食品生物化学重点
食品生物化学重点
第一章糖类物质
糖类定义：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
多糖（polysaccharides）：可水解为多个(＞20)单糖或其衍生物的糖
单糖的构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列要求经过共价键的断裂和重新形成。
单糖的构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。
变旋现象:一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。
化学性质：①单糖的氧化（即单糖的还原性）弱氧化剂：常用的为含Cu2+的碱性溶液
②单糖的还原
③成苷反应：单糖的半缩醛羟基(称苷羟基)，与其他含羟基的化合物形成环状缩醛，在糖化学中叫糖苷。
④脱水作用
⑤氨基化作用：单糖分子中的OH基(主要是C-2、C-3上的OH基)可被NH2基取代而产生氨基糖，也称糖胺。
⑥脱氧：单糖的羟基之一失去氧即成脱氧糖
⑦糖脎的生成：
XXX
6
H
5
(CHOH)
4
＋H
2
XXX
6
H
5(CHOH)
4＋H
2
O
CH
2
OHCH
2
OH
葡萄糖苯腙D-葡萄糖苯肼
乳糖：乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻，肠道细菌使乳糖发酵产生大量气体。1.淀粉直链淀粉的α-1.4-糖苷键支链淀粉α-1.4-糖苷键有-1，6糖苷键的分支按
照
化
学
结
构
分
类
第2章脂类物质
脂类（lipid）是一类微溶于水而高溶于有机溶剂的重要有机化合物。其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。
脂类物质具有三个特征
（1）普通不溶于水而溶于脂溶剂。
（2）是脂酸与醇所组成的酯。
（3）普通能被生物体利用，作为构建、修补组织或供能。
按化学组成分类
单纯脂类：单脂，为脂酸与醇（甘油醇和初级一元醇）所组成的酯类。分脂、油、蜡。复合脂类：复脂，为脂酸与醇（甘油醇和鞘氨醇）所组成的酯类，同时还含有非脂性物质。分为磷脂与糖脂。
衍生脂：脂类物质的衍生物，如水解产品、氧化产品等。
甘油酯
简朴脂
简单脂：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物
蜡，如蜂蜡
复合脂：脂分子与磷脂、生物体分子等构成的物质
衍生脂：脂的前体及其衍生物
磷脂类
鞘脂类
复合脂
糖脂类
脂卵白
固醇类
衍生脂类胡萝卜素类
脂溶性维生素
2）系统命名法
△－编码命名：从羧基端开始计较双键位置。ω－编码命名：从甲基端开始计较双键位置油酸18：1（9）或18：1△9表示：含有18个碳原子，在9位与10位之间有一个不饱和双键。
初等植物和植物脂肪酸的配合特点：
①脂肪酸链长为14-20个碳原子的占多数，且都是偶数，最常见的是16个或18个碳原子的酸。
②饱和脂肪酸中最常见的是软脂酸和硬脂酸。不饱和脂肪酸中最常见的是油酸。③高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸。
④不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低。
⑤高等动物和植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在9位与10位碳原子之间
⑥高等动物和高等植物的不饱和脂肪酸，几乎都具有相同的几何构型，且都属于顺式。只有极少数不饱和脂肪酸属于反式（trans）。
⑦细菌所含的脂肪酸品种比初等植物和初等植物的少得多。
细菌的不饱和脂肪酸只要一个双键
必需脂肪酸：维持哺乳植物正常生长所必需、而体内又不能分解，必须由食品供给的脂肪酸，叫必需脂肪酸。
非必需脂肪酸：生物体能自身合成，如生物体能自身合成饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。酸败的概念:天然油脂暴露在空气中会自发进行氧化作用，发生酸臭和口味变苦的现象，称为酸败。
水解性酸败：由于光、热或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低级脂酸有臭味，称水解性酸败。
氧化性酸败：由于空气中的氧使不饱和脂酸氧化，产生醛和酮等，称氧化性酸败。酸值（价）（acid number or value）：中和1g油脂中的自由脂酸所需KOH的mg数。血浆脂蛋白：乳麋微粒（CM）极低密度脂蛋白VLDL低密度脂蛋白LDL 高密度脂卵白HDL极高密度脂卵白VHDL
膜的化学组成：（一）膜脂磷脂、胆固醇、糖脂等。漫衍不对称
（二）膜蛋白（三）膜糖类
三、膜的结构生物膜分子结构模型脂双层、“三夹板”、单位膜、“流体镶嵌”
四、生物膜的功能物质运输、能量转换、细胞识别、信息传递
第三章蛋白质
蛋白质（protein）是由氨基酸为单位组成的一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。蛋白质含量=样品中含氮量×6.25
氨基酸的分类酸性氨基酸碱性氨基酸不带电荷的极性氨基酸非极性或疏水性氨基酸两性解离及等电点氨基酸分子中同时带有可解离的XXX（-NH2→-NH3+）和弱酸性基团（-COOH→- COO -）。
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，净电荷为零，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点
肽键为共价键，介于单键和双键之间，具有双键性质，不能自由旋转
多肽的性质：含有两个以上肽键的多肽，具有和双缩脲相似的结构特点，也可发生双缩脲反应，天生紫红色络合物。可用于定量测定多肽。
黄色反应
由硝酸和氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应，生成二硝基苯衍生物而显黄色
卵白质的一级结构：是指卵白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系卵白质一级结构的主要化学键为肽键
卵白质的二级结构(secondary structure)是指卵白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包孕与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系卵白质二级结构的主要化学键是氢键蛋白质的二级结构主要包括-螺旋，-折叠，-转角及无规卷曲等几种类型。
-螺旋的结构特征
-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：
⑴天然卵白质主要存在的螺旋为右手螺旋；
⑵螺旋每上升一周需要3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm；每个残基绕轴旋转100。沿轴上升0.15nm。
⑶螺旋以氢键维系，氢键的取向几乎与螺旋中心轴平行。
-折叠是由多少肽段或肽链排列起来所构成的扇面状片层构象，借相邻主链之间的氢键维系
超二级结构在蛋白质分子中，若干具有二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体，且具有特殊功能的结构区域
结构域：在较大的球状卵白质分子中，多肽链通过曲折折叠，彼此聚集在一起，从而构成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连
卵白质的三级结构(tertiarystructure)是指卵白质分子在二级结构的根蒂根基上，肽链在空间进一步盘绕、折叠，构成包孕主链和侧链构象在内的特性三维结构。
蛋白质的三级结构是多肽链上距离较远的氨基酸之间的相互作用，包括肽链所有原子的空间排列
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。
蛋白质的四级结构（quaternary structure）是由两条或多条具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式，通过非共价键缔合在一起形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白。亚基（subunit）就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。
蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构的改变有可能影响它的功能，有些改变甚至引起其功能的完全丧失。蛋白质一级结构的改变能否影响其生物功能，关键要看这种改变能否引起构象的改变。蛋白质的变性在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），导致蛋白质生物活性的丧失，同时引起蛋白质某些物理性质和化学性质的改变蛋白质的热变性在较高温度下，引起蛋白质空间结构的次级键断裂，改变蛋白质构象，原来在分子内部一些非极性疏水侧链暴露到分子表面，从而降低蛋白质分子的溶解度，促进蛋白质分子间相互结合而凝聚，继而形成不可逆的凝胶而凝固沉淀。
卵白质的变构效应含亚基的卵白质由于一个亚基的构象改变而引起其他亚基空间结构的改变，导致卵白质性质和功用发生改变的效应称为卵白质的变构效应。
第四章核酸
磷酸核糖
核酸→核苷酸→{戊糖→{
核苷→{脱氧核糖嘌呤碱
含氮碱————————→{
嘧啶碱
DNA的一级结构DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5´→3´。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。
DNA的二级结构DNA的双螺旋模型
DNA双螺旋结构的要点
1。两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而构成。2。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可酿成分的碱基位于内侧，链间碱基按A—T，G—C配对，螺旋表面构成大沟及小沟彼此相间排列。小沟较浅；大沟较深，是卵白质识别DNA碱基序列的根蒂根基。
3.螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（bp）重复一次，间隔为3.4nm DNA螺旋结构的稳定性氢键作用碱基堆积力反离子作用DNA的三级结构双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括：线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋、环状DNA形成的结、超螺旋和连环等
tRNA的结构二级结构特征：单链三叶草叶形四臂四环
三级结构特征：在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型
核酸的性质两性解离/普通呈酸性（在中性溶液中带负电荷）。
核酸的紫外吸收特性
变性：
复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性，DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复，具有减色效应变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对规复双螺旋结构，伴随A260减小（减色效应）,DNA的功用规复。
杂交：DNA单链与在某些区域有互补序列的异源DNA单链或RNA链构成双螺旋结构的过程。这样构成的新分子称为杂交DNA分子
第五章酶
酶的定义：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物酶的特点极高的催化效率高度的专一性易失活活性可调控酶需辅助因子全酶=酶蛋白+辅因子（辅酶、辅基）
（有活性）（无活性）（无活性）
酶专一性类型
1.绝对埋头性有的酶对底物的化学结构请求非常严格，只作用于一种底物，不作用于别的任何物质。
2.相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。
酶的分类
酶催化作用机理：
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的邻近、定向，使二者可以通过亲核\亲电催化、一般酸\碱催化或金属离子催化方式进行多元催化，从而降低反应所需的活化能，使酶促反应迅速进行
米氏方程
K
1
K
2
E + SE SE + P
VSK
-1v max
K
m
S酶产品酶底物酶－底物复合物
米氏常数Km的意义
a.分歧的酶具有分歧Km值，它是酶的一个重要的特性物理常数,只与酶的性质有关，而与其浓度无关。
b.Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
c.当v=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）
d.一般情况下，1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小，1/Km愈大，表明亲和力愈大。
（同一种酶有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物）
激活剂对酶反应速率的影响凡能提高酶活性或使非活性的酶原变为活性酶的物质，都称为激活剂
1）无机离子：金属离子(K+ Na+ Mg2+ Zn2+Fe2+Ca2+)、阴离子(Cl- Br-)、氢离子（2）简朴有机分子：某些复原剂、乙二胺四乙酸（EDTA）
（3）具有蛋白质性质的大分子物质主要是激活酶原
抑制作用与抑制剂
凡使酶的活性降低或丧失，但其实不引起酶卵白变性的作用称为抑制作用。主如果由于酶的必需基团化学性质的改变而引起的。
能够引起抑制作用的化合物则称为抑制剂
不可逆抑制作用（修饰抑制）
定义：抑制剂与酶的活性中心的功能基团共价结合而抑制酶的活性,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。
专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。非专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂作用于酶分子上一类或几类不同的基团或作用于几类不同的酶。
b1竟争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
加入竞争性抑制剂后，Km变大，酶促最大反应速度Vmax不变。
b2非竟争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，即底物和抑制剂没有竞争作用。酶与抑制剂结合后，还可与底物结合；酶与底物结合后，也可再结合抑制剂，但是三元的中间产物不能进一步分解为产物，所以酶活性降低
非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱加入非竞争性抑制剂后，Km 不变，而Vmax减小
b3反竞争性抑制:酶只有与底物结合后（形成ES）才与抑制剂结合，形成的三元中间产物（ESI)不能进一步分解为产物，所以酶活性降低。这类抑制作用很很少见。
反竞争性抑制作用常见于多底物反应中，而在单底物反应中比较少见。
加入反竞争性抑制剂，使Km和Vmax均减小
3．怎样证明酶是卵白质？
答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。
维生素
第六章生物氧化
生物氧化：有机物在细胞内氧化分解，终究天生CO2和水并开释能量的过程。又称细胞氧化或细胞呼吸。
了解生物氧化的特点
1、CO2的天生
2、水的生成
在脱氢酶、传递体、氧化酶组成的体系催化下生成
氧化酶类：特点：催化底物脱氢后，以O2为间接受氢体，天生H2O。
酶蛋白
组成：结合酶
辅基：含Fe、Cu
2.脱氢酶：1、需氧脱氢酶
特点：催化底物脱氢后，以O2为间接受氢体，
生成H2O2。
酶卵白
组成：结合酶
辅基：FMN、FAD
2、不需氧脱氢酶
这类氧化反应不以氧作为直接受氢体，而是以该酶的辅酶或者辅基作为受氢体，经过一系列递氢体和递电子体，最后将氢传递给氧而生成水。
呼吸链的概念：在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子的传递体系称为电子传递链。又称呼吸链。
两条重要的呼吸链
⑴NADH氧化呼吸链
XXX→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→XXX→复合体Ⅳ→O2
⑵虎魄酸氧化呼吸链（FADH2）
虎魄酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→XXX→复合体Ⅳ→O2
生物体内ATP的天生方式
1.底物水平磷酸化：
间接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化
2.氧化磷酸化：
在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化
磷酸肌酸（creatine phosphate, C～P）是骨骼肌和脑组织中能量的贮存形式。
磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，必须先将其高能磷酸键转移给ATP，才能供生理活动之需。反应过程由磷酸肌酸激酶（CPK）催化完成。
第七章糖类代谢
ATP的构成主要通过两条途径：
一条是由葡萄糖完整氧化为CO2和水，从中开释出大量的自由能构成大量的ATP。别的一条是在没有氧分子加入的条件下，即无氧条件下，由葡萄糖降解为丙酮酸，并在此过程中产生2分子ATP。
糖酵解作用：在无氧条件下，葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP天生的一系列化学反应称为糖酵解。
糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。也称为EMP途径。
糖酵解是在细胞质中进行。
糖酵解过程
生物化学-糖类知识点
第一章糖类物质 1. 糖的定义、功能及分类 1)糖：由碳、氢、氧三种元素组成的碳水化合物；糖类是多羟基酮、多羟基醛及其 聚合物和衍生物的总称。 2)生物学功能：①生物体的结构成分；②生物体内主要能源物质（氧化供能）；③可 转化为其它物质；④细胞识别的信息分子（糖蛋白）。 3)糖蛋白：生物体内分布极广的复合糖；糖链起信息分子作用。 4)细胞识别：黏着、接触抑制、归巢行为，免疫保护、代谢调控、受精机制、形态 发生、发育、癌变等衰老都与糖蛋白有关。 5)糖的分类：单糖、寡糖、多糖。 2. 单糖：不能再水解的糖，糖的基本单位。易溶于水的无色晶体，具有旋光性，难溶于乙醇，不溶于乙醚。※所有单糖都具有还原性。 1)根据含醛基或酮基：醛糖、酮糖； 2)根据含碳数：三碳糖（丙）、四碳糖（丁）、五碳糖（戊）、六碳糖（己）等。 D型、L型单糖以甘油醛（最简单的醛糖）为基准： D型-甘油醛（羟基在碳骨架右侧）L型-甘油醛（羟基在碳骨架左侧）3)单糖分子内既有醛基又有酮基、羟基，条件允许即可发生可逆的亲核反应，形成 半缩醛，最终形成一个环状化合物（五元环呋喃、六元环吡喃）。 4)信封式的构想最稳定。 5)环椅式、环船式的葡萄糖：β型比α型更稳定。 6)核糖、脱氧核糖都是戊醛糖，以五环呋喃糖形成存在。 7)果糖为己酮糖，以：①游离型的六环吡喃糖②结合型的五环呋喃糖。 8)半乳糖为己醛糖，成环方式与葡萄糖相同，但是C4位上的-OH不同。
9)Fischer投影式的碳链骨架：C1位置上的CHO与C5位置上的-OH形成缩醛反应成环 状，使C1具有手性结构（不对称）。C1上新生成的-OH为半缩醛羟基：左边的β-D-葡萄糖，右边的α-D-葡萄糖）。 10)Haworth透视式将糖环横写，缩略成环碳原子；朝向自己的键用粗线表示，碳键右 边的基团写在环下方，碳键左边的基团写在环上方。 11)聚合反应：单糖→寡糖、多糖。 12)还原反应：单糖→糖醇；葡萄糖（醛基）→山梨醇（羧甲基生成）。 13)氧化反应：①Br（溴水）+醛→-COOH（羧基）；Br+酮—不反应。
食品生物化学总结
第一章糖类化学 糖的概念：是一类多羟基醛、多羟基酮或是它们的缩聚物或衍生物。糖类是生物界三大基础物质之一，是自然界中最丰富的有机物质。糖类主要存在于植物界，占植物干重的50～80％；动物体中的含量虽然不多，仅占动物干重的2％以下，但却是动物体赖以取得生命运动所需能量的主要来源。在人类膳食中，来自糖类的能量占60～70％ 合成糖类的途径：⑴植物的光合作用；⑵细菌的光合作用；⑶细菌的化能合成作用 糖类的功能：作为能源、作为碳源、作为结构性物质、细胞识别、免疫活性和信息传递重要参与者 糖的分类：单糖（不能再水解的糖）、寡糖（水解成2-10个单糖分子）、多糖（高分子）葡萄糖：具有五个羟基和一个醛基的乙醛糖。分为D型（天然）和L型。开链式结构和环状结构（醇与醛反应生成半缩醛） 基团在左L型，基团在右D型；基团异侧α型，基团同侧β型； 变旋现象：葡萄糖在溶液中开链式与环式结构，两者互变，有变旋现象。 α-D-葡萄糖→D-葡萄糖→β-D-葡萄糖 单糖的理化性质： 物理性质： ①溶解度：易溶于水，在热水中溶解度更大，单糖不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。 ②甜度：相对甜度蔗糖＞果糖＞葡萄糖＞乳糖。 ③旋光性：一切单糖都具有不对称碳原子，所以一切单糖都具有旋光性。 [α]= α/Lc 化学性质： ①氧化反应：还原糖能被弱氧化剂班氏试剂氧化生成砖红色沉淀；醛糖可以使溴水褪色，酮糖不行。 ②还原反应：D-葡萄糖在Na-Hg和H2条件下还原成D-山梨醇。 ③异构化反应（与碱的作用）：D-果糖在稀碱作用下生成D-甘露糖和D-葡萄糖。 ④成脂反应：环状葡萄糖在磷酸作用下可酯化生成1-磷酸葡萄糖或6-磷酸葡萄糖。 ⑤成苷反应（半缩醛羟基与醇、酚羟基脱水成苷）：环状葡萄糖在甲醇作用下可生成甲基葡萄糖苷。 ⑥与强酸共热生成糠醛 糖的定性测定方法：单糖的理化性质（6）与强酸共热生成糠醛 糠醛或羟甲基糠醛能与酚类物质作用产生各种有色物质，可用作糖的定性测定。 颜色反应（与班氏试剂反应生成砖红色沉淀） 重要的单糖：D-葡萄糖、果糖、半乳糖、核糖与脱氧核糖。 口诀：葡糖3左有一羟、似葡2酮是果糖、半乳3，4偏左方、核糖尽右2脱氧。 寡糖：麦芽糖（有还原性，分子中存在全缩醛羟基；分解成二葡糖）、乳糖（有还原性，能被班氏试剂氧化；分解成半乳糖+葡糖）、蔗糖（非还原糖，分解成葡糖+果糖）。 多糖：淀粉（分直链淀粉和支链淀粉；无还原性；水解成葡糖；与碘产生蓝色）、糖原。 美拉德反应等式（重点）：单糖分子中（羰基）与氨基酸（氨基）发生反应，生成各种挥发性和非挥发性的化合物，同时也生成一些褐色的多聚体，这是在食品科学中应用极为广泛的美拉德反应。
食品生物化学教案
食品生物化学教案 【篇一：生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授 课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学 科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？ phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。 （4）8种必需氨基酸（记忆）： ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys
食品生物化学
食品生物化学 绪论 1．食品生物化学定义：是研究食品的组成，结构、性质、形成、食品贮藏和加工及在人体内代谢过程中化学变化规律的一门学科。 2．食品生物化学的主要研究任务是食品成分的结构、性质、营养价值及食品在贮藏加工中的化学变化及其被人体消化吸收后参与人体代谢的规律，研究食品原料采摘或屠宰前品质形成的规律，确定食品组分间的互相作用及其对食品营养、感官品质和安全性造成的影响。 第一章水分 1．速冻是保存食品的良好方法，速冻应确保食品在-5~0℃停留的时间不超过30min，-18℃是冷藏食品最理想的温度。 第二章矿物质 2．矿物质的生理功能：（1）矿物质成分是构成机体组织的重要材料。（2）酸性、碱性的无机离子适当配合，加上碳酸盐和蛋白质的缓冲作用，维持人体的酸碱平衡。（3）各种无机离子，特别是保持一定比例k+,Na+,Ca2+，Mg2+是维持神经、肌肉兴奋性和细胞膜通透性的必要条件。（4）无机盐与蛋白质协同维持组织细胞的渗透压。（体液的渗透压恒定主要由NaCl来维持。）（5）维持原生质的生机状态。f.参与体内的生物化学反应。 3.成酸食品：通常含有丰富的蛋白质、脂肪和碳水化合物，成酸元素（Cl,S,P）较多，在体内代谢后形成酸性物质。大部分的谷类及其制品、肉类、蛋类及其制品呈酸性。 4.碱性食品：在体内代谢后则生成碱性物质，如蔬菜、水果。 5.矿物质的生物有效性是指食品中矿物质实际被机体吸收、利用的程度 第三章糖类 1.复合糖:与非糖物质结合的糖。如糖蛋白、糖脂。 2.目前已证实具有特殊保健功能的寡糖主要有寡果糖、乳果聚糖、低异聚麦芽糖、低聚木糖、低聚氨基葡萄糖。 3．淀粉是植物营养物质的一种贮存形式。分子式（C6H10O5）n. 4.(复合糖)糖蛋白的结构：一类由糖和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白，是糖同蛋白质的共价结合物。 5糖蛋白的生理功能：（1）具有酶或激素活性。（2）具有转运金属离子和激素的作用。（3）参加血液凝结作用。（4）作为保护剂和润滑剂。（5）作为各种生物膜的组成成分，是生物膜的支持结构。（6）对免疫作用和区分血型的物质也有关系。 第四章脂类 1.（脂肪）酰甘油酯即脂肪酸和甘油形成的酯。 2.皂化价：完全皂化1g油或脂所消耗的氢氧化钾的质量。 3．生物膜：细胞的外周膜与内膜系统称为生物膜，其中外周膜指的是细胞膜，内膜指的是构成各种细胞器的膜，也称胞内膜。 4.脂双层形成了所有生物膜的基础，并赋予了这些生物膜很多的物理特性。
食品生物化学总结
食品生物化学 1.名词解释: 核酸的变性:指天然双螺旋ＤＮＡ分子被解开成单链的过程。 氧化磷酸化：是与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用，是将生物氧化过程中释放的自由能，用于ADP和无机磷酸生成高能ＡＴＰ的作用。氧化磷酸化是需氧细胞生命活动的主要能量来源，是生物产生ATP的主要途径。生物体内通过氧化合成ATP的方式有底物水平磷酸化和电子传递磷酸化。 淀粉酶：凡催化淀粉水解的酶。也指能水解淀粉、糖原和有关多糖中的O-葡萄糖键的酶。 呼吸链：又称电子传递链。指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力抓紧升高的顺序依次传递，最后传给分子氧化从而生成水的全部体系。 糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程。（糖异生作用可以通过糖酵解的逆过程和柠檬酸循环的部分过程完成） 矿物质的生物有效性：是指食品中矿物质实际被机体呼吸、利用的程度。 乳化剂：是能改善乳化体中各构成相之间的表面张力，形成均匀分散体或乳化体的物质，是一类具有亲水基和疏水基的表面活性剂。 生物膜：细胞的外周膜与内膜系统称为生物膜。其中外周膜指细胞膜，内膜指构成各种细胞的膜，也称胞内膜。 有氧（生物）氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。 同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。 呼吸跃变现象：果蔬随着果实进入完熟期，其呼吸强度骤然提高，随着果实衰老又迅速下降的现象。（呼吸越变的顶点是果实完熟的标志） 糖无氧分解：指动植物内组织在无氧情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。因与酵母菌使糖生醇发酵的过程相似，又称糖酵解。 味感：指食物在人的口腔内对味觉感官化学感受系统刺激所产生的一种感觉。电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 脂酰甘油酯:即脂肪酸和甘油所形成的脂。 糖蛋白：糖结合到作为主体的蛋白质分子上。 酶：是由活细胞合成的、对其特异底物起催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 蛋白质的功能性质：指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对人们所期待的食品特征做出贡献的那些物理化学性质。 蛋白质的持水性：是指水化了蛋白质江将水保持在蛋白质组织中而不丢失的能力. 食品生物化学：是研究食品的组成,结构、性质、形成、食品贮藏和加工及在人体内代谢过程中化学变化规律的一门学科。 成酸食品：通常含有丰富的蛋白质、脂肪和碳水化合物，成酸元素较多，在体内代谢后形成酸性物质。大部分的谷类及其制品、肉类、蛋类及其制品呈酸性。 碱性食品：在体内代谢后则生成碱性物质，能阻止血液等向酸性方面变化，
食品生物化学复习题-全部解答
《食品生物化学》考试题型 （2019年秋季） 一、英文缩写的中文名称（10个，共10分） 二、名词解释（10个，20分） 三、填空（20分） 四、判断正误（10题，共10分） 五、选择题（10题，共10分） 六、问答、计算及案例分析题（5题，共30分） 《食品生物化学》复习重点 一、名词解释 简单蛋白质：蛋白质按组成分为简单蛋白质和结合蛋白质，简单蛋白质从组成上来说只含有α-氨基酸，如溶菌酶。 结合蛋白质：蛋白质按组成分为简单蛋白质和结合蛋白质，结合蛋白质从组成上来说除氨基酸外，还含有非蛋白质成分如金属离子、核酸、糖等，色蛋白是结合蛋白质。稀有氨基酸：除20种常见氨基酸外，还有由相应的氨基酸衍生而来的氨基酸，这些氨基酸被称为稀有氨基酸，如羟基脯氨酸。 非蛋白质氨基酸：除了参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，还有不构成蛋白质的氨基酸，这些氨基酸被称为非蛋白质氨基酸，如γ-氨基丁酸。 氨基酸的等电点：对于某一氨基酸来说，总有溶液在某一pH时，氨基酸的氨基和羧基解离度完全相同，此时，氨基酸分子所带的正负电荷相等，及氨基酸分子的净电荷等于0，它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，氨基酸溶液所处的pH被称为该氨基酸的等电点。（pI=(pK1+pK2)/2） 氨基酸的光吸收性：由于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的R基具有苯环共轭双键系统，因此在280nm处有最大吸收波长。 肽键：氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成肽键，肽键是维系蛋白质一级结构的主要化学键之一。 肽平面：肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键中的C、H、O、N与相邻的两个α-碳原子这6个原子所组成的基团叫做肽单位或者肽平面。 二面角：两肽平面可以绕α-碳原子旋转，旋转的角度分别用Ψ和Φ来表示，这两个角称为二面角。 氨基酸顺序：多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的顺序以及二硫键的位置，称为氨基酸顺序。
食品生物化学
食品生物化学 食品生物化学是一门研究食品中生物化学成分和反应过 程的学科。它涉及到食物的营养、成分、质量、安全和加工等方面的内容。在食品的生产过程中，生物化学起着至关重要的作用，它能够帮助我们了解食物的组成和特性，进而指导食品加工和贮存的方法，确保食品品质和安全。 食品生物化学主要研究的是食物中的生物大分子，如碳 水化合物、脂肪、蛋白质和核酸等。这些大分子是构成食物的基本成分，食品的质量和特性与这些成分的含量和组成有着密切的关系。例如，碳水化合物是食物中的主要能量来源，它的分解和利用对人体健康至关重要。蛋白质是构成人体组织和细胞的基本物质，人体对蛋白质的需求量和质量也是研究的重点之一。 此外，食物中的生物化学反应也是食品生物化学的重要 内容。食物在加工、烹调和贮存过程中会发生一系列的化学反应，这些反应直接影响到食品的质量、味道和营养价值。例如，烹调食物时会发生蛋白质的变性和糖的焦糖化反应，这些反应会改变食物的口感和味道。贮存食品时还会出现氧化反应和微生物的生长，导致食品变质和腐败。 食品生物化学的研究方法主要包括化学分析、生物实验 和分子生物学等。化学分析能够准确地测定食物中各种成分的含量和组成，从而评估食品的质量和安全性。生物实验能够模拟食物消化和代谢过程，研究食物中的营养物质对人体的影响。分子生物学则能够揭示食物中生物大分子的合成和降解机制，
为改良食物提供理论支持。 总的来说，食品生物化学在研究食品的营养价值、安全性和质量等方面起着重要的作用。通过深入研究食物中的生物化学成分和化学反应过程，我们能够更好地了解食物的特性和作用机制，为食品的生产和健康饮食提供科学依据。
食品生物化学课件
食品生物化学课件 一、食品生物化学的概念 食品生物化学是指研究食品内部化学成分及其作用、代 谢以及影响因素等生物化学过程的一门学科。食品生物化学的研究范围十分广泛，包括碳水化合物、蛋白质、脂类、维生素、微量元素等多种营养成分和添加剂的化学特性、作用机制以及食品存储等方面。 二、食品生物化学对人体健康的影响 1.营养成分 食品中的营养成分对人体健康具有十分重要的作用。例如，碳水化合物是人体生命活动的主要能量来源，而蛋白质和氨基酸则是维持人体正常代谢需要的必需物质。维生素和微量元素则对保持人体健康和预防疾病起着重要的作用。 2.添加剂 食品添加剂是保障食品质量和使用性能的重要手段，但 其中一些成分可能会影响人体健康。例如，食品中常见的防腐剂亚硝酸盐被认为会诱发癌症，而甜味剂阿斯巴甜则可能会对人体产生不良影响。 3.毒素 某些食品生物化学成分可能会产生毒理作用，如毒蕈碱、黄曲霉毒素等，这些成分如果被长期摄入会对人体健康造成严重影响。 三、食品生物化学的研究方法 1.色谱法
包括气相色谱和液相色谱，是研究食品中成分含量和种类的主要方法。 2.光谱法 包括红外光谱、紫外光谱、荧光光谱等，可用于分析食品中的蛋白质、脂类、维生素等成分。 3.电化学方法 包括电分析和电生化学方法，可用于分析食品中的微量元素、氨基酸等成分。 4.相关学科 食品生物化学的研究需要借鉴多个学科的知识，如微生物学、生物化学、营养学、毒理学等。 四、食品营养与生物化学的研究热点 1.基因编辑 随着基因编辑技术的发展，人们可以改良植物、动物基因，制造更多更好的食品。例如，改良玉米基因可以生产更多营养成分，改良鱼类基因可以提高鱼肉中的营养成分含量。 2.食品安全 近年来，食品安全问题引起了人们的广泛关注。食品生物化学研究中的毒素、添加剂等成分安全问题成为了研究的热点。 3.功能性成分 近年来，人们对食品中的功能性成分的研究兴趣日益增加。例如，食品中的花色素被认为具有很好的抗氧化功能。 五、食品生物化学的发展前景 随着人们对食品健康的重视，食品生物化学的研究将会越来越重要，尤其是在功能性成分的研究方面。同时，新的研
食品生物化学复习资料
食品生物化学复习资料 食品生物化学是一门关于食品成分和组成的科学，由于近年来 人们对健康饮食的要求越来越高，因此这门学科受到了更多的关注。在此，我们为大家提供一些食品生物化学的复习资料，以便 大家能够更好地了解这门学科。 一、碳水化合物 碳水化合物是人体必需的营养物质，它们是身体的主要能量来源。碳水化合物的主要来源是谷物、薯类、糖果和甜食等。碳水 化合物的分类是单糖、双糖和多糖。 二、蛋白质 蛋白质是人体组织和细胞的构建单位，也是许多生物化学反应 的催化剂。它们由氨基酸组成，主要存在于肉类、奶制品、豆类、坚果等。蛋白质分为20种不同的氨基酸，其中有9种人体无法自 行合成，必须摄入。 三、脂肪
脂肪是身体所需要的重要营养物质，它们是身体储存能量的主 要来源。脂肪的主要来源是植物油、动物油、坚果和种子等。脂 肪的分类为饱和脂肪、不饱和脂肪和转化脂肪。 四、维生素 维生素是人体必需的微量营养物质，它们为正常生理功能的维 持提供必要的物质基础。维生素的主要来源包括蔬菜、水果、奶 制品、动物肝脏、鱼类等。维生素分类为脂溶性和水溶性维生素。 五、矿物质 矿物质是身体必需的微量元素，它们参与了很多生理功能。矿 物质的主要来源是蔬菜、水果、坚果、动物肝脏和海鲜等。矿物 质的分类为微量元素和宏量元素。 六、水
水是人体不可或缺的物质，因为人体成分有七成是水分。水参与了许多生理活动，如细胞功能、体温调节、水泡等等。建议每天饮用8杯水。 以上是一些食品生物化学的复习资料，学生们可以根据这些知识点进行系统学习和复习。随着社会的发展，人们对食品的要求越来越高，因此了解食品生物化学是非常重要的。未来，我们应继续深入研究这一领域的知识，为人类的健康生活作出贡献。
食品生物化学
第一章 1.糖的概念、构型及其功能 糖是指多羟醛或多羟酮类及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构型: 是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。分为L型、D型、镜像对映体、差向对映体、α型与β型、吡喃型和呋喃型 功能: 作为能源作为碳源作为结构性物质细胞识别和信息传递的重要参与者。 2.低聚糖聚合度为4~10的糖类称为低聚糖 3.双糖是指一分子单糖的半缩醛羟基与另一分子单糖的羟基缩合,脱去一分子水便成一分子的双糖。 双糖根据分子中两个单糖分子的连接方式而分为还原性双糖及非还原性双糖两类 非还原性双糖是两个单糖分子各供给半缩醛羟基,失水缩合。由于没有游离的半缩醛羟基,所以既无还原性,也没有变旋光性。非还原性双糖主要有蔗糖。 还原性双糖是一个单糖分子供给半缩醛羟基,另一个单糖分子供给醇羟基,失水缩合而成。因为有一个游离的半缩醛羟基,所以构型有α和β两种。有还原性和旋光性。主要的还原性双糖有麦芽糖和乳糖。 4.变旋现象:是环状单糖或糖苷的比旋光度由于其α-和β-端基差向异构体达到平衡而发生变化,最终达到一个稳定的平衡值的现象。变旋现象往往能被某些酸或碱催化。
第二章 1. 脂的生理功能 (1)提供能量。人体内氧化1g脂肪可得到38KJ热能(2)保护作用和御寒作用 (3)为脂溶性物质提供溶剂,促进人及动物体吸收脂溶性物质。(4)提供必需脂酸。 (5)构建生物膜。(6)脂类作为细胞表面的物质,与细胞识别、免疫等密切相关。 (7)有些脂类还具有维生素和激素的功能。 2.脂肪酸的分类、熔沸点,何为必需脂肪酸 分类(1)简单脂脂肪酸与醇所形成的酯。通常根据醇的性质简单脂又可以分为脂肪和蜡。脂肪就是脂肪酸与甘油所形成的酯。室温下为液态的脂肪称为油,室温下为固态的脂肪称为脂。蜡是脂肪酸与长链或环状非甘油醇所形成的酯。 (2)复合脂复合脂分子中除了脂肪酸与醇外,还有其他的物质。如甘油磷脂类,含有甘油、脂肪酸、磷酸和某种含氮物质。 (3)萜类和类固醇及其衍生物 (4)衍生脂指上述脂类物质的水解产物(如甘油、脂肪酸)及其氧化产物,乙酰CoA。 (5)结合脂类即脂分别与糖或蛋白质结合形成的糖脂和脂蛋白。 熔沸点:脂肪酸的熔点随碳链的增长而有不规则的增高;偶数碳原子链的脂肪酸的熔点比相邻的奇数碳链脂肪酸高;双键的引入可大大降低脂肪酸的熔点;顺式异
生物化学考研大纲食品学院
《生物化学》考研大纲（食品学院） 总体要求： 要求主要掌握基础性和系统性的生物化学知识。重点掌握(1）氨基酸和蛋白质(酶)、核苷酸和核酸、糖类、脂类等生物分子的种类、结构、物理和化学性质以及生物功能等内容；（２）生物分子的新陈代谢途径、调控、生物学意义及其相互关系;（３）分子生物学的基本内容,如复制和修复,生物合成和加工，蛋白质的生物合成等,了解细胞代谢与基因表达调控、基因工程及蛋白质工程。 第1章生物分子导论 了解：生命物质的化学组成,生物分子的三维结构，生物结构中的非共价力 第2章蛋白质的构件——氨基酸 了解：基本氨基酸的结构、分类、蛋白质的水解 掌握:α-氨基酸的一般结构、常见的蛋白质氨基酸、氨基酸的等电点、氨基酸的光谱性质、氨基酸的解离和氨基酸的重要化学性质 第3章蛋白质的通性、纯化和表征 了解：蛋白质的酸碱性质、沉淀原理、分离纯化的基本原则 掌握:相对分子质量的测定方法和蛋白质的分离纯化方法 第4章蛋白质的共价结构 了解：蛋白质分类、化学组成、形状、功能 掌握：蛋白质一级结构的测定、肽的物理和化学性质、肽和肽键的结构、蛋白质的氨基酸序列和生物学功能 第5章蛋白质的三维结构 了解:蛋白质的三维结构概念、特点 掌握：维持蛋白质的三维结构的作用力类型、超二级结构和结构域 第6章蛋白质的功能与进化 了解：XX类蛋白结构与功能的关系 第7章糖类和糖生物学 了解:糖类的种类、结构、性质与功能 掌握：糖类的生物学作用、命名与分类、糖肽连键的类型 第8章脂质与生物膜 了解：脂类种类、基本结构、性质与功能;生物膜的组成 掌握:脂肪酸的种类、天然脂肪酸的结构特点、甘油磷脂的结构、胆固醇、脂蛋白；生物膜的流动镶嵌模型；生物膜物质运输的基本类型、运输方式的特点 第９章酶引论 了解:酶催化作用的特点、酶的命名和分类、酶分子工程 掌握：酶的化学本质、酶的专一性、酶的活力测定, 核酶 第10章酶动力学 了解:化学动力学基础 掌握：影响酶促反应速度的因素及其特征 第１1章酶作用机制和酶活性调节 了解：影响酶促化效率的有关因素、同工酶的概念 掌握：酶的活性部位、酶催化反应机制 第12章维生素与辅酶 了解：维生素的分类、维生素参与XX的XX种辅因子、作为辅酶的金属离子
《食品生物化学》学习指南
《食品生物化学》学习指南 《食品生物化学》是食品科学专业重要的一门专业基础课程，主要研究食品的化学组成及结构，食品在人体中的代谢及营养功能，以及加工过程对食品的影响。学习好该课程为后续的专业课学习、实验和科研奠定基础。 《食品生物化学》的学习内容主要包括两部分的内容：静态生物化学和动态生物化学，即生物化学的基本物质部分和物质代谢部分。 第一部分静态生物化学部分，主要讲述几大类生物大分子、维生素辅酶及激素。第一讲，糖类，作为人类最重要的碳源和能源，这一讲主要学习各种单糖的结构以及各种常见多糖的结构。第二讲，脂类，生物细胞和组织中不溶于水的一类生物大分子，主要学习各种常见脂类的结构及其功能。第三讲，核酸，生物遗传信息的载体，主要为DNA和RNA，在这一讲中要学习核酸的基本结构单元、DNA和RNA的一级结构和二级结构、以及它们的异同点。这一讲的学习为后续蛋白质的合成以及DNA的复制，分子生物学的学习奠定基础。第四讲，蛋白质，是以氨基酸为基本单位的生物大分子，是生命存在的形式。这一部分内容要学习组成蛋白质的20种氨基酸的基本结构及它们的性质，学习肽键的形成以及蛋白质的结构和性质。第五讲，酶，作为生物的催化剂，学习酶的基本性质及分类，影响酶促反应的因素以及酶的作用机理，同时要了解酶在食品工业当中的应用。第六讲，维生素和辅酶，对于维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但却很重要，人体不能合成，必须从食物供给，本讲主要学习人体中常见的维生素以及它的结构和功能。第七讲，激素，对生命活动具有调节作用的一类微量有机物质，包括动物激素和植物激素，主要学习动物激素的分泌腺及分类，了解激素的作用原理。 第二部分为动态生物化学，即物质代谢部分，主要讲述糖、脂肪、蛋白质、核酸的代谢及生物氧化。在这之前，首先要学习细胞生物学（第八讲）以及人体生物学（第九讲），了解营养物质的消化吸收以及在体内的运输。第十讲，糖类代谢，这一讲中主要学习糖类的合成、降解及糖类的中间代谢过程，
食品科学本科生物化学知识点总结
生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种 第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包 括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电 荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点 （4）N 端与C 端：N 端（也称N 末端）指多肽链中含有游离α -氨基的一端，C 端（也称 C 末端）指多肽链中含有α- 羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α -氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③ α -碳和-NH 间的化学键与α -碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化， 导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应） （11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚 体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏， 从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但 不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金 属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？组成人体和大多数生物的为20 种，结构通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸pI 1（pK'1 pK'2 ） 一氨基二羧基氨基酸pI 1（pK'1 pK'2） 二氨基一羧基氨基酸pI 1（pK'2 pK'3 ）
《食品生物化学》课程教学大纲
《食品生物化学》课程教学大纲 课程名称：生物化学课程类别：专业主干课 适用专业：食品质量与安全考核方式：考试 总学时、学分： 48 学时 3 学分其中实验学时： 0 学时 一、课程教学目的 食品生物化学是食品质量与安全专业的专业必修课，是一门研究食品及其在人体中变化的科学。它主要研究食品的化学组成及结构，食品在人体中的代谢及营养功能，各类生物大分子在人体中代谢的特点及代谢过程等。通过本门课程的学习，使学生全面系统地理解生物有机体基本生命活动的本质与规律，即对营养物质的合成与分解、能量的释放利用与储存有一个综合性理解，从而认识食物是人类维持生命活动与健康所必需的，从而为今后的学习和工作打下良好的基础。 二、课程教学要求 本课程以静态生化、动态生化为基本结构，内容有生命的基本组成物质——糖、脂类、蛋白质、核酸、酶；生物氧化；物质代谢；代谢调控。 通过本课程的学习，要求学生掌握食品生物化学的基本知识和基本理论，了解生物化学学科发展的方向和前景，并能在后续课程的学习中运用所学知识分析和解决实际问题。三、先修课程 无机化学；分析化学；有机化学等。 四、课程教学重、难点 教学重点：糖、脂、蛋白质、核酸等生物大分子的结构、功能和理化性质；酶催化作用特点、酶促反应动力学；生物氧化；糖、脂、蛋白质的分解代谢；核酸及蛋白质的生物合成；代谢调控。 教学难点：蛋白质、核酸的分子结构；生物大分子之间的代谢联系；代谢的调节控制。 五、课程教学方法与教学手段 本课程以讲授法为主，利用课堂讨论、课后作业、查阅资料、图表、视频、PPT等辅助教学手段。部分内容要求学生自学。学生自学部位不占总学时，但仍然是大纲要求掌握内容。学生自学部分，采用由教师提示，学生课后自学并提出问题，老师课后解答的方式。对重点章节，可在讲授基础上，引导学生查阅资料，并进行课后学习兴趣小组讨论，结合课后思考题的解答和讨论，以培养学生综合分析问题的能力。 六、课程教学内容 第一章绪论（2学时） 1．教学内容 （1）食品生物化学研究对象及内容； （2）食品生物化学与食品科学相关学科的关系；
食品生物化学3篇
食品生物化学 第一篇：食品生物化学基础知识 食品生物化学是研究食品基本成分及其生化反应的学科。它探索食品中的营养物质、生物活性物质及其作用机理，有助于加深人们对食品的认识，为食品安全和营养改良提供理论支持和实践指导。 一、食品基本成分 1.蛋白质：蛋白质是由氨基酸组成的大分子有机化合物。在食品中，蛋白质是维持人体生命活动的重要成分，具有促进生长发育、维持组织结构、调节代谢等作用。 2.碳水化合物：碳水化合物是由碳、氢、氧三种元素组成的有机化合物。在食品中，碳水化合物是人体获取能量的主要来源，能够提供额外的热量和提高血糖水平。 3.脂肪：脂肪是由甘油与脂肪酸组成的高级生物物质。在食品中，脂肪是人体的能量贮存物，是细胞膜、结缔组织和神经组织的主要组分，还能合成激素和维生素。 4.维生素：维生素是一种有机化合物，可以促进人体的代谢和生长发育。在食品中，维生素种类繁多，每一种维生素都有其独特的生物活性和作用机理。 5.矿物质：矿物质是无机物质，是维持人体正常生理功能和形态构造的必需成分。在食品中，矿物质非常重要，包括钙、钠、钾、铁、锌等。 二、生化反应 1.酸碱中和反应：在食品中，蛋白质是一个很重要的组
分，其中包含大量的氨基酸。而蛋白质经氢离子作用而酸化，会发生酸碱中和反应，产生氢氧化物并释放二氧化碳和水。 2.糖的代谢反应：糖是一种碳水化合物，是人体的能量来源。在人体中，糖的代谢反应包括糖酵解和糖原合成。 3.脂肪的氧化反应：脂肪是人体的能量贮存物，但当人体的能量需求变大时，脂肪就会进行氧化反应，释放出大量的能量。 4.酸解食品中的维生素：有些维生素在酸条件下会被破坏，因此在食品加工和储存过程中要注意减少酸的作用。 总之，食品生物化学是一门非常重要的学科，它可以帮助人们更好地认识食品，了解食品的基本成分及其生化反应，对于保证食品安全和营养改良起到了重要的作用。 第二篇：食品生物化学的应用 食品生物化学作为一门重要的学科，广泛应用于食品工业、营养学和食品安全等领域。下面将从这几个方面介绍食品生物化学的应用。 一、食品工业 1.食品添加剂：食品添加剂广泛应用于食品工业，包括色素、防腐剂、甜味剂等。而食品添加剂中的大部分成分都和食品生物化学有关联，掌握食品生物化学基础知识，能够更好地选用、使用食品添加剂。 2.食品加工：食品加工对食品的营养成分和生理活性成分都有重要影响，因此需要对食品的生物化学反应进行掌握，很大程度上可以保证食品的营养价值和食品安全。 二、营养学 1.营养素作用机制：食品中的营养素种类繁多，每一种营养素都有其独特的生物活性和作用机理。因此，通过食品生
食品生物化学教学大纲
课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学
815食品生物化学考试大纲
815食品生物化学考试大纲 一、考试的目的和性质 普通生物化学课程是食品工程专业的重要专业基础课，学习基础是：已经学习了“无机化学”、“有机化学”、“分析化学”和“物理化学”。 设置本课程的目的是让学生掌握组成生物体的物质——糖类、脂肪、蛋白质和核酸的化学结构、性质和功能，以及这些物质在生物体内分解和合成的生化过程，和催化这些反应有关的酶和辅酶。同时让学生掌握部分生物化学测定方法，培养学生充分运用化学的基础知识，为从事食品营养、食品加工打下牢固的基础。 二、考试的内容和范围 考试知识点：糖类、脂肪、蛋白质、核酸和酶化学、维生素、生物膜、生物氧化，糖类、脂类、蛋白质、氨基酸和核酸的代谢，DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的生物合成，代谢的调节与控制。 考试范围： 绪论 考核知识点：了解生物化学的发展；生物化学与其他学科的交叉渗透；当今的研究热点。 考核要求：1.了解生物化学的发展；2.生物化学与其他学科的交叉渗透；3.当今的研究热点。 第一章糖 考核知识点：以葡萄糖为代表的单糖的分子结构、分类、物理化学性质以及一些重要的单糖及其衍生物；寡糖、多糖、结合糖分类和性质 考核要求： 1.准确掌握重要单糖、寡糖和多糖的结构、性质和功能； 2.了解食品上常用的糖的衍生物的性质和用途。 第二章脂类 考核知识点：以三脂酰甘油为例的脂酰甘油类的组成、类型、物理化学性质以及一些重要的脂酰甘油类化合物；甘油磷脂和鞘氨醇磷脂类的组成和性质；糖脂和脂蛋白的区别和在医学上的意义。 考核要求： 1.准确掌握掌握脂肪的结构、性质和功能； 2.较准确脂类的分类及部分类脂的结构、性质与功能； 3.了解糖脂和脂蛋白的区别。 第三章蛋白质 考核知识点：蛋白质的化学组成、分类、大小、分子量、构象及功能的多样性；氨基酸的来源、分类、物理性质、化学性质及分析分离的方法；肽键的结构、物理化学性质；氨基酸顺序测定的一般步骤及方法；二级结构和三级结构的类型、作用力；蛋白质的物理化学性质、分离纯化的一般原则和方法以及含量的测定与纯度鉴定。
【精品】食品生物化学名词解释和简答题答案(可编辑
食品生物化学名词解释和简答题答案 ------------------------------------------作者 ------------------------------------------日期
试题一 四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生 (glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之
为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为 0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，
八、食品生物化学重要知识点汇编
扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题 重要知识点汇编 （食品生物化学） 第一章 生物化学的的概念 生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展 1．静态生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面 1．生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 2．物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 5．遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、学习生物化学的方法 第二章蛋白的结构与功能 重点：蛋白质的性质与结构
难点：蛋白质的空间结构 教法：:课件 第一节蛋白质是生命的物质基础 一蛋白质是构成生命的物质基础 二蛋白质的生物学功能 1．生物催化作用 2．代谢调控作用 3．免疫防御作用 4．运输及储存作用 5．运动作用 6．生物膜功能及受体作用 7．其它作用 三：蛋白质的分类 1根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等 2：根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由aa构成 结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价） 3：根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白 第二节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成：C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%) S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%，平均为16%，通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。粗蛋白=含氮量ⅹ6、25 二、组成蛋白质的基本单位———氨基酸 （一）氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。 R NH2 ----C-----COOH H （二）氨基酸的分类： 1、根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸 2、根据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸