子 EFG（真核生物的EF-2 ）。
17 .核蛋白体的A 位核蛋白体上与氨基酰-tRNA 的结合位点。
18 .核蛋白体的P 位核蛋白体上与起始氨基酰 -tRNA （以后是肽酰-tRNA ）结合位点。
19 .蛋白质的靶向输送蛋白质合成后定向的到达其执行功能的目标地点.靶向输送是对分泌性蛋白质而言。
20 . SRP 信号肽识别粒子，由蛋白质与低分子量的RNA 组成的胞浆蛋白，可把合成中带信号肽的核糖体带到胞浆内侧面。
四、问答题 110 .简述遗传密码的基本特点。
(1)连续性 密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象。
简并性几个密码共同编码一个氨基酸的现象。
摆动性密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象。
通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。
酶氨基酸-tRNA合成酶（氨基酸的活化），转肽酶（肽链的延长）等。
蛋白质因子起始因子，延长因子，终止因子，分别促进蛋白质合成的起始、延长和终(1)止。
112 .何为不稳定配对？常发生密码子与反密码子的第几位碱基上？不稳定配对的意义。
密码子的第三位碱基与反密码子第一位碱基的配对不严格, 的原则，如后者常出现次黄嘌呤(I ),它能与密码子的第三位碱基(A 或U 或C )配对,这种不严格配对称为不稳定配对或摆动配对。
其意义在于在一定程度上保持翻译的忠实性。
复制产物 5/ -CCGGTAGTGCAT -3'转录产物 5/ -CCGGUAGUGCAU -3'114 .核蛋白体是蛋白质合成的场所，这个结论是如何得到证实的?用同位素标记氨基酸，注射给动物， 数分钟、数小时和数天后分批杀死动物，取肝分离收集 各种细胞器，检测有放射性标记的蛋白质在哪些细胞器上出现。
实验结果是，数分钟内，有放射性标记的蛋白质仅出现在核蛋白体上，数小时或数天后，标记的蛋白质才出现在细胞的 其他组分。
此项实验证实了核蛋白体是蛋白质合成的场所。
115 .简述翻译的延长过程。
翻译延长是在核蛋白体上三步连续的循环步骤，又称核蛋白体循环。
(1) 进位 氨基酰-tRNA 进入核蛋白体的 A 位，由延长因子 EF-T 促进此过程。
(2) 成肽 在转肽酶的催化下，P 位上的肽酰基的-CO-与A 位上氨基酰基的-NH2成肽，这样肽链延长一个氨基酸残基。
P 位上空载的tRNA 脱落。
(3) 转位在转位酶的催化下， 新生成的肽酰-tRNA 连同mRNA 从A 位转移到P 位，留空 的A 位又可以继续下一个氨基酰 -tRNA 的进位。
核蛋白体阅读 mRNA 密码子从5,向3/方向进行，肽链合成是从 N -端向C -端方向进行的，核蛋白体循环每进行一次，肽链在端就增加一个氨基酸残基，直至 mRNA 上出现终止密码，延长终止。
蛋白质的结构五、简述题1 .蛋白质的 a 螺旋结构有何特点?2•举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
不能严格遵守常规碱基配对113 .以 DNA 5/ -ATGCACTACCGG-3 /为模板，写出由它复制，转录和翻译的产物，并 注明产物的方向(翻译产物用氨基酸 1、氨基酸2 ...... 的顺序排列)。
翻译产物N -氨基酞1 -氨基酞2-氨基酞3-氨基酸4-CC-3. 举例说明蛋白质有哪些重要功能。
简答题答案:1答：(1)多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为 0.15nm.。
(2) a 螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N —H 与前面第四个氨基酸的 C = O 形成氢键。
(3)天然蛋白质的 a 螺旋结构大都为右手螺旋。
2. 答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋二者之间有统一性和相适应性。
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能的基础， 构象发生变化，其功能活性也随之改变。
蛋白质变 性时，由于空间构象被破坏，引起功能活性丧失；变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即 得到恢复。
例如，镰刀状细胞贫血病就是由于血红蛋白分子分子异常而导致的疾病。
①镰刀状贫血病与血红蛋白分子病主要在非洲地区流行，患者的血红蛋白含量仅为正常人的一半， 红细胞 多长而薄的细胞，呈新月状或镰刀状红细胞;Glu 变为 Vai ;侧链，四级结构二者也没有多大区别。
然而在低浓度氧时，HbS 的溶解度剧烈下降， 分子间 发生缔合，形成长链，有多条长链聚集呈多股螺旋的微管纤维束。
④镰刀贫血病的矫正性治疗，用氰酸钾处理镰刀状贫血病患者的红细胞，可以防止在细胞的镰刀状。
3. 答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面:(1) 生物催化作用 酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的 催化下进行的。
(2 )结构蛋白 有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
(3 )运输功能 如血红蛋白具有运输氧的功能。
3.6个氨基酸残 白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同,数目也为正常人的一半， 而且红细胞的形态不正常,除了有大量未成熟的红细胞外， 还有很②镰刀状红细胞血红蛋白的氨基酸顺序的变化，从HbA 到HbS 的一级结构看，只是③镰刀贫血病血红蛋白的构象变化，从三级结构看,HbS 表面安上了一个非极性基团脱氧条件下形成镰刀状。
输氧能力也好转。
HbS 分子的一个氨基酸用 KCNO 修饰后抑制红收缩运动 收缩蛋白(如肌动蛋白和肌球蛋白)与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
免疫保护功能 抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
接受和传递信息 生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
(10)毒蛋白 能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒 素等。
核酸的结构和功能五.简答题1 .将核酸完全水解后可得到哪些组分？DNA 和RNA 的水解产物有何不同?2. DNA 热变性有何特点？ Tm 值表示什么?3. DNA 分子a 螺旋结构有哪些特点?4. 简述tRNA 二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
简述题答案:1.答：核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。
DNA 和RNA 的水解产物戊糖、嘧啶碱基不同。
2.答：将DNA 的稀盐溶液加热到70〜100C 几分钟后，双螺旋结构即发生破坏, 氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为 DNA 的热变性，有 以下特点：变性温度范围很窄，260nm 处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性 丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。
Tm 值代表核酸的变性温度(熔解温度、 熔点)。
在数值上等于DNA 变性时摩尔磷消光值(紫外吸收)达到最大变化值 半数时所对应的温度。
4.答：tRNA 的二级结构为三叶草结构。
其结构特征为:(1) tRNA 的二级结构由四臂、四环组成。
已配对的片断称为臂，未配对的片 断称为环。
(2) 叶柄是氨基酸臂。
其上含有 CCA-OH3，此结构是接受氨基酸的位置。
(8) (9) 控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。