2020年(生物科技行业)中山大学生物化学辅导班讲义
1.生物化学讲义
生物化学韩秋菊概述生物化学即生命的化学，是一门运用化学的原理及方法，研究生命机体的科学，聚焦于研究生命机体的物质组成，维持生命活动的各种化学变化及其联系。
生物化学与多个学科有紧密的联系，通过深入研究生物分子结构与功能，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、神经传导、免疫和细胞间通讯等许多生命奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个全新的阶段。
在药物的合成、开发阶段，一样离不开生物化学的理论知识，生物化学从分子水平上研究健康或疾病状态下人体结构与功能，为疾病预防、诊断与治疗，提供了理论与技术，对推动医药产业的新发展做出了重要的贡献。
第一部分蛋白质结构与功能蛋白质是由氨基酸残基以肽键相连组成的不分支的长链生物大分子。
蛋白质是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。
蛋白质是生命过程的执行者，发挥着极其重要的作用。
蛋白质种类繁多，功能较为复杂。
已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质不同。
一、蛋白质的化学组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，还可能含有硫、磷等，是一类重要的生物大分子。
蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
（一）蛋白质的基本单位1. 氨基酸的结构蛋白质的组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
α－氨基酸结构简式如下图所示。
图1 氨基酸结构通式2. 氨基酸的分类根据侧链R基团的极性，可将20种氨基酸分为四大类：非极性R基氨基酸；不带电荷的极性R基氨基酸；带负电荷的R基氨基酸；带正电荷的R基氨基酸。
（1）非极性R基氨基酸：丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ⅱe），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）（2）不带电荷的极性R基氨基酸：甘氨酸（GIy），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬氨酸（Asn），谷氨酰胺（Gln）；（3）带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His）；（4）带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
生物化学考前辅导班PPT课件
❖③膜上有偶联电子传递的质子转移系统
❖④膜上有转移质子的ATP酶
➢ 在解释光合磷酸化机理时，该学说强调：光合电子传递链 的 电 子 传 递 会 伴 随 膜 内 外 两 侧 产 生 质 子 动 力 (proton motive force,pmf)，并由质子动力推动ＡＴＰ的合成。 许多实验都证实了这一学说的正确性。
1/[S]
酶的抑制 (机制)
I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive
底物
图
S
E
解
I
抑制剂
E
S
E
I
S
SI
I
另一结合区
SI
抑
E + S←→ ES → E + P +
制I
机 ↓↑
理 EI
及
說 [I] 只与自由的 [E] 結合，
明 会与 [S] 竞争；
Active relaxed form Inactive tense form
酶活性的调节控制
一）别构调节
•
通过酶构象的改变来调节酶活性的作用 称为变构调节。大部分别构酶的动力学
曲线不符合米氏方程。
二）共价调节
给酶共价结合一个基团或者去掉一个基团，从而改变其活
性的调节方式。常见磷酸化。
糖原磷酸化酶a
主要知识点回顾
二、生物氧化（氧化磷酸化）
5、氧化磷酸化作用机制（化学渗透学说）、P/O、解偶联 剂（DNP作用机制）
6、氧化磷酸化的调控 能荷 7、底物水平磷酸化
主要知识点回顾
三、糖化学及糖代谢
1、糖的概念、分类 2、重要的单糖及衍生物 单糖磷酸酯、糖苷（0-糖苷键
2020化学生物学课件PPT
化学生物学是研究生物大分子在化学层面上的结构、功能和相互作用的跨学 科领域。本课件将带您深入了解化学生物学的重要概念和应用。
化学生物学定义和概念
化学生物学研究生物大分子（蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类）的化学特 性及其在生物体内的结构和功能，是生物学与化学的交叉学科。
化学生物学在农业和食品加工中的应用
1
农业育种
利用化学生物学的知识，优化作物的
肥料和农药研发2Biblioteka 品质和产量，抗病虫害能力等。
通过了解植物和害虫的生理过程，研
发更加高效、环保的肥料和农药。
3
食品添加剂
应用化学生物学的原理开发安全、功 能性的食品添加剂，改善食品品质。
现代化学生物学的发展趋势
精准医学
基于个体遗传信息，实现个体化预防和治疗。
脂类
脂类在细胞膜的形成、维稳和 信号传导中起关键作用，同时 也是能量储存的重要分子。
生物大分子的合成和分解反应
1
合成
生物大分子的合成是通过聚合反应将
分解
2
单体结合而成，例如蛋白质的合成是 通过核酸指导下的翻译过程完成的。
生物大分子的分解是通过水解反应将
大分子分解为单体，例如蛋白质的降
解是由蛋白酶催化的。
生物大分子的结构和功能
蛋白质
核酸
碳水化合物
蛋白质是生物体内结构最复杂、 功能最多样的生物大分子，扮 演着细胞结构、酶催化、信号 传导等关键角色。
核酸是遗传信息的主要携带者， 包括DNA和RNA，负责存储、 传递和表达遗传信息。
碳水化合物是细胞能量供应和 结构支持的主要来源，也参与 细胞信号传导等重要生物过程。
蛋白质合成
中山大学生物化学辅导班讲义
中山大学生物化学辅导班讲义复习的思路：划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时刻，dsDNA发觉的时刻。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种差不多的概念，差不多的功能糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids（注意与生物膜的联系）脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些差不多概念生物膜的模型与功能一些固定的讲法§3 Amino acids差不多概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的要紧性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）物理性质，光吸取，产生的缘故等电点等各种重要的概念§4～6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的差不多概念、差不多结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等如此的差不多概念结构域和超二级结构的特点，有那些？相关的要紧蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特点中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）蛋白质的要紧物理、化学性质（例如：变性、复性）蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种差不多原理、差不多方法酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）§8 酶通论化学本质、差不多概念——全酶，辅因子差不多分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）作用特点：高效、专一、活性可调剂酶命名的差不多方法（六大分类）活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学差不多概念，例如：Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学讲——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特点性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制（由方程能讲出所代表的意思）各种阻碍因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调剂差不多概念结构与功能的关系活性中心必需基团阻碍酶催化效率的因素、活性调剂的因素酶调剂的方式有哪些？（专门强调：从8到10章，可不能有大题，然而考的专门宽、专门灵活。
中山大学662生物化学(一)真题答案笔记重难点学长学姐考研复习资料
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该书通过提供院系专业相关考研内部信息，系统梳理核心考点，总结分析各章节内的重难点知识点往年考察情况，详细分析各章中的重点内容与难点内容，且通过考题预测的形式巩固上述知识点，并对历年真题进行透彻的解析，使考生复习更有针对性，从而提高复习效率。
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去年的题型：1．填空30’ （30个空）2．判断20’ (20题)3．名词解释30’ (30个)4．问答70’（10’/题，8选7）复习的思路：划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种基本的概念，基本的功能糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids（注意与生物膜的联系）脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些基本概念生物膜的模型与功能一些固定的说法§3 Amino acids基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）物理性质，光吸收，产生的原因等电点等各种重要的概念§4～6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念结构域和超二级结构的特征，有那些？相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种基本原理、基本方法酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）§8 酶通论化学本质、基本概念——全酶，辅因子基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）作用特征：高效、专一、活性可调节酶命名的基本方法（六大分类）活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学基本概念，例如：Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制（由方程能说出所代表的意思）各种影响因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调节基本概念结构与功能的关系活性中心必需基团影响酶催化效率的因素、活性调节的因素酶调节的方式有哪些？（特别强调：从8到10章，不会有大题，但是考的很宽、很灵活。
生物化学与分子生物学PPT课件讲义
• 维生素、抗生素→医疗； • 代谢→食品、医疗； • 分子生物学→ 基因工程、
蛋白质工程。
发展前景
• 生物制品； • 转基因动植物； • 基因芯片； • 基因诊断； • 基因治疗。
四.生物化学的发展史
1.炼金术阶段:
现代化学起源于炼金术(alchemy)。换言之，炼金活动是化学的前史。“ chemistry” 一词也来自alchemy, 而alchemy = al (the) + chem, 其中的chem来自中国的“ 金” 的古汉 语发音。炼金术在各个古代文明中都占重要位置, 并不是中国特有, 一般而言都是 如何将铜, 铅, 锡变成金、银这样的贵金属的实用学问。在西方, 炼金术从公元前几 百年开始到17世纪为止, 延续了2000年；在中国也生存了差不多同样长的时间。 中国的炼金术除了得到贵金属以外，还致力于研制长生不老之药“ 金丹”。因此, 中国的炼金术的化学成份比其他古代文明要浓。
随后,空气中含有不同成分1764年CO2 (Black), 1766年H2 (Canvendish), 1772年O2 (Sheele), 1772年N2 (Ratherford) , 1774年Cl2 (Sheele), 相 继被发现。1774年Lavoisier确立了物质不灭定理, 1777年确立了燃烧 理论。此后的化学反应的定比例法则 (Joseph Louis Proust, 1799) 及化学元素分析方法的发展, 为有机化学的出现奠定了基础。
生物化学与 分子生物学
绪论
一．生物化学与分子生物学的定义
生物化学是用化学的理论和方法研究生命 现象的科学。 分子生物学是研究生物大分子结构和功能的 学科。 生物化学与分子生物学是同一个二级学科, 在大学本科阶段可以作为两门课开设, 也可以 作为一门课开设.
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（生物科技行业）中山大学生物化学辅导班讲义
去年的题型：
1．填空30’（30个空）
2．判断20’(20题)
3．名词解释30’(30个)
4．问答70’（10’/题，8选7）
复习的思路：划成大块进行串联
生物大分子的结构和功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]
§Introduction
生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1Carbohydrates
糖蛋白蛋白聚糖
各种基本的概念，基本的功能
糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能
糖蛋白中的糖有何生物学意义
§2Lipids（注意和生物膜的联系）
脂类的功能
脂肪酸、脂质体等壹些基本概念
生物膜的模型和功能
壹些固定的说法
§3Aminoacids
基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）实验技能（联系蛋白质工程）
物理性质，光吸收，产生的原因
等电点等各种重要的概念
§4～6Thestructureandfunctionoftheproteins
多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构
同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念
结构域和超二级结构的特征，有那些？
相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白
球蛋白
胶原蛋白
血红蛋白
从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构和功能的关系）
蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）
蛋白质纯化的方法（和性质有何联系？）
§7蛋白质的分离、纯化和表征
只要是涉及实验方法的部分壹定要重点见
各种基本原理、基本方法
酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）
分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）
§8酶通论
化学本质、基本概念——全酶，辅因子
基本分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（和糖的分类相联系）
作用特征：高效、专壹、活性可调节
酶命名的基本方法（六大分类）
活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）
核酶、抗体酶
§9酶促反应动力学
基本概念，例如：Vmax、初速度
酶和底物的关系活性中心的概念
中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制
非竞争性抑制——不同的表达方程
反竞争性抑制（由方程能说出所代表的意思）
各种影响因素（如何表达，例如：最适pH和pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH值andsoon.
§10酶的作用机制和酶的调节
基本概念
结构和功能的关系
活性中心必需基团
影响酶催化效率的因素、活性调节的因素
酶调节的方式有哪些？
（特别强调：从8到10章，不会有大题，可是考的很宽、很灵活。
例如：如何调节酶活性？其实是问酶催化的主要模式。
此外，这三章涉及到很多的名词解释和概念性的东西，壹定要搞清楚。
）补充壹点酶调节的种类
1、别构酶和别构调节
正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型
负协同效应——双曲线——序变模型
别构调节是细胞内代谢的重要调节方式
2、共价酶和可逆共价调节
壹般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式
3、酶原的激活
§11维生素和辅酶
注意和酶学部分的关联
各种维生素或辅酶和代谢过程的联系（本章知识点较多，且很乱，在后面的内容中也多次提到，复习时最好是串联到壹起复习，我自己也整理了壹个提纲，不过仍没完成，搞完后我会传上来的）
§12～15核酸
组成、各级结构
DNA和RNA结构上的差异RNA的稳定性和结构的关系
原核生物的基因组和真核生物的区别（仍要注意涉及到的各种原核和真核的区别）测序的方法（和基因工程的联系）
§36ThesynthesisofRNAanditsprocessing
RNA合成的基本过程
主要掌握原核的模式
§37Geneticcode
定义遗传密码的破译过程基本特性
§38Thesynthesisandtransportoftheproteins
要清楚基本过程
特性：方向性（5'～3’）和RNA的比较
转录好的RNA蛋白质
3’5’DNA(互补链)
Replication
5’3’DNA(template)
Transcription
3’5’mRNA（模板链）
Translation
5’3’protein
核糖体、起始因子、延伸因子等基本概念
真核生物和原核生物蛋白质合成的差异：
部位、核糖体、mRNA、各类因子不同
蛋白质的加工（各种概念）:
信号肽、多聚核糖体、SD序列等
蛋白质合成的准确性和DNA复制准确性的差异（在蛋白质合成中，如果出现错误就能够降解掉）
加工中遇到的各种问题：多余的序列（酶原有活性的酶）
蛋白质的内含子
§39Themetabolismofth ecellsandtheregulationsofthegeneexpression
细胞代谢调控（网络）酶活性的调节细胞信号传递系统（主要的调控机制）
各种概念性的东西
经典的调控模式：
1.原核细胞中的操纵子模型（乳糖操纵子）阻遏物合成途径操纵子的衰竭子生长速度的调节时序控制翻译水平和反义RNA
（1．转录水平的调节
1.1乳糖操纵子模型[结构、调控系统]
[操纵子结构基因调节基因阻遏物组成型基因和组成型突变操纵基因负调控诱导和诱导物正控制系统等的概念葡萄糖效应的机制]
1.2色氨酸操纵子[结构、调控系统]
[辅阻遏物前导肽衰竭子等各种重要概念粗细调节的机制及实验依据]
1.3σ因子对基因表达的调控
2．翻译水平的调节（涉及到的各种名词解释、机理）
2.1稀有密码子对翻译的影响
2.2重叠基因对翻译的影响
2.3翻译的阻遏
2.4mRNA的高级结构对翻译的影响
2.5小分子RNA和翻译调控
2.6魔斑核苷酸对翻译的影响）
2.真核生物基因表达的调节（各概念、机理、影响因素等）（1．真核基因表达调控的特点
2．转录前水平的调节
2.1DNA修饰调控基因转录
2.2染色体结构改变的调节作用
2.3DNA水平的调节[基因扩增、重排、丢失]
3．转录水平的调节
3.1真核基因转录控制的要素
3.2转录因子DNA结合功能域的结构特征
3.2.1螺旋-转角-螺旋
3.2.2锌指结构
3.2.3亮氨酸拉链
3.2.4helix-loop-helix
3.3转录因子活化结构域
3.4转录抑制因子的作用模式
4．转录后的控制
4.1转录后的弱化
4.2RNA加工对基因表达的调控
4.3RNA的运送
5．翻译水平的调节
5.1mRNA的稳定性对翻译的影响
5.2mRNA5’前导序列对翻译的影响
5.3翻译起始因子的磷酸化对蛋白质合成的影响
5.4mRNA3’端的结构对翻译速率和mRNA寿命的影响
5.5翻译延伸过程对蛋白质合成的影响）
增强子沉默子顺式作用因子反式作用因子
各水平的调控蛋白质的加工分子间的-S-S-肽链的切除糖基化、甲基化分子伴侣等
翻译准确性和？有关：
1．错误率（1/10）
密码子和反密码子的配对错误率高
2．转录过程中的通续性（百分之几）
3．移码（10-3～10-4）
4．翻译的不完整性（DNA的错配率：10-9）
§40Geneticengineering
基本原理：DNA克隆载体（基本要求）宿主
重要的概念：基因文库cDNA文库宿主细胞的表达系统（真核和原核细胞的优缺点的比较）构建文库的基本原理PCR（定义、原理、分类、主要用途等）基因的定位诱导基因克隆的表达过程等
蛋白质工程。