分子酶学名词解释简答
生物化学-名词解释-简答
同工酶：是指催化的化学反应相同，但其组成结构不完全相同的一组酶.亚基：蛋白质最小的共价单位，所以又称亚单位。
它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。
血红蛋白就是由4个亚基组成.反密码子: tRNA链上的三个特定碱基组成一个反密码子，反密码子能与mRNA上的密码子互补，且彼此反向平行配对。
P/O:生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷的磷原子数与消耗的分子氧的氧原子数之比，即每传递一对电子可偶联产生几分子A TP。
4.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA,另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续复制的，另一条链是不连续复制的，这种方式叫半不连续复制5.葡萄糖异生：指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸、TCA循环中的中间产物等）转变成葡萄糖的过程。
在植物体中，作为贮存物的脂肪和蛋白质水解物均可通过糖异生作用转化成葡萄糖，以供植物生长需要6.密码子：在mRNA链上相邻的三个碱基为一组，称为密码子（codon）或三联体密码，每个密码子编码一种特定的氨基酸或代表肽合成的起始、终止信息7.β-氧化作用（beta oxidation）：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α-碳原子和β-碳原子之间发生断裂，β-碳原子被氧化形成羧基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。
8.氨同化：由氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过程叫氨的同化。
9.反馈抑制：代谢产物对代谢过程的抑制作用10.糖酵解：，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。
11.结构域：在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域(domain)12.被动运输：被动运输是指物质从高浓度一侧通过膜运输到低浓度一侧，即顺浓度梯度方向跨膜运输的过程13.转录：在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合体的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成单一一条RNA链的过程14.增色效应：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象15.氨基酸的等电点：在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为氨基酸的等电点，以pI表示。
分子酶学的研究与应用
分子酶学的研究与应用分子酶学是从分子水平研究酶的结构、功能、反应机理及其在生命体系中的角色的一门学科。
随着生物技术的发展和深入，分子酶学的研究不断深入，其在生物技术以及药物研究与开发中的应用也日益广泛。
本文将从分子酶学的基础知识、酶的结构与功能、分子酶学的研究方法与技术以及其应用四个方面进行阐述。
一、基础知识酶是一种催化生物化学反应的生物分子，可以加速化学反应的速率。
酶是由蛋白质或核酸组成的，具有高度的立体构象和选择性，可以在特定的条件下与底物结合成酶底物复合物，对其进行分子成键、分子断键、氧化还原和断裂等反应，并在反应后释放产物。
酶是生命体系中必不可少的分子，参与到细胞内的许多代谢过程，从而维持生命体系的正常运转。
分子酶学的研究就是探究酶的结构、功能、反应机理及其在生命体系中的角色，为药物研发和生物技术提供科学基础。
二、酶的结构与功能酶的结构是极其复杂的，其结构与功能密切相关。
酶分为原酶和活性酶两种形态。
原酶是指在特定条件下酶的非活性状态，具有酶分子结构的特性，但缺少酶产生特效催化反应的所需物质，通常是酶基团、受体或蛋白质等。
而活性酶是指在适宜条件下的具有催化活性的酶，其具有能够产生特效催化反应的基团。
酶具有高度的立体构象和选择性，可以与底物形成酶底物复合物，从而催化反应。
酶的催化反应主要包括分子成键、分子断键、氧化还原和断裂等四种类型，其中最常见的是分子成键与分子断键。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH 值、离子强度、离子种类、酶底物比例等。
三、分子酶学的研究方法与技术分子酶学的研究领域非常广泛。
酵素的研究方法与技术也在不断发展。
常见的酶研究方法包括晶体学、核磁共振、荧光共振能量转移、生物传感器等。
晶体学技术是一种用于研究蛋白质三维结构和酶的构象变化的方法，其在分子酶学研究中应用最为广泛。
核磁共振技术是一种分子结构的结构分析方法，在酶机理研究中具有重要的应用价值。
荧光共振能量转移是一种生物传感技术，通过分子之间的能量转移来检测酶的活性变化。
分子酶学名词解释简答
分子酶学复习重点1 剪接型核酶:定义：指RNA分子被磷酸二酯酶切割后，伴随着形成新的磷酸二酯键，即磷酸二酯键的转移反应或称转酯反应。
2 剪切型核酶: 这类核酶的作用是只剪不接，催化自身RNA或不同的RNA分子，切下特异行核苷酸序列。
3 探针酶：既保持高度的反应性，又能在DNA中任意选定的区域内进行切割的酶。
实质是核酸内切酶，由两部分组成，第一部分叫做切割系统，为核酸切割试剂或酶，第二部分叫做识别系统，可以识别核酸底物的特定核苷酸序列。
4 人工酶：人工合成的具有催化活性的蛋白质或多肽。
5 模拟酶：利用有机化学合成的一些比酶结构简单得多但具有催化功能的非蛋白质分子。
6 抗体酶：又称催化抗体，是一类具有催化能力的免疫球蛋白，即通过一系列化学与生物技术方法制备出的具有催化活性的抗体，它既具有相应的免疫活性，又能像酶那样催化化学反应。
7 克隆酶：基因工程将某种酶基因导入宿主细胞中大量表达其产物为克隆酶，即用基因工程技术生产的酶。
8 突变酶：用基因定位突变技术修饰天然酶基因，然后用基因工程技术生产该突变基因的酶，被称为突变酶。
9 酶活力（enzyme activity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
10 酶的比活力：单位质量样品中的酶活力；1mg蛋白质中所含的U数；1Kg蛋白质中所含的Kat数。
11 酶的转换数（K cat）：当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子所转换底物分子数，又叫转换数（简称TN）, Kcat可以用来衡量酶的催化效率，越大效率越高。
12 亲和标记：利用酶对S的特殊亲和力，将酶加以修饰标记，故称之为亲和标记。
13差别修饰法（差别标记）：这种方法是非特异性试剂标记法的一个发展。
它利用竞争性抑制剂或底物预先占据活性中心，使非特异性试剂只修饰活性中心以外的基团，然后透析除去保护剂（即竞争性抑制剂或底物），再用同位素标记的非特异性试剂修饰活性中心的基团。
经氨基酸分析可知哪些基团位于活性中心。
分子生物学名词概念及问答整理
一、名词解释1、基因：编码蛋白质或RNA等具有特定功能产物的遗传信息基本单位，是染色体或基因组的一段DNA序列（对以RNA作为遗传信息载体的RNA病毒而言则是RNA序列）。
2、基因组：是细胞或生物体中，一套完整的单倍体的遗传物质的总和。
泛指一种生物体具有的遗传信息的总和。
3、转座元件（transposable element）：是指能够在DNA分子内部或DNA分子之间移动的DNA片段或基因。
4、转座（transposion）：转座元件从基因组的一个部位直接转移到另一个部位的过程。
可引起基因组重排、基因突变、表型变化等。
5、假基因（Pseudogene）：指与某些有功能的基因结构相似，但不能表达基因产物的基因。
又称为加工基因或非功能基因。
6、不对称转录Asymmetric transcription：DNA链是有极性的，RNA以不对称的方式与启动子结合，使得转录只能沿着一个方向进行。
对一个基因而言，互补链中只有一条链被转录成RNA.7、断裂基因(split gene)：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
8、外显子(exon)：真核生物编码序列中出现在成熟RNA分子中的序列，所携带的遗传信息参与指定蛋白质的氨基酸排列。
9、内含子(intron)：真核生物细胞编码序列中的间插序列。
这些序列被转录在前体RNA中，经过剪接被去除，最终不存在于成熟RNA分子中。
10、管家基因(housekeeping gene)：某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。
11、第二信使（second messenger）：配体与受体结合后并不直接进入靶细胞内，但间接激活细胞内其他可扩散、并能调节信号转导蛋白活性的小分子或离子，如cAMP、ca2+等。
12、G蛋白循环：G蛋白偶联型受体的信号转导途径中的第一个信号传递分子是G蛋白，其活化过程称为G蛋白循环，存在有活性和无活性两种状态。
生化期末最常考的名词解释
生化期末最常考的名词解释生化学名词解释生化学常常是医学、生物学和生态学等领域的基础学科，因此，在生化学的期末考试中，名词解释是一种常见的题型。
本文将介绍生化学中一些常考的名词解释，帮助读者更好地掌握这些概念。
1. 酶（enzyme）酶是生化学中一类能够促进化学反应的蛋白质。
酶可以降低反应的活化能，从而加速生物体内的化学反应。
酶的活性受到pH、温度和底物浓度等因素的影响。
酶可以提高反应速率，而不参与反应本身。
酶在生物体内起到了关键的催化作用。
2. 基因（gene）基因是DNA分子上能够携带遗传信息的单位。
它们决定了生物体的性状和特征。
基因通过编码蛋白质来执行其功能。
基因由氨基酸序列组成，并通过遗传物质的传递来决定生物体的遗传特征。
基因的突变可能导致遗传疾病或其他变化。
3. ATP（adenosine triphosphate）ATP是细胞内的主要能量源。
它是一种能够储存和释放能量的化合物。
当细胞需要能量时，ATP会被酶酶水解为ADP（adenosine diphosphate），这个过程释放出能量。
ATP是生物体内许多生物化学反应的能量供应者，包括肌肉收缩、细胞运输和合成等。
4. RNA（ribonucleic acid）RNA是由核苷酸组成的生物分子，在细胞内起着多种重要功能。
RNA分为不同类型，包括mRNA（messenger RNA）、rRNA（ribosomal RNA）和tRNA （transfer RNA）等。
mRNA将基因的信息从DNA传递到蛋白质合成的作用位点。
rRNA与蛋白质结合形成核糖体，参与蛋白质的合成。
tRNA通过携带和传递氨基酸，参与蛋白质的合成。
5. 糖酵解（glycolysis）糖酵解是一种重要的生化代谢途径，它将葡萄糖分解为产生能量的产物。
糖酵解发生在细胞质中，其中葡萄糖被氧化分解为两个分子的丙酮酸。
在这个过程中，产生了少量ATP，同时还会生成辅酶NADH。
糖酵解是细胞中生成能量的一个核心过程。
现代分子生物学整理的名词解释及问答
名词解释：3．DNA聚合酶(DNApolymerase)：指以脱氧核苷三磷酸为底物，按5’→3’方向合成DNA的一类酶，反应条件：4种脱氧核苷三磷酸、Mg+、模板、引物。
DNA 聚合酶是多功能酶，除具有聚合作用外，还具有其它功能，不同DNA聚合酶所具有的功能不同。
4．解旋酶(helicase)：是一类通过水解ATP提供能量，使DNA双螺旋两条链分开的酶，每解开一对碱基，水解2分子ATP。
5．拓扑异构酶(topoisomerase)：是一类引起DNA拓扑异构反应的酶，分为两类：类型I的酶能使DNA的一条链发生断裂和再连接，反应无需供给能量，类型Ⅱ的酶能使DNA的两条链同时发生断裂和再连接，当它引入超螺旋时，需要由ATP 供给能量。
6．单链DNA结合蛋白(single-strandbindingprotein,SSB)：是一类特异性和单链区DNA结合的蛋白质。
它的功能在于稳定DNA解开的单链，阻止复性和保护单链部分不被核酸酶降解。
7．DNA连接酶(DNAligase)：是专门催化双链DNA中缺口共价连接的酶，不能催化两条游离的单链DNA链间形成磷酸二酯键。
反应需要能量。
10．前导链(1eadingstrand)：在DNA复制过程中，以亲代链(3’→5’为模板时，子代链的合成(5’→3’)是连续的．这条能连续合成的链称前导链。
11．冈崎片段(Okazakifragment)、后随链(1aggingstrand)：在DNA复制过程中，以亲代链(5’→3’)为模板时，子代链的合成不能以3’→5’方向进行，而是按5’→3’方向合成出许多小片段，因为是冈崎等人研究发现，因此称冈崎片段。
由许多冈崎片段连接而成的子代链称为后随链。
12．半不连续复制(Semidiscontinuousreplication)：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。
14．修复(repair)：除去DNA上的损伤，恢复DNA的正常结构和功能是生物机体的一种保护功能。
分子生物学名词解释
分子生物学名词解释分子生物学考试重点一、名词解释1、分子生物学(molecular biology)：分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学。
2、C值(C value)：一种生物单倍体基因组DNA的总量。
在真核生物中，C值一般是随生物进化而增加的，高等生物的C值一般大于低等生物。
3、DNA多态性(DNA polymorphism)：DNA多态性是指DNA序列中发生变异而导致的个体间核苷酸序列的差异。
4、端粒(telomere)：端粒是真核生物线性基因组DNA末端的一种特殊结构，它是一段DNA序列和蛋白质形成的复合体。
5、半保留复制(semi-conservative replication)：DNA 在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。
这样形成的两个DNA分子与原来DNA 分子的碱基顺序完全一样。
一次，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA 的半保留复制。
6、复制子(replicon)：复制子是指生物体的复制单位。
一个复制子只含一个复制起点。
7、半不连续复制(semi-discontinuous replication)：DNA 复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是中断的、不连续的，因此称为半不连续复制。
8、前导链(leading strand)：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5W聚合合成的新的DNA链。
9、后随链(lagging strand)：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5\T聚合合成的新的DNA链。
10、AP位点(AP site)：所有细胞中都带有不同类型、能识别受损核酸位点的糖昔水解酶，它能特异性切除受损核昔酸上N-B糖昔键，在DNA链上形成去嘌吟或去嘧啶位点，统称为AP位点。
11、cDNA(complementary DNA)：在体外以mRNA 为模板，利用反转录酶和DNA聚合酶合成的一段双链DNA。
分子酶学的新理论与技术手段
分子酶学的新理论与技术手段随着科学技术的不断发展，分子酶学在生物学、医学、农业等领域的应用越来越广泛。
本文将从分子酶学的概念入手，介绍当前分子酶学的新理论和技术手段。
一、分子酶学的概念分子酶学指的是研究酶分子结构、酶的功能、酶基因表达、酶催化机制以及与酶相关的代谢通路和信号传递的一门学科。
酶是许多生物过程中必不可少的催化剂，它们可以催化生物分子之间的化学反应，从而促进生物代谢、能量转换和信息传递等生命活动。
二、分子酶学的基本理论1. 结构与功能酶的结构与功能密不可分。
酶的结构是它的功能的基础，这是因为酶的结构决定了它的催化性质。
酶分子具有一定的空间结构，这种空间结构是由酶分子的氨基酸序列所决定的。
不同时期、不同物种的酶分子，其氨基酸序列可能会有所改变。
酶的活性中心可以招募底物参与反应，产生反应产物，这是酶功能的基础。
2. 酶功能的特异性酶分子的功能具有高度的特异性，这种特异性意味着同一种酶只能作用于特定的化学反应，而不能催化其他反应。
这种特异性是由酶分子的结构所决定的。
例如，葡萄糖氧化酶只能催化葡萄糖氧化的化学反应，而不能催化其他酮糖、芳香族化合物或脱氢酶这类共同存在的化学反应。
3. 酶的催化机理酶的催化机理是分子酶学的另一个重要研究方向。
酶的催化过程主要包括化学反应的热力学和动力学等方面。
酶催化反应速率常常比同类不带催化剂的反应速率快上几个数量级，这是由于酶催化方式与不带催化剂的反应机理不同所导致的。
三、分子酶学的新技术1. 用于检测酶活性的技术酶活性的检测是分子酶学中重要的一部分。
影响酶活性的因素非常多，包括酶的质量、浓度、温度、PH值等。
现有的酶活性检测技术主要包括银染法、放射性标记法、化学发光法、荧光标记法、色谱法等。
这些方法均可用于酶活性的定量、分离、鉴定及酶动力学研究。
2. 用于分离纯化酶的技术酶的纯化通常需要采用多种分离技术、柱层析技术和电泳技术等。
电泳分离技术包括直流电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、二维电泳等。
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分子酶学复习重点1 剪接型核酶:定义：指RNA分子被磷酸二酯酶切割后，伴随着形成新的磷酸二酯键，即磷酸二酯键的转移反应或称转酯反应。
2 剪切型核酶: 这类核酶的作用是只剪不接，催化自身RNA或不同的RNA分子，切下特异行核苷酸序列。
3 探针酶：既保持高度的反应性，又能在DNA中任意选定的区域内进行切割的酶。
实质是核酸内切酶，由两部分组成，第一部分叫做切割系统，为核酸切割试剂或酶，第二部分叫做识别系统，可以识别核酸底物的特定核苷酸序列。
4 人工酶：人工合成的具有催化活性的蛋白质或多肽。
5 模拟酶：利用有机化学合成的一些比酶结构简单得多但具有催化功能的非蛋白质分子。
6 抗体酶：又称催化抗体，是一类具有催化能力的免疫球蛋白，即通过一系列化学与生物技术方法制备出的具有催化活性的抗体，它既具有相应的免疫活性，又能像酶那样催化化学反应。
7 克隆酶：基因工程将某种酶基因导入宿主细胞中大量表达其产物为克隆酶，即用基因工程技术生产的酶。
8 突变酶：用基因定位突变技术修饰天然酶基因，然后用基因工程技术生产该突变基因的酶，被称为突变酶。
9 酶活力（enzyme activity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
10 酶的比活力：单位质量样品中的酶活力；1mg蛋白质中所含的U数；1Kg蛋白质中所含的Kat数。
11 酶的转换数（K cat）：当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子所转换底物分子数，又叫转换数（简称TN）, Kcat可以用来衡量酶的催化效率，越大效率越高。
12 亲和标记：利用酶对S的特殊亲和力，将酶加以修饰标记，故称之为亲和标记。
13差别修饰法（差别标记）：这种方法是非特异性试剂标记法的一个发展。
它利用竞争性抑制剂或底物预先占据活性中心，使非特异性试剂只修饰活性中心以外的基团，然后透析除去保护剂（即竞争性抑制剂或底物），再用同位素标记的非特异性试剂修饰活性中心的基团。
经氨基酸分析可知哪些基团位于活性中心。
14 共价催化：酶与底物以共价键结合成共价中间物，并迅速转变成活化能大大降低的过渡态，从而大大提高底物反应速度。
15 K s型不可逆抑制剂：与底物结构相似，能与酶的底物结合部位结合，同时还带有一个活性基团，可以和附近的相应基团反应，形成共价键。
16 K cat型不可逆抑制剂（自杀性底物）：该类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且抑制剂本身也是酶的底物，因此也被称为自杀性底物（suicide substrate）。
17 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
18 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
19 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
20 混合型抑制：混合型抑制与非竞争性抑制基本相似，但是Ks≠Ks′, Ki≠Ki′。
21 乒乓机制：这类反应的特点是，酶同A的反应产物P是在酶同第二个底物B 反应前释放出来，作为这一过程的结果，酶转变为一种修饰酶形式F，然后再同底物B反应生成第二个产物Q，并再生为未修饰的酶形式E。
问答题1、ribozyme与传统酶有哪些相同和不同？阐述ribozyme的发现有哪些重大意义？有何应用前景？意义：①改变了人们长期对生物催化剂的化学本质的认识；②对生命系统起源的争论有重要启示；③Ribozymes作为RNA限制性内切酶成为分子生物学的工具酶；④Ribozymes作为抗病因子治疗疾病。
应用前景：①核酶在治疗遗传病，肿瘤和病毒性疾病上有巨大的潜力；2、简述CRISPR/Cas9技术的基本原理及在生物研究领域的应用进展。
基本原理：①从已知的序列中通过PAM进行定位寻找合适的靶位点并合成gDNA；②构建gDNA与Cas9重组质粒；③对重组质粒进行活性检测，敲除活性的计算；④挑选活性较高的敲除质粒导入培养的细胞或者生物体内进行基因组定位标记操作，crRNA合成后识别并结合到DNA互补链上，然后由Cas9对DNA靶点序列进行切割；利用测序、RFLP等方法检测基因组定点修饰结果。
应用进展：(1)CRISPR-Cas9系统可以作为一种位点特异性基因编辑平台；(2)利用CRISPR-Cas9系统在转录水平上对基因表达的调节；(3)利用CRISPR-Cas9系统对目标RNA序列进行操纵；(4)利用CRISPR-Cas9系统对基因组功能进行筛查；(5)CRISPR-Cas9系统作为DNA特定位点标签；(6)利用Cas9系统可实现对基因的诱导调控。
3、酶活力测定有哪些方法？说明酶活力测定过程中要注意的事项，以蛋白酶为例，设计酶活力测定的方法。
①按反应时间分类：连续监测法②按监测方法分类：（1）分光光度法；（2）旋光法；（3）荧光法；（4）电化学方法；（5）化学滴定法；（6）核素测定法；（7）量热法；（8）酶偶联测定法。
注意事项：①严格控制实验条件，最适温度、最适pH；②[E]〈〈[S]；③做对照实验；④酶液不宜放置过久；⑤有些反应不一定在水溶液中进行。
实验设计：以菠萝蛋白酶为例①配制标准酪氨酸溶液，在多个试管中加入不同量酪氨酸溶液和其他溶剂，35℃温浴10min后测定吸光度，制备酪氨酸标准曲线；②酶反应：样品和对照分别取三支试管，加入酪蛋白溶液和其他试剂后与35℃温浴10min后，样品管加入菠萝蛋白酶液，对照管不加，继续温浴10min，然后加入三氯乙酸中止反应，对照管再加入等量蛋白酶液，静置后过滤。
③对滤液进行吸光度测定，按照公式计算酶活力单位数。
4、什么是酶的活性部位？有何特点？酶活性中心中常见氨基酸有哪些？概念：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域（在酶分子表面上具有三维结构的特定区域），称为酶的活性中心，又称活性部位（active site）特点：（1）酶蛋白多肽链经过盘绕折叠形成特定的空间结构，使有关的AA形成微区，活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。
（2）酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内。
裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。
活性中心一般为低介电区（非极性环境、或疏水区）。
（3）可以将酶的活性中心设想为一个口袋或是一条沟槽，形状与底物相近。
不同的酶的口袋适合不同的底物。
口袋中有相应的结合基团与底物上的某些基团结合，发生反应的底物上的键与催化基团靠近。
底物靠许多弱的键力与酶结合。
（4）酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。
常见氨基酸：酶活性中心有7种氨基酸残基出现的频率最高Lys（赖氨酸）、Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）、Cys（半胱氨酸）、His（组氨酸）、Tyr（酪氨酸）、Ser（丝氨酸）（兰天果拌猪肉丝）5、为什么酶具有极高的催化效率？①邻近定向效应：酶的作用就象把底物从溶液中取出来，使它们固定在酶分子表面的活性中心部位，它们的反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子的轨道以正确方位相互交盖，使之易于发生反应。
②扭曲变形和构象变化的催化效应（变形与张力）：酶的三维结构发生改变，酶从低活性→高活性S在酶的诱导下，敏感键扭曲、变形和去稳定作用→S的构象变得更像过渡状态。
③酸碱催化：酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。
④金属离子催化（相当于酸催化）：金属离子是多种酶的辅因子，可以稳定过渡态中间物，在氧化还原反应中传递电子，也可以进行亲电催化。
比酸催化能力强：(1)可带不止一个电荷；(2)络合作用；(3)可维持较高浓度⑤共价催化（亲核亲电催化）：酶与底物以共价键结合成共价中间物，并迅速转变成活化能大大降低的过渡态，从而大大提高底物反应速度。
⑥微环境的影响：酶活性中心是低介电区域，在非极性环境中两个带电基团之间的静电作用比在极性环境中显著提高，从而有利于同底物的结合。
6、研究酶活性中心的方法有哪些？简述活性中心基团的鉴定标准。
①X射线衍射法；②化学修饰法：专一性氨基酸共价修饰法、差别修饰法、亲和标记法；③动力学分析；④定位诱变法；⑤切除法(酶化学资料有具体概念)活性中心基团的鉴定标准①酶的失活程度与修饰剂浓度成一定比例关系。
即修饰剂的浓度和酶活力丧失的速度常数成正比。
②S或可逆抑制剂有保护作用（活性中心）。
先加S或竞Ⅰ加共价修饰剂透析除去S或竞Ⅰ活性不丧失7、举例阐述差别修饰法研究酶活性中心的一般程序。
1过量S 或竞Ⅰ下加修饰剂2去除多余修饰剂及S或竞Ⅰ3加同位素标记的修饰试剂4原来被保护基团带有同位素标记胰蛋白酶的差示标记为例8、举例说明亲和标记法研究酶活性中心的优点。
①与S结构相似，可以比较专一地引入活性部位，接近S结合位点。
②具有活泼的化学基团（如卤素）可与活性中心的基团形成稳定的共价键。
③与活性中心的氨基酸残基亲和力大，而与活性中心以外的氨基酸残基亲和力小。
举例Ser-OH的专一性修饰剂——DIFP(二异丙基氟磷酸)对活性中心含有Ser的胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶都抑制，而亲和试剂则能分开，不同的亲和试剂能分别抑制这两种酶的活性。
9、K m有何意义和应用？(1) 活性中心被S占据一半时的[S]（2）特征常数取决于酶的性质，与[E]无关, 但与T 和pH有关。
（3）Km值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。
(4) Km可以判断酶的专一性和天然底物,一种酶可有几种S，同一种酶有几种S 就有几个Km值，因此，从km可判断酶的专一性和天然底物。
Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。
(5) 已知Km，可根据[S]求v ; v求[S](6)了解酶的Km及S在细胞内浓度推知是否受[S]调节。
Km＜[S]10倍以上，S饱和,v不受[S]调节；Km＞[S]，v受[S]调节。
（7）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
（8）催化可逆反应的酶，测Km和[S]可大致推测酶催化正逆两向反应的效率。
（9）在连锁反应中根据Km找出限速步骤（10）用于鉴别原级同工酶，次级同工酶10、酶的抑制作用与失活作用有何区别？说明几种抑制类型的主要特点，举例说明研究酶的抑制剂有什么理论意义及实践意义。
失活作用：凡使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。
抑制作用：使酶活力下降，但并不引起酶蛋白变性的作用。
此作用使一部分酶的必需基团或辅助因子化学性质发生改变，而使酶活力丧失或降低的作用。
可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活力降低或丧失，且可采用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而恢复酶活力，这种抑制作用是可逆抑制作用。