生物化学 蛋白质的二级结构
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学
蛋白质的一二三四级结构名词解释生物化学引言蛋白质是生物体中重要的基础分子，参与了几乎所有生命活动的调控和实现。
蛋白质的结构决定了其功能和性质，在生物化学中，蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。
本文将对这四个层次的蛋白质结构进行详细解释。
一级结构蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链序列。
每个氨基酸残基通过肽键连接，形成多肽链。
在一级结构中，通过不同的氨基酸残基的排列顺序，蛋白质可以具有不同的序列，从而决定了蛋白质的独特性质和功能。
氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的信息内容。
二级结构蛋白质的二级结构是由蛋白质中氨基酸间的氢键作用而形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由多肽链在一定的角度下形成螺旋状的结构，而β-折叠是由多肽链形成平行或反平行的β片层结构。
这两种二级结构形式不同，给蛋白质带来了不同的物理和化学性质，从而影响了蛋白质的功能。
三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中氨基酸残基间的相对空间排列。
这种排列是由蛋白质中的各种化学键（如氢键、离子键、疏水作用等）以及局部和全局的构象约束所决定的。
三级结构的形成使蛋白质获得了空间结构上的稳定性和独特的形状。
不同的氨基酸残基相互作用形成了螺旋、折叠和环等形状，进而塑造了蛋白质的功能。
四级结构蛋白质的四级结构是由多个多肽链和其他非氨基酸成分（如金属离子、辅基、配体等）相互作用而形成的复合物。
这种相互作用使多个多肽链形成互相配对或组装的结构，从而形成一个功能完整的蛋白质分子。
四级结构的形成不仅受到一二三级结构的影响，还可能受到环境因素的调控。
结论蛋白质的一级、二级、三级和四级结构相互作用，共同决定了蛋白质的功能和性质。
一级结构是蛋白质的线性多肽链序列，二级结构是形成的局部空间结构，三级结构是氨基酸残基间的相对空间排列，四级结构是多个多肽链和其他非氨基酸成分的复合物。
深入理解和研究蛋白质的一二三四级结构，对于揭示生命活动的分子机制、疾病发生机理以及药物设计等领域具有重要的意义。
王镜岩生物化学(上)蛋白二三四级结构
不同类的胶原由于其 链的氨基酸组成及含糖量 不同而性能不同。
在三链超螺旋中，Gly 残基在超螺旋内侧， Gly侧链为H，故三链排 列紧密。
除了有Van der waals 之外，Gly NH和邻近链CO形成氢键，有赖 于大量无侧链的Gly存在于内侧，才能形成紧密的构象。
四、无规卷曲(卷曲)：
没有确定的规律性，不能被归入明 确的上述二级结构的多肽区段。 这类有序的非重复性结构经常构成 酶活性部位和其他蛋白质特异的功 能部位。
Helix is red, beta sheet is yellow, turns are blue and random coil is white in this ribbon structure.
原胶原 胶原(原)纤维电镜图
原胶原蛋白分子经多级聚合形 成胶原纤维。电镜下，胶原纤 维呈现特有的横纹区带，区带 间距为60-70nm，其大小取决于 胶原的类型和生物来源；
原胶原肽链上残基所带电荷不 同，因而电子密度不同，通过1 ／4错位排列便形成间隔一定的 电子密度区域，呈现横纹区带。
生物体内胶原蛋白网
2、胶原蛋白的氨基酸组成特点:
原胶原的链一级结构中96%属(GlyX-Y）n，X常为Pro，Y常为Hyp
Gly占1/3，脯氨酸和羟脯氨酸占 1/5以上，Tyr含量少，Trp、 Cys缺乏，为营养不完全氨基酸。 羟化---羟脯氨酸和羟赖氨酸
羟化酶需要VC, VC缺乏 时发生牙龈出血,创伤不 易愈合等病变.
哺乳动物角蛋白为α-角蛋白、 鸟类及爬行类为β-角蛋白。 α角蛋白富含半胱氨酸，并与邻 近的多肽链交联，形成二硫键， 因此α-角蛋白很难溶解,也经受 得起一定的拉力。
生物化学3.4.10 4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
⑤ 反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平行的 每一个氨基酸残基上升0.325nm。β-折叠的二面角（ф,ψ）等 于（－119º，+113º）。
4 蛋白质化学
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
① 肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状； ② 肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的
每一股肽段被称为β股； ③ 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠
片层β折叠
4.9.3 蛋白质的二级结构- β折叠
构成β折叠的β股来源 ① 同一条肽链的不同肽段 ② 不同的肽链 ③ 不同的蛋白质
Raf蛋白和Rap蛋白通过β折叠形成二聚体
生物化学—蛋白质的二级结构
四、二级结构的类型 （一）－螺旋（－helix）
肽链由于氨基酸残基氨基氢和它后面第四个残基上的 羰基氧之间形成氢键，呈周期性规则的螺旋状构象， 即－螺旋。
－螺旋主要特点：
1. 每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，沿螺旋 方向上升0.54nm；
2. -螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧；
3. -螺旋靠氢键维持，氢键的取向几乎 与中心轴平行；
第二节 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
一、蛋白质二级结构定义
指多肽链借助氢键排列成沿一维方向 具有周期性结构的构象。
二、研究蛋白质构象的方法 (一) X-射线衍射技术(X-ray diffraction method)
X-射线（ = 0.154nm） 蛋白质晶体(0.5 mm) 原子水平
（二）核磁共振 （Nuclear magnetic resonance，NMR） 在原子水平，蛋白质溶液 蛋白质浓度(15 mg/ml)
三、多肽链折叠的空间限制 （一）二面角（dihedral angle）
在多肽链的主链结构中，与C相连的两 个单键可绕键轴旋角 度用 表示。这两个旋转角度叫二面角。
4. -螺旋为右手螺旋。
一对二面角决定了相邻两个肽单位的构象。
（二）Ramachandran 构象图
理论推测 依据： 非键合原子之间的接触距离（范德华半径）
用作横坐标， 作纵坐标， 作图表示哪 些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的 构象是允许的，哪些是不允许的，这个 － 图，就是Ramachandran 构象图
从该图可以看出，肽链的折叠具有相当大 的局限性。
生物化学2.6.2 蛋白质的超二级结构以及三级、四级结构
羧肽酶
(b)
腺苷酸激酶
２.结构域（structure domain)
结构域: 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级
结构的折叠区，这种相对独立的紧密球状实体就是结构域 （structure domain)或简称域（domain）。
★ 结构域是多肽链的独立折叠单位，
一般由100-200个氨基酸残基构成
主讲教师：尹春光
蛋白质的空间结构：
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
１.超二级结构（super secondary structure)：
超二级结构 • 由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角
及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、 在空间上能够辨认的二级结构组合体 。
• 疏水相互作用力、氢 键、范德华力、盐键
氢键
范德华力
疏水相互作用
离子键
稳定蛋白质空间
范德华力 离子键
四. 蛋白质的四级结构
亚基: • 自然界很多蛋白质是以独立折叠的球状多肽链
聚集体形式存在，这些具有三级结构的多肽链 称为亚基。
四. 蛋白质的四级结构
蛋白质四级结构（quaternary stucture）: • 亚基通过非共价键相互作用彼此缔合在一起 ，亚基的
缔合方式或组织方式称为蛋白质四级结构（quaternary stucture）。
超二级结构基本类型 • αα；ββ；βαβ；
（1）αα结构（复绕α-螺旋）
（2）βxβ结构（βαβ）
x：无规卷曲 x：α-螺旋
（3）α-螺旋-β转角- α-螺旋
超二级结构
αα
β×β
βαβ（两个：Rossman折叠）
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
核糖核酸酶三级结构示意图
N
Lys41 His119 His12
C
球状蛋白的三级的结构特征
蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核； 而极性侧链在分子表面，形成亲水面。
分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋
白质的活性中心
蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
一、理化性质
（一）蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，
氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条
件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
肌红蛋白(Mb) 的氧解离曲线
血红蛋白
• T态和R态
T态 （tense state） 去氧血红蛋白的主要构象
R态 （relaxed state）氧合血红蛋白的主要构象
T态向R态转变因素
当亚铁离子移动时，它同时拖动His F8残
基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。
* 变构效应(allosteric effect) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能
触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
总结
从一级结构到四级结构
血红蛋白
蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷 曲与折叠
Primary structure
Secondary structure
特征：多肽
链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基（n+3）的
氮原上的氢
之间形成氢 键，肽键回 折1800 。
（四）无规则卷曲
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚
三酮反应。
⒉双缩脲反应(biuret reaction)
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与 硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双 缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解 程度。但是双缩脲不与二肽反应。
蛋白质纯化与鉴定的常用方法
层析
• • • •
91 93 94 95
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
力的现象，称为变构效应。
像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为
变构蛋白（allosteric protein）。
变构效应(allosteric effect) 变构效应：蛋白质与配体结合改变蛋白质
的构象，进而改变蛋白质生物学活性的现象。
氧结合曲线
肌肉
蛋白质的理化性质与分离纯化
The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
镰刀状细胞贫血病
正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的 排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
蛋白质的二级结构
肽平面
• 肽键的特殊性质
肽键有部分双键性质
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面 3) 相邻的a碳原子呈反式构型
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
参与肽键的6个原子Ca1 、 C、O、N、H、Ca2位于同一平
面，Ca1 和Ca2 在平面上所处的
位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓
的肽平面 。
由于空间位阻， 此构象不能存在。
蛋白质的二级结构
• 概念： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
互补口袋通过疏水作用结合，
最终导致Hb S分子的聚集 沉淀。（脱氧HB S）
蛋白质空间结构与功能的关系
• 肌红蛋白
His93
血红素辅基
• 自然状态下，二价铁极易被氧化为三价铁， 为什么在肌红蛋白血红素辅基中的二价铁 和氧结合后却没变成三价铁？
• 自然状态下，血红素辅基和CO的结合能力 是其和O2结合的20000倍，但是在肌红蛋 白中却只有200倍，为什么？
一个残基的改变为什么会 带来如此大的变化呢？
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：
Hb Sβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。
谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电
Hb S分子表面 多了一个疏水侧链 Hb S分子三维 结构发生改变
镰刀状细涉及氨基酸残基侧链的构象.
蛋白质二级结构的主要形式
• a-螺旋 ( a -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（一） a-螺旋
1951年提出 a -螺旋结构模型
背景知识
由于伸出Hb S分子表面
的缬氨酸侧链创造了一个
“粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的 互补口袋通过疏水作用结合，
最终导致Hb S分子的聚集
沉淀。（脱氧HB S）
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
由于伸出Hb S分子表面
的缬氨酸侧链创造了一个 “粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的
• 肽键具有部分双键性质。 • 充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作 用。 • X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺 的蛋白质的空间结构里存在重复结构。
特征：1、 每隔3.6 个 AA 残 基 螺 旋 上 升 一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中 所有氨基酸残基R侧 链都伸向外侧，链 内氢键几乎都平行 于螺旋轴; 3、每个氨基 酸残基的>N-H与前 面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键 ，肽链上所有的肽 键都参与氢键的形 成。
（二）、蛋白质胶体的性质
蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如： 扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜， 在水溶液中可形成亲水的胶体。 蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、带 电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液 中析出而产生沉淀。
（三）、蛋白质的变性作用(denaturation)
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维 结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
Quaternary structure Transthyretin, with four identical polypeptide subunits
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构域。
甘油醛3-P脱氢酶结构域
蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对 空间位置。即肽链中所有原子在三维 空间的排布位置。
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
分子中多肽主链由 长短不等的8段直 的α螺旋组成 最大的螺旋含23个 残基 最短的7个残基， 分子中几乎80%的 氨基酸残基都处于 α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残 基组成的无规则卷 曲。
O
H
H —C—(NH—C—CO)3
R
N—
3.613 (ns)
氨基酸序列对a -螺 旋结构结构的影响
（二）-折叠
两种-折叠方式
反平行： 肽链的N 端不处于 同一端， 氢键与肽 链走向垂 直。如： 丝心蛋白。
平行：所有肽 链的N端处于 同一端，氢键 不与肽链走向 垂直。如： β角蛋白。
（三）-转角
（四 ）蛋白质的紫外吸收光谱
蛋白质在远紫外光 区 （ 200-230nm ） 有 较 大的吸收，在280nm有
一特征吸收峰，可利用
这一特性对蛋白质进行 定性定量鉴定。
1cm 蛋白质质量浓度/（mg/ml）=1.55A280
1cm - 0.76A260
测定范围：0.1～0.5mg/ml
（五）蛋白质的呈色反应 ⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction)
1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。 2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素：高温、高压、射线等 （2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等