昆明理工大学生物工程专业生物化学课程考试各章名词解释.docx
昆明理工大学生物化学_A卷_参考答案
生物化学试卷（A）答题要点及评分标准一、名词解释（每小题4分，共20分）Protein tertiary structure蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
（4分）Allosteric effect又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
（4分）Active transport（4分）一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
（4分）Semi-conservative replicationDNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
（4分）disulfide bond通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
（4分）二、每小题1分，共10分1.蛋白质变性后无法恢复原来的结构与功能（×）2.分子筛（凝胶过滤）分离蛋白时，大分子蛋白走在前面，小分子蛋白走在后面；而SDS-PAGE时因为分子筛效应，小分子蛋白走在前面，大分子蛋白走在后面（√）3.多亚基蛋白有协同效应，既有正协同，也有负协同的情况（√）4.内切酶是识别生物大分子内部特定位点并水解切断生物大分子的酶，比如胰蛋白酶就是一种内切酶，切断碱性氨基酸残基羧基形成的肽键（×）5.酶的活性受pH、温度、激活剂等影响，一般来说温度越高酶活性越高（×）6.所有tRNA 3’端都有CCA三个碱基，活化后的氨基酸结合在A上面（√）7.含有大量的非原性端，可以被迅速动员水解，遇碘显红褐色（√）8.胆固醇是生物膜的重要成分，可转变为固醇类激素（√）9.所谓必需氨基酸是哺乳类动物不能合成，必需从食物中摄取的氨基酸（×）10.维系蛋白质高级结构的作用力是疏水相互作用，而不是氢键（√）三、问答题（每题10分，共70分）1. 根据所学生物化学知识，支持关于真核生物起源的“内共生假说”膜脂构成；核糖体；DNA复制；膜通透性；蛋白合成体系等（每要点2分）2. 请总结蛋白质的生物学功能结构；能量贮藏；生物催化；防御与保护；生物识别（每要点2分）3. 凯氏定氮的优点和缺点优点：仪器要求相对较低，可全手工操作，试剂成本低，（5分）缺点：实际测定的是N 的含量，容易被欺骗，如三聚氰胺（5分）4. B 族维生素与辅酶的对应关系（每要点1-2分）VB1(硫胺素)和焦磷酸硫胺素(TPP)VB2核黄素是氧化-还原酶的辅基FMN 和FAD 的组分VB3(泛酸)和辅酶A(CoA)VB5包括烟酸和烟酰胺，烟酰胺在体内转变为辅酶I （NAD+）和辅酶II （NADP+）。
生物化学名词解释--最新完整版
第二章核酸的构造与功能〔一〕名词解释1.反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA 能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
2.DNA的一级构造：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级构造。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
3.退火：变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
4.β-转角：是蛋白质的二级构造形式，常发生于肽链进展180°回折时的转角上。
β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。
β-转角的构造较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
5 DNA的变性从开场解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值到达最大值50％时的温度称为解链温度。
6. DNA变性：双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。
DNA变性后，生物活性丧失，但一级构造没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋构造。
第三章酶〔一〕名词解释1. allosteric regulation(变构调节)：生物体内有些酶除了有结合底物的活性中心外，还有一个或几个能与调节物相结合的调节部位(变构部位)，当特异的调节物分子可逆的结合在酶的调节部位时，可引起酶的构象发生改变，进而引起酶的催化活性发生改变。
酶的这种调节方式称为酶的变构调节。
2共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团能可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰，最常见的是磷酸化和脱磷酸化修饰。
3.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。
2021年生化考试名词解释
If one day I have money or I am completely out of money, I will start wandering.勤学乐观天天向上（WORD文档/A4打印/可编辑/页眉可删）生化考试名词解释1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为C1，N1，C2，C3，N2C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二面角φ。
同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ2．蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。
3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，4.超二级结构在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构7．别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。
9．简单蛋白质:又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分.10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。
生物化学名词解释
一.名词解释：.蛋白质地等电点：当蛋白质溶液处在某一值时，蛋白质解离成正、负离子地趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液地值称为该蛋白质地等电点.、.蛋白质地一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）地排列地序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键地半胱氨酸残基位置.维持其稳定地化学键是：肽键.蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成地局部肽链空间结构，是其主链原子地局部空间排布.蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现地有规则地α螺旋、β片层、β转角和无规则卷曲等.蛋白质地三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远地氨基酸残基主链和侧链所形成地全部分子结构.因此有些在一级结构上相距甚远地氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近.蛋白质地四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成地蛋白质最高层次空间结构...蛋白质地变性：在某些理化因素地作用下，蛋白质地空间结构受到破坏，从而导致其理化性质地改变和生物学活性地丧失，这种现象称为蛋白质地变性作用.蛋白质变性地实质是空间结构地破坏..蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出地现象.二.填空题.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 ..组成蛋白质地基本单位是氨基酸 ..蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 ..碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸..维系蛋白质一级结构地化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏..蛋白质最高吸收峰波长是 ..维系蛋白质分子中α螺旋地化学键是氢键..蛋白质地二级结构形式有α螺旋、β片层、β转角和无规则卷曲等. 在波长处有吸收峰地氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章核酸化学一、填空题分子中地碱基配对主要依赖氢键..核酸地基本组成单位是核苷酸，它们之间地连接方式是磷酸二酯键..碱基尿嘧啶只存在于中，碱基胸腺嘧啶只存在于中.地二级结构是三叶草型，三级结构是倒型..某分子中腺嘌呤地含量为，则胞嘧啶地含量应为.. 核酸地紫外特征性吸收峰波长在. 在核酸中占并可用于计算核酸含量地元素为磷元素二、简答题.组成、地核苷酸有哪些？答：组成地四种核苷酸是、、和；组成地四种核苷酸是、、和.地双螺旋结构特点是什么？答地双螺旋结构特点是：①分子由两条相互平行但走向相反地脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘.②.两链以脱氧核糖磷酸为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：; ）.③.螺旋直径为；相邻碱基平面距离，螺旋一圈螺距，一圈对碱基.④双螺旋结构稳定地因素：.氢键维持双链横向稳定性；.碱基堆积力维持双链纵向稳定性. 、、各自地功能是什么？答：地功能：蛋白质合成地直接模板.地功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质地翻译.地功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成地场所..名词解释：核酸地变性、复性答：地变性是指在某些理化因素作用下，双链解开成两条单链地过程.复性是指：在适当条件下，变性地两条互补链可恢复天然地双螺旋构象，这一现象称为复性.第三章维生素.维生素地概念：是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物.族维生素与辅助因子地关系辅助因子通常是一些小分子有机物，常由维生素衍生而来，尤其是族维生素辅助因子地名称所含维生素转运功能、维生素氢原子、维生素氢原子维生素醛基泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素烷基生物素生物素二氧化碳磷酸吡哆醛维生素氨基四氢叶酸叶酸一碳单位.将维生素羟化成羟维生素地器官是肝脏.第四章酶一、名词解释.酶：是由活细胞产生地，对其特异地底物具有催化作用地蛋白质..酶地活性中心：在酶分子表面有必需基团组成地能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物地部分区域..酶原地激活：酶原是不具催化活性地酶地前体.某种物质作用于酶原使之转变成有活性地酶地过程称为酶原地激活.酶原激活地本质是：酶活性中心地形成或暴露地过程..同工酶：能催化相同地化学反应，但酶蛋白地分子结构、理化性质和免疫学特性不同地一组酶.二、填空题.酶地催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性地特点..根据酶对底物选择地严格程度不同，又将酶地特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性..影响酶促反应速度地主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、值、激活剂、抑制剂..磺胺药物地结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内地二氢叶酸合成酶地活性（或二氢叶酸地合成）..所有地酶都必须有催化活性中心..酶原地激活实质上是酶活性中心地形成或暴露地过程.. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶地抑制剂.有机磷农药是生物体内羟基酶（胆碱酯酶）地抑制剂.. 含丰富地组织是心肌，含丰富地组织是肝脏..酶蛋白决定酶地特异性，辅助因子决定反应地类型、可起传递电子或原子地作用.三、简答题.. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用地特点，试举例说明.答：抑制剂与酶作用地底物结构相似，可与底物竞争性结合酶地活性中心，阻碍底物结合而使酶地活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制.竞争性抑制作用地特点：（）抑制剂和底物结构相似；（）抑制作用地部位在活性中心；（）抑制作用地强弱取决于抑制剂浓度与底物地比值，以及抑制剂与酶地亲和力.酶地竞争性抑制有重要地实际应用，很多药物是酶地竞争性抑制剂.如磺胺类药物地抑制作用就基于这一原理..磺胺类药物作用地机理.答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶地催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺地辅酶.磺胺药地化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶地活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸地合成，最终导致细菌繁殖生长停止.地重要意义答①等于酶促反应速度为最大反应速度一半时地底物浓度，单位是.②是酶地特征性常数之一.③可近似表示酶对底物地亲和力.④同一酶对于不同底物有不同地值.。
2021年云南昆明理工大学生物化学考研真题
2021年云南昆明理工大学生物化学考研真题一、名词解释（每题5分，共计30分）1.必需脂肪酸2.氨基酸的等电点3.酶的比活4.分子伴侣5.联合脱氨基作用6.糖异生二、简答题（共6题，共计60分）1.什么是DNA变性？有哪些指标可以用来判断一种DNA发生了变性？（10分）2.酶作为生物催化剂与一般非生物催化剂相比有何特点？（10分）3.软脂酸进入肝细胞后的代谢途径有哪些？（10分）4.酿酒酵母中约含有7000种蛋白质，但因为酵母属于真核生物，有真核蛋白的辅助折叠系统，便于真核来源基因的表达。
但是分离它所表达的一个外源基因编码的蛋白质并保持它的活性，常有很大困难。
为了达到分离目的，根据下列要求写出具体的方法：（1）根据蛋白质溶解度差别进行分离；（2）根据蛋白质分子量大小进行分离；（3）根据蛋白质所带电荷不同进行分离；（4）利用已制备有该蛋白质的抗体进行分离；(5)蛋白质纯度的鉴定。
（10分）5.细胞内DNA合成方式有哪些？（6分）6.简述生物体内乙酰辅酶A的合成途径通常有哪些及其代谢去路？（14分）三、问答题（每题20分，共3题，合计60分）1.乳酸是一种重要的有机酸，广泛应用于食品、医药、饲料、化工等领域。
工业上常用乳酸细菌进行发酵产生乳酸。
其主要的发酵方式有以下三种：（1）同型乳酸发酵：葡萄糖经糖酵解途径转变为丙酮酸（2）异型乳酸发酵：（3）双歧发酵：试回答以下问题：（1）当发酵原料均为葡萄糖时，上述三种途径中哪种途径产生丙酮酸的效率最高？为什么？（2）工业上，常用的发酵菌株有乳酸菌和米根霉，其中乳酸菌仅能使用葡萄糖作为原料，米根霉可使用淀粉和糖类作为原料。
试分析这两种菌株在发酵原料使用上的差别可能是因为哪些酶的差异所导致的？（3）米根霉在有氧条件下一般通过上述的异型乳酸发酵方式产生乳酸和乙酸，请问可以通过何种方式可以将其转变为同型乳酸发酵。
2.原核生物和真核生物mRNA的异同点有那些？如果将真核生物X基因的基因组DNA序列导入大肠杆菌（Escherichia coli）细胞中，该基因是否可以正确转录成mRNA并翻译成目的蛋白质？为什么？3.简要描述2020年诺贝尔生理学或医学奖的内容和及其意义。
名词解释及答案生物化学
名词解释及答案生物化学(总5页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH）和一个酸性羧基(-2COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI, isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。
5.肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
6.肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
8.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9.离子交换层析（ion-exchange column）：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
昆明理工大学2022年[生物化学]考研真题
昆明理工大学2022年[生物化学]考研真题考生答题须知1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
一、名词解释1．酮体2．同工酶3．新陈代谢4．DNA半不连续复制5．PCR6．底物水平磷酸化二、简答题1．简述RNA功能的多样性。
2．计算16个碳原子的饱和脂肪酸—棕榈酸在体内完全氧化净产生多少个ATP？请说明能量计算依据和过程。
3．已知真核生物的某一基因的基因组序列从翻译起始密码子ATG 到终止密码子TGA之间序列大小为6000bp，内含子占基因序列的60％，则该基因转录出的mRNA分子大约是多少？合成出的多肽链分子量大小为多少？若该多肽链全为α-螺旋结构，则该螺旋的长度为多少？4．糖酵解的含义及其生理意义。
5．简述中心法则的内容及生物学意义。
6．酶活性调节的方式有哪些？三、问答题1.什么是操纵子？列举3个操纵子例子，并以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明操纵子的正调节和负调节。
2.什么是酶的可逆抑制和不可逆抑制？它们的反应机理的区别是什么？如何进行区分（请画出动力学图并加以说明）？3.有一个蛋白质混合液含有4种蛋白质，它们的相对分子质量、等电点和与金属离子Ni2+的结合特性如表所示，请利用蛋白质分离纯化的原理设计实验将这些蛋白分别从混合液中分离，详述分离过程。
蛋白质相对分子质量（kDa）等电点(PI)与Ni2+结合A208.5是B21 5.0否C708.1否D228.0否。
昆明理工大学生物工程专业生物化学网络课堂作业及答案
昆明理工大学生物工程专业生物化学网络课堂作业及答案一、名词解释1、醛糖（aldose）：一类分子中含醛基的单糖。
2、酮糖（ketose）：一类分子中含酮基的单糖。
3、异头物（anomer）：单糖由直链结构变成环状结构时羰基碳上形成的差向异构体称为异头物。
4、极限糊精（limit dexitrin）：是指支链淀粉中带有支链的核心部位.该部分经支链淀粉酶水解作用.糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
5、淀粉（starch）：一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉,是没有分支的,只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉,是含有分支的,α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
二、问答题1、理论上乙醛糖可能有多少个立体异构体？有多少对对映体？答：乙醛糖？应该是己醛糖, 含手性碳原子,直链时有24个立体异构体,环状时25 个立体异构体，所以对映体分别有23对和24对。
2、何为还原糖？蔗糖为什么不是还原糖？答：能使氧化剂还原的糖称还原糖。
在二糖蔗糖结构中没有还原性基团（如游离的醛基或游离的酮基），所以蔗糖是一种非还原糖。
一、名词解释1、必需脂肪酸（essential fatty acid）：为维持人体健康和功能不可缺少的,体内又不能合成,必需从食物中摄取的一类脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。
2、皂化（saponification）：油脂的碱水解作用。
3、皂化值（saponification value）：皂化1克油脂所需KOH（mg）量。
4、碘值（iodine value）：100克油脂卤化时所能吸收碘的克数，可用来表示油脂的不饱和程度。
5、酸值（acid value）：中和1克油脂中的游离脂肪酸所需的KOH（mg）数，表示酸败程度。
二、问答题1、脂类物质在生物体内主要起哪些作用？答：(1).贮存脂质：提供能量，作为抗低温绝缘层。
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昆明理工大学生物工程专业《生物化学》名词解释(黑体部分为重点)第Y1•氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性竣基的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。
2.必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸.苏氨酸等)自己不能合成.需要从食物屮获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点(pl. isoelectric point):使分子处于兼性分子状态•在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。
5.苗三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下.氨基酸或肽与帝三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6.肽键(peptide bond):一个氨基酸的竣基与另一个的氨基的氨基缩合.除去一分子水形成的酰氨键。
7.肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
&蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质屮共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9.层析(chtomatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10.离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11 .透析(dialysis)：通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理•将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12.凝胶过滤层析(gel f订tration chromatography):也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质.按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13.亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质.分离蛋白质混合物屮能特界结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14.高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质.在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
15.凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质.在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE 只是按照分子的大小•而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
17 •等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度.电泳时. 每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处•即梯度足的某一pH时.就不再带有净的正或负电荷了。
1&双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合.即先进行等电聚胶电泳 (按照PT)分离•然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。
经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19.Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氤酸酯修饰•然后从多肽链上切下修饰的残基.再经层析鉴定•余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
20.同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋口质.例如血红蛋白。
1.构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2.构象(conformation):指一个分子屮.不改变共价键结构.仅单键周围的原子放置所产生的空I'可排布。
一种构象改变为另一种构彖时.不要求共价键的断裂和重新形成。
构彖改变不会改变分子的光学活性。
3.肽单位(peptide unit) :乂称为肽基(peptide group).是肽键主链上的重攵结构。
是由参于肽链形成的氮原子.碳原子和它们的4个取代成分：拨基氧原子.酰氨盘原子和两个相邻a -碳原子组成的一个平面单位。
4.蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有a _螺旋和P -折叠。
二级结构是通过骨架上的拨基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5.蛋口质三级结构(protein tertiary structure):蛋白质分子处于它的天然折卷状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕.折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的毓水相互作用.氢键.范德华力和盐键维持的。
6.蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽(亚基) 以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7.0 ■螺旋(u -heliv):蛋白质屮常见的二级结构.肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状・--般都是右手螺旋结构.螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基(第n个)的拨基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手a ■螺旋结构中.螺距为0.54nm.每一圈含有3.6个氨基酸残基.每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 8.f3 ■折壳(p -sheet):蛋白质中常见的二级结构.是由伸展的多肽链组成的。
折卷片的构象是通过一个肽键的按基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链.这些肽链对以是平行排列(由N 到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。
9.B ■转角:也是多肽链中常见的二级结构.是连接蛋白质分子中的二级结构(Q ■螺旋和折叠).使肽链走向改变的一种非重复多肽区.一般含有2〜16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)o常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基拨基氧与第四个残基的酰氨氮Z间形成氢键；转角II的第三个残基往往是林氨酸。
这两种转角中的第二个残倚大都是脯氨酸。
10•超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)•在蛋白质中•特别是球蛋白中•经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起•彼此相互作用•形成有规则的•在空间上能辨认的二级结构组合体。
11.结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
12.纤维蛋白(fibrous protein)—类主要的不溶于水的蛋白质.通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密•并为单个细胞或整个生物体提供机械强度•起着保护或结构上的作用。
13.球蛋Q(globularprotein):紧凑的.近似球形的.含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质.许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14.角蛋白(keratin):由处于a -螺旋或0-折叠构彖的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15.胶原(蛋白)(collagen):是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质.它是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋(螺距0.95nm.每一圈含有3.3个残基) 的多肽链右手旋转形成的。
16.疏水相互作用(hydrophobic interaction):S极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相坏境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17.伴娘蛋白(chaperone):与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有牛•物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集•协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)蔬基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19.范德华力(van derWaals force):屮性原子Z间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子Z间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时.范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20.蛋片质变性(denaturation) 物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照. 热•有机溶济以及一些变性济的作用时.次级键受到破坏•导致天然构象的破坏•使蛋白质的生物活性丧失。
21.肌红蛋白(myoglobin):是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白.是肌肉内储存氧的蛋白质.它的氧饱和曲线为双曲线型。
22•复性(renaturation):在一定的条件下•变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23•波尔效应(Bohr effect) :CO2浓度的增加降低细胞内的pH•引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24.血红蛋白(hemoglobin):是市含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织.它的氧饱和曲线为S型。
25•别构效应(allosteric effect):又称为变构效应•是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象•导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26.镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia):血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病.病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白0—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缄氨酸(vol).而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)o1.酶(enzyme):生物催化剂.除少数RNA外儿乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡.只是通过降低活化能加快反应的速度。
2.脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3.全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶.包括所有必需的亚基.辅基和其它辅助因子。
4.酶活力单位(U.activeunit):酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件(25°C.英它为最适条件)下.在lmin内能转化1 u mol底物的酶量.或是转化底物屮1 u mol的有关基团的酶量。
5.比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25°C下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
6.活化能(activation energy):将lmol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。