基础生物化学必过版讲解
2024年生化基础知识课件
2024年生化基础知识课件一、教学内容本课件以《生化基础知识》教材第3章“生物分子的结构与功能”为基础，详细内容涉及蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类的结构、性质及生物学功能。
重点探讨蛋白质的合成、酶催化反应、DNA复制与基因表达等。
二、教学目标1. 掌握生物分子的基本组成、结构与功能。
2. 理解蛋白质合成过程、酶催化原理及DNA复制机制。
3. 能够运用所学知识分析生物分子在生命活动中的作用。
三、教学难点与重点教学难点：蛋白质合成过程、酶催化原理、DNA复制与基因表达。
教学重点：生物分子的结构与功能、生命活动中生物分子的作用。
四、教具与学具准备1. 教具：PPT课件、生化实验视频、实物模型。
2. 学具：笔记本、教材、笔。
五、教学过程1. 导入：通过展示生活中常见的生物分子，如淀粉、蛋白质等，引发学生对生物分子作用的思考。
2. 理论讲解：（1）生物分子的基本组成、结构与功能。
（2）蛋白质合成过程、酶催化原理。
（3）DNA复制与基因表达。
3. 实践情景引入：分析生物分子在疾病诊断、治疗中的应用。
4. 例题讲解：讲解蛋白质合成、酶催化反应等典型例题。
5. 随堂练习：针对每个知识点设置相关练习题，巩固所学知识。
六、板书设计1. 生物分子的结构与功能2. 蛋白质合成过程3. 酶催化原理4. DNA复制与基因表达七、作业设计1. 作业题目：（1）简述生物分子的基本组成、结构与功能。
（2）解释蛋白质合成过程、酶催化原理。
（3）分析DNA复制与基因表达的过程。
2. 答案：（1）生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类，它们具有特定的结构与功能。
（2）蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，酶催化反应是通过降低化学反应活化能实现的。
（3）DNA复制是生物遗传的基础，基因表达是指DNA指导蛋白质合成的过程。
八、课后反思及拓展延伸1. 反思：本节课教学过程中，学生对于生物分子的结构与功能掌握较好，但对于蛋白质合成过程、酶催化原理等难点部分理解不够深入，需要在课后加强巩固。
基础生物化学必过版讲解
1 位 N 原子和 1′ 位C 原子相连。
核酸是两性电解质，因为分子中含 含氮碱基 和 磷酸 基团。
体内核酸分子中存在的嘌呤主要有： 腺嘌呤 和 鸟嘌呤 ；嘧啶碱主要有：
尿嘧啶 和 胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为 稀
260 nm波长的紫外线有吸收作用。
核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧
DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）；
核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。
tRNA二级结构中，5′端磷酸化多为 PG或 PC ，3′端碱基顺序是 CCA-OH ,
名词解释
等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液
称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间
变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不
-5×107nm 计算后：n=970；即有970个氨基酸处于α-螺旋构象,
α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000×100%=48.5%；α-螺旋的长度
970*0.15=145.5nm，所以α-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：
OR选择
芳香族氨基酸有 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 三种。这三种氨基酸残基的侧链
细胞色素氧化酶。
. 人及动物体内糖的分解代谢途径主要有3种：糖的无氧酵解；糖的有氧氧化；
氨基酸降解的主要方式有：脱氨基作用、脱羧基作用和羧基化作用
基础生物化学知识点总结
基础生物化学知识点总结生物化学是生物学和化学的交叉领域，在理解生命机理和生命科学研究方面扮演着重要的角色。
本文将基础生物化学知识点进行总结，主要包含以下方面。
一、生物分子生物分子是指生物体内存在的分子，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质四类。
其中，蛋白质是生物体中最重要的分子之一，可以进行构象变化，承担多种多样的生物学功能。
核酸是生物基因的载体，是存储、传递、表达遗传信息的重要分子。
多糖则具有支持、维护和储存等生物学功能。
而脂质则是结构化和储存能量的分子。
生物分子在生物体内通过不同的作用发挥不同的生物学功能，是生命活动的基础。
二、生物分子的结构生物分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠的结构，三级结构是指蛋白质的空间构象，四级结构是指由两个或多个蛋白质亚基所结合形成的大分子结构。
研究生物分子的结构，可以帮助我们理解生命现象的发生和生命机理的机制。
三、代谢反应代谢反应是指生命体内的化学反应，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
合成代谢是生物体内新陈代谢过程中产生某种化合物的过程，而分解代谢则是生物体内将某种大分子分解成小分子的过程。
代谢反应需要一些特定的酶参与，使得代谢的过程更加高效和准确。
代谢反应对于生命体的生长和繁殖有着至关重要的地位。
四、ATP分子ATP分子是生物体内的能量储存分子，可以通过加水水解成ADP分子来释放储存的能量。
ATP分子的形成需要能量输入，而能量的输入可以通过光合作用、呼吸作用等途径得到。
ATP分子在生命体内有非常重要的作用，是维持生命活动的基本驱动力。
五、氧化还原反应氧化还原反应在生命珍贵过程中也扮演着至关重要的角色，包括光合作用和细胞呼吸等生物学过程。
氧化还原反应通过引入或者移除电子，使得分子的氧化态和还原态之间相互转换，从而释放能量。
氧化还原反应是光合作用和细胞呼吸等生物过程的基础和重要组成部分。
基 础 生 物 化学知识课件知识讲稿
病虫害防治：利用代谢调控差异设计施 用各种农药、除草剂。
医学
生化指标进行疾病诊断、生化制 药等。
工业生产
发酵工业：微生物新陈代谢 发酵产物提炼与分离
中国第一只克隆猪（中国农大李宁组）
以前人类不能治疗的某些遗传疾病, 也可被现代生物化学的手段予以治疗。现 在也可以说生物化学是一个最富有奥秘的 学科之一,在生物化学领域,还有很多的未 知数等待着你们年青一代的科学家去研究、 去探索。
基 础 生 物 化学
基础生化 课程
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因细 蛋 核 含 脂 生 糖 酶 蛋 核 绪
表胞 白 酸 氮 类 物 代 白 酸 论
达代 质 的 化 代 氧 谢 质 化
调谢 的 生 合 谢 化
学
控网 生 物 物
络物合代
和合成谢
基成
一、近代生物化学的发展
生命是发展的，人们对生物化学的认识 也是发展。生物化学是一门年青的，发展速 度迅猛的学科。它只有一百多年的历史， 19108377 提出生命的化学，Biochemistry。
• 与生理学密切相关。如植物生理学是研究植 物生命活动原理的一门科学，有机物代谢是 生命活动研究的重要方面，而这本身也属于 生物化学的内容。
与遗传学密切相关。核酸是一切生物 遗传信息的载体，核酸 翻译 蛋白质 遗传信息表达，核酸和蛋白质的结构、 代谢和功能，同时是生化和遗传学的重 要内容。
与微生物学有关。为许多重要生化机制 研究提供材料，同时微生物研究需要生化 原理和技术。
1953: Waston, Crick DNA 1953:Sanger 胰岛素一级结构, A、B链 1958:Crick 分子遗传的中心法则 1961: 发现遗传密码, 无细胞Pr合成体系 1965: 中国人工合成胰岛素
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
高一会考生物化学知识点
高一会考生物化学知识点高一生物化学知识点是高一生物学和化学两门课程中的重要内容，涵盖了生物和化学的基本概念和原理。
以下是高一会考生物化学知识点的详细介绍。
一、生物化学基础知识1. 生物元素：生物体中所含的元素主要有碳、氢、氧、氮、磷和硫，称为生命的元素。
掌握主要生物元素的化学性质和在生物体中的重要作用。
2. 有机化合物：有机化合物是以碳为主要元素构成的化合物，包括糖类、脂类、蛋白质和核酸等，是生物体重要的组成部分。
了解有机化合物的结构和功能。
3. 水的性质：水是生命活动中的重要溶剂和反应物，具有高比热、高热蒸发潜热和强溶剂性等特点。
掌握水的溶解性、热性能和表面张力等重要性质。
二、细胞生物化学1. 细胞结构和功能：细胞是生物体的基本单位，具有细胞膜、细胞质和细胞核等结构。
了解细胞的结构和功能，包括物质交换、能量转化和遗传信息传递等过程。
2. 糖代谢：糖是生物体的重要能量来源，通过糖酵解和细胞呼吸过程将糖转化为能量。
了解糖的合成、降解和调节机制。
3. 脂代谢：脂类在生物体中具有能量储存和结构支持的功能，包括脂类的合成、降解和转运等过程。
了解脂类的结构和功能。
4. 蛋白质合成：蛋白质是生物体重要的功能分子，通过蛋白质合成过程将氨基酸组装成蛋白质。
了解蛋白质的组成、合成和折叠过程。
三、遗传与生物工程1. DNA结构和功能：DNA是遗传物质的载体，具有双螺旋结构和碱基配对规则。
了解DNA的结构和功能，包括DNA复制和转录过程。
2. RNA结构和功能：RNA参与遗传信息的转录和翻译过程，包括mRNA、tRNA和rRNA等不同类型的RNA。
了解RNA的结构和功能。
3. 基因工程：基因工程是利用DNA技术改变生物体基因组的方法，包括基因克隆、基因转染和基因编辑等技术。
了解基因工程的原理和应用。
四、生物能量转换1. 光合作用：光合作用是光能转化为化学能的过程，包括光能捕捉、光反应和暗反应等步骤。
了解光合作用的原理和影响因素。
基础生物化学复习解析.doc
核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸）RNA的功能：1.参与（控制）蛋白质的合成：2.遗传物质3.具有生物催化剂功能4.调节功能：核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式;RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。
DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键；书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA3'TACGTACGATGCTAAGC5'5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNADNA双螺旋结构的特点P191.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm02.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。
的夹角。
糖环平面与中心轴平行。
3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
（喋吟与喽I建配对，A与T以2 缉键、C与G以3纽键）4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。
两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。
DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。
超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。
基础生物化学知识点总结
基础生物化学复习资料名词解释：核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而成的化学键。
肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。
盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。
蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
米氏常数Km：酶的特征常数，其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
变构酶：除具有酶的活性中心外，还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
同工酶：指催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
比活力：指每单位质量样品中的酶活力。
维生素（Vitamin）：是维持机体正常生理功能和健康所必需的微量低分子有机化合物。
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一．名词解释1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。
4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。
5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象，6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。
8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。
11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。
12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO2和H2O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。
14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。
简称ETC。
15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。
16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。
17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。
18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。
19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。
是糖氧化的主要方式。
20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。
22. 限制性内切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点内或附近，识别并切割外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。
23. 翻译：是指在核蛋白体上，以mRNA为模板，20种基本氨基酸为原料，按照密码子的要求，合成蛋白质的过程。
24. 操纵子：指染色体上控制蛋白质合成的功能单位，它由启动子、操纵基因和功能上彼此相关的若干个结构基因所组成，是基因表达的协调单位。
25. 启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位26. P／O比值：指每消耗 1mol氧原子时ADP磷酸化成ATP所消耗的无机磷的摩尔数。
NADH呼吸链的 P／O比值为3 。
FADH2呼吸链的P／O 比值为2 。
27.必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必须通过食物摄取得到的组成蛋白质的Aa.28.转录：以DNA为模板在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程，称为转录。
29.复制：以原DNA分子为模板，合成相同DNA分子的过程。
30.密码子：mRNA中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现的，mRNA中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密码子。
二．符号题TCA——三羧酸循环Asn——天冬酰胺Val——缬氨酸Leu——亮氨酸Ile——异亮氨酸Phe——苯丙氨酸Trp——色氨酸Met——甲硫氨酸Pro——脯氨酸Gly——甘氨酸Ser——丝氨酸Thr——苏氨酸Cys——半胱氨酸Tyr——酪氨酸Gln——谷氨酰胺Ala——丙氨酸His——组氨酸Lys——赖氨酸碱性Arg——精氨酸Asp——天冬氨酸酸性Glu——谷氨酸14.某一蛋白质的多肽链在一些区段为α-螺旋构象,在另一些区段为β-构象.该蛋白质的相对分子质量为220KDa,多肽链外形的长度为 5.06×10-5cm.试计算α-螺旋体占分子的百分之多少?答：氨基酸残基的平均分子量为110Da,此蛋白质的分子量为220000Da，所以该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：220000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于α-螺旋构象,则：0.15n+0.35×(2000 - n)=5.06×10-5×107nm 计算后：n=970；即有970个氨基酸处于α-螺旋构象, 所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000×100%=48.5%；α-螺旋的长度为970*0.15=145.5nm，所以α-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：145.5/506=28.75%三．填空OR选择1.芳香族氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。
这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在 280nm处，所以 280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。
2. 组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫。
3. 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个组织层次，但在二级结构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。
已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：αα、βαβ 、βββ 。
4.蛋白质的二级结构的维系键是氢键；它的类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
5.α-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。
α-螺旋属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的主要作用力是氢键。
α-螺旋多为右手螺旋；每圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转100°。
6. 在β-折叠中，若干肽段的β-折叠结构通过氢键连接形成顺向平行（或反向平行）排列；R基团分布于片层的上下。
11. 多肽链是由许多氨基酸以肽键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。
氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。
12.蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25。
13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮—→蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色）14.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸带负电荷。
氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被酸滴定，又可被碱滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa- +NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7时，在电场中向正极方向移动。
(pI:等电点)16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。
盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。
可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。
17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的双电层及水化膜。
18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。
19.GSH表示还原型谷胱甘肽，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，活性基团是巯基（—SH）。
20.蛋白质根据分子形状不同可分为球状和纤维状两种。
22. 核苷酸是组成核酸的基本单位，它是由戊糖、含氮碱基和磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成的。
23. 核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类，在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中24. 核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过 9 位N 原子和1′位C 原子相连，嘧啶碱基与核糖是通过 1 位 N 原子和1′位C 原子相连。
25. 核酸是两性电解质，因为分子中含含氮碱基和磷酸基团。
26.体内核酸分子中存在的嘌呤主要有：腺嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶碱主要有：胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为稀有碱基。
27.真核细胞核内的DNA呈线形，原核细胞及真核细胞的线粒体内DNA呈环形。
28. B-DNA为右手螺旋DNA，而Z-DNA为左手螺旋DNA。
29. 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用，如，氢键和酯键也起一定作用。
30.因为核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，而这两类物质又均有共轭双键结构，故使核酸对 260 nm波长的紫外线有吸收作用。
31.核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧失。
增色效应（DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）；核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。
32. tRNA二级结构中，5′端磷酸化多为 PG或 PC ，3′端碱基顺序是 CCA-OH ,叫做氨基酸接受末端，常用作活化氨基酸的接受部位，还有三个环状部位，分别称二氢尿嘧啶环、反密码环和TψC环，另外用于tRNA分类标志的部位叫额外环。
33. tRNA的二级结构呈三叶草形，三级结构像个倒写的 L 字母。
34. 酶具有高效性、专一性、易失活、活性可以调节、反应条件比较温和等催化特点。
35. 影响酶促反应速度的因素有底物浓度、温度、pH值、酶浓度、激活剂和抑制剂。
36. 全酶由酶蛋白和辅酶或辅基组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅酶或辅基起传递电子、原子或化学基团的作用。
37. 根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应的性质可分为六类，氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。
谷丙转氨酶属于转移酶类。
38. 根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。