生物化学简明教程(第四版)课后习题

生物化学简明教程(第四版)课后习题
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2 蛋白质化学

1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?

解答:(1)

N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。

―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯(―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。

丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DN S―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。

苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。

氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。

(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。

肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。

羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)

与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。

2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?

解答:

(1)血红蛋白:

3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?

(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;

(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;

解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;

(2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;

(3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;

α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。

4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?

答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失;②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为两类:

(1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。

(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质

并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

5.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:CNBr,异硫氰酸苯酯,丹磺酰氯,脲,6mol/L HCl β-巯基乙醇,水合茚三酮,过甲酸,胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,其中哪一个最适合完成以下各项任务?

(1)测定小肽的氨基酸序列。

(2)鉴定肽的氨基末端残基。

(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂?

(4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

(5)在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。

(6)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。

解答:(1)异硫氰酸苯酯;(2)丹黄酰氯;(3)脲;-巯基乙醇还原二硫键;(4)胰凝乳蛋白酶;(5)CNBr;(6)胰蛋白酶。

6.由下列信息求八肽的序列。

(1)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val。

(2)Sanger试剂处理得DNP-Ala。

(3)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr 和Leu,Met,Phe,2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。

(4)溴化氰处理得Ala,Arg,高丝氨酸内酯,Thr,2Val,和Leu,Phe,当用Sanger 试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。

解答:由(2)推出N末端为Ala;由(3)推出Val位于N端第四,Arg为第三,而Thr为第二;溴化氰裂解,得出N端第六位是Met,由于第七位是Leu,所以Phe为第八;由(4)

,第五为Val。所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。

7.一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。

解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。

8.当一种四肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val及其他3种氨基酸;当这四肽用胰蛋白酶水解时发现两种碎片段;其中一片用LiBH4(下标)还原后再进行酸水解,水解液内有氨基乙醇和一种在浓硫酸条件下能与乙醛酸反应产生紫(红)色产物的氨基酸。试问这四肽的一级结构是由哪几种氨基酸组成的?

解答:(1)四肽与FDNB反应后,用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val,证明N端为Val。

(2)LiBH4还原后再水解,水解液中有氨基乙醇,证明肽的C端为Gly。

(3)水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸,说明此氨基酸为Trp。说明C端为Gly-Trp…

(4)根据胰蛋白酶的专一性,得知N端片段为Val-Arg(Lys)…,以(1)、(2)

、(3)结果可知道四肽的顺序:N-Val-Arg(Lys)-Trp-Gly-C。

9.概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。

解答:(1)测定蛋白质中氨基酸组成。(2)蛋白质的N端和C端的测定。

(3)应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂,各自得到

一系列大小不同的肽段。

(4)分离提纯所产生的肽,并测定出它们的序列。

(5)从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。

如果蛋白质含有一条以上的肽链,则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。如是含二硫键的蛋白质,也必须在测定其氨基酸排列顺序前,拆开二硫键,使肽链分开,并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化,使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。

10 Lys Gly Val Phe Thr在球状蛋白质中所处的位置,为什么?

核酸

2.为什么DNA不易被碱水解,而RNA容易被碱水解?

解答:因为RNA的核糖上有2-OH基,在碱作用下形成2,3-环磷酸酯,继续水解产生2-核苷酸和3-核苷酸。DNA的脱氧核糖上无2-OH基,不能形成碱水解的中间产物,故对碱有一定抗性。

3.一个双螺旋DNA分子中有一条链的成分[A] = 0.30,[G] = 0.24,①请推测这一条链上的[T]和[C]的情况。②互补链的[A],[G],[T]和[C]的情况。

解答:①[T] + [C] = 1–0.30–0.24 = 0.46;②[T] = 0.30,[C] = 0.24,[A] + [G] = 0.46。

4.对双链DNA而言,①若一条链中(A + G)/(T + C)=

0.7,则互补链中和整个DNA分子中(A+G)/(T+C)分别等于多少?②若一条链中(A + T)/(G +

C)= 0.7,则互补链中和整个DNA分子中(A + T)/(G + C)分别等于多少?

解答:①设DNA的两条链分别为α和β则:Aα= Tβ,Tα= Aβ,Gα= Cβ,Cα= Gβ,因为:(Aα+ Gα)/(Tα+ Cα)= (Tβ+ Cβ)/(Aβ+ Gβ)= 0.7,所以互补链中(Aβ+ Gβ)/(Tβ+ Cβ)= 1/0.7 =1.43;在整个DNA分子中,因为A = T,G = C,所以,A + G = T + C,(A + G)/(T + C)= 1;②假设同(1),则Aα+ Tα= Tβ+ Aβ,Gα+ Cα= Cβ+ Gβ,所以,(Aα+ Tα)/(Gα+ Cα)=(Aβ+ Tβ)/(Gβ+ Cβ)= 0.7 ;在整个DNA分子中,(Aα+ Tα+ Aβ+ Tβ)/(Gα+Cα+

Gβ+Cβ)= 2(Aα+ Tα)/2(Gα+Cα)= 0.7

12.什么是DNA变性?DNA变性后理化性质有何变化?

解答:DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多,如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂(如尿素,酰胺)等都能引起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有:①天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团,生物学活性丧失;②天然的线型DNA分子直径与长度之比可达1∶10,其水溶液具有很大的黏度。变性后,发生了螺旋-线团转变,黏度显著降低;③在氯化铯溶液中进行密度梯度离心,变性后的DNA浮力密度大大增加,故沉降系数S增加;④DNA变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基被暴露出来,因此,紫外吸收值明显增加,产生所谓增色效应。⑤DNA分子具旋光性,旋光方向为右旋。由于DNA分子的高度不对称性,因此旋光性很强,其[a] = 150。当DNA分子变性时,比旋光值就大大下降。

4 糖类的结构与功能

7.说明下列糖所含单糖的种类、糖苷键的类型及有无还原性?

(1)纤维二糖(2)麦芽糖

(3)龙胆二糖(4)海藻糖

(5)蔗糖(6)乳糖

解答:(1)纤维二糖含葡萄糖,β→1,4 糖苷键,有还原性。

(2)麦芽糖含葡萄糖,α→1,4 糖苷键,有还原性。

(3)龙胆二糖含葡萄糖,β→1,6 糖苷键,有还原性。

(4)海藻糖含葡萄糖,α→1,1 糖苷键,无还原性。

(5)蔗糖含葡萄糖和果糖,α→1,2糖苷键,无还原性。

(6)乳糖含葡萄糖和半乳糖,α→1,4糖苷键,有还原性。

6 酶

11.对于一个符合米氏方程的酶,当[S]=3K m,[I]=2K I时(I为非竞争性抑制剂),则υ/V max的数值是多少(此处V max指[I]=0时对应的最大反应速率)?

解答:利用非竞争性抑制剂的动力学方程计算:

其中 = 1+[I]/K i = 3,则

所以,υ/V max=0.25。

12.试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数K I在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50(IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度,假设酶浓度与底物浓度均固定不变)。

解答:令v0为不存在抑制剂时的酶促反应速率,v i是存在反竞争性抑制剂时的反应速率,则当[I]=IC50时,酶活力被抑制一半,v i=v0/2。

由于

因此

K m = (α-2)[S]

如果K I在数值上等于IC50,则α= 2,α-2 = 0,K m = 0,而实际上,K m并不为零。因此K I在数值上不可能等于IC50。

7 维生素

1.什么是维生素?列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。

解答:维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等,水溶性维生素主要包括维生素B族(维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素)、硫辛酸和维生素C。

2.为什么维生素D可数个星期补充一次,而维生素C必须经常补充?

解答:维生素D是脂溶性的维生素,可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的,不能贮存,所以必须经常补充。

3.维生素A主要存在于肉类食物中,为什么素食者并不缺乏维生素A?

解答:维生素A可在人体内由植物性食物中的β―胡萝卜素转化而成。

4.将下面列出的酶、辅酶与维生素以短线连接。

解答:

5.在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么?

解答:NAD+、NADP+、FMN、FAD。

6.试述与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。

解答:视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种:一种是圆锥形的视锥细胞,一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线,而视杆细胞则感受弱光的刺激,使人在光线较暗的情况下也能看清物体。在视杆细胞中,11―顺视黄醛与视蛋白组成视紫红质。当杆状细胞感光时,视紫红质中的11―顺视黄醛在光的作用下转变成全反视黄醛,并与视蛋白分离,视黄醛分子构型的改变可导致视蛋白分子构型发生变化,最终诱导杆状细胞产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄醛通过特定的途径可重新成为11―顺视黄醛,与视蛋白组合成为视紫红质,但是在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗,因此需要经常补充维生素A。当食物中缺乏维生素A时,必然引起11―顺视黄醛的补充不足,视紫红质合成量减少,导致视杆细胞对弱光敏感度下降,暗适应时间延长,出现夜盲症状。

7.试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理,为什么常吃粗粮的人不容易得脚气病?

解答:脚气病是一种由于体内维生素B1不足所引起的以多发性周围神经炎为主要症状的营养缺乏病,硫胺素在体内可转化成硫胺素焦磷酸,后者作为辅酶参与糖代谢中丙酮酸、α―酮戊二酸的氧化脱羧作用,所以,缺乏维生素B1时,糖代谢受阻,一方面导致神经组织的供能不足,另一方面使糖代谢过程中产生的α―酮酸、乳酸等在血、尿和组织中堆积,从而引起多发性神经炎等症状。维生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富,谷物中的硫胺素约90%存在于该部分,而粗粮由于加工时保留了部分谷物外皮,因此维生素B1含量充足,常吃粗粮的人不容易缺乏维生素B1,因此不易得脚气病。

8.试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。

解答:坏血病是一种人体在缺乏维生素C的情况下所产生的疾病。

维生素C参与体内多种羟化反应,是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子,可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时,胶原蛋白合成产生障碍,胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全,通透性和脆性增加,结缔组织形成不良,导致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血,这些均为坏血病的主要症状。

9.完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败,但是去除蛋白的蛋黄,即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败?

解答:

蛋清中含有抗生物素蛋白,它能与生物素结合使其失活,抑制细菌生长,使鸡蛋不容易腐败。

10.多选题:

(1)下列哪一个辅酶不是来自维生素()

A.CoQ B.FAD C.NAD+D.pLp E.Tpp

(2)分子中具有醌式结构的是()

A.维生素A B.维生素B1C.维生素C D.维生素E E.维生素K (3)具有抗氧化作用的脂溶性维生素是()

A.维生素C B.维生素E C.维生素A D.维生素B1

E.维生素D

(4)下列维生素中含有噻唑环的是()

A.维生素B2B.维生素B1C.维生素PP D.叶酸

E.维生素B6

(5)下列关于维生素与辅酶的描述中,哪几项是正确的()

A. 脂溶性维生素包括维生素A、维生素C、维生素D和维生素E

B. 维生素B1的辅酶形式为硫胺素焦磷酸

C. 催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是FMN与FAD

D. 维生素C又名抗坏血酸,是一种强的还原剂

(6)下列关于维生素与辅酶的描述中,哪几项是错误的()

A. 维生素A的活性形式是全反式视黄醛,它与暗视觉有关

B. 辅酶I是维生素PP的辅酶形式

C. FMN与FAD是氧化还原酶的辅基

D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶

(7)转氨酶的辅酶含有下列哪种维生素?()

A.维生素B l B.维生素B2C.维生素PP D.维生素B6E.维生素B l2(8)四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体?()

A.—CHO B.CO2C.D.—CH3

E.

解答:(1)A;(2)E;(3)B;(4)B;(5)B、D;(6)A、D;(7)D;(8)B 。

8 新陈代谢总论与生物氧化

3.组成原电池的两个半电池,半电池A含有1mol/L的甘油酸–3–磷酸和1mol/L的甘

油醛–3–磷酸,而另外的一个半电池B含有1mol/L NAD+和1mol/L NADH。回答下列问题:

(1)哪个半电池中发生的是氧化反应?

(2)在半电池B中,哪种物质的浓度逐渐减少?

(3)电子流动的方向如何?

(4)总反应(半电池A+半电池B)的ΔE是多少?

解答:氧化还原电位ΔEθ的数值愈低,即供电子的倾向愈大, 本身易被氧化成为还原剂, 另一种物质则作为氧化剂易得到电子被还原。根据该理论判断:

(1)半电池A中发生的是氧化反应;

(2) 当甘油醛–3–磷酸被氧化后NAD+减少;

(3) 电子由半电池A流向半电池B;

(4) 总反应的ΔEθ是+0.23V。

4.鱼藤酮是一种的极强的杀虫剂,它可以阻断电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递。

(1)为什么昆虫吃了鱼藤酮会死去?

(2)鱼藤酮对人和动物是否有潜在的威胁?

(3)鱼藤酮存在时,理论上1mol琥珀酰CoA将净生成多少ATP?

解答:电子由NADH或FADH2经电子传递呼吸链传递给氧,最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP,这一过程称电子传递体系磷酸化。体内95%的ATP是经电子传递体系磷酸化途径产生的。

(1)鱼藤酮阻断了电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传递,还原辅酶不能再氧化, 氧化放能被破坏,昆虫将不能从食物中获得足够的维持生命活动需要的ATP。

(2)所有需氧生物电子传递系统十分相似,都包含有FMN和CoQ这种共同的环节,因此鱼藤酮对人体和所有的动物都有潜在的毒性。

(3)当鱼藤酮存在时, NADH 呼吸链的电子传递中断,但不影响FADH2呼吸链和底物水平磷酸化的进行,理论上1mol琥珀酰辅酶A还将生成5molATP。

8.已知共轭氧化还原对NAD+/NADH 和丙酮酸/乳酸的E0分别为-0.32V 和-0.19V,试问:

(1) 哪个共轭氧化还原对失去电子的能力大?

(2) 哪个共轭氧化还原对是更强的氧化剂?

(3) 如果各反应物的浓度都为lmol/L, 在 pH =7.0和25℃时, 下面反应的是多少?

丙酮酸 + NADH + H+乳酸 +NAD+

解答:

(1)

氧化还原电位E0的数值愈低,即供电子的倾向愈大,愈易成为还原剂,所以NAD+/NADH氧化还原对失去电子的能力强;

(2)丙酮酸/乳酸氧化还原对的氧化还原电位E0的数值较高,得到电子的能力较强,是更强的氧化剂;

(3) 根据公式Gθ=-nFΔEθ计算,Gθ=-26 kJ/mol。

9 糖代谢

9.在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol下列不同的底物,每种底物完全被氧化为CO2和H2O时,将产生多少摩尔?ATP分子?

(1) 丙酮酸(2)烯醇丙酮酸磷酸

(6)草酰琥珀酸

解答:(1) 丙酮酸被氧化为CO2和H2O时,将产生12.5mol ATP;

(2)磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为CO2和H2O时,将产生13.5mol ATP;

(6)草酰琥珀酸被氧化为CO2和H2O时,将产生20mol ATP。

10 脂质的代谢

2.什么是β-氧化?1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔ATP?

解答:脂肪酸氧化作用是发生在β碳原子上,逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下,这个作用即β-氧化。它经历了脱氢(辅酶FAD),加水,再脱氢(辅酶NAD+),硫解四步骤,从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA。1mol硬脂酸(十八碳饱和脂肪酸)彻底氧化可净产生120mol摩尔ATP。1.5×8+2.5×8+10×9-2=12+20+90-2=120 mol ATP。

详见10.2.2中的“脂肪酸β-氧化过程中的能量转变”。

4.C16:1与相同碳原子数的饱和脂肪酸氧化途径有何区别?

解答:几乎所有生物体的不饱和脂肪酸都只含有顺式双键,且多在第9位,而β-氧化中的△2-反烯脂酰CoA水化酶和β-羟脂酰CoA脱氢酶具有高度立体异构专一性,所以不饱和脂肪酸的氧化除要有β-氧化的全部酶外,还需要△3-顺,

△2-反烯脂酰CoA异构酶和△2-反,△4-顺二烯脂酰CoA还原酶。详见10.2.2.5“不饱和脂肪酸的氧化”。不饱和脂肪酸C16:1比相同碳原子数的饱和脂肪酸少生成1.5个ATP。

5.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用'

解答:丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸在医学上称为酮体,其如何产生和氧化详见10.2.4.1 “酮体的生成”和10.2.4.2

“酮体的氧化”。肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用,是因为肝中有活力很强的生成酮

体的酶,但缺少利用酮体的酶。

7.1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O时,可净产生多少摩尔ATP?

解答:1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。甘油氧化成CO2和H2O时,可净产生18.5mol

ATP,3mol辛酸经3次β-氧化,生成4mol乙酰CoA。3mol辛酸:3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol ATP,1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。

10为什么糖尿病人容易中毒?(PPT有)P270

11 蛋白质分解和氨基酸代谢

5.假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素,请解释注射这几种物质的用意何在?

解答:人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。鸟氨酸作为C 和N的载体,可以促进鸟氨酸循环。谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。抗生素可以抑制肠道微生物的生长,减少氨的生成。

6.什么是鸟氨酸循环,有何实验依据? 合成lmol尿素消耗多少高能磷酸键?

解答:尿素的合成不是一步完成,而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段:第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用,合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用,合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始,结果又重新产生鸟氨酸,形成一个循环,故称鸟氨酸循环(又称尿素循环)。合成1mol尿素需消耗4mol高能键。

详见11.2.3“①排泄”和“(2)尿素的生成机制和鸟氨酸循环”。

7.什么是生糖氨基酸、生酮氨基酸、生酮兼生糖氨基酸?为什么说三羧酸循环是代谢的中心?你是如何理解的?

解答:在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸,其按糖代谢途径进行代谢;能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸,其按脂肪酸代谢途径进行代谢;二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸,部分按糖代谢,部分按脂肪酸代谢途径进行。一般说,生糖氨基酸分解的中间产物大都是糖代谢过程中的丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸,琥珀酰CoA或者与这几种物质有关的化合物。生酮氨基酸的代谢产物为乙酰辅酶A或乙酰乙酸。在绝大多数生物体内,三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质、氨基酸等物质的共同分解途径。另一方面三羧酸循环中的许多中间体如α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸等

又是生物体各物质合成的共同前体。因此三羧酸循环是各物质代谢的中心。

10.氨基酸生物合成途径可分为哪几种衍生类型?

解答:不同氨基酸生物合成途径不同,但许多氨基酸生物合成都与机体内的几个主要

代谢途径相关。因此,可将氨基酸生物合成相关代谢途径的中间产物,看作氨基酸生物合成的起始物,并以此起始物不同划分为六大类型:①α-酮戊二酸衍生类型,②草酰乙酸衍生类型,③丙酮酸衍生类型,④甘油酸-3-磷酸衍生类型,⑤赤藓糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型,⑥组氨酸生物合成。详见11.3.1“氨基酸合成途径的类型”。

12 核苷酸代谢

1.(考)你如何解释以下现象:细菌调节嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸-氨基甲酰

转移酶,而人类调节嘧啶核苷酸合成的酶主要是氨基甲酰磷酸合成酶。

解答:氨基甲酰磷酸合成酶参与两种物质的合成,嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成。在细菌体内,这两种物质的合成发生在相同的部位(细菌无细胞器的分化),如果调节嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的话,对嘧啶核苷酸合成的控制将会影响到精氨酸的正常合成。而人体细胞内有两种氨基甲酰磷酸合成酶,即定位于线粒体内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ和定位于细胞质内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ,它们分别参与尿素循环(精氨酸合成),嘧啶核苷酸的合成。

6.人体次黄嘌呤―鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺陷会引起核苷酸代谢发生怎样

的变化?其生理生化机制是什么?

解答:次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶是催化次黄嘌呤、鸟嘌呤补救合成的一种重要的酶。正常情况下嘌呤核苷酸从头合成途径和补救合成途径是平衡的,次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶缺陷后,嘌呤补救合成停止了,会使嘌呤核苷酸从头合成的底物堆积,尤其是磷酸核糖焦磷酸(PRPP),高水平的PRPP导致嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸过量生成。由于嘌呤核苷酸的从头合成是在PRPP基础上进行的,因而HGPRT缺陷对嘌呤核苷酸合成影响更大。高水平的嘌呤核苷酸进而促使它的分解加强,结果导致血液中尿酸的堆积。过量尿酸将导致自毁容貌症,又称Lesch-Nyhan综合征。

13 DNA的生物合成

4.已知DNA的序列为:

W: 5′-AGCTGGTCAA TGAACTGGCGTTAACGTTAAACGTTTCCCAG-3′

C: 3′-TCGACCAGTTACTTGACCGCAATTGCAA TTTGCAAAGGGTC-5′ →

上链和下链分别用W和C表示,箭头表明DNA复制时复制叉移动方向。试问:①

哪条链是合成后随链的模板? ②试管中存在单链W,要合成新的C链,需要加入哪些成分?

③如果需要合成的C链被32P标记,核苷三磷酸中的哪一个磷酸基团应带有32P? ④

如果箭头表明DNA的转录方向,哪一条链是合成RNA的模板?

解答:①W链;②DNA聚合酶,引物,dNTP,mg2+;③α-磷酸基团;④C链。

14 RNA的生物合成

9.HIV的什么性质使得研制艾滋病的疫苗非常困难?

解答:HIV是一种逆转录病毒,负责逆转录病毒RNA复制的逆转录酶没有校对功能,这使得该病毒的基因突变率比DNA病毒要高许多,作为疫苗靶子的抗原基因更容易突变,这就增加了额外的难度。

15.DNA和RNA各有几种合成方式,各由什么酶催化新链的合成?

解答:①DNA → DNA,其中DNA半不连续复制需要DNA聚合酶III、DNA聚合酶I和DNA连接酶;DNA修复合成需要DNA聚合酶I、DNA连接酶。②R NA → DNA,需要逆转录酶。③RNA合成包括:DNA → RNA,需要RNA聚合酶;RNA → RNA,需要RNA复制酶;RNA → DNA → RNA需要RNA转录酶和RNA聚合酶。

15 蛋白质的生物合成

2.一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序:

5GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3

(a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序;

(b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么?(参考密码表)

(c)合成此多肽需消耗多少ATP

解:(a)转录产生mRNA的碱基顺序为:5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3

(b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys(不考虑起始密码和终止密码)

(c) 在蛋白质合成过程中,每个氨基酸活化消耗2个高能键(ATP→AMP),进位和转肽各需要1个GTP,每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个A TP,所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP(不考虑起始和终止)。

3.原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的?

解答:原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列

,称为SD序列(Shine-Dalgain sequence)。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补,使mRNA与小亚基结合,使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。

8.密码子的简并性和摆动性有何生物学意义?

解答:tRNA上的反密码子与mRNA的密码子配对时,密码子的第一位、第二位碱基是严格按照碱基配对原则进行的,而第三位碱基配对则可以不按照碱基配对原则进行,这种现象称为摆动性(wobble)。详见15.1.1.2。由于摆动性的存在,合理的解释了密码子的简并性,同时也使基因突变造成的危害程度降至最低。

生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案

生物化学简明教程 (第四版) 习题及答案 目录 1 绪论.............................................. 32蛋白质化学5? 3 核酸.............................................. 9 4 糖类的结构与功能 ................................ 15 5 脂类化合物和生物膜2?0 6 酶 (27) 7 维生素37? 8新陈代谢总论与生物氧化 .......................... 42 9 糖代谢4?7 10 脂质的代谢 (51) 11 蛋白质分解和氨基酸代谢5?4 12 核苷酸代谢 ....................... 错误!未定义书签。13DNA的生物合成?62 14 RNA的生物合成67? 15 蛋白质的生物合成?74 16 物质代谢的调节控制?77

? 1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(—O H)、羰基(C O )、羧基(—C OOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同 类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向

《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版

《生物化学简明教程》附带的习题答案 (一)用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 (2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 (二)何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 解答:蛋白质的变性:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变的作用。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①生物学活性消失②理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。。 (2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。 蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 (三)一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。 解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。 (五)如果人体有1014个细胞,每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。试计算人体DNA 的总长度是多少?是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍?已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g,求人体DNA的总质量。 解答:每个体细胞的DNA的总长度为:6.4 × 109 × 0.34nm = 2.176 × 109 nm = 2.176m,人体内所有体细胞的DNA的总长度为:2.176m×1014 = 2.176×1011km,这个长度与太阳―地球之间距离(2.2×109 km)相比为:2.176 × 1011/2.2 × 109 = 99倍,每个核苷酸重1 × 10-18g/1000 = 10-21g,所以,总DNA 6.4 × 1023 × 10-21 = 6.4 × 102 = 640g。 (六)如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么? 解答:RNA的功能主要有: ①控制蛋白质合成 ②作用于RNA转录后加工与修饰 ③参与细胞功能的调节 ④生物催化与其他细胞持家功能 ⑤遗传信息的加工 ⑥可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。 其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 (七)什么是DNA变性?DNA变性后理化性质有何变化? 解答:DNA双链转化成单链的过程称变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有:

生物化学简明教程课后习题答案解析

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(— OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。(2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法:肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:1.65%:2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0; (2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0; (3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。

生物化学简明教程重点

1、氨基酸:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上 2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 ( 17 应 18 19 21 22 23 24 25,辅基:是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物,用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象:葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键:单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷,形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给激活的氧分子,而生成水的全部体系称为呼吸链。

31、氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化。 32、磷氧比:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数(也是生成ATP 的分子数)称为磷氧比值(P/O)。如NADH 的磷氧比值是3,FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物,通过酶的作用使ADP生成ATP的过程,称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化:当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系(呼吸链),传递给氧形成水时,同时伴有ADP磷酸化为ATP,这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节:变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变,从而改变酶的活性,称酶的变构调节 35、糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解:葡萄糖在人体组织中,经无氧分解生成乳酸的过程,和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为:(1)单糖:不能被水解成更小分子的糖。(2)寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成,以双糖最为普遍,意义也较大。(3)多糖:均一性多糖:淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变? 答:蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化: (1)生物活性丧失;(2)理化性质的改变,包括:溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。(3)生物化学性质的改变,分子结构伸展松散,易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答:蛋白质的重要作用主要有以下几方面:(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。(2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。(3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。(4)收缩运动收缩蛋白(如肌动蛋白和肌球蛋白)与肌肉收缩和细胞运动密切相关。(5)激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽,是调节新陈代谢的生理活性物质。(6)免疫保护功能抗体是蛋白质,能与特异抗原结合以清除抗原的作用,具有免疫功能。(7)贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能,如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。(8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。(9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。(10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白,如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点? 按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T,G=C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。 4、在稳定的DNA 因素: 答:在稳定的DNA 双螺旋中,碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 答:(1)共性:用量少而催化效率高;仅能改变化学反应的速度,不改变化学反应的平衡点,酶本身在化学反应前后也不改变;可降低化学反应的活化能。(2)个性:酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高,具有高度的专

生物化学简明教程第四版15章蛋白质的生物合成

15 蛋白质的生物合成 1.一个编码蛋白质的基因,由于插入一段4个核苷酸序列而被破坏的功能,是否可被一个核苷酸的缺失所恢复解释原因。 解答:一个编码蛋白质的基因,如果插入4个核苷酸序列,就会发生移码突变,即从插入处开始此蛋白质的氨基酸顺序都发生了变化,导致此蛋白质功能的丧失。但如果在此插入段相邻处缺失一个核苷酸,此蛋白质仅在插入处的几个氨基酸发生了改变,如果此变异不是蛋白质发挥功能必需的部位,那么此蛋白质可能恢复其功能。 2.一个双螺旋DNA片段的模板链含有顺序: 5'GTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3' (a)写出从这条链转录产生的mRNA的碱基顺序; (b)从(a)中的mRNA的5-末端开始翻译产生的肽链的氨基酸顺序是什么(参考密码表) (c)合成此多肽需消耗多少ATP 解答:(a)转录产生mRNA的碱基顺序为: 5-CGACGGCGCGAAGUCAGGGGUGUUAAC-3 (b) Arg-Arg-Arg-Glu-Val-Arg-Gly-Val-Lys(不考虑起始密码和终止密码) (c) 在蛋白质合成过程中,每个氨基酸活化消耗2个高能键(ATP→AMP),进位和转肽各需要1个GTP,每往肽链中加入1个氨基酸要消耗4个ATP,所以以上肽链合成需要9×4=36个ATP (不考虑起始和终止)。 3.原核生物是如何区分AUG是起始密码还是多肽链内部Met的密码的 解答:原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处(即-10区)通常有一段富含嘌呤的序列,称为SD序列(Shine-Dalgain sequence)。SD序列可以与小亚基16S rRNA 3′-末端的序列互补,使mRNA与小亚基结合,使得核糖体能够识别正确的起始密码AUG。而多肽链内部Met的密码前没有SD序列。 4.原核生物蛋白质合成体系由哪些物质组成各起什么作用 解答:原核生物蛋白质合成体系的物质组成和作用。详见。 5.简述蛋白质合成的起始、延长和终止过程。 解答:详见15.2.3,,。 6.试比较原核生物与真核生物在蛋白质合成上的差异。 解答:(1)原核生物转录和翻译同步进行,真核生物转录产物要加工后才进行翻译。 (2)原核生物核糖体为70S,由50S与30S两个亚基组成;真核生物核糖体为80S,由60S与40S两个亚基组成。 (3)原核生物的蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸,需起始因子IF-1、IF-2、 IF-3及GTP、Mg2+参加。真核生物的蛋白质合成起始于甲硫氨酸,起始因子为 eIF-1、eIF-2、eIF-3、

生物化学简明教程第四版课后习题

生物化学简明教程(第四版)课后习题

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2蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。 (2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白:

生物化学简明教程考试重点

生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应:核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应:复性后,核酸的紫外吸收降低 一碳单位:指具有一个碳原子的基团。 生物化学:研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值:即溶解温度,即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位:在整个酶分子中,参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化:伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给被激活的氧化分子,并与之结合生成水的全部体系 糖酵解:1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化:直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类:是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化:脂肪酸氧化是发生在β原子上的,逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下,即β-氧化 氨基酸代谢库:体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基,核苷的中间阶段的途径 / 补救途径:利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制:DNA的两条链彼此分开各自作为模板,按碱基配对规则合成互补链,由此产生的子代DNA的一条链来自亲代,另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录:一、指双链DNA只有一股单链用作模板;二,指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链:复制时,DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向,沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链:在已经形成一段单链区后,先按与复制叉移动方向相反的方向,沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子:mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子:指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子:特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子:mRNA中终止蛋白质合成的密码子(UAG,UAA,UGA) 二,蛋白质 1,两性离子:指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2,等电点(PI):调节氨基酸溶液的PH,使氨基酸分子上的-NH3+,-COO-解离度完全相等,此时溶液的PH。 PI>PH时,氨基酸向阴极移动;反之,向阴极移动 3,氨基酸与水合茚三酮反应特征:脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4,与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应:生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定,可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸,此法称为Sanger法 5,与异硫氰酸苯酯反应(Edman反应):此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6,蛋白质结构:一级结构:多肽链中的氨基酸序列。二级结构:多肽链有一定周期性的,由氢键维持的局

【重磅】生物化学简明教程课后习题答案

1绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH 2)、羟基(— OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO 4)等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:1.65%:2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI1.0),在pH5.0; (2)血清清蛋白(pI4.9),在pH6.0; (3)α-脂蛋白(pI5.8),在pH5.0和pH9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI1.0<环境pH5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI4.9<环境pH6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI5.8>环境pH5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI5.8<环境pH9.0,带负电荷,向正极移动。 4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失;②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。

生物化学简明教程第四版课后答案-张丽萍

生物化学简明教程第四版课后答案-张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的 氨基(—NH 2)、羟基(—OH)、羰基(C O )、羧基 (—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等 功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价

(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去 N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。 (2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少?

生物化学简明教程期末整理

韩山师范学院2015级生物科学 生物化学简明教程整理 名词解释: 1.两性离子:在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3正离子和能接受质子的-coo-负离子。 2. 等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值 3. 肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键。 4. 肽:氨基酸通过肽键连接所形成的化合物称为肽。 5. 蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序,称为蛋白质的一级结构 6. 蛋白质的二级结构:主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。 7.超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位(主要是α-螺旋或β -折叠)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。基本组合方式:αα;ββ;βαβ 1、蛋白质变形:天然蛋白质因受物理或化学因素影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致一级结构的破坏,这种现象称为变性。 2、分子杂交:不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。

3、增色效应:核酸变形后260nm的紫外吸收值明显增加,即产生增色效应。 4、Tm: 加热DNA溶液,通常将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度称熔解温度(或变性温度),用Tm表示。 5、核酸的变性:双螺旋区氢键断裂,空间结构破坏,形成单链无规线团状态的过程。核酸的复性:变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。 6、酶原激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 7、同工酶:能催化相同的化学反应,但酶的分子结构、理化性质等方面有所不同的酶。 1.呼吸链:代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体(NAD+、NADP+、FAD、FMN等)所接受,再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 的全部体系称为呼吸链,也称电子传递链。 2.P/O比值:是指某物质氧化时每消耗1mol氧所消耗无机磷的mol 数。 3.底物水平磷酸化:底物分子因脱氢(即氧化)而使分子内部能量重新分布而生成高能磷酸键,在酶的作用下,高能磷酸键上的键能直接转移给ADP而生成ATP的反应,称为底物水平磷酸化 4.电子传递体系磷酸化(氧化磷酸化):呼吸链传递H(或电子)给氧生成水的过程中释放的能量,和ADP磷酸化生成ATP相偶联的过程,就称为电子传递体系磷酸化。由于电子传递体系磷酸化是一种需

生物化学简明教程课后习题答案完整版

生物化学简明教程课后 习题答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

1绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了 生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(C O )、羧基 (—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些基本原理是什么 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4 ―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4 ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与 2,4 ―二硝基氟苯( 2,4 ―DNFB)反应(Sanger反 应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N端残基序列。 (2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇,可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法:是一类肽链外切酶,专一的从肽链的C―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系,便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸%和异亮氨酸%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白: (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为:%:%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。 3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI ),在pH ; (2)血清清蛋白(pI ),在pH ; (3)α-脂蛋白(pI ),在pH 和pH ; 解答:(1)胃蛋白酶pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI >环境pH ,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动。 4.何谓蛋白质的变性与沉淀二者在本质上有何区别 解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①生物学活性消失;②理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。

生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案

生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的 氨基(—NH 2)、羟基(—OH)、羰基(C O )、羧基 (—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO 4 )等 功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规

2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB)反应(Sanger反应),生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS―Cl)反应生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。由于DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(PITC或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC)反应(Edman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N―末端的PTC―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N端逐个地向里切。根

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