生物化学内容提要概论
生物化学的基本原理和概念

生物化学的基本原理和概念生物化学作为一门重要的学科,研究生物体内发生的化学反应以及与生命现象相关的化学物质。
本文将介绍生物化学的基本原理和概念,帮助读者了解生物化学的核心内容。
一、1. 生物分子:生物体内的化学物质主要由生物分子构成,包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸等。
这些生物分子在细胞内发挥关键作用,参与能量代谢、信号传导、遗传信息传递等生命过程。
2. 元素组成:生物体内的化学物质主要由碳、氢、氧、氮、磷和硫组成,其中碳是构成生物分子的主要元素,氢和氧则构成了水分子,是维持生命活动所必需的。
3. 酶的作用:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
通过调节反应速度和降低反应能垒,酶能高效地促进生物体内的代谢反应,保持生命活动的正常进行。
4. 代谢过程:生物体内的代谢包括两个基本过程,即合成代谢和分解代谢。
合成代谢将小分子合成为大分子,储存能量和构建细胞结构;分解代谢将大分子分解成小分子,释放能量和废物。
5. 能量转化:能量是维持生命活动所必需的,生物体内主要通过化学反应将化学能转化为细胞能。
最常见的能量转化过程是通过细胞呼吸将葡萄糖氧化生成二氧化碳和水,并释放出大量能量。
6. 遗传信息传递:遗传信息是通过生物分子的序列编码的,主要是由DNA分子储存。
生物体内的核酸(DNA和RNA)通过基因组成的方式传递和维持遗传信息,同时参与蛋白质的合成过程。
7. 蛋白质的结构和功能:蛋白质是生物体内功能最为多样的生物分子,具有催化反应、传递信号、提供结构支持等多种功能。
蛋白质的活性和功能主要由其三维结构决定,同时受到体内环境的调控。
8. 线粒体和叶绿体:线粒体是细胞内的能量工厂,通过细胞呼吸产生ATP等能量物质。
叶绿体是植物细胞中的特殊细胞器,通过光合作用将光能转化为化学能,合成有机物和释放氧气。
9. pH值和缓冲系统:生物体内的酸碱平衡是维持正常生命活动的重要因素。
pH值表示溶液的酸碱程度,缓冲系统则能够稳定细胞内外的pH值,保持适宜的生化环境。
生物化学的概念与内容

生物化学的概念与内容生物化学是研究生物体中生化过程以及与之相关的化学物质的学科。
生物化学主要涉及两方面内容:生命体系及其物质基础化合物的性质和相互作用以及物质和能量的转化过程。
生物化学是生物学与化学的交叉学科,它的研究对象涵盖从细胞水平到生态系统水平的生物现象,包括分子生物学、基因工程、生物信息学等热门领域。
生物化学主要研究生物体中的基本物质,包括碳水化合物、脂肪、蛋白质、核酸等。
在生物体内,这些化合物起到了多种重要的生物学功能,比如碳水化合物是生命体系中最基本的能量来源,脂肪则作为生物体的能量储存形式存在,蛋白质则参与了生命体系中的大量的生物反应,核酸则是转录和复制基因的基础。
生物化学的具体研究内容包括蛋白质结构与功能、核酸生物学、代谢途径、分子遗传学、激素生物化学、酶学、生物膜及计算生物化学等。
其中,蛋白质结构与功能研究了蛋白质的三维结构和功能,目前,从植物学的角度来看,已经发现了数以万计的蛋白质分子。
核酸生物学主要涉及DNA和RNA的结构和功能,帮助我们更好地理解基因表达和遗传规律。
代谢途径方面则研究生物体内各种代谢通路,分子遗传学则研究DNA序列和RNA序列的结构和功能,激素生物化学则研究各种激素的结构和功能。
酶学则研究生物体内的酶的种类、作用原理和作用机理,生物膜则研究生物体内膜的结构、功能和生理作用。
计算生物化学则是将计算机技术应用到生物化学领域,例如生物信息学等等。
总的来说,生物化学是一个研究非常广泛的学科,其涉及的领域很多,但它都是从生物体分子和化学反应的角度来进行研究分析的。
生物化学的研究对于我们理解生命本质、发现新的治疗方法、开发新的生物工程技术等方面都具有重要的意义和价值。
生物化学的概念与内容

生物化学的概念与内容生物化学是研究生物体内化学物质的合成、代谢、调控等生化过程以及它们对生命活动产生的影响的科学。
其研究内容主要包括生物大分子的结构与功能、生物能量转化、基因表达与调控、信号转导、代谢途径、生殖与发育等方面。
一、生物大分子的结构与功能生物大分子是生物体内最基本的结构单元,包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
生物化学通过对这些生物大分子的结构与功能进行深入研究,揭示了它们在生命活动中的作用和机制。
其中,蛋白质是生命体内最重要的大分子之一,是所有生物体内酶、抗体、激素、结构蛋白等的主要组成部分,对生命活动具有举足轻重的作用。
生物化学研究蛋白质的结构与功能,可以为新药物的开发和设计提供重要的参考。
二、生物能量转化生物体内能量的获取和利用是维持生命活动不可缺少的过程。
生物能量转化包括光合作用和呼吸作用两个环节。
光合作用是植物体内进行的一种自养生物体内能量获取方式,在此过程中植物利用太阳能光合作用合成有机物质,释放出氧气,是生物能量转换的起始点。
呼吸作用是生物利用光能或化学能进行的一种能量利用方式,主要包括糖酵解和线粒体内呼吸作用两个部分。
这个过程不断释放出能量从而维持生命活动的正常运转。
三、基因表达与调控基因表达是指遗传信息的传递和表现过程,包括转录、翻译和后转录调控等。
转录是指DNA去氧核糖核酸合成mRNA信使RNA,翻译指mRNA转化成蛋白质的过程。
整个过程中基因的表达可以受到多个因素的调控,包括DNA甲基化、组蛋白修饰、转录因子的结合等。
生物化学研究基因表达与调控的机制,对于了解生命活动的本质和人类健康的调节具有重要意义。
四、代谢途径代谢途径是指生物体内的一系列生化过程,包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等的合成与分解。
代谢途径对生命活动的绿色能源的保证、合成重要物质和获得能量都有至关重要的作用。
五、信号转导信号转导是指一种生物体内间接信息传递的过程,包括外源信号的接收、内部信息分子的产生、传导链的激活和信号响应等。
生物化学-绪论

•生物化学的概念及研究内容 •生物体的化学组成 •生物化学的发展 •生物化学的应用 •近代生物化学的发展 •生物化学参考书目
生物界是一个多层次的的复杂结构体系, 历经数亿年的发展变化,地球上大约200 万种生物呈现绚丽多彩、姿态万千的生命 世界。不同的生物,其形态、生理特征和 对环境的适应能力各不相同,都经历着生 长、发育、衰老、死亡的变化,都具有繁 殖后代的能力。
• Lavosier:法国化学家,首次证明动物的呼吸需要 氧气;同时证明燃烧过程是物质与氧的结合过程。
• Liebig(李比希):德国化学家,是生物化学和有 机化学的创始人之一。首次提出新陈代谢这个学术 名词。
• Wohler(维勒):与Liebig在同一个实验室,1828年在 实验室合成了尿素。从而推翻了有机化合物只有在 生物体内部合成的错误认识。
• 1919-1922,吴宪提出用比色法测定血糖; • 1924-1942,吴宪提出蛋白质变性学说。 • 汤佩松、殷宏章等在呼吸代谢、酶作用机理等方
面作出突出的贡献。 • 1965年,人工合成具有生物学活性的牛胰岛素;
1973年,测定了猪胰岛素的空间结构;1983年, 完成酵母丙氨酸tRNA的人工合成。 • 植物收缩蛋白的研究(阎隆飞等)。 • 生物膜结构与功能研究(杨福愉、黄芬等)。 • 蛋白质合成后的转运(信号肽、分子伴侣)。
• Embden(恩伯顿):德国生物化学家,在糖代谢、脂 代谢及肝脏合成氨基酸方面做出了巨大贡献,与他人 一起证明了糖酵解途径。
• Krebs(克雷布斯):英国人,发现了尿素循环和三 羧酸循环。(1953年 诺贝尔医学奖)
• Calvin:美国人,发现了光合碳代谢途径。光合磷酸 化过程。
• Hopkins(霍普金斯) :英国生物化学家,1906年前 后发现维生素。
生物化学第一章绪论

引言概述:生物化学是研究生物体内化学结构、组织和生命活动的科学,它承接了有机化学、生物学和物理学等多个学科的基础知识,并运用这些知识来解析生物体内的复杂化学反应。
本文将围绕生物化学第一章的绪论部分展开叙述,重点介绍生命的起源、生物大分子、生命的能量转化、生物膜和细胞器等方面的内容。
正文内容:一、生命的起源1.生命的化学基础:讲述有机分子在地球早期的环境下的合成过程,以及如何形成简单有机分子的实验模拟研究。
2.生命的起源理论:介绍了地球早期环境和过渡环境中生命起源的几种理论,如原生生命体说、RNA世界假说等,并对比分析它们的优缺点。
3.生命的进化:阐述了生命的起源与进化之间的关系,以及自然选择和基因突变在生命进化中的作用。
二、生物大分子1.蛋白质:描述蛋白质的组成、结构和功能,包括氨基酸的基本性质和反应、蛋白质的一级、二级、三级和四级结构以及蛋白质的功能多样性。
2.核酸:介绍DNA和RNA的结构和功能,包括核苷酸的组成、碱基配对的规则、DNA的双螺旋结构和复制等重要过程。
3.多糖:讲述多糖的种类和结构,包括淀粉、糖原和纤维素等,以及它们在生物体内的生理功能和代谢途径。
三、生命的能量转化1.糖代谢:详细阐述糖的有氧和无氧代谢途径,包括糖解、糖酵解、异源糖母嗣和糖异生等过程,以及这些过程的调控机制。
2.脂肪代谢:解析脂肪在生物体内的合成和降解途径,包括脂肪酸的合成、三酰甘油的降解和胆固醇的合成等重要过程。
3.氨基酸代谢:探讨氨基酸的合成和降解途径,以及转氨酶和脱氨酶在这些过程中的作用。
四、生物膜1.生物膜的结构:介绍生物膜的组成和结构,包括磷脂双分子层的构成、蛋白质和其他分子在生物膜中的分布以及生物膜的流动性等特点。
2.生物膜的功能:阐述生物膜在细胞内外界物质交换、信号传导和细胞间相互作用等方面的重要功能,并介绍生物膜的选择性通透性。
3.膜蛋白:探讨膜蛋白的结构和功能,包括通道蛋白、离子泵和受体蛋白,以及它们在维持细胞内外环境平衡和信号转导中的作用。
生物化学(Biochemistry)是研究生命化学的科学.

如催产素(9肽)、加压素(9肽)、促肾上腺皮 质激素(39肽)、促甲状腺素释放激素(3肽)。
• 神经肽主要与神经信号转导作用相关,包括脑啡 肽(5肽)、-内啡肽(31肽)、强啡肽(17肽) 等。
垂体后叶分泌的激素如催产素和加压素
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
二硫键
胱氨酸
苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr 和色氨酸Trp
*蛋白质分子中Phe, Tyr和Trp残基的存在使得
蛋白质在近紫外区(220-300nm)有特征性吸收
• 苯丙氨酸的max=257nm • 酪氨酸的max=275nm • 色氨酸的max=280nm
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
GSH上的氢,在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,能还原细胞 内产生的H2O2,使其变成H2O,同时GSH成为氧化型即GSSG,后者 又在谷胱甘肽还原酶催化下,再生成GSH。
因此,GSH是细胞内十分重要的还原剂。
2. 多肽类激素及神经肽
2. 每 隔 3.6 个 氨 基 酸 残 基 上 升一圈,螺距为0.54nm。
生物化学基础知识整理总结

生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动,包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用,对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位:氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链,再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类:酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次:一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠等)、三级结构(整体三维结构)、四级结构(多亚基蛋白质)。
举例:血红蛋白是一种含铁的蛋白质,具有四级结构,能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类:DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)。
核酸的组成:核苷酸(由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成)。
核酸的结构:一级结构(核苷酸序列)、二级结构(DNA双螺旋、RNA折叠等)、三级结构(空间构象)。
举例:DNA双螺旋结构通过碱基配对(A-T、G-C)维持稳定,实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义:具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性:高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制:降低化学反应的活化能,加快反应速率。
举例:唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖,帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢:通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP,为细胞提供能量。
物质代谢:包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等,维持细胞内外物质平衡。
举例:糖酵解过程中,葡萄糖被分解为丙酮酸,并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念:细胞通过接收、传递和响应外界信号,调节生命活动的过程。
信号转导的途径:激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例:胰岛素通过与细胞膜上的受体结合,激活信号转导通路,调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念:基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学知识点总结

生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一,具有多种重要的生物学功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成,常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链,多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序;二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等;三级结构是整条多肽链的三维构象;四级结构是指由多条多肽链组成的蛋白质中各亚基的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性电离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其空间结构被破坏,导致其生物活性丧失;复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其空间结构和生物活性的过程。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,由两条反向平行的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴构成。
碱基之间遵循碱基互补配对原则,即 A 与 T 配对,G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)三种。
mRNA 携带遗传信息,指导蛋白质的合成;tRNA 转运氨基酸;rRNA 参与核糖体的组成。
3、核酸的性质核酸具有酸碱性、紫外吸收等性质。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
2、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
3、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节和酶含量的调节。
酶活性的调节方式有别构调节和共价修饰调节;酶含量的调节通过酶的合成和降解来实现。
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生物化学内容提要 1、 氨基酸与蛋白质 氨基酸分类:常见蛋白质氨基酸,不常见蛋白质氨基酸,非蛋白氨基酸; 氨基酸的酸碱化学,氨基酸两性解离,氨基酸的等电点;氨基酸的旋光性和 紫外吸收。 蛋白质的共价结构:蛋白质的化学组成和分类,蛋白质功能,蛋白质的 形状和大小,蛋白质构象和组织层次。 肽:肽键结构,肽的物理化学性质,活性多肽。 蛋白质一级结构测定:Sanger试剂,DNS及Edman降解,二硫桥位置定。 蛋白质的二级结构:a-螺旋,折叠片,转角; 超二级结构 和结构域; 蛋白质的三维结构:XRD原理;稳定蛋白质三维结构的作用力,肽平面 和两面角;球状蛋白的三级结构;亚基缔合和四级结构。 蛋白质结构与功能的关系:肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能,镰刀状 细胞贫血病;免疫球蛋白。 蛋白质的分离、纯化和表征:蛋白质分子量测定,沉降分析及沉降系数, 沉降系数单位,凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量;蛋白质的沉淀;电泳:区 带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。 2、 酶和辅酶 酶催化作用特点:反应温合、高效、专一、可调节控制;酶活性调节控 制:调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、 酶原激活,可逆共价修饰;酶的化学本质及其组成,辅酶和辅基,单体酶, 寡聚酶和多酶复合体。 酶的命名和分类:习惯命名法;国际系统命名法及酶的编号,六大类酶 的特征。 酶的专一性:“锁与钥匙”学说;诱导楔合假说;过渡态理论,过渡态类 似物与医药和农药的设计,催化抗体。 酶的活力测定:酶活力单位,比活力。
酶工程:化学修饰酶,固定化酶,人工模拟酶。 酶促反应动力学:底物浓度与酶反应速度,酶促反应动力学方程式及推 导,米氏常数的意义和求法。 酶的抑制作用:不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断,一些重要的抑制 剂,有机磷农药和磺胺药作用机制。 温度、PH、激活剂对酶反应影响。 酶的作用机制:酶活性部位及研究方法;影响酶催化效率的有关因素: 临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催 化、多元催化和协同效应、微环境影响;溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。 辅酶的结构与活性部位:7:11:.81和1??,维生素PP和辅酶I、辅酶II, vit.B2和黄素辅酶,泛酸与辅酶A,vit. B6及其磷酸酯,vit. B12,生物素, 叶酸,硫辛酸。 3、 氨基酸代谢 氨基酸的脱氧、转氨和联合脱氨基作用,氨基酸脱羧基作用。 尿素的形成:氨的转运和尿素循环。 氨基酸碳骨架的氧化途径,生酮氨基酸和生糖氨基酸。 由氨基酸衍生的生物活性物质:氨基酸与一碳单位,酪氨酸及儿茶酚胺 类物质,色氨酸衍生物,组胺,牛磺酸。 4、 氨基酸及其重要衍生物的生物合成 必需氨基酸;氨基麵生物合成。 氨基酸几种重要衍生物:NO的形成,谷胱甘肽,肌酸,血红素,胆红素。 5、 糖代谢 糖的生物学作用:糖的结构特点和糖工程。 糖酵解作用:酵解和发酵,酵解全过程和反应步骤;酵解过程中能量转 变的估算;丙酮酸去路。 柠檬酸循环:丙酮形成乙酰CoA,柠檬酸循环概貌和反应步骤;柠檬酸 循环的化学总结算。 生物氧化一电子传递和氧化磷酸化:氧化还原电势;电子传递和氧化呼吸链,电子传递抑制剂;氧化磷酸化作用,化学渗透假说,氧化磷酸化解偶 联和抑制剂。 戊糖磷酸途径及生理意义;葡糖异生作用及途径;糖原的分解与生物合成。
6、 脂质和生物膜
脂质:脂肪酸结构特点,必需多不饱和脂肪酸。 磷脂:甘油磷脂,卵磷脂,脑磷脂,磷脂酰丝氨酸,磷脂酰肌醇,磷脂酰甘油,缩醛磷脂;鞘磷脂,鞘氨醇和神经酰胺。 糖脂:脑苷脂,神经节苷脂。 麵醇,臓醇。 生物膜的组成与性质:膜脂,胆固醇对膜流动性的调节作用;膜蛋白功 能和糖的细胞通信作用;生物膜分子结构的作用力和主要特征。 生物膜与物质运输:被动运输与主动运输,钠钾泵,生物大分子跨膜运 输。 人工模拟膜:模拟膜的功能;模拟膜主要类型:LB膜,BLM和脂质体 7、 核酸 核酸研宄进展:生物技术的兴起,转基因产品,基因工程,基因芯片, 人类基因组计划。 核酸的种类和生物功能。 核酸的结构:碱基、核苷与核苷酸;核酸的共价结构,DNA双螺旋结构, DNA的拓扑异构,DNA的四级结构;mRNA、tRNA和rRNA的高级结构。 核酸的物理化学性质:核酸的酶水解和核酸的酸碱性质,核酸的紫外吸收。 核酸的变性,复性及杂交。 8、 核酸的降解 核酸和核苷酸的分解代谢:嘌呤碱的分解,痛风病起因及别嘌呤醇作用 机制; 嘧啶碱的分解。 核苷酸的生物合成:嘌呤核糖核苷酸的从头合成及补救途径,抗癌和杀菌剂作用原 理;嘧啶环的合成;脱氧核糖核苷酸的合成,5-Fu和氨甲喋呤的 抗癌作用机制。 9、DNA的复制和修复 DNA的复制:DNA的半保留复制,复制叉;DNA聚合酶及DNA聚合要素,DNA连接酶和 拓扑异构酶。 DNA半不连续复制和冈崎片段;DNA复制的起始、延伸和终止;DNA复制 的复杂性。
DNA损伤修复:错配修复,直接修复,切除修复,重组修复和应急反应。 10、 RNA的生物合成和加工 DNA指导的RNA合成,RNA聚合酶,不对称转录;启动子和转录因子,终 止子和终止 因子;转录的调节控制,操纵子模型;转录反应四阶段。 RNA生物合成的抑制剂:嘌呤和嘧啶类似物,DNA模板功能抑制物,RNA聚合酶抑剂。 RNA转录后加工:原核生物中RNA的加工,真核生物RNA的加工,RNA 拼接、编辑和再编码,酶性核酸;RNA生物功能多样性。 在RNA指导下RNA和DNA的合成:RNA复制和RNA病毒复制的重要方式, RNA的逆转录和逆转录酶。 11、 蛋白质生物合成 遗传密码:三联密码,遗传密码的基本特性。 蛋白质合成及转运:m-RNA是蛋白质合成的模板,t-RNA转运氨基酸,核 糖体是蛋白质合成的工厂。翻译的步骤。 蛋白质运输及翻译后修饰。 12、 基因工程 DNA克隆的基本原理:DNA限制酶和连接酶,克隆载体与宿主系统,外源 基因导入宿主细胞,分离筛选及克隆;基因文库和cDNA文库。 聚合酶链式反应:PCR基本原理,最适条件和发展应用。 DNA序列的测定 氨基酸与蛋白质 第一章
P123
上册
1. 1 氨基酸 (一) 蛋白质水解最后成为氨基酸混合物 酸水解 得19种L-AA,色氨酸破坏。 碱水解 得色氨酸,其余氨基酸消旋破坏。 酶水解 不消旋破坏,但水解不彻底。 (二) a-氨基酸的一般结构 生物体内己发现氨基酸180种,常见氨基酸20种 1. 2 氨基酸的分类:常见蛋白质氨基酸,不常见蛋白质氨基酸,非蛋白氨基酸 (一)常见蛋白质氨基酸,或称基本氨基酸。每个氨基酸可用三个字母或单 字母简写表示。按侧链R基不同进行分类。 (1) 按R基化学结构分类 1. 脂肪族氨基酸15个 ① .中性氨基酸5个 甘気酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光 丙氨酸Alanine a -氨基丙酸Ala A 缴氧酸 Valine <1-氣基10-甲基丁酸 Val V 亮氨酸宁eusine a-氨基-y-甲基戊酸 Leu L 异亮氣酸 Isoleucine a -氨基-0-甲基戊酸 lie I ② .含羟基或硫氨基酸4个 丝氨酸 Serine a -氣基-3 -经基两酸 Ser S 苏氣酸 Threonine 〇-氣基-0-轻基丁酸 Thr T 半胱氨酸 Cysteine a -氣基-0-基丙酸 Cys C 甲硫氣酸 Methionine a -氣基-Y -甲硫基丁酸Met M ③ .酸性氨基酸及其酰胺4个 天冬氣酸 Aspartic acid a -氣基丁二酸 Asp D 谷氨酸 Glutamic acid a -氨基戊二酸 Glu E 天冬酰胺 Asparagine a -氣基丁二酸一酸胺Asn N 谷氨酸胺 Glutamine a -氨基戊二酸一酰胺 Gin Q ④ .碱性氨基酸2个 赖氣酸 Lysine a,e -二氨基己酸 Lys K 精氨酸 Arginine a -氧基-S -胍基戊酸 Arg R 2. 芳香族氨基酸3个 苯丙氨酸 Phenylalanine a -氨基-g-苯基丙酸 Phe F 酪氧酸 Tyrosine a -氣基-P -对轻苯基丙酸 Tyr Y 色氣酸 Tryptophan a -氣基-P-巧丨味基丙酸 Trp W 3. 杂环族氨基酸2个 组氨酸 Histidine a-氨基-0-咪唑基丙酸 His H Asn(N) Gln(Q) 3. 带正电荷R基3个 Lys(K) Arg(R) His(H) 4. 带负电荷R基2个 Asp(D) Glu(E) 另外 Asx ⑶:Asp (D),Asn (N) Glx(Z): Glu(E), Gln(Q) 两个Cys常氧化形成耽氣酸Cystie (二) 不常见蛋白质氨基酸 P128 为相应常见氨基酸修饰而来,如:5-羟赖氨酸,4-羟哺氨酸,y-羧 基谷氨酸,焦谷氨酸,磷酸丝氨酸,甲状腺素等。 (三) 非蛋白氨基酸 P129 1. L型a -氨基酸衍生物P128 2. P、y或s -氨基酸 3. D-氨基酸,如D-Glu和D-Ala 常见有:肌氨酸(N-甲基甘氨酸),丙氨酸,丫-氨基丁酸,瓜氨酸, 鸟氨酸,高半胱氨酸。 1. 3氨基酸的酸碱化学 (一)氨基酸两性解离 ^ ^ -H+ -H+ A+ -------- *A° ------ -A" (质子供体~~ 1 +矿 (质子受体)
K., = [A0] [Vi]/ [A+] pH=pK.1+lg[A0]/ [A+] k [A—] [Hi / [A0] pH=pK^+lg[A']/[A°] 综合PH=PH«+lg[质子受体]/ [质子供体] 由此1.由pH值、A°/A+或A7A°测pKa 2. pKa为常数,由pH计算A°/A+或A7A° 3. 由[质子受体]/ [质子供体]可计算pH (1) 氨解酸的pK«测定 甘氨酸解离曲线 P131图3-9 1 mol Gly溶于水,溶液pH=6. 0 用1 mol NaoH溶液滴定得曲线B,消耗0. 5mol时,在pH9. 6处有一拐 点,此时[A°]= [Al pHipK^ 测出 pK^=9.6
脯氨酸 Proline a -吡咯烷羧酸 Pro (2) 按R基极性性质分类 1. 非极性R基8个
Ala(A) Val(V) Leu(L) lie⑴ Pro(P)
Phe(F) Trp(W) Met(M) 2. 极性不带电R基7个
Gly(G) Ser (S) Thr(T) Cys(C) Tyr(Y)