个别氨基酸的代谢
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
氨基酸的体内代谢-一般代谢
• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受 阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多， 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成 减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏 迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收，以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织，组织蛋白质又 可降解为氨基酸，这 两种来源的氨基酸 （外源性和内源性） 混合在一起，存在于 组织细胞，血液和其 他体液中，总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝 肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在， 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢
瓜氨酸
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
COOH
NH2 C NH (CH2)3 CH NH2 COOH N
COOH C H CH2 COOH
NH2 C NH COOH CH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH (CH2)3 CH NH2
+
CH HOOC
COOH
精氨酸代琥珀酸
精氨酸
延胡索酸
4. 精氨酸水解生成尿素
反应在胞液中进行
FH2
FH2还原酶
FH4
NADPH+H+
NADPH+H+
NADP+
一碳单位主要来源于氨基酸代谢
丝氨酸 甘氨酸 组氨酸 色氨酸 N5, N10—CH2—FH4 N5, N10—CH2—FH4 N5—CH=NH—FH4 N10—CHO—FH4
一碳单位的互相转变
N10—CHO—FH4
H+ H2 O NH3
（五）高氨血症和氨中毒
血氨浓度升高称高氨血症 ( hyperammonemia)， 血氨浓度升高称高氨血症 ) 常见于肝功能严重损伤时， 常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺 陷也可导致高氨血症。 陷也可导致高氨血症。 高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒 高氨血症时可引起脑功能障碍， (ammonia poisoning)。 )
1. 氨基甲酰磷酸的合成
反应在线粒体中进行
CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
乙酰谷氨酸， （N-乙酰谷氨酸，Mg2+） 乙酰谷氨酸
O H2N C O ~ PO32氨基甲酰磷酸
+ 2ADP + Pi
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。
（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。
个别氨基酸的代谢
2. 甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基
• 肝是合成肌酸的主要器官 • 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成
• （二）半胱氨酸与多种生理活性物质的生成有关
1. 半胱氨酸与胱氨酸可以互变
CH2SH 2 CHNH2
COOH
-2H +2H
CH2
S
CHNH2
COOH
S CH2 CHNH2 COOH
个别氨基酸的代谢
（Metabolism of Individual Amino Acids）
一、氨基酸脱羧基作用
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
胺类
（一）谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱羧酶
5-羟色胺 一碳单位
丙酮酸 + 乙酰乙酰CoA 维生素 PP
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程
缬氨酸 亮氨酸
相应的α-酮酸
异亮氨酸
脂酰CoA
α,β-烯脂酰CoA
琥珀酰CoA 乙酰CoA
琥珀酰CoA+乙酰CoA
知识框架
蛋白质消化吸收 与氨基酸代谢
蛋白质的营养价 值与消化吸收
氨基酸一般代谢
氮平衡 蛋白质的营养价值 必需氨基酸
5-羟色氨酸
CH2CH2NH2
5-HT
（四）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质
鸟氨酸
鸟氨酸脱羧酶 CO2
腐胺
S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
SAM脱羧酶 CO2
脱羧基SAM
丙 胺 转 移 酶
5'-甲基-S-腺苷
氨基酸的分解代谢过程
氨基酸的分解代谢过程氨基酸的分解代谢过程通常涉及蛋白质降解、氨基酸转氨基反应和尿素循环等重要步骤。
以下是一般的氨基酸分解代谢过程：
1. 蛋白质降解：首先，蛋白质（由氨基酸组成）在体内被降解为单个氨基酸。
这个过程通常发生在胃和小肠，涉及胃酸和胃蛋白酶等酶的参与。
2. 氨基酸转氨基反应：氨基酸不能直接在体内储存，因此它们需要在分解过程中被转换成能够储存或排除的形式。
氨基酸转氨基反应是其中的关键步骤之一。
在这个过程中，氨基酸的氨基团被转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和α-酮酸。
这一过程通常涉及到氨基转移酶（aminotransferase）酶。
3. 尿素循环：转移后的氨基团一般会形成尿素，这是一种较为稳定且不具有毒性的物质。
尿素循环（或称尿素合成途径）发生在肝脏中，它将氨基团从氨酸转移到尿素上。
尿素然后进入血液，最终通过肾脏排除。
4. 能量产生：在氨基酸分解的过程中，α-酮酸可以进入三羧酸循环（TCA循环）进行氧化磷酸化，从而产生能量。
氨基酸的碳骨架也可以通过不同途径进入糖异生途径或脂肪酸合成途径。
总体而言，氨基酸的分解代谢过程是维持体内氮平衡、提供能量和产生代谢中间产物的重要过程。
这一过程的调节对于人体正常的生理功能非常重要。
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个别氨基酸的代谢
个别氨基酸的代谢
(1)氨基酸的脱羧基作用
部分氨基酸在特异的氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧反应，生成相应的胺。
除组氨酸脱羧酶不需辅酶，其他脱羧酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。
氨基酸脱羧基后生成的胺虽然含量不高，但具有重要的生理功能。
下列几种重要胺类为：
①γ-氨基丁酸(GABA)：由L-谷氨酸脱羧酶催化谷氨酸脱羧基生成，此酶在脑、肾中的活性很高，所以脑中GABA含量较多。
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经系统有抑制作用。
②组胺：由组氨酸在组氨酸脱羧酶催化下脱羧基产生。
组胺在体内分布广泛，乳腺、肺、肝、肌组织及胃粘膜含量较高。
组胺具有强烈的扩张血管功能，增加血管通透性，使血压下降;也是胃液分泌刺激剂。
③5-羟色胺(5-HT)：除神经组织外，还存在于胃肠道、血小板及乳腺细胞中。
作为神经递质具有抑制作用;在外周组织具有收缩血管的功能。
④牛磺酸：牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。
现发现脑组织中具有较多的牛磺酸。
⑤多胺：某些氨基酸脱羧基可产生多胺类物质。
精脒和精胺属多胺类，它是调节细胞生长的重要物质。
(2)一碳单位的概念、来源、载体和意义
某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
体内的一碳单位有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参加代谢。
一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸。
例题：体内转运一碳单位的载体是
A.叶酸
B.生物素
C.维生素B12
D.四氢叶酸
E.S��腺苷甲硫氨酸
答案：D
(3)甲硫氨酸循环
在甲硫氨酸腺苷转移酶的催化下，甲硫氨酸与ATP作用，生成S腺苷甲硫氨酸(S AM)。
SAM中的甲基十分活泼，称活性甲基，SAM称活性甲硫氨酸。
SAM在甲基转移酶的催化下，可将甲基转移给另一物质，使甲基化，SAM即变为S腺苷同型半胱氨酸。
同型半胱氨酸由N5-甲基四氢叶酸供给甲基，生成甲硫氨酸。
此即甲硫氨酸循环。
S AM是体内最重要的甲基供体。
(4)苯丙氨酸和酪氨酸代谢
在体内有下述代谢过程：
苯丙氨酸羟化酶酪氨酸羟化酶甲基化
苯丙氨酸酪氨酸多巴多巴胺去甲肾上腺素肾上腺素
上述反应生成的多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称为儿茶酚胺，是脑内重要的神经递质或肾上腺髓质激素。
酪氨酸羟化酶是合成儿茶酚胺的限速酶。
酪氨酸另一代谢途径是生成黑色素，其合成的关键酶为酪氨酸酶;缺乏此酶可引起白化病。
缺乏苯丙氨酸羟化酶时，会出现苯酮酸尿症。
尿黑酸分解代谢酶先天缺陷时，可出现黑酸尿症。
例题：参与一碳单位代谢的维生素是：
A 维生素B1
B 维生素B6
C 维生素PP
D 叶酸
E 泛酸
答案：D。