酶的EC编号
酶
酶活力，规定为：在最适反应条件（25℃）下，每
分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为 一个酶活力单位，即1U=1μmol/min。
酶的催化作用受测定环境的影响，因此测定
酶活力要在最适条件下进行，即最适温度、最适 pH、最适底物浓度和最适缓冲液离子强度等，只
性失活；（3）酶是两性电解质，在不同pH下呈现不
同的离子状态（4）和蛋白质一样具有胶体性质；（5） 具有蛋白质所具有的化学呈色反应。
2. 酶的组成分类
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大
到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合
酶反应的速度曲线
反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。因此，研
究酶反应速度应以酶促反应的初速度为准。
2. 酶的活力单位（U, activity unit）
酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位 表示，即酶单位（U）。 酶单位的定义是：在一定条件下，一定时间内 将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
1961年国际生物化学协会酶学委员会及国际纯
一、习惯命名法
1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为 习惯名。
1. 根据酶作用的底物命名，如淀粉酶、蛋白酶。 2. 根据酶催化反应的性质及类型命名，如水解酶、氧 化酶等。 3. 结合上述两个原则命名，如琥珀酸脱氢酶。 4. 在这些命名的基础上，加上酶的来源或其它特点， 如胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2-酶的分类与命名
酶的分类和命名---介绍酶的常见分类标准、种类与命名规则⏹酶的分类●按照化学性质分：蛋白质酶、核酶●按照化学组成分:（简单蛋白、结合蛋白）简单酶（单纯酶）与结合酶（含有辅基或辅酶）以蛋白质结构分类单体酶：酶由一条肽链组成寡聚酶：酶为寡聚蛋白多酶复合体：几个独立的酶组合起来形成复合体，催化一个系列反应大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。
根据催化的反应类型：大体分六大类⑴氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶）①脱氢酶AH 2+ B（辅酶）←→A+BH2②氧化酶BH 2+ 1/2 O2←→B+H2O⑵转移酶AX＋B ←→ A＋BX⑶水解酶AB ＋H2O ←→ AOH＋BH⑷裂解酶 A ←→ B + C⑸异构酶 A ←→B⑹合成酶A+B+ATP ←→C＋ADPATP起提供能量活化反应分子的作用①氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
②转移酶Transferase转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
③水解酶Hydrolase水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
④裂解酶Lyase裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
OCH2OH OHOHOH OH OCH2OH CH2OHOHOHOH⑤异构酶Isomerase异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，葡萄糖异构酶催化的反应。
⑥合成酶Ligase or Synthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。
这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A +B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi⏹酶的命名●习惯命名依据底物来命名（绝大多数酶）：蛋白酶、淀粉酶 依据催化反应的性质命名：水解酶、转氨酶结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶。
第二节 酶的分类与命名
葡萄糖-6-磷酸己酮醇异构酶(EC5.3.1.9)6-磷酸葡萄糖异构酶
CHO H HO H H C C C C OH H OH OH HO H H CH2OH C C C C O H OH OH
CH2OPO32葡萄糖-6-磷酸
CH2OPO32果糖-6-磷酸
6．连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类） 将两种物质合成一种物质的反应，通常需要ATP供能。
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶 EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶 EC3.5.3.1 精氨酸酶 EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶 EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶 EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
D-果糖1，6-二磷酸： D-甘油醛3-磷酸裂合酶 D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶 L-谷氨酸：氨连接酶
COOH HO C CH3
乳酸
COOH + NAD
+
乳酸脱氢酶
H
C
O
+ NADH + H+
CH3
丙酮酸
（2）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。
2A· 2H+O2 2A+2H2O
例：
A· 2H+O2
A+H2O2
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
OH OH 2 邻苯二酚氧化酶 2
如胃蛋白酶及胰蛋白酶；碱性磷酸酯酶及 酸性磷名(system name)包括底物名称及催化 反应的性质，最后加一个酶字；若有两种底 物，则两种底物均需标明，并以“：”隔开。 例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 若底物之一是水时，可将水略去不写，如乙酰辅酶 A水解酶(习惯名) 乙酰辅酶A：水解酶(系统名)
乳酸脱氢酶(LDH)测定操作规程(SOP)
乳酸脱氢酶(LDH)测定操作规程（SOP）一、用途本产品用于体外定量测定血清、血浆样品中乳酸脱氢酶（LDH）的活性。
二、临床意义（一）概述乳酸脱氢酶（LDH），又称L－乳酸－NAD+氧化还原酶，酶编号为EC 1.1.1.27，分子量约为34000道尔顿。
LDH是一种细胞质酶，存在于所有组织细胞中。
由于组织中的LDH 浓度比血浆高约500倍，即使组织的轻微损伤也将导致血清中活性的明显增高，在肝、心肌、骨骼肌和肾中发现高度组织特异性活性的酶。
（二）临床意义乳酸脱氢酶增高主要见于心肌梗死、肝炎、肺梗死、某些恶性肿瘤、白血病等。
某些肿瘤转移所致的胸腹水中乳酸脱氢酶活力往往升高。
目前，常用于心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤的辅助诊断。
（三）医学决定水平170U／L:此值在参考范围以内，等于或低于此值可排除许多与LDH升高有关的疾病，而考虑其他的诊断。
此值还可作为病人自身的对照，用来与以前或将来的测定值作比较。
300U／L：高于此水平时，应考虑到可能引起LDH升高的各种疾病，如心肌梗塞、肝病变、传染性单核细胞增多症、进行性肌营养不良等。
因此，应作其他各种试验，以作出明确诊断。
血清溶血可使测定值增高，应予以注意。
500U／L：高于此值，常见于巨幼细胞性溶血，急性白血病、慢性粒细胞性白血病、转移癌和肝昏迷等，此时应作其他多种检测来作出正确诊断。
三、检验原理L-乳酸＋NAD+−−LDH丙酮酸＋NADH＋H+−→NADH的生成速率与样品中LDH活性成正比，在340nm波长处，通过连续监测吸光度的上升速率(△A／min)，即可计算出样品中LDH的活性。
四、样品血液样品原则上采集晨起空腹血（禁食12小时）；患者处于平静、休息状态，减少患者由于运动、饮食带来的影响；静脉采血时患者应取坐位或卧位；止血带使用后1分钟内采血，回血后立即松开；正确使用抗凝剂；防止溶血；防止过失性采样。
样品运送过程中应防止过度振荡、防止样品容器的破损、防止样品被污染、防止样品及唯一性标志的丢失和混淆，防止样品对环境的污染、水分蒸发。
酶
酶对于其所催化的反应类型和底物种类具有高度的 专一性。酶的活性位点和底物，它们的形状、表面 电荷、亲疏水性都会影响专一性。酶的催化可以具 有很高的立体专一性、区域选择性和化学选择性。 具体来说，酶只对具有特定空间结构的某种或某类 底物起作用。例如，麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键 断裂而对β-葡萄糖苷键无影响。此外，酶具有对底 物对映异构体的识别能力，只能于一种对映体作用， 而对另一对映体不起作用。例如，胰蛋白酶只能水 解由L-氨基酸形成的肽键，而不能作用于D-氨基酸 形成的肽键；酵母中的酶只能对D-构型糖(如D-葡萄 糖)发酵，而对L-构型无效。
1897年，德国科学家爱德华· 比希纳 开始对不含细胞的酵母提取液进行 发酵研究，通过在柏林洪堡大学所 做的一系列实验最终证明发酵过程 并不需要完整的活细胞存在。他将 其中能够发挥发酵作用的酶命名为 发酵酶（zymase）。这一贡献打开 了通向现代酶学与现代生物化学的 大门，其本人也因“发现无细胞发 酵及相应的生化研究”而获得了 1907年的诺贝尔化学奖
酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低 反应的ΔG：创造稳定过渡态的微环境。例如，通过与 反应的过渡态分子产生更高的亲和力（与底物分子相 比），提高其稳定性；或扭曲底物分子，以使得底物 更趋向于转化为过渡态；或提供不同的反应途径，例 如，暂时性地激活底物，形成酶-底物复合物的中间态。 将反应中不同底物分子结合到一起，并固定其方位至 反应能够正确发生的位臵，从而降低反应的“门槛”。
酶催化专一性的机理
三种酶催化机制模式图：A. “锁-钥匙”模式；B. 诱导契 合模式； C. 群体移动模式。
Hale Waihona Puke “锁-钥匙”模式（“Lock and key”）
该模式由赫尔曼· 埃米尔· 费歇尔于1894年提 出，基于的理论是酶和底物都有一定的外 形，当且仅当两者之间的外形能够精确互 补时，催化反应才可以发生。这一模式通 常被形象地称为“锁-钥匙”模式。虽然这 一模式能够解释酶的专一性，但却无法说 明为什么酶能够稳定反应的过渡态
生物化学酶章节考点总结
第四章酶酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分子Glc→2分子乙醇+2分子CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，生成乙醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。
1926 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜虫细胞大核期间26S rRNA前体具有自我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作用修饰作用5’——GAATTC——3’5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第一节酶学概论一、酶的生物学意义大肠杆菌生命周期20分钟，生物体内化学反应变得容易和迅速进行的根本原因是体内普通存在生物催化剂—酶。
没有酶，生长、发育、运动等等生命活动就无法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）二、酶的概念及其作用特点1、酶是一种生物催化剂酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
生物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率高酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。
（2）、专一性高酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。
（3）、反应条件温和温度低于100℃，正常大气压，中性pH环境。
（4）、活性可调节根据据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
酶工程智慧树知到答案章节测试2023年华南理工大学
第一章测试1.酶的国际命名采用四码编号法，如葡萄糖氧化酶的系统编号为［EC1.1.3.4］，下列说法正确的是（）。
A:第一个号码表示该酶属于６大类酶中的某一大类B:第三个号码表示属于亚类中的某一小类C:第四个号码表示这一具体的酶在该小类中的序号D:第二个号码表示该酶属于该大类中的某一亚类答案:ABCD2.催化反应通式A＋B＋ATP == AB＋ADP＋Pi（或AB＋AMP＋PPi）的酶属于（）。
A:异构酶B:氧化还原酶C:裂合酶D:合成酶答案:D3.核酸类酶是（）。
A:催化RNA进行剪接反应的一类酶B:由RNA组成的一类酶C:催化RNA进行水解反应的一类酶D:催化DNA进行水解反应的一类酶答案:B4.RNA剪切酶是（）。
A:催化其他RNA分子进行剪切反应的R酶B:催化本身RNA分子进行剪接反应的R酶C:催化其他RNA分子进行反应的酶D:催化本身RNA分子进行剪切反应的R酶答案:A5.酶的转换数是指（）。
A:每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数B:每个酶分子催化底物转化为产物的分子数C:每摩尔酶催化底物转化为产物的摩尔数D:酶催化底物转化成产物的数量答案:A6.催化两个化合物缩合成一个化合物的酶称为合成酶。
（）A:错B:对答案:A7.多糖剪接酶是催化多糖分子进行剪切和连接反应的核酸类酶。
（）A:对B:错答案:A8.酶活力的大小可以用一定条件下酶所催化的反应初速率表示。
（）A:错B:对答案:B9.酶的比活力是酶纯度的量度指标，是指在特定条件下，单位体积蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。
（）A:错B:对答案:A10.蛋白类酶只能催化其它分子进行反应，而核酸类酶却可以催化本身分子也可以催化其它分子进行反应。
（）A:对B:错答案:A第二章测试1.乳糖操纵子的主要调控方式（）A:CAP的正调控B:正、负调控机制不可能同时发挥作用C:以阻遏蛋白的负调控为主D:CAP拮抗阻遏蛋白的转录封闭作用答案:C2.原核细胞中识别基因转录起始点的是（）A:阻遏蛋白B:σ因子C:转录激活蛋白D:基础转录因子答案:B3.使乳糖操纵子实现高表达的条件是（）A:乳糖存在B:乳糖存在，葡萄糖缺乏C:乳糖缺乏，葡萄糖存在D:乳糖和葡萄糖均存答案:B4.下列哪项不属于真核生物基因的顺式作用元件（）A:启动子B:转录因子C:衰减子答案:B5.下面关于启动子的描述正确的是（）A:是DNA上的专一碱基顺序B:作为转录模板转录成RNAC:属于反式作用因子D:具有多聚U尾巴和回文结构答案:A6.基因调控可以发生在基因表达的连续步骤的任何一个步骤。
苏教版高中生物选修1 3.1百科名片：纤维素酶
纤维素酶科技名词定义中文名称：纤维素酶英文名称：cellulase定义：编号：EC 3.2.1.4。
由多种水解酶组成的一个复杂酶系，自然界中很多真菌都能分泌纤维素酶。
习惯上，将纤维素酶分成三类：C1酶、Cx酶和β-葡糖苷酶。
C1酶是对纤维素最初起作用的酶，破坏纤维素链的结晶结构。
Cx酶是作用于经C1酶活化的纤维素、分解β-1，4-糖苷键的纤维素酶。
β-葡糖苷酶可以将纤维二糖、纤维三糖及其他低分子纤维糊精分解为葡萄糖。
所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科）百科名片纤维素酶是一种重要的酶产品，是一种复合酶，主要由外切β-葡聚糖酶、内切β-葡聚糖酶和β-葡萄糖苷酶等组成，还有很高活力的木聚糖酶活力。
由于纤维素酶在饲料、酒精、纺织和食品等领域具有巨大的市场潜力，已被国内外业内人士看好，将是继糖化酶、淀粉酶和蛋白酶之后的第四大工业酶种，甚至在中国完全有可能成为第一大酶种，因此纤维素酶是酶制剂工业中的一个新的增长点。
一、真菌纤维素酶的种类1.纤维素酶的组成与功能纤维素酶根据其催化反应功能的不同可分为内切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan glucanohydrolase或endo-1,4-β-D-glucanase，EC3.2.1.4），来自真菌的简称EG,来自细菌的简称Cen、外切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan cellobilhydrolase或exo-1,4-β-D-glucannase，EC.3.2.1.91），来自真菌的简称CBH,来自细菌的简称Cex）和β-葡聚糖苷酶（β-1,4- glucosidase，EC.3.2.1.21）简称BG。
内切葡聚糖酶随机切割纤维素多糖链内部的无定型区,产生不同长度的寡糖和新链的末端。
外切葡聚糖酶作用于这些还原性和非还原性的纤维素多糖链的末端,释放葡萄糖或纤维二糖。
β-葡萄糖苷酶水解纤维二糖产生两分子的葡萄糖。
真菌纤维素酶产量高、活性大，在畜牧业和饲料工作中主要应用真菌来源的纤维素酶。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载! 酶的EC编号
EC1：氧化还原酶 EC2：转移酶 EC3：水解酶 EC4：裂合酶 EC5：异构酶 EC6：连接酶
EC1：氧化还原酶 EC1.1：作用在给体的CH-OH上 EC1.1.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.1.1.1：醇脱氢酶 EC1.2：作用在给体的醛基或氧桥上 EC1.2.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.2.1.1：（已删除，以EC1.1.1.284和EC4.4.1.22 代替） EC1.3：作用在给体的CH-CH上 EC1.3.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.3.1.1：二氢尿嘧啶脱氢酶(NAD+) EC1.4：作用在给体的CH-NH2上 EC1.4.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.4.1.1：丙氨酸脱氢酶 EC1.5：作用在给体的CH-NH上 EC1.5.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.5.1.1：吡咯啉-2-羧酸还原酶 EC1.6：作用在NADH或NADPH上 EC1.6.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.6.1.1：NAD(P)+转氢酶(B) EC1.6.1.2：NAD(P)+转氢酶(AB) EC1.7：以其他含氮化合物为给体 EC1.7.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.7.1.1：硝酸还原酶(NADH+) EC1.8：作用在给体的硫族上 EC1.8.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.8.1.1：半胱胺脱氢酶（已删除。） EC1.9：作用在给体的血红素上 EC1.9.3：以氧为受体 EC1.9.3.1：细胞色素C氧化酶 EC1.10：以联苯酚及其相关化合物为给体 EC1.10.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.10.1.1：顺-苊-1,2-二醇脱氢酶 如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载! EC1.11：以过氧化物为给体 EC1.11.1：过氧化物酶类 EC1.11.1.1：NADH过氧化物酶§NADH peroxidase EC1.12：以氢为给体 EC1.12.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.12.1.1：氢化酶（已转移至EC1.18.99.1） EC1.13：加氧酶 EC1.13.11：加双氧酶 EC1.13.11.1：儿茶酚-1,2-加双氧酶 EC1.14： EC1.14.11： EC1.14.11.1：γ-丁基甜菜碱加双氧酶 EC1.14.13： EC1.14.13.39：一氧化氮合酶 EC1.15：以超氧化物为给体 EC1.15.1： EC1.15.1.1：超氧化物歧化酶 EC1.15.1.2：超氧化物还原酶 EC1.16：氧化金属离子 EC1.16.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.16.1.1：汞(II)还原酶 EC1.17：作用在给体的CH-CH2上 EC1.17.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.17.1.1：CDP-4-氢-6-脱氧葡萄糖还原酶 EC1.18：以铁-硫蛋白为给体 EC1.18.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.18.1.1：红氧还蛋白—NAD+还原酶 EC1.19：以黄素氧还蛋白为给体 EC1.19.6：以氮分子为受体 EC1.19.6.1：固氮酶(黄素氧还蛋白) EC1.20：作用于给体的磷或砷上 EC1.20.1：以NAD+或NADP+为受体 EC1.20.1.1：膦酸脱氢酶 EC1.21：作用在X-H和Y-H上形成X-Y EC1.21.3：以氧为受体 EC1.21.3.1：异青霉素-N合酶 EC1.97：其他氧化还原酶 EC1.97.1： EC1.97.1.1：氯酸还原酶
EC2：转移酶 EC2.1：转移一个碳 EC2.1.1：甲基转移酶 如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载! EC2.1.1.1：烟酰胺-N-甲基转移酶 EC2.1.1.2：胍乙酸-N-甲基转移酶 EC2.1.1.3：噻亭—高半胱氨酸-S-甲基转移酶 EC2.1.1.4：乙酰血清素-O-甲基转移酶 EC2.1.1.5：甜菜碱—高半胱氨酸-S-甲基转移酶 EC2.1.1.6：邻苯二酚-O-甲基转移酶 EC2.1.1.7：烟酸-N-甲基转移酶 EC2.1.1.8：组胺-N-甲基转移酶 EC2.1.1.9：硫醇-S-甲基转移酶 EC2.1.1.10：高半胱氨酸-S-甲基转移酶 EC2.1.1.11：镁原卟啉IX甲基转移酶 EC2.1.1.12：甲硫氨酸-S-甲基转移酶 EC2.1.1.13：甲硫氨酸合酶 EC2.1.1.14：5-甲基四氢蝶酰三谷氨酸—高半胱氨酸-S-甲基转移酶 EC2.1.1.15：脂肪酸-O-甲基转移酶 EC2.1.1.16：亚甲基-脂肪酰基磷脂合酶 EC2.1.1.17：磷脂酰乙醇胺-N-甲基转移酶 EC2.1.1.18：多糖-O-甲基转移酶 EC2.1.1.19：三甲基锍—四氢叶酸-N-甲基转移酶 EC2.1.1.20：甘氨酸-N-甲基转移酶 EC2.2：转移醛基或酮基 EC2.3：酰基转移酶 EC2.4：糖基转移酶 EC2.5：转移除了甲基的烷基和芳基 EC2.6：转移含氮基团 EC2.7：转移含磷基团 EC2.8：转移含硫基团 EC2.9：转移含硒基团
EC3：水解酶 EC3.1：作用在酯键上 EC3.1.1：羧酸酯水解酶 EC3.1.1.1：羧酸酯酶 EC3.1.1.2：芳基酯酶 EC3.1.1.3：三酰甘油脂肪酶 EC3.1.1.4：磷脂酶A2 EC3.1.1.5：溶血磷脂酶 EC3.1.1.6：乙酰酯酶 EC3.1.1.7：乙酰胆碱酯酶 EC3.1.1.8：胆碱酯酶 EC3.1.1.9：苯甲酰胆碱酯酶（已删除。为EC3.1.1.8的副反应） EC3.1.1.10：托品碱酯酶 EC3.1.1.11：果胶酯酶 如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载! EC3.1.1.12：维A酯酶（已删除。与EC3.1.1.1相同） EC3.1.1.13：固醇脂酶 EC3.1.1.14：叶绿素酶 EC3.1.1.15：L-阿拉伯糖酸内酯酶 EC3.1.1.16：4-羧甲基-4-羟基异丁烯酸内酯酶（已删除。EC5.3.3.4与EC3.1.1.24的混合物） EC3.1.1.17：葡糖酸内酯酶 EC3.1.1.18：醛糖酸内酯酶（已删除。属于EC3.1.1.17） EC3.1.1.19：糖醛酸内酯酶 EC3.1.1.20：鞣酸酶 EC3.1.1.21：棕榈酸视黄酯酶 EC3.1.1.22：二聚羟基丁酸水解酶 EC3.1.1.23：酰基甘油脂肪酶 EC3.1.1.24：3-氧己二酸烯醇内酯酶 EC3.1.1.25：1,4-内酯酶 EC3.1.1.26：半乳糖酯酶 EC3.1.1.27：吡哆醇内酯酶 EC3.1.1.28：酰基肉毒碱水解酶 EC3.1.1.29：氨酰基-tRNA水解酶 EC3.1.1.30：D-阿拉伯糖酸内酯酶 EC3.2：糖基化酶 EC3.3：作用在醚键上 EC3.4：肽酶 EC3.5：作用在除了肽键的C-N键上 EC3.6：作用于酸酐上 EC3.7：作用在C-C键上 EC3.8：作用在卤键上 EC3.9：作用在P-N键上 EC3.10：作用在S-N键上 EC3.11：作用在C-P键上 EC3.12：作用在S-S键上 EC3.13：作用在C-S键上
EC4：裂合酶 EC4.1：碳-碳裂合酶 EC4.1.1：羧基裂合酶 EC4.1.1.1：丙酮酸脱羧酶 EC4.1.1.2：草酸脱羧酶 EC4.1.1.3：草酰乙酸脱羧酶 EC4.1.1.4：乙酰乙酸脱羧酶 EC4.1.1.5：乙酰乳酸脱羧酶 EC4.1.1.6：乌头酸脱羧酶 EC4.1.1.7：苯甲酰甲酸脱羧酶 如果您需要使用本文档，请点击下载按钮下载! EC4.1.1.8：草酰CoA脱羧酶 EC4.1.1.9：丙二酰CoA脱羧酶 EC4.1.1.10：氨基丙二酸脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.12） EC4.1.1.11：天冬氨酸-1-脱羧酶 EC4.1.1.12：天冬氨酸-4-脱羧酶 EC4.1.1.13：氨甲酰基天冬氨酸脱羧酶（已删除。） EC4.1.1.14：缬氨酸脱羧酶 EC4.1.1.15：谷氨酸脱羧酶 EC4.1.1.16：羟谷氨酸脱羧酶 EC4.1.1.17：鸟氨酸脱羧酶 EC4.1.1.18：赖氨酸脱羧酶 EC4.1.1.19：精氨酸脱羧酶 EC4.1.1.20：二氨基庚二酸脱羧酶 EC4.1.1.21：磷酸核糖基氨基咪唑脱羧酶 EC4.1.1.22：组氨酸脱羧酶 EC4.1.1.23：乳清苷-5'-脱羧酶 EC4.1.1.24：氨基苯酸脱羧酶 EC4.1.1.25：酪氨酸脱羧酶 EC4.1.1.26：多巴脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.28） EC4.1.1.27：色氨酸脱羧酶（已删除。属于EC4.1.1.28） EC4.1.1.28：L-芳香氨基酸脱羧酶 EC4.1.1.29：硫代丙氨酸脱羧酶 EC4.1.1.30：泛酰半胱氨酸脱羧酶 EC4.1.1.31：磷酸烯醇丙酮酸羧化酶 EC4.1.1.32：磷酸烯醇丙酮酸羧激酶(GTP) EC4.1.1.33：二磷酸甲羟戊酸脱羧酶 EC4.1.1.34：氢-L-古洛糖酸脱羧酶 EC4.1.1.35：UDP-葡糖醛酸脱羧酶 EC4.1.1.36：磷酸泛酰半胱氨酸脱羧酶 EC4.1.1.37：尿卟啉原脱羧酶 EC4.1.1.38：磷酸烯醇丙酮酸羧激酶(二磷酸) EC4.1.1.39：核酮糖-二磷酸脱羧酶 EC4.1.1.40：羟基丙酮酸脱羧酶 EC4.2：碳-氧裂合酶 EC4.3：碳-氮裂合酶 EC4.3.2 EC4.3.2.1：精氨基琥珀酸裂解酶 EC4.4：碳-硫裂合酶 EC4.5：碳-卤裂合酶 EC4.6：磷-氧裂合酶 EC4.99：其他裂合酶