中山大学2014年生物化学上历年考试习题总结
中山大学生物化学(一)662真题整理1-4章
54．( )是侧链为脂肪羟基的氨基酸。（01年）
A.色氨酸 B.丙氨酸 C.亮氨酸 D.苏氨酸
55．血红蛋白除O2 外，还能运输CO2和( )。（01年）
A.H＋ B.NH3＋ C.Fe2+ D.Fe3+
56.免疫球蛋白通常称为抗体，其结构域有( )。（01年）
A.4 个 B.6 个 C.8 个 D.12 个
A.戊糖 B.己糖 C.丙糖 D.丁糖
三、名词解释
11.蛋白聚糖（03年）
12.糖原（04年）
四、判断题
13.( )ATP、NAD、RNA、乙酰CoA都含有糖残基。（99年）
14.( )肽聚糖是一类糖与肽共价联结产生的大分子，仅见于酵母细胞。（00年）
15.( )具有手性碳原子的化合物一定具有旋光性。（09年）
32．为什么说化学渗透学说是二十世纪最伟大的统一理论之一？（08年）
33．以G 蛋白偶联受体，G 蛋白与腺苷酸环化酶的作用为例，描述细胞信号转导的基本途径和产生细胞应答的机制。（08年）
34．离子跨膜运输的方式有哪些，各有何特点？举例说明他们是如何维持膜内外正常离子浓度的。（11年）
35.根据下图说明葡萄糖在小肠被吸收进入血液循环的机制。（12年）
36.简述第二信使的主要类别及其作用机制。（12年）
第三章 氨基酸和蛋白质
一、填空题
1.在用凝胶过滤层析分离蛋白质时，分子量蛋白质先流出柱外。（99年）
2.用Edman降解法测定蛋白质的氨基酸序列是从端开始的。（99年）
3.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的。（99年）
4.蛋白质的a－螺旋可用SN来表示，310－螺旋表示没一圈包含个氨基酸残基。（99年）
16.( )糖苷环不能打开成直链结构，而且糖苷无还原性。（09年）
中山大学生物化学考研历年问答题
中山大学生物化学考研历年问答题生物化学是生命科学领域的一门重要学科，也是许多高校生物学、医学和农学等专业硕士研究生入学考试的必考科目。
中山大学作为中国著名的高等学府之一，其生物化学专业在国内享有很高的声誉。
本文将整理并分析中山大学生物化学考研历年问答题的考点和难点，帮助考生更好地应对考试。
一、蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一，具有多种生物学功能。
在中山大学生物化学考研中，对蛋白质的结构与功能的考查是一个重点。
考生需要掌握蛋白质的基本结构、一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念和特点，同时理解蛋白质功能与其结构的关系。
二、DNA的复制、转录与翻译DNA的复制、转录和翻译是细胞内基因表达的关键过程。
考生需要掌握这些过程的定义、反应过程、调节机制以及与蛋白质合成的。
这些知识点通常会以填空题、选择题和问答题的形式出现，需要考生对基本概念和过程有深入的理解。
三、糖类代谢糖类是生物体内主要的能源物质，其代谢过程包括糖酵解、柠檬酸循环和电子传递系统等。
考生需要掌握这些过程的反应机理、调节方式和在细胞内的定位，同时理解它们在能量代谢和物质代谢中的作用。
四、脂类代谢脂类是生物体内重要的能源物质和信号分子。
考生需要掌握脂类代谢的基本过程，如脂肪的合成与分解、甘油磷脂的合成与降解等，同时理解脂类代谢与能量代谢之间的关系。
五、氨基酸代谢氨基酸是生物体内重要的营养物质和代谢中间产物。
考生需要掌握氨基酸的合成与分解、尿素循环等基本过程，同时理解氨基酸代谢与蛋白质代谢之间的关系。
六、分子生物学技术分子生物学技术是现代生物化学研究的重要手段。
考生需要了解一些常用的分子生物学技术的基本原理和应用，如PCR、基因克隆、DNA 测序等。
这些知识点通常会以选择题或问答题的形式出现，需要考生对基本概念和技术有基本的了解。
七、细胞信号转导细胞信号转导是细胞内重要的生理过程，涉及到多种分子之间的相互作用和调控。
考生需要了解细胞信号转导的基本概念、调节机制和信号转导通路的特点，同时理解它们在细胞生长、分化和凋亡过程中的作用。
(NEW)中山大学工学院《生物化学》(A)历年考研真题汇编 - 副本
2013年中山大学886生物化学 （A）考研真题
2014年中山大学890生物化学 （A）考研真题
2015年中山大学900生物化学 （A）考研真题
2016年中山大学891生物化学 （A）考研真题2017年Βιβλιοθήκη 山大学881生物化学 （A）考研真题
2018年中山大学880生物化学 （A）考研真题
2019年中山大学922生物化学 （A）考研真题
目 录
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中山大学生化真题专项整理（含答案）3蛋白质3
第三章氨基酸和蛋白质一、填空题1.在用凝胶过滤层析分离蛋白质时，分子量大的蛋白质先流出柱外。
（99年）2.用Edman降解法测定蛋白质的氨基酸序列是从 N 端开始的。
（99年）3.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的等电点。
（99年）4.蛋白质的a－螺旋可用SN来表示，310－螺旋表示每一圈包含 3 个氨基酸残基。
（99年）5.离子交换层析是根据蛋白质电荷不同。
（00年）6.某一氨基酸处于静电荷为0的兼性离子状态时的介质PH 称为等电点。
（01年）7.蛋白质二级结构主要有α螺旋和β折叠两类。
（03年）8.通过研究蛋白质的结构、功能和进化的关系，揭示了两种重要的蛋白质结构层次，即超二级结构和结构域。
（04年）9.不常见的蛋白质氨基酸是在蛋白质合成后修饰形成的，但也有一个例外。
这就是被称为第21 个氨基酸的硒代半胱氨酸。
（04年）10.胶原三股螺旋结构的氨基酸序列特征是以三个氨基酸残基为重复单位。
在这三个氨基酸残基中，甘氨酸残基对结构的稳定性至关重要。
（04年）11.目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法是X 射线衍射法和核磁共振法。
（04年）12.免疫球蛋白通常称为抗体。
重链可变区（Ve）和轻链可变区（Ce）中决定抗体特异性的区域称为高变区。
（05年）13.紫外分光光度法测定蛋白质的原来在于 Trp ，Tyr，Phe 这三个氨基酸残基侧链基团在280nm 处有吸收性。
（05年）14.分析和分离含二硫键的肽段可以用对角线电泳的方法进行。
（05年）15.多肽链中，一个氨基酸残基的平均分子量是 110Da 。
核酸中，一个核苷酸的平均分子量是 330Da 。
（06年）16.英国科学家 Sanger 在多肽链序列测定和DNA 序列测定方面作出重大的贡献。
（06年）17.哺乳动物的产热蛋白实质上是一种解偶联剂，其生理作用是产热御寒。
（06年）18.烫发是生化反应在生活中应用的一个例子，其实质是α-角蛋白的还原和氧化反应。
中山大学生物化学(一)真题
中山大学生物化学（一）真题一、填空题（每空1分，共30分），答案请标明每题的序号。
1、生化教材中氨基酸结构通式常用兼性离子形式表示，意为_________条件下的结构。
2、含全部标准氨基酸的蛋白质，强酸下完全水解后，检测不到的氨基酸是_________。
3、某蛋白质在280 nm处有强的吸收，其最可能含（一种氨基酸）_________。
4、肌红蛋白中不存在的二级结构有_________。
5、粗肌丝中的肌球蛋白分子是_________聚体。
6、纤维素是D-葡萄糖单体通过_________糖苷键连接而成的聚合物。
7、剧烈运动较长时间后，体内T状态的血红蛋白比例_________。
8、任何蛋白质在细胞内折叠都需要的一类辅助蛋白是_________。
9、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和_________。
10、如果柱床体积和密度相同，则上样体积小，洗脱流速慢的常用柱层析是_________。
11、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是_________。
12、某肚不含Pro, Arg和Lys且rza酶不能水解，则此肤可能是_________。
13、酶的特殊基团的催化作用是指酸碱催化、共价催化和_________。
14、酶在体内的活性调节方式主要有共价修饰调节和_________。
15、抑制剂的浓度增加，测得的Km和V-，同比例减小，则属于_________。
16、细胞合成ATP的手段包括光合磷酸化、氧化磷酸化和_________磷酸化。
17、真核细胞的TCA循环在_________中进行。
18、脂肪酸进行β-氧化前先进行活化，其活化形式为_________。
19、酮体包括丙酮酸、乙酞乙酸和_________三种成分。
20、脂肪酸合成的基本原料为乙酞CoA，脂肪酸合成的前体为_________。
21、绝大多数转氨酶以_________作为氨基的受体。
22、完整的尿素循环仅存在于_________细胞。
23、为尿素循环直接提供N的氨基酸是_________。
中山大学生化真题专项整理(含答案)6维生素、激素和抗生素.doc
第六章维生素、激素和抗生素一、填空题1.生物素是活化的崩基载体。
（98年）2.转氨酶的辅酶是磷酸的哆醛。
（98年）3.辅酶A通常作为酰基载体。
（98年）4.维生素B6 通过参与构成转氨酶的辅酶协助氨基酸的转移。
（99年）5.类固醇类激素包括雄性激素、雌性激素、孕激素（糖皮质激素、肾上腺皮质激素）等（00年）6.维生素D具有类固醇的结构,可分为V D3和V—两种。
（02年）7.P —肾上腺素受体具有7次跨膜结构特点。
（02年）8.乙酰CoA进一步氧化需要生物素和硫辛酸作辅助因子。
（03年）9.辅酶Q是线粒体内膜呼吸链的载体。
（04年）10.肾上腺素主要生理功能为,其机制是通过cAMP激活PKA 完成对靶细胞的作用。
（04年）11.胰岛素等激素的受体以及上皮或表皮生长因子的受体都是一种酪氨酸蛋白激酶。
（04 年）12.生物素是活化二氧化碳的载体，通常作为毛化酶的辅酶。
（05年）13.磺胺药物之所以能抑制细菌生长，是因为它是组成叶酸所需的对氨基苯甲酸的结构类似物。
14.胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪和蛋白质合成的激素。
（06年）15.氯霉素可抑制肽基转移酶酶的活性，从而抑制蛋白质的合成.（08年）16.甲基、甲烯基、甲焕基及亚氨甲基统称为一碳单位。
（09年）17.机体内甲基化反应中甲基的主要苴接供体是o （10年）18.转氨酶和脱梭酶的辅酶都是磷酸毗哆醛。
（10年）19.机体内与激素合成有关的维生素有维生素A和Vp （10年）20.胰腺激素可调节葡萄糖和的存储与释放。
（10年）21.在细胞内传递激素效应的物质称为o （11年）22.生物体内的维生索C和维生素被称为天然抗氧化剂。
（11年）23.人体内的激素在发挥其调节作用后主要在肝内被分解转化,这一过程称为激素的灭活（12 年）24.生长因子主要有内分泌，旁分泌和自分泌等三种作用方式。
（12年）25.有些肽类激素能促进蛋白质的生物合成是因为细胞内的cAMP浓度提高,激活了蛋白激酶。
中山大学生物化学考研历年问答题
99年问答题1．简述丙氨酸中的氨基进入尿素的基本过程？2．丙酮酸和乙酰CoA是物质代谢的两个主要交叉点，请图示二者的来源及去向。
3．5－氟尿嘧啶是临床上很有用的抗癌药物，请简要说明它的抗癌药理。
答：5’-氟尿嘧啶是一种抗癌药物，它的结构与尿嘧啶十分相似，能抑制胸腺嘧啶合成酶的活性，阻碍胸腺嘧啶的合成代谢，使体内核酸不能正常合成，使癌细胞的增殖受阻，起到抗癌作用。
4．用SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时，样品孔应放在电泳槽的哪一极？why？四、论述题1．试述生化中的主要磷酸化过程及意义。
3．试比较原核与真核生物基因结构的特点。
答：真核生物与原核生物基因组结构的主要差异有：（1）真核生物的额基因组结构比原核生物的庞大。
哺乳动物基因组DNA由约3*109bp的核苷酸组成。
（2）真核生物有多个复制起点，而原核生物只有一个复制起点。
（3）真核生物中为蛋白质编码的大多数基因不如原核生物那样集中；原核生物基因组具有操纵子结构。
（4）真核生物基因组内，功能上密切相关的基因不如原核那样集中；原核生物基因组具有操纵子结构。
（5）真核生物DNA中含有大量复制序列，原核生物细胞中无重复序列。
（6）原核生物有基因重叠现象，而原核生物没有。
00年简答题（任选5 题，每题5 分，共25分）1、简述为什么C4植物比C3植物生长速度快，单位面积的生物量大？2、淀粉和纤维素都是有葡萄糖组成的？为什么人只能消化淀粉而同为辅乳动物的牛羊等食草动物却能以纤维素为食？3、严重的胆结石病人要将胆囊切除，为什么胆囊切除的病人不能吃太多油脂类食物？4、在PH7.6的TBE缓冲液中进行质粒（DNA）的琼脂糖凝胶电泳时，质粒向哪一极运动？为什么？如果在DNA样品中加入足够量的精胺后再电泳，会发生什么现象？为什么？5、氨甲蝶呤是一类重要的抗肿瘤药物，它对急性白血病等有一定疗效，请简述其抗癌机制并说明为什么它有一定的副作用。
6、已知大肠杆菌在37 摄氏度时双向复制一次约需40 分钟，但在这些培养基内，细菌分裂可达20 分钟一次，为什么？7、糖基化对蛋白质的性质和功能有何影响？答：糖基化有两种形式，即N-连接糖基化和O-连接糖基化。
中山大学生科院2014细胞生物学真题解析
2014年生命科学学院考研细胞生物学真题答案（部分）一填空题1、15-303、抗压5、多线染色体；灯刷染色体6、细胞色素c8、前质体二选择题3、B解析：核骨架的主要成分是由非组蛋白的纤维蛋白构成的, 含有多种蛋白成分及少量RNA。
4、A解析：线粒体膜主要是磷脂，磷脂占3/4以上，外膜主要是卵磷脂，内膜主要是心磷脂。
内膜缺乏胆固醇。
5、B三判断题2、错正常细胞生长相互接触后，其运动和分裂活动都要停顿下来。
在体外培养条件下则表现为细胞贴壁生长汇合成单层后即停止生长。
癌细胞则不同，其分裂和增殖并不因细胞相互接触而终止，在体外培养时细胞可堆累成立体细胞群，而不是单层。
3、对原因分析：膜表面添加糖链的过程是在内质网腔内进行的，注意是内质网腔内，而不是腔外或其它地方，结果就导致脂双层的细胞膜只有在朝向内质网腔的一侧才有糖链，相对的一侧（即朝向细胞浆的一侧没有糖链）。
5、对7、错（a）M+G1——细单线状;(b)M+S——粉末状;(c)M+G2——双线。
8、错协助扩散需要膜转运蛋白四简答题1、1 Arginine Arg R2 Glycine Gly G3 Asparaginic acid Asp D控蛋白磷酸化→基因转录。
3、1）结构：Na+-K+ATP酶是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体。
α-亚基是多次跨膜的整合蛋白，具有ATP酶的活性；β-亚基是具有特异性的糖蛋白。
2）机制：细胞膜内侧α-亚基与3个Na+ 结合，α-亚基在耗能情况下磷酸化导致α-亚基构象发生变化，Na+泵出细胞。
同时胞外2个K+ 与α-亚基另一结合位点结合使α-亚基去磷酸化，α-亚基构象恢复原状，并失去对K+的亲和力，将2个K+ 离子释放到细胞内。
5、在质膜上分布的Ca2+泵其C端是细胞内钙调蛋白（CaM）的结合位点，当胞内Ca2+浓度升高时，Ca2+与钙调蛋白结合形成激活的Ca2+-CaM复合物并与Ca2+泵结合，进而调节Ca2+泵的活性，将Ca2+输出细胞；内质网型的Ca2+泵没有钙调蛋白的结合域，主要是将Ca2+泵如内质网储存起来，如肌质网内储存的Ca2+对调节肌细胞的收缩运动至关重要。
中山大学生化真题专项整理(含答案)7代谢总论、生物氧化和生物能学.doc
第七章代谢总论、生物氧化和生物能学三、名词解释19.光合作用（00年）20.呼吸链（电子传递链）（01年）四、判断题21.（）氧化物合一氧化碳可以抑制电子由细胞色素a合a.3向02的传递。
（99年）22.（）与牛物氧化作用相伴而牛的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用（00年）23.（T ）寡霉素通过抑制线粒体内膜上的ATP合成酶而干扰ATP的生成。
（01年）24.（ F ）NAD、NADH是生物分解代谢的氢载体。
（02年）25.（ F ）在正常呼吸的线粒体中，还原程度最高的细胞色素是细胞色素观3。
（04年）26.（ T ）寡霉素是线粒体ATP合成酶的抑制剂。
（04年）27.（ F ）生物体所需的能量都来源于太阳能。
（06年）2& （ T ）一般生物大分子越稳定，表明其分子中的化学键具有更高的化学能。
（06年）29.（ T ）毒蘑菇中含有多种毒素，其中鹅膏毒素毒性强，作用快，通常吃后当天可致成年人死亡。
30.（ F ）无效循环指的是互逆的产能和耗能过程同时进行，ATP以热量形式散发，这种现象在机体内没有任何生理意义（07年）31.（ F ）胞浆的NADH能量通过线粒体内膜进入线粒体，然后被氧化产能。
（08年）32.（ F ）目前的进化理论认为，线粒体和叶绿体都起源于内共生细菌。
（08年）33.（ T ）对实验大鼠注射解偶联剂，如DNP时，可能会引起体温升高。
（08年）34.（ T ）假设鱼藤酮和抗霉索A在阻断各自作用的电子传递链位点的效率是相同的，鱼藤酮的毒性会更大。
（09年）35.（ F ）DNP （2, 4-dinitrophenol,2, 4-二硝基苯酚）是ATP合酶的抑制剂,可抑制ATP合成。
（09 年）36.（ F ）解偶联剂可抑制和呼吸链的电子传递。
（09年）37.（ F ）分解代谢和合成代谢通常是同一反应的逆转，其代谢反应也是可逆的。
（10年）38.（ F ）在高等植物中，光合作用产生的氧来自二氧化碳。
2014年生科院生物化学真题答案解析
2014年中山大学生科院生化真题答案（部分）一1.精氨酸（Arg）8.次黄嘌呤(IMP)9.两种解析:起始和内部各一种.10. 3解析:3个终止密码子要记下来:UAA,UAG,UGA11. 5.02解析：中性氨基酸：pI=（pK1+pK2）/2举一反三：中性氨基酸：pI=（pK1+pK2）/2酸性氨基酸：pI=（pK1+pK）/2R）/2碱性氨基酸：pI=（pK2+pKR18.降低解析:考点:波尔效应.H+、CO2均能降低Hb对O2的亲和力。
剧烈运动产生大量乳酸和CO2，故亲和力降低。
30.繁殖速度快二6.错解析：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
7.对考点：嘌呤合成代谢18.错解析：过渡态底物类似物由于能障小，和酶结合就紧密得多，其对酶的亲和力远远大于底物。
（详见王镜岩生化P377）23.对解析：某种疾病造成转氨酶大量释放到血清，可作为临床疾病的诊断标准。
举一反三：肝炎：GPT（谷丙转氨酶）；心肌梗死：GOT（谷草转氨酶）26错解析：叶酸缺乏使得高半胱氨酸难以转化为蛋氨酸（此步骤需要N-CH3-FH4），5造成同型半胱氨酸含量升高。
三2、考点:考查的是DNA复制过程中的DNA聚合酶。
考生需要特别注意原核生物中三种DNA聚合酶的比较。
DNA聚合酶的反应特点:①以四种dNTP为底物；②反应需要接受模板的指导；③反应需要有引物3’羟基存在；④反应需要有二价金属（主要是Mg2+）的存在；⑤DNA链的合成方向为5’→3’.3、考点:考查的是遗传密码的5个特点.遗传密码的基本特点：①方向性：密码子的阅读方向是5’到3’端。
②简并性：除蛋氨酸和色氨酸只有一个密码子外，其它氨基酸都有好几组密码子。
③通用性与特殊性：无论是病毒还是原核生物、真核生物，都共同使用一套遗传密码。
但极少数例外，如在支原体中，终止密码子UGA被用来编码色氨酸。
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20051．酶为什么具有催化功能？（4分）答：酶可以降低反应的活化能，使反应速度加快【2分】，降低活化能的因素有：（1）酶与底物的相互诱导结合产生结合能【1分】，包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；（2）活性中心特殊基团的催化作用【1分】，包括酸碱催化、共键催化、金属离子催化等。
2．为什么糜蛋白酶（Chymotrypsin）属于丝氨酸蛋白水解酶家族？你还知道那些丝氨酸蛋白水解酶以及蛋白水解酶家族？（4分）答：糜蛋白酶活性中心的Ser残基在蛋白质水解反应中起重要的催化作用【1】——酸碱催化和共价催化【1】。
其它丝氨酸蛋白酶如：trypsin （胰蛋白酶），elastase （弹性蛋白酶），subtilisin （枯草杆菌蛋白酶，thrombin（凝血酶），plasmin（血纤维蛋白溶酶）等【中英文皆可，写出两个以上给1分，写出1个给0.5分】。
其它蛋白水解酶家族：天冬氨酸（Asp）蛋白水解酶家族，光氨酸（Cys）蛋白水解酶家族，金属蛋白水解酶家族等【中英文皆可，写出两个以上给1分，写出1个给0.5分】。
3．酶为什么具有最适催化温度和pH值？（4分）答：最适温度：温度的升高可以使任何化学反应的速度加快【1分】；过高的温度会使酶的构象变化，使酶的催化能力降低【1分】，矛盾双方的调和使酶有一个最佳的催化温度。
最适pH值：酶的酸碱或共价催化需要催化基团处于质子化或脱质子化状态【1分】，对pH有依赖性；同时pH的变化对稳定酶构象的相互作用，特别是静电相互作用有较大影响【1分】。
上述因素的综合，会使酶有一个最佳的催化pH值。
4．糜蛋白酶的催化动力学曲线与肌红蛋白的氧合曲线类似；天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）是一个变构酶，它的催化动力学曲线是否与血红蛋白的氧合曲线类似，为什么？（4分）答：类似【2分】。
理由：ATCase和血红蛋白都属于寡聚体变构（别构）蛋白，它们包含多个与底物/效应物结合位点【1分】；某一结合位点与底物/效应物的结合通过构象变化会影响（加强或减弱）到其它位点与底物/效应物的结合（变构效应）【1分】。
它们的催化或结合动力学不遵从Michaelis-Menten方程（双曲线），一般为S形曲线。
5．糜蛋白酶的一级结构及其激活过程如图所示，这个激活顺序能否颠倒？给出理由（4分）答：不能颠倒【2分】。
理由：可能糜蛋白酶原上只暴露有胰蛋白酶的切割位点（水解），而糜蛋白酶的切割位点尚未暴露【1分】；当胰蛋白酶对糜蛋白酶原进行切割后，结构会发生调整变化，才暴露出糜蛋白酶（π-Chymotrypsin, α-Chymotrypsin）的切割位点【1分】。
6．对于人工酶（如环糊精）、核酶（RNA）、抗体酶、同工酶、以及具有催化功能的脂类分子集合体等具有明显区别的概念或对象，你能用什么基本原理将他们统一在“催化”的旗帜下？给出理由（4分）答：用酶的催化机理来统一【2分】。
理由：这些对象虽然属于不同物质类别或分子整体结构大不相同，但他们一定有能与他们各自的底物相结合的活性中心，通过各种效应（参见答1）来完成催化功能【2分】，因此，酶不一定是蛋白质，只要是能提供执行催化机理的有序基团集合（即活性中心）的物质（分子）结构，就具有酶的功能。
四、关于膜的组题1．生物膜有哪些功能？（3分）答：(1) 形成边界，使细胞与环境隔离【1分】；(2) 使细胞的内部结构分化，形成不同的功能分区【1分】；(3) 执行物质跨膜运输；(4) 执行对环境的信号转导；(5) 细胞和细胞的直接通讯【后三点答出两点以上给1分，答出一点给0.5分】。
2．膜蛋白有哪些存在方式？（3分）答：膜蛋白包括整合（跨膜）膜蛋白和外周膜蛋白【0.5分】。
跨膜蛋白包括span α-helix 和β-barrel两种形式【各0.5分】；外周蛋白与膜结合的方式有lipid linked，lipid bound，span-protein bound【各0.5分】。
3．列举细胞膜的物质运输方式并分类（5分）答：4．离子通道和泵的区别是什么？它们的工作是如何相关的？举例说明（5分）答：区别：通道为被动运输，泵为主动运输【1分】；通道没有饱和性，泵有类似于酶与底物结合的饱和性【1分】。
工作相关：通道使跨膜离子梯度倾向于消失，而泵的作用使是建立跨膜离子梯度【1分】。
例如，细胞膜内K离子浓度大大高于膜外，而Na离子浓度正好与此相反，K离子通道和Na离子通道的开关产生静息电位和动作电位，使K 离子和Na离子浓度梯度趋于消失，而Na-K泵则逆着浓度梯度使K离子运入膜内，Na离子运出膜外，维持膜两侧的K离子和Na离子浓度梯度五、关于信号转导的组题1. 生物信号（Biosignaling）有那些基本特征？（2分）答：Specificity 【0.5分】，amplification 【0.5分】，Desensitization/Adaptation 【0.5分】，Integration 【0.5分】2. 描述GTP-结合蛋白（G-蛋白）活化和失活的调节机制（4分）答：Ligand 同G蛋白偶联受体结合，G蛋白磷酸化，GDP变为GTP【1分】,α同βγ亚基分离，结合下游蛋白，发挥信号传导作用【1分】；当α亚基脱磷酸化，GTP 重新替换为GDP【1分】，α同βγ亚基重新结合，恢复循环初始状态【1分】3. 以G-蛋白偶联受体为例，描述细胞信号转导的基本要素、途径和产生细胞应答的机制（8分）答：基本要素：受体【0.5分】，G蛋白【0.5分】，产生第二信使的酶【0.5分】，第二信使及相应下游蛋白【0.5分】；途径及机制：以PKA途径为例：Ligand 同G蛋白偶联受体结合，G蛋白磷酸化，GDP变为GTP,α同βγ亚基分离，结合位于细胞膜上的腺苷酸环化酶（AC），活化后的AC催化AMP环化为CAMP，第二信使CAMP再活化PKC等蛋白激酶，进一步激活下游的信号传导途径，最终达到把信息传递给细胞质的目的蛋白或调节细胞核内目的基因表达的目的【5分】；当α亚基脱磷酸化，GTP重新替换为GDP，α同βγ亚基重新结合，恢复循环初始状态。
同时，细胞内多种脱磷酸化及其它修饰机制有效对信号的传递过程产生反馈和控制作用【1分】。
4. 生物分子之间的相互作用是由其立体结构所决定的（Stereo-specific），请从小生物分子（small bio-molecules）的代谢和感觉系统（sensory systems）中各举一个例子说明（3分）答：小生物分子的代谢（small bio-molecule）：氧与血红蛋白的结合是由其立体结构决定的，例如与之结构相似的一氧化碳也能竞争结合到血红蛋白上。
【1.5分】感觉系统（sensory system）：Rhodopsin（视紫红质），the photoreceptor in rod cell，changes structure from 11-cis-retinal into all-trans-retinal。
【1.5分】其它小生物分子的代谢（如糖代谢、离子通道等）、感觉系统中（如嗅觉、味觉）的例子举出一个各给1.5分。
5. 举一个简单的例子，说明细胞信号转导异常与疾病发生的关系（3分）答：疾病名称【1分】；疾病简单描述【1分】；同信号转导异常的关系【1分】（例：编码Ras蛋白－一种小分子G蛋白的基因发生变异，细胞内信号传导途径改变，细胞增殖失去控制，往往是导致多种癌症发生的原因。
）生物化学I（2006年秋季学期, A卷）I.简答题（共25小题，每小题4分，超过50分以50分计入总分）1．哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。
（4′）2．为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？（4′）3．Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？（4′）4． -Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？（4′）5．根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？（4′）6．蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子？（4′）7．蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？（4′）8．哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？（4′）9．图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。
（4′）10．构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？（4′）11．写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。
（4′）12．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？（4′）13．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？（4′）14．酶在体内的活性是如何受到调控的？（4′）15．淀粉与纤维素的结构有何区别？（4′）16．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？（4′）17．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？（4′）18．膜脂的分类及其结构特点（4′）19．生物膜的功能有哪些？（4′）20．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？（4′）21．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport. （4′）22．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？（4′）23．K＋离子通道是如何对通过的离子进行选择的？（4′）24．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？（4′）25．Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。
（4′）I ．评分标准调整为：低于60分以实际分值计入总分，超过60分以60分计入总分。
每小题分值也作相应调整，具体情况见下。
【中英文答题均可】1．苏氨酸 Thr 【1′】 【2′】；异亮氨酸 Ile 【1′】 【2′】2．① SDS 能够与蛋白质结合，导致蛋白质变性。
不同蛋白质-SDS 复合物形状也相似，都呈椭圆状；【2′】③ 大量SDS 的负电荷消除了不同种类蛋白质间的电荷符号的差异，蛋白分子越大结合的SDS 越多，各蛋白质-SDS 复合物的电荷密度（或荷质比）趋于一致；【2′】④ 自由电泳时，它们的泳动率基本相同，而在适宜浓度的聚丙烯酰胺凝胶介质中电泳时，由于凝胶的分子筛效应，电泳迁移率就取决于蛋白质-SDS 复合物的大小，也可以说是取决于蛋白质分子量的大小。
【2′】3．① MS 可以很高精度地测定生物大分子的分子量；【2′】② 串联MS 可以用于DNA ；【2′】③和蛋白质测序。
【2′】4．5．All α，all β，α＋β，α/β 【每个1′】6．① Chaperone proteins/Molecular Chaperone ；【1′】② Isomerases 【1′】including protein disulfide isomerase (PDI)【1′】and Peptidylprolyl isomerases (PPI)【1′】7．① Reversible ；【1′】② Structural complementary 【1′】 ＆ specific ；【1′】③ Structural dynamicness 【1′】8．① 氧分压升高；【1′】② pH 值升高【1′】；③ BPG 浓度降低【1′】；9．【6′】① “Y ”字型，轻链（L ）重链（H ）【2′】② 不变区（C ）可变区（V ）【2′】；③ 二硫键位置和数量正确【2′】；二级结构 氨基酸组成α-Keratin α-Helix 【1′】 Phe, Ile, Val, Met, and Ala 等疏水氨基酸残疾丰富，并含有大量Cys 【1′】 Collagen α-Chain 【1′】 Gly-X-Pro 或 Gly-X-Hyp 重复，Gly-Pro-Hyp 出现频率最高【1′】 Silk fibroin β-Sheet 【1′】 主要为Gly 和Ala 【1′】10．① Myosinmolecule （肌球蛋白分子），构成粗肌丝，分子头部有ATP 结合位点和肌动蛋白结合位点；【2′】② Actin molecule （肌动蛋白分子），构成细肌丝主体；【2′】③ Tropomyosin molecule （原肌球蛋白分子），覆盖或暴露细肌丝上肌球蛋白分子的结合位点；【2′】④ Troponin molecule （肌钙蛋白分子），与原肌球蛋白分子相连，通过与钙离子结合调控粗丝和细丝的结合与解离。