蛋白质一级结构与高级结构关系
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
第三章课用蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的理化性质
The Physical and Chemical Characters of Protein
一、蛋白质具有两性电离的性质
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外， 氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条 件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成
蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互 缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋 白质发生沉淀，但并不变性。
▪ 常用沉淀方法 ： ⒈盐析法(salt-out)：中性盐（硫酸胺、硫酸钠和氯化钠）使蛋白质脱
去水化层而聚集沉淀。 ⒉有机溶剂沉淀： 甲醛、乙醇、丙酮，引起蛋白质脱去水化层，降低介
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
▪老年痴呆症，又称阿尔茨海默 病 (Alzheimer's disease,AD) 是发生在老 年期及老年前期的一种原发性退行性脑 病，其特征性病理变化为大脑皮层萎缩， 并伴有β-淀粉样蛋白沉积，神经原纤维 缠结 ，记忆性神经元数目大量减少，以 及老年斑的形成。
第三章
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶 的一级结构
20世纪60年代初，美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶 的变性和复性实验，提出了蛋白质一级结构决定空间结构的 命题。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质是生命体系中的重要分子之一，具有多种生物学功能，如酶催化、结构支持、信号传导、运输等。
蛋白质的结构与功能密切相关，其中一级结构与高级结构是影响蛋白质功能的重要因素。
本文将以举例的方式说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
一级结构的顺序决定了蛋白质的二级、三级和四级结构，进而影响蛋白质的功能。
例如，胰岛素是一种由51个氨基酸组成的多肽激素，其一级结构是由两个多肽链组成的。
这两个多肽链通过二硫键连接在一起，形成了一个十字架状的结构。
这种结构使胰岛素能够与胰岛素受体结合，从而调节血糖水平。
如果胰岛素的一级结构发生变化，如氨基酸序列发生改变或二硫键被破坏，那么其二级、三级和四级结构也会受到影响，从而导致胰岛素失去调节血糖水平的功能。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中氨基酸的局部排列方式，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
二级结构的形成是由氢键和范德华力等相互作用导致的。
例如，肌红蛋白是肌肉中的一种蛋白质，其二级结构主要由α-螺旋和无规卷曲组成。
这种结构使肌红蛋白能够与氧结合，从而实现肌肉的收缩。
如果肌红蛋白的二级结构发生变化，如α-螺旋的数目减少或无规卷曲的长度增加，那么其氧结合能力也会受到影响，从而导致肌肉功能障碍。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式，包括螺旋、折叠、卷曲等形态。
三级结构的形成是由氢键、离子键、疏水作用和二硫键等相互作用导致的。
例如，抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的蛋白质，其三级结构呈Y形。
抗体的三级结构使其能够与特定的抗原结合，从而实现免疫防御。
如果抗体的三级结构发生变化，如氨基酸的空间排列方式改变或二硫键被破坏，那么其与抗原结合的能力也会受到影响，从而导致免疫功能障碍。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中多个亚基的组合方式，包括同源二聚体、同源三聚体和非同源多聚体等形态。
大学生物化学课件 蛋白质的四级结构
蛋白质的二级结构 ★★★
蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R 侧链的空间排布。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括螺旋 结构、B折叠和B转角等。 构成蛋白质二级结构（即主链构象）的基本单位是肽键平面或称酰胺平面。【肽 键平面示意图一】 肽键具有双键性质，不能自由旋转而成平面结构。此平面结构两侧的、与α 碳原子 相连的单键则可自由旋转。经过折叠、盘曲可形成α -螺旋和β-片层结构。稳定二级结 构的主要因素是氢键。 1. α-螺旋结构 在α-螺旋中肽链如螺旋样盘曲上升，每旋转一圈为3.6个氨基酸残 基，其中每个氨基酸残基升高0.15nm，螺旋上升一圈的高度（即螺距）为0.54nm （3.6nm×0.15nm）。【见示意图二】 每个氨基酸残基的－NH－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键【见详图三】。 每个肽键的=C=0与－NH－都参加氢键形成，因此保持了α -螺旋的最大稳定性。 绝大多数蛋白质以右手α -螺旋形式存在。1978年发现蛋白质结构中也有左手α -螺 旋结构。 2. β-折叠结构 它是两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的=C=0与－NH－形成 氢键而成。两肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 【顺平行折叠图四】 【反平行折叠图五】 多肽链除此两种局部折叠形式外，还有β转角（β-turn，或称β-发夹结构）和无规 卷曲（random coil）等。
蛋白质结构与功能(3)
1）胰岛素原的激活：蛋白激酶切下C肽 胰岛素Insulin首先合成108个氨基酸的前胰岛素原 （pre-proinsulin），随即切去N-端的24个氨基酸信号 肽，形成84个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），形成 正确的二硫键，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基 酸C肽残基被切除，才形成胰岛素。人工合成的胰岛素， A、B链分别合成后，等比例混合后就有活性。
• ④肌红蛋白与血红蛋白均能与O2结合，但在 此过程中直接与O2作用的蛋白质部分只占少 数（HisF8、HisE7及血红素）。但整个蛋白 质的结构保证了HisF8和HisE7这两个His残基 以及血红素在蛋白质中所处的位置，从而也保 证了功能部分的活性结构。同时，蛋白质的结 构也保护了亚铁血红素在结合氧的过程中不被 氧化成失去结合能力的高铁血红素。由此可见， 蛋白质的结构保证了蛋白质功能的完成。
肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：是哺乳动物细胞主要 是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。 肌红蛋白是由一条多肽链和一个 辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的 络合物）组成，除去血红素的脱 辅基肌红蛋白称珠蛋白 （globin），它和血红蛋白的亚 基在氨基酸序列上有明显的同源 性，构象和功能也相似，由8个 α-螺旋组成。
免疫球蛋白的结构与功能
1、 抗原与抗体
★抗原是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体，
并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其
它高分子化合物）。 ★抗原性包括免疫原性和抗原特异性。
★免疫原性是指诱导特异免疫反应的能力。
★抗原特异性是指与抗体特异结合的能力。 ★抗原决定簇：抗原性由抗原分子表面特殊的化学基团决定 （一级结构或空间结构），这种决定或控制抗原性的化学基 团称抗原决定簇。
生化生物化学问答(1)重点知识总结
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系
蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系哎哟，说起蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系，这可是生物化学里的大学问啊。
咱们就坐这儿，慢慢道来。
话说有一天，我在实验室里跟一群学生讨论这个问题。
那场面，就一个字——热闹。
有个学生，长得人高马大，一脸的憨厚相，他说：“刘老师，蛋白质一级结构就像是个人的基因，决定了人的长相和性格，那高级结构岂不是就是长相和性格在细胞里的表现？”我一听，哈哈，这小家伙挺有见地。
我就接着说：“没错，蛋白质一级结构是构成蛋白质的基本骨架，就像建筑材料一样。
这建筑材料有好有坏，好的建筑材料才能盖出好房子。
高级结构呢，就是这些建筑材料在细胞里搭起来的各种复杂的结构，就像房子里的房间和功能区间。
”旁边有个学生插嘴：“那刘老师，蛋白质的功能是高级结构决定的，还是一级结构决定的？”我斜了他一眼，笑着说：“这俩兄弟，可是一体的。
一级结构决定了高级结构，高级结构又反过来影响功能。
就像人，先有了基因，才能长成一个人，这个人长得帅不帅、高不高，又反过来影响他以后的生活。
”这时，有个学生突然问：“那刘老师，有没有可能一个蛋白质的一级结构固定了，高级结构和功能还能改变呢？”我点点头，说：“这事儿也有。
咱们拿酶来举例吧。
酶的一级结构固定了，但它的活性可以通过环境因素来改变。
就像一个人，长相定了，但性格、爱好这些还是可以改变的。
”学生们听得津津有味，我趁机再接再厉：“所以说，蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系，就像是一个人的一生。
基因决定了长相，长相又反过来影响性格，性格又影响命运。
咱们在研究蛋白质的时候，也要关注这些细节，才能更好地理解生命。
”说罢，我看着他们一脸的懵懂，不禁哈哈大笑。
这帮小家伙，真是学无止境啊！。
分别从一级结构和高级机构,简述蛋白质结构和功能的关系
分别从一级结构和高级机构,简述蛋白质结构和功能的关系示例文章篇一：《蛋白质结构和功能的关系》嗨，大家好！今天咱们来聊聊蛋白质结构和功能的关系，这可特别有趣呢。
咱们先来说说蛋白质是啥。
蛋白质啊，就像是咱们身体里超级重要的小工匠。
你想啊，咱们身体里到处都有它们在忙活着呢。
那蛋白质的结构呢，就像小工匠的工具和模样。
这结构啊，有一级结构，还有高级结构呢。
先讲讲一级结构吧。
一级结构就是蛋白质分子里氨基酸的排列顺序。
这就好比是小工匠身上穿的珠子的顺序一样。
每一个氨基酸就像一颗独特的珠子。
这顺序可不能乱啊，要是乱了，就像你把项链的珠子顺序搞乱了，那整个项链看起来就不是原来的样子啦。
这氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的很多特性呢。
比如说，有一种叫血红蛋白的蛋白质，它里面氨基酸的排列顺序要是出了问题，就像火车的铁轨有一节坏了一样，那血红蛋白就不能正常地在咱们身体里运送氧气啦。
这多可怕呀！你说是不是？咱们身体里好多事情都靠着这些蛋白质小工匠正常工作呢。
再说说高级结构。
高级结构就更复杂啦。
它就像是小工匠搭起来的小房子，有各种各样的形状。
高级结构包括二级结构、三级结构和四级结构呢。
二级结构有点像小房子的一些小框架，像螺旋啊或者折叠的样子。
这就像你折纸的时候，折出一些特定的形状一样。
要是这个形状不对，那这个蛋白质可能就不能好好地干活啦。
三级结构呢，就像是小房子进一步盖得更完整了，有了更多的形状和空间结构。
这个时候的蛋白质就更像一个有特定功能的小机器啦。
比如说，酶这种蛋白质，它的三级结构决定了它能跟哪些东西结合，就像钥匙和锁一样。
只有结构对了，才能打开特定的锁，也就是催化特定的化学反应。
如果这个三级结构被破坏了，就像你把钥匙的齿给弄歪了，那它就开不了锁，酶也就不能催化反应了。
四级结构呢，是好多小的蛋白质亚基组合在一起的结构，就像好多小房子组成了一个小区一样。
这个组合起来的结构能让蛋白质完成更复杂的功能。
像咱们身体里的一些蛋白质复合物，就是靠这种四级结构来发挥作用的。
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蛋白质一级结构与高级结构关系蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，天然蛋白质分子有自己特有的空间结构，称为蛋白质构象。
蛋白质结构的不同组织层次：一级结构指多肽链的氨基酸序列。
二级结构是指多肽链借助氢键排列成特有的α螺旋和β折叠片段。
三级结构是指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
球状构象给出最低的表面积和体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用降到最小。
四级结构是指寡居蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
二、三、四级结构为蛋白质的高级结构。
蛋白质的天然折叠结构决定于3个因素：1。
与溶剂分子（一般是水）的相互作用。
2。
溶剂的PH值和离子组成。
3。
蛋白质的氨基酸序列。
后一个是最重要的因素。
蛋白质折叠的热力学假说蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。
在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。
在进入美国国立卫生研究所（NIH）以后，继续从事这方面的研究。
Anfinsen和两个博士后Michael Sela、Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇（β- mercaptoethanol）可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。
对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。
在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程。
考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。
否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。
Anfinsen的重折叠实验还是比较顺利的，他通过透析的方法除去了导致酶去折叠的尿素和巯基乙醇，再将没有活性的酶转移到其生理缓冲溶液之中，在有氧气的情况下于室温放置，以使巯基能重新氧化成二硫键。
经过一段时间以后，发现核糖核酸酶活性得以恢复，这意味着它原来的构象恢复了。
由于上述过程没有细胞内任何其他成分的参与，完全是一种自发的过程，因此，有理由相信此蛋白质正确折叠所需要的所有信息全部存在于它的一级结构之中。
在此基础上，Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说（thermodynamic hypothesis）。
根据此假说，一个蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件下其所处的热力学最稳定的状态。
热力学稳定性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定，于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决定。
（二）蛋白质高级结构对高级结构形成的影响二级结构蛋白质的二级结构由氢键维持。
包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷等。
α螺旋是一种重复性结构，螺旋中每个α-碳的Φ和Ψ分别为-57º和-47º附近。
每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。
每个残基绕轴旋转100º，沿轴上升0.15nm。
残基的侧链伸向外侧。
相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行。
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的氧与其前面第三个肽基的N-H形成的。
氨基酸组成和序列影响α螺旋的形成。
（1）R基的电荷性质影响α螺旋形成。
多聚赖氨酸在PH为7的水中不能形成α螺旋。
因为PH为7时R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。
在PH为12时，多聚赖氨酸能自发形成氢键。
（2）R基大小影响α螺旋形成。
多聚异亮氨酸由于R基较大，造成空间阻碍，不能形成α螺旋。
（3）脯氨酸为α亚氨基酸，不含自由的α-氨基，不能形成链内氢键。
因此，多肽链中存在连续脯氨酸时，α螺旋中断。
（4）甘氨酸由于R基为氢，可形成的酰胺平面与α-碳原子的二面角可取范围较大，不易形成α螺旋。
（5）R基小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形成。
多聚丙氨酸在PH为7的水中自发形成α螺旋。
β折叠：β－折叠片由两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构。
所有的肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。
多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。
β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行。
从能量上看，反平行β折叠比平行的更稳定，氢键NH---O几乎在一条直线上，此时氢键最强。
特征：⑴主链骨架本身以大约180°回折⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的- NH基之间形成氢键来维系。
转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用，它对于确定肽链的走向起着决定性的作用。
脯氨酸和甘氨酸是频繁出现在β-转角中的残基。
无规卷曲。
无规卷曲繁殖那些不能被归入明确的二级结构的多肽片段。
无规卷曲也像其他二级结构一样是明确而稳定的结构，受侧链相互作用的影响很大。
球状蛋白中含量较高，对外界理化因子敏感，与生物活性有关,对外界理化因子极为敏感。
蛋白质二级结构的形成由氨基酸序列决定。
稳定蛋白质二级结构主要为氢键。
氨基酸R基的大小及带电荷状况对二级结构的形成影响也很大。
特定的氨基酸残基有利于形成特定的二级结构。
三级结构一个蛋白质的三级结构是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
多肽链借助氢键形成二级结构，在一级序列上相邻的二级结构往往在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成超二级结构。
由超二级结构进一步装配成相对独立的球状实体——结构域或三级结构。
蛋白质折叠形成三级结构的驱动力是形成可能的最稳定结构。
有两种力在起作用，一是肽链必须满足自身结构固有的限制，包括折叠中α-碳的二面角的限制以及手性效应；二是肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，是之与溶剂水的接触降到最小程度。
疏水相互作用是形成特定三级结构的主要动力。
多肽链的二级结构决定于短程序列，三维结构主要决定于长程序列。
二硫桥在稳定蛋白质构象中的作用。
蛋白质复性实验证明，二硫桥对肽链的正确折叠并不是必要的，但它对稳定折叠太结构做出贡献。
含二硫桥的分子有较小的熵变化，因此稳定。
归根结底，蛋白质的三维结构是由一级结构决定的。
也就是说三维结构是多肽链上的各个单键旋转自由度受到各种限制的总结果。
这些限制包括肽键的刚性平面性质、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和负电荷的R基的数目和位置以及溶剂和其他溶质等。
在这些限制因素下通过R基团的彼此相互作用以及R基团与溶剂和其他溶质相互作用，最后达到平衡，形成了在一定条件下热力学上最稳定的空间结构。
即复杂生物大分子“自我装配”原则。
四级结构自然界中很多蛋白质以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在。
这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起。
缔合形成具集体的方式构成蛋白质的四级结构。
稳定司机结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。
亚吉蒂特的驱动力主要是疏水作用，亚基缔合的专一性则由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。
蛋白质四级结构是建立在三级结构基础上的，单体蛋白质甚至不存在四级结构。
因此蛋白质四级结构的形成仍然由一级结构决定。
（三）测定蛋白质一级结构的应用推测蛋白质高级结构。
蛋白质的一级结构可通过多种方法测定。
由于二十种氨基酸在几种二级结构中出现的频率是不同的.进而求出每一种氨基敌的构象参数，可以由此预测蛋白质的二级结构。
我们进一步从肽键的统计分析出发，指出二肤和三肤的关联频率和二级结构间的相关性，利用二肽和三肽构象参数进行预测，正确率可达90%。
但是蛋白质折叠是相当复杂的。
且肽链在体外折叠与比在生物体内折叠慢。
到现在为止，我们仍然不能根据一个蛋白质的一级结构推断出它的三维结构。
推测蛋白质功能。
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病。
例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另实验证明，若切除了促肾上腺皮质激素或胰岛素A 链N端的部分氨基酸，它们的生物活性也会降低或丧失，可见关键部分氨基酸残基对蛋白质和多肽功能的重要作用。
另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。
例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。
又如在人群的不同个体之间，同一种蛋白质有时也会有氨基酸残基的不同或差异，个体之间，同一种蛋白质中有时会存在一级结构的微小差异，但这也并不影响不同个体中它们担负相同的生理功能。
但差异的氨基酸，若是在氨基酸分类中从脂肪族换成芳香族氨基酸等，即蛋白质之间的免疫原性就会差异较大，由这些蛋白质组成人体组织、器官，在临床上进行移植时，就可产生排异反应。
研究生物进化。
不同生物体的同源蛋白质一级结构在氨基酸组成和顺序上不同，存在种属差异。
同源蛋白质一级结构的差异可反映种属间的亲缘关系，但不影响其生物学功能参考文献：（1）《生物化学》，第三版上册高等教育出版社（2）生命的三维动态胡小倩黄山学院学报2004-12（3）蛋白质卷曲研究进展，石颖、许根俊、鲁子贤，生物化学与生物物理进展1993（4）分子序列告诉我们什么——构象功能和进化，罗辽复，内蒙古大学学报1988-1. 糖除了供能外，还有何功用？糖类不只是能量的来源，它也是组织细胞的重要组成成分，如，核酸，蛋白聚糖，糖蛋白，糖脂等。
2. 葡萄糖是如何在缺氧条件下转变为乳酸？有什么意义？葡萄糖在糖酵解途径中产生的还原当量(NADH+H+)要重新氧化为NAD+，酵解才能继续进行。
因为细胞中NAD+含量甚微。
因此，缺氧条件下，丙酮酸可以作为氢受体，接受氢后转变为乳酸从而再生NAD+。
这样以来，糖酵解才可以继续进行下去。
在剧烈运动中，肌肉供氧不足，酵解作用是重要的产能手段，而积累在肌肉中的乳酸可由血液运至肝中变为葡萄糖。
无氧酵解虽然仅利用葡萄糖所储存能量的一小部分。
但这种释能方式很迅速，对肌肉收缩很重要，此外，像视网膜，红细胞及脑等细胞组织，即使在有氧情况下也要产生一些乳酸，其中红细胞因无线粒体则更依赖于酵解供能。
3. 试述丙酮酸脱氢酶复合体的组成和催化作用？受什么因素调节？P129丙酮酸脱氢酶复合体由3个不同的酶组成（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶）。