生化的名词解释和问答题答案

生化的名词解释和问答题答案
生化的名词解释和问答题答案

名词解释

1、血糖:血液中的单糖,主要是葡萄糖

2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成;糖原分解成葡萄糖的过

程称糖原分解。

3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程

4、有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底

氧化生成CO2和H2O,并释放大量能量

5、三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经

一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸,形成一个循环,该循环

生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以称为三羧

酸循环

6、糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸进一步还原成

乳酸,称为糖酵解途径。

7、血脂:血浆中脂类的总称。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。

8、血浆脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。包括脂类和载脂蛋白。

9、.脂肪动员:脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供

给全身各组织氧化利用的过程。

10、酮体:包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物。

11、必需脂肪酸:人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸,在人体内不能合

成,必需由食物来供给。有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。12、必需氨基酸:体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。包括异亮

氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬

氨酸。

13、蛋白质的互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充

所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的

互补作用。

14、转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰

基位置上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。该过程只发生氨基

转移,不产生游离的NH3。

15、一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,

称为一碳单位。

16、密码子:从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组,每组碱

基构成一个遗传密码,称为密码子或三联体密码。(共有64个密码子。

其中有61个密码子编码20种氨基酸。另3个密码子代表终止信号。)17、中心法则:是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释,即DNA是自身复

制及转录合成RNA的模板,RNA是翻译合成蛋白质的模板,因此,遗

传信息的流向是DNA→RNA→蛋白质

18、半保留复制:(半保留复制是DNA复制最重要的特征。)当DNA进行复制时,亲

代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板,按照碱基互补配对原则

指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的

两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一

股新生DNA链,这种复制方式称为半保留复制。

19、逆转录:是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程,

该过程的信息传递方向是从RNA到DNA,与从DNA转录到RNA的信

息传递方向相反,所以称为逆转录。

20、转录:是指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列、

从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程。

21、启动子:原核生物和真核生物基因的启动子均由RNA聚合酶结合位点、转录起始

位点及控制转录起始的其他调控序列组成,是启动转录的特异序列。

22、翻译:翻译又称为蛋白质的生物合成过程,是核糖体协助tRNA从mRNA读取遗

传信息、用氨基酸合成蛋白质的过程,是mRNA碱基序列决定蛋白质氨基

酸序列的过程,或者说是把碱基语言翻译成氨基酸语言的过程。

23、点突变:点突变又称错配,即单一碱基配对错误造成的变异,包括转换和颠换。

24、胆汁酸的肠肝循环:在肠道中重吸收的各种胆汁酸,经门静脉重新入肝脏。肝脏

再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸,与重吸收的结合胆汁酸

一道,重新随胆汁排入肠腔,此过程称为胆汁酸的肠肝循环。

25、胆色素:胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物,包括胆红素、胆绿素、

胆素原和胆素等,主要随胆汁、粪便排出。

26、生物转化:肝脏将外源性或内源性非营养物质进行转化,最终增加其水溶性(或极

性),使其易于随胆汁或尿液排出体外,这一过程称为生物转化。

27、碱储:血浆NaHCO3的含量在一定程度上代表了机体缓冲酸的能力,习惯上将血

浆NaHCO3称为碱储或碱储备。

问答题

1、简要说明血糖的来源和去路及机体对其的调节

答:血糖来源:①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用

去路:①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质

④血糖过高时随尿液排出

机体对其的调节

(1)肝脏的调节:肝脏是维持血糖浓度的最主要器官,是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的。当血糖浓度高于正常水平时,肝糖原合成作用加强,促进血糖消耗;糖异生作用减弱,限制血糖补充,从而使血糖浓度降至正常水平。当血糖浓度低于正常水平时,肝糖原分解作用加强,糖异生作用加强,从而使血糖浓度升至正常水平。当然,肝脏对血糖浓度的调节是在神经和激素的控制下进行的。

(2)肾脏调节:肾脏对糖具有很强的重吸收能力,其极限值(可以用血糖浓度来表示,为8.9~10.0mmol/L(160~180mg/L),该值)称为肾糖阈。当血糖浓度低于肾糖阈时,肾小管

就能重吸收肾小球滤液中的葡萄糖,以维持正常的血糖浓度。当血糖浓度高于肾糖阈,从肾小球滤出的糖过多,超过肾小管重吸收糖的能力,就会出现糖尿。

(3)神经和激素调节:正副交感神经调节;胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素;而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。

2、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点。

答:⑴组分:

同:①DNA与RNA都是由磷酸、戊糖和含氮碱基组成。②DNA与RNA均含有四种常规碱基,包括两种嘌呤碱基和两种嘧啶碱基。嘌呤碱基均为腺嘌呤和鸟嘌呤;两种嘧啶碱基之一均为胞嘧啶。

异:①DNA中的戊糖是核糖,而RNA中的戊糖是脱氧核糖。②DNA中的另一种嘧啶是胸腺嘧啶,而RNA中的另一种嘧啶是尿嘧啶。

⑵结构:

同:①DNA与RNA都含有一级结构和二级结构。②DNA与RNA的一级结构都是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接而成的。

异:①DNA的一级结构是多聚脱氧核苷酸链,也指脱氧核苷酸的排列顺序。而RNA的一级结构是多核苷酸链。②DNA的二级结构是由两股链反向互补构成,并进一步形成的右手双螺旋结构。而RNA的二级结构是通过单股链自身回折配对局部形成双螺旋区(通过链内互补构成局部双螺旋),不配对部分形成环状。③DNA含有三级结构,而RNA没有。

3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能(或意义)。

答:

CM【(乳糜微粒)含甘油三酯最多,占脂蛋白颗粒的80%~95%。】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。

VLDL【(极低密度脂蛋白)含甘油三酯占脂蛋白的50%~70%。】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。

LDL【(低密度脂蛋白)含40%~50%胆固醇及其酯。】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。

HDL【(高密度脂蛋白)中含蛋白质最多,占50%,密度最高,磷脂占25%,胆固醇占20%。颗粒最小,密度最大。】功能主要是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。

IDL(中密度脂蛋白)是VLDL在血浆中代谢的中间产物【又称为VLDL残体】。多数IDL 被肝细胞摄取【,其余IDL的甘油三酯继续被脂蛋白脂酶水解,】这些IDL最后成为【富含胆固醇、胆固醇酯和apoB-100的】LDL。

4、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理

答:体内糖转化成脂肪的过程:

糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇,糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH+H+,然后由ATP供能,NADPH+H+供氢,在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸,合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以

生成脂肪酸和3-磷酸甘油,进而合成甘油三酯,进入脂库。

因此,进食过量的糖类食物会导致体内脂肪合成增多,从而引起发胖。

5、请叙述胆固醇的生物合成与糖代谢的关系。

答:(除了脑组织和成熟红细胞之外,人体各组织都可以合成胆固醇,其中肝脏的合成能力最强,占全身胆固醇总量的80%,另外有10%由小肠合成。)

胆固醇的合成场所是细胞液和内质网,合成原料是乙酰CoA,此外还需要NADPH供氢,ATP供能。乙酰CoA和ATP主要来自糖的有氧氧化,NADPH主要来自磷酸戊糖途径。6、氨与胆红素对人体有毒性,人体分别是如何进行氨与胆红素的转运,以避免其对组织的

毒性作用?

答:氨的转运:(1)在肝脏合成尿素,通过肾脏排除体外;

(2)合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质;

(3)部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH3,与H+结合成NH4+,排除体外。胆红素的转运:

①游离胆红素与血浆清蛋白有极高的亲和力,所以入血后形成胆红素—清蛋白复合物,从而促进胆红素在血浆中的运输,限制其透过血管进入细胞造成危害,阻止其透过肾小球滤过膜;

②胆红素-清蛋白复合物随血液转运到肝脏后,胆红素与清蛋白分离,胆红素通过特异性细胞膜受体进入肝细胞,并与细胞液中的(Y蛋白和Z蛋白两种)载体蛋白结合形成胆红素-载体蛋白复合物,向滑面内质网转运;

③在滑面内质网,胆红素与两分子UDP-葡糖醛酸结合生成胆红素二葡糖醛酸酯,称为结合胆红素或肝胆红素;

④结合胆红素(的水溶性强,)易于从肝细胞分泌,汇入胆汁并排入肠道;

⑤排入肠道的结合胆红素在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸,再还原成无色胆素原。(80%~90%的)胆素原随粪便排出体外。未排出的胆素原一部分由肠道重吸收,通过门静脉回到肝脏,形成胆素原的肠肝循环;其余进入体循环,随尿液排出体外。

7、试叙述复制和转录过程的异同点。

答:①模板:复制的模板为解开的两条DNA单链,而转录的模板是一条DNA链的一段,故为不对称转录。两者都是以DNA为模板。②参与酶:参与复制的酶主要有DNA聚合酶、拓扑酶、解链酶、引物酶、连接酶,参与转录的酶主要是RNA聚合酶。DNA聚合酶和RNA 聚合酶催化核酸合成的方向都是5ˊ→3ˊ,其中核苷酸间均以3ˊ,5ˊ- 磷酸二酯键相连。两者都是酶促的核酸聚合过程,都需要依赖RNA聚合酶。③原料:复制的原料主要是四种dNTP,转录的原料主要是四种NTP。两者都是以核苷酸为原料。④引物:复制需要以RNA 为引物,而转录不需要引物。⑤配对:复制的碱基配对是A=T,G≡C;而转录的碱基配对是A=U,G≡C,T = A。两者都遵循碱基配对原则。⑥连续性:复制方式是半不连续复制,而转录是连续进行的。⑦后加工:复制产物为两条与亲链相同的子代DNA双链,不需要加工修饰。而转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子,还需要经过剪接等加工过程才有生物学活性。⑧产物:复制产物是子代双链DNA,而转录产物是mRNA、tRNA、rRNA。

8、参与蛋白质合成的核酸有哪些?各自作用如何?蛋白质合成时氨基酸排列由什么决定并按什么规律进行?

答:包括的核酸有:mRNA是指导蛋白质合成的直接模板;tRNA既是氨基酸的转运工具又是读码器;rRNA和蛋白质组成的核糖体是合成蛋白质的机器。由mRNA携带的遗传信息决定蛋白质的氨基酸序列。规律:①tRNA的反密码子和mRNA的密码子是反向结合的;

②mRNA的阅读方向是5ˊ→3ˊ;③肽链延长方向:N端→C端。

9、请叙述体内胆汁酸的分类。生成部位及其作用。

根据结构分为两类:一类是游离胆汁酸,一类是结合胆汁酸;根据来源分为两类,一类是初级胆汁酸,一类是次级胆汁酸。

作用:(1)参与食物酯类的消化吸收;(2)是胆固醇的主要排泄形式;(3)抑制胆汁中胆固醇的析出,防止形成结石。

11、血液正常pH值是多少?它的相对恒定是由体内什么机制调节的?了解血液pH值对判

断酸碱平衡有和意义?

答:⑴血液正常pH值是7.35~7.45.⑵机体可以通过血液缓冲、肺呼吸和肾脏的排泄与重吸收来维持体液pH值的相对稳定,维持酸碱平衡。⑶了解血液pH值有助于了解机体酸碱平衡情况。正常情况下血液pH值是7.35~7.45;在酸碱平衡失调初期,由于体液的缓冲作用和肺、肾脏的调节及细胞内外离子的交换,可以获得部分代偿,此时虽然NaHCO3和H2CO3的绝对浓度已经有变化,但二者的比值仍维持在20:1左右,所以血浆pH值尚能维持在正常范围内(7.35~7.45);当酸碱平衡严重失调、超出人体的代偿能力时,人体酸碱平衡调节系统虽然已经发挥作用,但[NaHCO3]/[H2CO3]比值发生改变,血浆pH值超出7.35~7.45范围。如果血浆pH值超出7.0~7.8范围,会危及人的生命。

12、机体是如何维持体内的体液平衡的?(机体缺水时,体内如何进行调节?)

答:⑴神经系统的调节:中枢神经系统通过对体液晶体渗透压的感受器直接影响水的摄入。在机体缺水的情况下,细胞外液渗透压升高,刺激丘脑下部的渗透压感受器,引起大脑皮层兴奋,产生口渴感觉,此时若给予饮水,则血浆等细胞外液的渗透压下降,水从细胞外向细胞内转移,从而达到体液渗透压平衡的作用。

⑵激素调节:①抗利尿激素的调节:【抗利尿激素(ADH)是下丘脑视上核神经细胞分泌的一种九肽,沿下丘脑-垂体束进入神经垂体储存,需要时释放入血液,作用于肾脏。】抗利尿激素的主要生理功能是增强肾远曲小管和集合管对水的重吸收,降低排尿量,维持体液渗透压的相对稳定。【抗利尿激素的主要作用机制是通过cAMP-蛋白激酶A途径(第十三章,200页),使远曲小管核集合管细胞膜蛋白质磷酸化,加快水的重吸收。】

②醛固酮的调节:醛固酮(是肾上腺皮质球状带分泌的一种类固醇激素,)主要生理功能是促进肾远曲小管H﹢-Na﹢交换和K﹢- Na﹢交换,同时也促进水和氯的重吸收,即排钾泌氢、保钠保水。【醛固酮的作用机制可能是通过促进Na﹢K﹢ATPase的合成而增强肾小管上皮细胞基膜面的Na﹢K﹢ATPase活性,利于排钾泌氢和保钠,也可能是增强肾小管上皮细胞膜对离子的通透性。】

③心钠素的调节:心钠素(是由心房细胞合成和分泌的一种肽类激素,)对水、钠代谢具有重要的调节作用。ANP的主要生理功能是抑制肾远曲小管和集合管对水、钠的重吸收,提高肾小球滤过率,抑制肾素、醛固酮和抗利尿激素的分泌,因而具有很强的利尿、利钠效应。

13、何谓高(低)血钾?其与酸碱平衡有何关系?主要危害是什么?

答:⑴血钾浓度高于3.5mmol/L称为高血钾。血钾浓度低于3.5mmol/L称为低血钾。

⑵当血钾浓度增高时,部分K﹢进入细胞内与H交换,肾小管细胞泌K﹢加强,K﹢-Na﹢交换减少,导致酸中毒。尿钾排出增多,排H﹢减少,尿pH值增大。反之,血钾浓度降低时,部分H﹢进入细胞内与K﹢交换,导致碱中毒。尿钾排出减少,排H﹢增多,尿pH值下降,呈酸性。

⑶高血钾的危害:①神经肌肉应激性增高:表现为手足感觉异常、极度疲乏、肌肉酸痛、面色苍白、肢体湿冷、嗜睡、神志模糊及骨骼肌麻痹等症状。②心肌应激性和自律性降低:会出现心率缓慢、心律不齐、心音减弱,严重时心跳会停止于舒张状态。由于Na﹢、Ca﹢与K﹢对心肌有拮抗作用,故低Na﹢、低Ca﹢会加剧血钾对心肌的危害。

(4)低血钾的危害:①神经肌肉应激性降低:表现为全身软弱无力、反射减弱或消失甚至出现呼吸麻痹等症状。②心肌应激性和自律性增加:常出现以异位搏动为主的心律失常。

14、结合你所学的生化知识,谈谈缺钙时如何补钙。

答:影响钙吸收的因素:

①1,25-(OH)2-D3是最主要的影响因素,能促进小肠黏膜细胞合成钙结合蛋白,从而促进钙的吸收。因此,要多吃含VitD的食物或水果。若患者的肝肾功能异常,则需直接补充1,25-(OH)2-D3。

②肠道pH值:钙盐在酸性环境下容易溶解,在碱性环境下容易沉淀。因此,食物中凡能增加肠道酸性的物质如乳酸和柠檬酸等都有助于钙的吸收。胃酸分泌对钙的吸收有促进作用,胃酸缺乏时,钙的吸收率下降。因此,饮食有常可以保证钙的有效吸收。

③食物成分:食物中过多的碱性磷酸盐和草酸等可以与钙结合成难溶性钙盐,从而影响钙的吸收。因此,低磷膳食可以促进钙的吸收。

④血液钙磷浓度:当血液钙磷浓度升高时,钙磷吸收率下降。

⑤从钙的排泄特点来看,“多吃多排,少吃少排,不吃也排”,每天应进食足量的含钙食物。

15、简述体内以下物质的代谢来源去路。

血脂

来源:①食物脂类消化吸收

②体内合成脂类

③脂库动员释放

去路:①氧化供能

②进入脂库储存

③构成生物膜

④转化成其他物质

丙酮酸

来源:①3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸(糖酵解过程第二阶段)

②葡萄糖氧化分解生成丙酮酸(糖的有氧氧化第一阶段)

【以上两点二选一】

③苹果酸氧化脱羧生成丙酮酸(乙酰CoA合成脂肪酸第三步)

④草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸(糖异生的丙酮酸羧化支路)

⑤乳酸脱氢生成丙酮酸

去路:①还原成乳酸(糖酵解过程第四阶段)

②氧化脱羧生成乙酰CoA(糖的有氧氧化第二阶段)

③催化羧化成草酰乙酸(糖异生丙酮酸羧化支路)

④羧化生成草酰乙酸(乙酰CoA合成脂肪酸第四步)

乙酰辅酶A

来源:①柠檬酸裂解(柠檬酸通过柠檬酸转运体转运到细胞液中,由柠檬酸裂解酶催化裂解生成乙酰CoA和草酰乙酸)

②丙酮酸氧化脱羧生成(糖的有氧氧化第二阶段)

③由乙酰乙酰CoA分解生成(酮体利用)

④脂肪酸的β氧化产生

去路:①合成脂肪酸

②进入三羧酸循环

③合成酮体(酮体合成)

④合成胆固醇

脂肪酸

来源:①从食物摄取

②体内利用乙酰CoA合成

去路:①作为储能物质分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜和内脏周围

②氧化分解供能

氨基酸

来源:①食物蛋白的消化吸收

②组织蛋白的降解

③体内合成非必需氨基酸

去路:①主要是合成组织蛋白

②脱氨基生成a-酮酸

③脱羧基生成胺

④转化成其他含氮化合物

谷氨酸

来源:①食物蛋白的消化吸收

②组织蛋白的降解

③α-酮戊二酸和NH3的合成

④谷氨酰胺脱氨基

去路:①主要是参与合成组织蛋白

②脱氨基生成α-酮戊二酸和NH3

③脱羧基生成氨基丁酸和CO2

④参与合成谷氨酰胺和核苷酸

丙氨酸:

来源:①食物蛋白的消化吸收

②组织蛋白的降解

③丙酮酸和谷氨酸的合成

去路:①主要是参与合成组织蛋白

②脱氨基生成丙酮酸和谷氨酸

③脱羧基生成丙酮酸

来源:①氨基酸脱氨基产生

②胺类物质氧化产生

③肠道内的腐败作用和尿素分解产生 去路:①在肝脏合成尿素,通过肾脏排除体外;

②合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质;

③部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH 3,与H +结合成NH 4+,排除体外。

胆固醇

来源:①从食物摄取

②由乙酰CoA 、NADPH 和ATP 在体内的组织细胞液和内质网合成 去路:①转化成胆汁酸

②转化成内固醇激素(如肾上腺皮质激素、性激素) ③转化成7-脱氢胆固醇 ④随粪便和皮脂腺排除体外

乳酸

来源:葡萄糖的无氧代谢产生 去路:①糖异生作用合成葡萄糖

②乳酸脱氢生成丙酮酸进入三羧酸循环

16、简述以下代谢的大致过程和生理意义。 有氧氧化的过程:有氧氧化途径分为三个阶段: (1)葡萄糖在细胞液中氧化分解生成丙酮酸;

(2)丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化作用下(氧化脱羧)生成乙酰CoA ; (3)乙酰基进入三羧酸循环彻底氧化成CO 2和H 2O 。 生理意义:人体代谢所需的能量主要来自糖的有氧氧化。 三羧酸循环的大致过程:

1.乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸

2.柠檬酸异构成异柠檬酸

3.异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸

乙酰CoA +H 2O

草酰乙酸

柠檬酸

柠檬酸合成酶

顺乌头酸

异柠檬酸

异柠檬酸脱氢酶

α-酮戊二酸

HSCoA

H 2O

H 2O

NAD +

NANH+H ++CO 2

柠檬酸 异柠檬酸

4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA

5.琥珀酰CoA 生成琥珀酸

6.草酰乙酸再生

生理意义:三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质彻底氧化分解代谢的共同途径;三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽。 糖原合成的过程:包括4步反应: (1)葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖; (2)6-磷酸葡萄糖异构成1-磷酸葡萄糖;

(3)1-磷酸葡萄糖与UTP 反应生成UDP-Glc (葡萄糖);

(4)在糖原合酶的催化下,UDP-Glc 的葡萄糖残基加到糖原引物(Gn )分子上生成糖原(Gn+1),这样在原有的糖原分子上增加了一个葡萄糖残基。 糖原的分解过程:

(1)糖原磷酸化酶催化糖原非还原端的α-1,4-糖苷键磷酸解,生成1-磷酸葡萄糖; (2)1-磷酸葡萄糖异构生成6-磷酸葡萄糖;

(3)葡萄糖-6-磷酸酶催化6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖;

(4)糖原的残余部分即极限糊精,脱去分支后形成寡糖链,寡糖链可以继续由糖原磷酸化酶催化磷酸解,生成1-磷酸葡萄糖。

生理意义:糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径。 鸟氨酸循环的大致过程:

(1)鸟氨酸与NH 3及CO 2结合生成瓜氨酸;

(2)瓜氨酸再(从ASP )接受一分子NH 3生成精氨酸; (3)精氨酸水解产生一分子尿素并重新生成鸟氨酸; (4)鸟氨酸进入下一轮循环。

生理意义:合成尿素,是含氮废物排出的主要途径. 脂肪酸的β氧化过程:包括4步反应: (1)脂肪酸活化成脂酰CoA ;

(2)脂酰CoA 以肉碱为载体转运进入线粒体;

琥珀酰CoA

琥珀酸

延胡索酸 苹果酸 α-酮戊二酸脱氢酶系

Pi+GDP

HSCoA+GTP

FAD

FADH 2 HSCoA+NAD +

CO 2+NADH+H +

H 2O

HAD + NASH+H +

α-酮戊二酸

琥珀酰CoA 琥珀酸

草酰乙酸

(3)脂酰CoA通过氧化包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应,生成乙酰CoA;(4)乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化生成CO2和H2O,释放能量推动合成ATP。生理意义:主要是氧化分解提供能量,生成乙酰辅酶A。

名词解释和问答题1

名词解释和问答题1

四名词解释: 1.原语:它是由若干条机器指令所构成,用以完成特定功能的一段程序,为保证其操作的正确性,它应当是原子操作,即原语是一个不可分割的操作。 2.设备独立性:指用户设备独立于所使用的具体物理设备。即在用户程序中要执行I/O操作时,只需用逻辑设备名提出I/O请求,而不必局限于某特定的物理设备。 3.文件的逻辑结构:又称为文件逻辑组织,是指从用户观点看到的文件组织形式。它可分为两类:记录式文件结构,由若干相关的记录构成;流式文件结构,由字符流构成。 4.树形结构目录:利用树形结构的形式,描述各目录之间的关系。上级目录与相邻下级目录的关系是1对n。树形结构目录能够较好地满足用户和系统的要求。 5.操作系统:操作系统是控制和管理计算机硬件和软件资源,合理地组织计算机的工作流程,以及方便用户的程序的集合。其主要功能是实现处理机管理、内存管理、I/O设备管理、文件管理和用户接口。 6.位示图:它是利用一个向量来描述自由块使用情况的一张表。表中的每个元素表示一个盘块的使用情况,0表示该块为空闲块,1表示已分配。 7.置换策略:虚拟式存储管理中的一种策略。用于确定应选择内存中的哪一页(段) 换出到磁盘对换区,以便腾出内存。通常采用的置换算法都是基于把那些在最近的将来,最少可能被访问的页(段)从内存换出到盘上。 8.用户接口:操作系统提供给用户和编程人员的界面和接口。包括程序接口、命令行方式和图形用户界面。 9.死锁:指多个进程因竞争资源二造成的一种僵局,若无外力的作用,这些进程将永远不能再向前推进。 10.文件系统:OS中负责管理和存取文件信息的软件机构。负责文件的建立,撤消,存入,续写,修 改和复制,还负责完成对文件的按名存取和进行存取控制。 11.进程:进程是程序在一个数据集合上的运行过程,是系统进行资源分配和调度的一个独立的基本 单位。 12.wait(s)原语 wait(s) :Begin Lock out interrupts; s = s – 1; If s < 0 then Begin Status(q) = blocked; Insert(WL, q); Unlock interrupts; Scheduler;

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生化复习题脂类代谢参考答案

脂类代谢 名词解释: 1.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 2.α-氧化:α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物,有分子氧间接参与,经脂肪酸过氧化物酶催化作用,由α碳原子开始氧化,氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。 3. 脂肪酸的β-氧化:脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在α碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。 4. 脂肪酸ω-氧化:ω-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基,再进一步氧化而成为羧基,生成α,ω-二羧酸的过程。 5. 乙醛酸循环:一种被修改的柠檬酸循环,在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变,以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与;并导致一分子琥珀酸的合成。 6. 柠檬酸穿梭:就是线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下,需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和,后者就可用于脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸,丙酮酸经内膜载体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸,这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环。 7.乙酰CoA羧化酶系:大肠杆菌乙酰CoA羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白(BCCP)和转羧基酶三种组份,它们共同作用催化乙酰CoA的羧化反应,生成丙二酸单酰-CoA。 8.脂肪酸合酶系统:脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白(ACP)和6种酶,它们分别是:乙酰转酰酶;丙二酸单酰转酰酶;β-酮脂酰ACP合成酶;β-酮脂酰ACP还原酶;β-羟;脂酰ACP脱水酶;烯脂酰ACP还原酶。 9.肉毒碱穿梭系统(carnitine shuttle system):脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体内的一个穿梭循环途径。 10.酮体(acetone body):在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子(β羟基丁酸,乙酰乙酸和丙酮)。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。 11.酰基载体蛋白(ACP):通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质(原核生物)或蛋白质的结构域(真核生物)。 填空题 1.脂肪;甘油;脂肪酸 2.ATP-Mg2+ ;CoA-SH;脂酰S-CoA;肉毒碱-脂酰转移酶系统 3.0.5n-1;0.5n;0.5n-1;0.5n-1 4.异柠檬酸裂解酶;苹果酸合成酶;三羧酸;脱羧;三羧酸 5.乙酰CoA;丙二酸单酰CoA;NADPH+H+ 6.生物素;ATP;乙酰CoA;HCO3- ;丙二酸单酰CoA;激活剂;抑制剂 7.ACP;CoA;4’-磷酸泛酰巯基乙胺 8.软脂酸;线粒体;内质网;细胞溶质 9.氧化脱氢;厌氧; 10.3-磷酸甘油;脂酰-CoA;磷脂酸;二酰甘油;二酰甘油转移酶 11.CDP-二酰甘油;UDP-G;ADP-G 选择题 1.A:脂肪酸β-氧化酶系分布于线粒体基质内。酰基载体蛋白是脂肪酸合成酶系的蛋白辅酶。脂肪酸β-氧化生成NADH,而葡萄糖转变成丙酮酸需要NAD+。 2.A:脂肪酸氧化在线粒体进行,连续脱下二碳单位使烃链变短。产生的ATP供细胞利用。肉毒碱能促进而不是抑制脂肪酸氧化降解。脂肪酸形成酰基CoA后才能氧化降解。 3.D:参与脂肪酸β-氧化的辅因子有CoASH, FAD ,NAD+, FAD。 4.ABCD:

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生理学名词解释及问答题

1.兴奋性:机体或组织对刺激发生反应受到刺激时产生动作电位的能力或特性,称为兴奋性。 2.阈强度:在刺激的持续时间以及刺激强度对时间的变化率不变的情况下,刚能引起细胞兴奋或产生动作电位的最小刺激强度,称为阈强度。 3.正反馈:从受控部分发出的信息不是制约控制部分的活动,而是反过来促进与加强控制部分的活动,称为正反馈。 4.体液:人体内的液体总称为体液,在成人,体液约占体重的60%,由细胞内液、细胞外液(组织液.血浆.淋巴液等)组成。 5.负反馈(negative feedback):负反馈是指受控部分发出的信息反过来减弱控制部分活动的调节方式。 6.内环境:内环境是指体内细胞直接生存的环境,即细胞外液. 7.反馈(feedback):由受控部分发出的信息反过来影响控制部分的活动过程,称为反馈。 1.阈电位:在一段膜上能够诱发去极化和Na+通道开放之间出现再生性循环的膜内去极化的临界值,称为阈电位;是用膜本身去极化的临界值来描述动作电位产生条件的一个重要概念。 2.等长收缩:肌肉收缩时只有张力的增加而无长度的缩短,称为等长收缩。 3.前负荷(preload):肌肉收缩前所承受的负荷,称为前负荷,它决定收缩前的初长度。 4.终板电位:(在乙酰胆碱作用下,终板膜静息电位绝对值减小,这一去极化的电位变化,称为终板电位) 当ACh分子通过接头间隙到达终板膜表面时,立即与终板膜上的N2型乙酰胆碱受体结合,使通道开放,允许Na+、K+等通过,以Na+的内流为主,引起终板膜静息电位减小,向零值靠近,产生终板膜的去极化,这一电位变化称为终板电位。 5.去极化(depolarization):当静息时膜内外电位差的数值向膜内负值减小的方向变化时,称为膜的去极化或除极化。(静息电位的减少称为去极化) 6.复极化(repolarization ):细胞先发生去极化,然后再向正常安静时膜内所处的负值恢复,称复极化。(细胞膜去极化后再向静息电位方向的恢复,称为复极化) 7.峰电位(spike potential):在神经纤维上,其主要部分一般在0.5~2.0ms内完成,(因此,动作电位的曲线呈尖峰状)表现为一次短促而尖锐的脉冲样变化,(故)称为峰电位。 8.电化学驱动力:离子跨膜扩散的驱动力有两个:浓度差和电位差。两个驱动力的代数和称为电化学驱动力。 9.原发性主动转运:原发性主动转运是指离子泵利用分解ATP产生的能量将离子逆浓度梯度和(或)电位梯度进行跨膜转运的过程。 10.微终板电位:在静息状态下,接头前膜也会发生约每秒钟1次的乙酰胆碱(ACH)量子的自发释放,并引起终板膜电位的微小变化。这种由一个ACH量子引起的终板膜电位变化称为微终板电位。 11.运动单位(motor unit):一个脊髓α-运动神经元或脑干运动神经元和受其支配的全部肌纤维所组成的肌肉收缩的最基本的单位称为运动单位。 1.晶体渗透压(crystal osmotic pressure):(血浆)晶体渗透压指血浆中的晶体物质(主要是NaCl)形成的渗透压。 2.血沉(erythrocyte sedimentation rate):红细胞沉降率是指将血液加抗凝剂混匀,静置于一分血计中,红细胞在一小时末下降的距离(mm),简称血沉。 1.血-脑屏障:指血液和脑组织之间的屏障,可限制物质在血液和脑组织之间的自由交换(故对保持脑组织周围稳定的化学环境和防止血液中有害物质进入脑内有重要意义)其形态学基础可能是毛细血管的内皮、基膜和星状胶质细胞的血管周足等结构。 2.正常起搏点(normal pacemaker):P细胞为窦房结中的起搏细胞,是一种特殊分化的心肌细胞,具有很高的自动节律性,是控制心脏兴奋活动的正常起搏点。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生化总复习题答案

填空题: 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称:ATP 腺苷三磷酸;NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(还原型);His: 组氨酸;NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(氧化型),FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸(氧化型),NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(氧化型),ACP 酰基载体蛋白,CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2.生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3.丙酮酸还原为乳酸,反应中的NADH+H+来自3-磷酸甘油醛的氧化。 4.脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢,该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下,竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上,它使酶总的三维形状发生构象改变,导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中,终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤,以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β-葡萄糖__组成,它们之间通过_β-1,4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α-葡萄糖__组成,它们之间通过_α-1,4__糖苷键相连,并由α-1,6__糖苷键形成支链。 10.核酸变性时,260nm紫外吸收显著升高,称为增色效应;变性的DNA复性时,紫外吸收回复到原来水平,称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸,称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为E+S→ES→E+P,当底物浓度足够大时,酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13.核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶,终产物多是它的抑制剂,对它进行反馈抑制,底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后,如果将溶液迅速冷却,则大部分DNA保持单链状态,若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度,或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量,膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中,由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用,增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

名词解释以及问答题

三、名词解释(每小题3分) 1.经济变量 2.解释变量3.被解释变量4.内生变量 5.外生变量 6.滞后变量 7.前定变量 8.控制变量9.计量经济模型10.函数关系 11.相关关系 12.最小二乘法 13.高斯-马尔可夫定理 14.总变量(总离差平方和)15.回归变差(回归平方和) 16.剩余变差(残差平方和) 17.估计标准误差 18.样本决定系数 19.点预测 20.拟合优度 21.残差 22.显著性检验23.回归变差 24.剩余变差 25.多重决定系数 26.调整后的决定系数 27.偏相关系数 28.异方差性 29.格德菲尔特-匡特检验 30.怀特检验 31.戈里瑟检验和帕克检验 32.序列相关性 33.虚假序列相关 34.差分法 35.广义差分法 36.自回归模型 37.广义最小二乘法38.DW 检验 39.科克伦-奥克特跌代法 40.Durbin 两步法 41.相关系数 42.多重共线性 43.方差膨胀因子 44.虚拟变量 45.模型设定误差 46.工具变量 47.工具变量法 48.变参数模型 49.分段线性回归模型 50.分布滞后模型 51.有限分布滞后模型52.无限分布滞后模型 53.几何分布滞后模型 54.联立方程模型 55.结构式模型 56.简化式模型 57.结构式参数 58.简化式参数 59.识别 60.不可识别 61.识别的阶条件 62.识别的秩条件 63.间接最小二乘法 四、简答题(每小题5分) 1.简述计量经济学与经济学、统计学、数理统计学学科间的关系。2.计量经济模型有哪些应用? 3.简述建立与应用计量经济模型的主要步骤。 4.对计量经济模型的检验应从几个方面入手? 5.计量经济学应用的数据是怎样进行分类的? 6.在计量经济模型中,为什么会存在随机误差项? 7.古典线性回归模型的基本假定是什么? 8.总体回归模型与样本回归模型的区别与联系。 9.试述回归分析与相关分析的联系和区别。 10.在满足古典假定条件下,一元线性回归模型的普通最小二乘估计量有哪些统计性质? 11.简述BLUE 的含义。 12.对于多元线性回归模型,为什么在进行了总体显著性F 检验之后,还要对每个回归系数进行是否为0的t 检验? 13.给定二元回归模型:01122t t t t y b b x b x u =+++,请叙述模型的古典假定。 14.在多元线性回归分析中,为什么用修正的决定系数衡量估计模型对样本观测值的拟合优度? 15.修正的决定系数2R 及其作用。 16.常见的非线性回归模型有几种情况? 17.观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=3 10 ②t t t u x b b y ++=log 10 ③ t t t u x b b y ++=log log 10 ④t t t u x b b y +=)/(10 18. 观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=log 10 ②t t t u x b b b y ++=)(210 ③ t t t u x b b y +=)/(10 ④t b t t u x b y +-+=)1(110 19.什么是异方差性?试举例说明经济现象中的异方差性。 20.产生异方差性的原因及异方差性对模型的OLS 估计有何影响。 21.检验异方差性的方法有哪些? 22.异方差性的解决方法有哪些? 23.什么是加权最小二乘法?它的基本思想是什么? 24.样本分段法(即戈德菲尔特——匡特检验)检验异方差性的基本原理及其使用条件。 25.简述DW 检验的局限性。 26.序列相关性的后果。 27.简述序列相关性的几种检验方法。 28.广义最小二乘法(GLS )的基本思想是什么? 29.解决序列相关性的问题主要有哪几种方法? 30.差分法的基本思想是什么? 31.差分法和广义差分法主要区别是什么? 32.请简述什么是虚假序列相关。 33.序列相关和自相关的概念和范畴是否是一个意思? 34.DW 值与一阶自相关系数的关系是什么? 35.什么是多重共线性?产生多重共线性的原因是什么? 36.什么是完全多重共线性?什么是不完全多重共线性? 37.完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 38.不完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 39.从哪些症状中可以判断可能存在多重共线性? 40.什么是方差膨胀因子检验法? 41.模型中引入虚拟变量的作用是什么? 42.虚拟变量引入的原则是什么? 43.虚拟变量引入的方式及每种方式的作用是什么? 44.判断计量经济模型优劣的基本原则是什么? 45.模型设定误差的类型有那些?

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生化复习题

名词解释 1、subunit of protein 亚基p21 许多蛋白质含有2条或两条以上肽链,每一条肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基 2、isoelectric point of protein , pI蛋白质的等电点30 当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质解离成正,负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的PH称为蛋白质的等电点 3、prion protein 朊病毒蛋白prp 28朊病毒蛋白是染色体基因编码的蛋白质,正常动物和人的朊病毒蛋白为分子量33~35kD的蛋白质,其水溶性强,对蛋白酶敏感以及二级结构为多个a-螺旋 4、isoenzyme 同工酶67催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 5、allosteric regulation 变构调节79小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象改变,从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节。 6、covalent modification 共价修饰作用80酶蛋白肽链上的一些基团可在另一些酶的催化下,与某种化学基团发生可逆的共价结合 7、zymogen 酶原80有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原 8、substrate level phosphorylation 底物水平磷酸化作用90将底物高能磷酸键直接转给ADP形成ATP,这种ADP 或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程 9、gluconeogenesis 糖异生109从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生 10、essential fatty acid 营养必须脂酸120机体自身不能合成,必须由食物提供,是动物不可缺少的营养素,这种脂肪酸称为营养必须脂酸 11、fat mobilization 脂肪动员125 脂肪动员是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织氧化利用的过程 12、hormone-sensitive triglyceride lipase 激素敏感性甘油三酯脂酶125 在脂肪动员中起决定性作用,是脂肪分解的限速酶。其活化形式为磷酸化形式,可直接作用于脂肪,使甘油三酯水解为甘油二酯。激素敏感性甘油三酯脂酶受多种激素调控,故称激素敏感性脂肪酶。能促进脂肪动员的激素称脂解激素。 13、ketone bodies 酮体129 肝细胞产生的大量乙酰CoA除通过氧化生成ATP供能外,还在线粒体内转化为被称为酮体的化合物,酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮,是脂酸在肝细胞分解氧化时产生的特有中间代谢物 14、apolipoprotein, apo 载脂蛋白120、187 脂蛋白中的蛋白质部分,按发现的先后分为A、B、C、E等,在血浆中起运载脂质的作用,还能识别脂蛋白受体、调节血浆脂蛋白代谢酶的活性。 15、reverse cholesterol transport, RCT 胆固醇的逆向转运155将胆固醇从肝外组织转运至肝的过程称为胆固醇的逆向转运 16、respiratory chain 呼吸链160 真核细胞ATP生成主要发生在线粒体中,营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在(NADH+H﹢,FADH2),再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水。逐步释放的能量可驱动ATP生成。由于该过程与细胞呼吸有关,这一包含多种氧化还原组分的传递链称为氧化呼吸链17、oxidative phosphorylation 氧化磷酸化167 与脱氢反应偶联,直接将高能代谢物分子中的能量转移至ADP(或GTP)的过程,称为底物水平磷酸化。 18、uncoupler 解偶联剂170 可使氧化与磷酸化的偶联相互分离,基本作用机制是破坏电子传递过程建立的跨内膜的质子电化学梯度,使电化学梯度储存的能量以人能的形式释放,ATP的生成受到抑制,如2,4—二硝基苯酚。 19、metabolic pool of amino acids 氨基酸代谢库185 食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。 20、essential amino acid 必需氨基酸180体内需要而又不能自身合成,必须由食物供应的氨基酸,如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)。 21、transamination 转氨基作用185 是在转氨酶的催化下,可逆地把α—氨基酸的氨基转移给α—酮酸,结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α—酮酸,而原来的α—酮酸则转变成另一种氨基酸。 22、urea cycle 尿素循环192肝中合成尿素的代谢通路。由氨及二氧化碳与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸、精氨酸,再由精氨酸分解释出尿素的过程。 23、one carbon unit 一碳单位197某些氨基酸在分解代谢的过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。来源于甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸,辅酶为四氢叶酸。 24、de novo synthesis 从头合成途径208嘌呤核苷酸的从头合成途径是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸的途径。

语言学名词解释和问答题答案(只供参考)

四、名词解释: 1)Parole话语: ①it refers to the realization of langue in actual use. ②it is the concrete use of the conventions and the application of the rules. ③it is concrete, refers to the naturally occurring language events. ④it varies from person to person, and from situation to situation. 2)Applied linguistics应用语言学:findings in linguistic studies can often be applied to the solution of such practical problems as recovery of speech ability. The study of such applications is known as applied linguistics. 3)Reference(所指)语义: It means what a linguistic form refers to in the real, physical world, it deals with the relationship between the linguistic element and the non-linguistic world of experience. 4)Illocutionary act言外行为:the act of expressing the speaker’s intention,it is th e act preformed in saying something. 5)Regional dialect地域方言:it is a linguistic variety used by people living in the same geographical region. It has been found that regional dialect boundaries often coincide with geographical barriers such as mountains, rivers and swamps. 6)LAD(Language Acquisition Device)语言习得机制:It was described as an imaginary "black box" existing somewhere in the human brain. 7)CA(Contrastive Analysis)对比分析:starting with describing comparable features of the native language and the target language, CA compares the forms and meanings across these two languages to locate the mismatches or differences so that people can predict the possible learning difficulty learners may encounter. 8)Neurolinguistics(神经语言学):it is the study of two related areas:language disorders and the relationship between the brain and language. It includes research into how the brain is structured and what function each part of the brain performs, how and in which parts of the brain language is stored, and how damage to the brain affects the ability to use language. 9)Predication analysis述谓结构分析: ①It is proposed by the British Linguist G.Leech. ②The basic unit is called predication, which is the abstraction of the meaning of a sentence. ③This applies to all forms of a sentence. ④ A predication consists of argument(s) and predicate. 10)Cross-cultural communication(intercultural communication)跨文化交流:it is communication between people whose cultural perceptions and symbols systems are distinct enough to alter the communication event. 11)Cross-association互相联想:In English we sometimes may come across words which are similar in meaning. Their spelling and pronunciation are also alike. The close association of the two leads to confusion. Such interference is often referred as cross-association.

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

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