基础生物化学名词解释
生物化学名词解释
18.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
1加的现象。
20.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
24.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25.单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。
26.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
27.不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
70.电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。（也称离子泳）
71.沉降系数：单位离心场强度的沉降速度。
72.糖缀合物：糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。（也称糖复合物，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂和脂多糖等）
73.相变温度：在某一温度之上膜脂快速运动，由固体转变为流体的温度。
59.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
60.皂化值：皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。
61.异头物：仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
50.诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
51.酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
52.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
基础生物化学新—名词解释
基础生物化学新—名词解释单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
不对称比率：不同生物的碱基组成由专门大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链能够完全重新结合成和原先一样的双股螺旋。
那个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸取便增加，这叫“增色效应”。
减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸取的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁育。
也叫细菌的病毒。
发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范畴只只是几度，那个温度变化范畴的中点称为熔解温度（T m）。
分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，假如彼此间的核苷酸排列顺序互补也能够复性，形成新的双螺旋结构。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
《生物化学》常用名词解释(五)
《生物化学》常用名词解释（五）1.硫胺素焦磷酸（thiaminepyrophosphate）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。
2.磷酸吡哆醛（pyidoxalphosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
3.生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
4.辅酶A（coenzymeA）：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
5.类胡萝卜素（carotenoids）:由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
6.转氨酶（transaminases）：也称之氨基转移酶（aminotransferases），在该酶的催化下一个α-氨基酸的氨基转可移给另一个α-酮酸。
7.醛糖（aldoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。
8.酮糖（ketoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。
9.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
10.异头碳（anomericcarbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
11.变旋（mutarotation）:一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
12.单糖（monosaccharide）：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简单糖。
13.糖苷(glycosides)：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
14.糖苷键(glycosidicbond)：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
15.寡糖（oligoccharide）：由2个～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
《生物化学》常用名词解释(八)
《生物化学》常用名词解释（八）1.拓扑异构酶（topoisomerase）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。
拓扑异构酶I通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数；而拓扑异构酶II切断DNA的两条链增加负超螺旋，减少2个连环数。
某些拓扑异构酶II也称之DNA促旋酶。
2.核小体（nucleosome）：用于包装染色质的结构单位，是由DNA链绕一个组蛋白核缠绕构成的。
3.染色质(chromatin)：是存在于真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。
染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白、非组蛋白和少量的RNA。
4.染色体(chromosome)：是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕、折叠、凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。
简言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多基因，贮存和传递遗传信息。
5.DNA变性(DNAdenaturation)：DNA双链解链分离成两条单链的现象。
6.退火（annealing）:即DNA由单链复性变成双链结构的过程。
来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构，同源DNA之间、DNA和RNA之间退火后形成杂交分子。
7.融解温度(meltingtemperature,Tm)：双链DNA融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
8.增色效应（hyperchromiceffect）：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
9.减色效应（hypochromiceffect）：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
10.核酸内切酶(endonuclease)：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
11.核酸外切酶(exonuclease)：从核酸链的一端逐个水解下核苷酸的酶。
12.限制性内切酶（restrictionendonucleases）:一种在特殊核苷酸序列处水解双链DNA的内切酶。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
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1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。
10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。
核小体是染色体的基本结构单位。
12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。
14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。
17．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
18．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
19．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
20．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
21．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
22．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
23．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
24．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
25．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用26.全酶：酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为“全酶”，即全酶=酶蛋白+辅助因子。
27.米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
28.辅酶和辅基：与酶蛋白结合松弛的称为辅酶，可以通过透析或其它方法将其从全酶中除去。
如果以共价键与酶蛋白较牢固的结合的称为辅基，不易透析除去。
29.单体酶：只含有一条多肽链的酶30.寡聚酶：由十个以下亚基组成的酶。
这些亚基之间可以相同也可以不同。
亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。
31.多酶复合体：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一系列反应的连续进行。
32.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。
33.激活剂：凡能提高酶活性的物质都称为激活剂，激活剂多是无机离子或简单的有机化合物。
34.抑制剂：是能降低酶的催化活性，甚至使催化活性完全丧失的物质。
35.抑制作用：抑制剂使酶催化活性降低的作用称为抑制作用。
36.可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的结合是非共价键的，是可逆的可逆的抑制作用容易通过透析，超滤等物理方法除去抑制剂，使酶的催化活性恢复。
37.不可逆抑制作用：这类抑制作用的特征是抑制剂与酶分子的活性部位以共价键结合，这种结合不能用简单的透析，超滤等物理方法解除，所以是不不可逆的。
38.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。
别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。
39.别构效应：调节物与酶分子的变构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，从而使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，进一步调节酶促反应速度及代谢的现象。
40.酶活力单位：国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能转化1umol底物的酶量。
特定条件：温度选定为25度，其它条件（如pH值及底物浓度）均采用最适条件。
41.酶的比活力：每毫克蛋白质所含的酶活力，用来表示酶的纯度。
42.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。
43.酶原：没有活性的酶的前提物。
44.维生素：有机体维持正常生命活动所必须的，得从食物中摄取的小分子有机化合物。
45.Ribozyme：具有催化活性的RNA，又称核酶或酶性RNA。
46.葡萄糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
47.糖酵解(EMP)途径：糖原或葡萄糖分子分解生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。
48.糖的有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
49.酒精发酵：在无氧条件下，葡萄糖酵解形成乙醇的过程。
50.磷酸戊糖途径 (PPP 途径)：生物有机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成葡萄糖酸-6-磷酸，进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
51.三羧酸循环（柠檬酸循环和Krebs 循环）：由乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。
又称柠檬酸循环和Krebs 循环。
52.乳酸发酵 ：指糖经无氧酵解而生成乳酸的发酵过程。
53.生物氧化：生物氧化又称细胞氧化或细胞呼吸，是有机化合物在活细胞中进行氧化分解，生成CO2和水，并放出能量的过程。
54.呼吸链：是指在生物氧化中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统。
此传递系统又叫电子传递链。
55.底物水平磷酸化：指在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键（或高能硫酯键）转移给ADP （或GDP ）而产生ATP 或（或GTP ）的反应。
56.高能化合物：在生物体内．一般将含有能释放20.92kJ/mol 以上键能的物质，称为高能化台物。
57.解偶联剂：能使氧化过程和磷酸化过程脱离的物质称解俏联剂，它不抑制电子传递，但抑制ADP 磷酸化生成ATP 过程。
58.P/O 比：是指在生物氧化中．当吸收l 原子氧时，有几分子的无机磷变成了有机磷，或者说有几分子的ADP 变成了ATP 。
氧化磷酸化：电子在呼吸链上的传递过程中释放的能量，在ATP 合成酶催化下，促使ADP 磷酸化生成ATP ，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化。
59.能荷：，细胞内ATP-ADP-AMP 系统中充满高能磷酸基团的程度。
60.脂类：是脂肪、类脂及其衍生物的总称。
是不溶于水、而溶于有机溶剂的一类生物分子。
61.必需脂肪酸（essential fatty acid ）：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
62.脂肪酸的α-氧化（α- oxidation ） ：以具有3～18碳原子的游离脂肪酸作为%100]AMP []ADP []ATP []ADP [2/1]ATP [⨯+++能荷＝底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
63.脂肪酸的β-氧化（β- oxidation）：脂肪酸在一系列酶的作用下，α碳原子和β碳原子之间的键断裂，β碳原子氧化成羧基生成比原来少2个碳原子的脂肪酸和含2个碳原子的乙酰CoA。
64.脂肪酸的ω-氧化（ω- oxidation）：C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成α，ω-二羧酸的过程。
65.柠檬酸穿梭（citriate shuttle）：在脂肪酸合成过程中，乙酰CoA从线粒体转运至胞液的反应。
线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环。
66.乙酰CoA羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）：大肠杆菌乙酰CoA羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（BCCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA 的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。
67.脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）：脂肪酸合酶系统由ACP-脂酰基转移酶、β-酮脂酰-ACP合酶、丙二酸单酰CoA-ACP转移酶、β-酮脂酰-ACP还原酶、β-羟脂酰-ACP脱水酶、烯脂酰-ACP还原酶6种酶和一种脂酰基载体蛋白（ACP）共同组成，催化脂肪酸的从头合成。
68.脂肪动员作物：就是讲内源脂肪从脂肪组织输出、氧化分解的过程。
69.BCCP：生物素羧基载体蛋白，是生物素的载体，参与乙酰CoA羧化反应。
70.ACP·SH：一种脂酰基载体蛋白。
大肠杆菌的ACP是一个有77个氨基酸残基组成的热稳定蛋白，该蛋白的36位丝氨酸上羟基与4′-磷酸泛酰巯基乙胺的磷酸基以酯键相连，其中巯基（-SH）是ACP的活性基团。
71.乙醛酸循环：是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。