第二章 细胞内生物分子的相互作用
分子生物学知识：细胞内溶酶体与核小体的相互作用
分子生物学知识：细胞内溶酶体与核小体的相互作用细胞内溶酶体与核小体的相互作用细胞作为生命的基本单位，内部的器官相互作用，协同合作，使整个细胞能够正常运转。
细胞内溶酶体和核小体作为两个细胞重要的器官，它们之间的相互作用也对细胞的生命活动产生着重要的影响。
一、溶酶体溶酶体是细胞内的一种分泌颗粒，主要分为原始体、早期溶酶体和晚期溶酶体，它们的形态和功能不同。
溶酶体的主要作用是通过酸性水解酶分解各种大分子有机物，将其分解成小分子物质，供细胞进行能量代谢和再生。
1.溶酶体的结构溶酶体是一种连续的膜限结构，可分为单质体溶酶体和多质体溶酶体。
单质体溶酶体主要存在于非分泌性细胞中，如吞噬细胞、黑色素细胞和淋巴细胞。
多质体溶酶体分为原始体、早期溶酶体和晚期溶酶体。
原始体位于高尔基复合体自泡状囊泡与非泡状成份之间，是溶酶体生成的最初阶段。
早期溶酶体形成于合并的原始体中，内含多种酸性水解酶。
晚期溶酶体的最终形态和功能各异，包括线粒体溶酶体、膜蛋白酶体、普通溶酶体等。
其中普通溶酶体是最典型和普遍的一种，具有最广泛的分化。
普通溶酶体形态多样，大小不等，内含多种水解酶，体积约为5-700nm。
2.溶酶体的功能溶酶体主要由于细胞内的挤压、摩擦、毒性或代谢产物等因素造成的细胞膜的透性破坏而形成，是维持生命的一个重要的途径。
溶酶体的主要功能具有以下几个方面。
①酸性水解功能：溶酶体内有多种水解酶，其中酸性水解酶是其独特特征，因此能够将小分子物质和复杂有机物通过酸性水解作用分解成代谢所需的基本小分子物质，从而能够满足细胞自身的生命代谢需求。
②细胞质解毒功能：很多毒素都可以引起细胞膜透性的改变，从而使溶酶体细胞在分泌时由于酸性环境和水解性质等因素而将其分解并排泄掉。
③有机物的消化：免疫系统中的细胞凋亡、一些生物产生的毒素、有机物质的外部吞噬，以及自体蛋白质的陈旧代谢都要通过溶酶体的作用进行分解和消化。
④细胞内的合成：一些内分泌腺体产生的物质、外泌腺体产生的物质、胚胎等都需要通过溶酶体在细胞内部完成合成。
生物大分子的基本结构和性质
羟赖氨酸羟基中的氧原子相连称为O-连接糖链。
蛋白聚糖：主要存在于人或者动物的皮肤、软骨、角
5
3
3 -5 磷酸二酯键
5
3
基本结构——双螺旋结构（基本要点）： A：大沟，小沟 B：碱基配对：A=T，G C
C：反向平行：暗示DNA复制和转录的分子机制 高级结构： 单核苷酸形成的二级结构：发夹结构 反向重复序列（回文序列）
蛋白质：是氨基酸以肽键连接而成的聚合体
一级结构 氨基酸的a-羧基与下一个氨基酸a-氨基缩 合形成肽键，从N-端到C-端的氨基酸顺序即为多肽的 一级结构。 二级结构 C—N键具有部分双键性质，使得C=O与
生物大分子的自我组装
折叠盘绕
二级结构
多肽链、核酸链
折叠盘绕
三级结构/超二 级结构
分子内组合 生物类分子 四级结构（血红蛋白）
功能类似的分子的组装——cAMP-CAP与DNA序
列识别并结合 同类生物分子的组装——微管与微丝 异类生物分子组装——蛋白质与核酸（核糖体）
原纤维
烟草花叶病毒粒子（TMV）的自我装配
N=H四原子形成刚性的肽键单元平面，肽键单元间以
氢键相连，多肽链在空间折叠形成二级结构，常见的 有a-螺旋和β-折叠。
三级结构 二级结构进一步折叠形成多肽的三级
结构。亲水基团位于蛋白质外侧，疏水基团埋在
内侧，氢键、盐键、范德华力和疏水力维持结构 的稳定。分子伴侣帮助蛋白质正确折叠。 四级结构 由多条多肽链（亚基）构成的寡聚蛋 白，稳定三级结构的力量可将亚基维系在一起构
具有半缩醛羟基和一个以上的醇羟基，单糖间
可通过不同苷键连接。
糖蛋白中的糖肽连接类型：
在糖蛋白中仅有一种糖残基与天冬酰胺相连，即N-
生物分子及其相互作用的结构和机制
生物分子及其相互作用的结构和机制生物分子是构成生命体系的基础单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
生物分子能够在细胞内完成各种生物学功能，这种能力来自生物分子内的结构和相互作用。
一、蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最为重要的分子，能够完成多种生物学功能。
蛋白质的功能主要由其结构所决定。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的序列。
形成蛋白质的基础是20种不同的氨基酸，它们按照一定的顺序连接成为长链，这样的链就是蛋白质的一级结构。
二级结构是指蛋白质中的氢键和静电相互作用，使得氨基酸链折叠成了特定的结构。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠板。
三级结构是指蛋白质中各个二级结构之间的相互作用，较强的氢键和静电相互作用导致不同的二级结构之间发生相互作用形成更大的结构。
如果这个结构已经能执行某种特定功能，则会称之为蛋白质的三级结构。
四级结构是指由两个或多个相同或不同的蛋白质亚基组成的多聚体结构。
除此之外，蛋白质中的某些氨基酸具有特殊的化学性质，如丝氨酸、苏氨酸和半胱氨酸等，可以形成S-S键以及其他的耐热，耐酸碱，耐盐等性质。
这些氨基酸的存在决定了蛋白质的特性和生物学功能。
二、核酸的结构和功能核酸是一种重要的生物分子，它们可以存储和传递基因信息，也可以作为一种代谢物质在细胞内发挥重要的功能。
像蛋白质一样，核酸也有一级结构、二级结构和三级结构。
一级结构指DNA或RNA的碱基序列。
碱基是核酸中的重要组成部分，有四种不同的碱基，即腺嘌呤(A)、胞嘧啶(C)、鸟嘌呤(G)和尿嘧啶(T)或胸腺嘧啶(U)。
DNA是由A、C、G、T四种碱基组成的，RNA则是由A、C、G、U四种碱基组成的。
二级结构指DNA中形成的双螺旋结构，RNA中形成的二级结构则在空间上呈现出不同的形态，如发夹状、内环状、三螺旋状等。
三级结构指核酸的三维形态，决定了其在细胞内发挥的生物学功能。
生物分子相互作用
生物分子相互作用生物分子相互作用是生物学中一个重要的研究领域，涉及到细胞内各种生化反应的发生和细胞功能的实现。
在细胞内部，各种生物分子通过相互作用，实现了信号传递、代谢调控、细胞运动等生命活动，对于维持生命的正常进行起着关键作用。
一、蛋白质与蛋白质相互作用蛋白质是生物体内最重要的分子之一，参与了几乎所有的生命过程。
蛋白质与蛋白质之间的相互作用形式多种多样，例如蛋白质与蛋白质之间的结合、酶促反应等。
这些相互作用通常通过蛋白质的结构域和功能位点来实现。
例如，酶与底物之间的特异性结合是通过酶的活性中心实现的；抗体与抗原之间的结合是通过抗体的亚基来实现的。
二、核酸与蛋白质相互作用核酸与蛋白质之间的相互作用在细胞核酸合成、RNA的翻译调节等方面起着重要作用。
蛋白质可以通过识别和结合DNA或RNA的特定序列或结构域来实现这种相互作用。
例如，转录因子是一类特殊的蛋白质，它们能够通过与DNA结合，调控基因的转录过程。
三、蛋白质与小分子相互作用除了与其他蛋白质或核酸相互作用外，蛋白质还可以与许多小分子相互作用，包括激素、药物等。
这些小分子通常通过与蛋白质的结合，影响蛋白质的功能和结构。
例如，药物与蛋白质之间的相互作用可以导致药物的药效或毒性。
四、膜蛋白与膜脂相互作用膜蛋白是细胞膜的主要组成部分，它们通过与膜脂相互作用，参与了细胞膜的形成和功能的实现。
通过与膜脂的疏水作用，蛋白质可以嵌入到细胞膜中，形成不同功能的通道、受体等结构。
同时，膜蛋白还可以通过与膜脂的相互作用来调节膜的流动性和稳定性。
五、生物分子与金属离子相互作用金属离子是生物体内许多生物分子的催化剂，与蛋白质、核酸等相互作用，对于调控细胞内各种生化反应发挥重要作用。
例如，铁离子参与了血红蛋白和氧分子的结合与释放过程；锌、镁等离子是许多酶的辅助因子。
六、药物与生物分子的相互作用药物与生物分子之间的相互作用是药物在体内发挥药效的基础。
正是通过与生物分子的相互作用，药物可以调节相关的生物过程，治疗疾病。
分子生物学第二章DNA结构与功能
Alu家族： Alu家族是哺乳动物包括人基因组中含量最丰富的一种中度重复顺序家族，在单倍体人基因组中重复达30万-50万次，约占人基因组的3-6％。 Alu家族每个成员的长度约300bp，由于每个单位长度中有一个限制性内切酶Alu的切点（AG↓CT）从而将其切成长130和170bp的两段，因而定名为Alu序列（或Alu家族）。
定义：
核心颗粒
核小体的结构
Histone octamer (组蛋白八聚体)
Top view Side view Nucleosome core
Nucleosome core
Chromatosome
146 bp, 1.8 superhelical turn
166 bp, 2 superhelical turn
原核生物(prokaryote)
（三）染色体的结构和组成
组蛋白： H1 H2A H2B H3 H4 非组蛋白 } DNA 蛋白质 真核生物染色体的组成
1、组蛋白(histone)
真核生物染色体的基本结构蛋白 富含带正电荷的Arg和Lys等碱性氨基酸 碱性蛋白质 可以和酸性的DNA紧密结合（非特异性结合）；
28S、5.8S及18S rRNA基因： 非洲爪蛙的18S、5.8S及28S rRNA基因是连在一起的，它们中间隔着不转录的间隔区，这些18S、5.8S及28S rRNA基因及间隔区组成的单位在DNA链上串联重复许多次。 不转录的间隔区是由21-100个碱基对组成的类似卫星DNA的串联重复序列。 中度重复序列往往分散在不重复序列之间。
真核细胞DNA序列大致可被分为3类：
不重复序列/单一序列
1
中度重复序列
2
高度重复序列
3
不重复序列/单一序列 在单倍体基因组里，这些序列一般只有一个或几个拷贝，它占DNA总量的40％-80％，不重复序列长约750-2000bp，相当于一个结构基因的长度。 真核生物的大多数基因在单倍体中都是单拷贝的。如：蛋清蛋白、血红蛋白等 功能：编码蛋白质。
分子与细胞生物学
分子与细胞生物学细胞是生命的基本单位，而细胞内的分子是构成细胞的最基本的组成部分。
分子与细胞生物学是研究分子与细胞之间相互关系的学科，它在揭示生命的本质和功能中起着重要的作用。
一、分子与细胞的相互关系细胞是由分子构成的，分子在细胞内发挥着重要的功能。
例如，DNA是一种重要的分子，它携带了生物体遗传信息的基本单位。
在细胞中，DNA通过转录和翻译过程转化为蛋白质，从而实现基因的表达。
蛋白质是细胞功能的重要组成部分，它们参与细胞的结构、代谢、信号传导等多种生物学过程。
二、分子与细胞的相互作用分子间的相互作用是细胞内很重要的过程。
例如，蛋白质与其他分子之间的相互作用决定了细胞内的信号传导和代谢调控。
此外，细胞膜上的受体蛋白质与外界信号分子的结合也是细胞与环境相互作用的关键环节。
三、分子生物学的研究方法分子生物学是研究生物分子结构、功能和相互关系的学科。
它包括了一系列的实验和分析技术。
例如，PCR技术可以快速扩增DNA序列，从而方便了基因的检测和研究；基因测序技术可以高通量地获取DNA序列信息，帮助挖掘基因的功能和调控机制；蛋白质质谱技术可以鉴定蛋白质的组成和修饰等。
四、细胞生物学的研究方法细胞生物学是研究细胞结构、功能和生命活动的学科。
细胞生物学通过显微镜技术观察和分析细胞的形态和结构；细胞培养技术可以在体外研究细胞生长和分裂等过程；基因编辑技术可以在细胞中精确改变基因序列，研究基因的功能和调控机制。
五、分子与细胞生物学的应用分子与细胞生物学的研究对许多领域有着广泛的应用。
例如，在医学领域，研究细胞和分子的功能和异常变化有助于理解疾病的发生机制，并为疾病的诊断和治疗提供新的思路；在农业领域，通过研究植物细胞和分子，可以改良农作物、提高产量和抗病能力；在生物工程领域，利用基因编辑和基因转导等技术，可以对细胞和分子进行精确的调控，开发出更多用于生产和疾病治疗的新药和新材料。
结论：分子与细胞生物学作为生命科学的重要分支，对揭示生命的本质和功能具有重要意义。
《普通生物学》课程笔记
《普通生物学》课程笔记第一章：生命与生命科学一、什么是生命1. 生命的定义与特征- 生命的定义：生命是一种复杂的化学系统，它能够进行自我复制、自我调节、自我修复，并且能够对外界环境做出反应。
- 生命的基本特征：a. 新陈代谢：生物体通过代谢过程摄取营养物质，释放能量，维持生命活动。
b. 生长：生物体通过细胞分裂和细胞增大等方式实现体积和质量的增加。
c. 繁殖：生物体能够产生后代，确保物种的延续。
d. 适应性：生物体能够通过进化适应不断变化的环境。
e. 应激性：生物体能够对各种内外界刺激做出反应。
f. 稳态性：生物体能够维持相对稳定的内部环境，即稳态。
2. 生命的起源- 生命的起源尚未完全明确，以下是几种主要的假说：a. 自然发生说：认为生命可以直接从非生命物质中产生。
b. 化学进化说：认为生命起源于地球早期海洋中的化学反应，逐渐形成了复杂的有机分子和生命体系。
c. 宇宙生命说：认为生命的种子可能来自外太空，通过陨石或彗星等途径传播到地球。
二、生命科学的内涵1. 研究对象与范围- 生命科学研究生命现象和生命活动规律，包括生物的形态、结构、功能、发生、发展、遗传、进化等各个方面。
- 研究层次从分子、细胞、组织、器官、个体到种群、群落和生态系统。
2. 研究方法- 观察法：通过肉眼、显微镜等工具观察生物体的形态、行为等特征。
- 实验法：通过实验操作和控制变量来探究生命现象的因果关系。
- 比较法：通过比较不同生物或同一生物在不同环境下的差异，揭示生命现象的本质。
- 系统分析法：从系统的角度分析生物体的结构与功能，以及生物与环境的关系。
- 数理统计法：运用数学和统计学方法对生命现象进行定量分析。
3. 分支学科- 细胞生物学：研究细胞的结构、功能和生命活动规律。
- 遗传学：研究遗传信息的传递、变异和表达。
- 发育生物学：研究生物体从受精卵到成熟个体的发育过程。
- 生态学：研究生物与环境之间的相互关系和生态系统的功能。
生物分子的相互作用及其功能探究
生物分子的相互作用及其功能探究生命离不开生物分子的相互作用。
从单细胞生物到多级别生命体系，分子间的相互作用一直贯穿了整个生命的进化历程。
在此基础上，许多重要的生命过程和生理功能都得以实现。
因此，研究生物分子的相互作用及其功能是生命科学的重要方向之一。
本文将从蛋白质、核酸、多糖等层面分析生物分子的相互作用机制及其功能。
蛋白质相互作用及其功能：蛋白质是生命中的重要分子，是生命内部机制的驱动力和实现者。
在细胞内，许多生命过程都需要蛋白质间的相互作用来实现。
蛋白质间的相互作用除了单纯的物理吸引力和排斥力以外，还有包括疏水作用、溶剂化作用、离子作用、氢键作用在内的多种相互作用方式。
其中最常见的是氢键。
氢键是一种虚拟的化学键，包括带正电氢原子和带负电的氮、氧或氟原子之间的相互作用。
在蛋白质中，氢键作用通常是蛋白质稳定性和形态固定的关键。
蛋白质中最常见的相互作用方式是非共价性相互作用。
在非共价性相互作用中，没有共价键的形成或断裂。
非共价性相互作用包括范德华力、静电作用、水合作用和疏水作用等。
除了形态和稳定性外，蛋白质间的相互作用还可以在许多生理功能中发挥作用，如信号传递、酶的活性调节、膜蛋白的输运和蛋白质折叠等。
在信号传递中，蛋白质间的相互作用构成了重要的信号途径。
例如，典型的接头蛋白质特异性和激酶酶学锁是由蛋白质间的相互作用所构成的。
酶的活性调节是通过蛋白质-蛋白质相互作用实现的，如酶促活性和抑制活性之间的相互作用。
膜蛋白的输运则需要蛋白质间的相互作用来形成跨膜通道。
同样，蛋白质的折叠和稳定性也需要蛋白质间的相互作用作为基础。
核酸相互作用及其功能：核酸是基因物质的主要组成部分，有着复杂的结构和功能。
在核酸分子中，相互作用可以影响结构，影响功能，从而影响生物过程。
其中最常见的核酸间相互作用形式是互补性。
互补性来自于核酸中四种碱基的互补配对，即腺嘌呤与胸腺嘧啶之间形成两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶之间形成三个氢键。
互补配对形成了双螺旋结构，保证了基因的复制和转录。
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大分子的组装的核心在于特异性
2.3生物大分子的自我组装
结构层次 一级－二级－三级－四级 螺旋结构：螺旋普遍存在，与功能相关， 如DNA。 膜的组装：功能：区室化，物质交换 结构：蛋白质＋脂质
生物大分子装配举例
烟草花叶病毒的装配
棒状结构，2130个蛋白质亚基 6395个核苷酸残基的RNA 生理条件下，34个亚基聚集成20S双盘结构， RNA嵌入双盘结构（距中心4nm,圈内侧） 后，盘状结构转化为 螺旋，称起始复合物， －－－蛋白亚基逐个加入，完成包装； RNA起始部位具发夹结构，位于RNA内部，
(3)偶极-偶极相互作用
两个原子的电负性不同，产生价 键电子的极化作用，成为持久的 偶极两个偶极间的作用。 偶极 — 偶极相互作用的大小，取 决于偶极的大小、它们之间的距 离和相互位置。这种相互作用在 水溶液中普遍存在。 它的作用强度比离子 — 偶极作用 小，但比偶极 — 诱导偶极作用大。 这种作用对药物 — 受体相互作用 的特异性和立体选择性非常重要
4),疏水作用
疏水作用是指极性基团间的静电 力和氢键使极性基团倾向于聚集 在一起，因而排斥疏水基团，使 疏水基团相互聚集所产生的能量 效应和熵效应。 蛋白质和酶的表面通常具有极性 链或区域，这是由构成它们的氨 基酸侧链上的烷基链或苯环在空 间上相互接近时形成的。 高分子的蛋白质可形成分子内疏 水链、疏水腔或疏水缝隙，可以 稳定生物大分子的高级结构。
2.2.2 相互作用的主要类型
DNA－蛋白质 RNA－蛋白质 蛋白质－蛋白质 其他 大分子－小分子
分子间相互作用的实现一般是通过分子的 扩散和分子间转移的相互作用而实现
2.3生物大分子的自我组装
共价结构：磷酸二酯键、肽键、糖苷键 大分子自我组装 线型结构－高级结构 功能类似分子的组装：结构域组合 同类分子的组装 ：肌动蛋白、微管、 血 红蛋白 异类分子组装：病毒、核糖体、
1),静电作用
静电作用是指荷电基团、偶极以及诱导 偶极之间的各种静电吸引力。 酶、核酸、生物膜、蛋白质等生物大分 子的表面都具有可电离的基团和偶极基 团存在，很容易与含有极性基团的底物 或抑制剂等生成离子键和其它静电作用
（1)离子键
生物大分子表面的带电基团可以与药物 或底物分子的带电基团形成离子键。这 种键可以解离。
1,共价键
蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键。 是生物大分子分子之间最强的作用力， 化学物质（药物、毒物等）可以与生物 大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键， 共价键除非被体内的特异性酶催化断裂 以外，很难恢复原形，是不可逆过程， 对酶来讲就是不可逆抑制作用。
2,非共价键
生物体系中分子识别的过程不仅涉及到 化学键的形成，而且具有选择性的识别。 共价键存在于一个分子或多个分子的原 子之间，决定分子的基本结构，是分子 识别的一种方式。 而非共价键（又称为次级键或分子间力） 决定生物大分子和分子复合物的高级结 构，在分子识别中起着关键的作用。
3). 范德华力
这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。 它是一种比较弱的、非特异性的作用力。 这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠 近到大约 0.4～ 0.6nm(4～ 6A)时，这种力就表 现出较大的集合性质。 范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与 1/R6成正比的三种作用力（静电力、诱导力和 色散力）通称为范德华引力。
2)，氢键
氢键的形成 氢键是由两个负电性原子对氢原 子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶 极—偶极键。它是质子给予体X-H和质子接受 体Y之间的一种特殊类型的相互作用。 氢键的大小和方向 氢键的键能比共价键弱， 比范德华力强，在生物体系中为8.4～ 320.4kj/mol(2-8kcal/mol)。键长为0.25～ 0.31nm，比共价键短。氢键的方向用键角表示， 是指X—H与H…Y之间的夹角，一般为180～ 250。
糖与蛋白质的作用：糖与蛋白共价结合，N， O连接，糖链的多样性反映了功能的多样性。 蛋白聚糖中糖残基被修饰，糖链更长，有 支持、连接、固定、信号传递、等多种功 能，参与众多生理过程。
脂与蛋白的作用：酯键连接，疏水作用
小结
生物大分子相互作用的力的种类 大分子组装的基本过程：一级结构组装， 高级结构，组装的特异性 常见的生物大分子及其功能，如细胞膜， 糖蛋白等 生物大分子 的优点：降低错误，经济，利 于调控
装配不是随意的，是有起始点，有顺序 又 终点的 起始点的辨认等其实是分子特异的相互作 用的过程。 这种分子作用方式普遍存在于生物的代谢、 信号转导途径中。
2.4生物大分子的相互作用
核酸与蛋白质的相互作用：如组蛋白与 DNA的作用，组蛋白由碱性氨基酸为主组 成，中和DNA的负电荷；调节蛋白识别特 异的DNA序列，如阻遏蛋白Cro（P24）
研究蛋白质与核酸结合的方法：特异部位的化学修饰 与保护，磷酸 化、甲基化、乙基化）
分子识别方式与结构功能相关； 一些与DNA特异结合的蛋白质在结构上呈 二重对称性，一般为二聚体，
蛋白质与蛋白质作用：疏水基团 亲水集团 的排列 多亚基体系的优点：减少功能上的错误率； 经济性，调节有效；P27
第二章 细胞内生物分子相互作 用
复习内容：细胞中的各种力 重点：生物大分子组装的特点及其优点
2.1 生物活性物质的本质 生物活性物质的化学属性 生物大分子 小分子 生命体的属性 物质能量交换、细胞稳定内 环境、环境适应能力
2.2 生物大分子间相互作用的 化学力
2.2.1 力的种类
(2)离子－偶极作用
药物分子和受体分子中O、S、N和C原子的电负性 均不相等，这些原子形成的键由于电负性差值可 以产生偶极现象。这种偶极部分与永久电荷可以 形成静电作用. 离子-偶极相互作用一般比离子键小得多，键能 与距离的平方差成反比，由于偶极矩是个向量， 电荷与偶极的取向会影响药物-受体的作用强度。 如普鲁卡因及其衍生物的局部麻醉作用与酯羰基 的偶极性质有关。