生物大分子相互作用分析
生物大分子如何进行相互作用
生物大分子如何进行相互作用在我们的生命世界中，生物大分子扮演着至关重要的角色。
它们相互作用，共同构建了细胞的复杂结构和功能，维持着生命活动的正常进行。
那么，这些生物大分子究竟是如何相互作用的呢？生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们之间的相互作用方式多种多样，有的是短暂的、可逆的，有的则是持久的、稳定的。
蛋白质与蛋白质之间的相互作用是最为常见和复杂的一种。
这种相互作用可以通过多种方式实现。
一种是通过静电相互作用，也就是正电荷与负电荷之间的吸引或排斥。
例如，在某些蛋白质的表面，带有正电荷的氨基酸残基可能会与带有负电荷的氨基酸残基相互吸引，从而促使蛋白质之间发生结合。
另一种常见的方式是氢键的形成。
氢原子与电负性较大的原子（如氧、氮等）之间形成的氢键，可以在蛋白质之间起到稳定结合的作用。
除了静电相互作用和氢键，疏水相互作用在蛋白质相互作用中也非常重要。
蛋白质内部的一些氨基酸残基是疏水的，它们倾向于避开水而聚集在一起。
当两个蛋白质相互靠近时，这些疏水区域可能会相互接触，从而促进蛋白质之间的结合。
此外，范德华力虽然相对较弱，但在蛋白质相互作用中也能起到一定的辅助作用。
蛋白质与核酸之间的相互作用同样具有重要意义。
例如，在基因表达过程中，某些蛋白质会与 DNA 结合，调控基因的转录。
这种结合通常是通过特定的结构域与 DNA 上的特定序列相互识别和结合来实现的。
蛋白质可以通过氢键、静电相互作用以及范德华力等与 DNA 相互作用。
同时，蛋白质还可以与 RNA 发生相互作用，参与 RNA 的加工、运输和翻译等过程。
多糖虽然在生物大分子中相对较少被提及，但它们与其他大分子的相互作用也不容忽视。
例如，在细胞表面，多糖可以与蛋白质结合形成糖蛋白，这些糖蛋白在细胞识别、信号传导等方面发挥着重要作用。
多糖与蛋白质之间的相互作用通常是通过氢键和范德华力等实现的。
脂质与其他生物大分子的相互作用也具有一定的特点。
脂质双分子层构成了细胞膜的基本结构，蛋白质可以镶嵌在脂质双分子层中，通过疏水相互作用与脂质分子的疏水尾部相结合。
生物大分子的相互作用网络分析
生物大分子的相互作用网络分析在细胞内，不同的分子之间相互作用形成了复杂的网络结构，这个网络结构是维持正常细胞功能的基础。
生物大分子的相互作用网络分析，是利用计算机技术和系统生物学的方法，从全局的角度研究生物大分子之间的相互作用，揭示有关基本生物学问题的新信息和有可能的药物或治疗靶点。
分子间相互作用的类型生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖、脂质等大分子，它们通过不同方式的相互作用形成了复杂的网络结构。
例如，蛋白质间的相互作用主要包括蛋白质-蛋白质相互作用、蛋白质-核酸相互作用、蛋白质-小分子配体相互作用等；核酸间的相互作用主要包括双链DNA间的碱基配对和单链RNA间的二级结构建立等；多糖之间的相互作用主要包括糖链间的糖基互补作用等。
此外，分子与环境中小分子的相互作用，如蛋白质与离子、原子或小分子配体的相互作用等也参与生物基本过程。
网络分析的方法近年来，网络分析在多个领域得到了广泛应用，如社交网络分析、运输物流网络分析等。
而生物网络分析研究的对象是分子间的相互作用网络，研究的方法主要包括了两种：第一，网络拓扑分析。
这种方法主要研究网络的整体性质，如节点度数分布、平均路径长度、聚类系数、网络密度等，从体系结构的角度揭示整个网络的特点和规律。
第二，功能模块分析。
这种方法主要研究网络的局部性质，即将网络拆分为若干独立的子网络，研究不同功能模块之间的关系和信号传递途径，揭示分子网络的生物学功能。
网络分析的工具网络分析需要先获取大量的生物大分子数据，这类数据通常是有物质基因组学、蛋白质组学、脂质组学等高通量实验技术产生的。
以蛋白质网络为例，目前研究者主要使用的实验方法包括两大类，即基于双杂交技术和亲和纯化技术。
对于基于双杂交技术的数据，去噪声和假阳性分析非常重要；而对于基于亲和纯化技术的数据，则需要对试验条件和相关性质进行仔细的校准。
处理好试验数据后，网络拓扑分析和功能模块分析的计算软件和工具就成为网络分析的重要辅助手段，例如Cytoscape、Pajek、Menger等等。
4生物大分子相互作用分析技术
4生物大分子相互作用分析技术生物大分子相互作用分析技术是基础医学与医学实验技术中的重要内容之一、它主要用于研究生物体内各种大分子的相互作用，如蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸、蛋白质-小分子化合物等。
这些相互作用在生物体内起到了重要的调控功能，对于解析生物活性分子的功能和机制具有重要意义。
本文将详细介绍几种常用的生物大分子相互作用分析技术。
其中一种常用的技术是免疫共沉淀。
免疫共沉淀可以通过专一性抗体对亲和变性的目标蛋白进行捕捉，然后通过蛋白质电泳或质谱分析来检测与之相关的蛋白质。
这种技术非常适合研究蛋白质-蛋白质相互作用，尤其是大多数蛋白质复合物的分析。
免疫共沉淀还可以用于研究蛋白质与小分子化合物或者核酸的相互作用。
另一种常见的技术是双杂交。
双杂交是一种基于酵母菌的遗传学技术，通过酵母细胞内两个蛋白质相互作用对目标的表达产物进行筛选。
这种技术可以用于研究蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸相互作用，尤其适合研究蛋白质互作网的构建和分析。
双杂交技术可以筛选出与特定蛋白质相互作用的蛋白质或者核酸，进而揭示它们的相互作用网络和功能。
此外，核酸电泳技术也是一种常用的大分子相互作用分析技术。
核酸电泳可以通过检测蛋白质与核酸之间的相互作用来研究蛋白质-核酸相互作用。
常见的核酸电泳技术包括凝胶迁移实验和南方印迹等。
通过这些技术可以揭示蛋白质与DNA或RNA之间的相互作用，从而深入了解基因表达调控和信号传导的机制。
另外一种重要的技术是表面等离子共振（SPR）技术。
SPR技术通过光纤传感器测量生物分子的质量变化，以实时监测生物分子的相互作用。
SPR技术可以研究蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸、蛋白质-小分子化合物等相互作用。
该技术具有高灵敏度、高选择性和实时监测的优点，广泛应用于药物筛选、分子识别和相互作用机制研究等领域。
综上所述，生物大分子相互作用分析技术在基础医学与医学实验技术中具有重要地位。
以上介绍的几种技术都可以用于研究生物大分子的相互作用，但每种技术都有其适用的对象和分辨率。
生物大分子相互作用的热力学原理及分析方法
生物大分子相互作用的热力学原理及分析方法生物大分子相互作用是维持生物体各种生理活动的关键，也是许多生命过程中发生的基础反应。
其运动、结构、功能和调控的机制都与充电和热力学相关。
此文旨在介绍生物大分子相互作用的热力学原理及其分析方法。
一、热力学基础热力学是研究能量转化与宏观现象之间的关系的学科。
能量转化是指从一种形式的能量转移到另一种形式，从而驱动宏观过程。
而生物大分子相互作用存在于生物体内，因此必须重视化学反应热力学的基础知识。
热力学中有几个重要的概念需要特别说明。
（一）系统与环境在本文中，系统指的是被研究的生物大分子样品，而环境是指不包括系统的所有其他物质，两者间通过作用力所交换的能量就是热力学热力。
热力学研究的重点是如何将系统和环境之间相互转移的能量描述，并对系统和环境特征作出测量。
（二）热力学第一定律和第二定律热力学第一定律指的是能量不会消失或产生，只能转化成其他形式。
第二定律主要说明了能量转化的方向：永远不会从自己低温的物体转移热量到高温的物体上，也不会从无序的系统到有序的系统上。
因此，生物大分子相互作用过程中能量的转移必须遵循第一和第二定律的规律。
（三）熵和自由能热力学中有一个重要的概念是熵（entropy）。
在生物大分子相互作用的过程中，随着体系的复杂化，熵增加，从而使有序变为混沌的情况变得不可避免。
自由能（Gibbs free energy）是能量转移和过程中的有助于实现生物大分子相互作用的因素。
要能够提高系统中有组织的状态，并使其达到最大的稳定状态，就需要使系统的自由能达到最小。
在预测反应的方向和速率上，自由能变化是非常重要的。
二、常用的生物化学分析方法生物大分子相互作用的研究涉及到多种现代生物化学和物理化学方法。
目前，常用于热力学研究的方法主要包括等温滴定量热法、差示扫描量热法、圆二色性光学光谱法、荧光共振能量转移法、表面等离子共振法等。
下面将分别介绍这些方法的原理和应用。
（一）等温滴定量热法等温滴定量热法（Isothermal titration calorimetry，ITC）是研究生物大分子相互作用最常用的实验技术之一。
生物大分子相互作用的特性和生物学意义
生物大分子相互作用的特性和生物学意义生物大分子相互作用是生命中最重要的过程之一。
生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖等）之间相互作用会影响生命的许多方面，如细胞信号传递、生物酶的催化作用、细胞的结构和功能等。
本文将探讨生物大分子相互作用的特性和生物学意义。
第一，生物大分子的相互作用是以非共价键为基础的。
生物大分子中的共价键是经历了数百万年的自然进化而形成的，可以实现生理过程所需要的很细微的控制。
但相互作用是以非共价键为基础的，这些键在形成时需要比共价键更少的能量。
导致分子之间非常灵活的相互作用，但也因此更容易遭受外部因素（如温度、环境等）的影响。
其次，生物大分子的相互作用与它们的空间结构有关。
生物大分子的功能在很大程度上取决于其空间结构。
他们的构象可能受到离子强度、PH值等环境变化的影响，而分子之间的相互作用会改变其构象。
其中最重要的相互作用是氢键和疏水作用。
氢键是两次振动能量之和较小的分子间非共价键相互作用，而疏水作用则是分子在水中受到排斥所发生的效应。
这些相互作用改变了分子的构象，从而影响其功能和生物学意义。
第三，生物大分子的相互作用包括静电相互作用和范德华力相互作用。
静电相互作用取决于电荷分布，而范德华力取决于靠近的分子之间的电荷分布。
这些相互作用对于许多生物过程是至关重要的，如蛋白质的折叠和复合物的形成。
生物大分子的相互作用对细胞信号传递、生物酶的催化作用、细胞的结构和功能等方面具有重要的影响和作用。
例如，蛋白质之间的相互作用可以调节许多细胞信号传递通路。
通过改变蛋白质的构象，相互作用可以调节生机体内部的生化反应，并影响其基因表达和再生能力。
生物大分子的相互作用还可以影响细胞的结构和功能。
例如，细胞膜上的受体和酶被配体激活可以形成复合物，从而影响细胞的信号传递过程。
然而，生物大分子相互作用不一定有益。
例如，坏死性肿瘤因子（TNF）与TNF受体1（TNFR1）的相互作用被发现与多种炎症相关。
TNF 和 TNFR1 的异常相互作用也已被证明是慢性疾病的症状之一。
生物大分子相互作用分析
四、BIAcore的一般分析流程
2. pH值选择（pH Scouting）
A 目的 使配体与芯片表面接近
B 如何选择合适的pH值？ 选择在pKa和蛋白质pI之间的某一pH值，用此pH值的NaAC稀释配体。
C 判断pH值合适的依据
四、BIAcore的一般分析流程
BIAcore C
BIAcore 3000
BIAcore Flexchip
BIAcore A100
BIAcore X100
BIAcore T100
二、BIAcore简介和工作原理
4. 其他品牌的分子互作分析仪
二、BIAcore简介和工作原理
5. BIAcore3000组件
光路和检测系统
IFC系统 芯片及卡盘
一、生物分子相互作用的研究
3. 大分子互作研究方法
A 酵母双杂交系统（THS） B 化学发光共振能量转移（BRET） C 双分子荧光互补（BIFC） D 生物分子相互作用分析（BIA） E 蛋白芯片（PC）
二、BIAcore简介和工作原理
1. BIA定义
BIA：Biomolecular Interaction Analysis 生物分子相互作用分析
三、BIAcore的应用领域
1. 免疫学检测、生化分析
2. 药物发现和筛选
3. 核酸/核酸、核酸/蛋白互作分析
4. 蛋白质分析和蛋白质组学
三、BIAcore的应用领域
1. 免疫学检测、生化分析
A 抗原识别、抗原决定簇 代替放射性免疫检测和ELISA
B 抗原抗体结合常数测定 T细胞识别抗原是免疫学研究的重点，分析抗原抗体结合常
4. 进样分析（Sample Injection）
生物大分子间相互作用和结构分析方法
生物大分子间相互作用和结构分析方法生物大分子是生命系统中重要的组成部分，它们承担着众多生物学功能，并参与到众多生理和病理过程中。
了解生物大分子的相互作用及结构分析方法对于深入理解生命科学的相关领域具有重要的意义。
一、生物大分子间的相互作用在生物大分子的相互作用中，最为常见的是蛋白质和核酸间的相互作用。
蛋白质是生命体系中最为重要的分子之一，其在生物酶的催化反应中具有重要作用。
而核酸则是遗传信息的存储、传递和表达的载体。
1. 蛋白质之间的相互作用蛋白质的结构是由氨基酸线性排列形成的，其中包含着许多的氢键和离子键。
通过氢键和离子键的形成，蛋白质中不同的氨基酸序列之间会产生相互吸引的力量，具有显著的结构稳定性。
另外，由于蛋白质分子之间的氢键和疏水作用的存在，它们能够通过相互作用形成具有生物功能的复合物，比如酶-底物复合物或是受体-配体复合物。
2. 核酸分子之间的相互作用核酸分子的相互作用则主要是基于配对规则。
DNA和RNA分子的互补配对是遗传信息储存、传递和表达的基础。
在DNA双螺旋分子结构中，正常的碱基配对是A-T和C-G，通过氢键和疏水效应的作用，碱基之间能够密切结合。
二、生物大分子结构分析方法1. X射线晶体学X射线晶体学是研究生物大分子结构的重要方法之一。
其基本流程为首先将生物大分子结晶，利用X射线晶体衍射技术获取高精度的分子结构信息和原子间相对位置关系。
2. 核磁共振（NMR）核磁共振是在生物大分子结构分析中使用最为广泛的方法之一。
它可以用于对小分子、蛋白质和核酸等分子的结构分析。
通过核磁共振技术能够获取分子的相对位置关系及二级结构信息等，并且能够在生理温度和生理pH下进行分析。
3. 电子显微镜（EM）电子显微镜是通过显微镜显微图像的分析获取生物大分子的结构信息。
与晶体学和核磁共振所需要的样品处理和制备方式不同的是，电子显微镜技术需要样品进行“负染”制备即样品中的生物大分子会通过染色方法被染色成黑色，并能通过电镜分析技术获取到它们的高分辨率结构信息。
生物大分子之间和生物体之间的相互作用
生物大分子之间和生物体之间的相互作用生物大分子是构成生物体的基本组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖等。
这些生物大分子之间和生物体之间相互作用的方式多种多样，且相互关联，构成了生物体的复杂结构和功能。
本文将从分子水平和整体水平两个层面探讨生物大分子之间和生物体之间的相互作用。
一、分子水平上的相互作用1. 热力学相互作用热力学相互作用是生物大分子之间最基本的相互作用方式，涉及分子间的能量转移和平衡。
生物大分子分子间的相对位置、速度和能量都会影响它们之间的相互作用。
常见的热力学相互作用有范德华力、静电相互作用和氢键等。
范德华力属于一种弱作用力，指的是无电荷分子之间的吸引力。
生物大分子间的范德华力主要来自分子间的感生电荷相互引力，这种作用力往往随着距离的增加而衰减。
静电相互作用是指电荷间的作用力，可以是弱作用力也可以是强作用力。
在生物大分子间，静电相互作用是很常见的，这是因为生物大分子中存在许多带电荷的基团。
氢键是生物大分子之间最常见的相互作用力，也是相比其他弱作用力更加稳定的一种。
氢键在生物大分子分子间的形成机制中尤为重要。
2. 构象相互作用构象相互作用是生物大分子间的重要相互作用之一，指的是生物大分子的构象配置相互影响。
生物大分子在水中存在时会与周围的水分子产生水合作用来维持它们的构象。
除此之外，生物大分子自身的构象也能够影响到它们相互作用的方式。
例如，在某些情况下，蛋白质的结构构象会通过分子自身的转变导致蛋白质之间的相互作用发生变化。
3. 光学相互作用光学相互作用是一种重要的相互作用力，指的是生物大分子通过吸收或发射光线来进行相互作用。
光学相互作用最典型的例子就是生物体内色素分子所吸收的光线。
许多生物体内的反应都需要光学相互作用的参与。
例如，光合作用是通过生物体内的叶绿体中的叶绿素来进行的。
二、整体水平上的相互作用1. 代谢相互作用代谢相互作用指的是生物体内不同代谢产物之间的相互作用。
生物体内的代谢产物往往具有不同的化学性质，因此它们之间的相互作用也会有所不同。
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四、BIAcore的一般分析流程
6. BIAevaluation软件分析
A 特异性（Specificity）
Specificity
结合有无 B 动力学常数计算（Kinetics）
结合速度
z Yes or No?
Kinetics
C 亲和性常数计算（Affinity） 结合强度
affinity
z How Fast?
双向电泳、SPR-MS、质谱法、圆二色 谱法、核磁共振法
四、BIAcore的一般分析流程
Surface preparation Sample Injection Regeneration
pH Scouting Immobilization Regeneration pH Scouting
Surface Test Single Injection Multiplex Injection
B 大部分为管状封闭结构 部分为凹槽结构。管道内径10uM。
二、BIAcore简介和工作原理
9. 微射流卡盘（IFC）
F1 C IFC用途
与芯片形成4个流通池、
F2
样品进样时包装、
F3
分析物回收。
F4
F1 & 2 F3 & 4 F1 - 3
F1 - 4
二、BIAcore简介和工作原理
10. 芯片（Chip）
B 再生条件摸索 低pH / 高盐、高pH、SDS 从温和条件到严苛条件 最大再生100次左右
C 再生结果判断 根据表面测试后基线稳定性判断
四、BIAcore的一般分析流程
5. 芯片再生（Regeneration）
B 再生条件摸索 通用：低pH 特殊情况：高盐（5M NaCl; 4M MgCl2） 高pH（50mM NaOH） 0.5% SDS 从温和条件到严苛条件 最大再生100次左右
三、BIAcore的应用领域
1. 免疫学检测、生化分析
2. 药物发现和筛选
3. 核酸/核酸、核酸/蛋白互作分析
4. 蛋白质分析和蛋白质组学
三、BIAcore的应用领域
1. 免疫学检测、生化分析
A 抗原识别、抗原决定簇 代替放射性免疫检测和ELISA
B 抗原抗体结合常数测定 T细胞识别抗原是免疫学研究的重点，分析抗原抗体结合常
BIAcore C
BIAcore 3000
BIAcore Flexchip
BIAcore A100
BIAcore X100
BIAcore T100
二、BIAcore简介和工作原理
4. 其他品牌的分子互作分析仪
二、BIAcore简介和工作原理
5. BIAcore3000组件
光路和检测系统
IFC系统 芯片及卡盘
Sensor chip
Surface type
CM5
CM-dextran
Uses
General purpose
CM4 CM3
CM-dextran(low) CM-dextran(shorter)
Low immobilization level and reduced non-specific binding
一、生物分子相互作用的研究
1. 生物大分子种类
蛋白质、核酸、多肽及糖类物质等。
2. 研究重点
A 配体与受体的相互作用 蛋白质相互作用动力学、蛋白质调控通路
B 酶与配体的相互作用 复制/转录过程：酶/DNA、酶/蛋白质互作关系
C RNA与蛋白质相互作用 RNA干涉：小RNA与蛋白因子协同作用。
D 蛋白质与糖类相互作用 糖蛋白需短寡糖链的装配，例如：激素、抗体、酶等。 寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。
BIAevaluation
Specific Kinetics Affinity Concentration
四、BIAcore的一般分析流程
1. 准备工作
A 选择配体 样品性质、亲疏水性、等电点、含盐量、缓冲液成分
B 选择芯片和耦联方式 根据样品特性选择
C 选择合适的耦联浓度 30-50 ug/ml
Large ligand molecules
C1
Flat carboxylated surface
Avoid dextran interferes
NTA HPA Au
CM-dextran(6-His) Flat hydrophobic surface Plain gold surface
Histidine tagged ligands
A 表面等离子共振（Surface Plasma Resonance, SPR） B 微射流卡盘（Integrated Fluidic Cartridge, IFC） C 芯片（Chips）
二、BIAcore简介和工作原理
8. 表面等离子共振（SPR）
近红外光 injection
反射镜
透镜
光栅
透镜
4. 进样分析（Sample Injection）
A 设置对照通道 空白对照、阴性对照、阳性对照
B 进样方式 单样品进样、多样品进样
C 结果分析 如何判断是否结合？
四、BIAcore的一般分析流程
5. 芯片再生（Regeneration）
A 芯片再生的定义 固定在芯片上的配体与分析物结合后，将分析物从配体上洗脱的过程。
3. 核酸/核酸、核酸/蛋白互作分析
A 启动子结合蛋白 转录因子与启动子结合控制基因活动
B 病毒衣壳蛋白包装 病毒衣壳蛋白由大量的相同蛋白亚单位构建
成三维结构。了解组装动力学有利于病毒遗传复 制机理的发现。
C 核酸－氨基酸相互作用 转运RNA
D 调控蛋白 凋亡调控蛋白
三、BIAcore的应用领域
4. 蛋白质分析和蛋白质组学
4. 进样分析（Sample Injection）
A 设置对照通道 空白对照、阴性对照、阳性对照
B 进样方式 单样品进样、多样品进样
C 结果分析 如何判断是否结合？
四、BIAcore的一般分析流程
4. 进样分析（Sample Injection）
A 设置对照通道 空白对照、阴性对照、阳性对照
B 进样方式 单样品进样、多样品进样
B 动力学常数计算（Kinetics） 结合速度
自动进样器 进样泵
二、BIAcore简介和工作原理
6. BIAcore3000液体流通系统
Pump：1. 缓冲液不断流通；2. 控制进样针 容积500微升。
Connector block: 液体流路系统进样口。 Autosampler: 自动进样器
二、BIAcore简介和工作原理
7. BIAcore的三个核心技术
C 结果分析 如何判断是否结合？
单个蛋白质
蛋白质混合物
四、BIAcore的一般分析流程
4. 进样分析（Sample Injection）
A 设置对照通道 空白对照、阴性对照、阳性对照
B 进样方式 单样品进样、多样品进样
C 结果分析 如何判断是否结合？
捕获模式进样
若干种蛋白质分别进样
四、BIAcore的一般分析流程
C 耦联结果分析
NHS ＝ N-羟基丁二酰亚胺 EDC ＝ 碳二亚胺盐酸盐
四、BIAcore的一般分析流程
3. 耦联（Immobilization）
C 耦联结果分析
1. 基线
2. 表面活化后基线 3. 注入配体后RU值
3
4
4. 乙醇胺封闭后RU值
5. 最大耦联量
1
2
四、BIAcore的一般分析流程
2. BIAcore的历史
1990年，首台SPR仪－－BIAcore X 1995年，BIAcore C系列 1999年，BIAcore 3000 2003年，高通量的BIAcore T、A、X
二、BIAcore简介和工作原理
3. BIAcore系列分子互作分析仪
BIAcore AB
BIAcore X
一、生物分子相互作用的研究
3. 大分子互作研究方法
A 酵母双杂交系统（THS） B 化学发光共振能量转移（BRET） C 双分子荧光互补（BIFC） D 生物分子相互作用分析（BIA） E 蛋白芯片（PC）
二、BIAcore简介和工作原理
1. BIA定义
BIA：Biomolecular Interaction Analysis 生物分子相互作用分析
D 浓度分析（Concentration）
结合的量
z How Strong?
concentration
z How Much?
四、BIAcore的一般分析流程
6. BIAevaluation软件分析
A 特异性（Specificity） 结合有无
四、BIAcore的一般分析流程
6. BIAevaluation软件分析
数可阐明胸腺细胞发育的取向。 C 临床诊断 检测血清或体液中化合物、激素、抗体水平。 D 食品安全 磺胺类物质检测、三聚氰胺
三、BIAcore的应用领域
2. 药物发现和筛选
A 药物靶标识别 靶标识别、筛选是药物发现的早期步骤
B 药物与靶标结合性质 药物先导化合物的优化，药物与靶标的动力
学数据
三、BIAcore的应用领域
C RU值（Response Unit）的概念
共振单位。1RU：1pg
棱镜
检测器
反射光
二、BIAcore简介和工作原理
9. 微射流卡盘（IFC）
B IFC上密布液体通路和气阀 IFC：液体传送系统。由计算机控制气阀的开闭从而控制液体的流路。
Flow cell
二、BIAcore简介和工作原理
9. 微射流卡盘（IFC）