生化第三章酶ppt课件
合集下载
[课件]生物化学基础第三章PPT
![[课件]生物化学基础第三章PPT](https://img.taocdn.com/s3/m/a036dbb66bec0975f465e29d.png)
第四节
维生素
内容 提要
一.脂溶 性维生素 二.水溶性 维生素
第四节
维生素
维生素是维持机体正常生理功能所必需，但在体内 不能合成或合成量不足，必须由食物供给的一类低分子有 机化合物。 脂溶性维生素 维生素 水溶性维生素
第四节
一、脂溶性维生素
维生素
1．维生素A 又称抗干眼病维生素。 生理作用：构成视网膜的感光物质、维持上皮细胞的完整、促进生长 和发育等。 缺乏症：夜盲症、干眼病；儿童可出现生长停顿、骨骼发育受阻。 2．维生素D 又称抗佝偻病维生素。 生理作用：促进小肠对钙、磷的吸收，提高血钙、血磷的浓度，有利 于新骨的生成和钙化。 缺乏症：儿童发生佝偻病；成人特别是孕妇、乳母易发生骨软化症。
第四节
维生素
3．维生素E 又称为生育酚。 生理作用：具有抗氧化作用，与动物生殖及血红素合成有关。 缺乏症：很少发生。 临床上常用维生素E治疗习惯性流产和先兆流产。
4．维生素K 又称凝血维生素。 生理作用：促进肝脏合成多种凝血因子，促进血液凝固。 缺乏症：凝血时间延长，严重时发生皮下、肌肉和胃肠道出血。
催化基团
活 性 中 心 内 必 需 基 团
多肽链 多肽链
第一节
（二）酶原与酶原的激活
酶的概述
有些酶在细胞内合成或初分泌时无催化活性，必须在一定的条件 下才能转变为有活性的酶。这种无活性的酶的前身物称酶原。
酶原转变成有活性的酶的过程活性中心形成或暴露的过程。
胰蛋白酶原的激活过程
肠激酶/胰蛋白酶
缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组
46
S
丝
S S
18 3
S 活性中心
缬 异 甘 组 丝
S
S
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
2022-2023学年 人教版 必修一 酶的作用和本质 课件 (55张)
(4)3号试管Fe3＋数比4号试管H2O2酶高25万倍，但4号试管反应速率更快， 这说明什么？ 提示 过氧化氢酶比Fe3＋ 的催化效率高得多。 (5)2号、3号、4号试管相比，哪支试管最终产生的氧气最多，为什么？ 提示 一样多，几支试管的H2O2溶液的体积和浓度都相同。 (6)该实验可得出什么结论？ 提示 酶具有催化作用，同无机催化剂相比，酶的催化效率更高。
√A.RNA具有生物催化作用
B.酶是由RNA和蛋白质组成的 C.酶的化学本质是蛋白质 D.绝大多数的酶是蛋白质，少数是RNA
对点训练
判断正误
(1)酶的基本组成单位是氨基酸( × ) (2)具有分泌功能的细胞才能产生酶( × ) (3)酶是活细胞产生的，只能在细胞内起催化作用( × ) (4)酶在反应完成后立即被降解成氨基酸( × ) (5)酶具有催化、调节等多种功能( × )
核心探讨
关于酶的相关总结
化学本质 合成原料 组成元素 合成场所
3.实验过程和现象
试管编号
1
第一步
H2O2浓度 剂量
3% 2 mL
第二步
反应条件 剂量
常温 2滴清水
气泡产生
_不__明__显__
结果
卫生香复燃情况 _不__复__燃__
2
3
4
3%
3%
3%
2 mL
2 mL
2 mL
90 ℃ FeCl3溶液 肝脏研磨液
2滴清水
2滴
2滴
_少__量__
_较__多__
_大__量__
来源
绝大多数是_蛋__白__质__
少数是_R_N__A_
_氨__基__酸__
_核__糖__核__苷__酸__
C、H、O、N，有的含有S _C__、__H_、__O__、__N_、__P__
生物化学：第三章 酶学
为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法
生化3-维生素和辅酶
视黄醛
功能
1.组成视觉细胞内的感光物质——视紫红质
2.维持上皮细胞完整
3.促进生长发育 4.抑制癌变
来源和缺乏症
Al存在于哺乳类动物和海水鱼的肝中；A2主要存在淡水鱼的 肝中。维生素A的活性形式包括视黄醇、视黄醛和视黄酸。植 物中的β-胡萝卜素在小肠粘膜内β-胡萝卜加氧酶的作用下能 转变为维生素A，故称之为维生素A原。 缺乏症 ：夜盲症、干眼病、皮肤干燥等
焦磷酸
巯基乙胺
泛酸
O P OH OH
辅酶A
3＇腺苷酸
功能
辅酶A及酰基载体蛋白是酰基转移酶的辅酶， 起转移酰基的作用，其分子中的巯基（-HS）是酰
基结合的部位。广泛参与糖、脂类、蛋白质代谢及
肝的生物转化作用。
来源和缺乏症
泛酸在酵母、肝、肾、蛋小麦、米糠、花生、 豌豆中含量丰富，在蜂王浆中含量最多。辅酶A广
维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素 A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。其生理活性 只有A1 的50%。 维生素A仅存在于动物中，但植物中的-胡萝卜素 可转化为VA，因此称为VA原，但仅相当于1/6VA的 活性。
维生素A是构成视觉细胞内感光物质的成分， 当VA不足时暗适应能力下降，严重时可导致 夜盲症。
弱光
NADH+E1
视紫红质
全反式 视紫红质（视黄醛 +视蛋白） 全反型维生素 A 视黄醛
CHO
暗 处
视蛋白 E2 CH3 CH3 H CH3 C 棒状细胞细 11-顺型 NADH+E1 C 9 C 11 CH C 胞膜上视紫 H H H 11顺型维生素 A 视黄醛 红质的电脑 H3C CH3 模拟图 E2 视黄醛异构酶 E1 醇脱氢酶
生物化学---酶催化作用的特点PPT课件
NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
生物化学生物化学生物化学第三章酶
10
活化能(activation energy) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
精选ppt
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
精选ppt
2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：
模拟生物催化剂：
8
精选ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
精选ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
精选ppt
第三章 酶 Enzyme
1
精选ppt
酶的概念
目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA
2
精选ppt
本章主要内容：
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
即 1IU= 1μmol/min
（2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
活化能(activation energy) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
精选ppt
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
精选ppt
2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：
模拟生物催化剂：
8
精选ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
精选ppt
（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
精选ppt
第三章 酶 Enzyme
1
精选ppt
酶的概念
目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA
2
精选ppt
本章主要内容：
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
即 1IU= 1μmol/min
（2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）