蛋白质
蛋白质总结（共6篇）
蛋白质总结(共6篇)：蛋白质蛋白质知识点总结化学高中蛋白质知识网络图高中生物蛋白质知识点篇一：蛋白质总结第二章蛋白质蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
一、蛋白质的分类1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白二、蛋白质的组成单位——氨基酸1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.252、氨基酸组成：①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。
②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，均为α-氨基酸）3、氨基酸的光学活性和立体化学特性①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。
②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。
4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。
②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。
③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。
④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。
5、氨基酸的理化性质①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点③氨基酸的化学性质：1）?－氨基参加的反应；2）?－羧基参加的反应；3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应；4）侧链R基参加的反应6、氨基酸的生理功能三、肽1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。
提蛋白质的原理及步骤
蛋白质提取是一项基础实验，通常用于从组织或细胞中提取纯度较高的蛋白质样品，以便进行各种蛋白质研究。
常规的蛋白质提取步骤包括以下几个主要步骤：
1. 细胞或组织的裂解：将待提取的样品裂解以释放出蛋白质。
裂解方法取决于被裂解的细胞类型，可使用机械法、化学法、超声波或高压等方法进行裂解。
2. 蛋白质的分离：将蛋白质与非蛋白质组分进行分离，常用的方法有沉淀、过滤、离心和柱层析等。
3. 蛋白质的纯化：通过进一步的分离和纯化来获得高纯度的蛋白质。
这些步骤通常需要进行多次，每次都使用不同的方法来分离和纯化蛋白质。
提蛋白质的原理是基于蛋白质的化学和物理特性进行分离和纯化。
蛋白质分子量大小、电荷、亲水性等特性不同，容易与不同化学试剂、柱层析介质或生物酶相互作用。
通过调节这些条件和步骤，就可以使不同的蛋白质与其它组分分离出来，并得到纯度较高的蛋白质样品。
虽然蛋白质提取步骤较多，但因为各种蛋白质的特性不同，所以实验时需要根据需要选择不同的提取和分离方法以获得更理想的效果。
蛋白质的化学式
蛋白质的化学式蛋白质是由氨基酸通过肽键连接起来的生物大分子。
其化学式为CnHnNnO2，其中n代表的是不同种类氨基酸在蛋白质中出现的数量。
下面，本文将详细介绍蛋白质的化学式和蛋白质的化学成分。
一、蛋白质的结构和化学成分蛋白质是由二十种不同的氨基酸通过肽键连接成的线性聚合物。
在自然界中，共有约10万种不同形式的蛋白质，其分子量从数千到数百万不等。
蛋白质分子通常分为四个层次的结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的化学成分主要包括以下三个部分：1. 氨基酸：氨基酸是蛋白质的最基本单元，可分为20种不同的类型。
每种氨基酸的核心结构相同，但它们的侧链在结构和化学性质上不同。
2. 肽链：肽链是由氨基酸肽键连接而成的线性聚合物。
氨基酸的氨基与羧基通过脱水反应形成肽键，最终生成长链结构。
3. 附加结构：蛋白质通过不同的氢键、疏水相互作用、离子键、二硫键等来保持空间结构的稳定。
二、蛋白质的化学式蛋白质的化学式可以用一般式CnHnNnO2来表示，其中n代表的是不同种类氨基酸在蛋白质中出现的数量。
蛋白质分子的化学式可通过计算不同氨基酸的化学式总和而得到。
例如，假设一种蛋白质分子由5个亮氨酸、3个丙氨酸和2个谷氨酸等氨基酸组成，则它的化学式可以计算如下：5 x C6H13NO2 + 3 x C3H7NO2 + 2 x C5H9NO4= C37H65N11O13因此，这种蛋白质分子的化学式为C37H65N11O13。
三、氨基酸的化学式蛋白质是由氨基酸通过肽键连接起来的聚合物，因此氨基酸对蛋白质的化学式具有重要的影响。
共有20种常见的氨基酸，它们的分子式各不相同，但都包含一个羧基、一个氨基和一个侧链。
下面列出了20种氨基酸的化学式：1. 丙氨酸（Alanine，简写Ala）：C3H7NO22. 缬氨酸（Valine，简写Val）：C5H11NO23. 亮氨酸（Leucine，简写Leu）：C6H13NO24. 异亮氨酸（Isoleucine，简写Ile）：C6H13NO25. 苏氨酸（Serine，简写Ser）：C3H7NO36. 苯丙氨酸（Phenylalanine，简写Phe）：C9H11NO27. 赖氨酸（Lysine，简写Lys）：C6H14N2O28. 芳香氨基酸（Tyrosine，简写Tyr）：C9H11NO39. 色氨酸（Tryptophan，简写Trp）：C11H12N2O210. 苏氨酸（Threonine，简写Thr）：C4H9NO311. 甘氨酸（Glycine，简写Gly）：C2H5NO212. 缬二氨酸（Cystine，简写Cys）：C6H12N2O4S213. 谷氨酰胺（Glutamine，简写Gln）：C5H10N2O314. 谷氨酸（Glutamic acid，简写Glu）：C5H9NO415. 脯氨酸（Proline，简写Pro）：C5H9NO216. 精氨酸（Arginine，简写Arg）：C6H14N4O217. 组氨酸（Histidine，简写His）：C6H9N3O218. 鸟氨酸（Asparagine，简写Asn）：C4H8N2O319. 天冬氨酸（Aspartic acid，简写Asp）：C4H7NO420. 脯氨酰胺（Methionine，简写Met）：C5H11NO2S这些氨基酸在蛋白质中的化学式和组成可以根据蛋白质的结构进行推导和计算。
蛋白质用途
蛋白质用途
一、蛋白质用途
1、食品工业
蛋白质在食品工业中有着重要的作用，可以用于制造面包、调味品、果冻、冰淇淋等，以及蛋糕、汤和饮料等。
蛋白质的添加可以增加食物的口感和营养价值，而且还能改善食物的稳定性、延长其寿命。
2、医学治疗
蛋白质还可以用于医学治疗，可以用来治疗某些疾病，比如血症、营养不良、贫血等。
此外，蛋白质还可以用于注射用药，如抗生素、癌症药物等，以及血液制品等。
3、动物饲料
蛋白质也是动物饲料的重要成分，可以增加动物体内氨基酸的含量，从而提高动物的营养吸收和体型，同时也有助于改善动物的健康状况。
4、其他用途
除了以上应用，蛋白质还有其他应用，如用于植物生长、制造化妆品、制造服装等。
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人体29种蛋白质
人体29种蛋白质咱今儿个就来唠唠人体里的那些事儿，特别是那29种蛋白质。
你听我给你一一道来，保你听得津津有味，像是打开了新世界的大门。
话说这蛋白质啊，它们在咱们的身体里可都是大忙人，忙得像陀螺一样。
你想啊，没有它们，咱们这身体就像是一家工厂突然没了工人，那还能运转得起来吗？首先得介绍的是那个“大力士”蛋白质——肌动蛋白，它负责着肌肉的收缩，想象一下，咱们搬东西、跑步，哪样儿少得了它？再来说说“建筑工人”蛋白质——胶原蛋白，这家伙就像是人体的脚手架，支撑起我们的皮肤、骨骼和关节。
你想，要是没有了胶原蛋白，咱们不就成了软绵绵的一滩泥？这可不是闹着玩儿的。
还有一种叫“邮差”蛋白质——血红蛋白，这家伙可了不得，负责给全身的细胞送氧气，这就好比是快递小哥，穿梭在繁忙的街道上，将氧气这个“快递包裹”准时送达。
一旦它罢工，那咱们可就要缺氧了，头晕眼花的滋味儿可不好受。
这29种蛋白质里啊，还有一位“爱情使者”——催产素。
它能让咱们感受到亲情、友情和爱情，就像是生活中的调味剂，让我们的关系更加和谐。
你说，这么重要的蛋白质，是不是得好好珍惜呢？记得有个故事，说是有个小伙子，因为失恋心情低落，结果催产素分泌不足，整个人都变得冷漠。
后来，在亲朋好友的关心下，他又重新感受到了温暖，催产素水平也渐渐恢复正常。
瞧，这蛋白质的作用大吧！还有一种蛋白质，我叫它“清洁工”——免疫球蛋白。
它负责清除体内的病毒、细菌，就像是一支强大的环卫队伍，让咱们的生活环境保持干净整洁。
要是没有它，咱们可就要被各种疾病困扰了。
我有个朋友，体质特差，动不动就感冒。
后来医生告诉他，他的免疫球蛋白水平偏低，于是他开始调整作息，加强锻炼，这不，现在他的身体棒棒的，再也不是那个“病秧子”了。
这29种蛋白质，就像是人体的守护神，各司其职，共同维护着我们的健康。
它们之间的故事，三天三夜都说不完。
比如说，那个“能量供应站”蛋白质——酶，它能加速化学反应，让咱们的新陈代谢顺利进行。
蛋白质科普知识
蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，扮演着多种关键角色，从构建细胞结构到催化化学反应，都离不开蛋白质的作用。
以下是关于蛋白质的一些科普知识：1.组成和结构：蛋白质由氨基酸分子组成，氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链，进而构成蛋白质的三维结构。
蛋白质的结构可分为四级：原始结构、二级结构（α螺旋和β折叠）、三级结构和四级结构。
2.功能：蛋白质在生物体内扮演着多种重要功能，包括：结构功能：构建细胞、组织和器官的结构，如肌肉蛋白、胶原蛋白等。
酶功能：作为生物催化剂，参与化学反应，如消化酶、DNA复制酶等。
转运功能：运输物质穿越细胞膜，如载脂蛋白、载氧蛋白。
免疫功能：作为抗体参与免疫反应，对抗外来入侵。
调节功能：控制细胞内信号传递，如激素受体。
运动功能：使肌肉收缩，实现生物体运动。
3.合成和折叠：蛋白质的合成发生在细胞内，通过遵循遗传信息从基因转录成RNA，再翻译成蛋白质。
蛋白质的正确折叠是实现其功能的关键，不正确的折叠可能导致蛋白质失去功能或形成异常聚集。
4.蛋白质结构与功能关系：蛋白质的结构决定了其功能。
小的结构变化可以导致功能的巨大改变。
在研究中，了解蛋白质的三维结构有助于理解其功能和相互作用。
5.蛋白质来源：蛋白质存在于各种食物中，尤其是动物食品（肉、蛋、奶制品）和豆类、坚果等。
不同食物提供不同种类的氨基酸，因此多样化饮食有助于获得多种蛋白质。
6.蛋白质结构预测和设计：现代生物技术和计算生物学技术允许科学家对蛋白质的结构进行预测和设计，从而在药物开发、生物工程等领域发挥作用。
蛋白质是生物体内不可或缺的重要分子，其多样性和功能使其成为生命科学研究的重要领域之一。
功能性蛋白质
功能性蛋白质
功能性蛋白质是一种特殊类型的蛋白质，它具有特定的生物活性和功能，能够参与和调控多种生物过程。
这些功能性蛋白质在机体内起到重要作用，可以影响细胞的生存、增殖和分化，以及体内的代谢、免疫和抗病等多个方面。
功能性蛋白质的种类繁多，根据其功能和生物活性的不同，可以分为多个类别，下面列举几个常见的功能性蛋白质。
1. 激素：激素是一类能够调节身体各个方面功能的蛋白质，例如胰岛素、生长激素和甲状腺激素等。
它们通过与细胞表面受体结合，进而改变细胞内的信号传递，从而调节新陈代谢、生长发育和免疫等生理过程。
2. 酶：酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，例如淀粉酶、蛋白酶和DNA聚合酶等。
它们能够加速生物体内的化学反应，从而促进代谢过程，如消化、合成和修复等。
3. 抗体：抗体是一类能够识别和结合外来抗原的蛋白质，它们由免疫系统产生，可以与抗原结合形成免疫复合物，从而激活免疫细胞来清除病原体和异物。
4. 结构蛋白：结构蛋白是一类能够提供细胞骨架支持和细胞结构稳定的蛋白质，例如胶原蛋白和骨胶原等。
它们在细胞的结构和功能上起到重要作用，如维持细胞的形态、支撑组织和器官的结构等。
5. 运输蛋白：运输蛋白是一类能够在细胞膜上进行物质的运输和转运的蛋白质，例如携带氧气的血红蛋白和携带脂质的载脂蛋白等。
它们能够促进物质的进出细胞，维持细胞内外的平衡和稳定。
功能性蛋白质的特点是具有特异性和专一性，能够针对特定的目标进行结合和调控。
它们在维持生命活动和身体健康方面起着重要作用，对人类的生存和发展至关重要。
因此，研究和了解功能性蛋白质的结构和功能，对于探索生命现象和开发药物具有重要意义。
蛋白质沉淀原因
蛋白质沉淀原因蛋白质沉淀是指在溶液中蛋白质发生不可逆的凝聚或沉淀现象。
蛋白质沉淀可能由多种原因引起，包括温度、pH值、盐浓度、溶剂、离子强度、蛋白质浓度等因素的改变。
本文将详细介绍几种常见的蛋白质沉淀原因。
1. 温度温度是影响蛋白质稳定性的重要因素之一。
当温度过高或过低时，蛋白质的结构可能发生改变，导致蛋白质失去溶解性而沉淀。
一般来说，蛋白质沉淀的温度范围是在其最适活性温度的高温或低温端。
因此，在进行蛋白质实验时，需要根据蛋白质的特性选择合适的温度条件，以避免蛋白质沉淀。
2. pH值pH值是溶液中酸碱性的度量指标，对蛋白质的稳定性有重要影响。
蛋白质在特定的pH条件下具有最佳的溶解性和稳定性。
当溶液的pH值偏离蛋白质的最适pH值时，蛋白质可能会发生结构改变，导致蛋白质的沉淀。
因此，在进行蛋白质实验时，需要控制好溶液的pH值，以保持蛋白质的稳定性。
3. 盐浓度盐浓度是影响蛋白质溶解性和稳定性的另一个重要因素。
适量的盐可以增加蛋白质的稳定性，而过高或过低的盐浓度可能导致蛋白质结构的改变，从而引起蛋白质的沉淀。
一般来说，不同的蛋白质对盐的耐受性是不同的，因此，在进行蛋白质实验时，需要根据具体蛋白质的特性选择合适的盐浓度。
4. 溶剂溶剂的选择也会影响蛋白质的溶解性和稳定性。
常见的溶剂如水、有机溶剂等对蛋白质的溶解性和稳定性有不同的影响。
一些蛋白质在水中容易沉淀，而在有机溶剂中则溶解性较好。
因此，在进行蛋白质实验时，需要根据蛋白质的特性选择合适的溶剂，以保持蛋白质的溶解性。
5. 离子强度离子强度是指溶液中离子的浓度和种类。
高离子强度会增加蛋白质之间的静电相互作用力，从而促进蛋白质的凝聚和沉淀。
因此，在进行蛋白质实验时，需要控制好离子强度，以避免蛋白质的沉淀。
6. 蛋白质浓度蛋白质的浓度也会影响蛋白质的溶解性和稳定性。
当蛋白质的浓度过高时，蛋白质之间的相互作用力增强，易发生凝聚和沉淀。
因此，在进行蛋白质实验时，需要根据蛋白质的特性选择合适的浓度，以避免蛋白质的沉淀。
恩格斯关于蛋白质的论述原文
恩格斯关于蛋白质的论述原文恩格斯在他的著作《自然辩证法》中对蛋白质进行了一些论述。
以下是其中的一段原文摘录："蛋白质是生命体中最重要的有机化合物之一。
它们是由氨基酸组成的复杂分子，通过肽键连接在一起。
蛋白质在细胞中扮演着许多重要的角色，包括构建和修复组织、调节代谢过程、传递信号以及参与免疫反应等。
蛋白质的种类繁多，每种蛋白质都具有特定的结构和功能，这使得它们能够在生物体内发挥各种各样的作用。
蛋白质的合成是一个复杂而精确的过程。
它涉及到DNA的转录和翻译过程，其中DNA中的基因序列被转录成RNA，然后通过翻译作用转化为氨基酸序列，最终形成蛋白质。
这个过程在细胞中进行，需要依赖于多种酶和其他辅助因子的参与。
蛋白质的结构与功能密切相关。
蛋白质的结构可以分为四个层次，一级结构是指氨基酸的线性排列顺序；二级结构是指氨基酸之间的局部空间排列，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指整个蛋白质分子的立体空间结构；四级结构是由多个蛋白质分子组装而成的复合物。
这种层次结构的形成决定了蛋白质的功能和稳定性。
此外，蛋白质的结构和功能还受到环境条件的影响。
例如，温度、pH值、离子浓度等因素都可以影响蛋白质的结构和功能。
当环境条件发生变化时，蛋白质可能发生变性，导致其失去原有的功能。
总之，蛋白质在生命体中具有重要的地位和功能。
它们的合成、结构和功能都是一个复杂而精密的过程，受到多种因素的调控和影响。
了解蛋白质的性质和特点对于深入理解生命现象和研究疾病机制具有重要意义。
"以上是根据恩格斯在《自然辩证法》中关于蛋白质的论述进行的摘录和总结。
希望对你有所帮助。
蛋白质鉴定内容
百泰派克生物科技
蛋白质鉴定内容
蛋白质鉴定就是对蛋白进行定性鉴定，主要鉴定内容包括蛋白质的相对分子质量、氨基酸序列、等电点、分子结构等。
蛋白质的相对分子质量就是组成蛋白质的各原子的相对分子质量之和，蛋白质分子量测定的方法有很多，目前常用的主要包括化学法、渗透压法、凝胶色谱法、SDS-聚丙烯凝胶电泳法、沉降法、光散射法以及质谱法等。
蛋白质的氨基酸序列又称蛋白一级结构或初级结构，主要通过测序法进行鉴定，如质谱法、Sanger法、毛细管电泳法和Edman降解法等。
蛋白质的等电点就是其在溶液中溶解度最小时溶液的pH值，通常利用沉淀法或等
电聚焦法进行测定。
蛋白质的高级结构测定比较复杂，现有的一些预测方法的准确度还有待进一步提升。
目前分析蛋白高级结构的主要方法有圆二色光谱法、X射衍射法、核磁共振技术、
同源模拟法、折叠识别法、从头计算法以及基于神经元网络的统计方法等。
百泰派克生物科技采用高分辨率质谱平台提供蛋白胶点、胶条、IP样品蛋白质鉴
定等，欢迎免费咨询。
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专题复习（四）
化合物五、蛋白质
1、蛋白质的结构
2、蛋白质的多种生物学功能
①生物催化作用，如酶。
②代谢调节作用，参与代谢调节的许多是属于蛋白质
或多肽类物质，如胰岛素、生长激素、胸腺素及各种促激素等。
③免疫保护作用，如抗体（免疫球蛋白）。
④物质的转运与贮存，如血红蛋白、多种载体等。
⑤运动与支持作用，如肌肉收缩与舒张是由肌动蛋白与肌球蛋白抢救无效完成。
⑥生长、繁殖、遗传和变异作用，生物的生长、繁殖、遗传和变异抢救无效都与核蛋白有关。
⑦生物膜的功能和受体，生物膜的基本成分是蛋白质和脂类；受体也是一类蛋白质，它接受和传递调节信息。
其它还有眼视网膜上感光的视蛋白，味蕾上的味觉蛋白，参与凝血的纤维蛋白原等。
此外，有些蛋白对人体是有害的，称为毒蛋白，如细菌毒素、蛇毒蛋白、蓖麻子的蓖麻蛋白等，它们侵入人体后可引起各种毒性反应，甚至可危及生命。
3、必需氨基酸与非必需氨基酸
4、蛋白质分子的复杂结构
蛋白质分子的多样性是由蛋白质分子的复杂结构决定的。
蛋白质分子结构十分复杂，可以分为四级结构：一级结构是指蛋白质分子的多肽链中氨基酸的种类和排列顺序;
二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式（包括螺旋结构）；三级结构是指螺旋的肽链结构再盘绕折叠成复杂的空间结构；四级结构是指含有两条或多条肽链的蛋白
质中，各条肽链之间依靠静电引力、分子引力、氨基酸侧链的相互作用，联合成更为复杂的裥构象的大分子。
5、蛋白质的变性
蛋白质变性作用的本质是蛋白质分子构象的改变或破坏，而不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。
变性作用的特征是：①生物活性的丧失如酶的催化作用、蛋白质激素的代谢调节功能、抗体与抗原的反应能力等。
②某些理化性质的改变，如蛋白质变性后，溶解度降低易发生沉淀。
能引起蛋白质变性的因素很多，物理因素有高温、紫外线、X －射线、超声波和剧烈振荡等，化学因素有强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。
实践中对蛋白质的变性作用有不同的要求，有时必须尽力避免，而有时必须充分利用。
如用酒精、紫外线消毒，高温、高压灭菌等是使细菌蛋白变性而失去活性；中草药有效成分的提取或其注射液的制备也常用变性的方法除去杂蛋白；在分离制备有生物活性的酶、蛋白质激素或其它生物制品（疫苗、抗毒素等）时，要求所需成分不变性，而不需要的杂蛋白使其变性或沉淀除去。
6、蛋白质的合成
蛋白质的化学合成：缩合反应。
蛋白质的生物合成：
①基因工程以称DNA重组。
用人工方法将所需有遗传信息的DNA片段或人工
合成基因，利用DNA控制合成蛋白质的过程合成该基因所编码的蛋白质。
目前利用DNA重组技术合成的蛋白质类药物有人胰岛素、生长激素、干扰素、乙型肝炎表面抗原蛋白等。
②细胞工程。
细胞是构成生命的基本单位。
一切蛋白质都可由不同的细胞合成，因
此可利用细胞培养生产制备所需蛋白质类药物。
如利用正常细胞、特别是杂交瘤细胞培养可生产制备许多蛋白质类药物，如胰岛素、生长激素、促红细胞生成素等。
7、单克隆抗体
免疫反应是人类对疾病具有抵抗力重要标志。
当动物体受抗原刺激后可产生抗体。
抗体主要由B淋巴细胞合成，每个B淋巴细胞有合成一种抗体的遗传基因。
动物有上百万种不同的B淋巴细胞，含有不同基因的淋巴细胞合成不同的抗体。
如果能选出一个制造一种专一性抗体的细胞进行培养，就可得到由单个细胞经分裂而成的在遗传上相同的细胞群，即称为单克隆。
要制备单克隆抗体需先获得能合成专一性抗体的单克隆B淋巴细胞群，可惜这种B淋巴细胞不能在体生长。
实验发现骨髓瘤细胞能在体外生长增殖，应用细胞杂交技术可使骨髓瘤细胞与免疫的淋巴细胞二者融合为一，得杂种的骨髓瘤细胞。
此种细胞继承两种亲代细胞的特性，即它既有B淋巴细胞合成专一性抗体的特性，也有骨髓瘤细胞能在体外培养增殖永存的特性。
用这种来源于单个融合细胞培养增殖的细胞群，可制备抗一种抗原的特异单克隆抗体。
在应用上，单克隆抗体与抗癌药物结合，作为“导弹”可选择性地作用于肿瘤靶细胞，这将有助于减少药物的用量和副作用并提高疗效。
8、人和高等动物的蛋白质代谢
（1）蛋白质的消化：
（2）吸收：方式位置：。
（3）中间代谢：
来源去路
转化
和能
（4）氨基转换作用
概念：氨基酸的α－氨基与α－酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α－酮酸，这个过程称为转氨作用。
转氨酶：转氨酶有多种，在体内广泛分布，其中较重要的有谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）。
它们分别催化下列反应:
转氨作用的意义：不仅是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，而且也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。
转氨酶主要分布在细胞内，特别是肝脏和心脏细胞中，而血清中此两种酶的活性最低。
若因疾病使细胞膜通透性增加、组织坏死或细胞破裂等。
可有大量转氨酶从细胞同释放入血液，结果使血清转氨酶活性增高。
肝脏病人，尤其是急性传染性肝炎，血清中GPT和GOT皆异常的升高。
9、基因控制合成蛋白质的过程
（1）转录: 场所：
条件：模板：，原料：，
能量：，酶：。
产物：
（2）翻译：场所：
条件：模板：，原料：，
能量：，酶：。
产物：
（3）密码子的基本特点：
①一般认为m RNA上相邻的三个碱基决定一个氨基酸。
相对应一个氨基酸的三个连续核苷酸即组成一个密码子。
密码子共有64个，其中61个为决定氨基酸的有意密码子，还有3个是不编码任何氨基酸的无意义密码子，肽链合成到此停止，所以也叫终止密码子。
②密码无标点符号，两个密码之间没有任何核苷酸加以隔开。
因此，要正确地阅读密码必须从一个正确的起点开始，以后连续不断地一个密码挨一个密码往下读，直至终止密码。
③密码的通用性，不论高等或低等生物都共同用一套遗传密码。
即从细菌到人都通用，说明地球上生物都是从共同的起源分化而来的，这对进化学说是有力的佐证。
10、蛋白质的结构与生物进化
生物在长期进化和发展过程中，不断分化出结构与功能相适应的蛋白质。
因此，生物的变异不仅表现在生物的外部形态上，也必然反映是蛋白质的结构上。
研究比较各种生物的一定蛋白质结构与进化的规律是分子生物学的一个重要方面。
这里以细胞色素C为例说明蛋白质结构与生物的关系。
不同生物和人的细胞色素C中氨基酸组成的差异。