氨基酸和蛋白质
蛋白质与氨基酸
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO -
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
H 2N C H
R
R
R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
+
H3N C H
R
COO+
H3N C H
R
COO-
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
氨基酸和蛋白质是什么关系
氨基酸和蛋白质是什么关系蛋白质是一切生命的物质基础，是细胞组成部分中含量最丰富、功能最多的高分子有机物质。
成人体重的16%～19%为蛋白质，即一位体重60kg的成年男子有9.6～11.4kg的蛋白质。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
氨基酸和蛋白质是什么关系？氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它按不同的顺序和构型而组成不同的蛋白质。
食物蛋白质的质量也是由它所含的必需氨基酸的数量来决定的。
如果把蛋白质比作一堵墙，氨基酸就是砌墙的砖瓦。
组成蛋白质的氨基酸有20种，而人体和食物蛋白质的20余种氨基酸中只有一部分可以在体内合成，被称为“非必需氨基酸”；不能在体内合成或是合成比较慢的氨基酸，必须由食物来提供，被称为“必需氨基酸”。
非必需氨基酸并非体内不需要，而是可以在体内自身合成，食物中缺少也没有关系。
但饮食中缺少任何一种必需氨基酸都会使人体的蛋白质受到限制，会导致生理功能异常，影响机体代谢正常进行，最后导致疾病（如：皮肤、关节老化；免疫力下降；儿童生长发育异常等等）。
食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
构成蛋白质的氨基酸来源途径：(1)体内合成。
此类氨基酸可通过代谢活动由其它营养物质转变而来。
(2)食物提供。
此类氨基酸则是食物中的蛋白质经胃肠消化后分解为氨基酸，吸收入血后参与体内蛋白质的合成。
在氨基酸中有8种氨基酸因它们在体内不能直接合成蛋白质或合成速度远不能满足机体需要，故必须从食物中获取。
此类氨基酸称为必需氨基酸即：亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
蛋白质与氨基酸
氨基酸除了作为蛋白质合成的基本单位外，还参与多种代谢和生理过程， 如生酮、生糖、氧化等。
蛋白质与氨基酸在营养学中的应用
营养强化
01
在食品中添加适量的蛋白质和氨基酸，可以提高食品的营养价
值，满足特定人群的营养需求。
疾病治疗
02
对于一些疾病，如创伤、烧伤、感染等，需要额外补充蛋白质
和氨基酸以满足高代谢状态下的营养需求。
氨基酸活化
在蛋白质生物合成中，首先需要 将氨基酸活化成对应的氨基酰-
tRNA，这一过程由氨基酰tRNA合成酶催化完成。
肽链合成
活化的氨基酸在核糖体上通过肽 键连接形成肽链，这一过程需要 mRNA作为模板，tRNA作为氨 基酸供体，以及多种酶和蛋白因
子的参与。
肽链加工与折叠
新合成的肽链经过一系列的加工 和折叠，形成具有特定空间结构
根据侧链基团的化学性质，氨基酸可分为中性氨基酸（如甘 氨酸、丙氨酸等）、酸性氨基酸（如谷氨酸、天冬氨酸等） 和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸等）。
03
蛋白质与氨基酸的关系
蛋白质由氨基酸组成
蛋白质是生物体的基本组成单位， 由20种不同的氨基酸通过肽键
连接而成。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位， 通过肽键连接形成多肽链，进而 形成具有特定空间结构的蛋白质。
和功能的蛋白质。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸的合成
必需氨基酸不能由机体自身合成，只 能从食物中获得。
非必需氨基酸的合成
非必需氨基酸可由必需氨基酸转化而 来，或由其他有机物质通过一系列生 化反应合成。
蛋白质与氨基酸生物合成的关系
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质的合成需要氨基酸作为原料。
氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析
氨基酸和蛋白质的反应机理和结构分析蛋白质是生物体内最重要的有机化合物之一，也是生命活动的基础。
而蛋白质的组成单位是氨基酸。
本文将从氨基酸的结构分析入手，介绍氨基酸和蛋白质的反应机理，以及对其结构进行分析的方法。
一、氨基酸的结构分析氨基酸是由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个侧链（R）和一个碳原子组成的。
根据侧链的不同，氨基酸可分为20种不同的类型。
这些氨基酸的结构差异导致了蛋白质的多样性。
氨基酸中的侧链决定了蛋白质的特性和功能。
二、氨基酸和蛋白质的反应机理1. 蛋白质的合成蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质的合成过程称为蛋白质合成。
在细胞中，核糖体通过将氨基酸与RNA中的密码子相匹配，将氨基酸逐个加入正在合成的多肽链中。
在合成过程中，氨基酸之间通过酰胺键（peptide bond）连接在一起。
2. 氨基酸的溶解和盐酸的中和反应氨基酸有两个反应中心：羧基和氨基。
在溶液中，羧基会释放出一个质子（H+），成为阴离子（-COO-），而氨基会结合一个质子，成为氨盐（-NH3+）。
这个过程称为氨基酸的溶解。
当氨基酸和盐酸反应时，盐酸中的质子将结合在氨基上，生成氯化氨。
这个反应中，氨基酸失去了氢离子，形成氯化氨和盐酸中的酸根基团。
这种溶解和中和反应是氨基酸在生物体内发挥酸碱平衡作用的基础。
三、对氨基酸和蛋白质结构的分析1. X射线晶体学X射线晶体学是结构生物学中常用的一种手段。
通过将蛋白质晶体暴露在X射线下，再通过测量和分析经过晶体散射的X射线，可以得到蛋白质的三维结构图像。
这种方法可以提供高分辨率的结构信息，帮助人们了解蛋白质的空间构型和功能。
2. 核磁共振（NMR）核磁共振也是一种常用的用于分析蛋白质结构的方法。
通过测量蛋白质样品中的原子核在强磁场下的振荡状态，可以得到蛋白质的结构信息。
核磁共振提供了蛋白质的局部构型和动态信息，可以揭示蛋白质的折叠态和运动方式。
3. 质谱法（Mass Spectrometry）质谱法可以用来分析蛋白质的分子量和组成。
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至 1.2 % 。
另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4 个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。
因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
氨基酸与蛋白质的结构和功能
氨基酸与蛋白质的结构和功能氨基酸和蛋白质是生命体中重要的化学成分。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质则是生命体中尤其重要的大分子有机化合物。
蛋白质在人体中扮演着各种关键的生物学功能。
例如，蛋白质可以作为酶、信号传递者、携带氧气或其它物质的运输者、重要的基因调控元件、建立细胞骨架和肌肉纤维等。
此篇文章即将深入探讨氨基酸和蛋白质的结构和生物学功能。
氨基酸的结构和分类氨基酸是一种有机化合物，它包含有一个氨基和一个羧基。
氨基酸的结构是相当标致的，并且可以使用化学公式来表示。
总之，每一种氨基酸都具有一种氨基和一种羧基，另外还具有一种特别分子。
这个分子被称为“侧链”，其作用是不同氨基酸之间的区分和分类。
这个侧链结构决定了氨基酸的生物学性质和特征。
因此，在分类氨基酸时，通常会参考它们侧链的结构来确定它们所属的类别。
从总体上看，氨基酸能够分为两大类：非极性氨基酸和极性氨基酸。
非极性氨基酸的结构一般比较简单，由于它们的侧链结构具有不同程度的疏水性和亲油性，因此通常都藏于蛋白质的内部。
极性氨基酸则具有更加复杂的侧链结构，它们更容易与环境联系，或者与其他分子发生相互作用，从而与生物学功能相关。
蛋白质的结构和功能蛋白质以特定的三维构形形态存在，这种结构有助于蛋白质发挥它的生物学功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
原生结构：原生结构代表着蛋白质刚刚突然保存时的折叠状态。
它代表了一个弯曲的线性结构，能够保障蛋白质分子的稳定性。
原生结构是由不可逆的剪切作用形成的，例如，高温或极端酸碱环境会破坏蛋白质分子的原生结构，这通常称为蛋白质的变性。
次级结构：次级结构主要基于氢键，是由多个氨基酸残基的序列形成的。
这种结构通常有着两个最基本的形式：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种形态较为紧凑的形式，而β-折叠则形成一组平行或反平行的空间结构。
三级结构：三级结构是指由许多次级结构单元组成的多肽链。
氨基酸和蛋白质
氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们在生物体内具有重要的功能和作用。
蛋白质是生命体中最重要的宏大分子，不仅构成了细胞的主要结构基础，还参与了细胞内的信号传导、酶催化以及抗体免疫等重要生物学过程。
本文将探讨氨基酸和蛋白质的相关知识，并简要介绍它们在生物体内的作用。
一、氨基酸的分类氨基酸是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）以及一个特殊的侧链组成的有机化合物。
根据侧链的不同，氨基酸可以分为20种常见的氨基酸，它们具有不同的结构和特性。
其中，8种是人体无法自行合成的必需氨基酸，只能通过食物摄入。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、酪氨酸、缬氨酸和色氨酸。
二、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的聚合物。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：指氨基酸在蛋白质中的线性排列顺序。
通过肽键将氨基酸连接在一起形成多肽链。
2. 二级结构：是指多肽链在空间中的局部折叠模式，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
3. 三级结构：是指多肽链在整个空间中的立体结构，由二级结构经过进一步的立体构型形成。
4. 四级结构：是指由两个或多个多肽链相互作用形成的完整功能蛋白质的结构。
三、蛋白质的功能蛋白质在生物体内扮演着重要的角色，具有多种功能。
1. 结构功能：蛋白质是构成细胞和组织的主要成分，如细胞膜蛋白、胶原蛋白等，能维持细胞和组织的形态结构。
2. 酶催化功能：蛋白质能够作为酶催化生物化学反应，调节代谢物的转化速率。
3. 运输功能：血红蛋白是一种重要的蛋白质，它能够结合氧气并将其运输到身体各器官，起到供氧的作用。
4. 免疫功能：抗体是身体抵抗外界侵害的重要蛋白质，能够与病原体结合并消灭它们。
5. 调节功能：激素是一类重要的蛋白质，它们能够通过与相应的受体结合来调节体内的生理过程。
四、氨基酸和蛋白质的摄入人体无法合成必需氨基酸，因此需要通过食物摄入。
蛋白质和氨基酸
那我们必须先熟悉 禽流感病毒电子图片 流感病毒的性质！ 流感病毒的性质！
蛋白质的性质
1.溶解性 溶解性 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清； 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清；有的蛋白质难溶 与水，如丝、毛等。 与水，如丝、毛等。蛋白质溶于水或其他溶剂形 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大， 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大，已经接 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象 丁达尔现象。 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象。 2.具有两性 具有两性 蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此它与氨 蛋白质分子中存在着氨基和羧基， 基酸一样，具有两性。 基酸一样，具有两性。
实验1-2 实验
鸡 蛋 清 溶 液
加入
降低了蛋白质的溶解度 现象： 现象：
饱和Na 饱和 2SO4溶液
沉淀析出 沉淀溶
： 向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液 向蛋白质溶液中加入某些浓 （ Na2SO4 (NH4)2SO4 后，可以使蛋 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析 盐析。 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析。
以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质：
(1)科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的，但 科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的， 科学分析表明 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感, 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感 但腌制成咸蛋后,煮熟蛋黄里却有油 煮熟蛋黄里却有油. 但腌制成咸蛋后 煮熟蛋黄里却有油 (2)煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 煎蛋时,生鸡蛋受热会凝结 煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 (3)家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌 (4)做实验时不小心手沾到弄 做实验时不小心手沾到弄HNO3,皮肤会 做实验时不小心手沾到弄 皮肤会 变黄. 变黄 (5)误食 误食CuSO4溶液会使人中毒。 溶液会使人中毒。 误食
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1.2 蛋 白 质
蛋（白4质）的四级结结构构
蛋白质的四级结构是指多个 多肽链利用非共价键聚合形成 的构象。具有完整的四级结构 的蛋白质分子将具有特定的生 理活性。
1.2 蛋 白 质
3. 蛋白质的分类
①根据溶解度不同可分为清蛋白（如乳清蛋白）、 精蛋白、组蛋白、硬蛋白（如丝蛋白）、谷蛋白、球 蛋白、醇溶蛋白。
1.1 氨酸中的羧基可以发生酯化反应，生成相应的酯。例如：
（2）成盐反应 氨基酸中的羧基可和碱生成相应的盐。
1.1 氨 基 酸
4. 显色反应
氨基酸的水溶液可以和水合茚 三酮反应，生成蓝紫色物质。该反 应较为灵敏，是鉴定α- 氨基酸常用 的方法。
1.2 蛋 白 质
有机化学
氨基酸和蛋白质
氨基酸 蛋白质
1.1 氨 基 酸
1.1.1 氨基酸的分类和命名 1. 氨基酸的分类
①根据酸碱性，可分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基 酸三类。
中性氨基酸，其分子中氨基与羧基的数目相等。例如：
碱性氨基酸，其分子中氨基比羧基的数目多。例如：
1.1 氨 基 酸
酸性氨基酸，其分子中羧基比氨基的数目多。例如：
表16-1 氨基酸的名称、结构
1.1 氨 基 酸
续表
1.1 氨 基 酸
续表
1.1 氨 基 酸
续表
1.1 氨 基 酸
2. 氨基酸的命名
除甘氨酸外，氨基酸分子中的α-碳原子都是手性碳原子， 都具有旋光性，其构型采用D/L命名法；α-氨基酸的构型与L甘油醛相似，均属于L-型。例如：
1.1 氨 基 酸
1.1 氨 基 酸
2. 氨基的反应
（1）与甲醛的反应
氨基酸的氨基可与甲醛反应，释放出H+，可用酚酞作指 示剂，用NaOH滴定来测定氨基的含量，该法称为甲醛滴定法。
1.1 氨 基 酸
氨基的反应
（2）与亚硝酸的反应
α 出氮气。因此，可根据放出氮气的体积来计算氨基酸的量，该 方法是Van slyke氨基测定法。
有机化学
5. 蛋白质的变性
蛋白质在受热、紫外线、超声波、重金属盐、强酸碱 等因素作用时，蛋白质的结构发生改变，其溶解度降低， 甚至凝固，从而改变或丧失其理化性质和生物活性，这种 作用称为蛋白质的变性。变性作用主要是蛋白质分子内部 结构发生变化的结果，其变性过程是不可逆的。例如，各 种酶如果变性，就会失去原来的催化活性。
1.2 蛋 白 质
3. 胶体性质
蛋白质的直径较大，一般在2 ～20nm的范围，在胶粒范围内， 因此，蛋白质溶液是胶体溶液， 具有不能通过半透膜及布朗运动 等特性。
1.2 蛋 白 质
4. 显色反应
蛋白质可以和不同的试剂发生特殊的颜色反应，具体见表16-3。
表16-3 蛋白质与不同试剂的显色反应
1.2 蛋 白 质
②根据R基不同可分为芳香族氨基酸、脂肪族氨基酸和杂环 氨基酸。
芳香族氨基酸，是指分子结构中含有苯环的氨基酸。例如：
1.1 氨 基 酸
脂肪族氨基酸，是指分子结构中含有开链烃基的氨基酸。例如： 杂环族氨基酸，是指分子结构中含有杂环的氨基酸。例如：
1.1 氨 基 酸
③根据氨基和羧基的位置不同，可分为α-氨基酸、β-氨基酸和γ-氨基 酸。其中20种常见的氨基酸的名称、结构见表16-1。
1.1.2 氨基酸的性质 1. 酸碱性和等电点
在氨基酸分子结构中，既含有氨基 （碱性），又含有羧基（酸性），因此， 氨基酸可以和酸反应生成铵盐，也可以和 碱作用生成羧酸盐，由此可见，氨基酸呈 酸性和碱性，是两性化合物。
1.1 氨 基 酸
氨基酸在一般情况下，不是以游离的羧基或氨基存在的， 而是两性电离，在固态或水溶液中形成内盐。例如：
1.2 蛋 白 质
2. 两性和等电点
在蛋白质的水溶液中加入无机盐（如氯化钠），蛋白 质在水溶液中的溶解度降低，从水溶液中沉淀出来，这种 作用称为盐析。
盐析是一个可逆过程。盐析出的蛋白质可再次溶于水， 其性质并不会发生改变。所有的蛋白质均可发生盐析作用， 不同的蛋白质盐析时所需盐的最低浓度是不同的，因此， 可用盐析的方法来分离不同的蛋白质。
1.2 蛋 白 质
蛋（白2质）的二级结结构构
蛋白质的二级结构是指蛋白质 多肽链借助氢键在空间上的有序排 列形成一定的构象。二级结构的主 要类型有α- 螺旋和β -折叠等。
1.2 蛋 白 质
蛋（白3质）的三级结结构构
蛋白质的三级结构是指蛋白质 的一条多肽链在二级结构的基础上 进一步卷曲所形成的特定结构。维 持三级结构的作用力有氢键、二硫 键等。
1.2.1 蛋白质的组成、结构和分类 1. 蛋白质的组成
蛋白质主要是由碳、氢、氧、氮和硫五种元素组成的，有的还含 有微量的磷、铁等元素。各元素具体含量见表16-2。
表16-2 蛋白质中各种元素的含量
1.2 蛋 白 质
2. 蛋白质的结构
（1）一级结构
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序。维持一级结构 的化学键为共价键，主要是肽键。肽键即氨基和羧基脱水形成 的化学键。多个氨基酸通过肽键连接形成肽链。
②根据组成不同可分为单纯蛋白和结合蛋白两类。 单纯蛋白只由氨基酸组成，如清蛋白等。
结合蛋白是除含有氨基酸外，还含有糖、核酸等 非蛋白质，如核蛋白等。
1.2 蛋 白 质
1.2.2 蛋白质的性质
1. 两性和等电点
蛋白质是由氨基酸通过肽键结合形成的，其分子两端仍 有氨基和羧基，和氨基酸相似，蛋白质也是两性电解质，具 有酸碱两性和等电点的性质。对于某一个蛋白质来说，当在 某一个pH值时，所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为零， 这时的pH值成为该蛋白质的等电点。不同的蛋白质具有不同 的等电点。蛋白质在等电点时溶解度最小，可沉淀析出。