(完整版)生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一ph的溶液中，氨基酸离解成阳离子和阴离子的趋势及程度成正比，所带净电荷为零，呈圆形电中性，此时溶液的ph称作该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基水解变小和构成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称作变构效应，就是前体蛋白与配基融合发生改变蛋白质的构象，引致蛋白质生物活性发生改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体融合后，能够影响寡聚体中另一个亚基与配体融合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：等待拆分的蛋白质溶液经过一个紧固物质时，根据等待拆分的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待拆分的蛋白质在两看中反反复复分配，并以相同流速经紧固相而达至拆分蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
p6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：就是一组具备抗体活性的蛋白质血清中含量最多样的蛋白质之一13.波尔效应：ph对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的弱化学键(共价键、离子键和金属键)等靠氢键、盐键以及强的共价键和范德华作用力（即为分子间作用力）结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具备一定程度的双键（c-n键）性质（参予肽键的六个原子c、h、o、n、cα1、cα2无法民主自由旋转，坐落于同一平面）。
生物化学知识点总结材料
生物化学知识点总结材料生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
下面将对生物化学中的一些重要知识点进行总结。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
常见的氨基酸有 20 种，根据侧链的性质可分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，这是蛋白质的基础，决定了其高级结构和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等，是通过氢键维持的局部结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中，亚基之间的相互关系。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
两性解离是指在不同的 pH 条件下，蛋白质可以带正电、负电或呈电中性。
胶体性质使得蛋白质在溶液中能形成稳定的胶体。
变性是指蛋白质在某些因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。
但在一定条件下，变性的蛋白质可以复性，恢复其原有的结构和功能。
二、核酸化学核酸是生物体内重要的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基则是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
戊糖在 DNA 中是脱氧核糖，在 RNA 中是核糖。
2、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，通过碱基互补配对形成稳定的结构。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
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生物化学知识点总结
一、蛋白质
蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25
蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收
等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基，可
作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在
活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽
多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽
蛋白质与多肽的区别：
蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多
多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少
蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
??-螺旋的结构特点：
1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力
4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
蛋白质的三级结构：球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基
础上，组装而成的完整的结构单位称三级结构。
次级键。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基。
亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。
结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的
区域，在组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构
域。
蛋白质的变性：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学
活性的丧失，此过程称蛋白质的变性。
变性的标志：生物活性丧失/疏水基团外露，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
变形后果：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结
构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。
变性因素：1．物理因素：加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。
2．化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、b-硫基乙醇、去污剂等。
二、酶
大多数的酶是蛋白质，也有一些RNA具有催化功能，称为核酶。
酶：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。
酶的特点：1）高效性2）专一性3）容易失活4）容易调控
酶的化学本质：对酶进行酸碱水解处理，水解的最终产物经分析为氨基酸；用蛋白质的变性剂处理酶可使酶失活；酶和其他蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。
酶的化学组成：酶可分为单纯蛋白质（仅由氨基酸残基组成）与缀合蛋白质（除氨基酸残基外还有金属离子、有机小分子等化学成分，又称全酶）。
全酶：全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。
脱辅酶和辅因子单独存在时均无催化活性，只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。
属于有机分子的辅因子称为辅酶。
与脱辅酶结合强叫辅基，结合松弛叫辅酶。
透析可去除的小分子有机物（辅酶）透析去不掉的（辅基）
酶的类型：
单体酶（三级结构）：只有一条肽链的酶称为单体酶。
属于这类酶为数不多，而且常常为水
解酶。
寡聚酶（四级结构）：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。
酶的活性部位：
必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。
活性中心（active site）：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此
靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成产物。
结合基团（专一性）：作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。
催化基团（活性）：作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，使之
转化成产物。
频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys 。
同工酶：指具有催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不
同的一组酶。
底物浓度对反应速度的影响
抑制剂：凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶
完全丧失活性的物质，称为抑制剂（I）。
其作用称为抑制作用。
抑制作用一般分为不可逆抑制作用（与酶的必需基团以共价键结合，永久失活）和可逆抑制作用（与酶蛋白以非共价键结合，暂时性丧失）。
可逆抑制剂：（1）竞争性抑制剂（2）非竞争性抑制剂（3）反竞争性抑制剂
最适温度：在该温度下，酶的活力最强
最适pH：在该pH值下，酶促反应速率最大
三、核酸
核酸的组成：C、H、O、N、P（恒定9-10%）
DNA的结构：DNA是由数量庞大的4种脱氧核苷酸通过3'，5'-磷酸二酯键连接而成的，DNA 的一级结构就是指这些脱氧核苷酸在分子中的排列顺序。
双螺旋结构的维系力：1.碱基对间的氢键
2.上下碱基对的堆积力
3.环境中的正离子
RNA的结构和功能
tRNA一级结构特点：
1）RNA中最小的，由60-90个核苷酸组成
2）含有最多的稀有碱基，每个平均含有7-15个稀有碱基
3）其3’端有CCA-OH
4）其5’端一般是pG
tRNA二级结构特点：呈三叶草型，由四环和四臂组成。
tRNA三级结构特点：呈“倒L”型
核酸在260nm处有强的紫外吸收。
增色效应：当核酸发生变性后，260nm处紫外吸收会明显增加，此现象称为增色效应（核酸变性，双螺旋结构解开，260nm吸收会明显增加）。
当核酸发生复性后，260nm处紫外吸收会明显下降，此现象称为减色效应。
解链温度（熔解温度或熔点，Tm）：双链DNA50%发生变性的温度。
影响Tm的因素：（1）DNA序列的复杂性越小，Tm的温度范围越小
（2）G-C含量越高（三键），Tm的值越大
（3）离子强度较低的介质中，Tm较低
（4）变性剂破坏氢键，Tm下降
四、脂肪代谢
酮体（肝内生成肝外利用）：在肝脏细胞中经β-氧化生成的乙酰辅酶A大部分转变成乙酰
乙酸，β-羟丁酸，丙酮等中间产物，这三种中间产物称为酮体。
脂肪动员：脂库中的甘油三酯在组织脂肪酶的催化下水解成脂肪酸和甘油的过程。