生物化学知识点总结 复习
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学知识点总结复习
C、葡萄糖激酶 D、丙酮酸激酶
02
03
一分子乙酰CoA彻底氧化可产生 （ ）ATP
01
A、10个 B、12
02
C、15 D、12.5
03
蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( )
酶被底物饱和程度的常数
酶的稳定性的常数
米氏常数Km是一个可以用来度量（ ）。
02
01
03
04
05
具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（ ）。
01
A、蛋白质B、RNA C、DNAD、酶
02
下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（ ）。
A、三羧酸循环B、氧化磷酸化C、脂肪酸β氧化D、糖酵解作用
01
GTP B．ATP C．磷酸肌酸
02
D．3-磷酸甘油醛 E．1，3-二磷酸甘油酸
03
白化症的根本原因之一是由于先天性缺乏（ ）：
A．酪氨酸转氨酶 B．苯丙氨酸羟化酶 C．酪氨酸酶
D．尿黑酸氧化酶 E．对羟苯丙氨酸氧化酶
04
催化逆转录过程的酶主要是（ ）
01
DNA依赖的DNA聚合酶
壹
贰
大多数蛋白质中的含氮量( ) A. 6% B. 16% C. 23% D. 10%
1
关于tRNA的哪一条是错误的
2
A.氨基酸的运载工具 B.都有反密码子 C.对氨基酸有高度特异性
3
D.一种tRNA可携带不同的氨基酸 E.分子中含有稀有碱基多
Vmax降低，Km不变
Vmax降低，Km降低
Байду номын сангаас
Vmax不变，Km降低
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• 32、参与呼吸链递电子的金属离子是： • A.铁离子 B.钴离子 C.镁离子 D.锌离
子 E.以上都不是
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• 33、米氏常数Km是一个可以用来度量 （ ）。
• A、酶和底物亲和力大小的常数 • B、酶促反应速度大小的常数 • C、酶被底物饱和程度的常数 • D、酶的稳定性的常数
知识复习
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• 1、在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在 于（ ）。
• ① DNA； ② tRNA ； ③ mRNA； ④ 5S rRNA
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• 2、每分子的尿素生成所消耗的ATP分子数 是（ ）
• ① 4；② 3；③ 2；④ 1。
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• 3、糖酵解途径中的最主要的限速酶是（ ） • A、磷酸果糖激酶 B、己糖激酶 • C、葡萄糖激酶 D、丙酮酸激酶
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• 12、280nm处有吸收峰的氨基酸( )
• A. 精氨酸 D. 谷氨酸
B. 色氨酸 C. 丝氨酸
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• 13、大多数蛋白质中的含氮量( )
• A. 6% D. 10%
B. 16% C. 23%
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• 14 关于tRNA的哪一条是错误的
• A.氨基酸的运载工具 B.都有反密码子 C. 对氨基酸有高度特异性
• D.一种tRNA可携带不同的氨基酸
E.分
子中含有稀有碱基多
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• 15 动物体内解除氨毒的主要方式是
• A.生成谷氨酰胺 B.生成尿素 其它氨基酸
C.生成
• D.生成嘧啶
E.生成含氮激素
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• 16、含有两个羧基的氨基酸是（）
• A、谷氨酸
B、苏氨酸
酸
D、甘氨酸
C、丙氨
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• 17、在一个DNA分子中，若T所占摩尔比 为28.2%，则C的摩尔比为（）
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• 34、具有生物催化剂特征的核酶 （ribozyme）其化学本质是（ ）。
• A、蛋白质B、RNA C、DNAD、酶
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• 35、下列与能量代谢有关的途径不在线粒 体内进行的是（ ）。
• A、三羧酸循环B、氧化磷酸化C、脂肪酸β 氧化D、糖酵解作用
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• 36、分离鉴定氨基酸的纸层析是（ • A、离子交换层析B、亲和层析 • C、分配层析D、薄层层析
• 脑细胞？
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• 25、下列哪种不是高能化合物？（ ） • GTP B．ATP C．磷酸肌酸 • D．3-磷酸甘油醛 E．1，3-二磷酸甘油酸
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• 26、白化症的根本原因之一是由于先天性 缺乏（ ）：
• A．酪氨酸转氨酶 B．苯丙氨酸羟化酶 C．酪氨酸酶
• D．尿黑酸氧化酶 E．对羟苯丙氨酸氧化 酶
D、DNA –polα
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• 20、α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的 个数是：( )
• A.4.8 B. 10 C.3.6 D. 3.0 E.2.5
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• 21、三羧酸循环一周，有几次脱氢反应 （）
• A. 1次 B. 2次 C. 3次 • D. 4次 E. 5次
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• 22、NADH氧化呼吸链的组分不包括（ ） • A .NAD B. FMN C. FAD D. CoQ E.
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• 29、由多个亚基组成的蛋白质的分子结构 属于( ) A.一级结构 B.二级结构 C.三级结 构 D.四级结构
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• 30、蛋白质的二级结构中，肽链最伸展的 是( ) A．α-螺旋 B．β-折叠 C．β-转角 D．无规卷曲
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• 31、镰刀型红细胞贫血的病因是( ) A．血红蛋白水平升高 B．血红蛋白基因缺失 C．基因突变引起血红蛋白分子及功能的
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• 27、大肠杆菌DNA复制时，①DNA聚合酶 Ⅲ ②解链酶 ③DNA聚合酶Ⅰ ④引物酶 ⑤DNA连接酶 催化作用的顺序是（ ）
• A．②→③→①→④→⑤ • B．②→④→①→③→⑤ • C．③ →①→④→⑤→② • D．③→④→⑤→②→① • E．④→①→③→②→⑤
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• 28、催化逆转录过程的酶主要是（ ） • A．DNA依赖的DNA聚合酶 • B．DNA依赖的RNA聚合酶 • C．RNA依赖的RNA聚合酶 • D．RNA依赖的DNA聚合酶 E．核酸酶
B、双缩脲反应 C、
胶体性质
D、两性性质
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• 7、热变性后的DNA A、形成三股螺旋 B、紫外吸收增强
• C、磷酸二酯键断裂 D、碱基组成发生变化
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• 8、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白 原（）
• A、变性的过程
B、激活的过程
• C、变构的过程
D、重新组合的过程
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• 9、识别转录起始点的是 • A. σ因子 B. 核心酶 • C. RNA聚合酶的β因子 • D. RNA聚合酶的γ亚基 • E. RNA聚合酶的ε亚基
• A、21.8%
B、28.2%
C、
43.6%
D、14.1%
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• 18、糖原的一分子葡萄糖基经糖酵解可净 生成几分子ATP（）
• A、1 D、4
B、2
C、3
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• 19、下面哪种酶不具有3’→5’外切酶活 性( )
• A、DNA –polⅠ
B、DNA –polⅡ
• C、DNA –polⅢ
Cytc
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• 23、人体活动主要的直接供能物质是（ ） • A. ATP B. GTP C.脂肪酸 D. 糖 E.磷
酸肌酸
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• 24、肝细胞中的NADH进入线粒体主要是 通过：（ ）
• A．苹果酸-天冬氨酸穿梭 B．肉碱穿梭 C．柠檬酸-丙酮酸循环
• D．α-磷酸甘油穿梭 糖循环
E．丙氨酸-葡萄
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• 4、一分子乙酰CoA彻底氧化可产生 （ ） ATP
• A、10个 B、12 • C、15 D、12.5
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• 5、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ()
• A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、 L-β-氨基酸
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• 6、氨基酸和蛋白质所共有的性质是 （）
• A、沉淀反应
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• 10、不是人体的营养必需氨基酸的是（） • A. 苯丙氨酸 B. 蛋氨酸 C. 谷氨酸 D.
色氨酸 E. 苏氨酸
• 甲携来一本亮色书
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• 11、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是 （）
• A、Vmax降低，Km不变 • B、Vmax降低，Km降低 • C、Vmax不变，Km降低 • D、Vmax不变，Km增加