免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白的结构区域
免疫球蛋白的结构区域
免疫球蛋白是一种由B细胞分泌的抗体分子，它是一种高度特异性的蛋白质，能够识别并结合到外来抗原上，从而触发免疫反应。
免疫球蛋白的结构区域包括重链、轻链、可变区和恒定区。
重链和轻链是免疫球蛋白的两个基本组成部分。
重链由一个长的多肽链组成，而轻链则由一个短的多肽链组成。
它们通过二硫键连接在一起，形成一个Y形的分子结构。
重链和轻链的序列决定了免疫球蛋白的特异性，即它们能够识别和结合的抗原类型。
可变区是免疫球蛋白的另一个重要结构区域。
它位于免疫球蛋白的末端，包括重链和轻链的N端。
可变区是免疫球蛋白的最具变异性的区域，它决定了免疫球蛋白的特异性和亲和力。
可变区包括CDR1、CDR2和CDR3三个互相连接的区域，它们能够与抗原结合并识别其特异性。
恒定区是免疫球蛋白的另一个重要结构区域。
它位于免疫球蛋白的末端，包括重链和轻链的C端。
恒定区是免疫球蛋白的最具保守性的区域，它决定了免疫球蛋白的种类和亚型。
恒定区包括CH1、CH2和CH3三个互相连接的区域，它们能够与免疫系统中的其他分子相互作用，从而触发免疫反应。
免疫球蛋白的结构区域包括重链、轻链、可变区和恒定区。
它们共同决定了免疫球蛋白的特异性、亲和力和种类。
对于免疫球蛋白的
研究，深入了解其结构区域是非常重要的，这有助于我们更好地理解免疫反应的机制，从而为疾病的治疗和预防提供更有效的方法。
免疫球蛋白单体的结构
免疫球蛋白单体的结构免疫球蛋白单体的重链是通过二硫键连接起来的Y形分子。
每个重链有两个域，称为Fab（抗原结合）和Fc（结合细胞）。
Fab域含有抗原结合位点，可以特异性地与抗原结合。
Fc域则在免疫应答中起到重要的效应器功能。
Fab域由重链的第一、第二和第三亚域组成，每个亚域都具有大约110个氨基酸残基。
Fab域的结构类似于结合球形抗体。
每个Fab域都有一个可变的N末端，称为V（可变）区域，负责识别和结合抗原。
V区域与抗原的特异性结合由V区域的补变决定区（CDR）决定。
免疫球蛋白单体的轻链由一个可变V区和一个固定的C区组成。
轻链与重链中的Fab域形成两个抗原结合位点。
轻链有两种类型，即κ轻链和λ轻链。
这两种轻链的结构相似，但其V区域的氨基酸序列存在差异，所以它们可以识别和结合不同的抗原。
免疫球蛋白单体的纤维蛋白（Fc）区域包含了两个或更多的亚单位，形成一个函数区域。
Fc区域通过相互作用与宿主细胞的Fc受体结合，介导不同的效应机制，如补体系统的活化、细胞的吞噬和NK细胞的识别。
Fc区域的功能依赖于特定的同型抗体亚型。
免疫球蛋白单体的二硫键是连接重链和轻链、以及两个重链之间的重要结构特征。
二硫键的形成对免疫球蛋白的稳定性和功能至关重要。
此外，免疫球蛋白单体还包含一些糖基化修饰，称为糖基化抗体。
这些糖基化修饰可以影响免疫球蛋白的免疫原性、稳定性和效应作用。
总而言之，免疫球蛋白单体是一种由两个重链和两个轻链组成的复合蛋白。
它的结构包括Fab域和Fc域。
Fab域负责与抗原的特异性结合，而Fc域介导与各种效应细胞的相互作用。
免疫球蛋白单体的结构和功能对于机体的免疫防御至关重要。
我们的免疫系统通过生成各种类型的免疫球蛋白单体来识别和清除病原体，从而维护机体的健康与平衡。
免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体是免疫系统中非常重要的组成部分，它们对我们的身体起着保护作用。
了解它们的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
免疫球蛋白是一种由免疫细胞产生的蛋白质，它在保护我们的身体免受外界侵害方面发挥着重要作用。
免疫球蛋白的基本结构包括两个重要的部分：重链和轻链。
每个免疫球蛋白分子包含两条重链和两条轻链。
重链和轻链通过二硫键连接在一起，形成了一个Y字形的结构。
Y字形的两个末端的结构是抗原结合位点，它们可以与抗原结合并触发免疫反应。
抗体是一种特殊类型的免疫球蛋白，它们能够识别并结合特定的抗原。
抗体的基本结构也是由重链和轻链组成的Y字形结构。
每种抗体都有特定的抗原结合位点，这使得它们能够与特定的抗原结合。
抗体的结构在很大程度上决定了它们的功能和特异性。
除了重链和轻链，免疫球蛋白和抗体还具有其他重要的结构特征。
它们的结构包括可变区和恒定区。
可变区决定了抗体与抗原结合的特异性，而恒定区则确定了抗体的种类。
这些结构特征使得免疫球蛋白和抗体能够在免疫应答中起着关键作用。
总的来说，免疫球蛋白与抗体的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
它们的Y字形结构、重链和轻链、可变区和恒定区等特征使得它们能够识别并结合特定的抗原，从而保护我们的身体免受疾病侵害。
深入了解它们的结构有助于我们更好地理解免疫系统的功能和免疫应答的机制。
免疫球蛋白具有的结构
免疫球蛋白具有的结构
免疫球蛋白的结构
1、多肽链：免疫球蛋白含有两条多肽链，一条是由氨基酸α链组成的轻质链，另一条是由氨基酸β链组成的重质链。
在这两条多肽链的每一端分别和糖酰胺结合蛋白质，称为Fc部分。
这两条多肽链就形成免疫球蛋白的核心结构。
2、Fc部分：Fc部分是免疫球蛋白结构中重要的一环，包括c通道、σ通道和γ通道。
其中c通道和σ通道是α链和β链的连接处，γ通道链接Fc部分和多肽链。
Fc部分一般由糖基化做一些调整，而这些变化会影响免疫球蛋白的生物活性。
3、位点变异：同一种免疫球蛋白，就其结构而言，仅存在三种位点变异，分别为α/β多肽链的位点变异、糖基化的位点变异和糖蛋白的位点变异。
这些变异都会影响免疫球蛋白的生物活性，产生一些特异性的免疫作用。
4、外膜融合蛋白：外膜融合蛋白是指免疫球蛋白在真核生物细胞外质膜上结合的外膜融合蛋白，即膜表联结蛋白，它由糖基化蛋白和多糖结构组成。
外膜融合蛋白的功能是把免疫球蛋白“贴”到外质膜上，因此可以起到释放和抑制免疫球蛋白的细胞应答功能。
综上所述，免疫球蛋白的结构复杂而专业，包括多肽链、Fc部分、位点变异和外膜融合蛋白，它们都影响着免疫球蛋白的生物活性。
集中研究这些免疫球蛋白的结构，可以为药物研发和药物治疗提供思路，也可以提升免疫系统的免疫力。
第三章 免疫球蛋白
第二节 Ig的功能
一、V区的功能
*主要功能：识别并特异性的结合抗原。 *特异性是由V区，特别是HVR(CDR)的空间构型所决定。 *Ig单体可结合两个抗原表位，为双价。 *Ab +Ag——发挥免疫效应： 抗毒素(IgG, IgA)中和外毒素； 病毒的中和抗体阻止病毒吸附和穿入易感细胞； 分泌型IgA抑制细菌粘附到宿主细胞。
IgM是B细胞抗原受体(BCR)的主要成分;未成熟 B细胞仅表达mIgM。
天然血型抗体是IgM；类风湿因子亦属IgM。 参与II、III型超敏反应。
三、IgA
血清型IgA: 结构为单体。
分泌型IgA(SIgA): *结构为二聚体：IgA + J链 + SC *IgA由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处的固有层中 浆细胞产生; SC由粘膜上皮细胞合成。 *主要存在于初乳、唾液、泪液，以及呼吸道、消化道 和泌尿生殖道粘膜表面的分泌液中。
*Ig分子的每条肽链折叠的几个球形单位，它们的功能不 同，但结构相似。 *约由110个aa 残基组成，其aa序列相似或同源。 *L链：VL、CL H链：IgG、IgA、IgD: VH, CH1, CH2, CH3 IgM、IgE: VH, CH1, CH2, CH3, CH4
*Ig功能区的功能： ①VH和VL结合抗原，CDR与抗原表位互补； ②CH和CL上具有部分同种异型（allotype）的遗传标志 ③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动 补体活化经典途径； ④IgG的CH3可结合细胞（单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、 B细胞、NK细胞）表面的FcR（FcR）结合， IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc 受体（FcR）结合。
(三) 穿过胎盘和粘膜: IgG输送蛋白：表达于胎盘滋养层细胞 滋养层细胞 胎儿血液循环 新生儿抗感染
免疫球蛋白(ig)样结构域同源基因
免疫球蛋白(ig)样结构域同源基因免疫球蛋白（Ig）是一类重要的免疫分子，其在机体免疫防御中起着至关重要的作用。
免疫球蛋白的结构域同源基因是指其结构域中存在一些相似的基因序列。
本文将围绕免疫球蛋白的结构域同源基因展开讨论，首先介绍免疫球蛋白的基本结构和功能，然后详细介绍其结构域同源基因的特点和作用，最后探讨其在免疫功能中的意义。
一、免疫球蛋白的基本结构和功能免疫球蛋白又称抗体，是一种由免疫细胞产生的球状蛋白质分子，主要存在于体液中。
其基本结构由两个轻链和两个重链组成，每条轻链和重链都包含一个可变的V（variable）区和一个恒定的C （constant）区。
V区在不同的免疫球蛋白中具有很大的变异性，可以识别不同的抗原；C区相对保守，决定了免疫球蛋白的种类和功能。
免疫球蛋白的功能包括中和病原微生物、促进炎症反应、调节免疫细胞的活性等，是机体抵抗感染和维持免疫稳态的重要分子。
其功能受到结构域的调控，而结构域同源基因在其中起着关键作用。
二、结构域同源基因的特点和作用免疫球蛋白的结构域同源基因是指其结构域中存在一些相似的基因序列。
这些同源基因可以通过重组和突变引起结构域的变异，从而增加免疫球蛋白的多样性。
在免疫球蛋白的结构域中，V区的同源基因序列特别重要。
V区的同源基因序列通过基因重排引起其变异，从而使免疫球蛋白能够识别不同的抗原。
这种变异性是动物在进化过程中获得不同免疫力的重要机制，在抗病原微生物和疫苗设计中具有重要意义。
此外，免疫球蛋白的同源基因序列也参与了免疫球蛋白的抗原结合、免疫复合物的形成等多种功能。
它们与其他免疫相关基因一起，通过复杂的信号调控网络调节机体的免疫应答。
三、结构域同源基因在免疫功能中的意义免疫球蛋白的结构域同源基因对机体免疫功能具有重要意义。
首先，它们提供了免疫球蛋白结构域的多样性，使免疫球蛋白能够识别大量的抗原。
其次，它们参与了免疫球蛋白的信号传导和调节，是机体免疫应答的重要调控因子。
免疫球蛋白 结构
免疫球蛋白结构
免疫球蛋白（Ig）的基本结构是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端，并且具有可变区（V）和恒定区（C）。
免疫球蛋白根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、
免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
其重链分别为γ、α、μ、δ、ε，轻链可分为两型：κ、λ型。
比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。
三个高变区共同组成Ig
的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区。
恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一
类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
铰链区位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、
胃蛋白酶等水解。
以上内容仅供参考，可以查阅关于免疫球蛋白的资料或文献，以获取更准确的信息。
试述免疫球蛋白的结构及功能
试述免疫球蛋白的结构及功能免疫球蛋白是一类重要的免疫分子，也被称为抗体。
它在机体免疫防御中起着至关重要的作用。
本文将试述免疫球蛋白的结构及功能。
免疫球蛋白的结构可以分为四个部分，包括两个重链和两个轻链。
每个链上都存在常见的结构域，如可变区和恒定区。
可变区决定了免疫球蛋白的抗原结合特异性，而恒定区则决定了免疫球蛋白的生物学活性和效应。
免疫球蛋白的功能非常多样化。
首先，免疫球蛋白可以通过特异性抗原结合来识别和中和病原体，从而保护机体免受感染。
其次，免疫球蛋白还可以通过激活免疫细胞，如巨噬细胞和NK细胞，来增强机体的免疫应答。
此外，免疫球蛋白还能够调节免疫系统的平衡，防止自身免疫反应过度激活。
免疫球蛋白的抗原结合特异性是由其可变区决定的。
可变区是免疫球蛋白分子中最多变的部分，其序列可以在免疫应答过程中发生基因重组和突变，从而产生数以百万计的不同抗体。
这种多样性使得免疫球蛋白能够识别和结合各种不同的抗原，包括细菌、病毒、真菌和其他致病微生物。
免疫球蛋白的结构也决定了其不同的功能。
例如，IgM是一种较大的免疫球蛋白，它可以形成五聚体，从而增加其结合抗原的力度和效果。
IgG是最常见的免疫球蛋白，它可以通过胎盘转运到胎儿体内，提供被动免疫保护。
IgA主要存在于黏膜表面，能够阻止病原体进入机体。
IgE则参与过敏反应，引起过敏症状。
免疫球蛋白在机体免疫防御中起着重要的作用。
当机体受到外界病原体的入侵时，免疫球蛋白能够识别并结合这些病原体，从而触发免疫应答。
这一过程涉及到多个免疫细胞和分子的协同作用。
一旦免疫球蛋白结合了病原体，它可以通过激活免疫细胞来引发炎症反应，从而吸引更多的免疫细胞到达感染部位。
免疫球蛋白还可以通过激活补体系统来直接破坏病原体。
除了防御病原体，免疫球蛋白还参与了机体的免疫调节。
它能够与调节性T细胞相互作用，通过调节细胞免疫和体液免疫的平衡来保持机体的免疫稳态。
一些免疫球蛋白还能够与细胞表面的受体结合，从而调控免疫细胞的活性和功能。
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第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin)B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。
1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。
因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。
实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。
1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。
Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。
☆☆相关素材☆☆图片正常人血清电泳分离图一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白分子的基本结构图片 IgG分子结构示意图（一）重链和轻链免疫球蛋白重链的分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。
据此，可将免疫球蛋白分为五类，或称为免疫球蛋白的同种型（isotype），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。
不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区(functional domain)的数目以及铰链区的长度等。
同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。
如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。
IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。
免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD，由214个氨基酸残基构成。
轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。
五类Ig中每类Ig都可以有κ链或λ链，两型轻链的功能无差异。
不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。
κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。
根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ4 四个亚型。
☆☆相关素材☆☆图片五类免疫球蛋白结构示意图（二）可变区和恒定区通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable region,V区），而靠近C端的其余氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(constant region, C区)。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白的可变区与恒定区１. 可变区重链和轻链的V区分别称为VH和VL。
比较许多不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有三个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区（hypervariable region，HVR），分别用HVR1、HVR2和HVR3表示，一般HVR3变化程度更高。
VL的三个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸；VH的三个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸。
高变区之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（framework region,FR），VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。
VH和VL的三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），该部位形成一个与抗原决定簇互补的表面，故高变区又被称为互补性决定区（complementarity-determining region，CDR），分别用CDR1、CDR2和CDR3表示。
不同的抗体其CDR序列不相同，并因此决定抗体的特异性。
☆☆相关素材☆☆图片抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图2. 恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL。
不同类Ig重链CH长度不一，有的包括CH1、CH2和CH3；有的更长，包括CH1、CH2、CH3和CH4。
同一种属动物中，同一类别Ig分子其C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
例如：针对不同抗原的人IgG抗体，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性结合，但其C区的抗原性是相同的，应用抗人IgG抗体（第二抗体），均能与不同人的IgG 结合。
3.铰链区铰链区位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。
铰链区连接抗体的Fab段和Fc段，使两个Fab段易于移动和弯曲，从而可与不同距离的抗原部位结合。
五类Ig或亚类的铰链区不尽相同，例如IgG1、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短，而IgG3和IgD的铰链区较长。
IgM和IgE无铰链区。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白铰链区的结构及其功能二免疫球蛋白的功能区： The domain of immunoglobulinIg分子的每条肽链可折叠为几个球形的功能区，或称结构域，这些功能区的功能虽不同，但其结构相似。
每个功能区约由110个氨基酸组成，其氨基酸的序列具有相似性或同源性。
免疫球蛋白的每个功能区的二级结构是由几股多肽链折叠一起形成的两个反向平行的β片层（ anti-parallel β sheet），例如CL的两个β片层分别为4股与3股，VL为5股与4股。
两个β片中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，具有稳定功能区的作用，因而形成一个“β桶状(β barrel)”或“β三明治 (β sandwich)”的结构。
免疫球蛋白肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin folding）。
轻链有VL 和CL两个功能区；IgG、IgA和IgD重链有VH、CH1、CH2和CH3四个功能区；IgM和IgE 重链有五个功能区，比IgG多一个CH4。
功能区的作用为：①VH和VL是结合抗原的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原表位互补结合的部位；②CH和CL上具有部分同种异型（allotype）的遗传标志；③IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点，可启动补体活化经典途径；④IgG可通过胎盘；⑤IgG的CH3可与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、B 细胞和NK细胞表面的IgG Fc受体（FcγR）结合，IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体（FcεR）结合。
☆☆相关素材☆☆图片 Ig轻链V区和C区结构与折叠图片3-1-9 免疫球蛋白的功能区三免疫球蛋白的水解片段： The hydrolyzed fragment of immunglobulin（一）木瓜蛋白酶水解片段木瓜蛋白酶（papain）水解IgG的部位是在铰链区二硫键连接的2条重链的近N端，裂解后可得到三个片段：①2个相同的Fab段即抗原结合片段（fragment antigen binding, Fab）,相当于抗体分子的两个臂，每个Fab段由一条完整的轻链和重链的VH和CH1功能区组成。
Fab段为单价，与抗原结合后，不能形成凝集反应或沉淀反应；② 1个Fc段（fragment crystallizable,Fc），即可结晶片段。
Fc段相当于IgG 的CH2和CH3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子和细胞相互作用的部位。
Ig 同种型的抗原性主要存在于Fc段。
（二）胃蛋白酶水解片段胃蛋白酶（pepsin）在铰链区连接重链的二硫键近C端水解IgG，获得一个F(ab')2片段，由于抗体分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab')2片段为双价，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。
Ig的Fc段被胃蛋白酶裂解为若干小分子片段，被称为pFc'，失去生物学活性。
胃蛋白酶水解IgG后的F(ab')2片段，保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而作为生物制品有较大的实际应用价值，例如白喉抗毒素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶消化后精制提纯的制品，因去掉Fc段而减缓发生超敏反应。
☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白水解片段四 J链和分泌片： Joining chain and secretory piece（一）J链 J链（joining chain）是一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成。
J 链可连接Ig 单体形成二聚体、五聚体或多聚体。
两个单体IgA由J链连接形成二聚体，五个单体IgM由二硫键相互连接，并通过二硫键与J链连接形成五聚体。
IgG、IgD、IgE为单体，无J链。
（二）分泌片分泌片（secretory piece,SP）又称为分泌成分（secretory component, SC），是分泌型IgA分子上的一个辅助成分，为一种含糖的肽链，由粘膜上皮细胞合成和分泌，以非共价形式结合到二聚体上，并一起被分泌到粘膜表面。
分泌片具有保护分泌型IgA 的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用，并介导IgA二聚体从粘膜下通过粘膜等细胞到粘膜表面的转运。
☆☆相关素材☆☆图片 IgM和SIgA结构示意图。