生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。
本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。
蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。
多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。
它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。
酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。
最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。
常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。
它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。
2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。
脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。
3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。
降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
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第一章氨基酸与多肽化学一、氨基酸氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位（构件分子）。
1、结构除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式除了甘氨酸外，其他均具有不对称碳原子，具有旋光性。
2、分类（1）根据R基团化学结构分类1）脂肪族Ⅰ.侧链只是烃链Ⅱ.侧链含有羟基Ⅲ.侧链含硫原子Ⅳ.侧链含有羧基或酰胺基Ⅴ.侧链含有碱性基团2）芳香族3）杂环（2）根据R基团极性分类1）非极性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro、Met、Trp 2）极性：Thr、Ser、Tyr、Cys、Asn、Gln①带负电荷：Asp、Glu②带正电荷：Lys、Arg、His（3）根据酸碱性质分类1）中性（一氨基一羧基）2）碱性（二氨基一羧基）Lys、Arg、His3）酸性（一氨基二羧基）Glu、Asp（4）根据营养学分类1）必需Met、Trp、Lys、Val、Ile、Leu、Phe、Thr2）非必需（5）不常见蛋白质氨基酸：在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，这些氨基酸都是在蛋白质合成后由相应的基本氨基酸衍生而来。
如羟脯氨酸、羟赖氨酸、γ-羧基谷氨酸、N-甲基甘氨酸、磷酸丝氨酸非蛋白质氨基酸：存在于生物体内，但不组成蛋白质的呈游离或结合态的氨基酸，约150种，具有多种生理功能。
如β-丙氨酸、高丝氨酸、γ-氨基丁酸、L-瓜氨酸、L-鸟氨酸、牛磺酸。
3、性质（1）氨基酸的构型和紫外光吸收Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，因为分子中含有苯环，这三个氨基酸的光吸收都在280 nm附近。
可以采用紫外分光光度计在280 nm波长处测定最大吸收来测定蛋白质的含量。
（2）氨基酸的两性解离及等电点等电点PI：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
特点：净电荷数等于零，在电场中不移动；此时氨基酸的溶解度最小等电点的确定：等于两性离子两侧pK值的算术平均数（3）化学反应1）与HNO2的反应2）与茚三酮的反应脯氨酸产生黄色物质，其它为蓝紫色。
在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（0.5-50μg/ml）。
3）与甲醛反应：氨基酸的甲醛滴定法4)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的颜色反应鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。
首先由Sanger应用确定了胰岛素的一级结构，又称为Sanger降解法。
5）与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应用于N末端分析，由Edman于1950年首先提出，又称Edman降解法。
6）半胱氨酸的氧化与还原反应4、氨基酸的分离纯化（1）纸层析原理：组成层析系统的固定相和流动相具有相反的极性。
固定相为滤纸上的结合水(极性),流动相为展层液（非极性有机溶剂）。
被分析的样品中的各组分与固定相亲和力大者，易留滞于原地，与流动相亲和力大者，易随流动相移动，因而达到分离的目的。
（2）薄层层析（3）离子交换层析原理：分离氨基酸时，用离子交换树脂作为支持物，利用离子交换树脂上的活性基团与溶液中的离子进行交换反应，由于各种离子交换能力不同，与树脂结合的牢固程度就不同，在洗脱过程中，各种离子以不同的速度移动，从而达到分离的目的。
（4）电泳通过氨基酸在电场中泳动而达到分离各种氨基酸的技术5、氨基酸的一般生产方法（1）水解法1）酸水解法：6~10mol/L的盐酸，110~120℃，12~24h2）碱水解法：4~6mol/L的氢氧化钠或2~4mol/L氢氧化钡，100~110℃，6~24h3）酶水解法：蛋白酶，适宜的温度、Ph值（2）微生物发酵法（3）化学合成法（4）酶合成法二、多肽1、多肽的结构肽是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的多聚化合物。
其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
氨基酸间缩水形成的共价键称肽键。
（1）肽键甘氨酰甘氨酸肽键的结构特点：C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转肽平面—由肽键周围的6个原子组成的刚性平面。
两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
（2）肽链氨基酸的顺序是N 端→C 端的排列顺序2、多肽的性质（1）旋光性（2）两性解离及等电点（3）化学反应双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物与碱性硫酸铜作用，生成蓝紫色的复合物，3、生物体内的重要多肽有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在，这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。
（1）谷胱甘肽GSH：在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，作用是保护巯基酶，或防止过氧化物积累γ-COOH（2）激素类多肽：如促甲状腺素释放激素（TRH）（3）抗生素类多肽：如短杆菌肽S第二章蛋白质化学一、蛋白质概论1、定义：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量、复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2、生物学重要性（1）蛋白质是生物体的重要组成成分——分布广、含量高（2）具有重要的生物学功能1）催化生物化学反应（酶）2）结构成分(结缔组织的胶原蛋白、皮肤的弹性蛋白、膜蛋白)3）贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）4）物质运输（血红蛋白、脂蛋白、电子传递体）5）细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）6）激素功能（胰岛素）7）防御功能（抗体、血凝蛋白）8）接受传递信息（受体蛋白、味觉蛋白）9）调节细胞生长、分化和遗传信息的表达（组蛋白）（3）氧化供能3、蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N 和S各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：4、蛋白质的分类（1）按组成分类1）单纯蛋白质：只含有氨基酸组成例如RNA酶、血清清蛋白、肌球蛋白、肌动蛋白、角蛋白。
2）结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，这些非蛋白成分包括糖、脂、核酸、色素等，又称为辅基或配体。
（2）按外形分类1）球状：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
但肌动蛋白属于球状蛋白却不溶于水。
2）纤维状：分子类似纤维或细棒。
①不溶性纤维状蛋白质：大多数纤维状蛋白质属此类如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白。
②可溶性纤维状蛋白质：肌球蛋白和血纤蛋白原可溶于水。
（3）按多肽链条数1）单体蛋白质：仅含一条多肽链，如牛核糖核酸酶2）多聚蛋白质：含两条或多条多肽链，如胰岛素、血红蛋白二、蛋白质的分子结构层次1、一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。
一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。
包括组成蛋白质的多肽链数目、多肽链的氨基酸顺序、多肽链内或链间二硫键的数目位置。
（1）一级结构测定的原则和基本流程原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。
基本流程：1）拆分蛋白质分子的多肽链——获得单条线形多肽链①拆分非共价键：可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理。
②拆分二硫键：8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的β-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基。
2）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基——为氨基酸序列排列建立两个重要的参考点①N端分析法：A.二硝基氟苯法（DNFB法、Sanger降解法）B.丹磺酰氯法（DNS法）C.苯异硫氰酸(酯)法（PITC法、Edman降解法）D.氨肽酶法②C端分析法：A.肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸3）用两种或几种不同的断裂方法将多肽链裂解成较小的片段——化大为小，获得短肽段①酶解法：胰蛋白酶（赖氨酸和精氨酸的侧链），胰凝乳蛋白酶（苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸的侧链），胃蛋白酶（疏水性氨基酸处，pH2~3），嗜热菌蛋白酶等。
②化学法：溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
4）测定各肽段的氨基酸序列;方法：蛋白质序列分析仪5）重建完整多肽链的一级结构——获得多肽链的完整序列利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。
6）确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置对角线电泳步骤：①碘乙酰胺封闭-SH②胃蛋白酶酶切蛋白质（pH2）③第一向电泳（pH6.5）④过甲酸氧化处理-S-S-键生成-SO3H⑤第二向电泳（pH6.5）⑥分离出含二硫键的两条短肽⑦测序，与拼接出的多肽链比较，确定二硫键的位置。
7）酰胺基位置的确定方法：酶解肽链，产生含有单个Asx或Glx的肽，用电泳法确定是Asp还是Asn。
2、二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键为氢键。
（1）二级结构单元的种类1）α-螺旋主要特点：①绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋；②每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm，旋转100°。
③每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基的C=O形成氢键④螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;侧链在α-螺旋结构的影响：①α-螺旋遇到Pro就会被中断或拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸且有刚性的环状结构,且无H②R为Gly时，由于Cα上有2个氢，使Cα-C、Cα-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
R基大(如Ile)也不易形成α-螺旋。
③带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时，螺旋的稳定性降低。
④R基较小,且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成,如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α-螺旋。
2）β-折叠β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构①α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm 。
②β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
③β-折叠有两种类型：平行式，即所有肽链的N-端都在同一边；反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
后者更为稳定。
3）β-转角（β-回折）存在于球状蛋白中，其特点是肽链回折180°使得氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H 形成氢键，第二个氨基酸通常是pro。
β-转角都在蛋白质分子的表面，多数为亲水氨基酸组成。
4）无规则卷曲（自由卷曲）指没有一定规律的松散肽链结构，但是其结构是明确而稳定的，常常构成酶的功能部位。
无规卷曲常出现在α-螺旋与α-螺旋、α-螺旋与β-折叠、β-折叠与β-折叠之间。