生化2蛋白质化学.ppt
质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
“ +”
正离子
PH<PI
“0”
两性离子
PH=PI
“-”
负离子
PH>PI
2. 氨基酸的等电点
在一定的pH值时，氨基酸分子中氨基的离解度等于羧基的离解 度时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。在电 场中既不向正极移动，也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸 的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
3. 氨基酸的等电点的计算
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
K1=
H3N+-CH-COO- * H+
R
+ H3N-CH-COOH
R
K2=
H2N-CH-COO-
R
H3N+-CH-COO-
*
H+
R
K1* K2=
H3N+-CH-COO- * H+
R + H3N-CH-COOH
*
H2N-CH-COO-
R
*
H+
H3N+-CH-COO-
R
R
K1* K2=
等电点时：
H2N-CH-COO-
R
+ H3N-CH-COOH
R
2
* H+
H2N-CH-COO- =
+ H3N-CH-COOH
R
R
K1*K2= H+ 2 等式两边取负对数
-logK1+(-logK2)=2(-log[H+])
pK1+pK2=2pH
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和 pK’2的算术平均值：pI = (pK1 + pK2 )/2
等电点等于酸性基团离解常数与碱性基团离解常数之和的一半
2.非蛋白氨基酸
β-丙氨酸： N2H C2H C2H COOH
γ-氨基丁酸： N 2H C 2H C 2H C 2H COOH
鸟氨酸：
N2HC2HC2HC2HCHCOOH N2H
瓜氨酸： N H2 C N H
O
C H2 C H2 C H2 C H C O O H NH2
高丝氨酸：
HO
CH
2
CH
2
CH
COOH
N H2
第二节 氨基酸性质
一、氨基酸的光学活性和光吸收性质
CHO HO C H
C H2O H
L—（-）—甘油醛
CHO H C OH
C H2O H
D—（+）—甘油醛
COOH
NH 2 C H R
L—氨基酸
COOH
H C NH 2 R
D—氨基酸
氨基酸的光吸收
酪氨酸的max ＝278nm， 278=1.4x103;
ε-NH 3
（++）
（+）
（± ）
（- ）
Asp解离如下:
COOH
CH NH 3 CH 2 COOH
COO
COO
Kα-COOH
Kβ-COOH
K α- NH 3
CH NH 3
CH NH 3
H+ CH 2
H+ CH 2
H+
COOH
COO
COO
CH NH 2 CH 2 COO
人体中（中年人）
水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
2.蛋白质是一种生物体内的功能高分子
（1）酶的催化作用 （2）调节作用(多肽类激素) （3）运输功能 （4）运动功能 （5）免疫保护作用(干扰素) （6）接受、传递信息的受体 （7）毒蛋白
第一节 蛋白质分子组成成分
一.元素组成
第二章 蛋白质(Protein)化学
•蛋白质存在于所有的生物 细胞中，是构成生物体最 基本的结构物质和功能物 质。 •蛋白质是生命活动的物质 基础，它参与了几乎所有 的生命活动过程。
学习目的与要求:
1.蛋白质化学的基本组成单位。 2.氨基酸的结构、性质及分离测定方法。 3.肽及其结构。 4.蛋白质的结构，性质，功能及分离纯化与测定 原理方法。
重点
1.氨基酸的结构及性质。 2.蛋白质的结构、性质、功能。 3.氨基酸及蛋白质的分离测定方法。
难点
1. 氨基酸的两性性质。 2. 蛋白质一级结构的测定 3. 蛋白质的二级结构的要点 4. 蛋白质结构与功能的关系。
1.蛋白质是生物体内的结构高分子
蛋白质占干重
人体 45% 细菌 50%~80% 真菌 14%~52% 酵母菌 14%~50% 白地菌50%
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和 少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、 碘、锌和铜等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
碳 50—55％ 氮 15—17% 铁,锌,锰,钼,碘,铜等
氢 6—ห้องสมุดไป่ตู้％
硫 0—4％
氧 20—23％ 磷 0—1%
其中氮含量较恒定，平均16%。一克氮=6.25克蛋白质。 这是凯氏定氮法的依据。
二 .蛋白质的水解
酸水解： 碱水解： 酶水解：
蛋白质 蛋白质 蛋白质
氨基酸 氨基酸 氨基酸
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
三.基本组成单位氨基酸
（一）氨基酸的结构通式
R CH COOH
NH2
或
分子型
R CH COO+ NH3
离子型
1.特点
氨基酸的结构决定了有如下特点： ① 具有酸性的羧基和碱性的氨基 ② α-碳为手性碳原子 ③ 由于R侧链不同
pH =PI溶液对PI而言中性 不带电 pH < PI溶液对PI而言偏酸 带 -
Lys的解离如下：
COOH
CH NH 3 KCOOH
CH 2 4
H+
NH 3
COO
COO
CH NH 3 Kα-NH 3 CH NH 2
CH 2 4
H+ CH 2 4
NH 3
NH 3
K ε-NH 3 H+
COO CH NH 2 CH 2 4 NH 2
苯丙氨酸的 max＝259nm， 259=2.0x102;
色氨酸的max ＝279nm， 279=5.6x103;
二.氨基酸的两性离解性质
1.两性离子
同一分子中既有带正电荷的离子又有带负电荷的离子， 这种离子称为两性离子。
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨
基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以
或等电点等于两性离子两侧离解基团离解常数之和的一半
同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性 离子两边的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (Pkα-COOH + pKR-COOH )/2 碱性氨基酸：pI = (pKα- NH2 + pKR-NH2 )/2
PI与PH的关系
pH > PI溶液对PI而言偏碱 带+
合集下载
蛋白质的代谢 ppt
1
Chapter 11
生物化学的概念和任务
生物化学（biochemistry）是生命的化学 （chemistry of life），是研究生物体的化学 组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。 它是从分子水平来研究生物体内（包括人类、 动物、植物和微生物）基本物质的化学组成、 结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学 变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的 关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合 的基础学科。
蛋白质的营养价值为氮的保留量占氮的吸收量 的百分率。它取决于蛋白质所含氨基酸的种类、 数量与其比例，尤其是取决于必需氨基酸的种 类和含量。
– 蛋白质的含量；
– 蛋白质的消化率；
– 蛋白质的吸收率。
蛋白质的互补作用 （complementary action）指几种营养价值较低的蛋白质混合食 用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而 提高蛋白质在体内的利用率。
2021/6/16
5
教学目标及基本要求
熟悉血氨的来源与去路；熟悉血氨的安全转运 形式；掌握尿素合成过程及其调节因素。 结合α-酮酸去路解释生糖、生酮和生糖兼生酮 氨基酸；联系糖代谢途径复述丙氨酸、天冬氨 酸或谷氨酸如何氧化成水和二氧化碳，如何异 生为糖。 解释一碳单位概念，熟记一碳单位来源、代谢 辅酶及主要功能。 了解甘氨酸、谷氨酸、组氨酸、含硫氨基酸和 色氨酸的代谢途径及意义。 了解苯丙氨酸、酪氨酸的重要代谢产物，与代 2021/谢患6/16 障 。碍有关的酶，与酶先天缺陷相关的临床疾 6
– 氮总平衡 – 氮正平衡 – 氮负平衡
单纯蛋白质的数量充足有时并不能完全满足机 体对必需氨基酸的需要，蛋白质的质量（必需 2021/氨6/16 基酸的种类、含量及其相互比例）更重要。11
生化课件ppt
代谢途径
01
02
03
糖代谢
包括糖的分解、合成和转 化等途径，为身体提供能 量和中间产物。
脂代谢
包括脂肪的分解、合成和 转化等途径，为身体提供 能源和构成细胞膜的成分 。
氨基酸代谢
氨基酸的分解、合成和转 化等途径，为身体提供氮 源和中间产物等。
02
生物酶与代谢调节
酶的结构与性质
酶的组成
酶是由蛋白质组成的，具 有特定的空间构象和氨基 酸序列。
详细描述
糖代谢主要涉及三个基本过程：糖的分解、糖的异生 和糖的合成。糖的分解是指糖在细胞质和线粒体中被 分解为丙酮酸、乙酰辅酶A等小分子物质；糖的异生 是指丙酮酸、乙酰辅酶A等小分子物质在肝脏和肾脏 等器官中被重新合成葡萄糖；糖的合成是指葡萄糖在 肝脏和肌肉等器官中被分解为丙酮酸、乙酰辅酶A等 小分子物质，用于合成脂肪、蛋白质等其他物质。
药物的作用机制
阐述药物的作用机制，包括药物 的吸收、分布、代谢和排泄等过
程。
药物的不良反应
阐述药物可能产生的不良反应， 如过敏反应、肝肾损伤、心脏毒
性等。
合理用药与健康
介绍合理用药的原则和方法，如 遵医嘱用药、避免滥用药物等，
以维护身体健康。
环境因素与健康
空气质量与健康
阐述空气质量对健康的影响，如空气污染可能导 致的呼吸系统疾病等。
详细描述
光合作用通常发生在植物的叶绿体中，由光合色素吸收太阳光能，进而推动二 氧化碳和水转化为有机物质，如葡萄糖。这个过程分为三个阶段：光反应阶段 、碳反应阶段和电子传递阶段。
呼吸作用
总结词
呼吸作用是细胞有氧代谢的主要途径， 通过糖酵解、柠檬酸循环和电子传递链 等过程，将葡萄糖彻底氧化分解为二氧 化碳和水，同时释放出能量。
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
生物化学蛋白质 讲课文档
第三十九页，共120页。
（Asp,D）
谷氨酸
（Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
第十九页，共120页。
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
第二十页，共120页。
杂环
组氨酸 （His,H）
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
◆ 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。蛋白质的主要生理功能:催化
功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运 输功能；信息功能；储藏功能 • • • • •
第七页，共120页。
1.蛋白质顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种属特异
性的结构基础。
2.催化作用：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都
第十五页，共120页。
二、氨基酸的分类
自然界中游离存在的AA有300多种，生物体中发现 的 AA已有180多种，但构成蛋白质的AA只有20种 名称（三句半口诀）
甘丙缬亮异
苏丝半蛋天 谷精赖苯酪 组色脯
AA的名称常使用三字母的简写符号表达，也使用单 字母的简写符号表示--主要用于表达长多肽链的AA顺序
10.其它：甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功 能。
第九页，共120页。
结构蛋白
构建生命体的材料（没有不含蛋白 的生物体）
如a-角蛋白、胶原蛋 白
催化作用
高效专一地催化机体内几乎所有的 生化反应
酶
调节作用
通过体液，神经系统调节机体代谢 活动有序进行
如激素、神经递质、 钙调蛋白、阻遏蛋白
（Asp,D）
谷氨酸
（Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
第十九页，共120页。
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
第二十页，共120页。
杂环
组氨酸 （His,H）
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
◆ 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。蛋白质的主要生理功能:催化
功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运 输功能；信息功能；储藏功能 • • • • •
第七页，共120页。
1.蛋白质顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种属特异
性的结构基础。
2.催化作用：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都
第十五页，共120页。
二、氨基酸的分类
自然界中游离存在的AA有300多种，生物体中发现 的 AA已有180多种，但构成蛋白质的AA只有20种 名称（三句半口诀）
甘丙缬亮异
苏丝半蛋天 谷精赖苯酪 组色脯
AA的名称常使用三字母的简写符号表达，也使用单 字母的简写符号表示--主要用于表达长多肽链的AA顺序
10.其它：甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功 能。
第九页，共120页。
结构蛋白
构建生命体的材料（没有不含蛋白 的生物体）
如a-角蛋白、胶原蛋 白
催化作用
高效专一地催化机体内几乎所有的 生化反应
酶
调节作用
通过体液，神经系统调节机体代谢 活动有序进行
如激素、神经递质、 钙调蛋白、阻遏蛋白
生化蛋白质结构与功能
2021/1/23
第二章 蛋白质与核酸化学
2021/1/23
蛋白质与 核酸化学
一、蛋白质的分子组成 元素组成 氨基酸结构 氨基酸分类
基本结构 二、蛋白质的结构与功能 空间结构
结构与功能的关系
三、蛋白质的理化性质和分类 四、核酸的化学
2021/1/23
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过 肽键相连形成的高分子含氮化合物。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
2021/1/23
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
（四）氨基酸的化学反应
用途：常用于氨基酸的定性或定量分析；用来鉴定
多肽或蛋白质NH2末端氨基酸；用于修饰蛋白质。
多晒太阳可促进佝偻病患者维生素D的合 成，从而预防和治疗佝偻病或软骨病。
2021/1/23
习题
1.蛋白质的构件分子是（） A.氨基酸 B.葡萄糖 C.核苷酸 D.脂肪酸 2.核酸的构件分子是（） A.氨基酸 B.核苷 C.脂肪酸 D.淀粉 E.核苷酸 3.构成生命物质基础的是（） A.蛋白质、核酸和维生素 B.蛋白质和核酸 C.糖和脂类 D. 水、无机盐 E.维生素
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸 threonine Thr T 5.60
第二章 蛋白质与核酸化学
2021/1/23
蛋白质与 核酸化学
一、蛋白质的分子组成 元素组成 氨基酸结构 氨基酸分类
基本结构 二、蛋白质的结构与功能 空间结构
结构与功能的关系
三、蛋白质的理化性质和分类 四、核酸的化学
2021/1/23
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过 肽键相连形成的高分子含氮化合物。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
2021/1/23
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
（四）氨基酸的化学反应
用途：常用于氨基酸的定性或定量分析；用来鉴定
多肽或蛋白质NH2末端氨基酸；用于修饰蛋白质。
多晒太阳可促进佝偻病患者维生素D的合 成，从而预防和治疗佝偻病或软骨病。
2021/1/23
习题
1.蛋白质的构件分子是（） A.氨基酸 B.葡萄糖 C.核苷酸 D.脂肪酸 2.核酸的构件分子是（） A.氨基酸 B.核苷 C.脂肪酸 D.淀粉 E.核苷酸 3.构成生命物质基础的是（） A.蛋白质、核酸和维生素 B.蛋白质和核酸 C.糖和脂类 D. 水、无机盐 E.维生素
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65 苏氨酸 threonine Thr T 5.60
基础生物化学
HA
H+ + A-
K平衡= [H+] * [A-]/[HA] pK平衡 = pH - lg{[A-]/[HA]} pH = pK平衡 + lg{[A-]/[HA]}
氨基酸的等电点的计算
R+
-H+ k1
R0
-H+ k2
R-
pH = pK1 + lg {[R0] / [R+]} pH = pK2 + lg {[R-] / [R0]}
• 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2
• 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2
侧链可解离的氨基酸等电点计算举例： 记忆诀窍：氨基酸处于电荷为零时的环境pH
谷氨酸的解离
组氨酸的解离
谷氨酸，PI=(pK1 + pKR )/2 =3.22
组氨酸，PI=(pK2 + pKR )/2 =7.59
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
色氨酸 (Trp, W)
3种芳香族氨基酸的结构式
氨基酸的分类（3）
一般来讲，极性氨基酸大部分都是亲水 氨基酸，但甲硫氨酸是极性氨基酸而不 是亲水氨基酸
R基团对水分 子的亲和性
亲水氨基酸： 上述11种极性氨基酸 - 甲硫氨酸 + 酪氨酸 （11种） 疏水氨基酸（9种）
第二章 蛋白质化学
Protein Chemistry
蛋白质的生物学功能 蛋白质的元素组成 氨基酸 肽 蛋白质的结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
第一节 蛋白质的生物学功能
蛋白质工程ppt课件
10
二、蛋白质工程的诞生
蛋白质工程是指基于蛋白质结构功能的研究结果，通 过基因工程技术，改造现有蛋白质和设计制造新蛋白 质，因而也称为第二代基因工程。
蛋白质工程是在基因重组技术、生物化学、分子生物 学、分子遗传学等学科的基础之上，融合了蛋白质晶 体学、蛋白质动力学、蛋白质化学和计算机辅助设计 等多学科而发展起来的新兴研究领域。
蛋白中占70%以上，而动物蛋白则不足30%。
精品课件
19
蛋白质是由各种氨基酸相互联结而构成的具有空间结构生 物大分子。
其理化性质(尤其分子量、氨基酸组成、静电荷和表面疏水 性)与功能特性直接相关。
蛋白质改性就是用生化因素(如化学试剂、酶制剂等)或物
理因素(如热、射线、机械振荡等)使其氨基酸残基和多肽
精品课件
5
1.2蛋白质的结构
氨基酸是蛋白质的基本结构单位，各种氨基酸之间通过 肽键彼此按直线形头尾相连，构成不同长短的肽链。
肽键的形成
精品课件
6
肽链又以一定方式折叠盘绕成独特的空间结构，这时才产生具有 生物活性的天然蛋白质。
多肽链的折叠可分为四种不同层次的结构。一级结构：仅指肽链 中的氨基酸线型排列顺序，不考虑空间的排列。
精品课件
9
四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽 链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而 形成的空间结构。其中，每个具有独立三级结构的多 肽链单位称为亚基。四级结构实际上是指亚基的立体 排布、相互作用及接触部位的布局。如血红蛋白分子 中四个亚基之间的空间关系。
血红蛋白的结构
精品课件
➢ 蛋白质是一类重要而复杂的生物大分子，它广泛地存在于所有 生物界的机体之中，具有许多重要的作用；
➢ 生物体新陈代谢的几乎全部的化学反应都是在活性蛋白质-酶 的催化下进行；
现代分子生物学-蛋白质ppt课件
动态
与其它分子结合: 信号转导
蛋白质相互作用: 结构, 最具挑战性
分子水平：
基因组DNA：基因重排，Ig多样性 基因序列多样性（Science. 2004，305:251-254 ），抵抗 不同病原（低等动物）等作用 DNA修饰，甲基化（epigenomics），S修饰等
mRNA：启动子，ChIP，EMSA 非编码小RNA（siRNA，miRNA，piRNA）（epigenomics）
Erica Golemis et al, Protein-protein Interaction—A Molecular Cloning Manual
papers
1.蛋白质互作研究的意义(Importance)
生命活动
基因表达调控
转录
翻译
细胞活动: 基因是关键
蛋白质:修饰
单个蛋白: 较少
蛋白作用
蛋白复合体
细胞吞噬 Ran
NP
VP466
Ranmyosin actin
小分子siRNA
细胞吞噬
RNAi
overexpression
小G蛋白（Rab，Ran）与骨架 蛋白直接作用调控吞噬
病毒双功能蛋白
蛋白质复合体标记
病毒感染
Rhodamine-Phalloidin
3.细胞内蛋白质标记 （protein labeling in vivo）
解决荧光染料的缺点：构建双光子显微镜（two-photon microscope） 采用脉冲近红外线激光，发出比激发光能量高 的光
该文：采用第二次谐波产生技术 发现barium titanate (BaTiO3)晶体（纳米颗粒），30 nm 比核糖体的直径大2倍 有望代替荧光染料的材料：量子点和纳米颗粒
《生物化学导论绪论》PPT课件
DNA的双螺旋结构
1953年，Watson 和 Crick 提出的DNA双 螺旋结构。
细胞中的DNA分子几乎 都是由两条多聚脱氧 核苷酸链构成的。
DNA的二级结构就是指 两条多核苷酸链反向 平行盘绕所生成的双 螺旋结构。
划时代的里程碑，现代生物完科整学版课的件p奠pt 基石。
21
3 所有的独立的生命体都有蛋白质的合成系统：
生物分子的主要类型包括：
Saccharide(糖)、lipids(脂)、Nucleic Acids(核酸)、protein(蛋白质)
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。
生物分子中最重要的是糖、脂、核酸和蛋白 质四类物质，分子量一般都很大，所以又称 为生物大分子。
完整版课件ppt
11
生命的物质组成 多酶复合体
Biochemistry Seeks to Explain Life in Chemical Terms
Chemical processes associated with living things.
Biochemistry may be defined as the study of the molecular basis of life.
蛋白质是生物体生物功能的执行者。没有蛋白质也就没有生命
氨基酸 含N碱 核糖
肽 核苷
蛋白质 核苷酸
染色体 生物膜
细胞器
葡萄糖 多聚糖
多糖
细胞
组织
脂肪酸
器官
甘油
磷脂酸
脂类
生物体
胆碱 4种生物大分子
动物植物微生物
基本生物分子
4完种整版课生件pp物t 高分子
12
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化 过程中能量是怎样转变 的？也就是说这些物质在生物体内是 怎样进行物质和能量代谢的?