蛋白质的二级结构主要有哪些类型
《生物化学学习指南习题与解答改》
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
蛋白质结构的二级结构分析
蛋白质结构的二级结构分析蛋白质是生命体系中的关键分子，是由氨基酸组成的长链分子。
与其它有机分子类似，蛋白质的结构决定了它的功能。
蛋白质的结构可分为四个层次，依次为：原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指蛋白质折叠后的局部结构形态。
它是蛋白质结构中最基本的构造单元之一，是组成三级结构和四级结构的基础。
了解蛋白质的二级结构，对于研究蛋白质的结构和功能具有极其重要的意义。
本文将从蛋白质二级结构的构成、特点、识别和研究方法等方面进行探讨。
一、蛋白质二级结构的构成蛋白质的二级结构是由氨基酸残基中的胺基与羰基之间的氢键作用而形成的。
二级结构通常由α-螺旋和β-折叠簇两种形式组成。
α-螺旋是由氢键交替连接在一起的螺旋状结构。
通常以右旋型(α-Helix)为主要形式出现，其中每当有4个氨基酸残基缠绕成一圈时，就会形成一个模块，可被认为是螺旋的螺旋。
在α-螺旋中，氢键的方向与螺旋轴垂直，α-螺旋通常有10到15个氨基酸残基。
β-折叠簇是由许多β-折叠片段构成的具有规则簇化结构的区域。
在β-折叠结构中，相邻的β-折叠片之间通常通过氢键进行相互联系，另外，也存在被称为β-转角的结构。
β-折叠片段通常由5到10个氨基酸残基组成。
二、蛋白质二级结构的特点蛋白质二级结构具有一些特点，这些特点对于蛋白质的结构和功能起到了决定性的作用。
1. 规则性：蛋白质二级结构具有严格的规则性，主要是由氢键的作用所决定。
二级结构形成时，其结构分子的每一个氨基酸残基都按照特定的规则排列，氢键的结构及方向也都是规律的，使得二级结构具有很好的规则性。
2. 稳定性：由氢键连接在一起的二级结构，更容易对抗蛋白质在水溶液中的热力学扰动，进而使二级结构更为稳定。
这是因为氢键的强度比分子之间的范德华力更大，氢键在水中也会被诱导形成。
三、蛋白质二级结构的识别和研究方法蛋白质的二级结构分析是蛋白质化学和生物学中的一个重要研究方向。
目前，人们已经开发了多种方法来对蛋白质的二级结构进行分析。
蛋白质的二级结构
2 、-螺旋的特点
（1）又称3.613－螺旋 （2）α螺旋的偶极矩：由于每一肽键
N-H和C＝O的极性而产生
2 、-螺旋的特点
（3）α螺旋的手性 • 左/右手螺旋都由L-AA残基构成
——不是对映体 • 右手α螺旋空间位阻较小，构象稳定
在肽链折叠中容易形成。
-折叠的结构特征 （1）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成
片状结构； （2） 主链骨架伸展呈锯齿状； （3）借相邻主链之间的氢键维系。 （4）C总是处于折叠的角上 （5）AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 （6）两个AA之间的轴心距为0.35nm
-折叠的平行式与反平行式排列
（三） -转角（ β turn structure）
3 、影响-螺旋形成的因素
①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro吡咯环的形成
C -N /Байду номын сангаас -N不能旋转 无法形成链内氢键
4、其他类型的螺旋
• 310－螺旋 • π螺旋（4.416－螺旋）
（二）-折叠（-pleated sheet）
-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的 扇面状片层构象
• 指肽链的主链在空间的排列,或规则的 几何走向、旋转及折叠。
• 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键
• 主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
（一）-螺旋 （-helix）
1、-螺旋的结构
• 螺距0.54nm • 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
律的卷曲构象。 • 对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲
蛋白质的二级结构
简述蛋白质二级结构的类型和特点。
简述蛋白质二级结构的类型和特点。
蛋白质二级结构是指蛋白质分子中局部肽链的空间构象，主要包括以下几种类型和特点：
1. 螺旋结构（Alpha helix）：螺旋结构是由多个氨基酸残基通过氢键形成的稳定结构，其特点是具有一定的规律性和重复性。
螺旋结构中的氨基酸残基以右手螺旋的方式排列，形成一个紧密的螺旋状结构。
螺旋结构通常具有较高的稳定性和生物学功能。
2. 折叠结构（Beta sheet）：折叠结构是由两个或多个平行的β链通过氢键形成的片状结构，其特点是具有一定的柔韧性和可变性。
折叠结构中的氨基酸残基以β折叠的方式排列，形成一个平面状的结构。
折叠结构通常具有较高的表面积和生物学功能。
3. 无规则卷曲（Random coil）：无规则卷曲是指没有特定二级结构的肽链部分，其特点是具有较高的柔韧性和可变性。
无规则卷曲通常存在于蛋白质分子的末端和连接区域，以及一些功能较不重要的区域。
蛋白质二级结构的类型和特点对蛋白质的功能和稳定性具有重要影响。
不同类型的二级结构可以相互组合和变化，形成更加复杂的三级结构和四级结构，从而实现蛋白质的多种生物学功能。
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一级结构：
是蛋白质分子的空间结构基础。
主要的化学键是肽键。
此外还可能有二硫键。
例如胰岛素A链与B链之间是二硫键。
蛋白质二级结构：
主要化学键是氢键。
基本形式有α－螺旋、β－转角、β－折叠和无规卷曲。
主要的化学键是氢键。
蛋白质粉三级结构：
一些只有一条多肽链组成的蛋白质结构能形成的最高空间结构就是三级结构。
形成和稳定主要依靠次级键，包括疏水作用，离子键，氢键，等。
蛋白质的四级结构：
两条及以上的独立三级结构的多肽链相互作用，由非共价键连接成特定的空间构象。
每条独立的三级结构多肽链称为一个亚基，单独存在时不具有生物学活性。
蛋白质的二级结构主要有哪些类型
1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角）<1>α-右手螺旋α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å，即每一个aa 残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5 Å，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。
维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。
Pro破坏α-螺旋。
<2>β-折叠肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。
维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种，<3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。
这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。
<4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。
论述04蛋白质简述蛋白质一级结构的分析方法。
第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。
<1>第一步：前期准备分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。
蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。
肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的结构分为四级结构，分别是：
一级结构：指的是蛋白质的氨基酸序列，也称为多肽链。
蛋白质的功能和结构都与其氨基酸序列密切相关。
二级结构：指的是多肽链的局部空间构象，主要有α-螺旋和β-折叠两种类型。
三级结构：指的是蛋白质的全局空间构象，即多个二级结构的空间排布。
这一级结构由二级结构之间的氢键、离子键、亲疏水性相互作用等决定。
四级结构：指的是蛋白质的多聚体结构，由两个或多个多肽链聚合而成。
这一级结构通常只存在于某些分子量较大的蛋白质中。
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简述蛋白质一级结构的分析方法。
第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。
●<1>第一步：前期准备
●分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。
●蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等
●aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。
●肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。
共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。
●<2>第二步：肽链的端点测定
●N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定。
●Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定。
●C端测定：肼解法。
●<3>第三步：每条肽链aa顺序的测定
事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。
●常用的工具酶和特异性试剂有：
●胰蛋白酶：－（Arg、Lys）↓－。
产物为C端Arg、Lys的肽链。
●糜蛋白酶：表示为－（Trp、Tyr、Phe）↓－。
●CNBr：－Met↓－。
<4>第四步：二硫键位置的确定
包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测，这项工作在AA序测定完毕后进行。
在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。
先进行第一向电泳，将产物分开。
再用巯基乙醇处理，将二硫键打断。
最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。
选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置。
3．以B-DNA和tRNA为例叙述核酸的二级结构模型。
答：一．Watson-Creck的DNA二级结构模型（B-DNA，线状DNA，自然选择）: 美国Watson 、英国Creck提出：
<1>DNA分子是由2条DNA单链互相缠绕而成，2条链反向平行（一条链为5’→ 3’，另一条链为 3’→ 5’），空间走向为右手螺旋
<2>2条链靠链间的H键结合，H键的产生于碱基之间，符合碱基配对原则：A＝T，G＝C。
右手螺旋的维持力主要是碱基堆积力，其次是氢键。
<3>DNA的骨架为磷酸和脱氧核糖，在分子外面，戊糖平面∥螺旋轴，DNA的侧链基团是碱基，在分子内部，碱基平面⊥螺旋轴。
螺距34Å，直径20Å，10bp/圈。
分子有一条宽沟称为大沟，还有一条窄沟叫小沟，复制和转录的有关酶就是付在大沟之处的。
<4>遗传信息储存在DNA分子的bp序中。
<5>意义：能够解释DNA的一切物理化学性质；实现了DNA的结构与生物功能之间的统一：精确的自我复制。
二. RNA的二级结构模型
RNA的二级结构通式：茎环结构：RNA局部双螺旋，符合A-DNA模型。
tRNA的二级结构模型
三叶草模型：
AA臂：其3’端具有CCA-OH序列。
功能：携带AA
二氢尿嘧啶环：含有二氢尿嘧啶，稀有碱基
反密码环：具有反密码子，可以和mRNA上的密码子配对，将携带的AA送到恰当的位置
额外环：显示tRNA特异性的地方，是tRNA分类的依据。
TψC环：含有稀有碱基T（本应该在DNA中的）、假尿苷ψ
用化学渗透学说阐述氧化磷酸化的机制
<1>要求线粒体的内膜封闭完好，呼吸链中的电子载体和质子载体在线粒体的内膜上按照顺序交替排列
<2>质子载体有质子泵的功能，它利用电子传递的能量将线粒体内的H+泵到线粒体外，造成内膜内外两侧的H+浓度差，外侧的［H+］高，即外侧的PH<内侧。
<3>H+经过内膜上的ATP酶复合体回到线粒体内，其电能供该酶制造ATP。
试述脂肪酸β-氧化的过程。
（20，提示：包括物质代谢、能量代谢和酶的名称。
）
<1>脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的脂肪酸变成线粒体中的脂酰CoA，由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶共同完成。
总的反应式如下表。
能量核算：消耗2分子ATP
<2>线粒体内的β-氧化：分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。
结果是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。
<3>脂肪酸完全氧化成CO2和H2O的过程以及能量核算脂肪酸：2n
活化、转运1次：消耗2个ATP
β-氧化n-1次：产生（n-1）*5个ATP
生成n个乙酰CoA，经过n次TCA：产生n*12个ATP 总账：。