改性大豆蛋白的凝胶流变性
大豆蛋白凝胶的形成条件
大豆蛋白凝胶的形成条件《大豆蛋白凝胶的形成条件》我有个朋友，是个健身达人叫小李，一天他兴奋地跟我说：“你知道大豆蛋白不？我想自己搞点大豆蛋白凝胶，补充蛋白还能换换口味。
”我就纳闷了，说：“你这想法挺新奇啊，不过你知道大豆蛋白凝胶咋形成啊？”这就引出咱们今天的主题，大豆蛋白凝胶的形成条件。
首先呢，蛋白质浓度是个关键因素。
大豆蛋白溶液得达到一定的浓度，就像盖房子你得有足够的砖头一样。
一般而言，如果浓度太低，蛋白质分子之间距离太大，想形成凝胶那是难上加难。
就好比人太少聚不起热闹的集市。
小李听了直点头说：“原来如此，那得浓度多高才行呢？”这得看具体的大豆蛋白类型，不过总的来说，得达到一定比例，比如说10% - 20%左右比较常见，当然这只是个大概范围。
pH值对大豆蛋白凝胶形成也起着重要作用。
大豆蛋白在等电点附近的时候，它的溶解度最低，形成凝胶相对更容易。
这时候蛋白质分子间的静电斥力减小得厉害。
我给小李打了个比方，这就像磁铁，同性相斥，当电荷的这种相斥力量变小了，蛋白质分子就更容易抱在一起形成凝胶了。
要是pH值偏离等电点，那分子间的斥力就大，就不容易抱团。
小李懵懵懂懂地说：“那等电点大概在什么pH值范围呢？”一般大豆蛋白等电点在pH值4 - 5左右这种酸性范围。
温度对大豆蛋白凝胶形成像个老天爷指挥手下做事一般起着调控作用。
通常温度升高，大豆蛋白分子获得的能量多了，就开始活跃起来，彼此之间慢慢地相互作用，形成凝胶。
但是，这温度也不是越高越好，就像做饭火不能太大把菜烧焦了。
要是温度过高，没准儿就把大豆蛋白结构破坏了，导致无法正常形成凝胶。
一般加热到60 - 90℃比较合适，不同的蛋白产品可能稍有差异。
小李挠着头说：“这是不是像温泉泡久了人也受不了啊。
”然后呢，离子强度也有影响。
盐离子就像捣乱的小精灵或者帮忙的小助手。
加入适当的盐，能调节蛋白分子间的电荷作用情况。
像钙离子之类的二价离子，要是浓度合适就像个纽带一样，把蛋白质分子连接得更紧，促进凝胶的形成，不过盐要是太多或者太少，那也不行，太多可能打乱分子们的平衡关系，太少又起不到应有的联结促进作用。
大豆分离蛋白的特性及其在肉制品中的应用
大豆分离蛋白的特性及其在肉制品中的应用张隽菡食工082 080107315摘要：大豆蛋白已经广泛用于各类肉制品加工中。
大豆蛋白对肉制品的保水性、质构具有一定的促进作用，但也存在豆腥味、致敏等不利影响。
文中对大豆蛋白质的功能性及其在肉制品中的应用研究进展进行了综述，并提出相关建议。
关键词：大豆蛋白肉制品进10多年来，我国肉类工业蓬勃发展，目前我国已经成为世界上最有影响力的肉类生产大国。
据统计，2010年我国肉制品产量达4100万t。
肉制品加工业的迅猛发展，带动了食品辅料、食品添加剂、食品包装等行业的进步。
当前在肉制品生产中，广泛添加以大豆分离蛋白为主的植物源蛋白。
大豆分离蛋白是一种重要的植物蛋白产品，是以低温脱溶大豆粕为原料生产的一种全价蛋白类食品添加剂，已广泛应用在食品及其它行业中，其蛋白质含量高达90%以上[1]，消化利用率可达93%～97%[2]，氨基酸种类有近20种,并含有人体必需氨基酸，其营养丰富，不含胆固醇，基本上不含碳水化合物,大豆分离蛋白有明显的降低血脂和胆固醇的作用。
按照目前国内肉制品的生产量以及大豆分离蛋白在肉制品中的添加量粗略计算，如果肉制品中的一半产品需要添加大豆蛋白，添加量按4%计算，则需要大豆分离蛋白20万t。
大豆分离蛋白应用于肉制品中具有良好的功能性，但同时也存在一些问题。
本文对大豆分离蛋白的功能性、在肉制品中的应研究进展进行了综述。
1、大豆蛋白的功能性质大豆蛋白最主要的营养成分之一是蛋白质，含量约为35%，大豆蛋白质主要含有大豆球蛋白（11S）和β-伴大豆球蛋白（7S）。
大豆蛋白质中约86%-88%能在水中溶解，其中球蛋白占85%，清蛋白占5%，蛋白胨占4%，非蛋白氮占6%[3]。
目前市场上常见的大豆蛋白产品种类为：大豆分离蛋白、大豆浓缩蛋白和大豆蛋白粉等。
大豆蛋白具有良好的流变学特性、乳化特性、凝胶性和稳定性，具有吸水吸油性、质构形成能力、加热成型性，而且具有很高的蛋白质含量，是肉制品生产中最重要的功能性食品原料。
大豆蛋白-亲水胶体混合凝胶的强度和相行为
万方数据
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无 ! 锡 ! 轻 ! 工 ! 大 ! 学 ! 学 ! 报 !!!!!!!!!!!!! 第 ! "卷!
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! 江苏 无锡 ! -(江南大学 食品学院 " $ # " 2# !(加拿大农业部食品研究所 $ 摘 ! 要 !用小形变振荡流变仪测定 了 大 豆 蛋 白 亲 水 胶 体 胶 混 合 物 的 胶 凝 性 能( 通过聚合物" 混合 / 定律 # 对实验数据进行分析 ! 结果表明 ! 随着 组 分 质 量 分 数 增 加 ! 大豆蛋白 卡拉胶混合物的胶凝强 / 大豆 蛋白 黄原 胶混合 物的 凝胶强 度沿着混合定律所计算出上限或下限而变化 !显示有相变发 生 ( / 度总是沿着上限变化 ! 表明大豆 蛋 白 始 终 是 连 续 相 ( 大豆蛋白和海藻酸丙二醇酯$ 的结合能 @ AB% 产生强度高于上限的混合凝胶 ! 可能是 @ 大豆蛋白 槐豆胶 $ AB 和大豆蛋白间形成了共价键 ( / C D A% 混合胶体的贮藏模量低于下限 ! 可能是因为大豆蛋白 / C D A 混合物的去混合速率较低而降低了各 大豆蛋白 槐豆胶 $ 黄原胶的三元混 合物的 凝胶 强度沿 着下限 变化 ! 但 组分的有效质量分数 ( / C D A% / 是当蛋白质质量分数较低时接近 上 限 ! 表明大豆蛋白质的存在可能抑制了 C 黄原胶混合物形 D A / 成连续网状结构 ( 关键词 !大豆 # 大豆蛋白 # 亲水胶体 # 多糖 #凝胶 中图分类号 ! 53 2 3( 文献标识码 !B
大豆分离蛋白水解物改性三聚氰胺脲醛树脂的合成及表征
（ Ｉ ｎ ｓ ｔ ｉ ｔ ｕ ｔ ｅ ｏ ｆ Ａ ｇ ｉ ｒ ｃ ｕ ｌ ｔ ｕ ｒ ａ ｌ Ｒ ｅ ｓ ｏ ｕ ｒ ｃ ｅ ｓ ａ ｎ ｄ Ｅ ｎ ｖ ｉ ｒ ｏ ｎ ｍ ｅ ｎ ｔ ， Ｊ ｉ ａ ｎ ｇ ｓ ｕ Ａ ｃ ａ ｄ ｅ ｍ ｙ ｏ ｆ Ａ ｇ ｒ ｉ ｃ ｕ ｌ ｔ ｕ ｒ ａ ｌ Ｓ ｃ ｉ ｅ ｎ ｃ ｅ ｓ ， Ｎ ａ ｎ ｊ ｉ ｎ ｇ ２ １ ０ ０ １ ４ ，Ｃ ｈ ｉ ｎ ａ ） Ａｂ ｓ ｔ ｒ ａ ｃ ｔ ： Ａ ｋ ｉ ｎ ｄ ｏ ｆ ｔ ｒ ｉ ａ ｚ ｉ ｎ ｅ ｒ ｉ ｎ ｇ ｓ ｔ ｒ ｕ ｃ ｔ ｕ ｒ ｅ ｈ ｙ ｄ ｒ ｏ ｌ ｙ ｚ ｅ ｄ ｓ ｏ ｙ ｐ ｒ ｏ ｔ ｅ ｉ ｎ ｍ ｏ ｄ ｉ ｉ ｆ ｅ ｄ ｕ ｒ ｅ ａ － ｆ ｏ ｒ ｍ ｌ ａ ｄ ｅ ｈ ｙ ｄ ｅ ｒ ｅ ｓ ｉ ｎ ａ ｄ ｈ ｅ ｓ ｉ ｖ ｅ（ Ｓ Ｐ Ｉ ／ ＭＵ Ｆ ）ｗ ａ ｓ
卫
摘
黄 红英 ， 孙恩 惠， 武 国峰 ，常志州
（ 江苏省农 业科 学院 农业 资源与环境研 究所 ，江苏 南京 ２ １ ０ ０ １ ４ ）
要： 以水解大豆分 离蛋 白（ Ｓ Ｐ Ｉ ） 、 尿 素、 三聚氰胺和 甲醛为原料通 过溶液 聚合 反应合 成 了一
种含有三嗪环结构 的水 解大豆蛋 白基改性三聚氰胺脲 醛树脂 （ Ｓ Ｐ Ｉ ／ Ｍ Ｕ Ｆ ） 胶黏 剂。利用 红外光谱 （ Ｆ Ｔ — Ｉ Ｒ） 、 热重分析 （ Ｔ Ｇ Ａ） 、 差示扫描 量热分析 （ Ｄ Ｓ Ｃ） 及胶体 流变性分析 等手段 对产物 进行 了表
大豆磷脂流变性能的研究
Abstract：Aim:Toanalyzethefactorsaffectingthefluidizinglipoid.Results:Inonefixedcondition,theviscosityoffluidifying
lipoid decreases while the speed of shear increases and the changes accord with the law of exponent. While the mass percentage
※基础研究
食品科学
2006, Vol. 27, No. 04 51
大豆磷脂流变性能的研究
卢 荣，高 新 (西北大学食品科学与工程系，陕西 西安
710069)
摘 要：分析了影响流化磷脂流变特性的因素。结果表明：在一定的实验条件下，流化磷脂的粘度随着剪切速 率的增加而减小，其变化符合幂律方程。流化磷脂的粘度与磷脂的质量百分数、温度及无机盐的质量百分数有关； 随着磷脂的质量百分数增加，流化磷脂的粘度也随着增加；随着无机盐的质量百分数增加及温度升高，流化磷脂 的粘度下降。 关键词：大豆磷脂；流变性；粘度；幂律方程
Key words：lipoid of soy bean；rheological properties；viscosity；exponent
中图分类号：TQ028.672
文献标识码：A
文章编号：1002-6630(2006)04-0051-04
磷脂既有表面活性，又具生物活性和生理功能， 是特种表面活性剂。因为他们的亲水亲油性，广泛地 在食品工业中作为乳化剂和稳定剂来使用。例如，在 制作巧克力，糕点，人造奶油，速溶食品，蛋黄酱， 和低脂肪产品中，就用磷脂来做乳化剂和稳定剂。磷 脂按粘稠度分为：塑性磷脂、流化磷脂；但目前国内 市场上的磷脂产品多以粉状和高粘稠塑性磷脂为主。低 粘度、流变性较好的产品较少，这就限制了磷脂在食 品工业中的使用。低粘度磷脂在常温下具有涂布性，在 可可粉或营养饮料生产中，有助于喷涂包埋干粉时使产 品加工达到最佳的覆盖度[1]。
3种大豆蛋白对馒头品质影响的研究
3种大豆蛋白对馒头品质影响的研究
近年来，关于大豆蛋白对馒头品质的研究逐渐增多。
根据这些研究，可以总结出以下3种大豆蛋白对馒头品质的影响：
1. 面团流变学特性：大豆蛋白在面团中可以改变其流变学特性。
研究发现，添加适量的大豆蛋白可以提高面团的黏性和延展性，从而改善面团的形状稳定性和柔软性。
另一方面，高含量的大豆蛋白会增加面团的粘弹性，并导致面团过于黏稠，影响馒头的体积和口感。
2. 面团发酵特性：大豆蛋白对面团发酵过程也有一定影响。
研究表明，适量添加大豆蛋白可以促进面团中酵母的活性，加快面团的发酵速度和气泡生成。
这对于馒头的蓬松度和口感提供了改善作用。
然而，过高的大豆蛋白含量可能抑制酵母的发酵过程，影响馒头的质地和口感。
3. 蛋白质含量和营养价值：大豆蛋白本身具有高蛋白质含量和良好的营养价值。
添加适量的大豆蛋白可以增加馒头的蛋白质含量，提高馒头的营养价值。
同时，大豆蛋白中富含的氨基酸对于人体健康也有一定好处。
然而，过高的大豆蛋白含量可能会影响馒头的口感和风味。
综上所述，适量添加大豆蛋白可以改善馒头的品质，提高其蛋白质含量和营养价值。
然而，过高的大豆蛋白含量可能对馒头的质地和口感产生不良影响。
因此，在应用大豆蛋白作为馒头配料时，需要根据具体需求和口味偏好来控制添加量。
热变性和凝固条件对大豆蛋白酸凝胶特性的影响研究
热变性和凝固条件对大豆蛋白酸凝胶特性的影响研究成玉梁;花榜清;吴超义;钱和【摘要】通过研究大豆蛋白葡萄糖酸内酯（GDL）诱导酸凝胶制备过程中热变性阶段的温度和时间，考虑对凝胶强度、杨氏模量和凝胶保水性的综合影响，得出热变性的最佳条件是将大豆蛋白溶液加热至90℃并持续加热30 min；同时，考虑凝固保温条件对上述凝胶特性的综合影响，得出凝固阶段最佳条件是在90℃下保温30 min。
在该热变性和凝固条件下，大豆蛋白酸凝胶具备较理想的凝胶强度、杨氏模量和保水性。
%Herein the temperature and time scale of both heat denaturation and coagulation steps of lab-making of acid-induced SPI gel were investigated, in consideration of gel properties such as gel strength,Young's modulus and water-holding capacity. Finally, the optimal results were obtained as the Soybean protein solution was heated at 90℃for 30 min for appropriate protein denaturation and coagulated at 90℃for 30 min.【期刊名称】《食品工程》【年(卷),期】2014(000)003【总页数】4页(P44-47)【关键词】大豆蛋白;葡萄糖酸内酯;热变性;凝固【作者】成玉梁;花榜清;吴超义;钱和【作者单位】食品科学与技术国家重点实验室，江苏无锡 214122; 江南大学食品学院，江苏无锡 214122;食品科学与技术国家重点实验室，江苏无锡 214122;食品科学与技术国家重点实验室，江苏无锡 214122;食品科学与技术国家重点实验室，江苏无锡 214122; 江南大学食品学院，江苏无锡 214122【正文语种】中文【中图分类】TS214凝胶性是大豆蛋白的重要功能特性之一。
大豆分离蛋白的结构及其性质研究
大豆分离蛋白结构及其性质的研究摘要：对大豆分离蛋白的结构、提取、改性、功能特性以及在食品工业上的应用做出详细论述，以期对今后有关大豆蛋白的研究和应用有所帮助。
关键词：大豆分离蛋白；结构；应用；研究Abstract: This article mainly summarized that structure, extraction, modification of soybean protein isolates and its application in food industry respectively, with the purpose to contribute to the exploration and widely using.Keywords: Soybean protein isolates; Structure; Application; Study1. 引言蛋白质(包括植物蛋白和动物蛋白)是生命体中不可缺少的基本成分。
包括人类在内的各种陆上动物，均直接或间接地消耗着大量的植物蛋白，这些植物蛋白为合成各类动物蛋白提供了丰富的氨基酸来源。
多年来，由于在营养上的重要性，植物蛋白已成为各国专家广泛研究的课题。
大豆是世界上栽培最为广泛的作物之一，在世界各地都可以看到大面积的种植，我国北方种植甚为广泛。
大豆中含大豆蛋白40%，由大豆生产的大豆蛋白质并不是单一的某一种蛋白质，而是指大豆种子中诸多蛋白质的总称。
大豆蛋白质无论从营养组成、资源丰富还是加工技术方面来看，都是人类最为熟悉、安全和经济的植物蛋白质资源。
从氨基酸组成以及必需氨基酸的含量来看，大豆蛋白富含人体所需的8种必需氨基酸，且氨基酸分数接近于动物蛋白，是人类取代动物蛋白最好的植物蛋白质之一。
大豆蛋白是为数不多的可取代动物蛋白的营养佳品之一，不仅可以补充人体内所需要的蛋白质，而且由于不含胆固醇，对血管病患者尤为有益。
大豆蛋白[1]主要分为三种：脱脂豆粉、浓缩大豆蛋白（SPC）和大豆分离蛋白（SPI）。
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Ｃｈｅｍ．。２００２，５０（６）：１５６９—１５７３ ［５］Ｒｅｎｋｅｍａ Ｊ．Ｍ．Ｓ．，Ｇｒｏｐｐｅｎ Ｈ．，Ｖａｎ
ｏｆ ｐＨ ａｎｄ ｉｏｎｉｃ ｓｔｒｅｎｇｔｈ
ｏｎ
Ｖｌｉｅｔ Ｔ．．Ｉｎｆｌｕｅｎｃｅ
ｈｅａｔ—ｉｎｄｕｃｅｄ ｆｏｒｍａｔｉｏｎ
ｔｏ
ａｎｄ
ｄｅ・
ｒｂｅｏｌｏｇｉｃａｌ ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ｏｆ
万方数据
第２２卷第６期
２．２
杨国龙等改性大豆蛋白的凝胶流变性
４５
储能模量（Ｇ’）的影响
３ ２ ２
在ｐＨ７．６和ｐＨ５．２时，与大豆蛋白相比，大豆蛋 白水解物的凝胶化温度升高、凝胶化时间延长，但凝 胶的储能模量降低了。
参考文献
姗啪 伽咖 鲫
２孟１．ｏ。
［１］Ｏａｋｅｎｆｄｌ Ｄ．，Ｐｅａｒｅｅ Ｊ．，Ｂｕｒｌｅｙ Ｒ．Ｗ．．Ｐｒｏｔｅｉｎ
２结果与讨论
２．１
水解对凝胶化温度和凝胶化时间的变化
万方数据
中国粮油学报
２００７年第６期
豆分离蛋白相比，改性大豆蛋白的凝胶化时间延长， 凝胶化温度升高。随着水解的进行，可解离的氨基 和羧基越来越多，带的电荷也多，分子间的静电斥力 《
姻
也越大，所以轻度水解时随着水解度的升高蛋白质
凝胶化温度升高、凝胶化时间延长（图２和图３）。
Ｐｒｏｔｅａｓｅ Ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｅ
ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ．Ｊ．Ｆｏｏｄ Ｓｅｉ．，２００４，６９（５）：Ｃ３６３一Ｃ３６７ ［９］
Ｓａｎｅｈｅｚ Ａ．Ｃ．，Ｂｕｒｇｏｓ
Ｊ．．Ｔｈｅｒｍａｌ
ｇｅｌａｔｉｏｎ ｏｆ ｔｒｙｐｓｉｎ ｈｙ・
ｃｏｎ－
ｄｒｏｌｙｓａｔｅｓ ｏｆ ｓｕｎｆｌｏｗｅｒ ｐｒｏｔｅｉｎｓ：ｅｆｆｅｃｔ ｏｆ ｐＨ，ｐｒｏｔｅｉｎ
ｃｅｎｔｒａｔｉｏｎ，ａｎｄ ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ ｄｅｇｒｅｅ．Ｊ．Ａ面ｃ．Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍ．，
ｂｙ Ｂ—ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ ａｎｄ
ｇｌｙｃｉｎｉｎ ａｎｄ ｔｈｅｉｒ ｍｉｘ—
ｔｕｒｅｓ．Ｆｏｏｄ
Ｈｙｄｒｏｃｏｌｌｏｉｄｓ，２００１，１５（４—６）：４０７—４１４
影响和ＲｅｎｋｅｍａⅢｏ的研究一致。大豆分离蛋白在
ｐＨ
［７］
Ｒｅｎｋｅｍａ ｔｉｅｓ
Ｊ．Ｍ．Ｓ．．Ｒｅｌａｔｉｏｎｓ ｂｅｔｗｅｅｎ ｒｈｅｏｌｏｇｉｃａｌ ｐｒｏｐｅｒ－
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ
７．６和ｐＨ５．２时形成的凝胶结构有本质的区别，
ａｎｄ
ｎｅｔｗｏｒｋ
ｏｆ ｓｏｙ ｐｒｏｔｅｉｎ ｇｅｌｓ．Ｆｏｏｄ Ｈｙｄｒｏ－
ｐＨ５．２时形成颗粒粗糙的凝胶（外观呈白色，不透
明）；ｐＨ ７．６时形成颗粒细腻的凝胶（混浊）。这是 由于在ｐＩ－１５．２和ｐＨ７．６时，大豆分离蛋白的热成胶 的机理和凝胶结构不同，ｐＨ５．２时大豆蛋白的溶解
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７０ ６５
图１
凝胶化过程中储能模量和耗能模量随时间的变化
６０
蛋白质热凝胶过程中，储能模量（Ｇ ７）和耗能模
量（Ｇ，，）随时间的变化如图１所示。初始凝胶化温度 （Ｔ。。）可以通过三种方法来确定∞Ｊ：储能模量（Ｇ’）和 耗能模量（Ｇ”）交叉点对应的温度；储能模量（Ｇ’）增 加速度超过０．５Ｐａ／ｏＣ时所对应的温度；升温过程中， 温度达到凝胶化温度前储能模量（Ｇ’）基本不变，而 后储能模量（Ｇ’）开始增加，两条线的延长线的交点
性较差，受热后分子还没有充分变性就迅速聚集，形
成结构粗糙的凝胶。在ｐＨ ７，６时，大豆蛋白的溶解 性较好，受热后蛋白分子变性再聚集，而后重排形成 有序的凝胶结构。 水解大豆蛋白中，一部分水解大豆蛋白（如灿－ ｃａｌａｓｅ。２．４Ｌ、Ｐ如ｔｅｘ伽６Ｌ和Ｍｕｌｔｉｆｅｃｔ。Ｐ一３０００催化 水解生成的水解大豆蛋白）形成的凝胶，它们的弹性 模量受ｐＨ值的影响较大；而另一部分水解大豆蛋白 （如Ｍｕｈｉｆｅｃｔ。Ｎｅｕｔｒａｌ和Ｆｕｎｇａｌ
加
图３
改性大豆蛋白的凝胶化时间
互作用和氢键。ｐＨ值通过改变蛋白质的带电状态
来影响蛋白质分子间的静电相互作用。无机盐通过 静电屏蔽和干扰疏水相互作用影响蛋白质一蛋白质 相互作用，盐浓度低（小于０．１—０．２ｍｏＬ／Ｌ）时静电屏 蔽表现得尤为明显，作用强度与离子间力（ｉｏｎｉｃ ｆｏｒｃｅ）有关而与盐的种类无关。低盐浓度对凝胶化 的影响随着蛋白质的不同而不同，可能是不同阴离
ｎａｔｕｒａｔｉｏｎ
ｓｏｙ ｐｒｏｔｅｉｎ ｇｅｌｓ ｉｎ ｒｅｌａｔｉｏｎ
ａｎｄ
ｔｈｅｉｒ ｐｒｏｔｅｉｎ
ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎｓ．Ｊ．Ａｇｒｉｃ．Ｆｏｏｄ
Ｃｈｅｍ．，２００２，５０（２１）：６０６４—６０７１ ［６］Ｒｅｎｋｅｍａ Ｊ．Ｍ．Ｓ．，Ｈｎａｂｂｅｎ Ｊ．Ｈ．Ｍ．，ｖａｎ
ｆｏｒｍａｔｉｏｎ Ｖｌｉｅｔ Ｔ．．Ｇｅｌ
ｆｏｒｍｉｎｇ ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ｏｆ ｓｏｙ
ｐｒｏｔｅｉｎｓ．Ｊ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎ０１．，２０００，
７９（２）：２２３—２３０
［４］Ｒｅｎｋｅｍａ Ｊ．Ｍ．Ｓ．，Ｖａｎ
ｍａｔｉｏｎ
Ｖｌｉｅｔ Ｔ．．Ｈｅａｔ—ｉｎｄｕｃｅｄ ｇｅｌ ｆｏｒ－
ａｔ
ｂｙ ｓｏｙ ｐｒｏｔｅｉｎｓ
ｎｅｕｔｒａｌ
ｐＨ．Ｊ．Ａｇｒｉｃ．Ｆｏｏｄ
表１ 水解大豆蛋白的水解度 ＲｈｅｏＳｔｒｅｓｓ
ＲＳ６００，德国。
流变学是研究物质在力的作用下流动和变形行 为的一门学科。蛋白质凝胶的流变性质一直是研究 的热点，大豆蛋白凝胶的流变学性质已有较多的研 究¨。７１。酶水解改性的大豆蛋白的凝胶流变性的研 究很少，Ｔｓｕｍｕｒａ等哺。对大豆蛋白选择性水解物的凝 胶流变性进行了初步研究。Ｓ６ｎｃｈｅｚｄ等ｐ。１¨研究了 葵花蛋白水解物的凝胶特性，以及ｐＨ值、无机盐种 类、离子强度、还原剂和水解度对凝胶性质的影响。
时才会干扰疏水相互作用。通常情况下，Ｃｌ一不干扰 疏水相互作用，ｓｏ，一、ＮＯ；和ＣｌＯ；强化疏水相互作 用，ＳＣＮ削弱疏水相互作用ｕ
３｜。
ｐＨ值为７．６时，蛋白质分子带负电，蛋白质分
子间的静电斥力是主要的蛋白质一蛋白质相互作用 形式，静电斥力越强凝胶化温度越高、凝胶化时间越 长。大豆蛋白水解后，可解离的氨基和羧基增多，带 的电荷也增加，分子间的静电斥力也增大，所以与大
ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ．
Ｅ．Ａ．，ａｎｄ
ｎａｔｕｒｅ
ｔｈｅ ｆｒａｃｔａｌ
ｏｆ ｔｈｅ ｐｒｏｔｅｉｎ ｇｅｌ
Ｌａｎｇｍｕｉｒ，１９９９，１５（２５）：８５８４—８５８９
圈４ 改性大豆蛋白凝胶的储能模量
［３］Ｒｅｎｋｅｍａ Ｊ．Ｍ．Ｓ．，Ｌａｋｅｍｏｎｄ
Ｊ．．ｅｔ
ａ１．Ｔｈｅ ｅｆｆｅｃｔ
Ｃ．Ｍ．Ｍ．，ｄｅ
摘要研究了大豆蛋白水解物的凝胶流变学特性。研究结果表明，在ｐＨ７．６和ｐＨ５．２时，与大豆蛋白 相比，大豆蛋白水解物的凝胶化温度升高、凝胶化时间延长；但凝胶的储能模量降低了。
关键词 流变性凝胶 大豆蛋白 大豆蛋白水解物
凝胶化是蛋白质的一个重要性质，它是蛋白质 分子或颗粒通过化学或物理相互作用逐步聚合成的 三维有序网状结构。蛋白质形成凝胶的方法有多 种，热凝胶便是其中一种。通过加热使蛋白质变性， 打开原本折叠的多肽链，暴露出包埋在球形蛋白分 子内部的活性基团，促进蛋白质分子间的交联和相 互作用，许多蛋白质能够在加热过程中或加热后形 成凝胶¨ｏ
基金项目：“十五”国家科技攻关计划项目（２００１ＢＡ５０１Ａ０２） 广东“十五”攻关农产品重大资助项目（Ａ２０３０１） 收稿日期：２００６—０９—０６ 作者简介：杨国龙，男，１９７４年出生。讲师。油脂及植物蛋白工程 通讯作者：赵谋明，男，１９６４年出生，教授、博士生导师，食品生物 技术 注：・甲醛滴定法测水解度【１ ２‘。
ｏ
定比例混和，室温下搅拌４０ｍｉｎ，搅拌过程中保持ｐＨ 值８．０。混和液经离心（８０００ｒｐｍ，２０℃）除去不溶物， 得到大豆蛋白提取液。提取液经酶水解，灭酶冷冻 干燥得到改性大豆蛋白。改性大豆蛋白的水解度如 表１。
大豆分离蛋白：以脱脂豆粕为原料，通过碱提酸 沉，而后冷冻干燥得到大豆分离蛋白。
哈克流变仪：Ｈａａｋｅ １．２方法 改性大豆蛋白和大豆分离蛋白的凝胶流边学性 质：蛋白质溶液的凝胶过程用哈克流变仪动态测量， 平板探头。测定条件是振荡频率０．１Ｈｚ，剪切应变 ０．０１。凝胶形成：温度从２５℃以１℃／ｍｉｎ升温到 ９５℃，９５℃保持６０ｍｉｎ，再以１℃／ｒａｉｎ降温至２５℃。 为了防止凝胶形成过程中水分的蒸发，在样品的边 缘加一薄层硅油。
子的亲和力不同或某一特殊阴离子对蛋白质的水合
性有强烈影响。一般认为，在盐浓度大于０．２
ｍｏｌ／Ｌ
豆分离蛋白相比，改性大豆蛋白的凝胶化时间延长，
凝胶化温度升高；随着水解度的增加改性大豆蛋白 的凝胶化温度升高，凝胶化时间延长（图２和图３）。 一些研究者认为蛋白质变性是其形成热凝胶的 前提‘卜２１，这也并非完全正确‘１４。１５ｌ。Ｓｔａｄｉｎｇ等‘１６１的 研究发现，ｐＨ５．５时Ｂ一乳球蛋白开始形成凝胶的温 度是２０℃，低于变性温度。这表明一些蛋白质能在 低于蛋白变性温度时形成凝胶，即凝胶化温度小于 变性温度。也说明在一定的条件下蛋白质热凝胶化 并不一定是在蛋白质变性后开始。
ｇｅｌａｔｉｏｎ．
抛啪 枷
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Ｉｎ：Ｄａｍａｄａｒｍ Ｓ．ａｎｄ
Ｐａｒａｆ Ａ．ｅｄｓ．．Ｆｏｏｄ
ｐｒｏｔｅｉｎ ａｎｄ
ｔｈｅｉｒ印ｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ．Ｍａｒｃｅｌ ［２］
Ｉｋｅｄａ Ｓ．，Ｆｏｅｇｅｄｉｎｇ ｃａｌ ｓｔｕｄｙ
ｏｎ
Ｄｅｋｋｅｒ Ｉｎｃ．，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ，１９９７ Ｉｔａｇｉｗａｍ Ｔ．．Ｒｈｅｏｌｏｇｉ—
０，大豆分离蛋白；１一１０，见表１。
ｐＨ５．２时（等电点附近），蛋白质分子间的静电 相互作用很弱，蛋白质一蛋白质问相互作用主要是 疏水相互作用，疏水相互作用越强，凝胶化温度越 低，凝胶化时间短。随着水解度的增加，被水解的肽 键数量增加，蛋白质分子间氢键相互作用增强，削弱 了蛋白质一蛋白质间的疏水相互作用¨０Ｉ，所以与大