酶的三个特点
第二章 酶1
三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制
酶的化学修饰调节的特点
酶的化学修饰调节的特点酶的化学修饰调节是生物体内的一种重要调节方式，其特点主要包括以下几个方面：1、具有高度选择性：酶的化学修饰调节通常具有高度选择性，只针对特定的酶进行修饰，而对其他酶几乎没有影响。
这种选择性保证了生物体内不同酶的活性能够被精确地调控。
2、调节效果稳定：酶的化学修饰过程通常比较稳定，一旦酶被修饰，其活性往往会持续较长时间。
这使得酶的化学修饰调节能够在生物体内发挥持久的调节作用。
3、可逆性和可调控性：许多酶的化学修饰是可逆的，这使得酶的活性可以在不同的生理状态下进行动态的调整。
例如，在饥饿状态下，某些酶可能会被磷酸化而失活，而在饱食状态下，这些酶可能会被去磷酸化而重新激活。
这种可逆性和可调控性使得酶的化学修饰调节能够很好地适应生物体的不同生理需求。
4、具有级联放大效应：酶的化学修饰调节往往具有级联放大效应，即当一个酶被修饰后，会进一步影响其他酶的活性，从而产生更大的生理效应。
这种放大效应使得微小的调节信号能够引发一系列的生理反应，最终导致显著的生理变化。
5、参与能量代谢的调节：酶的化学修饰调节在能量代谢过程中发挥着重要作用。
例如，磷酸化可以调节酶的活性，控制糖原的合成和分解，以及脂肪酸的氧化和合成等过程。
这些过程对能量的产生和利用至关重要，因此酶的化学修饰调节在能量代谢的平衡中起到关键作用。
6、涉及多种修饰方式的协同作用：酶的化学修饰包括多种方式，如磷酸化、乙酰化、甲基化等。
不同的修饰方式可以产生不同的调节效果，有时甚至可以相互拮抗或协同。
这种多种修饰方式的协同作用使得酶的化学修饰调节更加精细和复杂。
7、参与信号转导：酶的化学修饰不仅调节酶的活性，还参与信号转导过程。
例如，当细胞受到外界刺激时，某些酶会被磷酸化或去磷酸化，从而触发一系列的信号转导通路，最终导致相应的生理反应。
综上所述，酶的化学修饰调节具有高度选择性、调节效果稳定、可逆性和可调控性、级联放大效应、参与能量代谢的调节、多种修饰方式的协同作用以及参与信号转导等特点。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
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氧转水 裂异合
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（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
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（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
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2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶的概述
酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020 倍，并且高出非酶催化反应速度至少几个数量 级。
（2）、 专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没
有副反应发生。 （3）、 反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。
（4）、 活性可调节
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降 解等。
所谓“稳态”：ES的形成速度与分解速度相等、 ES的浓度保持不变的反应状态
用稳态假说推导米式方程： E S K K 12 ES K3 P E
ES生成速度：
ES分解速度：
k1（[E] - [ES]）[S]
k2[ES]+k3[ES] 以上两个速度相等：
k1（[E] - [ES]）[S] = k2[ES]+k3[ES]
enzyme
sucrose + H2O
glucose + fructose
V
[sucrose]
底物先络合成一个中间产物，然后中间产物进一步 分解成产物和游离的酶。 E S K K 12 ES K3 P E
2、米式方程：
Michaelis和Menten
3、 多酶复合体
★由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或 代谢途径的一部分。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1）
以二聚体存在 2×9600
②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000
③二氢硫辛酸脱氢酶（E3） 以二聚体存在 2×56000
1913
年
E S K K 12 ES K3 P E
V V max*[S ] Ks [S]
酶的概念、分类、功能、动力学特点
6/16.酶 ③专一性
锁与钥 匙学说
解
释
诱导契
合学说
“三点附 着”模型
➢ 核心内容：指酶比作锁，底物比作钥匙，锁眼比作活性中心， 认为酶活性中心的构象是固定不变的，底物的结构必须与酶活 性中心的结构非常吻合才能结合
➢ 缺陷：
不能解释酶的活性中 心不仅能与底物结合， 同时也能与产物结合 而催化其逆反应
（2）为区别传统的蛋白质催化剂，Cech将具有催化活性的RNA定义为riboxyme， 翻译成核酶。但Cech发现的还不是真正意义上的催化剂，因为其自身也发生了改 变
（3）后来发现的L19 RNA、核糖核酶酶P才是真正意义上的核酶，具有酶的标志 性特征
6/16.酶 6.2 核酶 6.2.2 核酶的种类
辅酶是专指那些与脱辅酶结合松散、使用透析的方法就容易去除的有机小 分子，如辅酶Ⅰ(NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)等
辅基是专指那些与脱辅酶结合紧密(有时甚至以共价键结合)、使用透析的 方法难以去除的有机小分子，需要用一定的化学处理才能与蛋白质分子分开， 如：琥珀酸脱氢酶中的FAD；细胞色素氧化酶中的铁卟啉等
实例：碳酸酐酶 ( 红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞) H2O + CO2 H2CO3
每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用，比未经催化的反应快107倍
▶酶的转换数(kcat)
指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔 酶分子转换底物的微摩尔数
大多数酶对它们天然底物的转换数的变化范围为每秒1～104
如A和B之间互相转化，假设在没有酶的情况下正向反应的速率常数(k1)是10－4/s，而逆向 反应速率常(k2)是10－6/s。平衡常数K可通过正、逆反应速率常数之比得出：
植物蛋白酶的特点
植物蛋白酶的特点
植物蛋白酶是指在植物体内合成的蛋白酶，它们具有以下特点：
1. 多样性：植物蛋白酶种类繁多，具有不同的酶活性和底物特异性。
2. 稳定性：植物蛋白酶通常具有较高的稳定性，能够在较宽的温度、pH 和离子强度范围内保持活性。
3. 特异性：植物蛋白酶具有较高的底物特异性，能够选择性地切割蛋白质中的特定肽键。
4. 安全性：植物蛋白酶通常是天然存在的，对人体安全无毒副作用。
5. 可调控性：植物蛋白酶的合成和活性可以通过多种方式进行调控，例如基因表达、酶活性调节等。
植物蛋白酶在食品、医药、生物技术等领域具有广泛的应用前景，例如在食品加工中用于肉类嫩化、蛋白质水解等；在医药领域用于药物释放、蛋白质水解等；在生物技术领域用于酶固定化、蛋白质修饰等。
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
医学ppt
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➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
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⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
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② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
酶的特性
证明酶具有专一性实验思路： 法1：实验组：底物+相应酶液 底物被分解 对照组：另一底物+相应酶液 底物不被分解 法2、实验组：底物+相应酶液 底物被分解 对照组：相同底物+另一酶液 底物不被分解
酶具有专一性
每一种酶只能催化
一种或一类
化学反应。
细胞代谢能够有条不紊地进行，与酶的 分不开的。
3.能够使唾液淀粉酶水解的是（ A.淀粉酶 B.脂肪酶 C.蛋白酶 D.肽酶
C
）
4.关于酶的特性，下列表述中错误的一项是 （ ）
D
A.酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物 B.化学反应前后，酶的化学性质和数量不变 C.酶的催化效率很高，但易受温度和酸碱度影响 D.一旦离开活细胞，酶就失去催化能力
5.加酶洗衣粉中一般含有蛋白酶，请回答下面的 问题： （1）这种洗衣粉为什么能够很好地除去衣物上的 奶渍和血渍？ （2）使用这种洗衣粉为什么要用温水？ （3）含有蛋白酶的洗衣粉不宜用来洗涤下列哪些 衣料？（ B D ） A.化纤 B.纯毛 C.纯棉 D.真丝 （4）为了更好地除去衣物上的油渍，在洗衣粉中 还可以加入什么酶？脂肪酶
探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
淀粉溶液 一 1号试管中加入2mL 蔗糖溶液
2号试管中加入2mL 蔗糖溶液
实 淀粉溶液 验二 加入淀粉酶2滴，振荡，试管下半部浸入60℃ 步 左右的热水中，反应5min 骤 三
加入斐林试剂
振荡
约60℃水浴2min
实验 无变化 砖红色沉淀 现象 结论 淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解
1滴
浅蓝
2ml
1滴
不变蓝
2ml
5min 1滴
变蓝
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酶的三个特点
1. 多酶的体外表现特征：
a) 抗酸性：多酶体外具有很强的抗酸性，即在某些强酸性溶液中，仍具备较好的活性。
b) 抗热性：多酶的活性在一定程度的高温（常在50-70℃）环境中也可正常发挥，是一种高热稳定性酶活性物质。
c) 抗折叠性：受热、酸性和胆盐影响时，多酶可以保持比较稳定的原激酶结构，不容易发生折叠和失活。
2. 多酶的体内表现特征：
a) 水溶性：多酶在生物体内可以迅速溶解，具有较强的水溶性。
b) 合成速率：细胞内多酶的合成容易即时开始，NAD+、ATP及其他激酶介质的添加可以使其合成水平大大提高。
c) 降解速度：多酶大多具备快速降解的特性，可以帮助细胞合成新的酶而发挥功能。
3. 多酶的调节特征：
a) 细胞内活性调节：多酶可以通过与不同激酶及含氧实体相互作用，影响原活性剂量。
b) 抑制性调节：多酶可能会受细胞内抑制剂的影响，减少其活性，从而调节酶活性。
c) 外界调节：多酶的活性可能会受 pH 值、温度、有机物浓度、时间等外界因素的影响，进行调节。