最新生物化学简答题及答案资料
生物化学考试题及答案

生物化学考试题及答案一、选择题(每题2分,共20分)1. 生物化学中,下列哪种物质不属于蛋白质?A. 肌红蛋白B. 血红蛋白C. 胆固醇D. 胰岛素答案:C2. 酶的催化活性中心通常含有哪种元素?A. 铁B. 铜C. 锌D. 钙答案:C3. 糖酵解过程中,下列哪种物质是NADH的来源?A. 葡萄糖B. 果糖-6-磷酸C. 3-磷酸甘油醛D. 丙酮酸答案:C4. 脂肪酸合成过程中,下列哪种酶是必需的?A. 柠檬酸合酶B. 乙酰辅酶A羧化酶C. 脂肪酸合成酶D. 异柠檬酸脱氢酶答案:C5. DNA复制过程中,下列哪种酶负责解开双链DNA?A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA解旋酶D. RNA聚合酶答案:C6. 转录过程中,RNA聚合酶识别的DNA序列是?A. 启动子B. 增强子C. 沉默子D. 终止子答案:A7. 细胞呼吸中,下列哪种物质是电子传递链的最终电子受体?A. NAD+B. FADC. O2D. 铁硫蛋白答案:C8. 蛋白质合成中,下列哪种氨基酸是必需氨基酸?A. 丙氨酸B. 亮氨酸C. 谷氨酸D. 精氨酸答案:B9. 细胞信号传导中,下列哪种物质可以作为第二信使?A. ATPB. cAMPC. 钙离子D. 葡萄糖答案:C10. 核酸的组成单位是?A. 氨基酸B. 核苷酸C. 脂肪酸D. 单糖答案:B二、填空题(每题2分,共20分)1. 蛋白质的一级结构是指______。
答案:氨基酸的线性序列2. 糖酵解过程中,1分子葡萄糖可以产生______分子ATP。
答案:23. DNA双螺旋结构中,碱基配对遵循______原则。
答案:互补配对4. 脂肪酸合成过程中,乙酰辅酶A是______的前体。
答案:长链脂肪酸5. 真核生物中,mRNA的帽子结构是______。
答案:7-methylguanosine6. 细胞周期中,DNA复制发生在______期。
答案:S7. 细胞呼吸的三个阶段分别是______、______和______。
生物化学(简答题、问答题)

简答题、问答题1.组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答:组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点:(1)除脯氨酸是α-亚氨基酸外,所有氨基酸均为α-氨基酸;(2)除甘氨酸外,其它氨基酸的α-碳原子(分子中第二个碳,Cα)均为不对称碳原子,D-型和L-型两种立体异构体,但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸;(3)氨基酸之间的不同,主要在于侧链R 的不同。
2.蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答:蛋白质分子结构分为一、二、三、四级;维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键,氢键,次级键(疏水键),次级键(疏水键)。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答:酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答:必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答:米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用:(1)米氏常数是酶的特征性常数,每一种酶都有它的Km 值,与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH 、有无抑制剂等)有关,而与酶浓度无关。
(2)K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
(3)当使用酶制剂时,可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度;在已规定底物浓度时,也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答:竞争性抑制:抑制剂结构与底物的结构相似,它和底物同时竞争酶的活性中心,因而妨碍了底物与酶的结合,减少了酶分子的作用机会,从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制:抑制剂和底物不在酶的同一部位结合,抑制剂与底物之间无竞争性,酶与底物结合后,还可与抑制剂结合,或者酶和抑制剂结合后,也可再同底物结合,其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂:增效联磺的杀菌作用:增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性,使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制,使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
生物化学复习题(简答题+答案)

⽣物化学复习题(简答题+答案)⽣物化学复习题第⼀章绪论1.简述⽣物化学的定义及⽣物化学的研究范围。
(P1)答:定义:⽣物化学就是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
研究范围:第⼀⽅⾯是关于⽣命有机体的化学组成、⽣物分⼦,特别的⽣物⼤分⼦的结构、相互关系及其功能。
第⼆⽅⾯是细胞中的物质代谢与能量代谢,或称中间代谢,也就是细胞中进⾏的化学过程。
第三⽅⾯是组织和器官机能的⽣物化学。
2.简述⽣物化学的发展概况(了解)答:⽣物化学经历了静态⽣化—动态⽣化—机能⽣化这⼏个历程。
⽣物化学的发展经历了真理与谬误⽃争的曲折道路,同时也是化学、微⽣物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来,以⽣物⼤分⼦为中⼼的结构⽣物学、基因组学和蛋⽩质组学、⽣物信息学、细胞信号传导等研究显⽰出⽆⽐⼴阔的前景。
现代⽣物化学从各个⽅⾯融⼊⽣命科学发展的主流当中,同时也为动物⽣产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
3、简述⽣物化学与其他学科的关系。
(了解)答:⽣物化学的每个进步与其他学科,如物理学、化学等的发展紧密联系,先进的技术和研究⼿段,如电⼦显微镜,超离⼼、⾊谱、同位素⽰踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为⽣物化学的发展提供了强有⼒的⼯具。
4.简述动物⽣物化学与动物健康和动物⽣产的关系。
答:1)在饲养中,了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况,掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律,是提⾼饲料营养作⽤的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病,如:代谢的紊乱可导致疾病,所以了解紊乱的环节并纠正之,是有效治疗疾病的依据;通过⽣化的检查,可帮助疾病的诊断。
第⼆章蛋⽩质1.蛋⽩质在⽣命活动中的作⽤有哪些?(了解)答:1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋⽩和结合蛋⽩?(P23-24)答:简单蛋⽩:(⼜称单纯蛋⽩质)经过⽔解之后,只产⽣各种氨基酸。
基础生物化学考试简答题

生物化学简答题总结1.简述影响双螺旋结构稳定性的因素。
答:1)氢键,嘌呤和嘧啶之间的距离正好和一般氢键的键长相一致,加之供体氢原子和受体原子处于一条直线上,有利于氢键的形成。
2)碱基堆积力, DNA结构中存在亲水基团和和疏水基团,在水溶液中疏水基团自发聚集,而且在嘌呤环和嘧啶环的作用下导致范德华力的积累,易于形成碱基堆积力。
3)带负电荷的磷酸基团的静电斥力,有盐类存在时阳离子在磷酸基团周围形成的“离子云”屏蔽了磷酸基团间的静电斥力。
4)碱基分子内能,当碱基分子内能增加时,氢键和碱基堆积力减弱,破坏DNA双螺旋结构。
2.维持蛋白质构象的作用力有哪些?答:1)氢键,多发生在多肽链中负电性很强的氮原子、氧原子与N-H或O-H的氢原子之间。
2)范德华力,由于其加和性对蛋白质构象影响较大。
3)疏水作用,主要是介质水分子对疏水基团的推斥所致。
4)盐键,主要存在于蛋白质分子中某些氨基酸之间。
5)二硫键,是很强的共价键,作用是将不同肽链或同一肽链的不同部分连接起来。
6)配位键,很多蛋白质中的金属离子与其他蛋白质间常以配位键连接。
3.简述糖酵解的生物学意义。
答:糖酵解在有氧、无氧条件下都能进行,是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径。
1)通过糖酵解,生物体获得生命活动所需的部分能量,对于厌氧生物或供养不足的组织来说,糖酵解不仅是糖分解的主要途径,也是获得能量的主要方式。
2)糖酵解途径中形成的许多中间产物,可作为合成其他物质的原料,这样就使糖酵解与其他代谢途径联系起来,实现物质间的相互转化。
4.简述磷酸戊糖途径的生物学意义。
答:1)产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力。
2)磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。
3)非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同,故磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来,并实现某些单糖间的互变。
4)细胞内必须保持一定浓度的NADPH,以便形成还原性微环境,保护膜脂和其他生物大分子免遭活性氧的攻击。
生化简答题(附答案)

生化简答题(附答案)一、题目本题要求考生对酶的作用机制进行简要阐述,并举例说明酶在生物技术中的应用。
本题考查学生对生物化学知识的掌握,以及将理论知识应用于实际问题的能力。
二、简答题内容1. 酶的作用机制酶是一种生物大分子,主要由蛋白质组成,具有催化化学反应的作用。
酶的作用机制主要包括以下几个方面:(1)降低活化能:酶通过降低化学反应的活化能,使反应速率加快。
活化能是指反应物转变为产物所需的最小能量。
酶与反应物结合形成酶-底物复合物,从而降低反应所需的活化能,加速反应进行。
(2)特异性:酶具有高度的特异性,即一种酶只能催化一种或一类化学反应。
这种特异性是由酶的活性中心与底物的结构互补所决定的。
(3)可逆性:酶催化反应是可逆的,即酶既能催化正反应,也能催化逆反应。
(4)调节性:酶的活性受到多种因素的调控,如酶的浓度、底物浓度、pH、温度等。
这种调节性使酶在生物体内能够适应不同的生理需求。
2. 酶在生物技术中的应用(1)酶在食品工业中的应用:酶在食品工业中具有广泛的应用,如淀粉酶用于淀粉糖浆的生产,蛋白酶用于肉类嫩化,脂肪酶用于油脂改性等。
例题:简述酶在面包制作中的应用。
答案:在面包制作过程中,酶制剂如淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶等起到了重要作用。
淀粉酶能分解面粉中的淀粉,产生可发酵的糖类,为酵母提供能量。
蛋白酶能分解面粉中的蛋白质,使面团具有良好的延展性。
脂肪酶能改善面包的口感和风味。
(2)酶在医药领域的应用:酶在医药领域具有广泛的应用,如溶菌酶用于治疗感染性疾病,尿激酶用于治疗血栓性疾病等。
例题:简述酶在药物研发中的应用。
答案:酶在药物研发中具有重要作用。
首先,酶可作为药物靶点,通过抑制或激活酶的活性,达到治疗疾病的目的。
其次,酶可作为生物催化剂,用于合成药物。
此外,酶还可用于药物分析,如通过检测酶活性来判断药物的含量和纯度。
(3)酶在环境保护中的应用:酶在环境保护领域具有重要作用,如降解有机污染物、处理工业废水等。
生物化学考试简答题

生化简答题比较酶与一般催化剂的异同点答:相同点:①化学反应前后,质和量不变;②只催化热力学允许的化学反应;③只能加速可逆反应的进程,不改变反应的平衡点,即不改变反应的平衡常数;④降低反应的活化能。
不同点:①酶促反应具有极高的催化效率;②酶促反应具有高度的特异性;③酶促反应的可调节性;④酶活性的不稳定性。
什么是酶的活性中心?它包括哪些基团?答:酶的活性中心是由必需基团组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
它包括结合基团和催化基团,前者主要是与底物结合,后者则影响底物中某些化学键的稳定性。
结合酶是由哪几部分组成的?每一部分所起的作用是什么?答:结合酶是由蛋白质和非蛋白质部分组成。
蛋白质部分为酶蛋白,它决定反应的特异性;非蛋白质部分是辅助因子,它决定反应的种类与性质,其中小分子有机物主要参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
而金属离子的作用是作为酶活性中心的催化基团参与反应传递电子,作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物的作用,此外金属离子还可稳定酶分子的空间构象,中和阴离子,降低反应的静电斥力。
只有酶蛋白和辅助因子同时存在时酶才有催化作用。
酶促反应的机制是什么?正确答案:答:(1)邻近效应与定向排列。
酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心,使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。
实际是将分子间的反应变成类似于分子内的反应,从而大大提高反应速率。
(2)多元催化。
酶是两性电解质,同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。
(3)表面效应。
疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥,防止在底物与酶之间形成水化膜,有利于酶与底物的密切接触。
影响酶促反应的因素有哪些?答:影响酶促反应速度的因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等。
(1)底物浓度:在其他因素不变的情况下,底物浓度与反应速度作图呈矩形双曲线。
(2)酶浓度:[S]》[E]时,v正比于[E]。
(完整word)生物化学常用简答题
1、简述血氨的来源和去路。
(1)血氨来源:①氨基酸脱氨基作用,是血氨的主要来源;②肠道产氨,由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨;③肾脏产氨,主要来自谷氨酰胺的水解;④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素,随尿液排出体外;②合成谷氨酰胺③参与合成非必需氨基酸;④合成其它含氮物质2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段,此代谢途径的生理意义是什么?磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径:NADPH在体内可用于:,参与体内代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等.②参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。
③维持谷胱甘肽的还原状态,还原型谷胱甘肽可保护含—SH的蛋白质或酶免遭氧化,维持红细胞膜的完整性,由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病,表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径:体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5—磷酸葡萄糖的形式提供,其生成方式可以由G-6—P脱氢脱羧生成,也可以由3-磷酸甘油醛和F—6—P经基团转移的逆反应生成。
3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。
成熟红细胞不仅无细胞核,而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器,不能进行核酸和蛋白质的生物合成,也不能进行有氧氧化,不能利用脂肪酸。
血糖是其唯一的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散,不依赖胰岛素.成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。
通过这些代谢提供能量和还原力(NADH,NADPH)以及一些重要的代谢物,对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。
4、血糖正常值是多少,机体是如何进行调节的。
3。
89~6。
11mmol/L7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径?答:(1)在供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,有还原型的辅酶Ⅰ供氢,还原成乳酸.(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下,氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是甘输出能源的一种形式;(2)酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小,易溶于水,容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足(血糖降低)时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯,储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔,随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点?①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍;②具有高度特异性:即酶对其所催化的底物具有严格的选择性,包括:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;③酶促反应的可调节性:酶促反应受多种因素的调控,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用?试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合,而使酶失活,抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去,有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例:①有机磷抑制胆碱酯酶:与酶活性中心的丝氨酸残基结合,可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶:与酶分子的巯基结合,可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点,并举例其临床应用特点:①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心,但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的,抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时,逐渐增加底物浓度,抑制作用减弱,甚至解除,因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例:①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活?简述其生理意义有些酶在细胞内合成时,或初分泌时,没有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原,酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
医学生物化学的简答题
医学生物化学的简答题1、简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。
答:(1)糖的有氧氧化的生理意义:基本意义是为机体的生理活动提供能量,1mol葡萄糖彻底氧化成h2o和co2时可净生成38或36molatp,它是机体获得能量的主要方式;代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料,所以与其它物质代谢密切联系;它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。
(2)三羧酸循环的生理意义:三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径,也就是糖、脂肪、氨基酸新陈代谢联系的枢纽。
2、什么是酮体?如何产生,又如何被利用?答:(1)酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物,包括乙酰乙酸、β―羟丁酸和丙酮。
(2)酮体的产生:制备部位:肝细胞线粒体。
制备原料:乙酰coa。
反应过程及限速酶:关键步骤是2分子乙酰coa缩合成1分子乙酰乙酰coa,后者再与1分子乙酰coa缩合成hmg―coa;关键酶是hmg―coa合成酶。
(3)酮体的利用:肝内生酮肝外用。
乙酰乙酸硫激酶β―羟丁酸→乙酰乙酸―――――――――→2×乙酰coa→进入三羧酸循环氧化供能琥珀酰coa转硫酶3、详述体内氨基酸就是如何维持动态平衡的。
答:氨基酸(aminoacid)是构成蛋白质(protein)的基本单位,赋予蛋白质特定的分子结构形态,使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子,包括催化新陈代谢的酶。
(一)水解退氨基:第一步,过氧化氢,分解成亚胺;第二步,水解。
分解成的h2o2有害,在过氧化氢酶催化剂下,分解成h2oo2,中止对细胞的毒害。
(二)非水解退氨基促进作用:①还原成退氨基(严苛无氧条件下);②水证悟氨基;③水解退氨基;④退巯基退氨基;⑤水解-还原成退氨基,两个氨基酸互相出现水解还原成反应,分解成有机酸、酮酸、氨;⑥退酰胺基作用。
(三)转回氨基促进作用。
转氨促进作用就是氨基酸脱氨的关键方式,除gly、lys、thr、pro外,大部分氨基酸都能够参予转回氨基促进作用。
生物化学考试题库及答案
生物化学考试题库及答案一、单项选择题1. 生物化学是研究什么的科学?A. 生物分子的结构和功能B. 生物的进化C. 生物的分类D. 生物的遗传答案:A2. 下列哪项不是蛋白质的功能?A. 结构功能B. 催化功能C. 运输功能D. 光合作用答案:D3. 酶的催化作用机制中,下列哪项是错误的?A. 降低反应的活化能B. 提供反应物的结合位点C. 改变反应物的化学性质D. 酶本身在反应中被消耗答案:D4. 核酸的基本组成单位是?A. 氨基酸B. 核苷酸C. 单糖D. 脂肪酸答案:B5. 下列哪种物质不是糖酵解的中间产物?A. 1,3-二磷酸甘油酸B. 6-磷酸果糖C. 丙酮酸D. 柠檬酸答案:D二、多项选择题6. 脂类包括哪些类型?A. 脂肪B. 磷脂C. 固醇D. 蛋白质答案:A, B, C7. 以下哪些因素会影响酶的活性?A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 酶的浓度答案:A, B, C8. 以下哪些是DNA复制的特点?A. 半保留复制B. 双向复制C. 需要引物D. 需要解旋酶答案:A, B, C, D9. 以下哪些是氨基酸的分类?A. 必需氨基酸B. 非必需氨基酸C. 酸性氨基酸D. 碱性氨基酸答案:A, B, C, D10. 以下哪些是细胞呼吸的类型?A. 有氧呼吸B. 无氧呼吸C. 光合作用D. 糖酵解答案:A, B, D三、判断题11. 所有生物体都含有DNA和RNA。
(对/错)答案:错12. 蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
(对/错)答案:对13. 脂肪酸的合成主要发生在细胞质中。
(对/错)答案:对14. 核糖体是蛋白质合成的场所。
(对/错)答案:对15. 糖酵解过程中产生的ATP可以直接用于细胞的能量需求。
(对/错)答案:错四、填空题16. 蛋白质的三级结构是由________形成的。
答案:氢键、疏水作用、离子键、范德华力17. 细胞色素c是________的组成部分。
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1.说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:(一)体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨,二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内,谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响,NH3易吸收入血,NH+4不易透过生物膜,在碱性环境中,NH+4易转变为NH3,所以肠道pH 偏碱时,氨的吸收增加。
(二)氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸经血液运到肝。
在肝中,丙氨酸通过联合脱氨基作用,释放出氨,用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖,葡萄糖由血液输送到肌组织,沿糖分解途径转变成丙酮酸,后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环,即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中,谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织,以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨,氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以,谷氨酰胺是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输的形式。
(三)氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官,通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时,合成氨基甲酰磷酸,氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下,生成瓜氨酸,然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸,最后在精氨酸酶的作用下,水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程,每生成一分子尿素需要4个高能键,尿素中的两个氮原子,一个来自氨基酸脱氨基生成的氨,另一个则来自天冬氨酸。
精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶。
2.合成谷氨酰胺在脑和肌肉等组织中,氨与谷氨酸合成谷氨酰胺,后者经血液循环运到肝和肾进一步处理。
合成谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解毒的一种重要方式。
3.参与非必须氨基酸及嘌呤、嘧啶的合成。
2.试说明氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸的代谢去向。
答:氨基酸脱氨基后生成的α酮酸主要代谢途径有三:(1)通过转氨基作用合成非必需氨基酸。
(2)转变成糖、脂类。
体内能转变成糖的氨基酸称生糖氨基酸;能转变成酮体的称生酮氨基酸;二者兼备的称生糖兼生酮氨基酸。
大多数氨基酸为生糖氨基酸。
(3)氧化供能。
3.动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些?各有何特点?答:①氧化脱氨基作用:人体内只有L—谷氨酸脱氢酶催化反应,其他D—氨基酸氧化酶,L—氨基酸氧化酶不起作用。
②联合脱氨基作用:转氨基作用和L—谷氨酸氧化脱氨基同时作用,是肝脏等器官的主要作用方式。
③嘌呤核苷酸循环:骨骼肌和心肌作用方式,原因是肌肉缺乏L—谷氨酸脱氢酶,而腺苷酸脱氨酶活性高,催化氨基酸脱氨基反应。
4.写出鸟氨酸循环过程,说明尿素分子中C、N原子的来源?答:鸟氨酸循环又称“尿素循环”,是机体对氨的一种解毒方式。
肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。
①NH3、CO2、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④精氨酸水解生成尿素总反应式:NH3+CO2+3A TP+Asp+2H2O→尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸该循环要点:①尿素分子中的氮,一个来自氨甲酰磷酸(或游离的NH3),另一个来自天冬氨酸(Asp);尿素分子中的碳来源于二氧化碳。
②每合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。
③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸,再通过转氨基作用,从其他a-氨基酸获得氨基而再生。
④在鸟氨酸循环中,精氨酸代琥珀酸合成酶活性相对较小,所以该酶被认为是鸟氨酸循环的限速酶。
5.说明糖、脂类、氨基酸和核苷酸代谢的相互联系和相互影响?答:(一)糖代谢与脂肪代谢的相互关系1、糖可以在生物体内变成脂肪。
2、脂肪不能大量转变为糖,除了油料作物种子。
(二)糖代谢与蛋白质代谢的关系1、糖可以转变为非必需氨基酸。
2、蛋白质可以转变为糖。
(三)脂肪代谢与蛋白质代谢的相互关系1、由脂肪合成蛋白质的可能性是有限的,实际上仅限于谷氨酸。
2、蛋白质间接地转变为脂肪。
(四)核酸与其他物质代谢的相互关系1、蛋白质代谢为嘌呤和嘧啶的合成提供许多原料;2、糖类产生二羧基氨基酸的酮酸前身,又是戊糖的来源。
3、核酸是细胞内的重要遗传物质,可通过控制蛋白质的合成影响细胞的组成成分和代谢类型。
(五)核酸与糖、脂类、蛋白质代谢的联系1、核酸是细胞内重要的遗传物质,控制着蛋白质的合成,影响细胞的成分和代谢类型。
2、核酸生物合成需要糖和蛋白质的代谢中间产物参加,而且需要酶和多种蛋白质因子。
3、各类物质代谢都离不开具备高能磷酸键的各种核苷酸,如ATP是能量的“通货”,此外UTP参与多糖的合成,CTP参与磷脂合成,GTP参与蛋白质合成与糖异生作用。
4、核苷酸的一些衍生物具重要生理功能(如CoA、NAD+,NADP+,cAMP,cGMP)。
6.真核生物RNA转录生成后,是如何进行加工修饰的?答:真核生物mRNA的加工修饰,主要包括对5’端和3’端的修饰以及对中间部分进行剪接。
1.在5’端加帽成熟的真核生物mRNA,其结构的5’端都有一个m7G-PPNmN结构,该结构被称为甲基鸟苷的帽子。
如图17-9所示。
鸟苷通过5’-5’焦磷酸键与初级转录物的5’端相连。
当鸟苷上第7位碳原子被甲基化形成m7G-PPNmN时,此时形成的帽子被称为“帽0”,如果附m7G-PPNmN外,这个核糖的第“2”号碳上也甲基化,形成m7G-PPNm,称为“帽1”,如果5’末端N1和N2中的两个核糖均甲基化,成为m7G-PPNmPNm2,称为“帽2”。
从真核生物帽子结构形成的复杂可以看出,生物进化程度越高,其帽子结构越复杂。
真核生物mRNA 5’端帽子结构的重要性在于它是mRNa 做为翻译起始的必要的结构,对核糖体对mRNA的识别提供了信号,这种帽子结构还可能增加mRNA的稳定性,保护mRNa 免遭5’外切核酸酶的攻击。
2.在3’端加尾大多数的真核mRNA 都有3’端的多聚尾巴(A),多聚(A)尾巴大约为200bp。
多聚(A)屠巴不是由DNA编码的,而是转录后在核内加上去的。
受polyA聚合酶催化,该酶能识别,mRNa 的游离3’-OH端,并加上约200个A残基。
近年来已知,在大多数真核基因的3’一端有一个AATAA序列,这个序列是mRNa 3’-端加polyA尾的信号。
靠核酸酶在此信号下游10-15碱基外切断磷酸二酯键,在polyA聚合酶催化下,在3’-OH上逐一引入100-200个A碱基。
3.mRNA前体(hnRNA)的拼接原核生物的结构基因是连续编码序列,而真核生物基因往往是断裂基因,即编码一个蛋白质分子的核苷酸序列被多个插入片断所隔开,一个真核生物结构基因中内含子的数量,往往与这个基因的大小有关,例如胰岛素是一个很小的蛋白质,它结构基因只有两个内含子,而有些很大的蛋白质,它的结构基因中可以有几十个内含子。
经过复杂的过程后,切去内元,将有编码意义的核苷酸片段连接起来。
I-C、I-U,由于存在摆动现象,所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRNA密码子结合。
8.说明DNA聚合酶I的功能。
答: (1)通过核苷酸聚合反应,使DNA链沿5’→3’方向延长(DNA聚合酶活性)(2)催化由3’端水解DNA链(3’→ 5’核酸外切酶活性)(3)催化由5’端水解DNA链(5’→ 3’核酸外切酶活性)(4)催化由3’端使DNA链发生焦磷酸解(5)催化无机焦磷酸盐与脱氧核糖核苷酸三磷酸之间的焦磷酸基的交换9.简述遗传密码的特点。
答:(1)方向性:密码子是对mRNA分子的碱基序列而言的,它的阅读方向是与mRNA的合成方向或mRNA编码方向一致的,即从5'端至3'端。
(2)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向,两个密码子之间无任何核苷酸隔开。
mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠,均造成框移突变。
(3)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。
密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。
(4)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA(tRNA)J上的反密码子配对辨认时,大多数情况遵守碱基互补配对原则,但也可出现不严格配对,尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补,这种现象称为摆动配对。
(5)通用性:蛋白质生物合成的整套密码,从原核生物到人类都通用。
但已发现少数例外,如动物细胞的线粒体、植物细胞的叶绿体。
10.说明DNA的复制过程。
答:DNA复制过程大致可以分为复制的引发,DNA链的延伸和DNA复制的终止三个阶段。
(一)DNA复制的引发复制的引发阶段包括DNA复制起点双链解开,通过转录激活步骤合成RNA分子,RNA引物的合成,DNA聚合酶将第一个脱氧核苷酸加到引物RNA的3'-OH末端复制引发的关键步骤就是前导链DNA的合成,一旦前导链DNA的聚合作用开始,滞后链上的DNA合成也随着开始,在所有前导链开始聚合之前有一必需的步骤就是由RNA聚合酶(不是引物酶)沿滞后链模板转录一短的RNA分子。
在有些DNA复制中,(如质粒ColE),该RNA分子经过加式成为DNA复制的引物。
但是,在大部分DNA复制中,该RNA分子没有引物作用。
它的作用只是分开两条DNA链,暴露出某些特定序列以便引发体与之结合,在前导链模板DNA 上开始合成RNA引物,这个过程称为转录激活。
DNA复制开始时,DNA 螺旋酶首先在复制起点处将双链DNA解开,通过转录激活合成的RNA 分子也起分离两条DNA链的作用,然后单链DNA结合蛋白质结合在被解开的链上。
(二)DNA链的延伸DNA新生链的合成由DNA聚合酶Ⅲ所催化,然而,DNA必须由螺旋酶在复制叉处边移动边解开双链。
这样就产生了一种拓扑学上的问题:由于DNA的解链,在DNA双链区势必产生正超螺旋,在环状DNA中更为明显,当达到一定程度后就会造成复制叉难再继续前进,从而终止DNA复制。
但是,在细胞内DNA复制不会因出现拓扑学问题而停止。
有两种机制可以防止这种现象发生:DNA在生物细胞中本身就是超螺旋,当DNA解链而产生正超螺旋时,可以被原来存在的负超螺旋所中和;DNA拓扑异构酶Ⅰ要以打开一条链,使正超螺旋状态转变成松弛状态,而DNA拓扑异构酶Ⅱ(旋转酶)可以在DNA解链前方不停地继续将负超螺旋引入双链DNA。
这两种机制保证了无论是环状DNA还是开环DNA的复制顺利的解链,再由DNA聚合酶Ⅲ合成新的DNA链。