小麦胚蛋白质的研究进展
大米蛋白研究与利用概述
大米蛋白研究与利用概述 摘要：本文从大米蛋白组成成分、结构和性质出发，以研究开发和利用大米促进精深加工为支撑，阐述大米蛋白分离提取方法，概述国内外大米蛋白产品研究及开发利用现状，并对其前景进行展望。 关键词：大米；大米蛋白；提取工艺；制备；利用 农业是国民经济的基础，粮食是基础的基础，是人类赖以生存、繁衍和发展的必要条件，也是食品工业的基础，是所有食品工业的基本原料的来源。稻谷（Oyaza sativa）是人类重要的粮食种类之一，尤其是在亚洲地区。2007年国际水稻研究所统计数据显示，近年来世界年生产稻谷总产量约为5.33亿t，中国的稻谷总产量达到1.865亿t，占35％，居世界首位。稻谷生产和消费集中在亚洲地区，尤其以中国、印度尼西亚、孟加拉、越南和泰国为主［1］。长期以来，稻谷生产和稻谷加工产品及副产品的深加工一直倍受食品科学家高度关注。大米蛋白的开发和利用研究正是基于丰富稻米加工产品和合理利用稻米加工副产品的研究和综合利用。因此，提取和合理利用大米中蛋白质具有重要社会和经济意义。 1 大米蛋白的组成和理化特性 1.1 大米蛋白的组成 大米蛋白具有优良营养品质，是公认的谷类蛋白中的优质植物蛋白。按Osborne分类方法［2］，大米蛋白可粗分为4类：清蛋白（albumins），可溶解于水的蛋白质，占总量2%～5％；球蛋白（globulins），溶于0.5mol／L的NaCl溶液，占总量2%～10％；谷蛋白（glutelin），溶于稀酸或稀碱，占总量80％以上；醇溶蛋白（prolamins），溶于70%～80％乙醇溶液，占总量1%～5％。其中谷蛋白和醇溶蛋白成为贮藏性蛋白，它们是大米蛋白的主要成分。而清蛋白和球蛋白含量较低，是大米中的生理活性蛋白。大米蛋白因赖氨酸含量较高、必需氨基酸含量与其他谷类蛋白中必须氨基酸含量比较具有一定优势和生物价（BV）及蛋白质效用比率（PER）较高而具有良好得营养价值。
蛋白质组学研究方法选择及比较
蛋白质组学研究方法选择及比较 目前研究蛋白组学的主要方法有蛋白质芯片及质谱法，本文将从多方面对两种研究方法进行了解与比较； 蛋白质芯片（Protein Array） 将大量不同的蛋白质有序地排列、固定于固相载体表面，形成微阵列。利用蛋白质分子间特异性结合的原理，实现对生物蛋白质分子精准、快速、高通量的检测。 主要类型： ●夹心法芯片(Sandwich-based Array) ●标记法芯片(Label-based Array) ●定量芯片(Quantitative Array) ●半定量芯片(Semi-Quantitative Array) 质谱（Mass Spectrometry） 用电场和磁场将运动的离子按它们的质荷比分离后进行检测，测出离子准确质量并确定离子的化合物组成，即通过对样品离子质荷比的分析而实现对样品进行定性和定量的一种方法。 主要类型：
●二维电泳+质谱(2D/Mass Spectrometry, MS) ●表面增强激光解吸电离飞行时间质谱(Surface-enhanced laser desorption/ionization- time of flight, SELDI) ●同位素标记相对和绝对定量(Isobaric tags for relative and absolute quantitation, iTRAQ) Protein Array or Mass Spectrometry？ 如何选择合适的研究方法？以下将从六个方面进行比较与推荐： 1.筛查蛋白组学表达差异 建议选择：RayBiotech（1000个因子的芯片）+质谱 a)不同的方法学有不同的特点：对于质谱，可以筛查到未知的蛋白，但是对于分子量大、 低丰度的蛋白质，质谱的灵敏度和准确性有一定的限制。 b)不同的方法能筛查到的目标不同：根据Proteome Analysis of Human Aqueous Humor 一文中报道，质谱筛查到的差异蛋白集中在小分子与代谢物。而用RayBiotech芯片筛查到的结果，多是集中在细胞因子、趋化、血管、生长等等。 c)质谱筛查到355个蛋白，而RayBiotech抗体芯片也筛查到328个蛋白，且用定量芯片 验证25个蛋白有差异，这些蛋白是质谱找不到的。目前RayBiotech夹心法抗体芯片已经可以检测到1000个蛋白，采用双抗夹心法，尤其是对于低丰度蛋白，有很好的灵敏度和特异性，很多的低丰度蛋白是抗体芯片可以检测出来，而质谱检测不到的，且样品不经过变性和前处理，保持天然状态的样品直接检测，对于蛋白的检测准确度高。 d)质谱的重复性一直是质谱工作者纠结的问题，不同操作者的结果，不同样品处理条件， 峰值的偏移等影响因素都会产生大的影响；RayBiotech的夹心法芯片重复性高。
稻米蛋白质的研究进展
稻米蛋白质的研究进展 谢新华!，"，肖昕!，李晓方!!，刘邻渭" （!#广东省农科院水稻研究所／农业部水稻遗传改良重点实验室／广东省水稻育种新技术重点实验室，广东广州$!%&’%；"#西北农林科技大学食品科学与工程学院，陕西杨凌(!"!%%） 摘要：综述了国内外有关稻米蛋白质的分子结构、遗传机制、变化机理以及影响蛋白的环境因素、稻米蛋白质研究中常用的测定和提取方法的研究概况，提出目前在高蛋白质含量水稻品种的选育上存在的主要问题及育种新法，为水稻品质育种提供参考。 关键词：蛋白质；研究进展；水稻 中图分类号：)$!!；)**%#*+$文献标识码：,文章编号：!%%’-.(’/（"%%*）%&-%%%"-%* 水稻是我国的主要粮食作物之一，其常年种植面积和产量分别占粮食作物的*%0和’%0，我国居民的食物中(%0的热量、&$0的蛋白质和大部分微量元素均来自谷类，其营养品质越来越受到人们的重视。蛋白质含量是稻米营养品质的重要指标，稻米的生物价、蛋白价、化学价表明其营养价值是植物中最好的，接近某些动物蛋白，且富含人体必需的.种氨基酸，改善稻米营养品质的育种目标主要在于提高其蛋白质含量。因此，培育高蛋白质含量的水稻品种是当前水稻品质育种的重要课题之一。 !稻米蛋白的结构和特性 稻米的主要成分是淀粉和蛋白质，其含量分别约为.%0和.0。稻米籽粒的蛋白质分布不均匀，胚及胚乳表面糊粉层中的含量较高，而在胚乳内的含量较低。稻米蛋白根据其溶解性的不同分为’种类型：（!）水溶性白蛋白；（"）盐溶性球蛋白； （*）碱溶性谷蛋白；（’）醇溶蛋白。其中谷蛋白和球蛋白为主要成分，各占.%0和!"0，醇溶蛋白占*0。稻米谷蛋白由二硫键收稿日期："%%*-%&-!& 基金项目：国家自然科学基金重大项目（*1.1**$ %）；广东省自然科学基金项目（%"%*.’）；农业部“1’.”项目 作者简介：谢新华（!1(.-），男，在读硕士生 !通讯作者（2-3456：65754894:;!!&*#:<=） 连接的多个亚基组成，分子量大，而稻米球蛋白分子量小［!］。 通过对稻米蛋白的热力学分析能掌握到有关稻米蛋白的烹调效能、物理化学能量效应及稻米蛋白的热力学特性等。稻米的热力学性质为设计其加工工艺和热处理过程提供重要理论依据，如变性、结晶和糊化性质用差示扫描量热法确定。蛋白质变性增大了其表面的疏水性，这是由于被包裹在分子内部的疏水基团暴露出来［"］，因此可用稻米蛋白的表面疏水性来计量蛋白质的功能活性。稻米蛋白的表面疏水性，是利用荧光分光光度计测定,>)（!-苯氨基 -.-萘磺酸）与蛋白质反应产物的荧光强度来确定［*］。 稻米蛋白的价值主要体现在其低过敏性， 无色素干扰，具有柔和而不刺激的味道及高营 养价值。稻米蛋白富含人体必需的.种氨基酸，尤其赖氨酸含量高于其他禾谷类，由于稻米的粗纤维和单宁含量都很低，而蛋白质的生物价与第一必需氨基酸—赖氨酸的浓度有关，使得稻米蛋白中真正可消化蛋白质比其他谷类都高。 "稻米蛋白的遗传机理 稻米蛋白质主要储存在水稻种子的胚乳部分，其胚乳是不同于母体植株的遗传世代。种子的胚乳是三倍体，而提供其营养物质的母体植株属于二倍体，这一复杂的遗传体系给胚乳 "广东农业科学"%%*年第&期万方数据
大米蛋白
大米蛋白研究进展 2004-07-30王章存申瑞玲姚惠源中国粮油学报，2004年第2期 大米是世界上的主要粮食之一，全世界一半以上、我国三分之二以上的人口以大米为主食。因此，大米蛋白是人们膳食中重要的蛋白来源。我国稻谷种植面积很大，每年的稻谷产量有1800亿公斤左右。这些稻谷加工成的大米除了食用外，还作为味精发酵和淀粉糖生产的原料。在这些加工环节中产生了大量的副产品米糠和米渣。米糠含有丰富的营养物质，其中蛋白质的含量约12％，脱脂米糠中蛋白质的含量可高达18％。米渣中蛋白质的含量在40％以上，俗称大米蛋白粉和大米浓缩蛋白(RPC)。它们都是宝贵的蛋白质资源，国外非常重视大米和米糠的开发利用，并生产出了附加值很高的营养保健食品和化妆品。过去我国将它们作为动物饲料使用，资源未得到合理利用。近年来，国内对此给予高度重视，一些科研机构和企业加大了研究开发力度。本文从开发利用的角度对近年来国内外大米和米糠蛋白的研究最新进展作一介绍。 1 大米蛋白的结构、组成和性质 大米蛋白种类很多，一般以其溶解特性进行分类。首先用水提取大米或米糠中的蛋白质所得到的蛋白组分称为清蛋白；残渣用稀盐溶液提取得到的蛋白组分为球蛋白；再用75％乙醇提取的组分为醇溶蛋白，最后残渣中蛋白质只能用酸或碱溶解，分别称为酸溶性蛋白和碱溶性蛋白，二者统称为谷蛋白。 谷蛋白和醇溶蛋白也叫贮藏蛋白，是大米中的主要蛋白成分，谷蛋白占总蛋白的80％以上，醇溶蛋白占10％左右；而清、球蛋白含量极少，是大米中的生理活性蛋白，在稻谷发芽早期，它们起着重要的生理作用。 不同蛋白氨基酸组成各有特点。清蛋白中不带电荷的疏水性氨基酸含量较高，酸性氨基酸较低；球蛋白中碱性氨基酸含量较高，达15%以上，而醇溶性蛋白的碱性氨基酸含量只有球蛋白中的一半左右，但其疏水性氨基酸却远高于其它类蛋白。 蛋白的溶解性不仅与其氨基酸组成有关，与其存在状态也有关系。研究表明，在胚乳中蛋白主要以两种聚集体形式存在，即PB-I和PB-Ⅱ型。电子显微镜观察表明，PB-I聚集体呈片层结构，致密颗粒直径为0.5～2μm，醇溶蛋白即存在于PB-I中；而PB-Ⅱ呈椭球形，不分层，质地均匀，颗粒直径约4μm，其外周膜不明显，谷蛋白和球蛋白存在于PB-Ⅱ中。两种聚集体常相伴存在。 在大米发芽过程中，两种蛋白聚集体发生解体，但二者的可消化性明显不同，PB-Ⅱ因没有致密的硬核更容易被消化水解，而PB-I在发芽后9天时仍保持着片层结构。用SDS-PAGE技术研究证明，PB-Ⅱ不断有新的电泳谱带亦即新的蛋白质组分出现，而PB-I的组分稳定。说明二者蛋白质分子在代谢方面是有差异的。 大米蛋白中的胱氨酸含量较高，含有较多的-S-S-键。这些链内或链间-S-S-键使蛋白质多肽链聚集成致密分子，也可能是形成蛋白聚合体的重要原因。聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)分析结果显示，在PB-Ⅱ聚集体中的蛋白质含有分子量为64、140、240、320、380和500Kda甚至超过2000KDa的组分。分子生物学的研究表明，大米贮藏蛋白的基因表达时首先合成的是分子量为
乳清蛋白与老年肌肉衰减征研究进展1
乳清蛋白与老年肌肉衰减征研究进展 蒋与刚1，杨亚丹2，李 静1 （1军事医学科学院卫生学环境医学研究所，天津 300050；2天津市干部疗养院，天津 300191） 基金项目：天津市应用基础及前沿技术研究计划面上项目（项目编号：09JCYBJC12900）。 作者简介：蒋与刚（1967— ），男，河南信阳人，研究员，主要从事营养神经科学和老年营养研究。 肌肉衰减综合征(Sarcopenia)是一种以骨骼肌肌纤维质量下降、肌肉力量减小、肌肉耐力及代谢能力下降、结缔组织和脂肪增多等为主要特征的增龄性退行性病征[1]。研究表明，肌肉减少30％将影响肌肉的正常功能，可出现肌肉松弛、皮肤皱褶增多、体重下降、身体虚弱、抵抗力下降等症状；同时，老年人的活动能力也降低，完成行走、登高、坐立、举物等各种日常动作困难，并逐步发展到难以站起、下床困难、步履蹒跚、平衡障碍、极易摔倒骨折，增加了残疾和丧失生活自理能力的风险，也给社会与家庭带来沉重的经济负担[2]。流行病学调查结果显示，60岁以上的老年人约3成罹患肌肉衰减综合征。随着我国步入老龄化社会，老年肌肉衰减征已成为威胁老年人健康的重要公共卫生问题。 肌肉衰减征的发病机制主要涉及以下几个方面[3]：(1)神经元数量及传导速度下降；(2)肌纤维变化；(3)兴奋-收缩耦连减少；(4)氧化损伤；(5)卫星细胞激活/增殖减少；(6)收缩蛋白基因表达减少；(7)收缩蛋白mRNA 转录减少；(8)肌肉代谢变化；(9)胞质分裂增加；(10)内分泌变化和/或组织对激素的反应下降；(11)对营养和/或代谢反应下降，等。大量研究显示，抗阻力运动和适量优质蛋白质摄入是防治老年肌肉衰减征的有效途径。本文综述膳食蛋白质与肌肉衰减综合征关系的研究进展，重点介绍乳清蛋白在防治肌肉衰减征中的作用及相关机制。 1 膳食蛋白质与老年肌肉衰减征的关系 蛋白质是生命的物质基础。老年人发生蛋白质摄入 不足的危险性高[4]。Kerstetter等报道，在50岁以上的老人中，32％—41％的女性、22％—38％的男性蛋白质摄入量低于膳食供给量标准RDA（0.8g/kg·d）[5]。2002年中国居民营养与健康状况调查报告显示[6]，我国60岁以上老年人平均每人每天蛋白质摄入量仅为59.33g，明显低于膳食营养素参考摄入量(DRI) 的要求，即男性75g、女性65g。 老年人膳食蛋白质摄入不足可导致机体负氮平衡，加速肌肉萎缩、器官功能退化。因此，经常摄入富含蛋白质的食物对于增加肌肉蛋白质是必需的。一些研究发现，蛋白质摄入与肌肉质量呈正相关关系[7,8]。多位学者认为蛋白质的RDA虽然对健康人而言是充足的，但不能阻止衰老伴随的肌肉丢失[9]。另外，有学者建议每天摄入的蛋白质总量应平均分配到一日三餐中去[10]。如果需要额外补充蛋白质，应在三餐之间进行[11]。研究表明，每天每kg体重摄入1.6g蛋白质可增加老人运动诱导的肌肉增多[12]。另一项研究表明，维持肌肉质量所需蛋白质的最低需要量为1.0g/kg·d [13]。Jones的研究结果表明，老年人的膳食蛋白质摄入量增至1.0—1.3g/kg·d 有助于维持氮平衡，并有可能减缓因能量摄入减少所致的蛋白质合成能力的下降。因此，老人摄入蛋白质推荐量为1.0—1.5g/kg·d。 由于代谢的改变，老年人与年轻人相比从等量膳食蛋白质中产生的肌肉蛋白要少。但如果摄入的蛋白质或氨基酸混合物中加入10g以上必需氨基酸则可产生于年 轻人相同的反应[14，15]。Solerte等在一项随机试验中，对 41名、66—84岁的老年肌肉衰减征患者进行了研究。给 摘 要：肌肉衰减征(Sarcopenia)是伴随衰老而出现的一种以肌肉质明显减少、肌肉力量下降为特点的常见病征，同时伴随功能下降和多种慢性病发生。摄入充足的膳食蛋白质和能量，以及加强抗阻力运动和有氧运动是防治老年人肌肉衰减征的重要措施。乳清蛋白富含亮氨酸等支链氨基酸和谷氨酰胺，在防治老年肌肉衰减征中具有独特而重要的作用。 关键词：乳清蛋白；老年肌肉衰减征；膳食蛋白质中国食物与营养 2011,17(7):71-73Food and Nutrition in China
稻糠大米蛋白知识
大米蛋白 一大米蛋白 主要由清蛋白、球蛋白、醇溶性蛋白和谷蛋白等四种蛋白组成，大米渣中主要是胚乳蛋白，由白蛋白(4％～9％)、盐溶性球蛋白(10％～11％)、醇溶性谷蛋白(3％)和碱溶性谷蛋白(66％～78％)组成.在谷物蛋白中，大米蛋白的生物价(B．V．)和蛋白价(P．V．)均比其它蛋白质高。大米蛋白的氨基酸组成平衡合理，且氨基酸含量高，是其它植物蛋白所无法比拟的。大米蛋白被公认为优质的食品蛋白，符合WHO／FAO推荐的理想模式。大米蛋白的生物价很高，其营养价值高，可与鸡蛋、牛乳、牛肉相媲美。另外，大米蛋白是抵抗原形蛋白，不会产生过敏反应，对生产婴幼儿食品是十分有利的。大米蛋白不仅具有独特的营养功能，还有其它一些保健功能。近来的研究表明，大米蛋白能够降低血清胆固醇的含量. 大米、米糟、米糠等原料都可用来制备大米蛋白，围绕大米蛋白开发和利用，研究者提出各种不同制备方法，主要有：溶剂提取、酶法提取、碱法提取、酸法提取、物理提取和复合提取法。 至2007年国内提供的纯净大米蛋白一般为饲料级（一般65%含量左右及以下），食品级（一般80%含量左右）和大米蛋白肽（全溶于水，70-90%肽含量，食品级）。 二大米蛋白粉标准 大米主要的营养成分：约含有75%的淀粉，是人体热量的主要来源，蛋白质7%；脂肪2%，其他营养成分如纤维素、矿物质及维生素B群等均含量丰富，且不含胆固醇。 上海依之久生物工程有限公司 电话： 地址：上海青浦赵巷崧泽工业园区崧秀路1196号 大米蛋白粉是采用现代生物技术从大米中提取的高纯度精细蛋白质粉，具有如下特点： ＊生物效价高，比大豆蛋白的生物效价高10个百分点； ＊低过敏性，适合于各种营养食品中添加； ＊不含胆固醇，符合于现代人的健康要求；
大米蛋白质提取技术研究
大米蛋白质提取技术研究 摘要：大米蛋白是一种优质植物蛋白，它氨基酸组成合理，有较高的生物利用率及特有的低过敏性。本文从碱性提取，酶法提取，复合提取几个方面详细介绍了大米蛋白质的提取工艺,并阐述了提取大米蛋白工艺的发展趋势。 关键词：大米蛋白质提取溶剂法提取酶法提取发展趋势 1 引言 稻谷是一种重要粮食作物，据统计，全球约有一半左右人口都以大米作为主食。长期以来，稻谷生产及其综合利用一直受到食品科学家高度关注。大米副产品开发与利用，如米糠、碎米等资源都得到较好开发利用，但对其中蛋白质开发利用研究，却还十分有限。与玉米、小麦等蛋白相比，大米蛋白具有营养价值优及人体吸收利用率高等特点，其生物效价达77[1]，远高于其它植物蛋白；大米蛋白还具有低过敏性、无色素干扰等特点，味道柔和而不刺激。此外，大米蛋白富含各类氨基酸，尤其是赖氨酸含量居谷物类食物第一位。 1 大米蛋白的组成和结构 1.1 大米蛋白的组成 大米蛋白主要由清蛋白、球蛋白、醇溶性蛋白和谷蛋白四种蛋白组成，其中谷蛋白和球蛋白为主要成分，各自占80％和12％，醇溶蛋白占3％。球蛋白和清蛋白是大米胚乳中生理活性蛋白，种类很多，相对分子质量为10～200 KDa和16—130 KDa。醇溶蛋白和谷蛋白是大米中的储藏蛋白，醇溶蛋白含量不高，但与胚乳蛋白体的形态密切相关。大米渣中主要是胚乳蛋白，由白蛋白(4％～9％)、盐溶性球蛋白(10％～11％)、醇溶性谷蛋白(3％)和碱溶性谷蛋白(66％～78％)组成。1.2 大米蛋白的结构 大米蛋白主要以两种蛋白体(protein body，PB)形式存在，即PB.I和PB.II两种类型。电子显微镜观察表明，PB.I蛋白体呈片层结构，致密颗粒直径为0.5～2,醇溶蛋白即存在于PB.I中；而PB.II呈椭球形，不分层，质地均匀，颗粒直径约4 ，其外周膜不明显，谷蛋白和球蛋白存在于PB—II中。两种蛋白体常相伴存在[2-3] 2 大米蛋白分离提取研究现状 大米蛋白来源较广泛，以早籼米或碎米为原料生产淀粉糖或米粉糖化后等副产品米渣，蛋白质含量高达40％~70％，是蛋白质良好资源。
比较蛋白质组学研究中的稳定同位素标记技术
进展评述 比较蛋白质组学研究中的稳定同位素标记技术 刘新1,2 应万涛1,2 钱小红1,23 (1军事医学科学院放射与辐射医学研究所 北京 100850;2北京蛋白质组研究中心 北京 102206) 摘 要 比较蛋白质组学是指在蛋白质组学水平上研究正常和病理情况下细胞或组织中蛋白质表达变化,以期发现具有重要功能的生物标识物,为疾病的早期诊断提供依据。近年来它正成为蛋白质组学研究的热点和发展趋势。比较蛋白质组学的研究方法和策略有多种,本文就最近几年来稳定同位素标记技术(体内代谢标记技术和体外化学标记技术)在比较蛋白质组学研究中的进展进行综述。 关键词 比较蛋白质组学 稳定同位素标记 体内代谢标记 体外化学标记 Application of Stable Isotope Labeling in Comparative Proteomics Liu X in1,2,Y ing Wantao1,2,Qian X iaohong1,23 (1Beijing Institute of Radiation Medicine,Beijing100850; 2Beijing Proteome Research Center,Beijing102206) Abstract C omparative proteomics is the research of protein expression changing between normal and pathological cell or tissue on the proteome level.P otential biomarkers w ould be discovered from the research by comparative proteomics, which will be helpful to the diagnosis and therapy of diseases.In the recent years,it has been becoming the hot spot of the proteomics research and many strategies used in comparative proteomics have been developed.During those approaches,the strategies based on stable is otopic labeling coupled with mass spectrometry have been extensively used and lots of success ful applications have been reported.In contrast to the traditional radioactive is otope labeling method,stable is otope labeling technique was not radioactive and the operation is simple.Metabolic labeling in viv o and chemical labeling in vitro are tw o parts of stable is otope labeling technique,which both have various advantages and disadvantages.This paper reviewed the progress of stable is otope labeling technique in comparative proteomics. K ey w ords C omparative proteomics,S table is otope labeling,Metabolic labeling in viv o,Chemical labeling in vitro 随着人类基因组精确图谱的公布,基因组功能的阐明已经成为生命科学研究中一项极重要的任务[1]。蛋白质是基因的最终产物同时也是基因功能的最终执行体,因而人类基因的表达及其功能有待于在蛋白水平上揭示。蛋白质组学的研究目的是分离和鉴定组织或细胞中的所有蛋白质。生物体在生长发育过程中,基因组是相对稳定的,而蛋白表达是高度动态变化的,并且具有严格调控的时间和空间特异性[2]。为了研究生物体在不同状态下表达的所有蛋白质的动态变化,比较蛋白质组学应运而生,即在蛋白组学水平上,研究在正常生理和病理状态,或受到不同的外部环境刺激下,或在突变等因素影响下,蛋白质表达的变化情况,以期发现生物体内关键的调控分子及与疾病相关的蛋白质标志物,最终为疾病的防诊治、新型疫苗的研发等提供理论依据。 为了研究蛋白质表达的动态变化,基因表达检测技术,如微阵列法[3]、DNA(脱氧核糖核酸)芯片法[4]等曾被广泛使用。这些方法虽然能够实现对mRNA(信使核糖核酸)进行定性和定量分析,但 刘新 男,27岁,博士生,现从事比较蛋白质组学研究。 3联系人,E2mail:qianxh1@https://www.360docs.net/doc/b99411197.html, 国家自然科学基金(20505019、20505018)、国家重点基础研究发展规划项目(2004C B518707)和北京市科技计划重大项目(H030230280190)资助项目 2006207220收稿,2006209221接受
大米中蛋白质含量的测定
目的意义： 水稻是重要的粮食作物之一，其品质优劣是值得人们重视的问题。一个高产水稻品种，往往由于食味差、或营养不丰富，而不受大众的欢迎。因此，在保证高产的同时，还要改善稻米的品质。本实验将测定大米品质的几个重要生化指标，为水稻育种提供理论依据。 Ⅰ大米蛋白质含量的测定——考马斯亮兰G—250法 一、原理 考马斯亮G—250是一种染料，在游离状态下呈红色，在465nm波长处有最大光吸收。它能与蛋白质稳定结合，结合蛋白质后变为青色，在595nm处有最大吸收，在一定蛋白质浓度范围内（0～1000μg/ml），蛋白质—色素结合物在595nm波长下的光吸收与蛋白质含量成正比，故可用于蛋白质的定量测定。该法反应迅速，蛋白质与考马斯亮兰G—250的结合反应能在2分钟内达到平衡。结合物在室温下1小时内保持稳定，反应非常灵敏，可测出微克级蛋白质含量，是最近新发展起来的一种较理想的蛋白质定量法。 二、实验材料、仪器及试剂 1．仪器： 721型分光光度计离心机50ml容量瓶10ml刻度试管研钵量筒移液管 2．试剂： （1）牛血清白蛋白（1000μg/ml）：称取100.00mg牛血清白蛋白，溶于100ml蒸馏水中，配制成标准蛋白质溶液。 （2）考马斯亮兰G-250溶液：称取100ml考马斯亮兰G—250，溶于50ml 90%乙醇中，加入85%（W/V）的磷酸100ml，最后用蒸馏水定容到1000ml，过滤，常温下可放置1个月。 （3）0.1mol/LnaOH：称取4g氢氧化纳，用蒸馏水溶解，并定容至1000ml。 3．材料：大米粉 三、实验方法 1．标准曲线的制作： 取6只10ml刻度试管，编号，按下表数据配制牛血清白蛋白标准溶液。准确吸取上述各管溶液0.1ml，对应放于另外6支10ml刻度试管中，加入5ml考马斯亮兰G-250溶液，盖塞，将试管中溶液给向倒转混合，放置2分钟后，用10mm光径的比色杯在595nm波长下比色。以光密度值为纵坐标，以蛋白质浓度值为横坐标，制作出标准曲线。 2．样品中蛋白质提取： （1）准确称取稻米粉0.5克，放入研钵中，加2ml0.1mol/L NaOH，研磨成匀浆，转入到10ml离心管中，再用6ml 0.1mol/ L NaOH分三次洗涤研钵，洗液一并转入10ml离心管中，
小G蛋白的研究进展
小G蛋白的发展及研究现状 G蛋白是普遍存在于真核生物细胞中的一个GTP结合蛋白家族，根据其压机组成及分子量大小，可以将参与细胞信号转导的G分为异三聚体G蛋白、小G蛋白和几种特殊的GTP结合蛋白。小G蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有GTP酶活性，其功能同样受鸟核苷酸调节，但与跨膜信息传递没有直接的关系，在结构上也不同于其他的G蛋白，其分子量较小，在20-30kDa之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，且第一个被发现的小G蛋白是Ras,其他的还有Rho,SEC4,YPT1等，微管蛋白β亚基也是一种小G蛋白。小G蛋白与其他G蛋白相同的是当结合了GTP时即成为活化形式，这时可作用于下游分子使之活化，而当GTP水解成为GDP时则回复到非活化状态。 在细胞中存在着一些专门控制小G蛋白活性的小G蛋白调节因子，有的可以增强小G蛋白的活性，如鸟苷酸交换因子（guanine nucleotide exchange factor, GEF）和鸟苷酸解离抑制因子（Guanine nucleotide dissociation Inhibitor, GDI）,有的可以降低小G蛋白的活性，如GTP酶活化蛋白（GTPase activating protein, GAP）。近年来研究发现小G蛋白，特别是一些原癌基因表达产物有着广泛的调节功能。Ras蛋白主要参与细胞增殖和信号转导；Rho蛋白对细胞骨架网络的构成发挥调节作用；Rab蛋白则参与调控细胞内膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亚家庭可能分别参与淋巴细胞极化（polarization）和抗原的提呈。某些信号蛋白通过SH-3功能区将落氨酸激酶途径同一些由小G蛋白所控制的途径连接起来，如Rho（与Ras有30%同源性）调节胞浆中微丝上肌动蛋白的聚合或解离，从而影响细胞的形态。这一事实解释了某些含有SH-3的蛋白同细胞骨架某些成分相关联或调节它们的功能。 1.Ras蛋白 ras基因家族中有三个成员，分别为H-ras、N-ras、K-ras，在已发现多种不同的的肿瘤中，物理或化学致癌因素均可引起ras基因突变，在体外试验中转染野生型ras 的细胞正常生长，而转染突变ras的细胞恶性增殖，ras突变抑制Ras与GAPs反应，引起Ras的持续活化。 Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，分子量21kD，定位于细胞膜内侧。它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸的结构域中，p21Ras结构轻微不同，除了K-Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B型外，其余Ras家族成员最后四个氨基酸均为Cys186-A-A-X-COOH序列。Ras蛋白存在4种异构型：H-Ras、N-Ras、 K-Ras4A和K-Ras4B，它们是3种基因的产物，而K-Ras4A和K-Ras4B是同一基因不同剪接的结果。Ras蛋白在合成后，需要经过一系列的加工修饰，才能定位于细胞膜内侧。有研究表明，激活Ras的表达能增强血管生长因子的表达，提示Ras在血管生成中发挥作用，抑制Ras活性能抑制依赖Ras的肿瘤细胞增殖，也能干扰血管生成。
大米蛋白性质研究
大米蛋白研究进展 作者：王章存申瑞玲姚惠源 来源：见正文 发布时间：2004-7-29 12:55:07 大米是世界上的主要粮食之一，全世界一半以上、我国三分之二以上的人口以大米为主食。因此，大米蛋白是人们膳食中重要的蛋白来源。我国稻谷种植面积很大，每年的稻谷产量有1800亿公斤左右。这些稻谷加工成的大米除了食用外，还作为味精发酵和淀粉糖生产的原料。在这些加工环节中产生了大量的副产品米糠和米渣。米糠含有丰富的营养物质，其中蛋白质的含量约12％，脱脂米糠中蛋白质的含量可高达18％。米渣中蛋白质的含量在40％以上，俗称大米蛋白粉和大米浓缩蛋白(RPC)。它们都是宝贵的蛋白质资源，国外非常重视大米和米糠的开发利用，并生产出了附加值很高的营养保健食品和化妆品。过去我国将它们作为动物饲料使用，资源未得到合理利用。近年来，国内对此给予高度重视，一些科研机构和企业加大了研究开发力度。本文从开发利用的角度对近年来国内外大米和米糠蛋白的研究最新进展作一介绍。 1 大米蛋白的结构、组成和性质 大米蛋白种类很多，一般以其溶解特性进行分类。首先用水提取大米或米糠中的蛋白质所得到的蛋白组分称为清蛋白；残渣用稀盐溶液提取得到的蛋白组分为球蛋白；再用75％乙醇提取的组分为醇溶蛋白，最后残渣中蛋白质只能用酸或碱溶解，分别称为酸溶性蛋白和碱溶性蛋白，二者统称为谷蛋白。 谷蛋白和醇溶蛋白也叫贮藏蛋白，是大米中的主要蛋白成分，谷蛋白占总蛋白的80％以上，醇溶蛋白占10％左右；而清、球蛋白含量极少，是大米中的生理活性蛋白，在稻谷发芽早期，它们起着重要的生理作用。 不同蛋白氨基酸组成各有特点。清蛋白中不带电荷的疏水性氨基酸含量较高，酸性氨基酸较低；球蛋白中碱性氨基酸含量较高，达15%以上，而醇溶性蛋白的碱性氨基酸含量只有球蛋白中的一半左右，但其疏水性氨基酸却远高于其它类蛋白。 蛋白的溶解性不仅与其氨基酸组成有关，与其存在状态也有关系。研究表明，在胚乳中蛋白主要以两种聚集体形式存在，即PB-I和PB-Ⅱ型。电子显微镜观察表明，PB-I聚集体呈片层结构，致密颗粒直径为0.5～2μm，醇溶蛋白即存在于PB-I中；而PB-Ⅱ呈椭球形，不分层，质地均匀，颗粒直径约4μm，其外周膜不明显，谷蛋白和球蛋白存在于 PB-Ⅱ中。两种聚集体常相伴存在。
大米蛋白质含量是多少
大米蛋白质含量是多少 相信大家对于大米肯定是不会陌生的吧，大米是我们常见的一种主食，大米不但可以食用而且还含有丰富的营养，所以大米受到了大家的喜欢，大米里面含有丰富的蛋白质和多种我们人体需要的微量元素，经常吃大米可以起到很好的养生保健功效，下文我们就来给大家介绍一下大米蛋白质含量是多少。 大米蛋白品质是公认谷类蛋白中佼佼者，其含有丰富必需氨基酸，第一限制性氨基酸赖氨酸含量高于其它谷类蛋白，且氨基酸组成模式与WTO/FAO推荐模式相接近，易于被人体消化吸收。与其它谷类蛋白相比，大米蛋白生物价(BV)和蛋白质利用率(PER)更高，生物价可高达77，蛋白质利用率为1.36%~2.56%，在 各种粮食中均居第一位。大米蛋白品质优于小麦蛋白和玉米蛋白，含有优质赖氨酸，且过敏性低，使大米蛋白非常适于开发婴幼儿食品。大米蛋白氨基酸组成模式优于酪蛋白和大豆分离蛋白，能满足2~5岁儿童对氨基酸需求。此外，大米蛋白可加工成酱油、高蛋白粉、蛋白饮料、蛋白胨和蛋白发泡粉等，若将其降解成短肽或氨基酸，则可制成营养价值极高氨基酸营养液，用于保健饮料、调味品、食品添加剂等。
抗高血压、降胆固醇大米分离蛋白对幼鼠肾脏cyp4a和 cyp2c表达影响可改善花生四烯酸代谢，可用作抗高血压成分。研发现，大米分离蛋白能增加信使核糖核酸(mRNAs)量，RNAs负责肾脏中两种重要蛋白质cyp2c11和cyp2c23合成，这两种蛋白质对花生四稀酸和羟二十碳四烯酸代谢起到很重要作用，且羟二十碳四烯酸在调节血压方面很重要。临床研究发现，大米分离蛋白能降低胆固醇。大米含许多与其蛋白质组成相关化学物质，包括生育酚衍生物、生育三烯酚和谷维素，这些物质对降低胆固醇有一定作用。 预防慢性疾病合理营养膳食可预防一些疾病，如心脏病和癌症。亚洲人患心脏病几率要低于欧洲人，这可能与亚洲人以大米为主食有关。相关研究发现，大米分离蛋白对遗传性高胆固醇小鼠模型动脉粥样硬化有一定抑制作用，可降低动脉粥样硬化对动脉破坏作用，其作用机理尚不明确;实验还表明，食用大米可降低心脏病发生率。 在上面的文章里面我们介绍了一种常见的主食，那就是大米了，我们知道大米不但可以食用而且还含有丰富的营养，常吃大米有利于我们的身体健康，上文为我们详细介绍了大米蛋白质含量是多少。
荧光蛋白研究进展
荧光蛋白研究进展 赵嫚 学院：理学院班级：应化0803班学号：2008310203907 摘要：凭借在绿色荧光蛋白质(GFP)研究领域取得的重要成就，3 位科学家获 得了今年的诺贝尔化学奖，他们分别是马丁·查尔菲、钱永健和下村修。绿色荧光蛋白质可以帮助科学家了解细胞机制如何工作。利用转基因技术，所有细胞和动物都可以产生荧光蛋白质。康涅狄格学院化学家、《发光基因》作者马克·齐默将绿色荧光蛋白质称之为“21 世纪的显微镜”。通过让基因携带绿色荧光蛋白质——与瘤转移或大脑功能有关的基因——科学家只需通过寻找荧光便可知 道基因何时以及为什么“开启”。本文就GFP的发现历程、生化特性、及其在分子生物学研究中的应用潜力进行简要阐述。 关键词:荧光蛋白质 GFP 诺贝尔化学奖研究前景 1、荧光蛋白质简介 荧光蛋白质为从发光生物中分离出的发光性蛋白质。它不是虫荧光素、虫荧光酶那种酶蛋白质催化所引起的发光，而是通过低分子物质催化而发光的蛋白质。水母的发光蛋白质（aequorin）是通过Ca2+而发光的。海仙人掌类的Renilla也含有同样的发光蛋白质。这种物质包含在细胞内颗粒中，这种颗粒称发光小体（lumisome），发光蛋白质所包含的发光物体是与海荧虫荧光素极为相近的物质，因而推测，发光蛋白质的发光与虫荧光素、虫荧光素酶反应有着密切的关系。 自1992 年绿色荧光蛋白基因从水母体内克隆以来，现在已经从很多的海洋生物物种中克隆到了新的荧光蛋白，它们能特异地“点亮”生物分子或细胞，并显示出生物分子的活动情况，从而能更有助于我们揭示这些分子或细胞的活动规律及本质。已报道的荧光蛋白光谱分布于整个可见光区，它们被广泛应用于基因的表达调控、蛋白质空间定位与转运、蛋白折叠、信号传导、蛋白酶活性分析、生物分子相互作用等研究领域，荧光蛋白的发现与应用为现代生物学的研究提供了强有力的研究手段。 日籍科学家下村修（Osamu Shimomura）首次从水母(Aequorea victoria) 中分离出绿色荧光蛋白(green fluorescent protein，GFP)，美籍教授查尔菲（Martin Chalfie）首次将GFP 的cDNA 转到新的物种中表达。美籍华裔科学家钱永健（Roger Y. Tsien）率先阐述了GFP 发光的化学机制，并于1995 年通过单点突变(S65T) 技术获得了荧光强度和光稳定性大大增强的GFP 突变体(GFP-S65T)。Tsien 研究组基于GFP，进一步突变出了蓝色荧光蛋白(blue fluorescent protein，BFP)、青色荧光蛋白(cyan fluorescent protein，CFP) 和黄色荧光蛋白(yellow fluorescent protein，YFP)。后来，研究人员又从珊瑚和海葵等物种中克隆出光谱红移的荧光蛋白，极大地扩展了荧光蛋白的多色成像应用。近几年来，科学家巧妙地将光活化与光转换荧光蛋白应用于高分辨成像，
大米蛋白改性技术研究进展
大米蛋白改性技术研究进展 摘要：大米是一种重要的蛋白资源，天然大米蛋白由于某些功能特性的限制而影响了其在食品加工中的应用。大米蛋白改性是当前植物蛋白深加工领域的研究热点，是拓宽大米蛋白应用的关键。本文简单介绍了大米蛋白的营养和功能特性，并概述了大米蛋白改性的分类及目前国内外大米蛋白改性研究的进展，并对大米蛋白的改性研究方向进行了展望。探索大米蛋白改性技术及其功能特性，对于开辟大米新的利用途径，提高其使用价值，具有重要的实际意义。 关键词：大米蛋白，改性，酶法 稻谷是全球第一大作物。据联合国粮农组织统计数字显示，世界稻谷总产量约为5.8亿吨[1]。世界大约有50%的人口尤其是亚洲地区主要以大米为主食，且亚洲地区稻谷的生产占世界总产量的91%，中国的稻谷总产量达到1.85亿吨，占据其中的37%，居世界首位。 大米蛋白含有18 种氨基酸，具有人体不能自行合成的8 种必需氨基酸，且氨基酸配比合理，接近WHO/FAO 推荐标准。生物效价高，不含胆固醇及低过敏性，是生产婴幼儿营养食品的好原料[2]。但由于大米蛋白中存在较多的二硫键、表面疏水性氨基酸残基等，在中性条件下溶解度偏低[3]，而影响增稠、乳化性与乳化稳定性、起泡性与起泡稳定性、胶凝作用及持水持油性等其它加工性能，而且口感较差，使大米蛋白难以在食品中得到进一步应用，因而需要针对其溶解度等功能性质进行改性，提高其功能性质，以满足食品工业的特殊要求。本文通过对大米蛋白组成及分子结构的阐述，以及主要改性方法的比较分析，表明了适合于食品工业特别是婴幼儿食品中应用的大米蛋白改性方法的方向。 1 大米蛋白组成及分子结构 1. 1 大米蛋白的种类 按照Osbome 的分类方法[4]，大米蛋白质可分为如下四类：(一) 清蛋白（Albumin），米粉直接用水提取，可溶解于水的蛋白质；(二) 球蛋白（Globulin），米粉去除清蛋白后，可溶于稀盐的蛋白质；(三) 醇溶蛋白（Gliadin），米粉去除清蛋白和球蛋白后，可溶解于70%乙醇的蛋白质；(四) 谷蛋白（Glutenin），可溶于稀酸或稀碱的蛋白质，其中水不溶性的谷蛋白占75－90%。 1. 2 大米蛋白的分子及亚基组成 谷蛋白是大米谷粒中是最重要的一种蛋白质，是含糖、脂肪的结合蛋白，占大米蛋白的70% ～90%，与醇溶蛋白同属储存蛋白。由二硫键连接的几条多肽链构成[5-6]，其中3 个主要亚基的分子质量分别为38、25、16 ku(或33、22、14 ku) ，其中16 ku( 14 ku) 多肽可能属于醇溶蛋白或与醇溶蛋白有关。2 条大分子质量的多肽则以二硫键连接。一般认为谷蛋白刚合成时是57 ku 的大分子，其后从核糖体转运到液泡并形成蛋白体的过程中，该前体被水解成α、β两个亚基。分子生物学研究也表明，大米贮藏蛋白的基因表达时首先合成的是分子质量57 ku 的蛋白分子，它再裂解成22 ku 和37 ku 2 个亚基。等电聚焦表明，分子质量为33 ku 左右的α亚基是酸性多肽，pH 5 ～8；分子质量为22 ku 左右的β亚基是碱性多肽，pH 8～11；分子质量为14 ku 左右的亚基pH 8. 7 ～9. 0。谷蛋白中大小不等的蛋白分子由这两个亚基通过-SS-装配而成[7]。SDS 可以破坏-S-S-的连接，改变SDS的用量，可以发现分子质量为22 ～23 ku 和37 ～39ku 的组分存在，清蛋白中也有分子质量高达100 ku 的蛋白组分存在，因此，这2 个组分实际上是大分子聚集体的基本组成单位[6]。 结合双向SDS-PAGE 方法可以从谷蛋白中分离出13 条酸性、14 条碱性蛋白组分，酸性组分等电点分布为pI 6. 30 ～7. 52，碱性组分等电点分布为pI 8. 13 ～9. 14。但这些组分是否来自同一谷蛋白前体，目前尚不清楚，但α、β亚基中多肽数量几乎相等，可能意味着二者
乳清蛋白研究进展
《现代农业科技》2008年第21期 1乳清蛋白的来源与分类 1.1乳清蛋白的来源 乳清蛋白是利用现代生产工艺从牛奶中提取出来的蛋白质。牛奶的组成中87%是水，13%是乳固体。而在乳固体中27%是乳蛋白质，乳蛋白质中只有20%是乳清蛋白，其余80%都是酪蛋白。因此，乳清蛋白在牛奶中的含量仅为0.7%，可见弥足珍贵，被称为蛋白之王，具有营养价值高、易消化吸收、含有多种活性成分、具有很高的代谢效率和生物学价值等特点，是公认的人体优质蛋白质补充剂之一。 1.2乳清蛋白的分类 随着产品技术的不断开发和蛋白产品竞争的日趋激烈，乳清蛋白产品逐步走向多样化，市场上已出现了浓缩乳清蛋白、分离乳清蛋白以及添加了蛋白肽类的乳清蛋白产品。 1.2.1浓缩乳清蛋白（WPC）。将牛奶生产干酪时所得的一种天然副产品—— —乳清直接烘干后，可得到乳清粉末，其中的乳清蛋白含量极低，一般为百分之十几，不超过30%。将乳清经过澄清、超滤、二次过滤、干燥等过程后得到的产物就是浓缩乳清蛋白。过滤程度的不同可以得到蛋白浓度从34%～80%不等的产品。 1.2.2分离乳清蛋白（WPI）。分离乳清蛋白是在浓缩乳清蛋白的基础上经过进一步的工艺处理得到的高纯度乳清蛋白，纯度可达90%以上。其价格昂贵，是浓缩乳清蛋白的2～3倍，但是它也更容易消化吸收。分离乳清蛋白的真正妙处在于它的营养价值，它拥有高含量的优质蛋白，能为某些特定需要的人群比如婴儿和住院病人提供所需优质蛋白。此外，分离乳清蛋白所含有的生物活性化合物如α-乳清蛋白和β-乳球蛋白、乳铁蛋白以及免疫球蛋白，都为市场注入了新鲜的活力。 1.2.3乳清蛋白肽。乳清蛋白肽是乳清蛋白的水解产物，是乳清蛋白的精华，它在机体中能更快地参与肌肉合成的过程。 2乳清蛋白的营养保健功能 乳清蛋白是一些小的、紧密的球状蛋白，其独特的氨基酸序列和三维结构赋予它广泛的功能特性，其必需氨基酸组成完全符合或超出FAO/WHO的要求。它的胆固醇、脂肪和乳糖含量低，易消化，易吸收。 乳清蛋白的功能性成分为β-乳球蛋白占48%，α-乳白蛋白占19%左右，牛血清白蛋白占5%，免疫球蛋白占8%（均为质量分数），还含有乳铁蛋白、乳过氧化酶、生长因子和许多生物活性因子及酶。这些物质均具有一定的生物活性。2.1抗癌 流行病学和试验研究提示，膳食牛奶制品对几种肿瘤类型的发生具有抑制作用。近来对啮齿类动物的研究指出，牛奶制品的抗肿瘤作用在于其蛋白的成分，特别是其乳清蛋白成分。乳清蛋白膳食可引起许多组织内谷胱甘肽水平的升高。乳清蛋白摄入引起肿瘤细胞内谷胱甘肽合成的负反馈抑制，而产生抗肿瘤的有利影响，乳清蛋白富含谷胱甘肽合成的底物，乳清蛋白通过升高谷胱甘肽水平而产生抗肿瘤的效果。 2.2抗氧化 乳清蛋白中的乳白蛋白、牛血清蛋白、乳铁蛋白富含胱氨酸残基，能安全通过消化道和血流，进入细胞膜，还原成2个半胱氨酸，合成GSH，维持细胞和组织GSH水平，从而增强机体抗氧化能力，并具有在细胞分裂时能稳定DNA的功能。β-乳球蛋白（β-Lg）与一些糖类物质的反应产物具有较强的清除自由基、抗氧化的活性。HattoriM等研究发现，当β-Lg与羧甲基环式糊精发生结合时，可以产生较强的抗氧化性。ChevalierF等研究了β-Lg与6种不同的糖类反应后产物清除自由基活性的能力，结果表明：在60℃水温中核糖、树胶醛醣与β-Lg反应所得到的产物具有很大的清除自由基的活性，使DPPH在515nm处的光吸收减少60%～80%。 2.3抗菌和抗病毒 乳清蛋白中的乳铁蛋白和球蛋白都具有抗菌和抗病毒作用，乳过氧化物酶也是一种天然抗菌剂，能杀灭微生物。以前认为，乳清蛋白中乳铁蛋白的抗菌作用主要体现在体内清除部分致病菌生长所需要的铁离子（清除肠道内的铁离子），而牛乳铁蛋白及其在体内被消化产生的乳铁运转蛋白可直接破坏革兰氏阴性菌的外层细胞壁，导致细胞的完整性破坏，最终死亡。乳铁运转蛋白的抗菌作用比乳铁蛋白更强烈，它可以抑制多种致病菌的生长繁殖，如大肠杆菌、肠炎沙门氏菌、肺炎克雷伯氏菌和空肠弯曲杆菌等。乳铁蛋白还用于预防多种病毒的感染，包括细胞巨化病毒、流感病毒、 乳清蛋白研究进展 翟光超 （包头轻工职业技术学院，内蒙古包头014035） 摘要乳清蛋白是干酪生产的副产品，介绍了乳清蛋白的来源、分类及其所具有的保健功能，分析了其在不同加工领域中的应用情况，并对其今后的发展前景进行了展望。 关键词乳清蛋白；保健功能；应用 中图分类号TS201.2+1文献标识码A文章编号1007-5739（2008）21-0283-03 作者简介翟光超（1979-），女，内蒙古丰镇人，硕士，助教。研究方向： 农畜产品加工。 收稿日期2008-10-09 动物科学 283