生物化学技术思考题1
一、解释名词：光谱分析技术、吸收光谱曲线（吸收光谱）、光学光谱区、透光率、吸光度、光的吸收定律（朗伯—比尔定律）、摩尔吸光系数、比吸光系数(百分吸光系数)、原子吸收分光光度法、共振线、峰值吸收系数（K o）、半宽度（Δν）、中心频率（νo）、荧光光度分析法、荧光效率、荧光光谱、火焰光度法、散射光谱分析法、显色反应、显色剂
二、填空：
1．光的本质是不连续的性和连续的性矛盾的对立和统一。
2．由于测定仪器和方法的不同，比浊法可分为和比浊法两类。
3．原子吸收定量分析中，常用的方法是和。
4．当入射光强度（波长）一定时，溶液的吸光度与及的乘积成正比。
5．紫外及可见光分光光度法在有机化合物中的应用，多数都是建立在和跃迁的基础上（填电子跃迁类型）。
6．任何荧光分子都具有两个特征光谱，即和光谱，它们是荧光分析法中定性定量的基础。
7．分子吸收光谱是一种光谱，而原子吸收光谱为一种光谱。
8．各类型的分光光度计都是由、、、和五大部件组成。
9．根据光谱谱系的特征不同，可把光谱分析技术分为、和三大类。
10．紫外—可见分光光度法常用的单组分定量方法有、和。
11．火焰光度计主要由系统、系统和系统三个部分组成。
12．分子能级包括、和能级。
13．分子能级是、和能级之和。
14．原子吸收分光光度计由、、和四个部分组成。
15．基于吸收光谱分析的方法有、和。
16．基于发射光谱分析的方法有和光度法。
17．和是光的波动性的特征。
18．、及波谱区合称为光学光谱区。
19．物质对光的吸收具有性。
20．根据吸收光谱曲线的和，可对物质进行定性分析。
21．对待测物质进行定性分析的依据是吸收光谱曲线的和。
22．共振线有两个特征，即和。
23．原子吸收分析中，发射线宽度主要受和影响。
24．原子吸收分析中，吸收线宽度主要受和影响。
25．荧光物质的和波长是鉴定物质的依据，也是定量测定时灵敏的光谱条件。
26．激发光谱和荧光光谱的关系是关系。
27．荧光光度计通常由、、、和系统等组成。
28．荧光光度法定量分析中，常用的方法是和。
29．吸光物质的摩尔吸光系数与溶液的pH关，与波长关。
30．以波长为横坐标，吸光度为纵坐标，测量某物质对不同波长光的吸收程度，所获得的曲线称为；光吸收最大处的波长叫做，可用符号表示。
31．光度法测定某物质，若有干扰，应根据和原则选择波长。
32．紫外可见分光光度法测定条件的选择包括、和的等。
33．常见的显色反应有和反应，用得较多的是反应。
34．显色剂可分为与显色剂两大类。
35．显色条件的选择包括、、和的选择。
三、单选题：
1．原子吸收分光光度法广泛采用的光源是（）
Ａ．钨灯Ｂ．氢灯Ｃ．空心阴极灯Ｄ．雾化燃烧系统E．无极放射灯
2．所需能量最小的有机化合物中常见的电子跃迁类型是（）
Ａ．σ→σ*跃迁Ｂ．n→σ*跃迁Ｃ．π→π*跃迁Ｄ．n→π*跃迁E．π→σ*跃迁
3．所需能量最大的有机化合物中常见的电子跃迁类型是（）
Ａ．σ→σ*跃迁Ｂ．n→σ*跃迁Ｃ．π→π*跃迁Ｄ．n→π*跃迁E．π→σ*跃迁
4．不属于光学光谱区的电磁波是（）
Ａ．远紫外光Ｂ．可见光Ｃ．红外光Ｄ．γ射线E．近紫外光
5．不是火焰光度计组成成分的是（）
A．雾化燃烧系统B．光学系统C．检测系统D．空心阴极灯E．光源
6．不是荧光光度计组成成分的是（）
A．单色器B．样品池C．检测器D．空心阴极灯E．光源
7．应用散射光谱原理进行分析的主要是（）
Ａ．比浊法Ｂ．荧光分析法Ｃ．紫外分光光度法Ｄ．火焰光度法E．原子吸收分光光度法
8．基于发射光谱分析的方法是（）
Ａ．比浊法Ｂ．荧光分析法Ｃ．紫外分光光度法Ｄ．红外光谱法E．原子吸收分光光度法
9．可见—紫外分光光度法涉及的是（）
Ａ．分子吸收光谱Ｂ．原子吸收光谱Ｃ．分子发射光谱Ｄ．原子发射光谱E．散射光谱
10．原子吸收分光光度法涉及的是（）
Ａ．分子吸收光谱Ｂ．原子吸收光谱Ｃ．分子发射光谱Ｄ．原子发射光谱E．散射光谱
11．荧光分光光度法涉及的是（）
Ａ．分子吸收光谱Ｂ．原子吸收光谱Ｃ．分子发射光谱Ｄ．原子发射光谱E．散射光谱
12．火焰光度法涉及的是（）
Ａ．分子吸收光谱Ｂ．原子吸收光谱Ｃ．分子发射光谱Ｄ．原子发射光谱E．散射
光谱
13．比浊法涉及的是（）
Ａ．分子吸收光谱Ｂ．原子吸收光谱Ｃ．分子发射光谱Ｄ．原子发射光谱E．散射光谱
14．为了减少测量的相对误差，通常将吸光度控制在（）
Ａ．0.2~0.8 Ｂ．0~0.8 Ｃ．0~1.0 Ｄ．0.1~1.0 E．0.2~1.0
四、问答题：
1．何谓光谱分析技术？可分为哪几类？它有什么特点？
2．光的本质是什么？什么是光学光谱区？
3．试述π→π*跃迁与n→π*跃迁的重要区别。
4．朗伯—比尔定律成立的主要条件是什么？影响朗伯—比尔定律的主要因素是什么？5．列表比较原子吸收分光光度法与可见—紫外分光光度法。
6．何谓荧光效率？要发生荧光，分子必须具有怎样的荧光效率？
7．影响荧光强度的因素有哪些？
8. 透光率、吸光度有何区别和联系？
9．通常在有机化合物中遇到的电子跃迁类型有哪几类？为何紫外及可见分光光度法对有机物的应用多数是基于π→π*和n→π*跃迁？
10．区别荧光和磷光，激发光谱和荧光光谱有什么不同？
11.什么是荧光分析法？通常采用什么定量分析方法？
12．什么是火焰光度法？定量方法有哪些？
13．什么是散射光谱分析法？常用的是什么方法？
14．比浊法的突出问题是颗粒的大小对浊度和浊度曲线有较大影响。
因此，在比浊法中必须力求做到什么？
15．可见—紫外分光光度计、原子吸收分光光度计、火焰光度计、荧光光度计的组成包括哪些？
16. 说明紫外、可见光区的波长范围。
17. 何谓吸收光谱曲线和λmax？
18．试述紫外可见分光光度计的主要部件及其作用。
19．什么是光吸收定律？引起该定律偏离的因素有哪些?
20．简述显色反应的标准。
21．紫外可见分光光法测定条件的选择包括哪些方面？
22.什么是吸收曲线和标准曲线？有何实际意义？
23. 试述原子吸收分光光度法中常用的定量方法有哪些？
24.计算题：（1）设有X和Y两种组分的混合物。
已知X组分在波长λ1和λ2处的摩尔吸光系数分别为1.98×103L/(mol.cm)和2.80×104 L/(mol.cm)；Y组分在波长λ1和λ2处的摩尔吸光系数分别为2.04×104 L/(mol.cm)和3.13×102 L/(mol.cm)。
如液层厚度相同，均为1cm，在λ1处测的总吸光度为0.301，在λ2处为0.398。
计算X和Y两组分的浓度是多少？
（2）一有色溶液，符合朗伯—比尔定律，当浓度为c时，透光率为T。
在相同条件下，改变其浓度为原来浓度的0.5、1.5和3倍，试问透光率T分别为多少？哪个最大？
（3）纯化后的胡萝卜素（C40H56，分子量为536），用氯仿配成2.5mg/L的溶液，在λmax=465nm，比色杯厚度为1cm时测得吸光度为0.55，求胡萝卜素的摩尔吸光系数ε。
2014生物化学思考题1-2章
第一章 绪论1. 什么是手性中心、手性分子，具有手性中心的分子是手性分子吗？2. 什么是构型？甘油醛的DL 构型如何区分？具有多个手性中心的分子构型如何表示？3. 什么是旋光性？DL 型与左右旋光性具有相关性吗？4. 什么是旋光异构？什么是几何异构？ 什么是立体异构5. 什么是构象？构象与构型如何区别？6. 生物体内单糖一般为D 型、组成蛋白质的氨基酸为L 型，思考生物进化过程中这种构型的选择有何生理学意义？第二章 氨基酸1. 什么是氨基酸、什么是α、β或γ氨基酸？生物体内氨基酸都是α氨基酸吗？2. 组成蛋白质的常见氨基酸的构型通式如何表示？组成蛋白质的常见氨基酸具有哪些结构特性？组成蛋白质的氨基酸都是L 型?都具有旋光性吗？3. 组成蛋白质的常见20种氨基酸均是极性分子吗？侧链基团的极性情况如何？4. 什么是氨基酸的等电点？组成蛋白质常见氨基酸的等电点如何计算？计算的原理是什么？在pH 7的溶液中其带点性质如何？5. 判断题 1) 组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。
2) 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。
3) 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
4) 组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。
5)自由在很高或很低pH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。
⒍ 溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。
5. 有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸 pK 1（α-COOH ）pK 2（α-NH 3+）pK 3（R 基）Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 Tyr2.20 9.11 10.07问：⑴ 四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵ 四种氨基酸在pH7的电场中如何移动？6. 将丙氨酸溶液调至pH8，然后向该溶液中加入过量甲醛，当所得的溶液用碱反滴至pH8时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml，问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？7. Gly-Ile二肽，先已掌握氨基和羧基缩合成酰胺键的反应条件，设计合成该二肽的实验步骤。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则①阴离子交换剂选用阳离子缓冲液（如氨基乙酸、铵盐、Tris等），阳离子交换剂选用阴离子缓冲液（如乙酸盐、磷酸盐等），以防缓冲离子参与交换过程，降低交换剂的交换容量。
②缓冲液pH值的选择要使被分离物质的电荷与平衡离子电荷的正负性相同。
③选用的缓冲系统对分离过程无干扰。
④要确定一定的离子强度。
12、离子交换层析的原理：离子交换层析法是以具有离子交换性能的物质作固定相,利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的一种方法。
13、亲和层析的原理：亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理,将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。
这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。
14、吸附层析的原理：组份在吸附剂表面吸附固定相是固体吸附剂, 各能力不同而进行分离的方法。
15、试述凝胶层析原理，并列出常用凝胶名称凝胶层析柱装有多孔凝胶，当含有各组分的混合液流经凝胶层析柱时，各组分在层析柱内同时进行两种不同的运动。
一种是随着溶液流动而进行的垂直向下的移动，另一种是无定向的分子扩散运动。
大分子物质由于分子直径大，不能进入凝胶微孔，只能分布于凝胶颗粒的间歇中以较快速度流过凝胶柱。
较小的分子能进入凝胶微孔，不断进出一个个颗粒的微孔内外，因此流动速度较慢，从而使混合溶液中各组分按照相对分子量由大到小顺序先后流出层析柱得到分离。
常用凝胶：葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶。
16、说明纸层析和离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质?纸层析是分配层析，利用分配系数不同，即氨基酸在两相中的溶解能力不同。
离子交换层析利用氨基酸是两性物质，在一定pH下不同氨基酸带电性质和带电量不同，因此交换能力不同。
17、简述薄层层析法分离糖类的原理?薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学思考题汇总
思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。
•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。
•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。
这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。
•4、试述生物膜的两侧不对称性。
•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。
当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。
氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学期末习题
生物化学期末习题生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶:有催化作用的RNA分，使生物催化剂，可降解特异性mRNA。
全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
氨基酸：a碳原子连接有一个羧基，一个氨基，一个H以及一个R基，它是蛋白质的基本结构单元。
是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
同时RNA也可以在逆转录酶的作用下生成DNA，再由DNA转录成RNA，RNA翻译成蛋白质。
结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
锌指蛋白：锌指蛋白是指含有通过结合Ｚｎ2+稳定的短的可以自我折叠形成“手指”结构的一类蛋白质。
可以选择性的结合特异的靶结构。
第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP。
呼吸链：是由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
G蛋白：一种界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成。
它变动于GDP形式和GTP形式之间。
当激素结合到受体上时，触发GTP态将结合态GDP取代下来。
激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。