生物化学期中考试试卷及答案
班 级 学 号 姓 名
7、脱氧核糖含量的测定采用（ B ）
A、地衣酚法
B、二苯胺法
C、福林－酚法
D、费林滴定法
8、下列磷脂中哪一个含有胆碱？（ C ）
A、脑磷脂
B、心磷脂
C、卵磷脂
D、磷脂酸
9、下列关于凝胶过滤的叙述哪一项是正确的？（ D ）
A、凝胶过滤主要基于蛋白质的带电荷多少而进行分离的
B、凝胶过滤中所带电荷数越多的蛋白质越先流出
C、凝胶过滤不能用于分子量的测定
D、凝胶过滤中分子量大的分子最先流出
10、在研究和模拟生物膜时常使用的人工膜是（ A ）
A、脂质体
B、核糖体
C、微粒体
D、线粒体
11、下列哪种酶对于碱性氨基酸羧基参与形成的肽键具有最强的专一性（ D ）
A、羧肽酶A
B、胃蛋白酶
C、弹性蛋白酶
D、胰蛋白酶
12、氨基酸和蛋白质所共有的性质是（ D ）
A、沉淀反应
B、双缩脲反应
C、胶体性质
D、两性性质
13、下列哪种物质不是由核酸与蛋白质结合而成的复合物。（ C ）
A、病毒
B、核糖体
C、线粒体膜
D、蛋白质生物合成起始物
14、全酶是指（ C ）
A、酶的辅助因子以外的部分
B、酶的无活性前体
C、一种需要辅助因子的酶，并且已具备各种成分
D、一种酶－抑制剂复合物
15、原核生物与真核生物核糖体上都有（ B ）
A、18SrRNA
B、5SrRNA
C、5.8SrRNA
D、28SrRNA
16、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是（ D ）
A、Vmax降低，Km不变
B、Vmax降低，Km降低
C、Vmax不变，Km降低
D、Vmax不变，Km增加
17、热变性后的DNA （ B ）
A、形成三股螺旋
B、紫外吸收增强
C、磷酸二酯键断裂
D、碱基组成发生变化
18、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白原（ B ）
A、变性的过程
B、激活的过程
C、变构的过程
D、重新组合的过程
19、跨膜蛋白与膜脂在膜结合部分的氨基酸残基（ C ）
A、大部分是酸性
B、大部分是碱性
C、大部分是疏水性
D、大部分是糖基化
20、直链淀粉的构象是（ A ）
A、螺旋状
B、带状
C、环状
D、折叠状
二、判断题（答案正确的填“√”，错误的填“×”。每小题1分, 共10分）
1、用碱水解RNA和DNA时可得到2’、3’-核苷酸。（×）
2、Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的底物无关。（×）
3、核苷酸分子中核糖为吡喃型结构。（×）
4、磺胺类药物治病原理是直接杀死细菌。（×）
5、磷酸化是最常见的酶促化学修饰反应，一般是耗能的。（√）
6、胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。（√）
7、溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。（×）
8、D－甘露糖和D－半乳糖都是葡萄糖的差向异构体，所以它们也是一对差向异构体。（×）
9、蛋白质的亚基和肽链表示的相同含义。（×）
10、天然存在的不饱和脂肪酸通常是顺式结构。（√）
三、填空题（每空1分，共10分）
1、谷氨酸的pK1（α-COOH）=2.19，pK2（α-NH3+）=9.67，pK R（R基）=4.25，其pI值应是
（ 3.22 ）。
2、血红蛋白与氧的结合过程呈现（协同）效应，这是通过血红蛋白的（变构）作用来实现的。
3、哺乳动物的必需脂肪酸主要是指（亚油酸）和（亚麻酸）。
4、皂化价为200的甘油三酯，其分子量应该是（ 840 ）。
5、假尿嘧啶核苷的糖苷键是（ C-C ）连接。
6、EC3.1.1.11应为（水解酶）酶类。
7、Tm值高的DNA分子中，( G+C )百分含量高；Tm值低的DNA分子中，( A+T )百分含量高。
四、名词解释（每小题2分,，共20分）
1、Chargaff法则：即碱基等比定律，阐述DNA碱基组成特点。所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基
组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。
2、肽单位：是蛋白质或多肽二级结构折叠的基础，由于肽键具有部分双键的性质，限制了肽链主链原子的旋转，使包括肽键在的六个原子都位为同一个平面上，即以肽平面作为结构单位进一步折叠形成α-螺旋、
β-折叠等空间结构。
3、核小体：真核细胞DNA的三级结构，DNA双螺旋进一步折叠是以八聚体组蛋白（H2AH2BH3H4）2为
核心，DNA双链盘绕1.75圈，约146bp，而组蛋白H1和连接DNA将核小体串联在一起。通过这种方式
DNA被压缩，核小体是染色质的基本结构单位。
4、构型：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有
型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5、酶的活性中心：在酶大分子中，只有少数特异的氨基酸殘基参与底物结合及催化作用。这些特异的氨基
酸殘基比较集中的区域，与酶活力直接相关的区域，即直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位称为酶的活性中心或活性部位。
6、限制性核酸切酶：是一类能从DNA分子中间水解磷酸二酯键，从而切断双链DNA的核酸水解酶。
它们的切点大多很严格，要求专一的核苷酸顺序识别顺序。
7、非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，而且可以同时与底物和酶结合，两者没有竞争。但形成
的中间物EI和ESI不能分解成产物，因此酶活降低，这种抑制使Km不变，Vm变小。
8、SDS-PAGE法：在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基硫酸钠），SDS会与变性的蛋白带负电荷，
由于多肽结合SDS的量与多肽的分子量成正比而与其序列无关，因此SDS多肽复合物在凝胶电泳中的迁
移率只与多肽的大小有关，蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系，进而测定蛋白质分子量。
9、分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以
复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称
为分子杂交。
10、中间产物学说：在酶催化的反应中，首先是酶与底物形成稳定的酶－底物中间复合物，当底物分子在
酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。这是酶催化作用的本质，使底物的价键状
态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
五、问答题（共4题，共计40分）
1、试述分子间作用力对生物大分子结构与功能的重要性（本小题10分）
生物大分子结构的形成和维持，必需依靠化学作用力的产生，包括共价作用力和非共价作用力。
生物大分子的功能体现也离不开化学作用力的参与。
（1）生物大分子一级结构的形成和稳定是必需依赖共价作用力的，如蛋白质的肽键、核酸的磷酸二酯键、
多糖的糖苷键等，一旦共价键断裂必然影响生物分子的结构，进而影响生物学功能。
（2）生物大分子空间结构的折叠和稳定主要是依赖非共价作用力，即次级键，包括氢键、德华引力、疏水
作用力、盐键等，虽然作用力很弱，但数目多，对结构的稳定起着重要作用。如蛋白质二级结构的形成和稳定
主要依赖氢键，三级结构和四极结构主要靠疏水作用力，蛋白质的变性现象都是次级键被破坏，空间结构改变，
进而影响生物学功能。
（3）生物分子在执行生物学功能时也必需依靠各种作用力的产生和改变，如酶的催化能力、高效性、酶与
底物的识别与结合，酶的酸碱催化和共价催化等。
2、试比较糖蛋白和蛋白聚糖在结构和功能上的不同。（本小题10分）
（1）糖蛋白是以蛋白质为主体的糖－蛋白质复合物，在肽链的特定残基上共价结合若干寡糖链，寡糖链一般由2－15个单糖构成。寡糖链与肽链的连接方式有两种，一种是它的还原末端以O-糖苷键与肽链的丝氨酸或氨酸残基的侧链羟基结合，另一种是以N-糖苷键与侧链的天冬酰胺残基的侧链氨基结合。寡糖链常为杂糖链，链的末端常常是唾液酸。
（2）糖蛋白在体分布十分广泛，许多酶、激素、运输蛋白、结构蛋白等都是糖蛋白。糖成分的存在对糖蛋白的分布、功能、稳定性等都有影响。糖蛋白具有高粘度，可作为机体润滑剂；保护蛋白质，防止蛋白水解酶的作用；形成机体防护体系，防止细菌、病毒侵袭；识别外来细胞；具有运载功能；具有肿瘤特异性抗原活性等。
（3）蛋白聚糖是以糖胺聚糖为主体的糖蛋白质复合物。蛋白聚糖以蛋白质为核心，以糖胺聚糖链为主体，在同一条核心蛋白肽链上，密集地结合着几十条至千百条糖胺聚糖糖链，形成瓶刷状分子。每条糖胺聚糖链由100到200个单糖分子构成，具有二糖重复序列，一般无分支。糖胺聚糖主要借O-糖苷键与核心蛋白的丝氨酸或氨酸羟基结合。核心蛋白的氨基酸组成和序列也比较简单，以丝氨酸和氨酸为主（可占50％），其余氨基酸以甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸等居多。
（4）蛋白聚糖是细胞外基质的主要成分，广泛存在于高等动物的一切组织中，对结缔组织、软骨、骨骼的构成至关重要。蛋白聚糖具有极强的亲水性，能结合大量的水，能保持组织的体积和外形并使之具有抗拉、抗压强度。蛋白聚糖链相互间的作用，在细胞与细胞、细胞与基质相互结合，维持组织的完整性中起重要作用。各种腺体分泌的润滑液也富含蛋白聚糖，它在组织成长和再生过程中，在受精过程中以及传染病原的相互作用中都起着重要的作用。
3、试述蛋白质分离纯化的主要步骤及方法。（本小题10分）
（1）根据实验目的及条件选择实验材料，如：植物、动物、微生物；
（2）确定蛋白质分析鉴定方法，如：蛋白质定量测定、酶活性测定方法；
（3）破碎组织细胞，如匀浆、研磨、超声波、酶处理；
（4）粗分离，如离心、萃取、沉淀法、透析；
（5）细分离，如层析、电泳
（6）样品浓缩、干燥、冻存，如真空冷冻干燥
4、试比较酶的别构调节与共价修饰调节的异同。（本小题10分）
（1）属于酶的结构调节，都是酶进行快速调节的方式。
（2）酶的别构调节具有以下特点：①别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成；②别构酶动力学曲线是S形曲线；③酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现，酶的变构仅涉及非共价键的变化；④调节酶活性的因素多为代物及其类似物；⑤是非耗能过程；⑥无放大效应。
（3）酶的共价修饰调节具有以下特点：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；
③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。