【实验】蛋白质的定性实验报告
球蛋白定性实验报告
球蛋白定性实验报告球蛋白定性实验是一种常用的生化实验，用于检测样品中是否存在球蛋白。
在这个实验中，我们通常使用尿液作为样品，因为尿液中含有大量的蛋白质，其中就包括球蛋白。
实验材料和仪器：1. 尿液样品2. 盖玻片3. 显微镜4. 球蛋白抗体5. 牛血清白蛋白（BSA）标准溶液6. 蛋白质染色剂（如科尔巴亮蓝）7. 蒸馏水实验步骤：1. 采集尿液样品，并将其放置在离心管中，离心5分钟以沉淀固体颗粒。
将上清液转移到一个新的离心管中。
2. 取一滴上清液放在盖玻片上，盖上另一片盖玻片，轻轻压平，以获得均匀的样品涂片。
3. 将样品涂片放在显微镜下，使用10倍或40倍镜观察样品的结构和细胞形态。
4. 使用球蛋白抗体进行免疫染色。
将样品涂片固定在玻片上，加入适当浓度的球蛋白抗体溶液，孵育一段适当的时间。
5. 用蒸馏水冲洗样品涂片上的抗体，以去除未结合的抗体。
6. 加入蛋白质染色剂（如科尔巴亮蓝）染色，使染色剂与球蛋白结合，形成带颜色的复合物。
7. 用蒸馏水洗涤样品涂片，以去除未结合的染色剂。
8. 将样品涂片放在显微镜下观察，使用10倍或40倍镜观察是否存在染色的蛋白质复合物。
实验结果分析：在观察样品涂片时，如果在显微镜下看到细胞形态和结构，表示样品中存在细胞，但并不能确定是否存在球蛋白。
因此，我们需要进行进一步的实验步骤。
使用球蛋白抗体进行免疫染色后，如果在显微镜下观察到样品涂片上有明显的抗体染色，表明该样品中存在球蛋白。
染色的程度可以根据染色的强度和面积来衡量，较强的染色表明球蛋白存在较多。
在添加蛋白质染色剂后，如果观察到样品涂片上有带颜色的复合物，表示球蛋白与染色剂结合形成复合物。
染色剂与球蛋白结合会发生颜色变化，这可以作为球蛋白存在的指示。
总结：通过球蛋白定性实验，我们可以确定样品中是否存在球蛋白。
观察样品涂片的细胞形态和结构以及进行抗体染色和蛋白质染色可以帮助我们确定球蛋白的存在与否。
实验结果需要综合考虑观察到的染色强度和面积，来判断样品中球蛋白的含量。
蛋白质检验实验报告
一、实验目的1. 掌握蛋白质的定性检验方法。
2. 学习使用双缩脲试剂进行蛋白质的定量分析。
3. 了解蛋白质在生物体中的重要功能及其检测的意义。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，具有复杂的空间结构和多样的生物活性。
蛋白质的检验方法主要包括定性检验和定量分析。
1. 定性检验：通过观察蛋白质与特定试剂反应产生的颜色变化，判断蛋白质的存在与否。
2. 定量分析：利用双缩脲试剂与蛋白质中的肽键反应，生成紫色络合物，根据颜色深浅测定蛋白质的含量。
三、实验材料与试剂1. 实验材料：鸡蛋清、牛奶、豆浆、大豆粉、玉米粉、牛肉、鸡肉、猪肉、鱼、虾、蛋壳、鱼鳞、羽毛等。
2. 试剂：双缩脲试剂A（硫酸铜溶液）、双缩脲试剂B（氢氧化钠溶液）、无水乙醇、蒸馏水、标准蛋白质溶液（如牛血清白蛋白）等。
四、实验步骤1. 蛋白质定性检验- 取少量待测样品，加入双缩脲试剂A，振荡均匀。
- 加入双缩脲试剂B，振荡均匀。
- 观察溶液颜色变化，与标准蛋白质溶液颜色对比，判断蛋白质的存在与否。
2. 蛋白质定量分析- 准备一系列已知浓度的标准蛋白质溶液。
- 分别吸取一定量的标准蛋白质溶液和待测样品，加入双缩脲试剂A和B。
- 在相同条件下，测定溶液的吸光度。
- 以标准蛋白质溶液浓度为横坐标，吸光度为纵坐标，绘制标准曲线。
- 根据待测样品的吸光度，从标准曲线中查得蛋白质浓度。
五、实验结果与分析1. 蛋白质定性检验结果- 鸡蛋清、牛奶、豆浆、大豆粉、牛肉、鸡肉、猪肉、鱼、虾等样品均呈阳性反应，说明这些样品中含有蛋白质。
- 蛋壳、鱼鳞、羽毛等样品呈阴性反应，说明这些样品中蛋白质含量较低或不含蛋白质。
2. 蛋白质定量分析结果- 通过绘制标准曲线，可以计算出待测样品中蛋白质的浓度。
六、实验讨论1. 本实验采用双缩脲试剂进行蛋白质的检验，操作简便，结果可靠。
2. 蛋白质在生物体中具有重要的生理功能，如构成细胞结构、运输营养物质、调节生理活动等。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
生物蛋白的检验实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解蛋白质的组成和结构。
2. 掌握蛋白质的定性检测方法，包括双缩脲法、比色法等。
3. 熟悉蛋白质定量检测方法，如Bradford法。
4. 分析蛋白质在生物体中的重要作用。
二、实验原理1. 蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，具有多种生物学功能，如催化、运输、结构支撑等。
2. 双缩脲法：蛋白质中的肽键在碱性条件下与Cu2+形成紫红色络合物，颜色深浅与蛋白质含量成正比。
3. 比色法：通过蛋白质与特定试剂反应，形成有色物质，根据吸光度判断蛋白质含量。
4. Bradford法：蛋白质与Coomassie Brilliant Blue G-250反应，形成蓝色复合物，吸光度与蛋白质含量成正比。
三、实验材料1. 样品：鸡蛋清、牛奶、豆奶等。
2. 试剂：双缩脲试剂、比色试剂、Bradford试剂、NaOH、CuSO4、Bradford试剂标准品等。
3. 仪器：分光光度计、电子天平、移液器、试管等。
四、实验步骤1. 蛋白质定量检测（Bradford法）（1）配制Bradford试剂工作液：取适量Bradford试剂原液，用蒸馏水稀释100倍。
（2）配制蛋白质标准曲线：取Bradford试剂标准品，分别配制浓度为0、0.1、0.2、0.4、0.6、0.8、1.0mg/mL的标准溶液。
（3）测定样品吸光度：取适量样品，加入Bradford试剂工作液，摇匀，室温放置10分钟，用分光光度计测定595nm处的吸光度。
（4）绘制标准曲线，计算样品蛋白质含量。
2. 蛋白质定性检测（双缩脲法）（1）取适量样品，加入双缩脲试剂A液，摇匀。
（2）加入双缩脲试剂B液，摇匀。
（3）观察溶液颜色变化，记录结果。
3. 蛋白质定性检测（比色法）（1）取适量样品，加入比色试剂，摇匀。
（2）用分光光度计测定特定波长下的吸光度。
（3）记录结果。
五、实验结果与分析1. 蛋白质定量检测结果通过绘制标准曲线，计算样品蛋白质含量，得到以下结果：- 鸡蛋清蛋白质含量：X mg/mL- 牛奶蛋白质含量：Y mg/mL- 豆奶蛋白质含量：Z mg/mL2. 蛋白质定性检测结果（1）双缩脲法：鸡蛋清、牛奶、豆奶样品均呈现紫红色，说明样品中含有蛋白质。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
蛋白质的定性实验报告
蛋白质的定性实验报告一、实验目的蛋白质是生物体中重要的大分子物质，本实验旨在通过一系列定性实验方法，确定样品中是否存在蛋白质，并对其性质进行初步的分析和判断。
二、实验原理1、双缩脲反应蛋白质中的肽键在碱性条件下能与铜离子结合，生成紫红色的络合物。
此反应是鉴定蛋白质的常用方法。
2、茚三酮反应蛋白质或氨基酸中的α氨基能与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。
3、黄色反应含有苯环结构的蛋白质能与浓硝酸发生反应，生成黄色物质。
三、实验材料与仪器1、实验材料蛋清溶液、牛奶、豆浆、大豆提取液、标准蛋白质溶液（如牛血清白蛋白）。
2、实验试剂双缩脲试剂（A 液：01g/mL 的氢氧化钠溶液；B 液：001g/mL 的硫酸铜溶液）、茚三酮试剂、浓硝酸、10%氢氧化钠溶液。
3、实验仪器试管、试管架、滴管、酒精灯、石棉网、三脚架、玻璃棒、量筒、烧杯。
四、实验步骤1、双缩脲反应（1）取 5 支试管，编号为 1-5 号。
（2）在 1 号试管中加入 2mL 标准蛋白质溶液，2 号试管中加入2mL 蛋清溶液，3 号试管中加入 2mL 牛奶，4 号试管中加入 2mL 豆浆，5 号试管中加入 2mL 蒸馏水作为对照。
（3）向各试管中先加入 1mL 01g/mL 的氢氧化钠溶液，摇匀，营造碱性环境。
（4）再向各试管中加入 4 滴 001g/mL 的硫酸铜溶液，摇匀。
（5）观察各试管中溶液颜色的变化。
2、茚三酮反应（1）取 4 支试管，编号为 6-9 号。
（2）在 6 号试管中加入 2mL 标准蛋白质溶液，7 号试管中加入2mL 大豆提取液，8 号试管中加入 2mL 10%氢氧化钠溶液作为对照，9 号试管中留空。
（3）向各试管中滴加 2-3 滴茚三酮试剂。
（4）将试管放入沸水浴中加热 5-10 分钟。
（5）观察各试管中溶液颜色的变化。
3、黄色反应（1）取 3 支试管，编号为 10-12 号。
（2）在 10 号试管中加入 2mL 标准蛋白质溶液，11 号试管中加入2mL 蛋清溶液，12 号试管中加入 2mL 蒸馏水作为对照。
玉米蛋白质检测实验报告
一、实验目的1. 了解玉米蛋白质的检测原理和方法；2. 掌握蛋白质定性检测的实验操作步骤；3. 分析实验结果，了解玉米蛋白质含量及其分布情况。
二、实验原理玉米蛋白质含量与其营养价值密切相关。
本实验采用双缩脲法对玉米蛋白质进行定量检测。
双缩脲法是一种常用的蛋白质定量方法，其原理是蛋白质中的肽键在碱性条件下与铜离子形成紫色络合物，紫色深浅与蛋白质含量成正比。
三、实验材料与试剂1. 实验材料：玉米粉、双缩脲试剂A（含硫酸铜的氢氧化钠溶液）、双缩脲试剂B （含酒石酸钾钠和硫酸铜的硫酸溶液）、蒸馏水、pH试纸、移液管、容量瓶、比色皿、电子天平等。
2. 试剂：0.1mol/L硫酸铜溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.5mol/L酒石酸钾钠溶液、0.1mol/L硫酸溶液。
四、实验步骤1. 配制双缩脲试剂A和B；2. 称取0.5g玉米粉，加入5ml蒸馏水，搅拌均匀；3. 用pH试纸测定玉米粉溶液的pH值，调节至12.0；4. 将玉米粉溶液转移至10ml容量瓶中，用蒸馏水定容至刻度；5. 取2ml玉米粉溶液，加入2ml双缩脲试剂A，摇匀；6. 加入3ml双缩脲试剂B，摇匀；7. 静置10min；8. 在波长540nm处，用电子天平测定玉米粉溶液的吸光度；9. 以吸光度为纵坐标，蛋白质含量为横坐标，绘制标准曲线；10. 根据标准曲线，计算玉米粉溶液中的蛋白质含量。
五、实验结果与分析1. 标准曲线绘制：以0.1mg/ml的牛血清白蛋白为标准品，制备一系列不同浓度的蛋白质溶液，按实验步骤测定吸光度，绘制标准曲线。
2. 玉米粉蛋白质含量测定：根据标准曲线，计算玉米粉溶液中的蛋白质含量。
六、实验结论本实验通过双缩脲法对玉米蛋白质进行定量检测，结果表明玉米粉中蛋白质含量为（数值）mg/g。
玉米蛋白质含量与其营养价值密切相关，本实验为玉米蛋白质资源的开发利用提供了参考依据。
七、实验讨论1. 实验过程中，pH值的调节对蛋白质含量测定结果影响较大，需严格控制pH值；2. 实验过程中，需避免蛋白质溶液长时间暴露在空气中，以免蛋白质氧化；3. 实验过程中，标准曲线的制作需选择合适的浓度范围，以保证实验结果的准确性；4. 本实验仅对玉米粉蛋白质含量进行测定，未对玉米籽粒其他部位蛋白质含量进行测定，需进一步研究。
分光法测蛋白质实验报告
紫外分光光度法测定蛋白质含量一、实验目的1.学习紫外分光光度法测定蛋白质含量的原理。
2.掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验技术。
3.掌握TU-1901紫外-可见分光光度计的使用方法并了解此仪器的主要构造。
二、实验原理1.紫外-可见分光光度法，是以溶液中物质的分子或离子对紫外和可见光谱区辐射能的选择性吸收为基础而建立起来的一类分析方法。
紫外光：10-400 nm可见光：400-780 nm（可被人们的眼睛所感觉）特点：带光谱、分子光谱应用：定性分析-最大吸收波长；定量分析-朗伯-比尔定律（标准曲线法和标准加入法）a.定性分析原理：吸收曲线：吸收峰的数目、位置、相对强度以及吸收峰的形状.b.定量分析原理：根据朗伯－比耳定律：A=εbc，当入射光波长λ及光程b一定时，在一定浓度范围内，有色物质的吸光度A与该物质的浓度c 成正比。
定量分析常用的方法是标准曲线法即只要绘出以吸光度A为纵坐标，浓度c为横坐标的标准曲线，测出试液的吸光度，就可以由标准曲线查得对应的浓度值，即未知样的含量。
c.仪器组成部件:各种类型的紫外-可见分光光度计，如下图所示，从总体上来说是由五个部分组成，即光源、单色器、吸收池、检测器和信号显示记录装置。
2.本实验采用紫外分光光度法测定蛋白质含量的实验原理：（1）蛋白质可作定量分析的原因：蛋白质中酪氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键，所以蛋白质溶液在275--280nm具有一个吸收紫外吸收高峰。
在一定浓度范围内，蛋白质溶液在最大吸收波长处的吸光度与其浓度成正比，服从朗伯-比耳定律，因此可作定量分析。
该法测定蛋白质的浓度范围为0.1—1.0mg/mL。
（2）此种方法测量的准确度差一点的原因：由于不同蛋白质中酪氨酸和色氨酸的含量不同，所处的微环境也不同，所以不同蛋白质溶液在280nm的光吸收职也不同。
据初步统计，浓度为1.0 mg/mL的1800种蛋白质及蛋白质亚基在280nm的吸光度在0.3—3.0之间，平均值为1.25+/-0.51。
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【关键字】实验蛋白质的定性实验报告篇一：蛋白质功能性质的检测实验报告华南农业大学实验报告专业班次13 食工 1 班题目蛋白质功能性质的检测姓名黄俊怡组别XX 日期通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。
蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。
蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器1. 实验材料（1）2%蛋清蛋白溶液：取2g 蛋清加98ml 蒸馏水稀释，过滤取清夜。
（2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。
2. 试剂(1) (2) (3) (4) 3. 仪器(1) (2) (3) 刻度试管100ml 烧杯冰箱硫酸铵、饱和硫酸铵溶液氯化钠、饱和氯化钠溶液花生油酒石酸1四、实验步骤1. 蛋白质水溶性的测定在10ml 刻度试管中加入0.5ml 蛋清蛋白，加入5ml 水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml 饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。
2. 蛋白质乳化性的测定取0.5ml 卵黄蛋白于10ml 刻度试管中，加入 4.5ml 水和 5 滴花生油；另取5ml 水于10ml 刻度试管中，加入 5 滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min 观察一次，共观察4 次，观察油水是否分离。
3. 蛋白质起泡性的测定(1) 在二个100ml 的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。
(2) 在二支10ml 刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。
(3) 在三支10ml 刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g，一支加入氯化钠0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。
4. 蛋白质凝胶作用的测定在试管中加入1ml 蛋清蛋白，再加1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
2五、实验结果与分析 1. 蛋白质水溶性的测定水中现象产生白色沉淀加入饱和氯化钠后沉淀溶解，澄清溶液加入饱和硫酸铵后出现白色絮状物蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质分子在水溶液中溶解度增大即盐溶现象。
在蛋白质的氯化钠溶液中加入饱和硫酸铵溶液，白色絮状物从溶液中析出。
这是因为在高浓度的硫酸铵的影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，另外蛋白质分子所带的电荷同时也被中和从而使蛋白质的胶体稳定性遭到破坏，沉淀析出即蛋白质的盐析现象。
2. 蛋白质乳化性的测定15min 卵黄蛋白和油不分层30min 薄油层分层不明显45min 分层界线明显上层乳白色下层黄色水和油分层分层分层界线明显60min 分层界线明显上层乳白色下层黄色分层界线明显乳化性是指蛋白产品能将油水结合在一起形成乳状液的能力，是衡量蛋白质促进油-水型乳状液形成能力的指标。
当卵黄蛋白作为乳化剂在油水体系中时，蛋白可以吸附到油液滴的表面，降低油水界面的界面张力，同时在界面形成一层薄膜来形成稳定的胶质体系。
3. 蛋白质起泡性的测定(1)在二个100ml 的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，用玻璃棒不断搅打的缓慢生成泡沫，泡沫少且小，稳定时间长，很长时间不消失；另一份用吸管不断吹入空气泡的，迅速生成很多泡沫，且不断生成，泡沫多且大，稳定时3间短，很快破裂。
(2) 在二支10ml 刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，振摇，气泡较多，都很稳定；另一支保持常温，振摇，产生小气泡，气泡较少，较不稳定。
(3)酒石酸泡沫多少泡沫稳定性少稳定氯化钠多不稳定空白对照比加入氯化钠的少不稳定影响蛋白质起泡性的因素分为内在因素和外在因素，内在因素即蛋白质的分子组成和结构特征，主要包括蛋白质分子组成及大小、疏水性、二硫键多寡、蛋白质与其他物质之间相互作用等方面。
外在因素主要是一些物理因素和化学因素的影响，物理因素主要是对蛋白质进行的一些处理，如均质、热处理、冷冻、酶处理等；化学因素主要是一些化学物质对蛋白质起泡性的影响，如盐、糖类、pH 值、有机溶剂等。
加入酒石酸的是酸碱对于蛋白质造成的变性沉淀，蛋白质在等电点处的溶解度很低，此时只有溶解的部分能够参与到起泡作用中，表现为起泡性差，但是稳定性好。
NaCl 是盐之于蛋白质的沉淀效应，氯化钠一般能提高蛋白质的发泡性能，但会使泡沫的稳定性降低。
4. 蛋白质凝胶作用的测定蛋白质的胶凝作用是蛋白质分子变性后形成有序网状结构的作用，从实验中可以看出加热可使蛋清蛋白产生胶凝作用。
4篇二：蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此(原文来自：小草范文网:蛋白质的定性实验报告)反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH 或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1℃1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
此反应的适宜pH为5～7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。
2．试剂3．操作（1）取2支试管分别加入蛋白质溶液和甘氨酸溶液mL，再各加0.5 mL 0.1％茚三酮水溶液，混匀，在沸水浴中加热1～2分钟，观察颜色由粉色变紫红色再变蓝。
（2）在一小块滤纸上滴一滴0.5％甘氨酸溶液，风干后再在原处滴一滴0.1％茚三酮乙醇溶液，在微火旁烘干显色观察紫红色斑点的出现。
（三）黄色反应1．原理含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。
反应式如下：多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以有黄色反应，苯丙氨酸不易硝化，需加入少量浓硫酸才有黄色反应。
2．试剂（1）鸡蛋清溶液100 mL将新鲜鸡蛋的蛋清与水按1℃20混匀，然后用6层纱布过滤。
（2）大豆提取液100 mL 将大豆浸泡充分吸胀后研磨成浆状再用纱布过滤。
（3）头发（4）指甲（5）0.5％苯酚溶液50mL3．操作向7个试管中分别按下表加入试剂，观察各管出现的现象，有的试管反应慢可略放置或用微火加热。
待各管出现黄色后，于室温下逐滴加入10％氢氧化钠溶液至碱性，观察颜色变化。
（四）考马斯亮蓝反应1．原理考马斯亮蓝G250具有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
它染色灵敏度高，比氨基黑高3倍。
反应速度快，约在2分钟左右时间达到平衡，在室温一小时内稳定。
在0.01～1.0mg蛋白质范围内，2．试剂（1）蛋白质溶液（鸡蛋清℃水=1℃20）5 mL（2）考马斯亮蓝染液300 mL考马斯亮蓝G250100g溶于50 mL 95％乙醇中，加100mL85％磷酸混匀，配成原液。
临用前取原液15 mL，加蒸馏水至100 mL，用粗滤纸过滤后，最终浓度为0.01％。
3．操作取2支试管，按下表操作思考题通过本实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法？它们的原理？篇三：蛋白质免疫印记技术实验报告蛋白质免疫印迹技术曹学敏郭晓华谷中如古泽江河北大学生命科学学院XX生物技术河北保定071002摘要：目的：学习掌握动物抗血清的制备原理及技术，通过实际操作学会动物抗血清的制备，掌握Western－blotting的基本原理，熟悉Western－blotting的实验操作。
方法：，使用鸡卵类粘蛋白对小白鼠进行常规免疫，获得抗血清，然后利用Western－blotting 检测抗血清。
结果：纯化的鸡卵类粘蛋白能引起小鼠的免疫反应关键词：常规免疫抗血清免疫印记Abstract：objective：learn to master the theory and technology of preparing animals’ antiserum by operating the experiment in person ,learn to prepare the animals’ antiserum , mastering the basic principles of Western－blotting, and being familiar with the experiment operation of Western－blotting. Methods : using chicken ovomucoid operating the routine immunization of laboratory rat, and obtain the antiserum, then detecting the antiserum through Western－blotting. Result: purified chicken ovomucoid can lead to the immunization of laboratory rat Keywords: routine immunizationantiserum Western－blotting前言免疫印迹(Western blotting)是一种检测固定在固相基质上的蛋白质的免疫化学方法该法是在凝胶电泳和固相免疫测定技术基础上发展起来的一种常规技术，是根据抗原抗体的特异性结合检测复杂样品中的某种蛋白的方法。