血红蛋白
血红蛋白量的名词解释
血红蛋白量的名词解释血红蛋白量是一个在医学领域经常被提到的指标，用来评估一个人体内的血液中存在的血红蛋白的含量。
血红蛋白是一种红色的蛋白质，它存在于红细胞内，并帮助携带氧气到全身各个组织和细胞。
血红蛋白分子由四个亚单位组成，每个亚单位都含有一个铁原子。
这些铁原子有助于血红蛋白结合氧气，形成氧合血红蛋白。
当氧气从肺部进入血液时，它会结合到血红蛋白上，形成氧合血红蛋白，然后通过血液循环将氧气运输到身体各个部位。
血红蛋白量的测量通常会在血液检查中进行。
医生会提取一定量的血液，然后将其送往实验室进行化验。
在实验室中，一种叫做血红蛋白的分析仪器会被用来测量血液中的血红蛋白浓度。
血红蛋白量通常用克/升或克/分升来表示。
正常的血红蛋白范围可以因年龄、性别和生理状态而有所不同。
一般来说，成年男性的正常血红蛋白范围为130到180克/升，成年女性的正常范围为120到160克/升。
血红蛋白量的测量结果可以提供有关人体健康状况的重要信息。
低血红蛋白量可能表明身体缺少足够的红细胞或血红蛋白，这可能是由于贫血、营养不良、慢性疾病或其他健康问题引起的。
血红蛋白过低会导致氧气供应不足，从而引发疲劳、心脏负担增加、头晕等不适症状。
在这种情况下，医生可能会进一步检查以确定贫血的原因，并推荐相应的治疗方法。
另一方面，高血红蛋白量也可能提示存在健康问题。
在某些情况下，高血红蛋白量可能意味着身体在应对缺氧的情况下增加红细胞的数量。
最常见的原因是长期置身于高海拔地区或吸烟。
然而，高血红蛋白也与其他严重的疾病如心脏病、肺病、肾病等有关。
因此，进一步的检查可能是必要的，以确定高血红蛋白的具体原因。
除了血红蛋白量，血液检查还可以提供其他有关红细胞的指标，如红细胞计数、红细胞平均体积和红细胞平均血红蛋白含量等。
这些指标可以帮助医生更全面地了解红细胞的状态和功能。
总而言之，血红蛋白量是血液检查中的一个重要指标，用于评估一个人体内的血红蛋白含量。
血红蛋白在氧气传输中发挥关键作用，因此血红蛋白量的异常可能与健康问题有关。
血红蛋白测定解读贫血状况
血红蛋白测定解读贫血状况血红蛋白（Hemoglobin）是人体内重要的生化指标之一，它负责携带氧气到达身体各个组织和器官。
血红蛋白测定是一种用于诊断贫血的常见方法，通过测量血液中的血红蛋白水平可以判断一个人是否患有贫血，以及贫血的类型和严重程度。
本文将详细解读血红蛋白测定结果，并揭示不同贫血状况的特点和可能的原因。
一、血红蛋白测定结果解读血红蛋白测定结果通常以克/升（g/L）或克/分升（g/dL）为单位进行表示。
正常成年人的血红蛋白水平通常在120-160g/L（12-16g/dL）之间，具体数值可根据不同的性别、年龄和生理状态而有所变化。
1. 正常范围内的血红蛋白水平如果血红蛋白测定结果显示在正常范围内，那么表示该人物的血红蛋白水平处于正常健康状态。
这意味着氧气可以充分地输送到身体各个部位，维持正常的机体功能和代谢活动。
2. 过低的血红蛋白水平如果血红蛋白测定结果显示在低于正常范围内，那么可能表明该人物患有贫血。
贫血是一种常见的血液疾病，其主要特征是血液中的红细胞数量或质量不足，导致无法满足身体对氧气的需求。
贫血可分为以下几种类型：a. 缺铁性贫血：缺铁是最常见的贫血原因之一，通常由于身体无法吸收、利用或储存足够的铁元素引起。
缺铁性贫血常见于孕妇、长期大量出血、缺乏铁元素摄入或吸收障碍的人群。
b. 遗传性贫血：遗传性贫血是由于某种遗传缺陷导致红细胞产生或功能异常。
最常见的遗传性贫血包括地中海贫血、珠蛋白贫血和镰状细胞贫血等。
c. 失血性贫血：失血性贫血是由于大量失血引起的贫血，可以是内出血（如胃肠道出血）或外伤引起的出血。
失血性贫血的治疗重点是迅速止血和补充血液。
d. 慢性疾病性贫血：某些慢性疾病如癌症、慢性肾脏病和某些感染性疾病，可导致慢性炎症反应，进而影响红细胞的生成和寿命。
3. 高于正常范围的血红蛋白水平高于正常范围的血红蛋白水平也是一种异常情况，通常与脱水、高海拔环境、肺性心脏病等情况有关。
血红蛋白标准
血红蛋白标准血红蛋白是人体中一种重要的蛋白质，它存在于红细胞中，能够携带氧气并将其输送到全身各个组织和器官中。
血红蛋白的含量和结构对人体健康有着重要的影响，因此有一套血红蛋白标准用于评估人体健康状况。
本文将对血红蛋白标准进行详细介绍，希望能够帮助大家更好地了解和关注自己的健康。
血红蛋白标准是通过对人体血液中血红蛋白含量的测定，结合不同年龄、性别、生理状态等因素而制定的一套评价标准。
一般来说，成年男性的血红蛋白含量应在130-175g/L之间，而成年女性的血红蛋白含量则应在120-160g/L之间。
儿童、孕妇、老年人等特殊人群的血红蛋白标准可能会有所不同。
血红蛋白标准的制定是基于对人体健康的科学研究和临床实践，其目的是为了帮助人们了解自己的健康状况，并及时采取相应的预防和治疗措施。
血红蛋白含量过低可能会导致贫血，出现乏力、头晕、心悸等症状，严重影响生活质量；而血红蛋白含量过高则可能会增加心血管疾病的风险，对身体健康造成不利影响。
因此，了解自己的血红蛋白含量是否符合标准，对于维护健康至关重要。
一般来说，可以通过抽血检测的方式来测定血红蛋白含量，而且现在的医疗技术已经非常成熟，检测结果准确可靠。
一旦发现自己的血红蛋白含量偏高或偏低，应及时就医，接受医生的指导和治疗。
除了血红蛋白含量之外，血红蛋白的结构也是评估健康状况的重要指标。
正常的血红蛋白结构能够保证其正常的氧气输送功能，而一旦出现异常，则可能会影响氧气的输送和释放，导致组织和器官缺氧。
因此，对血红蛋白结构的评估也是非常重要的。
总的来说，血红蛋白标准是评估人体健康状况的重要依据，了解自己的血红蛋白含量和结构是否符合标准，有助于及时发现健康问题并采取相应的措施。
希望大家能够重视血红蛋白标准，关注自己的健康，保持良好的生活习惯，预防疾病，提高生活质量。
血液中的血红蛋白与贫血
血液中的血红蛋白与贫血血红蛋白是一种重要的蛋白质，存在于人体的红细胞中。
血红蛋白的主要作用是携带氧气，并将其输送到身体各个组织和器官中。
血红蛋白能够通过其特殊的结构与氧气结合，并在肺部与二氧化碳分离。
因此，血红蛋白在维持人体健康和正常功能方面起着至关重要的作用。
然而，当血液中的血红蛋白水平异常降低时，就会导致贫血的发生。
贫血是指血液中红细胞数量过少或者红细胞功能异常导致的一种疾病。
贫血会影响到氧气的输送，从而导致身体各个系统出现不适和功能障碍。
下面我们将详细探讨血红蛋白与贫血之间的关系。
一、血红蛋白的结构与功能血红蛋白是由四个亚单位组成的复合蛋白，每个亚单位都包含一个血红素分子。
血红素是一种富含铁的化合物，能够与氧气结合形成氧合血红蛋白，从而实现氧气的运输。
血红蛋白具有高度的亲和力，使其能够有效地与氧气结合和释放。
血红蛋白在体内的功能非常重要。
它通过与氧气结合，将氧气从肺部运送到全身各个组织和器官中。
同时，血红蛋白还能与二氧化碳结合，将其从组织器官中带回到肺部，完成呼吸过程中二氧化碳的排出。
由此可见，血红蛋白在维持人体正常的呼吸和代谢过程中起着关键作用。
二、贫血的定义和分类贫血可以根据其发生的原因和特点进行分类。
根据贫血的原因，可以将其分为三大类：营养性贫血、遗传性贫血和获得性贫血。
营养性贫血是由于人体缺乏必需的营养物质，如铁、维生素B12和叶酸等引起的贫血。
遗传性贫血是由于遗传基因异常导致的贫血，如地中海贫血等。
获得性贫血是由于其他疾病或因素引起的贫血，如肿瘤、肾病等。
贫血还可以根据红细胞的大小和形态进行分类。
最常见的贫血类型是缺铁性贫血，其特点是红细胞较小和较少。
其他类型的贫血包括巨幼红细胞性贫血、溶血性贫血等。
不同类型的贫血具有不同的病因和临床表现，需要针对性的治疗和干预。
三、血红蛋白与贫血的关联贫血与血红蛋白之间存在着密切的关系。
当血液中红细胞数量不足或者红细胞功能异常时，会导致血红蛋白水平下降，从而引起贫血。
血红蛋白分类
血红蛋白分类血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质，它能够将氧气从肺部输送到身体各个组织和器官中，并将二氧化碳从组织和器官中运输到肺部，从而完成呼吸作用。
血红蛋白的结构和功能十分复杂，不同种类的血红蛋白在结构和功能上也存在着差异。
本文将介绍一些常见的血红蛋白分类。
1. 成人血红蛋白成人血红蛋白是最常见的血红蛋白，它由四个亚单位组成，其中每个亚单位都含有一个铁离子，这个铁离子能够结合氧气，并将氧气运输到身体各个组织和器官中。
成人血红蛋白的分子量约为64 kDa，它的结构和功能非常复杂，其主要功能是将氧气从肺部输送到身体各个组织和器官中。
2. 胎儿血红蛋白胎儿血红蛋白是在胎儿发育过程中产生的一种特殊的血红蛋白。
在胎儿发育早期，胎儿血红蛋白是由两个α亚单位和两个γ亚单位组成的，这种血红蛋白叫做胎儿血红蛋白F。
随着胎儿的发育，胎儿血红蛋白F逐渐被成人血红蛋白取代，到出生时，胎儿血红蛋白F的含量已经非常少了。
3. 病态血红蛋白病态血红蛋白是指那些在结构和功能上存在异常的血红蛋白，这些异常可能是由于基因突变或其他原因引起的。
病态血红蛋白可以分为两类：异常血红蛋白和变性血红蛋白。
异常血红蛋白是指那些在氨基酸序列上存在变异的血红蛋白，这些变异可能会导致血红蛋白的结构和功能发生变化。
变性血红蛋白是指那些在结构上受到损害的血红蛋白，这些损害可能是由于化学物质、高温、放射线等原因引起的。
4. 稳定血红蛋白稳定血红蛋白是指那些在结构和功能上没有发生异常的血红蛋白，它们是正常的血红蛋白，是人体中最主要的血红蛋白。
稳定血红蛋白的结构和功能非常稳定，它们能够在人体中稳定地存在很长时间，并完成氧气和二氧化碳的运输功能。
总之，血红蛋白是人体中非常重要的蛋白质，不同种类的血红蛋白在结构和功能上存在着差异。
对于医学研究和临床治疗都具有重要意义。
我们需要深入了解不同种类的血红蛋白，才能更好地应用它们来维护人体健康。
血红蛋白的必需成分
血红蛋白的必需成分
血红蛋白是一种含铁的蛋白质，它是红细胞中的主要成分，负责运输氧气到身体各个部位。
血红蛋白的必需成分包括以下几种：
1.珠蛋白：珠蛋白是血红蛋白的基本结构，它由多条多肽链组成，每条多肽链都包含一个血红素结合位点。
珠蛋白具有复杂的空间结构，可以与氧气和其他气体分子进行可逆的结合和释放。
2.血红素：血红素是血红蛋白的辅基，它负责与氧气进行可逆的结合和释放。
血红素是由卟啉环和Fe2+离子组成，其中Fe2+离子与珠蛋白的多肽链结合，卟啉环则与氧气结合。
3.氨基酸：血红蛋白包含多种氨基酸，这些氨基酸对于维持血红蛋白的结构和功能至关重要。
其中一些氨基酸如谷氨酸、赖氨酸等还参与了氧气的结合和释放过程。
4.硫酸盐：硫酸盐在血红蛋白中以硫酸根离子的形式存在，它们有助于维持血红蛋白的稳定性和促进氧气的释放。
5.水分：血红蛋白中包含一定量的水分，这些水分有助于维持血红蛋白的溶解度和稳定性，并促进氧气的输送。
6.氧气：血红蛋白通过珠蛋白和血红素的结合来运输氧气。
在氧气浓度高的地方，血红蛋白与氧气结合，而在氧气浓度低的地方，血红蛋白释放氧气。
7.铁：血红蛋白中的铁元素是Fe2+离子，它与卟啉环和珠蛋白的多肽链结合，形成血红素。
铁元素对于维持血红蛋白的结构和功能至关重要。
8.辅酶：在血红蛋白的合成和分解过程中，需要辅酶的参与。
其中最重要的辅酶是NADH和FADH2，它们在血红素的合成和分解过程中起关键作用。
此外，维生素B12也是血红蛋白合成的重要辅酶。
血红蛋白
血红蛋白：Hb（Hemoglobin），在人体中有三种，HbA，HbA 2，HbF（仅存于胎儿中），三者的结构和功能大同小异，此处以HbA为例。
一级结构：4条链，α2β2。
α141，β146，每条肽链都结合着一分子的血红素，两条β链之间还夹着一分子DPG（二磷酸甘油酸），每条肽链都有保守序列。
二级结构：4条链均同Mb,几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构：4条链均同同Mb,扁平的菱形，见沈同P181，属于球蛋白。
四级结构：4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。
功能：运输氧气，4价。
其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。
其氧合曲线见P104，为S形曲线，只有在PO2很高的情况下（在肺部）Hb才结合氧气，而PO2一降低（在外周血管中），它就释放O2，而此时的Mb却纹丝不动。
就结合O2的能力而言，4价的Hb还不如1价的Mb。
Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性，如：协同效应：Hb分子中一条链结合O2后，可以导致其构象的变化，使其它几条链结合O2的结合能力突然增强，表现出其氧合曲线为S形曲线。
对Hb协同效应的解释为：在没有结合氧气时，Hb的四条链之间结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密是由离子键和DPG（位于2条β链之间）造成的，屏蔽了分子表面疏水的空穴，使Hb分子结合O2的能力降低（游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同）。
当一条链结合了氧气之后，铁卟啉把His的咪唑基向下一扯，导致该肽链的三级结构发生变化（牵一发而动全局），肽链之间的离子键被破坏，Hb的四级结构也随之改变，2个二聚体（αβ）之间发生错位，挤出DPG，四级结构进一步变化，每条链表面疏水的空穴暴露在外，这种构象称为R态，结合氧气的能力得以增强。
血红蛋白测定方法及原理
血红蛋白的测定方法主要有以下几种：
1.比色法：这是临床上最广泛使用的方法，包括目视比色和光电比色两类。
其中，氰化高铁血红蛋白法（HiCN）具有操作简单、显色快、结果稳定可靠等优点，为国际
血液学标准化委员会（ICSH）推荐的国际标准参考方法。
原理是血液中除硫化血红蛋
白（SHb）外的各种Hb均可被高铁氰化钾氧化为高铁血红蛋白，再和CN-结合生成
稳定的棕红色复合物-氰化高铁血红蛋白，其在540nm处有一吸收峰，用分光光度计测定该处的吸光度，经换算即可得到每升血液中的血红蛋白浓度。
2.测铁法：原理为测定血中铁含量，再按100g血红蛋白含0.347g铁的公式换算出血红蛋白含量。
此法虽然精确，但方法复杂、费时，不可能常规使用，仅用以校正其他方法所得的结果。
3.测氧法：先测定血液结合氧的能力，再按1g血红蛋白能结合1.34ml氧的公式计算出血红蛋白含量。
此法不仅繁杂费时，而且不能测定所有失去结合氧功能的血红蛋白，所以测定结果偏低而不准确。
此法已趋于被淘汰。
4.比重法：把血液滴入系列硫酸铜液瓶中，视血滴的悬浮或沉降，决定血液的比重，再由此推算出血红蛋白含量。
因此法准确性差，现已废弃。
5.特定的测定试纸法：适用于工矿、农村等基层单位使用，但准确性差。
请注意，在进行血红蛋白测定时，应根据具体情况选择合适的方法，并遵循专业人员的指导。
如有任何疑问或不适，请及时就医并咨询专业医生的意见。
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血红蛋白
英文名称：
hemoglobin;haemoglobin;
定义1：
一组红色含铁的携氧蛋白质。
存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆
科植物根瘤中。
人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。
血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。
应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）
定义2：存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。
具有4个亚基。
应用学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）
血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。
α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。
α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。
构成
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
组成结构
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。
其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。
也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。
分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。
呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。
有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。
在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。
氧分子越多与血红蛋白结合力越强。
中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。
既是配位中心，又是活性中心。
血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。
它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。
一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒（使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡）。
工作原理
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。
首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分
子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。
而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。
协同效应
血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。
可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
缀合蛋白质
血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。
其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。
血红素是含2价铁的卟啉化合物。
铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。
另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。
珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。
人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。
血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。
已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。
而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N 距离220pm，为五配位。
生理意义
血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。
它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。
现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。
亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升
自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝
生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。
多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。
正常参值
成年男性：120～160g/L
成年女性：110～150g/L
新生儿：170～200g/L
儿童：110～160g/L
还来不及享受美丽的锦瑟华年，就已经到了白发迟暮，一生匆匆而过。
生命，就是这样匆匆，还来不及细细品味，就只剩下了回忆。
生命匆匆，累了就选择放下，别让自己煎熬痛苦，别让自己不堪重负。
放下该放下的，心才会释放重负，人生才能安然自如。
人生就是一个口袋，里面装的东西越多，前行的脚步就越沉重。
总觉得该得到的还没有得到，该拥有的却已经失去，苦苦追寻的依然渺茫无踪。
心累，有时候是为了生存，有时候是为了攀比。
真正在意你的人，不会对你无情无义，不在意你的人，你不过是轻若鸿毛的可有可无。
做最好的自己，静静地守着一江春水的日子，让心云淡风轻，怡然自若。
人生本过客，何必千千结。
不是所有的相识都能地久天长，不是所有的情谊都能地老天荒。
有些人终究是走着走着就散了，成为我们生命中的过客。
爱过，恨过，都会装点我们原本苍白的人生，感谢曾经在我们生命中出现过的人。
如果无缘继续红尘相伴，就选择放下吧，给自己和对方都留一段美好的回忆和前行的空间。
鱼总是自由自在地在水中快乐游弋，是因为鱼只有七秒钟的记忆，只在一瞬间，鱼便忘记了所有的不愉快。
所以，忘记所有的不愉快，才能为美好的情绪留出空间，才能让心情灿然绽放。
林清玄说：一尘不染不是不再有尘埃，而是尘埃让它飞扬，我自做我的阳光。
是呀，世事喧嚣纷扰，放下纷扰，做一个阳光快乐的人，做自己快乐的主人！。