粘附分子概念及介绍
细胞粘附分子和细胞外基质的研究
细胞粘附分子和细胞外基质的研究自从1952年人类基因组的发现，生命科学领域开始急速发展。
细胞学、分子生物学、遗传学等领域成为了人们研究生命的主要方向。
其中，细胞粘附分子和细胞外基质的研究是非常重要的一部分，也是目前生物学研究的热点话题之一。
1. 细胞粘附分子（Cell Adhesion Molecules，CAMs）细胞粘附分子是指表达在细胞表面的一类分子，它们具有许多共同特点，如参与细胞间相互作用、细胞和基质间的粘附和信号传导等。
细胞粘附分子分为三类：整合素、选择素和黏附分子。
1.1 整合素整合素是一类具有多个亚单位结构的膜蛋白，它们与细胞外基质组分如胶原蛋白、纤维连接蛋白等发生结合，从而参与细胞与基质间的粘附作用。
目前已知的整合素包括18个亚单位，其中β1、α2、β3、β5等亚单位与癌症的发生和转移密切相关。
1.2 选择素选择素是一类单亚单位的膜蛋白，主要参与细胞间的相互作用过程，包括白细胞的黏附和移动、内皮细胞的黏附和血液循环等。
目前已知的选择素包括三个亚型，分别是L-选择素、E-选择素和P-选择素。
1.3 黏附分子黏附分子是一类参与细胞和细胞间的相互作用的分子，其主要功能是维持组织的形态、粘附并紧密连接不同种类细胞。
目前已知的黏附分子包括I型和II型黏附分子，其中I型黏附分子有肝素硫酸、半胱氨酸、Vitronectin以及TNF-α等，II型黏附分子有CD44、L1、Neural cell adhesion molecule (NCAM)等。
2. 细胞外基质（Extracellular matrix，ECM）细胞外基质是由多种分子组成的复合物，其主要成分包括胶原蛋白、弹性蛋白、黏多糖和非胶原蛋白。
它不仅是细胞和细胞之间的支持和桥梁，也是参与细胞分化、增殖和迁移等过程的重要因素。
2.1 胶原蛋白胶原蛋白是ECM中最主要的成分，约占ECM总量的30%。
它是一种由三条左旋螺旋状的多肽链组成的三重螺旋体结构，参与细胞粘附和基质分解过程。
黏附分子1和黏蛋白
黏附分子1和黏蛋白
黏附分子1（integrin1）是一种跨膜蛋白，由α和β两个亚基
组成。
它主要参与细胞与细胞外基质之间的黏附作用，调节了细胞的黏附、迁移、增殖和分化等生命活动。
黏附分子1在多种肿瘤的发生、发展和转移过程中扮演了重要角色。
黏蛋白（mucin）是一类具有高度糖基化的蛋白质，广泛存在于
黏液、唾液、胃肠道等分泌液中。
黏蛋白能够形成黏液屏障，保护上皮组织，同时也能够调节细胞间的黏附作用。
在某些疾病中，黏蛋白的异常表达和分泌会导致黏液的过度分泌和黏液的质量变化，从而影响了上皮组织和黏膜的正常功能。
综上所述，黏附分子1和黏蛋白在细胞黏附中具有重要的生物学意义，对细胞的正常生理过程和某些疾病的发生发展都有着重要影响。
- 1 -。
医学专题一白细胞分化和粘附分子
附〔参与者：LFA-ICAM、VLA-VCAM-1、Mac1-ICAM-1等〕→白cell穿越内皮
cell向炎症部位移行。
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•
LYC归巢〔lymphocyte homing〕
• 指LYC的定向游动，包括淋巴干细胞 向中枢淋巴器官归巢，成熟LYC向周围淋 巴器官归巢；LYC再循环及LYC向炎症 (分yá子n根zh底è：ng)淋部巴位细胞迁归移巢。受体〔LHR〕属AM。
根本结构：由αβ两个(liǎnɡ ɡè)亚单位组 成。 家族成员(chéngyuán)：以β链分为β1-β8共8个组，其中 β1(VLA-4) β2(LFA-1) β3最重要。
分 布： 广泛。有些有显著的cell类型特异性，如β3分布于 巨核cell、血小板。β2分布于白细胞。
配 体：细胞外基质〔纤连蛋白、纤维蛋白原、玻连 蛋白、胶原蛋白、层粘蛋白等〕。
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白细胞分化抗原
一 参与T细胞识别(shíbié)活化的主要CD分子(P67表6-1)
二 参与B细胞识别(shíbié)活化的主要CD分子(P67表6-2) TCR-CD3复合体
三 参辅 B与CR助免复受疫合体(物miǎCnyDì)4效、应CD的8主要CD分子
CD协6辅4同助刺受激体分CCDD子1392C/DC2D82、1C/DCC2DD、8116C复D5合8 物
L-选择(xuǎnzé)素－PNAd〔外周LYC地址素〕 CD44－MAd→黏膜 LFA-1－ICAM-2〔VEC〕 VLA-4 等
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内容(nèiróng)总结
白细胞分化抗原和粘附分子。辅助(fǔzhù)受体CD19/CD21/CD81复合物。同一AM在 不同细胞外表可能发挥不同作用，同。根本结构：胞外区均由CL结构域、EGF结构域和 CCP结构域组成。其CL结构域是其配体结合部位。配体及作用：配体为整合素或其他 IgSF。糖酰化依赖的细胞粘附分子1〔GlyCAM-1)：。介导同型cell 间黏附，称同型黏附 作用。L-选择素－PNAd〔外周LYC地址素〕。VLA-4 等
粘附分子
细胞粘附分子与细胞骨架的联系及信 号转导
已证明多种粘附分子的胞内区通过肌动蛋白结合 蛋白（actin binding protein，ABP）与肌动蛋白组 成的细肌丝相连。这种结合不仅加强了粘附的力度， 还参与细胞的信号转导。
2.功能
1）表达同种钙粘素的细胞之间的特异性识别对胚胎发育 和维持组织结构的完整性和极性具有重要意义。
将小鼠E-、N-、P-cadherin的cDNA分别转染到 不表达cadherin的细胞中去，然后混合培养，则表达 同 种 cadherin 的 细 胞 彼 此 粘 附 ， 而 表 达 不 同 种 cadherin的细胞则不能形成集落。
已知多种信号转导蛋白，如酪氨酸蛋白激酶
（PTK）、酪氨酸蛋白磷酸酶（PTP）等通过对粘附
分子胞内区和与其结合的ABP可逆磷酸化反应，调节
肌动蛋白依赖的多种细胞功能（粘附、变形和运动）
细胞粘附分子的调节
粘附分子在胚胎发育期、免疫炎症反应以及肿瘤 转移过程中有严格的时相性表达，受到胞外信号，包 括激素、生长因子、细胞因子和炎症介质等因素的调 节。这些胞外信号与细胞表面的受体结合后能激活多 条信号转导通路，在这些通路中激活的PTK等可使粘 附分子胞内区磷酸化进而激活多条胞内信号转导途径， 导致细胞骨架重组，造成细胞形态的变化以及细胞的 增生、分化、凋亡等改变。
RGD序列。含有RGD序列的合成肽可抑制整合素与
细胞外基质的结合，从而阻断由整合素介导的血小板 聚集、感染、炎症、肿瘤转移等过程。 2）同种或者异种粘附分子的胞外区
Hale Waihona Puke 3）细胞表面的寡糖4）血浆中的可溶性蛋白：纤维蛋白原表面有多个RGD 序列，可作为连接分子介导血小板之间的粘附反应。 另外细胞表面的CAM通过与一个可溶性的多价分子结 合介导细胞之间的粘附，是细胞间粘附的又一方式。
粘附分子
细胞粘附分子 介导的细胞与细胞以及细胞与基 质的粘附反应
一．粘附分子的结构、分类
绝大多数粘附分子是存在于膜上的整合糖蛋白，由 较长的细胞外区、跨膜区和较短的细胞内区组成。 配体－（胞外区）粘附分子（胞内区）—ABP—细胞骨架 根据编码基因及产物的结构功能特点通常分为5大家族
钙粘素（cadherin）家族；整合素(integrin)家 族；选择素(selectin)家族；免疫球蛋白超家族； CD44家族。另外还有一些尚未归类的粘附分子。
2.功能
表达于血管内皮细胞、免疫细胞和神经系统，在组 织发生，免疫调节和炎症反应中具有重要作用。 ICAM-1： 正常表达于内皮细胞，但在内皮细胞活化（细胞 因子，内毒素）时可以显著上调。 ICAM-2： 组成型表达，不受内皮活化的影响；结合力低。 ICAM-3: 只表达在血细胞
VCAM-1：血管细胞粘附分子，又称诱导性细胞粘附分 子 (inducible cell adhesion molecule, INCAM) ， 在IL-1、 TNF-α 等细胞因子活化的血管内皮细胞上 表达，最近命名为CD106， VCAM-1的配体是分布在白 细胞表面的VLA-4分子 PECAM-1：组成型表达于血小板、白细胞和内皮细胞上， 介导血小板、白细胞和内皮的粘附（同型分子结合）， 介导穿内皮间隙和基底膜。细胞因子不会使其表达明 显增高，可以重分布于内皮－内皮接触处。
2.整合素的各亚族的功能
（1）β1亚族：VLA（very late antigen)亚族：是淋巴
细胞受到丝裂原刺激2～4W后表达的新抗原。主要介 导细胞与细胞外基质成分的结合（细胞外基质的受 体）；参与细胞间的粘附，介导淋巴细胞的归巢以及 白细胞与活化内皮细胞的粘附反应。
粘附分子 钙离子
粘附分子钙离子
粘附分子是一类广泛存在于细胞膜上的蛋白质，它们在细胞与细胞之间、细胞与基质之间的相互作用中起着关键作用。
钙离子是一种重要的细胞内信使，参与了许多生物学过程，如肌肉收缩、神经传递、细胞增殖和凋亡等。
钙离子与粘附分子之间存在着密切的相互作用。
许多粘附分子的活性需要钙离子的参与，钙离子可以调节粘附分子的构象、亲和力和功能。
例如，钙粘蛋白是一类重要的粘附分子，它们通过钙离子依赖的同型相互作用，促进细胞之间的粘附。
钙离子的结合使得钙粘蛋白分子之间形成稳定的复合物，从而增强了细胞之间的连接。
此外，钙离子还可以影响粘附分子与其他分子之间的相互作用。
一些粘附分子，如整合素，通过与钙离子结合来调节其与配体的亲和力，从而影响细胞与基质之间的粘附。
总之，钙离子在粘附分子的功能中起着重要的调节作用。
它们之间的相互作用对于维持细胞的结构和功能、细胞间通讯以及许多生理和病理过程的调控都至关重要。
分子细胞生物学细胞粘附分子及细胞连结ppt课件
桥粒
桥粒(desmosome)存在于承受强拉力的组织细胞 间 (如皮肤、口腔等处上皮和心肌)，相邻细胞间形成 纽扣状结构，由胞质斑、黏附蛋白(钙黏素)和中间纤 维组成。
细胞膜之间有钙粘素(desmoglein 及desmocollin)， 质膜内侧有附着蛋白，如片珠蛋白(plakoglobin)、桥粒 斑蛋白(desmoplakin)等、形成一厚约15～20nm的致密 的胞质斑。
该家族成员有：免疫球蛋白、细胞间粘附分子 (ICAM-1、 ICAM-2、 N-CAMs )、血管细胞粘附分子 (VCAM-1)、淋巴细胞功能相关抗原(LFA-3)、T细胞 受体，B细胞受体，MHC等。
10
四、整合素家族
整合素(integrin)也称膜整联蛋白，是由多种跨膜糖 蛋白受体组成的家族，大多为亲异性CAM，其作用依 赖于Ca2＋。 几乎所有动植物细胞均表达整合素。
第十章 细胞粘附分子 及细胞连接
1
第一节 细胞粘附分子
钙粘素 选择凝集素 免疫球蛋白超家族 整合素 透明质酸粘素
2
细胞粘附分子(CAM)
细胞粘附分子(cell adhesion molecule, CAM)又称 细胞粘附受体，位于细胞表面，主要介导细胞间及 细胞与细胞外基质之间相互作用，以配体-受体结合 的形式发挥作用。
包括：α-，β-，γ-连锁蛋白(catenin)，粘着斑蛋 白(vinculin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)和片珠蛋白 (plakoslobin)等附着蛋白。
◆钙粘素 ◆肌动蛋白
27
粘合斑
粘合斑(adhesion plaque，focal adhesion)位于细胞
与胞外基质间，通过整合素(integrin)把细胞中的肌动 蛋白束和胞外基质连接起来。连接处质膜内侧有附着 蛋白形成盘状胞质斑。
黏附因子
黏附分子
免疫球蛋白超家族(IgSF)
黏附分子
黏蛋白样家族(mucin-like family)
一组富含丝氨酸和苏氨酸的糖蛋白，包括 CD34、GlyCAM-1、PSGL-1等3个成员。 为选择素的配体， 参与早期造血的调控和 淋巴细胞归巢。
黏附分子
钙黏蛋白(cadherin)家族
一类Ca2+依赖的AM,其中与免疫有关的主要是E、N-、P-cadherin等. 调节胚胎形态发育和实体组织形成与维持。
黏附分子
1. 参与炎 症反应
炎症细胞与 血管内皮细胞 的粘附穿越 血管内皮细胞 渗出
粘附分子的生物学作用
黏附分子
粘附分子的生物学作用
黏附分子
黏附分子的分类及其特征
1. 2. 3. 4. 5.
整合素家族 选择素家族 免疫球蛋白超家族 黏蛋白样家族 钙黏蛋白家族
黏附分子
整合素家族
integrin family
结构与分类:整合素家族的粘附分子都是由、 两条链由非 共价键连接组成的二聚体，按β 亚单位的不同分8个组，、 链均为I型膜蛋白。 功能: 主要介导细胞与ECM粘附，广泛参与细胞活化、增殖、 分化、吞噬与炎症等以及白细胞与血管内皮细胞粘附。
2. 参与免疫细胞活化和效应
（1）参与Th细胞、B细胞活化 （2）参与CD8+CTL活化和效应
黏附分子
3. 参与淋巴细胞归巢
谢 谢
黏附分子
13级临床四班罗梦晴
目录
黏附分子
概念
细胞粘附与黏附分子的研究
细胞粘附与黏附分子的研究细胞粘附是细胞与细胞、细胞与基质之间相互作用的过程。
这种作用对于细胞的生长、分化、迁移、信号传导以及细胞生物学、病理生理学等方面都具有重要的影响。
黏附分子是细胞表面的大分子，它与环境外部或其它细胞表面的黏附分子通过黏附相互作用，以实现细胞在组织、器官和器系之间的黏附、迁移、微环境的识别以及化学信号的转导等生物学功能。
细胞粘附的生物学意义细胞粘附是细胞与周围环境进行互动的基础，它决定了细胞生长和功能的表现。
正常情况下，细胞粘附可以保持组织结构的相对稳定和协调。
而在某些情况下，细胞粘附会出现严重的异常，如癌细胞的侵袭和转移等，进而导致肿瘤的形成和扩散。
细胞粘附的分子机制细胞表面的分子主要包括黏附分子和胞外基质分子。
其中，黏附分子主要位于细胞膜上，包括整合素、选择素、黏附素、免疫球蛋白超家族成员等，胞外基质分子则位于基质内及细胞表面，如胶原、纤维连接蛋白、依赖酪氨酸激酶受体、丝氨酸/苏氨酸激酶受体等。
在细胞与周围环境的相互作用中，黏附分子与胞外基质分子通过黏附作用相互作用，这一过程是严格受到调控的。
选择素和黏附素主要参与白细胞的黏附，整合素则主要参与细胞-基质之间的黏附。
其中，α/β整合素被认为是细胞与周围环境相互作用的主要力量，不仅可以促进细胞迁移，还与细胞的增殖、分化等生理过程密切相关。
此外，一些胞内信号通路也对细胞黏附作用发挥重要作用。
黏附分子的研究进展黏附分子在疾病的形成和发展过程中扮演着关键角色。
目前，对于黏附分子的研究主要侧重于与癌症、免疫、细胞增殖、迁移、再生等方面的关系。
研究发现，α/β整合素在某些癌症的侵袭和转移中扮演着重要作用。
整合素促进肿瘤细胞侵袭和转移主要是因为它可以通过与流动相互作用而实现转移，而且它还可以促进肿瘤血管的形成。
此外，黏附素与一些自身免疫疾病的发生有关，如风湿性关节炎，系统性红斑狼疮等。
除此之外，黏附分子在细胞增殖、迁移和再生等方面的研究也备受关注。
细胞粘附分子概述与作用
epithelial cells
non-epithelial cells
actin
CELL CELL ADHESION
tight junctions
adhesion belt (CADHERINS)
desmosomes (CADHERINS)
Gap junctions (connexins)
CADHERINS
Cadh. repeats
Ig and Fn III repeats
lectin repeats
I-CAM
CELL ADHESION MOLECULES
Cadherins
Ca 2+ -dep. homophilic adhesion functional unit = dimer
ABP能控制actin丝的组装和收缩，调节细胞 粘附、变形和运动。是细胞内信号转导成分的 作用靶点。
配体粘附分子ABP细胞骨架途径还参与细 胞的跨膜联系和信号转导，调节基因表达。
1) CA-DEPENDENT CAMs (CELL ADHESION MOLECULES):
a) classic CADHERINS:
the extracellular side: 5 cadherin repeats of 100 AA, (3 are Ca2+ -binding) in the absence of Ca >>> rapid proteolysis
the cytoplasmic side: the intracellular attachment proteins:
(五)CAMs的调节
CAMs在胚胎发育期、免疫炎症反应及肿瘤 转移等过程中有严格的时相性表达。
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第一节粘附分子的种类和结构目前按粘附分子的结构特点可将其分为以下四类：（1）粘合素家族（integrin family)的粘附分子；（2）免疫球蛋白超家族（immunoglobulin superfamily,IGSF)的粘附分子；（3）凝集素家族（selectin family);(4)钙离子依赖的细胞粘附素家庭（Ca2+-dependent cell adhesion molecule family)的粘附分子或称Cadherin。
此外还有一些其它未归类的粘附分子。
一、粘合素超家族国内将integrin译为粘合素、整合素等，本书暂命名为粘合素。
integrin是最初在1986年提出的概念，描述一个膜受体家族，此家族的粘附分子主要介导细胞与细胞外基质的粘附，使细胞得以附着而形成整体（integration），故得名。
此外，粘合素家族的粘附分子还介导白细胞与血管内皮细胞的粘附。
图2-1 integrin分子的结构（示意图）注：a .integrin分子电镜下所见（模式图），黑区部分显示integrin分子α、β亚单位所组成的球部，为配体结合域；b.integrin分子的结构模式图，显示出α亚单位的二价阳离子（Mg2+）结合区和α、β亚单位的重复序列。
（一）粘合素分子的基本结构粘合素家族的粘附分子都是由α、β两条链由非共价键连接组成的异源双体（heterodimer)，α、β链均为Ⅰ类穿膜蛋白。
α链的分子量为120～210kKa，β链的分子量为90～130kDa，个别β链（如β4）分子量为220kDa。
不同的α链（或称α亚单位）或β链（或称β亚单位）氨基酸序列有不同程度的同源性，在结构上有其共同的特点。
α和β亚单位均由胞膜外区、胞浆区、穿膜区三部分组成。
胞浆区一般较短，可能和细胞骨架相联。
空膜区富含疏水氨基酸。
β亚单位的胞膜外区含有4个富含半胱氨酸的重复序列，靠近外侧N端的40～50kDa的氨基酸残基通过链内二硫键紧密折叠在一起；α亚单位的胞膜外部分有7个同源重复序列，靠近外侧N端的3个或4个重复序列中含有Asp-X-Asp-X-Asp-Gly-X-X-Asp或类似结构，与integrin分子结合二价阳离子（Mg2+）有关，并与β亚单位共同构成粘合素分子的配体结合部位，其中α亚单位的二价阳离子结合区与 integrin分子配体结合的特异性和亲和力有关。
某些integrin分子的α亚单位在转录后被剪接为两段，一段为劳作膜部分，较小，约20～30kDa；另一段为胞膜外部分，较大，两者通过二硫键连接起来（图2-1）。
电镜下可见integrin分子有一个球状头部，向下伸展有两条杆状结构穿过细胞膜的磷脂双层。
（二）粘合素超家族的组成目前已知至少有14种α亚单位和8种β亚单位，除α7和αIEL外，其它粘合素分子亚单位均已基因克隆成功。
α亚单位和β亚单位组合构成粘合素分子并不是随机的，多数α亚单位只能与一种β亚单位结合构成异源双体，但也有的α亚单位可与几种不同的β亚单位组合，如αV（CD51）可分别同β1、β3、β5、β6和β8亚单位组成integrin分子，而大部分β单位则可以结合数种不同的α亚单位。
目前按β亚单位的不同可将粘合素家族分为8个不同的组，在同一组中的粘合素分子不同成员β链相同，α链不同。
已知α链和β链有20种组合形式（表2-1），β1、β3、β4、α3和α6等亚单位的mRNA分子可有不同的剪接形式，更增加了粘合素分子的多样性。
（三）粘合素分子的分布粘合素分子的体内分布很广泛，多数粘合素分子可以表达于多种组织细胞，如VLA组的粘合素分子在体内广泛分布于各种细胞细胞；而多数细胞可同时表达数种不同的粘合素分子，对体外哺乳动物来源的细胞系粘合素分子表达研究发现，每一种细胞系可同时一有达2～10种不同的粘合素分子，但不同类型的细胞表达粘合素分子的种类是不同的。
某些粘合素分子的表达则具有明显的细胞类型特性，如gpⅡb/Ⅲa(Ⅱb/β3）主要表在宾巨核细胞和血小板；LAF-1、Mac-1、P150/95只表达在白细胞表面；α6β4特异性表达在上皮细胞。
每一种细胞粘合素分子的表达可随其分化与生长状态的改变而变化。
（四）粘合素分子识别配体的短肽序列粘合素分子在与配体结合时所识别的只是配体分子中由数个氨基酸组成的短肽序列。
不同的粘合素分子可能识别相同的短肽序列或同一个配体中不同的短肽序列。
由于同一短肽序列可以存在于几种不同的配体中，因此，每一种粘合素分子可能有几种细胞外间质成分做为配体，而每一种细胞外间质中的配体也可能被几种不同的粘合素分子所识别。
1.识别RGD序列的粘合素分子α5β1、αvβ1、αⅡbβ3、αvβ3、αvβ5、αv β6都可以识别配体分子中的RGD序列，多种细胞外间质成分（包括FN、VN、FB、vWF）都含有RGD序列，它们在体内的分布极为广泛。
含有RGD序列的人工合成肽可以抑制上述粘合素分子与配体的结合。
2.识别非RGD序列的粘合素分子α2β1、α4β1、αxβ2、αⅡbβ3、α4β7可分别识别其配体分子中DGEA、EILDV、GPRP、KQAGDV、EILDV等短肽序列，其中KQAGDV具有与RGD类似的结构。
上述短肽序列可以与RGD序列在于同一个配体分子中，如FN分子中同时存在RGD和EILDN序列。
表2 -1 integrin家族及其相应配体分组成员α/β亚单位分子量（kDa）亚单位结构分布配体结合位点VLA组（β1组）VLA-1210/130（CD49a/CD29）α1β1 广泛CA，LMVLA-2165/130（CD49b/CD29）α2β1 广泛CA，LM DGEA VLA-3135+25/130（CD49c/CD29)α3β1 广泛FN，LM，CA RGD? VLA-4150/130(CD49d/CD29)α4β1 白细胞Mo FN，VCAM-1 EILDV VLA-5（FNR）135+25/130(CD49e/CD29α5β1 广泛FN RGD VLA-6（LNR）120+30/130(CD49f/CD29α6β1 广泛LMα7β1 α7β1 LMα8β1 α8β1 ？VNR-β1150/130(CD51/CD29αvβ1 VN，FN RGD白细胞粘附受体组（β2组）LFA-1180/95(CD11a/CD18)αLβ2 白细胞ICAM-1ICAM-2ICAM-3Mac-1165/95(CD11b/CD18)αMβ2吞噬细胞大颗粒细胞C3bi,FBX因子，ICAM-1P150，95150/95(CD11c/CD18αXβ2吞噬细胞大颗粒细胞FB，C3bi GPRP血小板糖（β3组）gpⅡbⅢa120+24/105(CD41/CD61)αⅡbβ3血小板En,Mo,PMNFB，FN，vWFThr,RGDKQAGDV VNR-β3125+24/105(CD51/CD61)αvβ3 广泛VN,FB,vWE,ThrFN,CARGDβ4组α6β4 120+30/105（CD49f/CD104)α6β4 表皮细胞LMβ5组 VNR-β5 125+25/110 αvβ5 广泛VN,FN RGD(CD51/-)β6组αvβ6 125+25/106(CD51/-)αvβ6 FN RGDβ7组α4β7(LPAM-1)150/-(CD49d/-)α4β7αIELβ7FN,VCAM-1?EILDVβ8组αvβ8 150/-(CD51/-)αvβ8 ?注:FN(fibronectin,纤粘连蛋白）LM(lamnin,层粘连蛋白）Thr(thrombospondin,血栓海绵蛋白）VLA（very alte appearingantigen,很晚出现的抗原）CA(collagen,胶原蛋白）VN(vitronectin,玻璃粘连蛋白）FB（fibronogen,血纤维蛋白）vWF(von Willebrand factor,von Willebrand 因子）RGD：Arg-Gly-Asp(精-甘-天冬）KQAGDV:Lys-Gln-Ala-Gsp-Val(赖-谷氨酰胺-丙-甘-天冬-缬）DGEA:Asp-Gly-Glu-Ala(天冬-甘-谷-丙）GPRP:Gly-Pro-Arg-Pro(甘-脯-精-脯）EILDV:Glu-Ile-Leu-Asp-Val(谷-异亮-亮-天冬-缬）ICAM-1:intercellular adhesion molecule-1,细胞间粘附分子-1ICAM-2:intercellular adhesion molecule-2,细胞间粘附分子-2ICAM-3:intercellular adhesion molecule-3,细胞间粘附分子-3VCAM-1:vasccular cell adhesion molecule-1,血管细胞粘附分子-1IEL:intraepithelial lymphocyte, 上皮内淋巴细胞LPAM-1:leukocyte platelet adhesion molecule-1,白细胞血小板粘附分子-13.识别序列尚未明确的粘合素分子包括α1β1、α6β1、α7β1、α8β1、αLβ2、αMβ2、α6β4、αIELβ7、αvβ8等。
（五）纤维粘连蛋白integrin分子的配体包括多种细胞外基质成份，其中纤粘连蛋白（fibronectin,FN)与β1、β3、β5、β6和β7等多组integrin分子受体结合，对细胞的生长、分化、活化、移动等过程具有重要的调节作用。
FN的分子量约为550kDa，由α、β两条多肽链构成，两条链在羧基端以二硫键相连。
α链和β链的氨基酸组成和结构相似，α链略长。
FN由成纤维细胞、血管内皮细胞、巨噬细胞等合成和分泌，通常以两种形式存在：（1）血浆FN，以二聚体形式存在，含量可高达300μg/ml；（2）存在于结缔组织有关的基底膜及多种细胞表面，为多聚体。
两种形式的FN结构有所差异。
不同种属的FN具有高度同源性，分子中均含有三类同源重复序列，每类重复序列有其特定的肽链折叠方式。
①Ⅰ型重复序列（type I repeat):由约45个氨基酸残基构成，分布于FN分子的氨基端和羧基端；②Ⅱ型重复序列（type Ⅱ repeat):由约60个氨基酸组成，插入氨基端Ⅰ型重复序列之间；③Ⅲ型重复序列（type Ⅲ repeat):由约90个氨基酸构成，分布于肽链的中间部分（图2-2）。
不同细胞来源的FN分子结构亦略有差异，这是由于mRNA水平上不同的剪接方式造成的，表现为（1）分子中两个特定位置上Ⅲ型重复序列的存在或缺如；（2）位于FN分子羧基端的可变片段，全长为120个氨基酸残基；不同细胞来源的FN分子多肽链中具有此片段的全部或其中某一部分（图2-2）。