生化思考题
生化实验思考题
⽣化实验思考题1. 氨基酸的纸层析分离1. 什么是纸层析技术是利⽤混合物中各组分物理化学性质差异，使其以不同速度移动的⼀种物理分离⽅法。
2. 什么是分配系数分配系数是指溶质在固定相中的浓度和溶质在流动相中的浓度的⽐值。
3. 层析技术的种类1 吸附层析2 分配层析3 离⼦交换层析4 凝胶过滤层析5 亲和层析6 ⽓象层析7 固相层析8 柱层析9 纸层析10 薄层层析11 ⾼效液相层析4. 影响Rf值的因素有哪些1 纸层析时纸层析时要在密闭仪器中加⼊平衡试剂使纸层析上吸附的溶剂达到饱和.2 滤纸要保持洁净,点样时要适量斑点不能过⼤.3 样品物分⼦结构和极性4 滤纸的厚薄和纤维松紧度不⼀样，结合的⽔量也不⼀样。
2. 酵母RNA的提取和分离1. 试验中为什么选择⼲酵母做实验材料？酵母中RNA含量较⾼（2.67%~10.0%），DNA含量少2. 提取RNA的⽅法有⼏种？稀碱法和浓盐法3. 加⼊酸性⼄醇的⽬的？在碱提取液中加⼊酸性⼄醇溶液可使解聚的核糖核酸沉淀，由此得到RNA的粗制品。
4. 如何鉴定RNA的组分？现象如何？RNA中含有核糖，碱基，磷酸各组分。
核糖与浓盐酸和苔⿊酚共热产⽣绿⾊；嘌呤碱与银铵络离⼦共热⽩⾊絮状嘌呤银化物沉淀；磷酸与钼酸铵试剂作⽤产⽣黄⾊的磷钼酸铵，加硫酸煮沸可使其⽔解，从⽔解液中可以测出上述组分的存在。
3. 球蛋⽩提取及含量测定1. 蛋⽩质沉淀⽅法有哪些？分可逆沉淀法和不可逆沉淀法两种。
其中可逆沉淀法有等电点沉淀，中性盐沉淀法，有机溶剂沉淀法；不可逆沉淀法有加热沉淀，重⾦属盐沉淀，⽣物碱沉淀。
2. 蛋⽩质含量测定的⽅法紫外分光光度计，可见光光度计，双缩脲法，福林酚法3. 分光光度计的使⽤及注意事项1 接电源，打开样品室暗箱盖，预热20min2 调节所需波长3 开盖放⿊⾊⽐⾊⽫，关盖，调T%为0%4 放空⽩对照，放样品液到⽐⾊⽫2/3到3/4处，⽤擦镜纸擦⼲表⾯，在对照组处调T为100%5 调节T%到ABS，分别测各样品分光光度值4. 盐析原理将⼤量盐加到蛋⽩质溶液中,⾼浓度的盐离⼦（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的⽔化⼒,可夺取蛋⽩质分⼦的⽔化层,使之“失⽔”,于是蛋⽩质胶粒凝结并沉淀析出.盐析时若溶液pH在蛋⽩质等电点则效果更好.由于各种蛋⽩质分⼦颗粒⼤⼩、亲⽔程度不同,故盐析所需的盐浓度也不⼀样,因此调节混合蛋⽩质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋⽩质分段沉淀.4. 影响酶促反应速度的因素1. 影响酶促反应速度的因素有哪些？温度，pH，抑制剂，激活剂2. 唾液淀粉酶的抑制剂，激活剂分别是？激活剂：Cl-；抑制剂：Cu2+3. NaOH对v反应实验，做碘反应实验前为何加盐酸因为碘遇NaOH变NaI和NaIO3，⽽不能与淀粉发⽣反应，所以加⼊盐酸中和氢氧化钠。
高级生化思考题
第一章概论1.生物分子提取和纯化的一般过程？2.细胞破碎的方法？3.抽提有效成分的影响因子：4.生物大分子常用的浓缩纯化方法？5.纯化方案的评价指标是什么？6.生物分离技术（纯化方案）设计的基本原则是什么？7.纯化生物产品的总收率是如何计算的？第二章沉淀法1.蛋白质沉淀方法有哪些？2.盐析的概念及机理是什么？3.硫酸铵饱和度：4.影响盐析的因素有哪些？5.硫酸铵盐析的方法有哪几种？6.盐析常数（Ks）：7.常用的脱盐方法：8.透析法注意事项：9.有机溶液能降低蛋白质溶解的原理：10.用乙醇沉淀蛋白质时应注意哪些事项？第三章吸附层析1.吸附层析分离物质的基本原理：2.吸附层析常用的吸附剂的种类：3.吸附剂的选择：4.羟基磷灰石(HA) ：5.硅胶吸附剂：6.洗脱剂符合条件：7.柱层析的设备：8.柱层析操作的一般过程：9.核酸在HA层析柱上分离的次序是双链RNA、杂链RNA、双链DNA，为什么？10.薄层层析(TLC)：第四章离子交换层析1.离子交换剂有哪几部分组成？何为阳离子和阴离子交换剂？2.影响离子交换选择性的因素：3.常用的离子交换剂应满足的要求？4.常用离子交换剂的分类？5.常用的离子交换剂的载体有：6.影响离子交换剂膨胀度的因子有哪些？哪个是关键因子？为什么？7.离子交换层析中，以0.1-0.5mol/L的NaCl梯度的缓冲液洗脱（总体积200mL，梯度瓶直径相同），通过层析柱75mL时， NaCl浓度是多少？0.25 mol/L8.现有肌苷样品溶液100mL，浓度为2mol/L，若每克干树脂总交换容量为3.5mmol，而实际交换容量是总交换容量的5%，问大约需要多少树脂？200/3.5=57.1 /0.05=1143g第五章凝胶过滤层析1.凝胶层析：2.凝胶过滤层析分离大分子物质的机制是什么？3.凝胶过滤的特点：4.用凝胶过滤层析法测定分子质量的局限性：5.分子质量为8×104和10×104的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？（SephadexG-75的分离范围为3000 -70000）6.制备合格的凝胶柱应注意哪几点？7.概述哪些因子影响凝胶层析的分辨率？为什么？第六章亲和层析1.亲和层析：以亲和吸附剂为固定相，以特异性溶液为流动相。
生物化学实验思考题
⽣物化学实验思考题⽣物化学实验思考题1.可⽤何种颜⾊反应鉴别酮糖的存在？间苯⼆酚反应，在酸的作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么？糖在浓的⽆机酸（硫酸、盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及其糠醛的衍⽣物，后者能与α—萘酚⽣成紫红⾊物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特⽒法检验糖的原理是什么？它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝还原成红⾊或者黄⾊的Cu2O沉淀。
4.何谓纸层析法？⽤滤纸作为惰性⽀持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值？影响Rf值的主要因素是什么？纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中⼼的距离与原点到溶剂前沿的距离的⽐值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂？扩展剂是4份⽔饱和的正丁醇和1份醋酸的混合物。
将20ml正丁醇和5ml冰醋酸放⼊分液漏⽃中，与15ml⽔混合，充分振荡，静置后分层，放出下层⽔层，漏⽃中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作⽤是什么？平衡剂起到使纸层析上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同⽽进⾏分离。
8.通过蛋⽩质及氨基酸的呈⾊反应实验你掌握了⼏种鉴定蛋⽩质和氨基酸的⽅法？他们的原理是什么？四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄⾊反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ ⽣成紫红⾊化合物，蛋⽩质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发⽣此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产⽣黄⾊物质外，所有α—氨基酸及⼀切蛋⽩质都能和茚三酮反应产⽣蓝紫⾊物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和⾊氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄⾊物质，该化合物在碱性溶液中进⼀步形成橙⾊的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红⾊和蓝⾊两种⾊调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红⾊；当它与蛋⽩质通过疏⽔作⽤结合后变为蓝⾊。
9.什么是酶的最适温度及其应⽤的意义？酶活性最⾼时的温度称为酶的最适温度。
生化思考题
\第一章 蛋白质化学思考题1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类根据R 基的极性分：非极性R 基氨基酸共9种，均为中性AA ，疏水R 基AA 。
包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸（蛋氨酸）。
极性R 基氨基酸共11种，均为亲水R 基AA 。
根据R 基在生理pH 下带电与否分：（1）不带电荷的极性R 基AA ：共有6种，均为中性AA 。
包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
）（2）带负电荷的极性R 基AA ：共有2种，均为酸性AA 。
包括天冬氨酸和谷氨酸。
(3)带正电荷的极性R 基AA ：共有3种，均为碱性AA 。
赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。
2 、什么叫pI 有何生物学意义pI ：氨基酸蛋白质中的常见氨基酸：蛋白质的基本组成单位。
共20种。
蛋白中的稀有氨基酸：只在某些蛋白质中存在。
非蛋白质氨基酸：细胞、组织中有，蛋白质中无。
&当氨基酸主要以两性离子形式存在时'（或所带的正负电荷数相等，净电荷等于0，在外电场作用下既不向正极移动，也不向负极移动）所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。
当溶液中pH = pI时，AA净电荷为零；pH ＞ pI时，AA带负电；pH ＜ pI 时，AA带正电。
a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。
b、等电点时AA的溶解度最小，易沉淀，可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。
.c、等电点时由于净电荷为零，AA在电场中不移动，可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。
3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义Edman反应（氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应）氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC；苯异硫氰酸酯）间的反应。
可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。
意义：测N-端；测氨基酸序列；测肽链数目。
—4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角肽：氨基酸分子间通过脱去一分子水而相互连接成的链状化合物。
生化2上课思考题 2
Ch1 代谢总论1. 新陈代谢的特征主要包括几个方面？（1）能量代谢在代谢中具有重要的地位。
物质代谢是基础，能量代谢是一切生命活动的根本保证；（2）代谢途径有线性的、分支的、环形的。
一般而言，分解代谢途径是汇聚（convergent）的，合成代谢途径是发散（divergent）的；（3）分解代谢和合成代谢不是简单的逆反应，它们通常采用不同的途径（不同反应、不同部位等），从而增强生物对代谢调控的应变能力，避免浪费能量。
（4）各代谢途径具有数量不多的通用活性载体；（5）代谢途径主要由6种化学反应组成（氧化-还原反应、需要ATP水解的连接反应、异构、基团转移、水解、功能基团的添加或移除），反应机制通常比较简单；（6）各代谢途径具有共同的严密调节方式，以达到平衡和经济；——分子水平：酶量的调节（转录）、酶活调节（变构，共价修饰）、反映底物调节——细胞水平（区域化调节）——整体水平调节（激素和神经调节）（7）代谢是动态的，动态中的相对稳定。
2. 生物体互逆的代谢途径不是简单的可逆反应，其意义是什么？分解代谢和合成代谢不是简单的可逆反应，他们通常采用不同的途径（不同的反应、不同的部位、不同催化的酶等等），从而增强生物体对于代谢调控的应变能力，避免浪费能量的无效循环。
比如糖酵解中的3部不可逆反应，在糖异生中采用不同的反应途径，或是用不同的酶催化来完成。
脂肪酸的β氧化进行的部位是在线粒体机制中，而脂肪酸的生物合成场所则位于细胞质中。
3. 熟记各类活性分子（载体）。
ATP是通用的代谢能量载体（通货），ATP-ADP循环在生物系统的能量交换中十分重要；NAD+，NADP+，FAD，FMN是电子载体；辅酶A是活化的酰基的载体4. NAD+,NADP+, FMN和FAD等通用电子载体以及ATP（通用能量载体），CoA（通用酰基载体）结构上都有ADP。
从进化的角度上进行解释。
进化上支持RNA起源的学说，在生命起源的时候，是RNA世界，即只存在RNA这一种核酸，来承担催化剂以及信息储存的功能，从而这些通用的载体在结构上都具有ADP，并且在进化的过程中这种分子被保留下来。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生化实验思考题总结
生化实验思考题总结1.蛋白质定量测量的方法有哪些？简要说明其原理。
答：a.紫外吸收，在280nm处有最大吸收峰。
b.定氮法，利用蛋白质中氮元素含量为16%固定比例来测定。
c.分光光度计法，利用OD值和蛋白质浓度成正比的原理。
显色剂为考蓝。
d.双缩脲法。
也是利用显色反应。
e.Folin酚法。
2.如果凝胶过滤层析分离的蛋白质样品中含有多种蛋白质，在各蛋白质分子量已知的情况下，如何判断哪一种蛋白质时所想要的？答：现在假设有三种蛋白质a b c，分子质量a>b>c。
那么，a最先流出，在体积V1处有一个洗脱体积，对应的a的溶液浓度在V1处也最高，就会有一个OD值的峰值。
b c同理。
由不同的OD峰值，对应不同的洗脱体积，就可以筛选出想要的蛋白质。
如果想要b，那么在第二个吸收峰的时候，找到相应的洗脱体积，然后在其附近的所接到的溶液进行选取。
就会得到想要的蛋白质。
3.如果盐析后的样品不经脱盐处理便上样电泳，对其结果有何影响？答：如果没有去除清蛋白里面的盐分，则会使电泳速度下降。
原因在于溶液离子强度太大，蛋白质表面的电荷减少，所以导致电泳速度下降，甚至无法泳动。
4.对电泳所得的结果如何进行定量分析？答：将电泳完毕的样品（凝胶），按条带宽度的分布剪下，分别把每个小块样品用NaOH溶液漂洗，再将漂洗过的溶液进行OD值的测量。
5.使SDS-PAGE具有高分辨率的三个因素是什么？答：浓缩效应。
电荷效应。
分子筛效应。
6.实验所得的各点数据中，哪些易出现较大的误差？答：有两个点。
第一个，在三十秒的点，反应速度太快，时间如果掌握不准，容易出现误差。
另一个，在3min的点，反应速度很慢，斜率小，则倒数大，所以时间掌握不好，也容易出现大误差。
7.假如把碱性磷酸酶对底物的亲和力提高十倍，实验方案该如何修改？答：把底物和酶的浓度都降低。
8.请举出三种提取质粒的方法，并简要说明其中一种方法的原理。
答：碱裂解（要求原理，书上有）；一步法（见书上46，47页有关TELT试剂的内容）；SDS法；煮沸法。
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1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。
2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、酸性和碱性氨基酸。
3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。
4. 蛋白质二级结构的类型。
5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。
6. 模体、结构域。
7. 蛋白质的结构与功能的关系。
8. 蛋白质变性及其实质。
9. 蛋白质的紫外吸收性质。
10. 分离蛋白质的基本方法及原理。
第二章
1. 核酸的一级结构、DNA变性、核酸分子杂交。
2. 核酸的紫外吸收性质。
3. DNA双螺旋结构模型的要点。
4. 真核生物内DNA的高级结构形式：核小体。
5. 真核生物mRNA的结构特点。
6. hnRNA与mRNA的关系。
7. 相对富含稀有碱基的核酸：tRNA。
8. DNA的Tm值与其所含的G+C比例的关系。
1. 酶的定义及化学本质。
2. 结合酶的分子组成及各组分的功能。
3. B族维生素的辅酶形式及功能。
4. 酶的必需基团、活性中心。
5. 同工酶的概念、举例及临床意义。
6. 酶促反应的特点。
7. ES复合物、诱导契合假说。
8. 影响酶促反应速度的因素。
9. 米-曼氏方程式、Km与Vmax的意义。
10. 酶促反应的最适温度、最适pH。
11. 酶的竞争性抑制：概念、特点、动力学参数、药理学应用。
12. 酶的调节方式（酶活性调节、酶含量调节）。
13. 酶活性调节的种类（变构调节、共价修饰、酶原的激活）。
14. 酶与疾病的关系。
第四章
糖酵解与糖酵解途径的区别。
糖酵解的概念和亚细胞定位。
糖酵解的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。
净生成A TP的数量、能量利用效率。
糖酵解的生理意义。
糖有氧氧化的概念、亚细胞定位和生理意义。
糖有氧氧化的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。
净生成A TP的数量、能量利用效率。
TAC的概念、步骤、限速酶、生理意义。
α-酮酸脱氢酶复合体的五种辅酶。
磷酸戊糖途径的限速酶、生理意义。
糖原合成的概念、限速酶、活性葡萄糖。
糖原分解的概念、限速酶。
糖原合酶与磷酸化酶的共价修饰调节。
糖原代谢的生理意义。
糖异生的概念、原料、定位、限速步骤与限速酶、能量消耗、生理意义、乳酸循环。
6-磷酸葡萄糖的代谢去路。
血糖的概念与正常值。
血糖的来源与去路。
升高和降低血糖的激素。
第五章
脂肪动员：概念、限速酶、脂解激素与抗脂解激素、产物的去路。
脂肪酸β-氧化的四个阶段、限速酶、脂酰基β-氧化的四步反应、A TP生成。
酮体的概念、酮体生成的定位、原料、步骤、限速酶、生理功能；酮体利用的定位、活化乙酰乙酸的酶类。
脂肪酸合成的定位、原料、柠檬酸-丙酮酸循环、限速酶、延长的四
步反应、ACP的辅基。
甘油三脂合成的直接原料、定位、主要途径、限速酶。
活化型乙醇胺与活化型胆碱。
甘油磷脂合成的DG 途径。
胆固醇合成的定位、原料、四个阶段、限速酶、转变为三种生理活性物质。
血浆脂蛋白的分类、生成部位、功能。
载脂蛋白的生理功能。
LPL、LCA T、ACA T。
LDL受体代谢途径。
第六章
体内生成A TP的两种方式。
氧化磷酸化和电子传递链（呼吸链）的概念。
电子传递链的组成成分。
电子传递体。
两条重要的呼吸链。
呼吸链中电子传递体的排列顺序。
A TP的生成（偶联）部位。
P/O 比值。
质子泵和A TP合酶。
呼吸链的抑制剂。
还原当量的穿梭机制。
跨线粒体膜的物质转运。
高能化合物。
能量载体（货币）：A TP。
能量储存方式：CP。
第七章
1. 必需氨基酸的概念和种类。
2. 体内氨基酸的来源与去路。
3. 氨基酸分解代谢的主要方式。
4. 转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
5. α-酮酸的代谢去路。
6. 生糖与生酮氨基酸。
7. 体内氨的来源与去路。
8. 氨的转运形式。
9. 鸟氨酸循环的器官、亚细胞定位、步骤、限速酶、生理意义。
10. 一碳单位的概念、种类、载体、生理功能。
11. 活性甲基供体：SAM。
12. 儿茶酚胺：多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素。
第八章
核苷酸的生理功能。
从头合成途径、补救合成途径。
嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的原料、特点、转变水平、限速酶、抗代谢物。
脱氧核苷酸的生成。
dTMP 的生成。
嘌呤与嘧啶分解代谢的终产物。
第十五章
多细胞生物体内细胞间信息转导的目的。
信号细胞和靶细胞。
信号分子的作用类型。
细胞外信号分子的分类。
受体的概念和分类。
受体与配体结合的特点。
细胞内受体介导的信号转导途径。
膜表面受体介导的信号转导途径。
目前公认的第二信使有哪些？
以肾上腺素升高血糖为例，叙述AC-cAMP-PKA信号转导途径。