生物化学思考题

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生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题

生物化学与分子生物学张玉彬思考题摘要:1.生物化学与分子生物学概述2.张玉彬的思考题解析3.生物化学与分子生物学的研究方法4.实际应用案例分析5.学习建议与资源推荐正文:生物化学与分子生物学是现代生命科学领域中至关重要的分支,它研究生命现象的化学本质和分子机制。

在这门课程中,张玉彬教授提出了一系列思考题,旨在帮助学生深入理解生物化学与分子生物学的基本概念、研究方法和实际应用。

下面我们将对这些思考题进行详细解析。

一、生物化学与分子生物学概述生物化学研究生物体内发生的化学反应、化学物质的组成、结构、功能和调控机制。

分子生物学则关注生物大分子(如蛋白质、核酸、多糖)的结构、功能及其在生物体内的相互作用。

这两门学科相互交叉,共同揭示了生命现象的本质。

二、张玉彬的思考题解析1.生物化学与分子生物学的研究对象是什么?答:生物化学与分子生物学的研究对象是生物大分子及其相互作用,包括蛋白质、核酸、多糖等。

此外,还包括生物体内发生的化学反应和调控机制。

2.生物化学与分子生物学的研究方法有哪些?答:生物化学与分子生物学的研究方法包括实验方法和理论方法。

实验方法包括光谱分析、电泳、色谱、核磁共振、X射线晶体学等;理论方法包括量子化学、分子模拟、生物信息学等。

3.生物化学与分子生物学在医学、农业和工业领域有哪些应用?答:生物化学与分子生物学在医学领域有助于研究疾病的分子机制,为药物研发提供理论依据;在农业领域,可应用于优质品种的选育和转基因技术;在工业领域,可用于生产生物制品、酶制剂等。

三、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究方法多种多样,主要包括实验方法和理论方法。

实验方法通过实际操作,对生物大分子及其相互作用进行定性、定量分析;理论方法则通过计算机模拟、数学模型等手段,探讨生物大分子的结构与功能之间的关系。

四、实际应用案例分析1.药物研发:通过对靶蛋白的结构与功能研究,设计出具有特定药理活性的小分子药物。

最新生物化学复习思考题

最新生物化学复习思考题

《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH还原型谷胱甘肽;2、GSSG氧化型谷胱甘肽;3、谷氨酸glu;4、赖氨酸lys;5、还原性辅酶I,NADPH;6、TCAc;三羧酸循环7、ADPG;腺苷二磷酸葡萄糖 8、ACP;酰基载体蛋白 9、EMP;糖酵解 10、Cys;半胱氨酸 10、UDPG;尿苷二磷酸葡萄糖 11、解链温度;Tm 12、ES;酶和底物结合形成的不稳定中间产物13、磷酸戊糖途径;PPP 14、Met;甲硫氨酸 15、FADH2;还原型黄素二核苷酸16、转移核糖核酸;tRNA 17、Lys;赖氨酸18.cAMP;3,5-环腺苷酸环18、信息核糖核酸;mRNA19、焦磷酸硫胺素;TPP20、Pro;脯氨酸21、NAD+;烟硝胺腺嘌呤二核苷酸 22、ADPG;腺苷二磷酸葡萄糖23、米氏常数Km二、名词解释1、必需氨基酸;在某些生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生命活动,只能从食物中获得的氨基酸2、超二级结构;指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用,进一步组合成有规律的组合体作为三级结构的构件3、别构效应底物或效应物与酶结合后,使酶的构象发生一定变化从而影响酶的活性此效应为别构效应4、生物膜;P1155、氧化磷酸化与底物磷酸化;P185,6、能荷;P1917、糖异生作用;P2038、末端氧化酶; P1929、构型与构象;P42 10、单体酶与寡聚酶;P7111、辅酶与辅基;P7111、脂肪酸的β-氧化;P215 12、减色效应与增色效应;13、酶的比活力;14、Tm与Km;15、蛋白质的一、二、三、四级结构;16、核酶与核糖核酸酶;17、必需脂肪酸三、选择1、下列关于酶的描述,正确的是(C )。

A、增加反应自由能B、改变反应的平衡常数C、降低反应活化能D、提高反应活化能2、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于(B )A、非竞争性抑制B、竞争性抑制C、反馈抑制D、底物抑制3、具有抗氧化作用的脂溶性维生素是( D )。

生化思考题

生化思考题

2005思考题1.经典生物化学和当代生物化学在研究着重点上有何区别?这与研究技术的发展和学科发展的历史背景有何联系?2、糖类物质主要有哪些功能?3、为什么糖类物质也被认为是重要的信息分子?4、糖肽连键的类型有哪些?连接方式怎样?5、举例具体说明糖蛋白中寡糖链的生物学作用。

6、蛋白质结构的相关概念。

7、蛋白质序列分析的基本战略和一般方法步骤是什么?9、简述蛋白质一级结构研究方法的发展,比较这些方法优缺点。

10、从蛋白质一级结构分析能得到哪些信息?11、何为蛋白质的超二级结构和结构域?这两个分级何实际意义?12、什么是锌指结构和亮氨酸拉链结构?有何作用?13、球蛋白的结构有哪些基本特征?14、蛋白质变性、复性的相关内容。

15、任举一例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸序列。

16、什么是分子伴侣?为什么蛋白质的捲曲过程的研究是当前蛋白质化学研究的前沿?17、蛋白质分离相关技术的基本原理及应用。

、18、近二十年酶学概念有何新发展?酶活性RNA和抗体酶的研究有何意义?19、阐明酶活性中心的概念,哪些方法可研究酶的活性中心?酶定点突变有何理论意义及实用价值。

20、举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂。

研究抑制作用的理论意义及实际意义何在?21、酶反应动力学及各参数的含义22、细胞内信号分子有哪些?哪些是胞内信使?哪些是胞间信使?举二例说明它们的生理功能。

23、何谓受体?简要说明G蛋白偶联受体介导的信号通路有何特点。

24、何谓蛋白质的可逆磷酸化?研究它有何意义?25.近二十年来RNA研究有哪些进展?2004思考题及答案1、糖类物质主要有哪些功能?糖类是细胞中非常重要的一类有机化合物。

概括起来主要有以下几个方面:1) 作物生物体的结构成分植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶物质等,这些物质构成植物细胞壁的主要成分。

属于杂多糖的肽聚糖是细胞壁的结构多糖。

昆虫和甲壳类的外骨骼为壳多糖。

2) 作为生物体内的主要能源物质糖在生物体内(或细胞内)通过生物氧化释放出能量,供生命活动的需要。

生化各思考题

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生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢?新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。

各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径(酶或酶系)细胞内分布代谢途径(酶或酶系)细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么?在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些?调节酶的活性。

生化各思考题

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生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢?新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。

一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。

但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。

生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。

2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。

新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。

这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。

在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。

所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。

代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。

有些代谢途径存在分支。

3、简述代谢途径的特点。

生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。

由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。

代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。

各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。

ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。

4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。

代谢途径(酶或酶系)细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径(酶或酶系)细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么?在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。

特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。

通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。

6、细胞对代谢的调节途径有哪些?调节酶的活性。

生物化学复习思考题

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生物化学复习思考题绪论一名词解释新陈代谢生物化学二.思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一.名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二.思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。

8.蛋白质有哪些重要生物功能。

9.氨基酸的缩写符号与结构式。

第二章核苷酸和核酸一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?2.DNA、RNA是否都能碱解?为什么?3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?6.什么叫hnRNA ?与mRNA有何区别?7.真核mRNA一级结构有什么特点?是否都是转录的产物?有什么作用?原核生物mRNA呢?8.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?有那些稀有碱基?11.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?12.为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代,具有划时代贡献?13.写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。

第三章酶化学一.名词解释全酶多酶体系(多酶复合体)同工酶活性中心核酶Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?如何证明?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定?辅助因子在酶促反应中起什么作用?6.同工酶的结构及组成不同,但为什么能催化剂相同的化学反应?7.举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。

生物化学思考题

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⽣物化学思考题——追梦⼈倾情整理1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。

2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识,如何理解核苷三磷酸化合物在⽣物体的能量代谢中起着重要的作⽤?答:ATP参与糖的分解和脂肪酸的合成;UTP参与多糖的合成;CTP参与磷脂的合成;GTP参与糖异⽣。

3、试从营养物质代谢的⾓度,解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄⼊量?(写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶)因为糖能为脂肪(三脂酰⽢油)的合成提供原料,即糖能转变成脂肪。

(l)葡萄糖在胞液中经糖酵解途径分解⽣成丙酮酸,其关键酶有⼰糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、丙酮酸激酶。

(2)丙酮酸进⼊线粒体在丙酮酸脱氢酶复合体催化下氧化脱羧成⼄酰CoA,后者与草酰⼄酸在柠檬酸合酶催化下⽣成柠檬酸,再经柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体,在胞液中裂解为⼄酰CoA,后者作为合成脂酸的原料。

(3)胞液中的⼄酰CoA在⼄酰CoA羧化酶催化下⽣成丙⼆酸单酰CoA,再经脂酸合成酶系催化合成软脂酸。

(4)胞液中经糖酵解途径⽣成的磷酸⼆羟丙酮还原成α-磷酸⽢油,后者与脂酰CoA在脂酰转移酶催化下⽣成三脂酰⽢油(脂肪)。

由上可见,摄⼊⼤量糖类物质可转变为脂肪储存于脂肪组织,因此减肥者应减少糖类物质的摄⼊量。

4、为什么说脂肪酸的⽣物合成不是它的β-氧化的简单逆转?5、简述草酰⼄酸在糖代谢中的重要作⽤。

答:草酰⼄酸在葡萄糖的氧化分解及糖异⽣代谢中起着⼗分重要的作⽤。

(1)草酰⼄酸是三羧酸循环中的起始物,糖氧化产⽣的⼄酰CoA必须⾸先与草酰⼄酸缩合成柠檬酸,才能彻底氧化。

(2)草酰⼄酸可作为糖异⽣的原料,经糖异⽣途径异⽣为糖。

(3)草酰⼄酸是丙酮酸,乳酸及⽣糖氨基酸等异⽣为糖时的中间产物,这些物质必须转变成草酰⼄酸后再异⽣为糖。

6、在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸可进⼊哪些代谢途径?答:在糖代谢过程中⽣成的丙酮酸具有多条代谢途径(l)在供氧不⾜时,丙酮酸在乳酸脱氢酶催化下,接受NADH+H+的氢原⼦还原⽣成乳酸。

生物化学复习思考题

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绪论一名词解释新陈代谢生物化学二.思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一.名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二.思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。

8.蛋白质有哪些重要生物功能。

9.氨基酸的缩写符号与结构式。

第二章核苷酸和核酸一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?2.DNA、RNA是否都能碱解?为什么?3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?6.什么叫hnRNA ?与mRNA有何区别?7.真核mRNA一级结构有什么特点?是否都是转录的产物?有什么作用?原核生物mRNA呢?8.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?有那些稀有碱基?11.DNA热变性有何特点?Tm值表示什么?12.为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代,具有划时代贡献?13.写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。

第三章酶化学一.名词解释全酶多酶体系(多酶复合体)同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?如何证明?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定?辅助因子在酶促反应中起什么作用?6.同工酶的结构及组成不同,但为什么能催化剂相同的化学反应?7.举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。

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生物化学思考题(1) 《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词: 氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构;电泳;蛋白质分子病;别构效应;蛋白质变性作用;肽与肽键;N-端与-端;AA殘基;9CGs1Yw。

二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些? 答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。KRlZX3o。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些? 答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理; 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀6V23fqw。

4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;FM8quN3。

答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。rkQmDJc。

变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失; ② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。cwOY1Qy。

蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。3K0Buyu。

蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。PyMcCBu。

(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。8rzqPj4。 生物化学思考题(1) 蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。AGTACvT。

核酸思考题 一、名词解释 核酸的一级结构;二级结构;基因和基因组;核酸的增色效应和减色效应;双链核酸的变性与复性及熔解温度Tm; cGgRUVz。

二、简述题 1、核酸DNA和RNA的存在与生物学意义; 答: 2、核苷酸的生物功能; 答: 3、核酸中核苷酸的连接键; 答:3’,5’-磷酸二脂键 4、真核生物和原核生物核糖体的分子量; 答:原核生物核糖体分子量为70S,大亚基50S,小亚基30S; 真核生物核糖体的分子量为80S,大亚基为60S,小亚基40S。 5、核酸结构的稳定因素; 答:碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子 6、DNA变性后理化性质有何变化?

答:DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多,如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂(如尿素,酰胺)等都能引起变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有:① 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团,生物学活性丧失;② 天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后,黏度显著降低;③变性后的DNA浮力密度大大增加,故沉降系数S增加;④ DNA变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基被暴露出来,因此,紫外吸收值明显增加,产生所谓增色效应。Tp9Cqj0。

酶思考题 1、 作为生物催化剂,酶最要的特点是什么? 答:具有很高的催化效率以及高度专一性。 2、 什么是诱导契合学说?该学说如何释酶的专一性 答:“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,当酶分子结合底物分子时,在底物分子诱导下,酶的构象发生变化,成为能与底物分子密切契合的构象,从而催化底物的反应。根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提,酶只能与互补的化合物契合,排斥那些形状、大小等不适合的化合物,故酶对底物具有严格的选择性(高度专一性)。IiQ0ajp。

3、 阐述酶活性部位的概念、组成与特点。 答:酶的活性部位(活性中心)是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。① 酶的结合部位,是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位,即每一结合部位至少结合一种底物,结合部位决定酶的专一性。② 酶的催化部位,是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。VBZoixh。

酶的活性部位共同特点:

① 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。② 酶的活性位具有三维立体结构;在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。③ 酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等,④ 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶生物化学思考题(1) 分子更具有柔性或称可动运动性,它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用下发生构象的变化。⑤ 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来,从而给底物分子即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。ubtEmgu。

4、 酶具有高效催化效率的分子机理是什么?

答:酶具有高催化效率的分子机理是:酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物,在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用),底物进入特定的过渡态,由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应。tSyHOfJ。

5、 利用底物形变和诱导契合的原理,解释酶催化底物反应时,酶与底物的相互作用。 答:当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价键可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进 底物过渡态 的形成,反应 活化能被降低。同时,酶活性的构象也在底物的影响下发生改变,使酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合,使酶能更好在作用于底物,形成一个互相契合的酶-底物复合物,活化能的降低,使反应速率得以加快。CIBuBIn。

6、 酶原激活的机制是什么?该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理?

答:酶原激活的机制是无活性的酶的前体,由相应的蛋白水解酶作用于酶原肽链中的特定位点,导致酶原一级结构发生变化,并最终导致其高级结构变化,形成活性部位,具备了特定的催化功能,因此酶原的激活是一个不可逆的过程。在酶原激活的机制中,由于一级结构的改变造成了高级结构的改变,说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生,这体现了“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理。cpUSRc5。

7、 酶与底物中间复合物学说

答:酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时,酶(E)首先和底物(S)结合生成中间复合物(ES),中间复合物继续反应以生成产物(P),并释放出游离的酶。E+S → ES → P+Eu5nIvh0。

维生素 1、什么是维生素?列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。 答:维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括VA、VD、VE、VK等,水溶性维生素主要包括维生素B族(VB1、VB2、VPP、VB6、VB12、叶酸、泛酸、生物素)、硫辛酸和VC。 OxJ397h。

2、为什么维生素D可数个星期补充一次,而维生素C必须经常补充?

答:VD是脂溶性维生素,可贮存在肝等器官中。VC是水溶性维生素的,不能贮存,所以必须经常补充。 3、维生素A主要存在于肉类食物中,为什么素食者并不缺乏维生素A? 答:维生素A可在人体内由植物性食物中的b―胡萝卜素转化而成,故素食者不缺VA。 5、在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么? 答:NAD+、NADP+、FMN、FAD。 6、完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败,但是去除蛋白的蛋黄,即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败?wlxdy3x。

答: 蛋清中含有抗生物素蛋白,它能与生物素结合使其失活,抑制细菌生长,使鸡蛋不容易腐败。 生物氧化 一、名词解释 生物氧化,呼吸链,氧化磷酸化,底物水平磷酸化,电子传体系磷酸化, 二、简述题 1、说明组成NADH和FADH呼吸链中的组分及其作用; 答:烟酰胺脱氢酶类的作用――催化代谢物脱氢,其辅酶NAD的作用为传氢体;黄素氧化酶类的作用――催化代谢物脱氢,其辅基FMN(FAD)的作用为传氢体; 辅酶Q是传氢体;铁硫蛋白类是传电子体;细胞色素类的作用是传电子。wOqPblK。

2、NADH呼吸链能生成多少ATP?FADH呼吸链能生成多少ATP;

答:NADH呼吸链能生成2.5个ATP,FADH呼吸链则生成1.5个ATP。 3、生物氧化的特点; 答:①生物氧化是在37℃,近于中性水溶 液环境中进行的,是在一系列酶的催化作用逐步

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