氨基酸重复域
植物NAC转录因子的研究进展
植物NAC转录因子的研究进展邢国芳;张雁明;长魏斌;马新耀;韩渊怀【摘要】近年来,新发现的NAC转录因子是具有多种生物功能的植物特异性转录因子,其N端为150个左右保守的氨基酸组成的NAC结构域.NAC转录因子在植物生长发育、激素调节和抵抗逆境胁迫等方面发挥着重要的作用.就植物NAC转录因子的基本结构特征、生物学功能及其在植物细胞次生壁生物合成过程中的作用进行了综述.%NAC transcription factors were new type transcription regulatory factors that possessed multiple biological functions in plants. They contained a conserved NAC domain about 150 ammo acids in N-terminal ends. The NAC transcription factors play very important roles in regulation of plant growth and development, hormone level and response to various kinds of stresses. This article reviews the basic structure, biology function and functions as master transcriptional in the biosynthesis of secondary walls in vascular plants.【期刊名称】《山西农业科学》【年(卷),期】2012(040)004【总页数】4页(P409-411,423)【关键词】NAC转录因子;生物学功能;纤维素合成【作者】邢国芳;张雁明;长魏斌;马新耀;韩渊怀【作者单位】山西农业大学农学院,山西太谷030801;山西农业大学生物工程研究所,山西太谷030801;山西农业大学农学院,山西太谷030801;山西农业大学农学院,山西太谷030801;山西农业大学农学院,山西太谷030801;山西农业大学农学院,山西太谷030801;山西农业大学生物工程研究所,山西太谷030801【正文语种】中文【中图分类】Q786NAC类转录因子是高等植物所特有的一类转录调控因子，其最初命名来源于矮牵牛NAM基因、拟南芥ATAF1/2和CUC1/2基因首字母的缩写，因为这些基因编码蛋白的N端均包含有一段保守的氨基酸序列与NAM蛋白高度同源，所以，将其称为NAC蛋白的结构域[1]。
遗传解读 氨基酸保守区域
遗传解读氨基酸保守区域氨基酸保守区域是遗传信息的重要载体，它在生物体的遗传和进化过程中起着至关重要的作用。
在蛋白质中，氨基酸的排列顺序和空间结构决定了其功能，而保守区域则反映了基因在世代间的稳定传递。
首先，我们要了解什么是氨基酸保守区域。
保守区域通常指的是在基因编码中，在不同物种的相同或相似蛋白质中保持一致的氨基酸序列区域。
这些区域通常与蛋白质的功能密切相关，如酶活性中心、识别基序等。
这些区域的稳定存在，得益于基因的选择压力，即为了维持基因的复制和表导而在进化过程中对基因进行的选择压力。
其次，氨基酸保守区域的形成和维持与遗传密码的深层含义密切相关。
遗传密码是生物体用来编码信息的一种方式，它决定了氨基酸的排列顺序。
在进化过程中，保守区域的稳定性保证了蛋白质功能的稳定性，从而保证了生物体的正常生长和繁衍。
这种稳定性又反过来促进了基因的复制，从而保证了物种的延续。
再者，氨基酸保守区域的研究对于理解物种进化和基因调控具有重要意义。
通过对保守区域的分析，我们可以更深入地了解基因的结构和功能，进而理解物种之间的亲缘关系。
此外，对基因调控的研究也离不开对保守区域的分析，因为这些区域可能包含着调控序列，如转录因子结合位点。
总的来说，氨基酸保守区域是遗传信息的重要载体，它在生物体的遗传和进化过程中起着至关重要的作用。
通过对保守区域的研究，我们可以更深入地了解基因的结构、功能和进化机制，从而为生物学的各个领域提供重要的理论支持。
在未来的研究中，氨基酸保守区域有望成为精准医学和药物研发的重要靶点。
通过对基因组的深入研究，我们可以更准确地预测个体的生理特征和疾病易感性，从而为个性化医疗提供了可能。
同时，通过对保守区域的分析，我们也可以发现新的药物靶点，为新药的研发提供重要线索。
综上所述，氨基酸保守区域在生物体的遗传和进化过程中起着至关重要的作用，它不仅是遗传信息的重要载体，也是基因调控和生物功能研究的重要线索。
因此，我们对保守区域的理解程度将直接影响到我们对生物体乃至整个生命系统的认识程度。
ⅲ型纤连蛋白结构域
Ⅲ型纤连蛋白结构域（Collagen Triple Helix Repeat Containing Protein 5，CTHRC1）是一种与细胞外基质相互作用的蛋白质。
它在多种生物学过程中发挥重要的调节作用，包括胚胎发育、血管生成、肿瘤发展等。
这种蛋白主要通过与其他蛋白相互作用，调控细胞信号转导通路。
CTHRC1蛋白由337个氨基酸残基组成，具有一个特殊的结构域，即III型纤连蛋白结构域。
这个结构域由三个高度保守的重复单元组成，每个单元大约有101个氨基酸残基。
III型纤连蛋白结构域是一种特殊的蛋白结构，能够形成三股螺旋状的超级结构，与胞外基质中的其他蛋白相互作用。
CTHRC1蛋白还参与血管生成的调节。
研究表明，CTHRC1能够促进新生血管的生成和扩张。
在创伤修复和肿瘤发展过程中，血管生成是一个关键的步骤。
CTHRC1通过作用于血管内皮细胞和平滑肌细胞，调节血管生成过程中的细胞迁移、增殖和血管形成。
最近的研究还发现，CTHRC1在肿瘤发展中发挥着重要的作用。
CTHRC1的表达与多种肿瘤的发生和进展密切相关。
研究发现，CTHRC1通过调节肿瘤细胞的增殖、迁移和侵袭能力，促进肿瘤的生长和转移。
因此，CTHRC1被认为是一种潜在的肿瘤标志物和治疗靶点。
以上信息仅供参考，建议查阅关于CTHRC1的文献资料获取更
全面的信息。
结构生物信息学3-序列比对
生物信息学培训班
蛋白质的打分矩阵 -- PAM
PAMn矩阵的构建
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7.
序列比对算法
选取多个家族的相似性>85%的保守序列； 根据匹配计分进行多重比对(不含空位)； 以比对结果构建进化树，反映氨基酸替换关系； 计算每种氨基酸转换成其它氨基酸的次数； 计算每种氨基酸突变率； 计算每对氨基酸突变率，得到突变概率矩阵，将此矩阵 自乘n次； 将突变概率矩阵转化为PAMn矩阵。
等价矩阵 (unitary matrix) BLAST矩阵 转移矩阵（transition，transversion）
等价矩阵表 A T 0 1 C 0 0 G 0 0 A T BLAST矩阵 A 5 -4 -4 T -4 5 -4 C G A T A 1 -5 -1 -4 -4 -4 -4 转移矩阵 T -5 1 -5 C G -5 -1 -1 -5
Sequence 1 Sequence 2
actaccagttcatttgatacttctcaaa
taccattaccgtgttaactgaaaggacttaaagact
A A 1
G 0
C 0
T 0
匹配: 1 错配: 0 分值：5
G 0
C 0 T 0
1
0 0
0
1 0
0
0 1
生物信息学培训班
DNA转换和颠换
生物信息学培训班
基因的进化
生物学意义
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基因的进化
生物学意义
生物信息学培训班
基因进化过程中的变异
变异：主要有三种类型：
生物学意义
替代(substitution) 插入或删除(insertion or deletion)，通称indel 重排(rearrangement) 进化距离，一个序列变 Sequence A 成另一个序列所需的步 骤数 x steps 如A变为B的进化距离为 ：x+y
神经系统中富含亮氨酸重复结构的蛋白
神经系统中富含亮氨酸重复结构的蛋白【关键词】神经系统；富亮氨酸重复；蛋白彼此作用；功能【摘要】从细菌到哺乳动物，多种物种的神经系统内都存在有一3D结构为马蹄形的富亮氨酸重复结构（LRR）蛋白，其主要在信号转导，细胞黏连，神经系统发育等进程中起作用. 过去的几年内，在无脊椎动物及脊椎动物神经系统内发现了许多具LRRs的蛋白，它们参与了多种神经生理活动. 对这些蛋白的功能作进一步分析，有助于揭露该蛋白家族的分子作用机制，并对进一步熟悉神经系统的发育等重要生理活动有所裨益.【关键词】神经系统；富亮氨酸重复；蛋白彼此作用；功能随着对神经系统发育研究的进展,目前发现了多种参与神经系统发育的基因、蛋白，近几年内，在研究神经系统发育的进程中发此刻果蝇及一些脊椎动物神经系统内的多种蛋白均具有相同的结构域富亮氨酸重复结构域，目前已发现20多种具富亮氨酸重复结构域的蛋白存在于神经系统内.富亮氨酸重复结构（Leucinerich repeats，LRRs）是于1985年第一次发现存在于人血清中一种未知功能的糖蛋白，富亮氨酸α2糖蛋白（leucienrich α2glycoprotein）［1］,目前已在多种组织中的60多个功能相异及细胞定位不同的蛋白中发现了富亮氨酸重复结构.富亮氨酸重复结构不同于被普遍熟悉的亮氨酸拉链结构. 亮氨酸拉链存在于寡聚蛋白中，包括许多DNA结合蛋白，如cfos和cjun原癌基因产物. 亮氨酸拉链由重复的7个氨基酸残基组成，亮氨酸位于第7位氨基酸上. 这些亮氨酸位于其组成的α螺旋一侧，其侧链向外伸出，组成状如齿形排列的半拉链，与其异源的互补α螺旋接触后，可借助侧链疏水性交织对插，形成具有稳定卷曲螺旋结构的二聚体，即亮氨酸拉链［2］. 富亮氨酸重复结构与富亮氨酸拉链唯一相似的地方在于，二者的保守亮氨酸残基间都具有特定的距离，而且这些亮氨酸无法被其他疏水性氨基酸所替代. 但是二者间亮氨酸残基间的距离不同，只有在羧基端（C端）的LRRs中的特定亮氨酸之间距离有7个氨基酸. LRRs与亮氨酸拉链中的亮氨酸功能也完全不同，亮氨酸拉链中的亮氨酸残基参与了亮氨酸拉链的寡聚化形成，而LRR中亮氨酸只参与了结构组成，并非直接参与蛋白之间的作用.对含有LRRs蛋白的一级结构分析显示，LRRs 通常呈持续散布，有的蛋白只含有一个LRR，如血小板糖蛋白Ibβ，有的蛋白则含有多个LRR基序（motif），如Chaoptin则含有30个持续LRRs［3］. 不同蛋白中LRRs结构长度可变，通常含有20~29个氨基酸残基，其中最多见的LRR结构含有24个氨基酸残基，它们都含有一个长度为11个氨基酸残基的保守序列，排列为LxxLxLxxN/CxL(“x”可为任意氨基酸)，其中第1，4，6，11位氨基酸一般为亮氨酸(Leu)或其他脂肪族氨基酸，第9位氨基酸为天冬氨酸Asp或半光胺酸Cys［3］. 结构研究显示LRRs的排列越规则其3D结构也越规则. 当1，4，6，11位上的Leu被其他疏水性氨基酸如异亮氨酸，缬氨酸或苯丙氨酸所代替时，LRRs重复结构会变得不规则［4］.人们对LRRs 3D结构的熟悉来自对猪肝脏核糖核酸酶抑制因子（Ribonuclease Inhibitor, RI）X射线衍射分析［5］. RI为一种胞浆蛋白，其几乎完全由15个持续的LRRs结构组成，它可与包括催化位点在内的核糖核酸酶表面的大部份区域牢固结合，从而起到抑制核糖核酸酶对RNA的剪切作用. 对核糖核酸酶抑制因子晶体结构的研究揭露了LRR持续重复的3D结构组成，每一个独立的亮氨酸重复组成一个独立的βα单位，由一个短的β折叠和一个α螺旋组成，二者近乎平行排列. 另外，每一个持续重复的α螺旋围绕一个一路的轴，彼此也近乎平行地排列，组成一个弯曲的马蹄形结构的外层，β折叠围绕此轴平行排列为β片层结构组成马蹄结构的内层（图1）.正是LRR蛋白的这种马蹄状结构的特性，使得其容易和较小的球状蛋白相结合，并可增强它们之间的亲和力和彼此作用. 目前已知的LRR蛋白除具有重复结构的相似处之外，其另一个一路的特点就是富含亮氨酸重复序列蛋白质的LRR结构域为与其他蛋白彼此作用的结合区. LRR蛋白主要在信号转导，细胞黏连，发育，DNA修复、重组、转录，和RNA加工等方面起作用. 它们散布普遍，从细菌到哺乳动物中都有存在，而且在多种组织以至细胞器中也有发现. 过去的几年内，在无脊椎动物及脊椎动物神经系统内发现了多种具LRRs的蛋白(表1). 而咱们最感兴趣的正是这些存在于神经系统内的LRR蛋白.表1神经系统中含有富亮氨酸重复结构的蛋白（略）咱们对上述这些蛋白进行了初步的结构及功能域分析，和细胞定位分析，结果显示这些蛋白中绝大部份位于细胞膜上，只有Slit 蛋白分泌到胞外，LANP蛋白定位到核内（图2），在整个蛋白序列中，LRR 结构域均位于蛋白的N端且占整个蛋白结构的绝大部份. 它们通过LRR结构与相应的配体或受体蛋白结合、彼此作用，从而在胚胎发育，神经发育，细胞极化，基因表达调控，信号转导等方面发挥作用.将上述蛋白与典型的LRR蛋白核酶/血管生成素抑制因子一同进行系统进化分析，结果显示，这些富含LRR结构域的蛋白主要分为三个系统发生群. 不同种属来源的LRR结构域散布于这三个系统发生群中，揭露这些蛋白有可能由一个或几个一路的先人进化而来(图3).上述发现的LRR蛋白有多种位于果蝇（Drosophila）的神经系统内，它们大多参与细胞细胞彼此作用，多作为细胞黏连分子，在神经发育进程中扮演重要角色. 咱们在这里对上述蛋白进行一下简单的介绍.Toll果蝇Toll基因编码一个跨膜蛋白,由803个氨基酸组成的19个富含亮氨酸重复序列的胞外区、跨膜区和269个氨基酸组成的胞内区组成. 其中,17个潜在的糖基化位点和17个半胱氨酸残基均散布于胞外(图2). 自合子期起，Toll蛋白表达贯穿于果蝇胚胎发育的整个进程，其主要散布于胚胎的腹侧，在胚胎发育的后期，主要使肌肉组织形成的进程中，其表达量明显升高. 当RP3或其他运动神经元生长锥伸经肌细胞时，生长锥表面会表达大量Toll蛋白，其作用为支配突触末梢的肌细胞，当神经肌肉接头形成后，Toll表达量随之下降. 在Toll缺失突变体中，RP3生长锥有时会错误支配非目的靶肌细胞. 另外，在非Toll表达期人为表达Toll蛋白，虽然能促使生长锥抵达正确的目的细胞，可是会抑制神经肌肉接头的形成. 因此以为，Toll局部作用并制约特定运动神经元生长锥支配其目的细胞，其时空表达调控对其在胚胎发育进程中的作用十分重要［6］.Slit在果蝇、线虫、大鼠和人类等均发现Slit基因的存在，它是由发育期神经管的腹侧中线胶质细胞分泌的一组Mr为170000~190000的分泌型糖蛋白，散布于胶质细胞表面并在所有中枢神经系统轴突表面低水平表达，若是缺乏会致使纵行传导路和交叉(连合)神经元轴突在中线的异样聚集. 其结构从氨基结尾到羧基结尾有一段N端短的信号肽序列，4个富亮氨酸重复(LRRs)序列,7～9个EGF重复序列,一个层粘素(laminin) G序列和一个C结尾富含的胱氨酸的序列，相对于EGF或G序列，LRR结构域几乎组成了Slit蛋白的绝大部份结构. Slit可结合于轴突及生长锥表面的3种Roundabout 受体（Robo，Robo2，Robo3）（图2），研究表明，Slit/ Robo参与多种轴突导向进程，其主要功能在于对轴突的排斥性导向作用，并能增进轴突的分枝和延伸及引导神经细胞的迁移［7］.体外研究表明，LRR结构域是Slit作为排斥信号的必需结构. 编码LRR结构域的单个氨基酸发生点突变即可降低Slit的排斥作用，转基因显示主如果该结构域影响轴突的导向. 实验证明，Slit和Robo 的结合及排斥作用需要LRR结构域的存在，LRR缺失后，Slit无法与Robo相结合［8］.Connectin果蝇Connectin蛋白,属于具有LRR重复的细胞细胞黏附分子家族,它含有一个信号肽，10个LRR结构域，依托糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚定在细胞外膜上（图2），可作为吸引或排斥特定神经细胞的分子,参与运动神经元生长锥导向及突触形成. 在中枢神经系统，Connectin最初表达于果蝇腹侧的8块肌肉组织和支配这些肌肉的运动神经元表面，和沿运动神经元轴突伸展路径上的胶质细胞表面. 在突触形成进程中，Connectin蛋白定位于神经肌肉接头形成时的突触上，突触形成后，则检测不到Connectin的表达. 另外，Connectin还具有促使同型细胞黏连的作用，在肌肉发育的初期表达于成肌细胞，并促使这些成肌细胞成束化. 在运动神经元的轴突生长锥延伸通过外周神经系统时，Connectin蛋白还表达于两种胶质细胞PG1和PG3内. Connectin主要通过同型细胞黏附，协调细胞间彼此作用，从而在靶位点识别中起到重要作用［9］.Capricious在果蝇胚胎发育后期，运动神经元轴突生长锥抵达靶目标区域时，会一度搜寻多个可能的靶位点的肌细胞表面，但只会和其中的一个正确靶细胞成立稳定的突触联系，果蝇体内Capricious（caps）基因即调控此进程. caps编码一含有14个LRRs结构域的跨膜蛋白，其胞外区几乎完全由14个LRRs及其N端、C端侧翼结构组成（图2）. CAPS蛋白定位于发育期的运动神经元表面，在神经肌肉接头形成进程中，caps表达于很少数量的突触后靶目标肌肉中，和表达于支配这些肌肉的运动神经元中. 体内研究显示，当位于其第一个外显子内蹬LRRs编码区缺失突变后，运动神经元对靶目标选择的特异性就会发生改变，显示caps具有调控特异性突触形成的作用，其可能通过LRRs 结构域调控突触靶位点的识别［10］.Tartan果蝇Tartan蛋白为一跨膜蛋白，胞外区由10个LRR结构域及其N端，C端侧翼结构组成，占整个蛋白结构的绝大部份，近接为跨膜区和短的胞内区. Tartan的表达与果蝇胚胎幼虫分节发育，神经发生相关，它参与了神经母细胞，感觉母细胞和外周神经的形成进程，其表达几乎贯穿了胚胎发育的整个进程. tartan等位基因缺失突变体会致使隐性致死，造成周围感觉器官内细胞位置和数量的缺点，影响外周神经的投射，并造成中枢神经系统内神经连合的组织错误. 其缺失突变还可影响到肌肉组织的排列［11］.Chaoptin果蝇Chaoptin蛋白是目前发现的具有LRR结构域最多的蛋白，其几乎完全由41个串联的LRR结构域组成（图2）. 其作为一种特异性细胞黏附分子，为光感神经元特异性的黏附分子，在成体果蝇复眼中，Chaoptin表达于光感神经元胞体、轴突，起光导作用的微绒毛，和视神经纤维的细胞膜上，它还表达于单眼及果蝇幼虫的光感组织中，通过糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚定在细胞膜上. 其功能是作为细胞黏附分子，参与视神经的发育进程，尤其是对视杆微绒毛的排列组成发挥作用［12］.Kekkonkekkon基因家族的两个产物Kek1和Kek2均为跨膜蛋白，二者的胞内区不同较大，只有19%同源性，而胞外区相同，均含有6个LRR结构和一个C2型免疫球蛋白结构域（图2），这两种结构域均能介导蛋白蛋白间彼此作用. 二者在胚胎发育进程CNS多种神经元内都有表达. 作为细胞黏合和信号分子，它们可能参与了胚胎CNS 神经元的分化，通过其细胞细胞间彼此作用功能，使得神经元在分化进程中能够识别相邻细胞及分子，从而引导轴突生长及导向［13］.近20年来，随着对LRR家族蛋白研究的深切，在高等的脊椎动物，包括哺乳动物体内也发现了多种LRR家族新成员.Trk神经营养素（NTs）高亲和性受体Trk为原癌基因trk编码的跨膜蛋白，其包括有与配体结合的胞外区，跨膜区和胞内酪氨酸蛋白激酶三部份. NTs的信号主如果通过Trk家族酪氨酸蛋白激酶受体抵达神经元的. NTs各个因子特异地识别Trk家族特定的酪氨酸蛋白激酶受体：NGF特异地识别TrkA，BDNF、NT4特异地识别TrkB，NT3识别TrkC. 所有Trk家族受体胞外区包括3个串联的LRR结构域及其N端和C端富含半胱氨酸的侧翼结构，紧接2个Ig样结构. 而第二个LRR motif正是与神经营养因子结合的位点（图2）. 实验表明，单独的一个由24个氨基酸残基组成的LRR结构多肽可高效结合NGF，阻碍NGF结合于TrkA胞外的相应区域. TrkB受体上的相应的第二个LRR结构域也具有特异性结合BDNF，NT4的作用［14］.LANPLeucinerich acidic nuclear protein （LANP）是酸性富亮氨酸核蛋白，包括247个氨基酸，含两种不同的结构域，其中N端为5个串联的LRR结构域，C端结构域为第105~247位氨基酸残基，为一段富含酸性氨基酸天冬氨酸和谷氨酸的高度重复序列并包括一段核定位信号（图2）. LANP普遍散布于大鼠的中枢神经系统内，尤以小脑散布最多，免疫组化研究表明，该蛋白主要位于小脑蒲肯野细胞核内. 其表达量在诞生后发育前期一度升高，在大鼠诞生后第7天，该基因mRNA在小脑外粒层及蒲肯野细胞内适度表达，而在内粒层细胞内弱表达. 在诞生后第2周，该基因在上述细胞内，尤其是蒲肯野细胞内表达量升高，诞生3wk后回落到成体表达水平. 从该蛋白的上述生物学特性推测，LANP有可能在小脑神经元分化进程中起信号转导作用［15］.NgRNgR为轴突生长抑制性蛋白Nogo的受体，其含有473个氨基酸，氨基端有一易位信号序列，其后为8个富含亮氨酸的重复区（LRR）和1个LRRC结尾区（LRRCT）（图2）. 作为一个糖基醇磷脂结合蛋白，NgR并非跨越细胞膜，其信号的转导必然要激活其他跨膜受体. 实验表明：CNS髓磷脂中另外2种轴突生长抑制性蛋白MAG 与OMgp均通过NgR及与其相连的受体复合物发挥作用. Nogo66与MAG结合于NgR的不同位点上，而Nogo66与OMgp在NgR上的结合位点有重叠，故二者存在竞争. NgR似乎是CNS髓磷脂中各类轴突生长抑制性蛋白发挥作用的集中点［16］. OMgpOMgp(少突胶质细胞/髓鞘糖蛋白)是Mr为110000的糖蛋白,由440个氨基酸组成,通过GPI锚定在髓鞘膜外层. OMgp由四个结构域组成,即氨基端一个较短的富含半胱氨酸的基序,7个富含亮氨酸的串联重复序列,一个丝/苏氨酸富含区和一个疏水的羧基端片段［17］（图2）. OMgp表达在CNS髓鞘、培育的少突胶质细胞表面和外周神经的节旁区部份神经元上. 它具有诱使生长锥溃变和抑制神经突起再生的作用，这一作用是通过与nogo66等神经再生抑制因子竞争结合同一受体NgR而实现的. 有实验表明，在OMgp与NgR的黏附结合进程中，OMgp的亮氨酸富集重复结构域是必需的，只有含该结构域的OMgp蛋白片段才能黏附表达有NgR的CHO细胞，并抑制神经突起的生长［18］. 还有实验证明，去除LRR的OMgp失去了对COS7细胞的生长抑制功能［19］. 因此推测OMgp LRR结构域有可能在CNS损伤后神经生长抑制进程中起重要作用.LINGO其基因染色体定位为,被命名为“LINGO1”(LRR and Ig domain containing Nogo receptor interacting protein)即“含亮氨酸重复序列和免疫球蛋白结构域的Nogo受体作用蛋白”. LINGO为脑专有蛋白,高表达于脑内,与NgR1共散布;在脊髓中低水平表达,但不存在于机体其他组织. LINGO有四个异构体,LINGO1是主要活性分子,含12个富含亮氨酸的重复序列(12 leucine rich repeats, LRR),一个免疫球蛋白结构域,一个跨膜结构域和一个较短的胞质区（图2）. 胞质区上第591位氨基酸残基磷酸化是其发挥活性的结构基础. 在生物体内,LINGO1，NgR1和p75以复合体形式存在于神经元细胞膜,被神经再生抑制因子活化后,一路完成对RhoA的激活,以实现对轴突生长的抑制作用［20］.Alivin 1Alivin 1在小鼠和人体神经细胞内都有表达，Alivin 1蛋白结构类似于Kek和Trk家族蛋白，也为一跨膜蛋白，胞外区含有7个LRR结构域，1个IgC2样环状结构域（图2），它在神经元被激活后表达，可增进神经元存活. Alivin 1基因mRNA的表达受电压门控Ca2+通道引发的Ca2+内流所调控，Ca2+浓度升高可引发该基因上调表达，其表达与去极化依赖的细胞存活和NMDA依赖的细胞存活相关，当河豚毒素阻断自发点位后，其在神经元内的表达也受到抑制. 因此该基因的表达是与神经活化状态相关的. 另外，在濒死细胞内该蛋白表达量明显低于正常水平，而高表达该基因可增进凋亡细胞的存活［21］.NGL1NGL1为NetrinG1蛋白配体，而NetrinG1是轴突导向分子Netrin家族的一个成员. NGL1为一含640个氨基酸残基的跨膜蛋白，其胞外区占整个蛋白结构的绝大部份，含有9个LRR结构域，外加双侧的LRR N端和C端结构，后接一个Ig结构域，其胞内区仅有92个氨基酸残基（图2）. NGL1通过LRR结构域与NetrinG1特异性彼此作用. NetrinG1高度表达于丘脑神经元轴突中，而NGL1在其投射的中间和最终靶目标区纹状体和大脑皮层中表达量最高. 在体实验表明，NGL1可结合在发育期的丘脑轴突表面受体上，增进胚胎丘脑轴突的生长，而游离的NGL1胞外区可显著抑制发育期丘脑轴突在鸡胚前脑内的生长［22］.LIG1LIG1为一膜糖蛋白（含1091个氨基酸残基），其胞外区（794个氨基酸残基）包括一个信号肽，15个LRR结构域，3个Ig样结构域，跨膜区由23个氨基酸残基组成，胞内区有274个氨基酸残基（图2）. LIG1主要表达于小鼠脑中，尤其是小脑和嗅球内胶质细胞，另外在小鼠胚胎瘤P19细胞分化为神经元样细胞进程中，其表达水平明显升高. 按照LIG1结构和表达特征分析，LIG1极可能作为胶质细胞表面的细胞特异性黏附分子或受体，在神经系统发育，胶质细胞分化，和神经功能的维持等方面发挥功能［23］.最近几年来，又有多种含LRR结构的蛋白在神经系统内被发现，如Pal［24］，含有5个LRR结构域和1个Ig结构域，表达于视网膜光感细胞中；AMIGO［25］，含有6个LRR结构域及1个Ig 结构域，存在于大脑和小脑中，参与轴突束的发育进程；GAC1［26］含12个LRR结构域及1个Ig结构域，主要表达于神经胶质瘤中；NLRR1/2/3［27-28］，含有11个LRR结构域，在神经系统发育和再生进程中发挥作用；zfNLRR［29］含有12个LRR结构域及1个Ig 结构域，参与斑马鱼神经系统损伤修复进程.综上所述，自从20世纪80年代在α2糖蛋白内发现LRR结构域以来，所发现的含LRR蛋白已达数十种，它们组成了LRR蛋白家族，参与了多种生物进程，如有的作为细胞黏附分子，有的作为跨膜受体，还有一些是可溶性的结合蛋白或配体. 对于上述这些主要表达于神经系统内的LRR蛋白来讲，它们更多的在神经生理活动中扮演重要角色. 如NgR,OMpg之于轴突生长抑制，Alivin1之于神经元存活，和Slit之于轴突导向，等等. 对于为何神经系统内存在这么多的具LRR结构的蛋白？它们在神经系统内的作用是什么？它们是如何发挥生理作用的？这些问题都有待于咱们在此后去作出解答.相信随着现代分子生物学技术的发展，尤其是蛋白彼此作用技术的发展，咱们此后有可能在更深层次上探讨存在于神经系统内的这些LRR蛋白的功能，这将有助于揭露该蛋白家族的分子作用机制，并对进一步熟悉神经系统的发育等重要生理活动有所裨益.【参考文献】［1］Takahashi N, Takahashi Y, Putnam FW. Periodicity of leucine and tandem repetition of a 24amino acid segment in the primary structure of leucinerich 2glycoprotein of human serum ［J］. 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XCT蛋白的保守功能结构域分析氨基酸序列比对分
XCT蛋白的保守功能结构域分析氨基酸序列比对分
首先，科学家们收集了许多物种的XCT蛋白质序列，并将它们进行比对。
这些序列来自于人类、老鼠、果蝇等多种物种，包括了一系列的同源物种。
比对结果显示，XCT蛋白质具有一些高度保守的结构域，这些结构域在不同物种之间保持相对稳定的氨基酸序列。
这些保守结构域可能起到重要的功能角色，比如与底物结合、催化反应等。
具体来说，XCT蛋白质的氨基酸序列比对结果显示存在若干具有高度保守性的结构域。
例如，科学家们发现XCT蛋白质的C末端具有一个高度保守的肽链，主要由一些疏水性的氨基酸组成。
该肽链可能在XCT蛋白质的功能中发挥了重要的作用，例如与其他蛋白质相互作用。
此外，科学家们还发现XCT蛋白质的氨基酸序列中存在一些富含酸性氨基酸的区域。
这些富含酸性氨基酸的区域在不同物种中的保守性较高，可能在XCT蛋白质的结构维持和功能发挥上起到了重要的作用。
另外，科学家们还对XCT蛋白质的氨基酸序列进行了疏水性分析。
结果显示，XCT蛋白质的氨基酸序列中存在一些富含疏水性氨基酸的区域。
这些富含疏水性氨基酸的区域在不同物种中保持相对稳定，可能在XCT蛋白质的结构稳定和功能发挥上起到了重要的作用。
综合以上结果，XCT蛋白质的保守功能结构域分析指示了一些重要的结构和氨基酸序列特征。
这些保守结构域可能与XCT蛋白质的功能和生物过程密切相关。
进一步的实验研究可以进一步揭示这些结构域的具体功能和调控机制，从而深入了解XCT蛋白质的生物学功能。
氨基酸密码子对照表
丙氨酸Alanine A 或 Ala CH 3 -脂肪族类精氨酸Arginine R 或 Arg HN=C(NH 2 )-NH-(CH 2 ) 3-碱性氨基酸类天冬酰胺Asparagine N 或 Asn H 2 N-CO-CH 2 -酰胺类天冬氨酸AsparticacidD 或 Asp HOOC-CH 2 -酸性氨基酸类半胱氨酸Cysteine C 或 Cys HS-CH 2 -含硫类谷氨酰胺Glutamine Q 或 Gln H 2 N-CO-(CH 2 ) 2 -酰胺类谷氨酸GlutamicacidE 或 Glu HOOC-(CH 2 ) 2 -酸性氨基酸类甘氨酸Glycine G 或 Gly H-脂肪族类组氨酸Histidine H 或 His N=CH-NH-CH=C-CH 2 -|__________|碱性氨基酸类异亮氨酸Isoleucine I 或 Ile CH 3 -CH 2 -CH(CH 3 )-脂肪族类亮氨酸Leucine L 或 Leu(CH 3 ) 2 -CH-CH 2 -脂肪族类赖氨酸Lysine K 或 Lys H 2 N-(CH 2 ) 4 -碱性氨基酸类蛋氨酸Methionine M 或 Met CH 3 -S-(CH 2 ) 2 -含硫类苯丙氨酸PhenylalanineF 或 Phe Phenyl-CH 2 -芳香族类脯氨酸Proline P 或 Pro -N-(CH 2 ) 3 -CH-|_________|亚氨基酸丝氨酸Serine S 或 Ser HO-CH 2 -羟基类苏氨酸Threonine T 或 Thr CH 3 -CH(OH)-羟基类色氨酸Tryptophan W 或 Trp Phenyl-NH-CH=C-CH 2 -|___________|芳香族类酪氨酸Tyrosine Y 或 Tyr4-OH-Phenyl-CH 2 -芳香族类缬氨酸Valine V 或 Val CH 3 -CH(CH 2 )-脂肪族类。
氨基酸的连接方式
氨基酸的连接方式一、氨基酸的结构氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它由氨基基团（NH2）、羧基（COOH）、以及一个侧链（R）组成。
在自然界中存在着20种常见的氨基酸，它们的侧链结构各不相同，决定了不同氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的连接方式1. 肽键连接氨基酸之间通过肽键连接成多肽或蛋白质。
肽键是由氨基基团中的氨基与羧基中的羧基通过缩合反应形成的。
当氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基反应时，其中一个氨基酸失去一个羧基中的氧原子，而另一个氨基酸失去一个氨基中的氢原子，两者通过共用一个氧原子结合在一起，形成了肽键。
2. 多肽链的形成多肽链是由多个氨基酸通过肽键连接而成的。
当两个氨基酸通过肽键连接时，其中一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基反应，形成一个二肽。
进一步，其他氨基酸可以通过与二肽的反应，依次连接在一起，形成多肽链。
多肽链的长度可以从几个氨基酸到上千个氨基酸不等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由一个或多个多肽链通过各种非共价键连接在一起形成的复合物。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 一级结构是指多肽链的线性序列，即氨基酸的排列顺序。
- 二级结构是指多肽链中局部区域的空间结构，包括α-螺旋和β-折叠等形式。
- 三级结构是指整个多肽链的折叠形状，包括螺旋状、片层状、转角状等。
- 四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合物，如蛋白质的亚单位结构。
4. 氨基酸的侧链影响连接方式氨基酸的侧链结构不同，会对氨基酸之间的连接方式产生影响。
有些氨基酸的侧链带有电荷，如赖氨酸、谷氨酸等，它们可以通过离子键相互连接；有些氨基酸的侧链带有极性基团，如酪氨酸、丝氨酸等，它们可以通过氢键相互连接；还有一些氨基酸的侧链非常非极性，如苯丙氨酸、亮氨酸等，它们可以通过疏水作用相互连接。
5. 氨基酸序列的重要性氨基酸序列是蛋白质功能的基础。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的结构和功能特性。
即使只有一个氨基酸的改变，都可能导致蛋白质功能的完全改变。
17型胶原蛋白结构
17型胶原蛋白结构
17型胶原蛋白（Type XVII collagen）是一种属于胶原蛋白家
族的蛋白质，由COL17A1基因编码。
它是一种跨膜蛋白，由
胞外区域和胞内区域组成。
胞外区域：
17型胶原蛋白的胞外区域包括了一个N端胞外区域和一个C
端胞外区域。
其中，N端胞外区域含有15个重复结构单元，
每个重复结构单元约有142个氨基酸残基。
这些重复结构单元主要包括了三种氨基酸残基：1/3为甘氨酸，1/3为丝氨酸，
1/3为脯氨酸。
这种特殊的氨基酸组成使得17型胶原蛋白具有高度的延展性。
C端胞外区域则包含了一个胶原带（collagenous domain），该区域由约1418个氨基酸残基组成，其中包括有22个甘氨酸-X-丙氨酸重复序列（Gly-X-Pro），
与其他类型的胶原蛋白类似。
胞内区域：
17型胶原蛋白的胞内区域包含了一个细胞粘附结构域（hemidesmosomal domain），该结构域与细胞间连接的形成
和细胞外基质之间的相互作用有关。
17型胶原蛋白主要在皮肤、粘膜和胃肠道中表达，它在细胞
外基质的组装和细胞粘附方面起着重要的作用。
其功能异常可能导致一些皮肤疾病，如地图舌（geographic tongue）和线状IgA水泡病（linear IgA bullous dermatosis）等。
氨基酸密码子对照表
丙氨酸 Ala nine A 或 Ala 89.079 CH 3 - 脂肪族类精氨酸 Argi nineR 或 Arg174.188HN=C(NH 2 )-NH-(CH 2 ) 3 碱性氨基酸 类天冬酰胺 Asparag ine N 或 Asn 132.104 H 2 N-CO-CH 2 - 酰胺类 天冬氨酸 Aspartic acid D 或 Asp 133.089 HOOC-CH 2 - 酸性氨基酸 类 半胱氨酸 Cystei ne C 或 Cys 121.145 HS-CH 2 -含硫类 谷氨酰胺 Glutami ne Q 或 Gln 146.131 H 2 N-CO-(CH 2 ) 2 - 酰胺类—寸谷氨酸 Glutamic acid E 或 Glu 147.116 HOOC-(CH 2 ) 2 - 酸性氨基酸 类 甘氨酸 Glyc ine G 或 Gly 75.052H-脂肪族类 组氨酸 Histidi ne H 或 His 155.141 N=CH-NH-CH=C-CH 2 - | | 碱性氨基酸 类 异亮氨酸 Isoleuc ine I 或 Ile 131.160 CH 3 -CH 2 -CH(CH 3 )- 脂肪族类 亮氨酸 Leuci ne L 或 Leu 131.160 (CH 3 ) 2 -CH-CH 2 - 脂肪族类 赖氨酸 Lysine K 或 Lys146.17H 2 N-(CH 2 ) 4 -碱性氨基酸 类 蛋氨酸 Methio nineM 或 Met 149.199 CH 3 -S-(CH 2 ) 2 -含硫类 苯丙氨酸 Pheny lala ni ne F 或 Phe 165.177 Phe nyl-CH 2 - 芳香族类 脯氨酸 Proli ne P 或 Pro 115.117 -N-(CH 2 ) 3 -CH- | | 亚氨基酸 丝氨酸 Serine S 或 Ser 105.078 HO-CH 2 - 羟基类苏氨酸 ThreonineT 或 Thr119.105 CH 3 -CH(OH)-羟基类色氨酸 Tryptopha n W 或 Trp 204.213 Phe nyl-NH-CH=C-CH 2 - | | 芳香族类 酪氨酸Tyros ine Y 或 Tyr 181.176 4-OH-Phe nyl-CH 2 - 芳香族类 缬氨酸Vali ne V 或 Val117.133 CH 3 -CH(CH 2 )-脂肪族类uCAGcotte Amino Acid codeAmino Acid codeAmino Ackf codeAmino Aciduuu pbeucuUAU加UGUcys UuucuccUAC UGCcUUA leuOCAUAASTOP □GASTOP A UUGIK ；GUAGSTOP UGG trpG cnuecuCAMliis CGUueye levCCCproCAC CGC argcCVACCACAA gbrtCGAA eucCCGCAGCGGG AUUACUMVacriAGU ser U Al*CiteACCth 『AACAGCC AUAACA AAA 1声AGA argA AUGmetACGAAG AGGG GUUGCUGAU□Lttn,GGU□ GUCvalGCCakaGACGGCgtyC GUAGCA 3g*uGGAA GUGGCGGAGGGGGSeconed PosHion与核苷酸序列相关的特征关键词表与蛋白质序列相关的特征关键词表。
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氨基酸重复域
氨基酸重复域是具有同一或相似结构、由几个氨基酸单元重复出现的蛋白质区域，广泛存在于生物体内的蛋白质中，并在基因演化和功能调控等方面起着至关重要的作用。
本文将阐述氨基酸重复域的定义、结构、功能及其在生物体内的应用。
一、氨基酸重复域的定义
氨基酸重复域（Amino acid repeat）是指在蛋白质分子中，由几个氨基酸单元重复出现的特定结构或序列，这些序列在蛋白质上经常以不同的数量和排列产生。
重复域通常由三到五个类似的氨基酸序列组成。
一般被认为是一种在物种间高度保守的序列，其出现频率在整个蛋白质中可以达到50%以上。
二、氨基酸重复域的结构
氨基酸重复域的结构具有非常显著的蛋白质特征，包括：
1.重复序列：重复域的基本结构特征在于由多个高度相似的氨基酸序列重复组成，其中一般为2次、3次、4次和5次等。
2.序列长度：重复域的序列长度提供了一个重要的区分标志，可实现对蛋白质型的分类、分离和表征。
3.空间构象：重复域对应的3D空间结构多种多样，通常采用的是alpha螺旋、beta折叠、alpha/beta单调等结构类型，不能完全规律描述。
三、氨基酸重复域的功能
氨基酸重复域在需要结构多样性的蛋白质中发挥着重要作用，包括以下几个方面的功能：
1.蛋白质结构和稳定性的维持：一些重复域是由于它们的齐次性和缺乏可折叠的本构结构而命名的。
这些序列可以形成一个非常紧密的联系，从而使蛋白质结构更加稳定。
2.蛋白质的相互作用：重复域广泛参与蛋白质–蛋白质相互作用，特别是在细胞信号传输、发育过程中的配体结合等方面，重复域能够保证蛋白质结构稳定性，进而实现关键蛋白质功能的发挥。
3.蛋白质的特异性调控：心脏肌纤维蛋白（Cardiac Myosin Fibers）中的N-端两个富含谷氨酸的重复域在不同种类的肌肉中达成了不同的长短比例，这种差异确保了从不同的肌肉中产生不同的力量和力量输出。
四、氨基酸重复域在生物体内的应用
随着对氨基酸重复域结构与作用研究的不断深入，人们已经开始探索旨在利用氨基酸重复域的生物学性质来生成新型生物工程材料的方法。
具体应用包括：
1.建造南蛮狼群体遗传结构：韩国的一些研究人员使用氨基酸重复域的特性设计南蛮狼果蝇遗传群体结构，具有更大的繁殖能力和更稳定的定向繁殖性呈现。
2.医学诊断、疾病预测、药物开发：自2012年以来，气因性肝硬化等疾病的靶点已得到了氨基酸重复域方面的深刻剖析，进而加速了相关的药物开发程序。
五、结论
总之，氨基酸重复域作为一种常见的结构，其在蛋白质演化、功能调控等方面发挥着至关重要的作用。
我们对于氨基酸重复域的深入研究，不仅能够拓展我们对生命基础科学的认识，也能更好地为生物学的应用领域服务。