生物酶介绍
生物酶在食品加工中的应用
生物酶在食品加工中的应用食品加工是指将原始食材通过一系列加工工艺进行改造和提炼，使其具备更好的口感、保质期和营养价值。
而生物酶作为一种具有生物催化作用的物质，在食品加工中发挥着重要的作用。
本文将探讨生物酶在食品加工中的应用，并对其优势和潜力进行分析。
一、生物酶的概述生物酶是一类具有生物活性的蛋白质，它可以在特定的温度、pH值和底物条件下，加速催化生物反应的进行。
生物酶具有高效、特异性、温和等特点，因此被广泛应用于食品加工领域。
常见的食品加工中使用的生物酶有淀粉酶、蛋白酶、纤维素酶等。
二、淀粉酶在食品加工中的应用淀粉酶是一类能够水解淀粉为糖类的酶，其应用广泛。
首先，淀粉酶常用于制作面包和糕点中。
在面点制作过程中，淀粉酶可以将淀粉分解为可用于发酵的糖类，提高面团的酵母活性和发酵效果。
其次，淀粉酶也可用于制作啤酒和酿造过程中。
通过添加淀粉酶，可以促进酿酒中的淀粉转化为可发酵的糖类，提高发酵效率。
此外，在糖果、果汁和饮料等食品中，淀粉酶也可以用于调控糖化反应，增加甜味。
三、蛋白酶在食品加工中的应用蛋白酶是一类能够水解蛋白质为氨基酸的酶，其应用范围广泛。
在面点制作过程中，蛋白酶可以使面团具有更好的延展性和弹性，提高面团的加工性能。
此外，蛋白酶还可以用于酱油、味精等发酵食品中。
在这些食品的发酵过程中，蛋白酶可以降解蛋白质，产生各种氨基酸和肽类，提高食品的鲜味和营养价值。
同时，蛋白酶也可以用于奶制品加工中，通过水解蛋白质，改善乳制品的质构和口感。
四、纤维素酶在食品加工中的应用纤维素酶是一类能够降解纤维素为糖类的酶，其应用潜力巨大。
首先，纤维素酶可以用于果汁和蔬菜汁的榨取中。
通过添加纤维素酶，可以有效降解果蔬中的纤维素，提高果汁和蔬菜汁的浓缩度和营养价值。
其次，纤维素酶也可用于制作酿造食品中，如葡萄酒和啤酒。
通过添加纤维素酶，可以使葡萄和麦芽中的纤维素转化为可发酵的糖类，提高酿酒效率。
此外，纤维素酶还可以用于植物蛋白饲料的生产中，通过降解植物细胞壁中的纤维素，提高饲料的可利用率。
高中生物酶知识点总结
高中生物酶知识点总结酶的概念与特性酶是生物体内一类具有催化作用的生物大分子，绝大多数酶是蛋白质，少数为RNA。
酶能够降低化学反应的活化能，加速生物体内的各种代谢过程，而自身在反应前后不发生永久性改变。
酶的催化作用具有高效性、专一性和可调控性。
高效性体现在酶能够在生物体内的温和条件下（如常温、常压、中性pH值）催化反应，且反应速率比非催化反应快上百万倍。
专一性指的是一种酶通常只能催化一种或少数几种化学反应，这是由酶的三维结构决定的。
可调控性意味着酶的活性可以受到多种因素的调节，如底物浓度、pH值、温度、酶抑制剂和激活剂等。
酶的分类与命名根据催化反应的类型，酶可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、合成酶和异构酶。
酶的命名通常遵循国际酶学委员会（IUBMB）的规定，以“EC”为前缀，后跟四位数字，数字的前两位表示酶的大类，后两位表示酶在该大类中的次序。
酶的结构与功能酶的结构分为四级：一级结构是酶的氨基酸序列；二级结构是氨基酸链折叠形成的α-螺旋和β-折叠；三级结构是二级结构元素的空间排列；四级结构是多个亚基的集合。
酶的活性位点通常位于其三维结构的凹陷区域，底物分子与酶的活性位点相互作用，形成酶-底物复合物，从而进行催化反应。
酶的催化机理酶催化反应的机理包括底物定向、转化状态稳定和能量传递。
酶通过与底物的相互作用，使底物分子的正确取向和定位，从而降低化学反应的活化能。
在转化状态稳定阶段，底物转化为产物的过程被稳定，加速了反应的进行。
能量传递则涉及到辅酶或辅基的参与，它们可以暂时存储或转移能量，协助酶完成催化过程。
酶的调控酶的活性调控是细胞精细调节代谢过程的重要方式。
酶的调控方式包括：1. 基因表达调控：通过控制酶蛋白的合成量来调节酶的活性。
2. 翻译后修饰：如磷酸化、泛素化等，改变酶的活性或稳定性。
3. 底物浓度：底物浓度的变化直接影响酶的催化效率。
4. 反馈抑制：代谢途径的最终产物抑制途径开始时的关键酶，防止过量合成。
实验报告生物酶
实验报告生物酶实验报告：生物酶一、引言生物酶是一类具有催化作用的蛋白质，负责加速化学反应并在生物体内发挥重要功能。
在本实验中，我们将使用马铃薯中的过氧化物酶（catalase）作为模型酶，通过比较其在不同的温度和pH条件下对过氧化氢（H2O2）的降解速率，探究生物酶在适宜条件下的酶活性。
二、实验目的1. 了解生物酶的基本特性和酶活性的影响因素。
2. 掌握测定酶活性的方法和技巧。
3. 分析酶活性与温度、pH之间的关系。
三、实验材料和方法材料：马铃薯、过氧化氢溶液（H2O2）、磷酸盐缓冲液（pH 7.0，pH 5.0，pH 9.0）、试管、滴管、比色皿、计时器等。
方法：1. 制备酶提取液：将马铃薯切碎，加入适量的磷酸盐缓冲液中，用搅拌器进行均质搅拌，然后过滤得到酶提取液。
2. 测定酶活性：在3个试管中分别加入相同体积的酶提取液和过氧化氢溶液，分别调节pH值为7.0、5.0和9.0，开始计时。
3. 通过测定一定时间内脱氧速率的快慢来比较酶活性。
4. 清洗实验器材，进行结果整理和分析。
四、实验结果在实验中，我们测定了不同温度和pH值下马铃薯过氧化物酶对过氧化氢的降解速率。
结果显示，随着温度的升高，酶活性也随之增加。
在pH 7.0的条件下，对过氧化氢的降解速率最快；而在pH 5.0和pH 9.0的条件下，酶活性略有下降。
五、结果分析1. 温度的影响：随着温度的升高，酶活性增强的主要原因是温度的提高加快了酶分子的振动和运动，增加了酶与底物之间的碰撞频率和能量，有利于酶底物复合物的形成和反应速率的增加。
然而，当温度过高时，酶分子的构象可能转变，导致酶的失活。
2. pH的影响：pH对酶活性的影响主要是通过改变酶分子的电离状态而实现的。
过氧化物酶对过氧化氢的降解在中性pH条件下最为活跃，这是因为过氧化物酶的活性中心对pH值较为敏感，处于最适pH环境时酶活性最高。
而在过高或过低的pH条件下，酶的活性会受到抑制。
3. 实验结果也验证了酶活性的“钟形曲线”（酶活性随温度和pH变化而变化）。
生物酶水解法
生物酶水解法
生物酶是一类具有催化活性的蛋白质分子，能将一种化学反应的
速率加快数百倍或数千倍。
生物酶广泛存在于天然物种中，包括植物、动物、细菌等。
生物酶的催化作用非常复杂，其中的化学反应不会导
致酶的数量或结构发生改变。
生物酶水解，是通过生物酶的催化作用，将大分子的物质水解成
小分子的反应过程。
在工业生产领域，生物酶水解被广泛应用于食品、纤维、纸浆、生物燃料、制药等领域。
下面介绍几类酶的水解作用及
其应用：
1. 蛋白酶类：生物酶中最常用的蛋白酶是胰蛋白酶。
胰蛋白酶的
水解作用可将蛋白质水解成氨基酸。
在食品加工领域，蛋白酶水解可
用于制造肉类、奶制品、豆制品等，以增加蛋白质的可消化性和口感。
2. 纤维素酶类：纤维素酶是用于水解纤维素的生物酶。
在纸浆制
造和纺织工业中应用广泛。
纤维素酶的水解可分解木质素和纤维素，
使之易于分离和加工。
3. 淀粉酶类：淀粉酶是用于水解淀粉的酶类。
在酿造、食品加工、生物酒精生产等工业领域具有重要应用。
淀粉酶水解可将淀粉分解成
可溶性糖，以增加食品的甜味次数。
4. 脂肪酶类：用于水解脂肪的酶类，可将天然油脂水解成甘油和
脂肪酸，用于食品加工中制造人造油脂和黄油等。
同时，脂肪酶也可
以在生物柴油生产中使用，加速酯化过程，提高生物柴油的生产效率。
总体而言，生物酶水解在工业中的应用越来越广泛，有助于提高
生产效率、提高产品质量、减少成本和环境污染等。
同时，还需要深
入研究生物酶的水解作用机理，从而设计更加有效的酶催化反应体系。
生物酶的作用
生物酶的作用
生物酶是一类在生物体内催化化学反应的蛋白质，它们在生命活动中起着重要的作用。
生物酶能够降低化学反应的活化能，使反应在生命体内能够在温和的条件下进行，从而加速反应速率，并保持生物体正常的代谢。
下面将介绍几种常见的生物酶及其作用。
1. 淀粉酶：
淀粉酶是一种通过水解淀粉分子中的α-1,4-糖苷键而将淀粉分解为可被生物体吸收利用的低聚糖和二糖的酶。
它在唾液和胰液中均有存在，能够在消化系统中促进淀粉的消化和吸收。
2. 脂肪酶：
脂肪酶是一类能够催化脂肪水解的酶，在胰液中含有大量的脂肪酶。
它能够将脂肪分解为脂肪酸和甘油，使其能够被小肠黏膜细胞吸收并进入血液，为身体提供能量。
3. 乳糖酶：
乳糖酶是一种能够水解乳糖的酶，在人类小肠绒毛上有丰富的存在。
它能够将乳糖分解为葡萄糖和半乳糖，使体内能够对乳糖进行吸收和利用。
4. 氨基酸酶：
氨基酸酶是一类能够水解蛋白质中的肽键，将蛋白质分解为氨基酸的酶。
它在消化系统中起着重要的作用，能够将食物中的蛋白质分解为氨基酸，为人体提供必需的氨基酸。
除了上述的几种酶外，生物体内还存在着许多其他类型的酶，如DNA聚合酶、RNA聚合酶等，它们在生物体内起着重要的调控作用。
总而言之，生物酶在生命活动中起着催化反应、提供能量和调控代谢等多种重要功能，对维持生物体的正常功能和生存至关重要。
生物酶的结构与功能分析
生物酶的结构与功能分析酶是在生物体内起催化作用的一种生物分子，它们通过降低化学反应的能量损失使反应发生得更快。
酶在各种生物体内都广泛存在，其扮演的催化作用是无法低估的。
本文将着重介绍生物酶的结构和功能，探讨酶是如何实现其特定催化活性的。
1.生物酶的结构酶都是由多肽组成的蛋白质。
一个酶通常由活性部位、蛋白质骨架和辅助基团三部分组成。
酶的多肽链所组成的立体生物结构/configurations，通常被称为酶的构象。
酶的构象对其活性具有重要影响，这也是酶的活性和特异性的决定因素之一。
2.酶的功能（1）键级联诱导酶与其底物反应的过程中，其活性部位能够使底物分子间旋转对齐，以形成能够进行反应的链接。
这个过程也称为键级联诱导。
这种旋转和对齐需要在精确定向（尤其是环境pH值和离子条件）的协调下适应酶Mikrovilli和薄壁结构的位置/配对安排导致的失真。
底物位置的确定性对面反应的中间体的压缩状态具有重要的控制作用。
这个压缩状态能够提高反应的速率，并保护反应中间体以避免与水分子进行酸性或碱性反应。
（2）催化增速酶能够降低化学反应的能量损失以更有效地促进反应的发生，这也是酶能够实现其催化活性的关键所在。
酶的活性部位包括亲和部位和催化部位。
亲和部位能够因为对特定的底物或组分的结构容限大，能够从多种土壤中抓取激化物。
3.酶的类型（1）氧化还原酶氧化还原酶是氧化还原过程中的酶。
氧化还原酶是细胞内最重要的种类，靠电子传输进行交换。
（2）酯酶酯酶分解聚合物成单体，降低/提高粘度、酸度/碱度平衡，使身体分解和吸收食物有形成。
（3）脱氧酶脱氧酶帮助DNA中去除缺陷基，制造更规则DNA链的酶。
4.结论总的来说，生物酶是优秀的催化剂，其工作原理包括键级联诱导和催化增速，在各种生物体内都广泛存在。
本文着重介绍了生物酶的结构和功能，探讨了酶是如何实现其特定催化活性的。
有效的酶活性可能对环境pH值和离子条件的精确定向以及酶与底物之间的旋转和对齐等因素有很大关系。
生物酶的作用机理及其应用
生物酶的作用机理及其应用生物酶是一种生物催化剂，主要作用是促进生物化学反应的发生和速率的提高。
它具有高效、选择性和可控性等特点，被广泛应用于医药、化妆品、食品、饲料、纺织、造纸、制药、石油化工和环保等领域。
本文将从生物酶的作用机理、分类和应用等方面进行全面的介绍。
一、生物酶的作用机理生物酶是一种蛋白质，其分子结构复杂，具有多种非共价键的作用力，如静电力、氢键、范德华力、金属离子作用力等。
基本上，酶在特定的环境条件下，如适宜的温度、pH、离子强度、水分含量等，能够催化其特定的底物反应而不参与到反应中去。
一、酶的底物亲和力酶的作用原理是通过酶与底物之间的物理化学作用形成复合物，然后发生化学反应的过程。
酶和底物复合时，酶表面的多个活性位点能与底物分子上的羟基、胺基、羧基、硫基、磷酸基等反应官能团形成氢键、静电作用力，形成稳定的酶底物复合物，进而使化学反应发生。
二、酶的立体作用力酶分子的立体构象对其催化效率具有重要的影响。
酶分子通常具有多个立体位点，如活性中心、辅因子、质子传递基、离子对等。
这些位点通过静电相互作用、氢键、范德华力等相互作用力相互作用，形成立体结构。
酶分子的立体构象对其底物选择性、反应速率、稳定性等都有很大的影响。
三、酶的协同作用力酶在催化过程中还需要与其他辅酶或辅助因子的参与，这些辅酶或辅助因子能够通过接触、变形等方式来提高酶分子的催化效率。
例如，脱氢酶酶系需要FAD作为辅因子，以传递电子，提高催化效率。
二、生物酶的分类生物酶可根据它们催化的基本性质分成多类。
下面列出了几类常见的酶：一、氧化还原酶类氧化还原酶主要催化接受或释放电子的化学反应，如过氧化氢酶、过氧化物酶等。
二、酸碱酶类酸碱酶作用于酸性或碱性底物，如葡萄糖酸脱氢酶、胰蛋白酶等。
三、水解酶类水解酶类催化水解反应，如纤维素酶、淀粉酶等。
四、转移酶类转移酶制法将一个官能团从一个底物转移到另一个底物，如乙醇酸酯酶、转移酶等。
五、异构酶类异构酶催化构象畸变的化学反应。
生物体内酶的种类
生物体内酶的种类在生命的奇妙过程中，酶起着极为重要的作用。
生物体内拥有大量不同种类的酶，每种酶都有着不同的特点和功能。
本文将介绍几种常见的酶以及它们的作用。
1. 水解酶水解酶是一类催化水解反应的酶，其作用是将底物分解成更小的化合物。
例如，消化道中的蛋白酶就是一种水解酶，它能够将蛋白质水解成氨基酸，以供身体吸收利用。
2. 氧化还原酶氧化还原酶用于催化氧化还原反应，其中电子从一个分子转移到另一个分子。
一个分子被氧化，而另一个则被还原。
这类酶在细胞呼吸过程中发挥着重要作用。
例如，细胞中的细胞色素c氧化还原酶就是一种重要的氧化还原酶，它催化电子从NADH向细胞色素c的传递。
3. 转移酶转移酶是一类催化转移反应的酶，其中化学基团从一个分子转移到另一个分子。
这些酶扮演着许多代谢途径中的重要角色，如氨基酸代谢和核苷酸合成。
例如，乙酰转移酶就是一种转移酶，它催化乙酰基的转移。
4. 合成酶合成酶用于合成新的化合物。
它们在细胞的代谢过程中起着重要的作用，如核酸和蛋白质合成。
例如，DNA聚合酶就是一种合成酶，它在DNA合成过程中催化核苷酸的链接。
5. 氨基酸酶氨基酸酶是一类催化氨基酸逐渐的酶，它们将氨基酸转化为其他化合物。
这些酶在蛋白质代谢中起着重要的作用。
例如，天冬氨酸转氨酶就是一种氨基酸酶，它将天冬氨酸转移至α-酮戊二酸，产生谷氨酸。
总之，生物体内的酶可以分为许多不同的类别，每种酶都有着特定的功能。
对于调节身体的生命过程，这些酶起着至关重要的作用。
了解这些酶的种类和功能，有助于人们更好地掌握身体的内在机制。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
酶（又称酵素，英语：Enzyme），指具有生物催化功能的高分子物质。
在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为受质，受质通过酶的催化转化为另一种分子。
几乎所有的细胞活动进程都需要酶的參与，以提高效率。
与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea 或ΔG‡表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；同样，酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。
与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。
目前已知的可以被酶催化的反应有约4000 种。
虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA 分子和一些DNA 分子。
同样具有催化功能。
此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性。
有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂，则该定义中酶包含具有催化功能的蛋白质和核酶。
酶的催化活性可以受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；活化剂则是可以增加酶活性的分子。
有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。
酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH 值）、受质浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。
例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；加酶洗衣粉通过分解蛋白质和脂肪来帮助除去衣物上的污渍和油渍。
法国科学家路易\u24052x斯德酶的发现來源于人们对发酵机理的逐渐了解。
早在18 世纪末和19 世纪初，人们就认识到食物在胃中被消化。
用植物的提取液可以将淀粉转化为糖，但对于其对应的机理则并不了解。
到了19 世纪中业，法国科学家路易.\u24052X斯德对蔗糖转化为酒精的发酵过程进行了研究，认为在酵母细胞中存在一种活力物质，命名为「酵素」（ferment）。
他提出发酵是这种活力物质催化的结果，并认为活力物质只存在于生命体中，细胞破裂就会失去发酵作用。
1878 年，德国生理学家威廉·\u23624X内首次提出了酶（enzyme）这一概念。
随后，酶被用于专指胃蛋白酶等一类非活体物质，而酵素（ferment）则被用于指由活体细胞产生的催化活性。
德国科学家爱德华·\u27604X希纳这种对酶的错误认识很快得到纠正。
1897 年，德国科学家爱德华·\u27604X希纳开始对不含细胞的酵母提取液进行发酵研究，通过在柏林洪堡大学所做的一系列实验最终证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。
他将其中能够发挥发酵作用的酶命名为发酵酶（zymase）。
这一贡献打开了通向现代酶学与现代生物化学的大门，其本人也因「发现无细胞发酵及相应的生化研究」而获得了1907 年的诺贝尔化学奖。
在此之后，酶和酵素两个概念合二为一，并依据比希纳的命名方法，酶的发现者们根据其所催化的反应将它们命名。
通常酶的英文名称是在催化受质或者反应类型的名字最后加上‐ase 的后缀，而对应中文命名也采用类似方法，即在名字最后加上「酶」。
例如，乳糖酶（lactase）是能够剪切乳糖（lactose）的酶；DNA 聚合酶（DNApolymerase）能够催化DNA 聚合反应。
人们在认识到酶是一类不依赖于活体细胞的物质后，下一步工作就是鉴定其生化组成成分。
许多早期研究者指出，一些蛋白质与酶的催化活性相关；但包括诺贝尔奖得主里夏德·\u32173X尔施泰特在内的部分科学家认为酶不是蛋白质，他们辩称那些蛋白质只是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。
1926 年，美国生物化学家詹姆斯·\u34217X姆纳完成了一个决定性的实验。
他首次从刀豆得到尿素酶结晶，并证明了尿素酶的蛋白质本质。
其后，萨姆纳在1931 年在过氧化氢酶的研究中再次证实了酶为蛋白质。
约翰·\u38669X华德·\u63837X思罗普和温德尔·\u26757X雷迪思·斯坦利通过对胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等消化性蛋白酶的研究，最终确认蛋白质可以是酶。
以后陆续发现的两千余种酶均证明酶的化学本质是蛋白质。
以上三位科学家因此获得1946 年度诺贝尔化学奖。
由于蛋白质可以结晶，通过X 射线晶体学就可以对酶的三维结构进行研究。
第一个获得结构解析的酶分子是溶菌酶，一种在眼泪、唾液和蛋清中含量丰富的酶，其功能是溶解细菌外壳。
溶菌酶结构由戴维·\u33778X利浦（David Phillips）所领导的研究组解析，并于1965 年发表。
这一成果的发表标志着结构生物学研究的开始，高分辨率的酶三维结构使得对于酶在分子水平上的工作机制的了解成为可能。
1980 年代，托马斯·\u64000X赫和雪梨·\u22887X尔特曼分别从四膜虫的rRNA 前体的加工研究和细菌的核糖核酸酶P 复合物的研究中都发现RNA 本身具有自我催化作用，并提出了核酶的概念。
这是第一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。
1989 年，其二人也因此获得诺贝尔化学奖。
生物学功能在生物体内，酶发挥着非常广泛的功能。
讯息传递和细胞活动的调控都离不开酶，特别是激酶和磷酸酶的参与。
酶也能产生运动，通过催化肌球蛋白上ATP 的水解产生肌肉收缩，并且能够作为细胞骨架的一部分参与运送胞内物质。
一些位于细胞膜上的ATP 酶作为离子泵参与主动运输。
一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例如荧光素酶可以为萤火虫发光。
颗粒从宿主细胞的释放（如流感病毒的神经胺酸酶）。
酶的一个非常重要的功能是参与在动物消化系统的工作。
以淀粉酶和蛋白酶为代表的一些酶可以将进入消化道的大分子（淀粉和蛋白质）降解为小分子，以便于肠道吸收。
淀粉不能被肠道直接吸收，而酶可以将淀粉水解为麦芽糖或更进一步水解为葡萄糖等肠道可以吸收的小分子。
不同的酶分解不同的食物受质。
在草食性反刍动物的消化系统中存在一些可以产生纤维素酶的细菌，纤维素酶可以分解植物细胞壁中的纤维素，从而提供可被吸收的养料。
在代谢途径中，多个酶以特定的顺序发挥功能：前一个酶的产物是后一个酶的受质；每个酶催化反应后，产物被传递到另一个酶。
有些情况下，不同的酶可以平行地催化同一个反应，从而允许进行更为复杂的调控：比如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。
酶的存在确定了整个代谢按正确的途径进行；而一旦没有酶的存在，代谢既不能按所需步骤进行，也无法以足够的速度完成合成以满足细胞的需要。
实际上如果没有酶，代谢途径，如糖解作用，无法独立进行。
例如，葡萄糖可以直接与ATP反应使得其一个或多个碳原子被磷酸化；在没有酶的催化时，这个反应进行得非常缓慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在 6 位上的碳原子的磷酸化反应获得极大加速，虽然其他碳原子的磷酸化反应也在缓慢进行，但在一段时间后检测可以发现，绝大多数产物为葡萄糖‐6‐磷酸。
于是每个细胞就可以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网路。
结构与催化机理参见：蛋白质结构及酶促反应丙糖磷酸异构酶（TIM）三维结构的飘带图和半透明的蛋白表面图显示。
丙糖磷酸异构酶是典型的TIM 桶折迭，图中用不同颜色来表示该酶中所含有的两个TIM 桶折迭结构域。
作为蛋白质，不同种酶之间的大小差别非常大，从62 个胺基酸残基的4‐草酰巴豆酯互变异构酶（4‐oxalocrotonate tautomerase）到超过2500 个残基的动物脂肪酸合酶。
酶的三维结构决定了它们的催化活性和机理。
大多数的酶都要比它们的催化受质大得多，并且酶分子中只有一小部分（3‐4个残基）直接参与催化反应。
这些参与催化残基加上参与结合受质的残基共同形成了发生催化反应的区域，这一区域就被称为「活性中心」或「活性位点」。
有许多酶含有能够结合其催化反应所必需的辅因子的结合区域。
此外，还有一些酶能够结合催化反应的直接或间接产物或者受质；这种结合能够增加或降低酶活，是一种反馈调节手段。
结构与其他非酶蛋白相似，酶能够折迭形成多种三维结构类型。
有一部分酶是由多个亚基所组成的复合物酶。
除了嗜热菌中的酶以外，大多数酶在高温情况下会发生去折迭，其三维结构和酶活性被破坏；对于不同的酶，这种去折迭的可逆性也有所不同。
专一性三种酶催化机制模式图：A. 「锁‐钥匙」模式；B. 诱导契合模式； C. 群体移动模式。
通常情况下，酶对于其所催化的反应类型和受质种类具有高度的专一性。
酶的活性位点和受质，它们的形狀、表面电荷、亲疏水性都会影响专一性。
酶的催化可以具有很高的立体专一性、区域选择性和化学选择性（chemoselectivity）。
具体来说，酶只对具有特定空间结构的某种或某类受质起作用。
例如，麦芽糖酶只能使α‐葡萄糖苷键断裂而对β‐葡萄糖苷键无影响。
此外，酶具有对受质对映异构体的识别能力，只能于一种对映体作用，而对另一对映体不起作用。
例如，胰蛋白酶只能水解由L‐胺基酸形成的肽键，而不能作用于D‐胺基酸形成的肽键；酵母中的酶只能对D‐构型糖(如D‐葡萄糖)发酵，而对L‐构型无效。
不同酶之间的专一性差别很大。
一些酶能够参与需要有极高准确度的基因组复制和表达中，这些酶都具有「校对」机制。
以DNA 聚合酶为例成催化反应，然后再检测产物是否正确。
这样一种带有校对的合成机制，使得具有高保真度的哺乳动物聚合酶的平均出错几率低于一百万分之一，即完成一百万个反应，出现产物错误的反应不到一个。
在RNA 聚合酶。
氨酰tRNA 合成酶和核醣体中也发现了类似的校对机制。
而对于另一些参与合成次生代谢产物（secondary metabolite）的酶，它们能够与相对较广的不同受质作用。
有人认为这种低专一性可能对于新的生物合成途径的进化十分重要。
为了解释酶的专一性，研究者提出了多种可能的酶与受质的结合模式（后两种模式为大多数研究者所倾向）：「锁‐钥」模式（「Lock and key」）该模式由赫尔曼·\u22467X米尔·\u36027X歇尔于1894 年提出，基于的理论是酶和受质都有一定的外形，若且唯若两者之间的外形能够精确互补时，催化反应才可以发生。
这一模式通常被形象地称为「锁‐钥匙」模式。
虽然这一模式能够解释酶的专一性，但却无法说明为什么酶能够稳定反应的过渡态。
诱导契合模式（Induced fit）该模式由丹尼尔·\u31185X什蘭（Daniel Koshland）通过修改「锁‐钥」模式，于1958年提出。
基于的理论是，既然酶作为蛋白质，其结构是具有一定柔性的，因此活性位点在结合受质的过程中，通过与受质分子之间的相互作用，可以不断发生微小的形变。
在这一模式中，受质不是简单地结合到刚性的活性位点上，活性位点上的胺基酸残基的侧链可以摆动到正确的位置，使得酶能够进行催化反应。