大学有机化学第十四章蛋白质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
苏教版有机化学基础课件蛋白质
（1）氨基酸与蛋白质呈现怎样的关系？
（2）氨基酸的官能团名称是什么？氨基酸具有哪些性质？
（3）蛋白质具有哪些性质？这些性质有何异同点？
几种简单的氨基酸：
α
C CH2－COOH 甘氨酸 —
α
C 2－COOH CH3－CH
—
NH2
NH2
α
—
NH2
丙氨酸
HOOC－(CH2)2－CH C －COOH 谷氨酸
ห้องสมุดไป่ตู้ 天然氨基酸的通式
H — —
R1－C－COOH
NH2
课前问题：
（1）氨基酸与蛋白质呈现怎样的关系？
（2）氨基酸的官能团名称是什么？氨基酸具有哪些性质？
（3）蛋白质具有哪些性质？这些性质有何异同点？
天然氨基酸的通式
H — —
R1－C－COOH 羧基——酸性
NH2 氨基——碱性
结论：氨基酸是两性化合物
A ①②③ C ③④⑤
B ②④ D ③⑤⑥
6.脑白金主要成分的结构简式为:
下列对脑白金主要成分的推论错误的是( B ) A.其分子式为C13H16N2O2 B.它是蛋白质 C.能水解得到乙酸 D.能与溴水发生加成反应
《有机高分子的合成》课前问题：
（1）有机高分子是如何得到的？反应类型是什么？ （2）以乙烯生成聚乙烯为例，简述反应过程中官 能团如何变化？形成的有机高分子有怎样的特点？ （3）有机高分子的结构简式包括哪些部分？各有 什么含义？ （4）什么是单体？如何通过单体来推断与命名有 机高分子？如何从有机高分子的结构反推出单体 的结构？
（1）（2）（3）
P77观察与思考【实验现象】：
鸡蛋清溶液 现象 加蒸馏水 性质
大学有机化学第14章
6
15.3 硝基化合物的物理性质
• 脂肪族硝基化合物是无色而具有香味的液体,难溶于 水,而易溶于醇和醚;
• 大部分芳香族硝基化合物都是淡黄色固体,有些一硝 基化合物是液体,它们具有苦杏仁味;有毒性.
• 多硝基化合物在受热时一般易分解而发生爆炸.
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7
15.4 硝基化合物的化学性质 15.4.1 与碱作用 • 脂肪族硝基化合物中,含有-H的伯或仲硝基化合物
第十四章 硝基化合物和胺
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1
要求深刻要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有：
硝基化合物的结构和化学性质；
胺的结构、制备和化学性质； 腈的化学性质。
要求一般理解和掌握的内容有：
硝基化合物的物理性质；
胺的物理性质； 腈的物理性质；
难点：
硝基对苯环上邻、对位取代基的影响； 胺的碱性大小比较； 季铵碱的Hofmann消除反应。
15
15.4.3 苯环上的取代反应 • 硝基是间位定位基，它使苯环钝化：
• 由于硝基的钝化影响，硝基苯不能发生傅-克反应。
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16
15.4.4 硝基对邻、对位上取代基的影响 (1) 对卤原子活泼性的影响
• 硝基对其邻位和对位上的卤素取代基有活化作用。 注意: 与苯及衍生物的定位效应(亲电取代)不 同,这里是亲核取代,所以编辑硝ppt 基起活化作用. 17
能逐渐溶解于氢氧化钠(生成稳定的负离子):
• 共振结构式:
• 硝基化合物存在硝基式和酸式互变异构:
主要
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8
• 具有-H的伯或仲硝基化合物存在互变异构现象,所 以呈酸性:
• 叔硝基化合物没有这种氢原子,因此不能异构成酸 式,也就不能与碱作用.
蛋白质的生物有机化学
蛋白质的生物有机化学引言蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它在生物体内具有多种重要的生物学功能。
蛋白质的结构和功能与其生物有机化学性质密切相关。
本文将介绍蛋白质的生物有机化学特征，包括氨基酸构成、蛋白质的合成和降解等方面内容。
氨基酸构成蛋白质是由氨基酸组成的，氨基酸是一类含有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机化合物。
氨基酸可以通过共轭酸碱对形成离子，存在各种电离态。
蛋白质中常见的氨基酸有20种，它们的结构和性质各不相同。
其中，9种氨基酸是人类必需氨基酸，即人体无法自行合成，在日常饮食中必须获得。
氨基酸的胺基和羧基可以互相反应形成肽键，将多个氨基酸连接在一起形成肽链。
一个肽链中的氨基酸数量不定，有时可以达到几千个。
肽链折叠成特定的空间构型后，形成蛋白质的结构。
蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
•一级结构：指蛋白质的氨基酸序列。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
•二级结构：指蛋白质中肽链的局部空间构型，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
•三级结构：指蛋白质整体的空间构型，由肽链上相邻的部分之间的相互作用决定。
•四级结构：指由多个肽链组合而成的复合蛋白质的空间构型。
蛋白质的结构决定了其功能。
不同的结构使得蛋白质具有不同的生物学活性，如酶、抗体、激素等。
蛋白质的合成与降解蛋白质的合成是一个复杂的过程，涉及到DNA的转录和翻译过程。
在细胞中，DNA被转录成RNA，在核糖体中，RNA 被翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质。
蛋白质在细胞中不断合成和降解，这是细胞维持生物化学平衡的重要过程。
在降解过程中，蛋白质经过酶的作用被分解成小的多肽和氨基酸。
这些残基可以再次参与蛋白质的合成或被利用作为能源供给。
结论蛋白质是生物体内重要的有机分子，其生物有机化学性质决定了其结构和功能。
蛋白质的结构多样化，不同的结构决定了其不同的生物学活性。
蛋白质的合成和降解是细胞内的重要过程，细胞通过这些过程来维持生物化学平衡。
第十一章,第十二章,第十三章,第十四章有机化学名词解释
名词解释第十一章1.振动光谱——分子振动能级间的能量差比同一振动能级中转动能级之间能量差大100倍左右，他们大多在近红外区域内，因此称为红外光谱。
2.转动光谱——分子转动能级之间的能量差很小，转动光谱位于电磁波谱中的远红外及微波区域内。
3.红外吸收峰的位置——分子振动的频率决定分子所吸收的红外光频率。
4.红外吸收光谱——分子吸收红外光引起的振动和转动能级跃迁产生的信号。
5.红外光谱产生的条件——当一定频率的红外光照射物质时，如果分子中某一基团的振动频率正好与其相同，物质就能吸收这一频率的红外光从低能级跃迁到较高的能级，产生红外吸收光谱。
6.叁键和累积双键区——2500~2000 cm-1各种叁键基团和累积双键的伸缩振动区域7.氢键区——4000~2500cm-1含氢基团的伸缩振动区。
8.双键区——2000~1500 cm-1各种双键基团包括共轭双键以及苯基伸缩振动区域。
9.特征吸收峰——用于鉴定官能团存在的吸收峰。
10.特征谱带区——氢键，双键，叁键区的特征性强，所以4000~1500 cm-1的区域称为官能团特征频率区。
11.核磁共振谱——记录原子核对射频区电磁波的吸收，简称NMR。
12.质子磁共振谱——氢原子核共振谱，简称PMR。
13.化学位移——由于化学环境所引起的核磁共振信号位置的变化。
14.自旋偶合——相邻碳上氢核的相互影响。
15.硝基化合物的还原——硝基苯在强酸介质中，用金属还原时，总是得到苯胺，用催化加氢也可得到同样的结果。
16.胺的碱性——胺与氨相似，氮原子上的未共用电子对能与质子结合，形成带正电的铵离子。
17.胺——可看作氨的衍生物，即氨分子中的氢原子被烃基取代的产物。
18.胺的烃基化——与卤代烃（通常为伯卤代烃和具有活泼卤原子的芳卤化物），醇等烃基化试剂作用，胺基上的氢原子被烃基取代。
19.胺的酰基化——伯胺和仲胺作为亲核试剂可与酰卤，酸酐等酰基化试剂反应，生成N-取代酰胺和N,N-二取代酰胺。
有机化学氨基酸、多肽、蛋白质
6 种异构体 24种异构体
许多种氨基酸按照不同的排列顺序, 构成了自 然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体, 由 N-端叫起, 依次称为某氨酰（基）某氨酸。
O
O
O
H2N CHC NH CH2C NH CHC OH
N-端
CH3
CH2
C-端
丙氨酸残基 甘氨酸残基 苯丙氨酸残基
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜 的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析 法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性
调节蛋白质溶液的pH值至等电点, 再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表 面的水化膜, 可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出
CO2气体的体积，可对 α-氨基酸 进行定量分析。 也常用于层析实验中氨基酸的显色。
第二节 肽肽ຫໍສະໝຸດ 氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 (肽键)连 接而成的一类化合物。其通式为：
RO
R’ O
H2N C－C－OH + H N C－C－OH
H
HH
A氨m基ino酸acid
第十四章 氨基酸、蛋白质
第一节 氨基酸
一、氨基酸的分类、命名和构型
氨基酸的结构特点
①都是α-氨基酸（脯氨酸是
α–亚氨基酸）； H N
COOH H
R CH COO- 内盐
NH3+
偶极离子
②除甘氨酸外，都是L-氨基酸（左旋）；
③各氨基酸侧链R基团不同，氨基酸结构和性质有差异
1、分类
据化学结构：
任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特 而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的 特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一 级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上 属于构象范畴，称为高级结构。
《有机化学》第十四章 杂环化合物 - 副本
9H-嘌呤 7H-嘌呤
邓健 制作 罗美明 审校
上页 下页 首页 16
第十四章 杂环化合物和维生素 第一节 芳香杂环化合物（四、稠杂环）
嘌呤衍生物广泛分布在动植物中， 如腺嘌呤、鸟嘌呤均为核酸的碱基。
NH2
N
N
NN H
腺嘌呤 (Adenine)
OH
N
N
H2N N N H
鸟嘌呤 (Guanine)
人民卫生电子音像出版社
喹啉
891
7
2
6
5
N
10
3 4
吖啶
1N 6 5
7
N
2
N
3
4
NH9
8
嘌呤
人民卫生电子音像出版社
上页 下页 首页 7
第十四章 杂环化合物和维生素 第一节 芳香杂环化合物（二、六元杂环）
二、芳香六元杂环
（一）吡啶 (C5H5N) 的结构
吡啶是具有特殊臭味的 无色液体。 存在于煤焦油、 骨焦油中,其衍生物广泛存在 于自然界。工业上主要从煤 焦油的轻油部分提取吡啶。
芳香性 (环的稳定性): 苯 > 噻吩 > 吡咯 > 呋喃
邓健 制作 罗美明 审校
上页 下页 首页 13
第十四章 杂环化合物和维生素 第一节 芳香杂环化合物（三、五元杂环）
（二）吡咯衍生物
吡咯衍生物在自然界分布很广，植物中的叶绿素和动物 中的血红素都是吡咯衍生物。它们都具有重要的生理活性。
N HN NH N
2.有多个杂原子时,按O、S、N (N-R;N-H;N) 顺序编号
H3C 4 N 3 5 NH1 2
4
3
5 N1N2
CH3
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
蛋白质的功能生物化学
蛋白质的功能生物化学
蛋白质是生物体内最重要的有机物质之一，具有多种生物化学功能。
主要功能如下：
1. 结构功能：蛋白质是生物体内构成细胞、组织和器官的重要结构成分，如肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白组成肌纤维和细胞骨架，而胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要结构蛋白质。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，能够催化生物体内的化学反应。
例如，消化系统中的胃蛋白酶和胰蛋白酶能够分解食物中的蛋白质，将其分解为氨基酸。
3. 运输功能：蛋白质能够通过细胞膜，运输溶解在血液中的物质，如载脂蛋白能够运输胆固醇和脂肪酸。
4. 免疫功能：抗体是蛋白质的一种，具有识别和结合抗原的能力，参与机体的免疫反应。
5. 调节功能：蛋白质可以作为激素或激素受体参与体内的信息传递和调节。
例如，胰岛素和胰高血糖素是由蛋白质构成的激素，能够调节血糖水平。
6. 储能功能：蛋白质也可以作为能量储存物质，例如肌肉中的肌球蛋白具有丰富的储能功能。
7. 保护功能：蛋白质能够保护细胞和组织免受外界的损伤和病
原体的侵袭。
例如，抗体能够结合病原体，促使其被免疫系统清除。
总之，蛋白质在生物体内发挥着重要的功能，涉及到生命的各个方面，包括结构、代谢、调节、免疫和保护等。
有机化学课后习题参考答案
《有机化学》习题参考答案引 言这本参考答案是普通高等教育“十二五”规划教材《有机化学》（周莹、赖桂春主编，化学工业出版社出版）中的习题配套的。
我们认为做练习是训练学生各种能力的有效途径之一，是对自己所学内容是否掌握的一种测验。
因此，要求同学们在学习、消化和归纳总结所学相关知识的基础上完成练习，即使有些可能做错也没有关系，只要尽心去做就行，因为本参考答案可为读者完成相关练习后及时核对提供方便，尽管我们的有些参考答案（如合成题、鉴别题）不是唯一的。
北京大学邢其毅教授在他主编的《基础有机化学习题解答与解题示例》一书的前言中写道：“解题有点像解谜，重在思考、推理和分析，一旦揭开了谜底，就难以得到很好的训练。
” 这句话很符合有机化学解题的特点，特摘录下来奉献给同学们。
我们以为，吃透并消化了本参考答案，将会受益匪浅，对于报考研究生的同学，也基本够用。
第一章 绪论1-1解：（1）C 1和C 2的杂化类型由sp 3杂化改变为sp 2杂化；C 3杂化类型不变。
（2）C 1和C 2的杂化类型由sp 杂化改变为sp 3杂化。
（3）C 1和C 2的杂化类型由sp 2杂化改变为sp 3杂化；C 3杂化类型不变。
1-2解：(1) Lewis 酸 H + ， R + ，R －C +＝O ，Br + ， AlCl 3， BF 3， Li + 这些物质都有空轨道，可以结合孤对电子，是Lewis 酸。
（2）Lewis 碱 x －， RO －， HS －， NH 2， RNH 2， ROH ， RSH这些物质都有多于的孤对电子，是Lewis 碱。
1-3解：硫原子个数 n=5734 3.4%6.0832..07⨯=1-4解：甲胺、二甲胺和三甲胺都能与水形成氢键，都能溶于水。
综合考虑烷基的疏水作用，以及能形成氢键的数目（N 原子上H 越多，形成的氢键数目越多），以及空间位阻，三者的溶解性大小为：CH 3NH 2 >(CH 3)2NH >(CH 3)3N1-5解：32751.4%1412.0C n ⨯==，327 4.3%141.0H n ⨯==，32712.8%314.0N n ⨯==，3279.8%132.0S n ⨯==， 32714.7%316.0O n ⨯==， 3277.0%123.0Na n ⨯==甲基橙的实验试：C 14H 14N 3SO 3Na 1-6解： CO 2：5.7mg H 2O ：2.9mg第二章 有机化合物的分类和命名2-1解：(1) 碳链异构 （2）位置异构 （3）官能团异构 （4）互变异构 2-2解：（1） 2,2,5,5-四甲基己烷 (2 ) 2,4-二甲基己烷 （3）1-丁烯-3-炔 （4）2-甲基-3-氯丁烷 （5）2-丁胺 （6）1-丙胺 （7）（E ）-3,4-二甲基-3-己烯 （8）（3E ，5E ）-3-甲基-4,5-二氯-3,5-辛二烯 （9）2,5-二甲基－2,4-己二烯 （10）甲苯 （11）硝基苯 （12）苯甲醛 （13）1-硝基-3-溴甲苯 （14）苯甲酰胺 （15）2-氨基-4-溴甲苯 （16）2,2,4-三甲基-1-戊醇（17）5-甲基-2-己醇 （18）乙醚 （19）苯甲醚(20) 甲乙醚(21) 3-戊酮(22 ) 3-甲基-戊醛（23）2,4-戊二酮（24）邻苯二甲酸酐（25）苯乙酸甲酯（26）N,N-二甲基苯甲酰胺（27）3-甲基吡咯（28）2-乙基噻吩（29）α-呋喃甲酸（30）4-甲基-吡喃（31）4-乙基-吡喃（32）硬脂酸（33）反-1,3-二氯环己烷（34）顺-1-甲基-2-乙基环戊烷（35）顺-1,2-二甲基环丙烷2-3解：(1)CH3CHCH3CH3CH3CHCH3CH3C（2）CH3CHCH3CH2CH2CH2CH3C2H5(3)CH3CHCH3CHCH2C2CH3C2H525(4)C2H5HCH3H(5) H2252CH2CH3(6)(7)HCH3HCH3HH(8)3(9)52H5(10)(11) CH3NO2NO2(12)H3(13) (14)OHCOOHBr(15) BrCHOCH3CH3(16)CH3CH2OH(17) OH(18)OH BrBr(19)OHSO3HNO2(20)OO O(21) O(22)O(23)HCH3HCHO(24)H33(25)NHCH3O(26)NH2NH(27)NHO(28)S(29)NCH2H5OCH2H5(30) CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH(31)NH2ONH2(32)H2N-CONH-C-NH2(33) OOO(34)OCHO2-4解：(1)C H3CH2CH3CH3CHCH3CH3C命名更正为：2,3,3-三甲基戊烷(2)(3)(4)(5)(6)(7)(8)2-5解：可能的结构式2-6解：(1)(2)(3)2-7解：1,3-戊二烯1,4-戊二烯1－戊炔2－戊炔1,2-戊二烯2,3－戊二烯3-甲基-1,2-丁二烯第三章饱和烃3-1解：(1) 2,3,3,4-二甲基戊烷(2) 3-甲基-4-异丙基庚烷(3) 3,3-二甲基戊烷(4) 2,6-二甲基-3,6-二乙基辛烷(5) 2,5-二甲基庚烷(6) 2-甲基-3-乙基己烷(7)2-甲基-4-环丙基自己烷(8)1-甲基-3-乙基环戊烷3-2解：(1)H3332CH3(2)(3) H333(4)(5) (6)3-3解：(1) 有误，更正为：3-甲基戊烷(2) 正确(3) 有误，更正为：3-甲基十二烷(4) 有误，更正为：4-异丙基辛烷(5) 4,4-二甲基辛烷(6) 有误，更正为：2,2,4-三甲基己烷3-4解：(3) > (2) > (5) > (1) > (4)3-5解：(A)对位交叉式(B)部分重叠式(C)邻位交叉式(D)全重叠式A>C>B>D3-6解：(1)相同(2)构造异构(3)相同(4)相同(5)构造异构体(6)相同3-7解：由于烷烃氯代是经历自由基历程，而乙基自由基的稳定性大于甲基自由基，故一氯甲烷的含量要比一氯乙烷的含量要少。
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茚三酮反应 缩二脲反应 黄蛋白反应 醋酸铅反应
试 剂
水合茚三酮 NaOH 稀CuSO4 浓HNO3 Pb(OAc)2 NaOH
起反应的基团
α-氨基酰基
产生的颜色
蓝(紫)
两个以上的肽 浅红色至紫蓝 键 色 苯环 硫 黄 棕黑色沉淀
②酸性氨基酸:羧基数目多于氨基
③碱性氨基酸:碱性基数目多于羧基 ★这里所指的中性，并不是指pH＝7
3.命名：多用俗名 4.符号：国际上通用的符号是由氨基酸英文名字的 前三个字母组成的，有时也仅用一个英文字母表 示，我国也用中文缩写。 5.必需氨基酸：
组成蛋白质的20多种氨基酸中，有些是人和动物 不能自身合成的，必须从食物中直接摄取，这些 氨基酸称为必需氨基酸。
H N CH R3
O C
H N C
肽键
肽键
肽键
肽的命名是以C-端氨基酸作为母体称为某氨酸， 其它氨基酸残基视为取代基，称为某氨酰，从N端氨基酸开始依次排列于母体名称前面。
O H2N CH H C H N CH CH3 O C H N CH O C OH
CH2OH
甘氨酰丙氨酰丝氨酸(甘丙丝肽 )
O H2N CH CH2 CH2 C H N CH O C H N CH H O C OH
COOH
CH2SH
谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(谷胱甘肽)( GSH)
O ① H2N CH H O ② H2N CH CH3 C C
H N CH CH3 H N CH H
O C OH 甘-丙肽
O C OH 丙-甘肽
多肽和蛋白质也发生此反应。
3.成肽反应
O NH2 CH R C OH + H H N CH R O C OH - H2 O NH2 CH R O C H N CH R O C OH
肽键
α-氨基酸
α-氨基酸
二肽
由两个氨基酸通过一个肽键连接而成的肽叫二 肽；由三个氨基酸通过两个肽键连接而成的肽 叫三肽；由多个氨基酸组成的肽叫多肽。分子 量在10000以上的多肽一般看作是蛋白质。
+
酸式电离
Pr Pr
NH+ 3 NH3
+
OH - Pr OH + H H
+
COOH COOH 蛋白质正离子 pH<pI 总电荷：+
Pr
COOCOO偶极离子 蛋白质负离子 pH=pI pH>pI 总电荷：0 总电荷：—
H H
+
COOCOO-
NH2 OH NH2 Pr OH +
Pr
蛋白质离子在电场中电泳的方向取决于蛋白质颗 粒所带电性，速度取决于蛋白质颗粒所带电荷量 的多少和质点的大小。
如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、缬氨酸和苏氨酸是人体必需氨基酸。
6.α-氨基酸的构型
组成蛋白质的α-氨基酸，除甘氨酸外，α-碳原子 都是手性的，都有旋光性。 高等动物蛋白质中的氨基酸绝大多数是属于L-型 的α-氨基酸。
在分子中含有一个以上手性碳原子的氨基酸的构 型都以α-碳原子为准。
第二节
蛋白质
一、蛋白质的结构 二、蛋白质的理化性质
一、蛋白质的结构
1.蛋白质的一级结构（肽链结构）
蛋白质是由很多α-氨基酸残基通过肽键结合而成 的多肽链，肽键是蛋白质分子的主键。 书写肽链时，习惯上把N-端写在左边，C-端写在 右边。
N-端
H2N CH R1
O C
H N CH R2
O C
R
CH NH2
COOH +
HCl
R
CH
COOH
N H+ Cl 3
COOH R CH NH3
+
R
CH NH2
COO
内盐(偶极离子)
R
CH NH2
COOH +
H 2O
R
CH NH2
COO
+
H 3O （ 酸 式 电 离 ）
+
R
CH NH2
COOH +
H 2O
R
CH N H+ 3
COOH + OH
（碱式电离）
组成肽键的氨基酸数目增多，理论上的排列方式 也增多。 蛋白质多肽链中氨基酸的种类、数目以及排列顺 序，是蛋白质的基本结构，通常称为蛋白质的一 级结构(又称初级结构)。
2. 蛋白质的空间结构
⑴ 二级结构：蛋白质多肽长链的空间构象，称为
蛋白质的二级结构。二级结构主要有α-螺旋和β折叠两种。
⑵ 三级结构： 多肽链再进一步卷曲、折叠即是蛋 白质的三级结构。每条肽链都有各自的一、二、 三级结构，这些肽链称为蛋白质亚基。
带＿＿＿电荷，在电场中向＿＿极移动。
某氨基酸溶于pH=7的纯水中，所得氨基酸的溶液 pH=6，问此氨基酸的等电点是大于6，等于6， 还是小于6？
2. 与水合茚三酮的反应：
α－氨基酸与水合茚三酮在加热的条件下，生成 蓝紫色化合物，并放出CO2，此反应灵敏，因此
是鉴定氨基酸迅速而简便的方法之一。
第十四章
氨基酸、蛋白质
第一节 α-氨基酸
第二节 蛋白质
第一节 α-氨基酸
一、概述
1. 通式：
R CH NH2 C O O H + N aO H
组成蛋白质的20种基本氨基酸，大都是α氨基酸
2.分类
根据侧链R基的结构分为：
①脂肪族氨基酸
②芳香族氨基酸 ③杂环族氨基酸
根据氨基酸分子中氨基和羧基数目分为: ①中性氨基酸:氨基和羧基数目相等
CHO COOH HO C CH3
L -(+ ) -乳 酸
COOH H 2N C CH3
L -(+ ) -丙 氨 酸
COOH H 2N C R
L -丙 氨 酸 L-氨基酸
HO
C
H
H
H
H
C H 2O H
L -(— )-甘 油 醛
二、氨基酸的化学性质
1. 两性及等电点
R CH NH2 C O O H + N aO H R CH NH2 COO N a+ +
⑶四级结构：由多条肽链组成的蛋白质中各个亚
基在空间的排列方式称为蛋白质的四级结构。
3. 维持蛋白质构象的作用力：
⑴氢键 ⑵二硫键
⑶酯键
⑷盐键
⑸疏水交互作用（疏水“键”）
二、蛋白质的理化性质
1. 蛋白质的两性及等电点 NH
碱式电离
Pr Pr
NH2
2
COOH COOH NH+ 3 NH3
例：蛋白质A、B、C、D、E，其分子量和等电点如下： 蛋白质 A B C D E 分子量 25000 30000 25000 40000 50000 等电点(pI) 3.8 8.0 6.5 3.8 7.3 当在pH＝6.8的缓冲溶液中进行电泳分离，请在下图中 画出其移动方向和顺序
+
ADC
EB
原点
2. 颜色反应
酸式电离和碱式电离相等时溶液的pH为该氨基酸 的等电点，用pI表示。等电点时氨基酸以偶极离 子形式存在，所带净电荷为零 。
CH NH+ 3 COOH OH H+ R CH NH+ 3 COO OH H+ R CH NH2 COO
R
带电离子在电场中的运动称为电泳。
某α-氨基酸pI＝6.6，在水中进行＿＿＿式电离，