蛋白质降解与氨基酸代谢
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蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
精氨酸是AGA合成酶的激活剂
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。 高血氨症：肝功能严重损伤时 昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与 谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊 二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。 降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药； 酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
H2N
C
H2N
体内水循环迅速，NH3 浓度低，扩散流失快， 毒性小。 体内水循环较慢，NH3 浓度较高，需要消耗 能量使其转化为较简 单，低毒的尿素形式。
？
O
鸟类、爬虫排 尿酸
O
均来自转氨 不溶于水， 毒性很小， 合成需要 更多的能 量。
N
O
N N N
O
提问：为什么这类生物如此排氨？
水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
循环的特点：
1.
2. 3.
耗能: 消耗3个ATP中的４个高能磷酸键 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
两个来源不同的氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
4.
5. 6. 7.
限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶 部位:反应在线粒体和胞浆 与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
第三十章 蛋白质的降解和氨基酸的分 解代谢
1. 蛋白质的降解 2. 氨基酸的分解代谢 3. 尿素的形成 4. 氨基酸碳骨架的氧化途径 5. 由氨酸酸衍生的其它重要物质 6. 氨基酸代谢缺陷症
一
蛋白质的降解
蛋白质新陈代谢的功能:
生物化学第12章、蛋白质的降解及氨基酸代谢
三、蛋白质降解的反应机制：
真核细胞对蛋白质的降解有二体系： 一是溶酶体系，即溶酶体降解蛋白质，是非选 种择性； 二是以细胞溶胶为基础的，依赖ATP机制，即 泛肽标记选择性蛋白质降解方式
四、机体对外源蛋白质的消化
（一）体内的蛋白酶系
1、 按存在部位分： （1）胃：胃蛋白酶 （2）小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白 酶、 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
五、生酮氨基酸和生糖氨基酸
一、生酮氨基酸
1、生酮氨基酸：有些氨基酸在分解过程中转变为 乙酰乙酰CoA，而乙酰乙酰CoA在动物的肝脏中 可变为酮体（乙酰乙酸和β-羟丁酸）。 2、种类：Leu、Lys、Trp、Phe、Tyr。
二、生糖氨基酸
1、生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、 琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸，它们都能导致生成 葡萄糖和糖原。 2、种类：15种
（2）外切酶：从氨基端或羧基端逐一的向内水 解肽链成氨基酸
氨肽酶：从N末端水解肽键； 羧肽酶A：水解除Pro、Arg、Lys外的C末端残基； 羧肽酶B：水解Arg、Lys为C末端的残基；
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用， 最后全部转变为游离的氨基酸。
第二节、氨基酸的分解代谢
一、氨基酸降解
二、氨的代谢去路
氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的 脑对氨极为敏感。血液中1%的氨就可引起中枢 神经系统中毒。
1、 氨的转运
在血液中主要以谷氨酰胺（需谷氨酰胺合成酶） 形式转运到肝脏，形成尿素；
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH Glu
N H3
ATP
A D P+ P i
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的降解与氨基酸代谢
4.1 尿素循环的发现
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
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一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
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第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
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• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
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• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
第十章蛋白质降解与氨基酸代谢
三、氨的转运
氨对生物机体有毒，特别是高等动物的脑对 氨极敏感，血中1%的氨会引起中枢神经中毒， 因此，脱去的氨必须排出体外。
（一）氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 (Alanine- glucose cycle)
① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。
在肌肉中，糖酵解提供丙酮酸，在肝中，丙酮 酸又可生成Glc。肌肉运动产生大量的氨和丙酮 酸，两者都要运回肝脏进一步转化，而以Ala的 形式运送，一举两得。
二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸。 最后集中为5种物质进入TCA： 乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡
索酸、草酰乙酸。
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
PEP
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ、 糖
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为 辅因子。
瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。
此时Asp的氨基转移到Arg上。
来自Asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡 索酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸。
尿素形成后由血液运到肾脏随尿排出。
尿素循环小结
总反应式：NH4+ + 2ADP + AMP + 2Pi
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称 尿素循环。
CO2 + NH3 + H2O
鸟
2ATP
N-乙酰谷氨酸
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同水解产物。
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11
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织 蛋白质
分解 合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类
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12
第 二节 氨基酸的分解代谢
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13
• 氨基酸的一般代谢 • 个别氨基酸的代谢
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14
整理课件
20
（四）5-羟色胺
CH2-CH-COOH
HO
NH2
N
色氨酸羟化酶
CH2-CH-COOH NH2
N
色氨酸
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶 HO
-CO2
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CH2-CH2NH2
N
5-羟色胺
21
5-羟色胺又称血清素，广泛分 布于体内各组织。脑中5-羟色胺作 为抑制性神经递质；外周组织中5羟色胺具有收缩血管的作用。
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25
（一）氧化脱氨基作用
• 定义：-氨基酸在酶的作用下，氧化生成-酮 酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
• 反应通式：
H
AA氧化酶
--
R-C-COOH +O2+H2O
R-C-COOH +H2O2+NH3
NH2
O
氨基酸
-酮酸
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26
氨基酸氧化酶的种类
L-氨基酸氧化酶： 催化L-氨基酸氧化脱氨，体内分布不广泛，最 适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
蛋白质的生理价值
是指被消化吸收的食物或饲料蛋白质
经代谢转化为机体组织蛋白的利用率.
氮的保留量
生理价值＝
×100
氮的吸收量
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6
必需氨基酸:
人体自身不能合成或合成的量不足,必 须通过食物供应的氨基酸.
苏、赖、苯、蛋、色、亮、异、缬
半必需氨基酸: 组氨酸和精氨酸
非必需氨基酸: 其他十种
蛋白质的互补作用:
3[O]
半胱氨酸 磺酸丙氨酸
牛E 磺酸
E：磺酸丙氨酸脱羧酶
牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分，脑中亦有。
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19
（三）组 胺
HC=C-CH2CH-COOH
HN N C H
NH2
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
-CO2
组胺酸脱羧酶
HC=C-CH2CH2NH2 HN N
C H
组氨酸
组胺
组胺生理作用：1.扩血管，增加通透性，降血压。 2.收缩平滑肌（支气管痉挛-哮喘） 3.刺激胃酸分泌
H
H-C-N= C
H
R2
H
R2
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17
（一）γ-氨基丁酸（GABA）
COOH （CH2）2 HC-NH2
COOH
谷氨酸脱羧酶 （脑、肾）
COOH （CH2）2 HC-NH2 +CO2
谷氨酸
GABA
γ-氨基丁酸 是抑制性神经递质，对中枢 神经系统有抑制作用，临床用作镇静剂。
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18
（二）牛磺酸
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4
二、蛋白质的需要量
人体每天通过食物蛋白摄入的氮量 与通过尿、粪排出的氮量之间的关系.
1.氮平衡:
摄入氮=排出氮,正常代谢;
2.正氮平衡:
摄入氮>排出氮,合成旺盛;
3.负氮平衡:
摄入氮<排出氮,分解加强.
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5
生理需要量（成人）:
每日最低需要食进50-100g蛋白,以补充 体内蛋白的分解，保持氮平衡。
23
精胺与精脒 是调节细胞生长的 重要物质。凡生长旺盛的组织（胚胎、 再生肝及癌瘤组织）多胺含量有所增 加。推测其具有促进核酸及蛋白质合 成的作用。故临床测定癌瘤病人血、 尿多胺含量作为观察病情和辅助诊断 癌症的生化指标之一。
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24
2.氨基酸的脱氨基作用
• 氧化脱氨 • 非氧化脱氨 • 脱酰胺作用 • 转氨基作用 • 联合脱氨基作用
营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需
氨基酸可以相互补充，而提高蛋白质营养价
值的作用.
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7
三、蛋白质的降解
(一)胃中的消化
胃酸
胃蛋白酶
(+)
自身激活
胃蛋白酶原
-42AA
胃蛋白酶 蛋白质
多肽 少量氨基酸
(Phe.Try.Trp.Leu.Glu)
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8
(二)小肠中消化(主要)
内肽酶: 胰蛋白酶(碱性氨基酸羧基端肽键) 糜蛋白酶(芳香族氨基酸羧基端肽键) 弹性蛋白酶(脂肪族氨基酸肽键)
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22
（五）多 胺
NH2
（CCCHOHNO2）HH32鸟氨-酸CO脱2羧酶
NH2 （CH2）4
NH2
SAM
甲硫腺苷
-CO2
精脒合成酶
鸟氨酸
腐胺
SAM
甲硫腺苷
NH2 （NCHH（2）C4H2）3NH-2CO2
NH （CH2）3NH2 （CH2）4
NH （CH2）3NH2
精胺
亚精胺（精脒）
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16
脱反羧应,水机解A制,A释:（放磷辅产酸酶脱物为吡羧磷胺哆酶酸醛吡哆是醛辅）酶胺,类形化成合醛物亚胺,
--
--
R1
H
H-C-NH2 + O=C
COOH
R2
磷酸吡哆醛
--
--
R1
H
H-C-N= C
COOHR2
+H2O
醛亚胺 CO2
--
--
--
--
R1
H
H-C-NH2 + O=C
H2O R1
一、氨基酸的一般代谢
氨基酸分解的基本反应:
1.氨基酸的脱氨基作用 2.氨基酸的转氨基作用 3.氨基酸的联合脱氨基作用 4.氨基酸的脱羧基作用 5.氨基酸的羟化作用
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15
1.脱羧基作用
AA
脱羧酶
胺类化合物
（辅酶为磷酸吡哆醛）
＋CO2
特点：专+一性很强，每一种氨基酸都有一 种脱羧酶，辅酶是磷酸吡哆醛；脱羧反应 广泛，有些产物具有重要生理功能；但多 数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能 将胺氧化为醛和氨。
第八章 蛋白质降解
与 氨基酸代谢
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1
• 蛋白质的营养功能 与蛋白质的降解
• 氨基酸的分解代谢 • 氨基酸的生物合成
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2
第一节 蛋白质的营养功能
与 蛋白质的降解
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3
一、蛋白质的营养功能
✓蛋白质是构成生物体细胞的主要成分 ✓氧化供能 ✓转化成其他营养物质和生理活性物质 ✓具有多种生物功能 ✓促进机体的生长发育和组织的更新与修补
整理课件
10
（三）蛋白质的体外水解
酸水解：6mol/LHCI或4mol/LH2SO4真空 100℃～110 ℃水解10～24小时。Trp被 破坏，Asn和Gln转变为Asp和Glu。
碱水解：5mol/LNaOH真空110 ℃水解20 小时。 Trp不被破坏。
酶水解：在最适条件下，根据需要选择
不同专一性的蛋白酶进行水解，得到不
外肽酶:羧肽酶A(中性氨基酸羧基末端肽键) 羧肽酶B(碱性氨基酸羧基末端肽键) 氨肽酶
整理课件
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肠激酶:激活胰蛋白酶原,胰蛋白酶再激活糜 蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶等酶原
小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用: 水解产物中2/3是寡肽，再被肠粘膜细胞
分泌的寡肽酶从氨基末端逐个水解成二肽,再 经二肽酶水解成氨基酸.