第二章-蛋白质化学只是课件
组氨酸(His) 脯氨酸(Pro) 。 （B是指Asx，即Asp或Asn； Z是指Glx，即Glu或
Gln。）
3 按照酸碱性分类：
酸性氨基酸：Asp, Glu 碱性氨基酸：Arg, Lys, His 中性氨基酸：15种
4 按照氨基羧基分类
一氨基一羧基；二氨基一羧基；一氨基二羧基
总结：：二十种氨基酸的结构特点
小结结构特点 2酸—3碱—3芳香—2S—3OH—2酰胺
三 其他氨基酸
1 两种新发现的氨基酸: 硒代半胱氨酸（Sci 2002.5.24） 吡咯赖氨酸
2 修饰性氨基酸 3 非蛋白质氨基酸
中文名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
② 金属蛋白（metalloprotein）金属离子+Pr ③ 磷蛋白（phosphoprotein） 含磷酸基+Pr ④ 核蛋白（nucleoprotein） 核酸+Pr ⑤ 脂蛋白 （lipoprotein） 脂类+Pr
细胞脂蛋白和血浆脂蛋白
⑥糖蛋白（glycoprotein）糖类+Pr 4 根据溶解度分类
三字符号 Gly Ala Val Leu Ile Ser Thr Cys Met Pro Asp Asn Glu Gln Lys Arg His Phe Tyr Trp
单字符号 G A V L I S T C M P D N E Q K R H F Y W
五 氨基酸一般性质
两性离子 光吸收： 最大吸收波长=280nm
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein）
结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
第二章-蛋白质化学
蛋白质主要功能：
①催化功能(酶) ②调节功能 ③ 运动功能 ④ 运输和跨膜转运功能 ⑤ 保护和防御功能 ⑥ 信息传递与识别功能 ⑦ 贮存功能 ⑧ 结构功能
二 蛋白质分类
1 根据分子形态 （1）球状蛋白 （ 2）纤维状蛋白
2 根据功能分类 六大类： 催化蛋白类（酶） 结构蛋白类 转运蛋白类 调节蛋白类 信号传递蛋白类 动力蛋白类
英文名称 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Serine Threonie Cysteine Methionie Proline Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Lysine Arginine Histidine Phenylalanine Tyrosine Tryptophane
苯丙氨酸 257-259nm/257nm 酪氨酸 275-278nm/275nm 色氨酸 279-280/280nm
苯环氨独自旋光度
六 氨基酸化学性质
1 两性解离和等电点
氨基酸的等电点（isoelectric point pI） 氨基酸所带正负电荷相等，即静电荷为零时的溶液pH。
有些书上认定为简单蛋白。
清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、 醇溶蛋白和硬蛋白 5 根据营养价值分类 完全蛋白；不完全蛋白 蛋白质互补作用 三 蛋白质元素组成
C(52%);O(23%);N(16%);H(7%) 蛋白质系数=6.25（凯氏定氮法）
三聚氰胺（Melamine）
分子式为C3H6N6 ，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂 环有机化工原料。（N%=6x14/126.12=66.6%） 涂料：用丁醇、甲醇醚化后，作为高级热固性涂料、固体粉末涂料的 胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
等电点计算及意义
公 式 推 导
中性氨基酸 （一氨基一羧基）
pI=(pK1 + pK2)/2
酸性氨基酸 （一氨基二羧基）
pI=(pK1 + pK2)/2
•酸性：
•碱性： •手性（旋光性）：
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
•特异性
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构
1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe,
Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln,
Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
2按照氨基酸侧链的化学结构 脂肪族氨基酸 共15种。
侧链只是烃链（Gly, Ala, Val, Leu, Ile） 侧链含有羟基（Ser, Thr） 侧链含硫原子（Cys, Met ） 侧链含有羧基{Asp（D）, Glu（E）} 侧链含酰胺基{Asn（N）, Gln（Q） } 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 芳香族氨基酸 3种 苯丙氨酸（Phe, F）色氨酸(Trp,W) 酪氨酸(Tyr,Y) 杂环氨基酸 2种
➢支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 ➢含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 ➢含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基） ➢含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 ➢含胍基的氨基酸：精氨酸 ➢含咪唑基的氨基酸：组氨酸 ➢亚氨基酸：脯氨酸 ➢含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 ➢含吲哚基的氨基酸：色氨酸 ➢含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
Gln。）
3 按照酸碱性分类：
酸性氨基酸：Asp, Glu 碱性氨基酸：Arg, Lys, His 中性氨基酸：15种
4 按照氨基羧基分类
一氨基一羧基；二氨基一羧基；一氨基二羧基
总结：：二十种氨基酸的结构特点
小结结构特点 2酸—3碱—3芳香—2S—3OH—2酰胺
三 其他氨基酸
1 两种新发现的氨基酸: 硒代半胱氨酸（Sci 2002.5.24） 吡咯赖氨酸
2 修饰性氨基酸 3 非蛋白质氨基酸
中文名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
② 金属蛋白（metalloprotein）金属离子+Pr ③ 磷蛋白（phosphoprotein） 含磷酸基+Pr ④ 核蛋白（nucleoprotein） 核酸+Pr ⑤ 脂蛋白 （lipoprotein） 脂类+Pr
细胞脂蛋白和血浆脂蛋白
⑥糖蛋白（glycoprotein）糖类+Pr 4 根据溶解度分类
三字符号 Gly Ala Val Leu Ile Ser Thr Cys Met Pro Asp Asn Glu Gln Lys Arg His Phe Tyr Trp
单字符号 G A V L I S T C M P D N E Q K R H F Y W
五 氨基酸一般性质
两性离子 光吸收： 最大吸收波长=280nm
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein）
结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
第二章-蛋白质化学
蛋白质主要功能：
①催化功能(酶) ②调节功能 ③ 运动功能 ④ 运输和跨膜转运功能 ⑤ 保护和防御功能 ⑥ 信息传递与识别功能 ⑦ 贮存功能 ⑧ 结构功能
二 蛋白质分类
1 根据分子形态 （1）球状蛋白 （ 2）纤维状蛋白
2 根据功能分类 六大类： 催化蛋白类（酶） 结构蛋白类 转运蛋白类 调节蛋白类 信号传递蛋白类 动力蛋白类
英文名称 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Serine Threonie Cysteine Methionie Proline Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Lysine Arginine Histidine Phenylalanine Tyrosine Tryptophane
苯丙氨酸 257-259nm/257nm 酪氨酸 275-278nm/275nm 色氨酸 279-280/280nm
苯环氨独自旋光度
六 氨基酸化学性质
1 两性解离和等电点
氨基酸的等电点（isoelectric point pI） 氨基酸所带正负电荷相等，即静电荷为零时的溶液pH。
有些书上认定为简单蛋白。
清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、 醇溶蛋白和硬蛋白 5 根据营养价值分类 完全蛋白；不完全蛋白 蛋白质互补作用 三 蛋白质元素组成
C(52%);O(23%);N(16%);H(7%) 蛋白质系数=6.25（凯氏定氮法）
三聚氰胺（Melamine）
分子式为C3H6N6 ，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂 环有机化工原料。（N%=6x14/126.12=66.6%） 涂料：用丁醇、甲醇醚化后，作为高级热固性涂料、固体粉末涂料的 胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
等电点计算及意义
公 式 推 导
中性氨基酸 （一氨基一羧基）
pI=(pK1 + pK2)/2
酸性氨基酸 （一氨基二羧基）
pI=(pK1 + pK2)/2
•酸性：
•碱性： •手性（旋光性）：
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
•特异性
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构
1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe,
Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln,
Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
2按照氨基酸侧链的化学结构 脂肪族氨基酸 共15种。
侧链只是烃链（Gly, Ala, Val, Leu, Ile） 侧链含有羟基（Ser, Thr） 侧链含硫原子（Cys, Met ） 侧链含有羧基{Asp（D）, Glu（E）} 侧链含酰胺基{Asn（N）, Gln（Q） } 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 芳香族氨基酸 3种 苯丙氨酸（Phe, F）色氨酸(Trp,W) 酪氨酸(Tyr,Y) 杂环氨基酸 2种
➢支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 ➢含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸 ➢含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基） ➢含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 ➢含胍基的氨基酸：精氨酸 ➢含咪唑基的氨基酸：组氨酸 ➢亚氨基酸：脯氨酸 ➢含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺 ➢含吲哚基的氨基酸：色氨酸 ➢含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
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蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学
肽链上的氨基酸不是完整的氨基 酸，因而称为氨基酸残基（Amino acid residues）。 一条肽链有两端。 具有游离氨基的一端称为氨基末端 （Amino terminal,或叫N端）。 具有游离羧基的一端称为羧基末端 （Carboxyl terminal，或叫C端）。
3. 肽的书写方法 Calligraph of peptides 书写肽链时，习惯把N端写在左 边，把C端写在右边。 两个氨基酸之间用·或-分开，也 可以用圆圈将氨基酸符号圈开。
4.
二 . 蛋白质的分类 Classification of proteins
1. 根据蛋白质的分子形状分类 Classification according to the shape of protein molecules 球状蛋白质 Globulins 纤维状蛋白质 Fibrins
2. 根据蛋白质的功能分类 Classification according to the functions of proteins 活性蛋白质 Active proteins 酶，转运蛋白，调节蛋白，信号蛋 白，防御蛋白等。 非活性蛋白质 Passive proteins 结构蛋白等。 3. 根据组成分类 Classification according to the composition of proteins 简单蛋白质 Simple proteins 结合蛋白质 Conjugated proteins
2. 由氨基和羧基参与的几种重要化学反应 Several important reactions of amino acids 1）茚三酮反应 Ninhydrin reaction 茚三酮 + 氨基酸 蓝紫色化合物
*
茚三酮反应
蛋白质化学课件 第2章-一级结构及分析
酪蛋白 铁蛋白
质体蓝素
肽的物理化学性质
➢肽末端α-羧基pKa值比游离AA中的大， 而肽末端α-氨基pKa值比游离AA中的小， 侧链R基的差别不大。
➢等电点（两性）。
➢酸碱性质取决于：
α-羧基、α-氨基、侧链基团的解离 ➢具有双缩脲(biuret)反应(H2N-CO-NH-
CO-NH2) --Pr特有的反应（与硫酸铜-氢 氧化钠溶液产生紫红色或蓝紫色颜色反 应，可用于肽和蛋白质定量测定）。
假设酶分子中含有三个异亮氨酸和两个亮氨酸，三
摩尔Ile重393.33 克，酶分子的最低相对分子质量 = 393.33 / 0.0248 = 15860 amu.
3(131-18)/2.48% = 13669 Da 2(131-18)/1.65% = 13670 Da
C 100128-9818=11036
➢20种氨基酸的平均分子量为138，较小的氨基 酸在多数蛋白质中的丰度高，如果考虑不同氨 基酸在蛋白质中出现的比例，氨基酸在肽分子 中的平均分子量只有128，形成肽键时失去一 分子水（18），因此，蛋白质分子中氨基酸残 基的平均分子量为128-18=110。
（a）测得一种血红素蛋白质含铁0.426%，计 算其最低相对分子质量。 (b) 一种纯酶按重量计算含亮氨酸1.65%和异亮 氨酸2.48%，求最低相对分子质量?
➢ 组成肽键的6个原子处于同一平面。
➢ 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋 转。
➢ 在大多数情况下，以反式结构存在。
肽键平面
一般C=N双键(0.128nm)
肽键的C及N周围三个键 角之和均为360°
6个原子处于同 一肽键平面上
两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
两个肽键平面之间的α-碳原 子，可以作为一个旋转点 形成二面角(dihedral angle)。 二面角的变化，决定着多 肽主键在三维空间的排布 方式，是形成不同蛋白质 构象的基础。
蛋白质化学-蛋白质结构和功能关系
• 变性的本质
—— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白 质的一级结构。
•造成变性的因素 物理因素：加热、紫外线、X线、超声波 化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强 碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
➢ 变性特征： 生物活性丧失；
理化性质改变：溶解度降低、球状蛋白质的 不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低，某 些蛋白质不能够再形成结晶, 变性后分子结构 松散、易被水解，变性蛋白易被酶消化。
2、不可逆沉淀
▪ 定义：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除 去沉淀剂而使蛋白质重新溶解的现象
▪ 在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液 的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质， 产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
▪ 由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化， 所以又称为变性沉淀。
▪ 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物 碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
肌红蛋白（myoglobin, Mb）
肌红蛋白是一个只有三级结
构的蛋白质，有8段α-螺旋
结构，分别成为A B C D E F G H肽段。整条多肽链折叠 成紧密球状分子，氨基酸残 基上的疏水侧链大都在分子 内部，富极性及电荷的则在 分子表面，因此水溶性较好。 Mb分子内部有个袋形空穴， 血红素居于其中。
（1）抗体的基本结构
Ig分子基本结 构是由四个肽 链组成的。
包括二条较小 的轻链和二条 较大的重链。
轻链与重链之 间是由二硫键 连接形成Ig分 子单体。
（1）抗体的基本结构
（2）可变区和恒定区
➢ 可变区和抗原识别有关，决定抗体识别的特异 性，而恒定区和效应功能相关。
➢ 此外在Y形分子伸出的两臂和主干之间还有个 可弯曲的铰链区(hinge R)，能改变两个结合抗 原的Y形臂之间的距离。
第2章蛋白质化学ppt课件
第2章蛋白质化学ppt课件
目的要求
1. 掌握蛋白质的分子组成与结构 2. 熟悉蛋白质的理化；常用分离、纯化
技术的基本原理 3. 了解蛋白质分子结构与功能的关系；
蛋白质的分类以及重要的活性肽
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
教学内容
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质分子形状分：
•
球状蛋白
•
纤维状蛋白
• 根据分子组成分
•
单纯蛋白质
•
结合蛋白质
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构
基本结构
空间结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
作用： 疏水相互作用使相距遥远的多肽链的疏水部分集合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
离子键
由不同种电荷之间的吸引力产生。 如生理pH下，一些氨基酸链是电离的：羧 基带负电荷（如天冬氨酸和谷氨酸），或 氨基带正电荷。
离子键倾向于把链中相距遥远的部分集合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
（二）氨基酸的分类
根据R基极性大小分：
1.非极性中性氨基酸 R基无极性，呈疏水性 2.极性中性基氨基酸 R基有极性，但不带电，呈亲水性 3.极性酸性氨基酸 R基有极性，电离后R基带正电荷 4.极性碱性氨基酸 R基有极性，电离后R基带负电荷
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
非
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
2.茚三酮反应
（蓝紫色）
目的要求
1. 掌握蛋白质的分子组成与结构 2. 熟悉蛋白质的理化；常用分离、纯化
技术的基本原理 3. 了解蛋白质分子结构与功能的关系；
蛋白质的分类以及重要的活性肽
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
教学内容
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质分子形状分：
•
球状蛋白
•
纤维状蛋白
• 根据分子组成分
•
单纯蛋白质
•
结合蛋白质
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构
基本结构
空间结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
作用： 疏水相互作用使相距遥远的多肽链的疏水部分集合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
离子键
由不同种电荷之间的吸引力产生。 如生理pH下，一些氨基酸链是电离的：羧 基带负电荷（如天冬氨酸和谷氨酸），或 氨基带正电荷。
离子键倾向于把链中相距遥远的部分集合在一起。
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
（二）氨基酸的分类
根据R基极性大小分：
1.非极性中性氨基酸 R基无极性，呈疏水性 2.极性中性基氨基酸 R基有极性，但不带电，呈亲水性 3.极性酸性氨基酸 R基有极性，电离后R基带正电荷 4.极性碱性氨基酸 R基有极性，电离后R基带负电荷
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
非
2章 蛋白质化学 yangchangfu@
2.茚三酮反应
（蓝紫色）
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
新编文档第二章蛋白质化学2精品文档PPT课件
肽链内形成氢键，氢键的取向几 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。
氨基酸残基R-侧链分布在螺旋外 侧。
多为右手-螺旋。
7
2.-折叠
8
-折叠
-pleated
-折叠是由两条或多条几乎s完h全e伸et展的肽链平行
排列，通过链间的氢键交联而形成的。几乎所有 肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接 近垂直；肽链的主链呈锯齿状折叠构象；
我国1965年在世界上第一个用化学方法人工 合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。
4
二.蛋白质的二级结构
肽链主链骨架原子的相对空间位置， 不涉及残基侧链。化学键：氢键。
主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
5
1.-螺旋（ -helix）
6
多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm;
第四节 蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链 以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分 子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到 1000000道尔顿甚至更大。
1
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总体概述
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2
一.蛋白质的一级结构 多肽链的氨基酸顺序； 化学键：肽键。
3
A链
S—S
Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH
氨基酸残基R-侧链分布在螺旋外 侧。
多为右手-螺旋。
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2.-折叠
8
-折叠
-pleated
-折叠是由两条或多条几乎s完h全e伸et展的肽链平行
排列，通过链间的氢键交联而形成的。几乎所有 肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接 近垂直；肽链的主链呈锯齿状折叠构象；
我国1965年在世界上第一个用化学方法人工 合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。
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二.蛋白质的二级结构
肽链主链骨架原子的相对空间位置， 不涉及残基侧链。化学键：氢键。
主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
5
1.-螺旋（ -helix）
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多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm;
第四节 蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链 以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分 子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到 1000000道尔顿甚至更大。
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一.蛋白质的一级结构 多肽链的氨基酸顺序； 化学键：肽键。
3
A链
S—S
Gly.Tle.Val.Glu.Gln.Cys.Cys.Aln.Ser.Val.Cys.Ser.Leu.Tyr.Gln.Leu.Glu.Asn.Tyr.Cys.Asn OH
【课件】第二节+蛋白质课件高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3
⑦ 灼烧蛋白质会产生烧焦羽毛的气味 用途：鉴别棉织品与羊毛、真丝织品。
5、蛋白质的用途
动物的毛、 蚕丝是很好 的纺织原料
动物的皮 革是衣服 的原料
人类的主要食品
各种生物酶均 是蛋白质
蛋白质
驴皮熬制的胶是一 种药材——阿胶
牛奶中的蛋白 质与甲醛制酪 素塑料
三、酶（生物催化剂） 1、什么是酶？
一类由细胞产生的，对生物体内的化学反应具 有催化作用的蛋白质。
1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 (重点） 2、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 3、了解蛋白质的组成、结构和性质。 4、认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义，体会 化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
一、氨基酸 1、定义 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后
的生成物叫氨基酸。
⑤ 变性 分别取三支试管。加入 2mL鸡蛋白溶液，编好号。
1、将第一支试管放在酒 精灯上加热。
2、向第二支试管中加入 几滴硝酸银溶液；
3、向第三支试管中加入 几滴乙醇。
变性
概念
在某些物理或化学因素的影响下，蛋白 质的性质和生理功能发生改变的现象。
_加__热___、加压、搅拌、振荡、紫外线和放射 影 物理
(1)误食重金属盐会导致人体内的蛋白质发生变性而使人中毒。因 此，急救通过口服牛奶、蛋清和豆浆等富含蛋白质的物质进行解 毒的原理是使重金属盐与牛奶、蛋清和豆浆中的蛋白质发生变性 作用，从而减轻重金属盐对人体的危害。
(2)紫外线和放射线也可以使蛋白质发生变性，因此可使用紫外线 和放射线对环境、物品和医疗器械等进行消毒，使细菌和病毒中 的蛋白质发生变性而使其死亡。
实验结果:
向蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4溶液时，会使蛋 白质从溶液沉淀出来，加水后沉淀又溶解。
蛋白质化学 优秀课件
三、氨基酸的重要性质
（一）酸碱性质
1、氨基酸的两性解离 在不同的溶液pH条件下，AA表现出不 同的解离状态。
2、氨基酸的等电点及计算
定义：令Aa分子的正负电荷数目相等，净电荷 为0时的溶液pH值，简称pI。 侧链不含解离基团的中性AA，其等电点为：pI = (pK’1+ pK’2 )/2 侧链含有可解离基团的AA，其pI值取决于两性 离子两侧的pK’值。
它们被称为标准氨基酸或基本氨基酸。
一、氨基酸的化学结构特点
不变部分 可变部分
除Pro外，其余均为α-氨基酸。
二、氨基酸的分类
1、根据是否组成蛋白质来分：
• 蛋白质中的常见AA（标准AA）
• 蛋白质中的稀有AA • 非蛋白AA
非标准AA
标准AA--非极性、脂肪族侧链AA
标准AA--芳香族侧链AA
3）极性带负电荷：2种 Asp、Glu
4）极性带正电荷：3种 Lys、Arg、His
稀有氨基酸
仅在少数蛋白质中存在的氨基酸 均由相应的标准氨基酸衍生而来
HO N H
COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
3、与茚三酮的反应
▪ 20种标准Aa均可以与茚三酮反应； ▪ 多数Aa + 茚三酮 → 蓝紫色物质； ▪ Pro + 茚三酮 →黄色物质（亚氨基酸不释 放NH3） 应用：比色分析，测定含量
层析分离的显色剂
（三）氨基酸的旋光性与构型
除Gly外，所有α-氨基酸中的Cα都为手性 碳原子，具有旋光性 （+，-）和光学异构 体（D-，L-）； 比旋光度是AA的重要物理常数之一，是鉴 别各种AA的重要依据。