生化考纲
生物化学考试大纲
生物化学课程考试大纲一. 课程性质与设置目的、要求生物化学是研究生命的分子基础、化学变化及信息传递的科学。
生物化学是生命科学领域重要的基础学科和前沿学科。
它是生命科学教育中重要的基础课。
基础生物化学在农业院校的开设是农业科学向分子水平深入的显著标志之一。
在生命科学研究科学领域中，生物化学暨分子生物学已是一门发展最为迅速、应用最为广泛的学科，已是或将是各相关学科研究的基础手段。
基础生物化学课程要求介绍生物大分子的结构、性质和功能，以及物质代谢和信息传递的过程。
并适当介绍本学科研究的最新进展，以使学生了解本学科的发展动向，对生物化学在生命学科中的作用具有宏观的认识。
二. 课程内容与考核目标第一章：蛋白质1.学习目的与要求学习和并要求掌握蛋白质分子的结构、性质与功能，以及蛋白质结构与功能之间的关系。
2.课程内容（1）蛋白质生物功能的多样性。
（2）蛋白质的基本结构单位――氨基酸：氨基酸的分类；光吸收性；酸碱性；重要的化学反应。
（3）蛋白质分子的结构：一级结构；二级结构（α－螺旋，β－折叠，β－转角，无规则卷曲）；超二级结构；结构域；三级结构；四级结构。
（4）蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系；空间结构与功能的关系。
（5）蛋白质的理化性质：两性解离性与等电点；胶体性质；变性与复性；呈色反应。
3.考核知识要点识记：氨基酸的结构与分类；光吸收性；等电点；茚三酮反应；Sanger反应；Edman反应；蛋白质的结构层次；构型与构象；酰胺平面；维持蛋白质结构的作用力；胶体性质与沉淀反应；盐析与透析；变性与复性；蛋白质的呈色反应；分子病；亚基等等。
领会：氨基酸、蛋白质的酸碱性与等电点；氨基酸重要的化学反应；氨基酸与蛋白质的光吸收性；蛋白质的结构层次及相互间的关系；蛋白质结构与功能的关系；构型与构象；酰胺平面；胶体性质的应用及意义；变性与复性；沉淀反应与呈色反应的应用等等。
应用：能利用氨基酸的性质进行氨基酸的提取、分离、分析鉴定、定量测定；利用蛋白质的性质进行蛋白质的提取、分离、分析、定量测定鸡蛋白质的初步纯化。
化学生物学考试大纲
化学生物学考试大纲总要求1．理解和掌握化学生物学的基本理论和基本知识。
2．掌握化学生物学研究中使用技术的基本原理、操作步骤和应用范围。
对于这些理论和技术要求融会贯通，可将这些技术应用到科研、生产中的能力。
第 1 章多肽和蛋白质【内容】1. 蛋白质的定义。
2. 天然氨基酸的种类和构型。
3. 多肽合成原理4. 化学合成多肽方法5. 固相多肽合成步骤6. 表达蛋白连接及其优点。
第2章核酸【内容】1.DNA复性和增色效应2.核小体的组成和核苷酸的组成3.真核和原核生物rRNA的种类4.tRNA的二级结构和三级结构5.核酸体外的合成方法6.核酸适体及其应用7.核酶和肽核酸8.RNA干扰（RNAi）的原理第3章糖的化学生物学【内容】1.天然寡糖的构型2.蛋白聚糖与糖缀合物3.寡糖合成方法4.糖的保护基满足的条件5.保护基的正交性6.糖生物学主要研究内容7.糖序列分析方法第4章有机小分子【内容】1.初级代谢物2.脂类化合物功能3.非核糖体合成多肽4.辅酶Q10生产方法5.小分子的优势第5章生命中的金属【内容】1.物质跨膜运输的方式及比较？2.趋磁细菌3.金属化合物药物的缺点4.仿生金属催化研究内容5.金属化合物药物的缺点第6章基因组学和蛋白质组学【内容】1.单核苷酸多态性（SNP）2.荧光原位杂交（FISH）的基本原理3.转录组学4.蛋白质组和蛋白质组学5.双向电泳步骤6.肽质量指纹图谱7.蛋白质结构解析方法8.噬菌体展示第7章化学遗传学【内容】1.正向化学遗传学2.反向化学遗传学3.计算机辅助的药物设计的步骤第8章组合化学与多样性导向合成【内容】1.组合化学的基本原理2.多样性导向合成设计原则3.组合化学的核心技术有哪些？第9章生物大分子进化【内容】1.DNA文库的突变方法2.定点诱变3.DNA Shuffling原理4.绿色荧光蛋白分子进化过程5.体外挑选方法寻找核酸适配体步骤第10章分子成像【内容】1.GFP的应用2.量子点荧光探针及其应用3.分子马达的定义第11章生物催化【内容】1.生物催化的定义2.影响酶促反应速度的因素3.比活力的定义4.模拟酶和人工酶5.抗体酶6.固定化酶及其的优点7.生物催化剂的来源8.生物催化的应用9.生物催化中定向进化的步骤第12章化学小分子药物【内容】1.分子伴侣2.作用于DNA的药物种类3.烷化剂药物的作用原理4.先导化合物分子变换的方法第13章生物药物【内容】1.生物药物的原料来源2.影响药物制造的因素3.单克隆抗体4.酶工程的研究内容第14章疾病诊断【内容】1.Aptamer-SELEX技术的优点2.ELISA方法的基本原理第15章合成生物学【内容】1.合成生物学的研究方法2.合成生物学工程化三原则3.合成生物学的组成工具4.合成生物学的研究方向。
生物化学与分子生物学专业初试考纲(医学院各方向)
生物化学与分子生物学专业初试考纲（医学院各方向）615《生物化学》：一、考试科目简介《生物化学》是生命科学、医学、药学和化学等专业的一门基础课程。
它的主要任务是从分子水平和化学变化的本质上阐述各种生命现象。
它所涉及的研究内容包括活细胞化学成分的组成、结构与功能。
生物化学不仅需要运用各种化学的理论与方法，而且随着研究的深入和发展，已融入了生物学、物理学、微生物学、遗传学以及免疫学等知识和技术，以适应生物化学学科飞速发展的需要。
《生物化学》是报考“生物化学与分子生物学”硕士研究生考生的一门必考科目。
着重考察考生对生物化学基本理论的掌握程度，考察考生了解现代生物化学的最新进展，考察考生运用生物化学基本原理和技术分析和解释生命现象本质的能力。
二、考试内容类目：蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶、糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节、DNA的复制、转录、翻译、基因表达调控、基因工程、细胞信号转导等。
三、题型分布：1、选择题；2、填空题；3、名词解释；4、问答题。
830《分子生物学》：一、考试科目简介《分子生物学》是生命科学和医学各专业本科学生的重要基础课程，其在各个相关领域中的渗透使生命科学进入分子水平，如组织学、动物学、植物学、细胞学、解剖学、病理学、遗传学与药理学等。
相信分子生物学的发展最终将解决诸多重大的生命科学和医学问题，如生物改良、疾病防治、器官移植、免疫调节、人脑机理、新药开发等。
该科目要求考生必须掌握分子生物学的基本原理，用分子生物学原理解释生命现象、疾病发生和发展的机制，以及分子生物学的实际应用。
二、考试内容类目及具体要求：熟悉基因和基因组的结构与功能、DNA复制损伤与修复方式和原理；掌握基因表达与基因表达调控特点及方式；了解基因组学、功能基因组学、蛋白质组学等概念；熟悉细胞信号转导途径和细胞增殖与分化以及基因变异与疾病的关系；熟悉基因工程原理并掌握常规基因操作相关实验技术原理和步骤。
生物化学生物化学考试大纲
生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法，掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法，生物大分子在体内的代谢与调节，生物能的转化与利用，生物信息分子的复制、转录、表达与调节等，懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象，能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。
二、考试形式与试卷结构（一）考试方式：闭卷，笔试（二）考试时间：180分钟（三）题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》（上、下册）（第三版）高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成，20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、三级、四级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点，四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点；RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性；●生物膜的化学构成与结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（含米氏方程的推导）●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一级分类）●熟悉特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7．新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握（NADH与FADH2）呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢：甘油的来源与去路，甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念；参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质（Protein）1.氨基酸的两性解离与等电点：NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质：1.）两性解离：酸、碱性。
2.）胶体性质酸碱中性盐3.）沉淀作用：（水化膜）有机溶剂重金属盐4.）变性作用：（空间构象）3.蛋白质结构：1.）一级结构分析：（片段重叠法）A．测定氨基酸种类与数量。
（酸、碱水解）B．末端分析：N-末端：DNFB（Sanger 法）DNS-ClPITC（Edman法）氨肽酶法C-末端：肼解法羧肽酶法C．二硫键的打开与保护巯基乙醇（还原剂）碘乙酸（保护剂）D．多肽水解成小片段酶：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶：R1=Lys，Arg；R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶：R1和R2=Phe，Leu，Trp，Tyr等疏水性残基；R1=Pro时不水解。
2.）二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲α-螺旋：右手螺旋（天然），上升一圈共3.6个氨基酸残基，相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基（—C O—）的氧与第四个氨基酸残基的氨基（—N H—）的H 形成H键。
β-折叠：多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m（平行）—0.35n m（反平行）。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角：180O回折。
C h a p t e r4核酸（n u c l e i c a c i d）1．结构： D N A：A G C TR N A：A G C U糖；核糖（戊糖） C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基：嘌呤：腺嘌呤，鸟嘌呤嘧啶：胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶磷酸一级结构：核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA：碱基组成A=T，C=GDNA的二级结构：（DNA双螺旋）1）两条相互平行，方向相反的多核苷酸链，围绕中心轴形成双螺旋。
南开大学生物化学考研大纲及考题真题资料
南开大学生物化学考研大纲及考题真题资料南开大学生物化学考研复习都是有依据可循的,考研学子关注事项流程为：考研大纲-参考书-真题资料-复习经验-辅导-复试-导师，缺一不可。
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下面是南开大学生物化学考研考试大纲338《生物化学》考试大纲一、考试目的本考试是生命科学学院生物工程专业学位硕士研究生的入学资格考试。
二、考试的性质与范围本考试是测试考生生物化学基础知识、基本技术和相关研究进展的掌握程度，以及对上述内容理解和综合运用能力的参照性水平考试。
考试范围包括本大纲规定的生物化学基础知识和基本技术，及实时的相关研究进展。
三、考试基本要求1.具备生物化学研究领域相关的化学、生物学等方面的背景知识。
2.全面掌握生物化学基础知识和基本技术，了解相关研究进展。
3.理解生物化学知识体系，具备较强的融会贯通能力。
四、考试形式本考试采取客观试题与主观试题相结合，单项知识测试与综合知识测试相结合的方法，强调考生对生物化学知识和技术的理解和应用能力。
五、考试内容本考试涵盖由生物体的化学组成、物质代谢和遗传信息传递三部分构成的生物化学知识体系。
总分150分。
1.考试要求要求考生掌握并理解：糖、脂、蛋白质/酶、核酸、维生素、激素等各类生命基本物质的组成、结构、性质和功能；糖、脂、氨基酸、核苷酸等在生命活动过程中进行的化学变化及其变化规律和相关的能量转化；遗传信息在生物体中的表达过程及调控方式。
2.题型题型可涵盖简答题、问答题等多种考试形式。
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生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲（华中科技大学）
2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲（华中科技大学）2023年博士研究生生化与分子生物学考试大纲(华中科技大学)一、考试性质生化与分子生物学是华中科技大学生命科学与技术学院生化与分子生物学等相关专业博士研究生入学考试的专业根底课。
生化与分子生物学入学考试在考查考生根本知识、根本理论的根底上，注重考查考生的试验设计和综合分析问题的能力。
考生应能准确地掌握生化与分子生物学的理论知识和实验方法；并对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识有所了解。
它的评价标准是高等学校优秀毕业生所能到达的及格或及格以上水平，以保证被录取者有较好的生物学理论实验根底。
考试对象为参加2022年全国博士研究生入学考试的准考考生。
二、评价目标生化与分子生物学入学考试在考查根本知识、根本理论的根底上，注重考查考生的试验设计能力，综合分析问题的能力。
考生应能：1、准确地再现生化与分子生物学方面的根底知识。
2、掌握根本的生化与分子生物学实验方法。
3、运用有关知识，解释和设计实验论证某种生化与分子生物学实验现象。
4、对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识应有所了解。
5、准确、恰当地使用本学科的专业术语，文字通顺，层次清楚，有论有据，符合逻辑地表达。
三、考试形式与试卷结构1、答卷方式：闭卷，笔试。
2、答题时间：180分钟3、各局部内容的考查比例〔总分值为100分〕根底知识约60%综合能力约40%4、题型比例名词解释约 20-30%简答题约 20-30%试验设计、分析论述约 40-60%5、参考书目朱玉贤、李毅编著,?现代分子生物学?〔北京：高等教育出版社，2022年7月第2版〕王镜岩、朱圣庚、徐长法主编,?生物化学?〔面向21世纪课程教材。
北京：高等教育出版社，2022年8月第3版，上下两册〕第二局部考查要点一、生物化学〔一〕糖类1、糖的分类、构型与构象2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性〔二〕脂质1、脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点；甘油三酯；氢化；碘值2、磷脂类，甘油磷脂，鞘氨醇，神经酰胺3、萜类和类固醇及前列腺素，胆固醇，各种固醇的来源与转化关系，前列腺素4、脂蛋白及其分类〔三〕氨基酸1、常见的20种氨基酸的分类2、氨基酸的旋光性，氨基酸的酸碱性，氨基酸的化学反响3、氨基酸的分析别离方法〔四〕蛋白质的共价结构1、蛋白质的共价结构〔肽和肽键的结构，氨基酸测序，N端和C 端氨基酸残基测序的各种方法，蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的别离，二硫键位置确实定，多肽的人工合成〕2、蛋白质的氨基酸序列和生物功能〔五〕蛋白质的三维结构1、蛋白质构象的研究方法2、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质〔构型与构象，多肽链肽键的二面角，二级结构的根本类型，超二级结构，常见的纤维蛋白质〕3、三级结构和四级结构〔球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构〕〔六〕蛋白质结构和功能的关系1、肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理2、免疫球蛋白，免疫系统的识别，免疫球蛋白的结构和类别〔七〕蛋白质的别离、纯化和表征1、如何确定蛋白质分子的大小和形状2、蛋白质的胶体性质和沉淀性质3、蛋白质别离纯化的原那么和方法以及含量和纯度的测定〔八〕酶通论1、酶是生物催化剂，酶作为生物催化剂的特性，酶的化学本质，辅酶2、酶的分类和命名3、酶的活力测定和别离纯化4、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶〔九〕酶促反响动力学1、酶促反响的动力学〔米氏学说，米氏常数，双倒数作图法，多种底物反响的不同机理，抑制剂对酶反响的影响〕2、酶的抑制作用3、酶反响的影响因素〔十〕酶的作用机制和酶的调节1、酶的活性中心及其作用原理〔酶的专一性，酶的活性中心，影响酶催化效率的因素〕2、酶活性的调节控制和调节酶〔别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶〕〔十一〕维生素与辅酶2、辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、辅酶A3、代谢常见的有机反响机制4、新陈代谢的研究方法〔二十〕生物能学1、内能、焓、热力学第一定律、第二定律2、化学反响自由能的变化及意义3、ATP在能量转运中的地位及作用〔二十一〕生物膜与物质运输小分子和生物大分子的运输的根本知识〔二十二〕糖酵解作用1、定义及过程2、反响阶段及能量变换的计算3、丙酮酸的去路4、过程的调节及其他糖进入糖酵解的途径〔二十三〕柠檬酸循环1、柠檬酸循环的过程、作用和地位2、其反响机制、调控和化学总结算3、该循环的双重作用〔二十四〕生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用1、电子传递过程、氧化呼吸链概念及组成2、氧化磷酸化的作用机制及葡萄糖彻底氧化的总结算〔二十五〕戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径1、戊糖磷酸途径的主要反响、反响速度的调控及该途径的生物学意义2、葡糖异生作用途径、能量消耗意义和调节3、乙醛酸途径〔二十六〕糖原的分解和生物合成1、糖原的生物学意义2、糖原降解和生物合成的根本知识〔二十七〕光合作用光合磷酸化、Calvin循环、C4途径〔二十八〕脂肪酸的分解代谢1、脂肪酸的氧化与调节、不饱和酸的氧化2、酮体3、磷脂、鞘脂类、甾醇的代谢〔二十九〕脂类的生物合成贮存脂肪和脂类的合成〔三十〕蛋白质降解和氨基酸的分解代谢1、蛋白质的降解和氨基酸分解代谢2、尿素循环3、氨基酸碳骨架的氧化途径4、生糖氨基酸和生酮氨基酸5、重要的氨基酸衍生物6、氨基酸代谢缺陷症〔三十一〕氨基酸及其重要衍生物的生物合成1、氨基酸生物合成的根本途径2、重要氨基酸衍生物的了解〔三十二〕生物固氮1、生物固氮的研究意义2、生物固氮的基因工程〔三十三〕核酸的降解和核苷酸代谢1、核酸和核苷酸的分解代谢2、核苷酸的生物合成3、辅酶核苷酸的生物合成〔三十四〕细胞代谢与基因表达调控1、糖、脂类、蛋白质和氨基酸代谢的相互关系图、主要营养物的代谢图、动物细胞中物质代谢的联系图2、基因表达的调节〔三十五〕基因工程及蛋白质工程1、基因的合成2、克隆基因的表达3、蛋白质工程4、基因工程的应用和展望二、分子生物学〔一〕染色体与DNA1、染色体、DNA的结构、原核与真核DNA的复制特点2、DNA的修复、DNA的转座机制及遗传学效应〔二〕生物信息的传递〔上〕——从DNA到RNA1、RNA的转录、启动子与转录起始2、原核生物与真核生物mRNA的特征比拟、3、终止和抗终止4、内含子的剪接、编辑及化学修饰〔三〕生物信息的传递〔下〕——从DNA到蛋白质1、遗传密码的性质、2、tRNA、核糖体3、蛋白质合成的生物学机制4、蛋白质运转机制〔四〕分子生物学研究方法1、重组DNA技术开展史上的重大事件2、DNA操作技术、基因克隆的主要载体系统、基因的别离和鉴定〔五〕基因的表达与调控〔上〕——原核基因表达调控模式1、原核基因表达调控总论2、乳糖操纵子与负控诱导系统、色氨酸操纵子与负控阻遏系统3、半乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子4、根瘤概念5、转录后调控〔六〕基因的表达与调控〔上〕——真核基因表达调控的一般规律1、真核生物基因的基因结构、转录活性及转录2、真核基因转录调控的主要模式3、其他水平上的基因调控〔七〕疾病与人类健康1、癌基因的分类2、HIV病毒根本知识及预防、肝炎病毒粒子结构3、基因治疗〔八〕基因与发育1、抗体分子结构2、Ig基因重排〔九〕基因组与比拟基因组学1、人类基因组方案2、DNA的鸟枪法序列分析技术3、比拟基因组学及功能基因组学研究。
生化大纲
脂类代谢第一节1、脂质包含脂肪和类脂。
要知道脂肪又称甘油三酯，类脂包括固醇磷脂等。
2、了解三个必须多不饱和必须氨基酸。
3、了解磷脂和胆固醇的结构式。
4、了解脂质的生物学功能。
第二、三节1、辅酯酶的作用（了解）。
2、甘油三酯两个合成途径及主要场所（了解）3、软脂酸合成（原料、NADPH来源、柠檬酸—丙酮酸循环限速酶、过程、辅酶）（熟悉）4、脂肪动员（定义、关键酶、影响激素、甘油变成3—磷酸甘油的过程）（掌握，下划线为重点掌握）5、β—氧化（活化、入线粒体（关键酶）、过程（脱氢、加水、脱氢、硫解）、结果、意义）（掌握）6、脂肪酸生成酮体：酮体的名解、反应原料、场所、关键酶、过程、肝外利用、酮体作用、影响因素、酮尿（掌握、其中加粗为重点掌握）第四节1、甘油磷脂的合成原料（知道是三大营养物质代谢）2、甘油磷脂的两个合成途径（熟悉、知道哪些物质进行哪个途径）3、甘油磷脂的降解(催化酶、产物及生成的化学键)（熟悉）第五节1、胆固醇的分类，分布（了解）2、胆固醇的合成（原料、场所、合成的关键酶）（熟悉）3、胆固醇的去路（熟悉）第六节1、血脂的定义（掌握）2、血浆脂蛋白的分类（掌握）3、四种来源的脂蛋白的代谢途径（掌握）生物氧化一、掌握呼吸链的组成、排列顺序；复合体酶名称功能辅基(重要）复合体ⅠNADH-泛醌还原酶FMN、Fe-S复合体Ⅱ琥珀酸-泛醌还原酶FAD、Fe-S复合体Ⅲ泛醌-细胞色素c还原酶细胞色素b、细胞色素c1复合体Ⅳ细胞色素c氧化酶血红素a、血红素a3、CuBNADH→复合体Ⅰ/琥珀酸→复合体Ⅱ→辅酶Q→复合体Ⅲ→细胞色素c→复合体Ⅳ→氧气二、掌握氧化磷酸化的偶联部位氧化磷酸化的部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内，复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ有质子泵的功能，分别向膜间腔泵出4个、4个、2个质子；质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP质子顺浓度梯度回流释放能量用于合成ATP（复合体ⅤATP合酶）三、掌握胞液中NADH的氧化1、α -磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌辅酶FAD 产生1.5分子ATP2、苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于心肌和肝辅酶NAD+ 产生2.5分子ATP四、熟悉：①氧化磷酸化的偶联机制；②影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂，解偶联剂，ATP合酶抑制剂，甲状腺激素，线粒体DNA突变③ATP在能量代谢中的核心作用五、了解：核苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运；其他氧化体系。
生物化学代码338考试大纲
《生物化学》（代码：338）考试大纲I. 考查目标《生物化学》是为我校招收生物学及相关专业的硕士研究生而设置的具有选拔性质的基础考试科目。
该课程是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。
其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。
由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科。
考试要求是测试考生掌握生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系，并讲授它们的理化性质在生产中的应用。
物质的代谢变化，重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律。
阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译、基因表达等。
基本技能使学生掌握一些生物化学的基本实验方法（离心法、分光光度法、电泳法、层析法）和一些常见仪器（离心机、电泳仪、天平等）的使用及掌握一些与生命科学研究与生物技术产品生产的基本实验技能。
能用所学技术与方法进行某些生物成分的分离、提取、定性、定量测量。
能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据。
II. 考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试三、试卷题型结构1. 名词解释(10题，每题3分，共30分)2. 选择题(20题，每题2分，共40分)3. 填空题(20空，每空1分，共20分)4. 问答题(6题，每题10分，共60分)III. 考试内容第一单元：绪论(一)生物化学定义；(二)生物化学研究内容；(三) 生物体内生物大分子的种类；(四) 生物体内生物大分子的组成特点。
第二单元蛋白质化学(一) 氨基酸的分类；(二) 氨基酸的酸碱性质和等电点；(三) 蛋白质各级结构概念及特点；(四) 蛋白质的结构与功能的关系。
第三单元蛋白质代谢(一) 氨基酸的分解代谢；(二) 尿素循环。
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《480生物化学及生物化学实验》
一、适用报考的专业：生物化工、生物化学与分子生物学、作物遗传育种、生物医学工程等。
二、题目类型：1.填空选择题 2.名词解释 3.简答题 4.论述题
三、参考教材：
1．《生物化学》王镜岩等编著，3版，高等教育出版社
2．《生物化学实验原理和方法》李建武等编著，北京大学出版社
四、基本内容：
1．蛋白质部分：
包括与蛋白质有关的基本概念，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的生物合成及细胞内的加
工运输，与蛋白质有关的分离纯化技术原理与方法。
2． 酶学部分：
包括酶是生物催化剂，酶的分离提纯及活力测定，酶促反应的动力学，酶活性的调节控制和
调节酶；酶工程的基本概念。
3． 核酸部分：
包括核酸的结构与组成及生物学功能；核酸的物化性质与最常用的研究方法。
4．代谢部分：
糖代谢包括酵解；三羧酸循环；磷酸戊糖途径；糖醛酸途径；糖的异生；糖原合成与分解；
糖代谢的调节控制；糖代谢的紊乱。脂类代谢包括脂肪酸和甘油三酯的分解代谢；脂肪酸和
甘油三酯的合成；胆固醇的代谢；脂类代谢的调节；脂肪代谢的紊乱。
5．生物化学最新的一些研究进展主要涉及业已报道发表的研究进展。
《生物化学》教学大纲
学分：2 学时： 32
一、课程的性质与任务
《生物化学》（Biochemistry）课程是化工类专业大类课程之一。通过对《生物化学》
课程的学习，使学生掌握生物化学的基础知识，在分子水平上认识物质与生命的关系；比较
系统地掌握以蛋白质、核酸为主的生物大分子的结构、性质、代谢反应以及它们之间相互转
化的关系；掌握生命遗传变异的机理和化学本质；初步掌握生物化学的实验方法和研究技术
手段；了解本学科的前沿和发展趋势以及生物技术在化学研究中的应用。 启发学生课上善
于思考的能力，激发生物化学的学习兴趣，为今后更深入地学习打下良好基础。
二、课程内容、基本要求与学时分配
第一章：绪论 （2学时）
了解内容：
生物化学的概念以及与相关学科之间的关系；
生物体的化学组成及生物分子间的相互作用；
生物体内的水。
掌握内容：
手性分子，缓冲体系，生物分子之间作用力，水在体内的作用。
第二章：细胞和生物膜（1学时）
了解内容：
细胞—生物体的基本结构单元；
生物膜—结构和生物学功能。
掌握内容：
生物膜的组成、结构及功能；
物质跨膜运输的形式。
第三章：蛋白质（6学时）
了解内容：
氨基酸：20种基本氨基酸的名称、代表符号、结构及分类；氨基酸的解离性质及化
学性质；
多肽：肽键、多肽的性质、多肽链末端氨基酸的测定；多肽的化学合成；多肽的举
例（胰岛素）；
蛋白质：蛋白质的分类和性质；蛋白质的分离和纯化；蛋白质的四级结构；蛋白质
的举例（血红蛋白）。
掌握内容：
（1）凯式定氮法：近似计算生物体中的蛋白质含量；
（2）20种氨基酸结构及其解离性质（pK和pI的关系）；
（3）氨基酸的几个重要化学反应；
与甲醛的反应（碱滴定）
与亚硝酸反应（Van Slyke法）
与茚三酮反应（比色法定性定量测定）
3种氨基酸的紫外区特征吸收峰；
多肽链末端氨基酸的检测方法；
蛋白质分离和纯化方法；
蛋白质的四级结构。
第四章：酶化学（6学时）
了解内容：
酶—生物催化剂的概念、命名及分类；
酶活性的表征；
酶的化学本质和构造；
酶的特性和催化作用机制；
酶促反应的速率和影响因素：米氏方程；
酶与化学催化剂的比较；
酶工程及其应用
掌握内容：
酶催化的特性；
几种辅酶的结构特点和功能 ；
米氏方程及其意义；
酶的结构特点及活性中心的测定；
酶的催化作用机制（丝氨酸蛋白酶、胰凝乳蛋白酶）；
酶的抑制作用（不可逆抑制和可逆抑制）；
有机溶剂中的酶促反应；
酶在环保中的应用前景。
第五章：核酸（6学时）
了解内容：
核酸研究的历史；
核酸的两大分类和组成；
核酸的结构及性质；
核酸的含氮碱基性质及碱基顺序的测定；
核酸的生物功能；
DNA 、RNA和多聚核苷酸的合成；
核酸的几种生物技术（基因工程）。
掌握内容：
DNA 和RNA的化学组成、分子结构和生物功能上的特点；
ATP结构及功能；
DNA双螺旋结构的基本要点及生物学意义；
RNA的类型、结构与功能；
碱基顺序的测定方法；
DNA的遗传与变异的原理；
基因及其功能；
DNA重组技术、基因工程和PCR技术。
第六章：生物氧化和生物能（4学时）
了解内容：
生物氧化的方式和特点；
生物能及其存在形式；
线粒体呼吸链和ATP合成；
线粒体呼吸链的电子传递与自由基的产生；
叶绿体及光合作用。
掌握内容：
ATP是生物能的主要形式；ATP结构特点；
电子从NADH传递到O2的过程；
线粒体呼吸链电子传递与ATP合成关系；
光合作用机制；
光反应和暗反应的基本过程及其之间的关系。
第七章：代谢（5学时）
了解内容：
糖代谢；
脂类代谢；
蛋白质降解和氨基酸代谢；
核酸降解和核苷酸的代谢。
掌握内容：
葡萄糖的分解代谢；
三羧酸循环；
转氨酶催化的转氨基反应。
第八章生物化学过程的调控 (2学时)
了解内容：
生物调控的概念；
生物调控的基本物质；
细胞—酶水平的调控；
化学调控与生物活性分子的设计。