1 氨基酸与蛋白质
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
蛋白质和氨基酸教案
《蛋白质和核酸》教学设计一、教学目标知识与技能：1、认识蛋白质的组成。
2、知道蛋白质是高分子化合物。
3、掌握氨基酸及蛋白质的相关性质。
过程与方法：1、通过学习体验实验的一般过程及方法。
情感态度价值观：1、通过实验，养成以客观事实看待事物的辩证思维。
2、通过学习，认识量变引起质变的一般规律。
二、教学重难点重点：氨基酸及蛋白质的相关性质难点：氨基酸的成肽反应三、教学方法讲授式教学，科学探究式教学四、教学用具多媒体、实验用品（包括实验仪器及实验试剂）五、学情分析在学习本节课知识以前，学生已经在生物的学习当中了解了一定蛋白质及核酸的相关知识，知道蛋白质是由氨基酸通过肽键形成肽链然后折叠等一系列复杂过程形成的。
因此，本节课对学生来说难度不大，易于接受。
六、教学流程流程教师活动学生活动设计意图课题引入同学们，世界是物质的，有很多东西是我们无论是人还是其他生命体都所需要的。
今天我们就一起来走进又一个与生命体息息相关的物质的学习。
这是几张病毒的图片，同学们知道它们的外壳是由什么组成的吗？倾听，观察图片、结合所学的相关知识回答老师的问题：蛋白质引起学生兴趣，对控制病毒产生向往。
知识过渡蛋白质就好比一座高楼大厦，再怎么宏伟都是由一些小的基本单元构成的，高楼大厦也是靠一块块砖组成。
学习了生物，同学们知道蛋白质的基本构成吗？回答问题：氨基酸或者肽链等。
让学生联系其他学科（生物），并且认识量变引起质变的一般规律。
知识讲授1、羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸，即氨基在羧基的α-位上。
2、α-氨基酸的通式。
3、氨基酸的物理性质及常见α-氨基酸介绍。
4、氨基酸的化学性质（引导学生分析氨基酸含有一-NH及-COOH，分别是碱性基团和酸性基团）。
（1）氨基酸的两性（举例，多媒体展示）跟随老师的讲解动脑思考，理解所学知识。
通过引导使学生在理解的基础上学会举一反三。
（2）成肽反应（分子间脱水）（举例说明，并结合教材详细讲解肽键与氨基酸数目及多肽名称的关系）。
蛋白质与氨基酸
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO -
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
H 2N C H
R
R
R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
+
H3N C H
R
COO+
H3N C H
R
COO-
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的务种氨基酸同时存在且按需求比例供应时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸, 即使英他必需氨基酸含量充足，体蛋白质合成也不能正常进展。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求疑就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如，仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时，饲粮赖氨酸的需要量那么从0.6 %增至1.2 % o另一方而，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后, 饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中，亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸，也可能转化为半胱氨酸，但其逆反响均不能进展。
因此，蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要，但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间那么可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要，因为它能转化为酪氨酸，但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系，在考虑必需氨基酸的需要时，可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在构造相似的氨基酸间，因为它们在吸收过程中共用同一转移系统，存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过疑时，添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过戢所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学构造相似，也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率，使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外，精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用，这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供应时，动物才能有效地合成蛋白质。
蛋白质与氨基酸
蛋白质数量丰富质量良好的食物
• 畜禽鱼肉 • 蛋类 • 鲜奶 奶粉 • 干豆类 大豆 • 硬果类 • 谷类 • 薯类
10%- 20% 12%-14%
1.5%-4%、25%-27% 20%-24%、40% 15%-25%
6%-10% 2%-3%
我国居民膳食中蛋白质主要来自谷类食物，约占总摄入 蛋白质的60%以上，动物蛋白质和大豆蛋白质占20%左右 ，其他植物性蛋白质占13%。
平、衡色氨酸
蛋白质营养价值的评价
• 食物蛋白质的含量 • 蛋白质消化吸收的程度 • 蛋白质的人体利用程度
蛋白蛋质白生质物消价化值率BV：：蛋反白映质 食物在蛋微消白量化质凯酶消氏水化定解吸氮作收法用后后，吸 被机收体食的利物程用中度程蛋度白的质指的标含。氮 蛋白它质量反化为映学1了6评%蛋，分白由AA质氮S：在计食消算物化 蛋白道质蛋内中白被的质分必的解需换的氨算程基系度酸数，和是也 理想反模6映．式了2或5消。参化考后蛋的白氨中基相酸 应的和必蛋肽需白被氨质吸基的收酸含的的量程比是度值蛋。。白 蛋白奶质质类净发蛋利挥白用其质率营消N养P化U价：率值从的消 化和9利7物%用-质9两8基%个。础方肉。面类反蛋映白食质 物中9蛋2%白-9质4%被。利蛋用类的蛋程白度质 蛋白9质8%功。效米比饭值及P面ER制：品用约幼 年动8物0%在、实马验铃期薯内74，%玉其米体面 重增窝加头和6摄6%入整蛋粒白大质豆的约量 的比6值0%。豆腐90%
• 我国居民膳食蛋白质的推荐摄入量是多少？ • 人体蛋白质的主要食物来源是什么？ • 食品加工中蛋白质会发生哪些变化？
• 必需氨基酸需要量 配种混某必必合种需需食蛋氨氨用白基基时质酸酸，中含占使各量蛋食种相白物对蛋
白较质必低质间需，需相氨导要对基致量不酸其的足的他比的构的值氨成必：基需酸
蛋白质与氨基酸
氨基酸除了作为蛋白质合成的基本单位外，还参与多种代谢和生理过程， 如生酮、生糖、氧化等。
蛋白质与氨基酸在营养学中的应用
营养强化
01
在食品中添加适量的蛋白质和氨基酸，可以提高食品的营养价
值，满足特定人群的营养需求。
疾病治疗
02
对于一些疾病，如创伤、烧伤、感染等，需要额外补充蛋白质
和氨基酸以满足高代谢状态下的营养需求。
氨基酸活化
在蛋白质生物合成中，首先需要 将氨基酸活化成对应的氨基酰-
tRNA，这一过程由氨基酰tRNA合成酶催化完成。
肽链合成
活化的氨基酸在核糖体上通过肽 键连接形成肽链，这一过程需要 mRNA作为模板，tRNA作为氨 基酸供体，以及多种酶和蛋白因
子的参与。
肽链加工与折叠
新合成的肽链经过一系列的加工 和折叠，形成具有特定空间结构
根据侧链基团的化学性质，氨基酸可分为中性氨基酸（如甘 氨酸、丙氨酸等）、酸性氨基酸（如谷氨酸、天冬氨酸等） 和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸等）。
03
蛋白质与氨基酸的关系
蛋白质由氨基酸组成
蛋白质是生物体的基本组成单位， 由20种不同的氨基酸通过肽键
连接而成。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位， 通过肽键连接形成多肽链，进而 形成具有特定空间结构的蛋白质。
和功能的蛋白质。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸的合成
必需氨基酸不能由机体自身合成，只 能从食物中获得。
非必需氨基酸的合成
非必需氨基酸可由必需氨基酸转化而 来，或由其他有机物质通过一系列生 化反应合成。
蛋白质与氨基酸生物合成的关系
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质的合成需要氨基酸作为原料。
1 氨基酸与蛋白质
蛋白质化学习题答案一、名词解释1、等电点：当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
2、肽键：一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3、氨基酸残基：多肽链中每个氨基酸单位。
4、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。
5、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。
6、蛋白质变性：在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程，但并未涉及一级结构的改变。
7、亚基：在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
8、沉降系数：对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。
9、电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。
10、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
二、填空1、蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的（等电点）；2、标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是丝氨酸、（苏氨酸）和（络氨酸）；3、酸性氨基酸有（谷氨酸）和（天冬氨酸）；4、蛋白质颗粒表面的（同种电荷）和（水化膜）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素；5、稳定蛋白质的次级键主要包括（氢键）、（盐键）和疏水作用等；6、在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是（谷氨酸），移向负极的是（精氨酸）；7、球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子（表面）而与水结合；8、沉淀蛋白质的主要方法包括（盐析）、（有机溶剂沉淀）、重金属盐沉淀和生物碱试剂沉淀；9、氨基酸与茚三酮的反应为（α-氨基）和（α-羧基）共同参加的反应；10、β-转角结构主要存在于（球状）蛋白分子中，由（4）个连续氨基酸残基构成。
蛋白质和氨基酸
那我们必须先熟悉 禽流感病毒电子图片 流感病毒的性质！ 流感病毒的性质！
蛋白质的性质
1.溶解性 溶解性 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清； 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清；有的蛋白质难溶 与水，如丝、毛等。 与水，如丝、毛等。蛋白质溶于水或其他溶剂形 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大， 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大，已经接 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象 丁达尔现象。 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象。 2.具有两性 具有两性 蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此它与氨 蛋白质分子中存在着氨基和羧基， 基酸一样，具有两性。 基酸一样，具有两性。
实验1-2 实验
鸡 蛋 清 溶 液
加入
降低了蛋白质的溶解度 现象： 现象：
饱和Na 饱和 2SO4溶液
沉淀析出 沉淀溶
： 向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液 向蛋白质溶液中加入某些浓 （ Na2SO4 (NH4)2SO4 后，可以使蛋 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析 盐析。 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析。
以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质：
(1)科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的，但 科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的， 科学分析表明 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感, 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感 但腌制成咸蛋后,煮熟蛋黄里却有油 煮熟蛋黄里却有油. 但腌制成咸蛋后 煮熟蛋黄里却有油 (2)煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 煎蛋时,生鸡蛋受热会凝结 煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 (3)家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌 (4)做实验时不小心手沾到弄 做实验时不小心手沾到弄HNO3,皮肤会 做实验时不小心手沾到弄 皮肤会 变黄. 变黄 (5)误食 误食CuSO4溶液会使人中毒。 溶液会使人中毒。 误食
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蛋白质化学习题答案一、名词解释1、等电点：当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
2、肽键：一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3、氨基酸残基：多肽链中每个氨基酸单位。
4、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。
5、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。
6、蛋白质变性：在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程，但并未涉及一级结构的改变。
7、亚基：在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
8、沉降系数：对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。
9、电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。
10、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
二、填空1、蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的（等电点）；2、标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是丝氨酸、（苏氨酸）和（络氨酸）；3、酸性氨基酸有（谷氨酸）和（天冬氨酸）；4、蛋白质颗粒表面的（同种电荷）和（水化膜）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素；5、稳定蛋白质的次级键主要包括（氢键）、（盐键）和疏水作用等；6、在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是（谷氨酸），移向负极的是（精氨酸）；7、球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子（表面）而与水结合；8、沉淀蛋白质的主要方法包括（盐析）、（有机溶剂沉淀）、重金属盐沉淀和生物碱试剂沉淀；9、氨基酸与茚三酮的反应为（α-氨基）和（α-羧基）共同参加的反应；10、β-转角结构主要存在于（球状）蛋白分子中，由（4）个连续氨基酸残基构成。
三、判别正误（×）1、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸；（×）2、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构；（√）3、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变；（√）4、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换；（×）5、在蛋白质分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键；（√）6、蛋白质多肽链主链骨架由NCαCNCαCNCαC⋯方式组成；（×）7、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子；（×）8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变；（√）9、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小；（×）10、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。
（×）11、血红蛋白和肌红蛋白都有运送氧的功能，因它们的结构相同。
（×）12、可用8mol.L-1尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。
（√）13、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
（×）14、所有氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色的化合物。
（√）15、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。
四、单项选择1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为（C）。
A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（C）。
A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点pI是（B）。
A、7.26B、5.97 C 、7.14 D、10.774、肽链中的肽键主要是（C）。
A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构D、不一定5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（B）。
A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是指蛋白质（B）。
A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、下列氨基酸中，（D ）可使肽链之间形成共价交联结构。
A、MetB、SerC、GluD、Cys8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（C）。
A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构，（D）。
A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI是（B）。
A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9311、在生理pH情况下，下列氨基酸中（D）带净负电荷。
A、ProB、LysC、HisD、Glu12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B）。
A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是（C）。
A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（D）。
A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（C）。
A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐16、下列有关Phe-Lys-Ala-Val-Phe -Leu-Lys的叙述（B）是正确的。
A、是一个六肽B、是一个碱性多肽C、对脂质表面无亲和力D、是一个酸性多肽17、下列氨基酸中，（D）侧链基团的pKa值最接近于生理pH值。
A 、半胱氨酸B、谷氨酸C、谷氨酰胺D、组氨酸18、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（A）。
A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有三级结构C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面19、有一个多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys、Gly和Ala。
如果用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一个二肽。
下列多肽的一级结构中，（D）符合该肽的结构。
A、Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-AlaB、Ala-Lys-GlyC、Lys-Gly-AlaD、Gly-Lys-Ala20、下面四种方法中，（C）不是测定蛋白质肽链的N-端的方法。
A、Sanger法B、Edman法C、肼解法D、DNS法五、简答题1、何谓蛋白质的两性解离？答：蛋白质是两性电解质。
在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。
蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。
在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。
这种现象称蛋白质的两性解离。
2、蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？答：一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。
维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。
3、什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？答：在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。
引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
临床上常常利用加热或某些化学试剂使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。
4、简述α螺旋的结构特点答：右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；R基分布在螺旋的外侧；每个肽键的C=O与前面第四个肽键的H-N形成氢键；R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。
5、举例说明蛋白质构象与功能的关系答：蛋白质的构象决定功能。
如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。
正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。
人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。
因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。
如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。
6、简述离子交换层析的原理答：离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质（离子交换剂）之间相互作用达到分离纯化的目的。
基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成，带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。
由于蛋白质在不同pH条件下，其带电状况不同，阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。
六、论述题1、论述说明蛋白质一级结构与功能的关系答：蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。
多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。
因此，一级结构不同的各种蛋白质，它们的结构和功能就不同；反之，一级结构大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。
如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
2、论述生物体内蛋白质的生理功能答：（1）生物催化作用：生命的基本特征是物质代谢，而物质代谢全部反应几乎都需要酶作为催化剂，而多数酶的化学本质是蛋白质。
（2）代谢调节作用：生物体存在精细有效的调节系统以维持正常的生命活动。
参与代谢调节的许多激素是蛋白质或多肽，如胰岛素等。
（3）免疫保护作用：机体的免疫功能与抗体有关，而抗体是一类特异的球蛋白。
（4）转运和储存的作用：体内许多小分子物质的转运和储存可由一些特殊的蛋白质来完成。
如血红蛋白运输氧和二氧化碳，肌红蛋白储存氧等。
（5）运动与支持作用：负责运动的肌肉系统主要是蛋白质聚集体如肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。
（6）控制生长和分化：如真核生物的大多数反式作用因子等。
（7）接受和传递信息的作用：完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。